Anda di halaman 1dari 7

Struktur Protein Protein merupakan polimer yang disebut sebagai polipeptida dan tersusun dari kombinasi 20 asam amino

Monomer dari protein, yaitu asam amino, merupakan molekul organik yang tersusun dari gugus amino, gugus karboksil, atom karbon asimetrik yang disebut sebagai karbon alfa (), sebuah atom hidrogen dan gugus R. Berikut ini merupakan struktur umum dari suatu asam amino.

Gugus R merupakan bagian yang membedakan antara asam amino satu dengan asam amino lainnya. Gugus R tersebut juga menentukan karakter dari suatu asam amino. Sifat suatu asam amino berdasarkan gugus R tersebut dapat dibedakan menjadi tiga kelompok yaitu asam amino dengan gugus R yang bersifat nonpolar sehingga bersifat hidrofobik, asam amino dengan gugus R yang bersifat polar sehingga bersifat hidrofilik dan asam amino dengan gugus R yang terionisasi. Asam amino dengan gugus R yang terionisasi ini terbagi menjadi asam amino dengan gugus R yang mengandung ion negatif (bersifat asam) dan asam amino yang mengandung ion positif (bersifat basa). Karena kelompok asam amino tersebut memiliki gugus R yang bermuatan, maka sifatnya juga hidrofilik. Gambar berikut menampilkan 20 macam struktur asam amino dengan gugus R yang ditandai dengan warna putih beserta penggolongannya.

Ketika dua asam amino berada pada suatu posisi tertentu, gugus karboksil dari suatu asam amino dapat berikatan dengan gugus amino dari asam amino lain dan terjadi reaksi dehidrasi yang menyebabkan lepasnya molekul air. Ikatan kovalen yang terbentuk antar asam amino tersebut dikenal dengan sebutan ikatan peptida. Proses tersebut terus berlanjut hingga terbentuk polipeptida, yaitu polimer dari berbagai asam amino yang saling tersambung melalui ikatan peptida.

Pada salah satu ujung rantai polipeptida terdapat gugus amino bebas sedangkan pada ujung lainnya terdapat gugus karboksil bebas sehingga rantai tersebut memiliki ujung amino (N-terminus) dan ujung karboksil (C-terminus). Rantai utama yang tersusun dari gugus amino dan karboksil disebut sebagai backbone.

Untuk menjadi sebuah protein yang fungsional, polipeptida membentuk suatu lipatan dan kumparan dalam konformasi tertentu. Ketika sel mensintesis suatu polipeptida, rantai tersebut melipat secara spontan berdasarkan konformasi fungsional dari protein tersebut. Pelipatan ini dipicu oleh bermacam-macam ikatan yang terjadi antara bagian-bagian rantai polipeptida, tergantung dari asam amino yang menyusun rantai polipeptida tersebut. Konformasi spesifik dari suatu protein menentukan fungsi dari protein tersebut. Pada umumnya, fungsi ini tergantung pada kemampuan suatu protein untuk mengenali dan terikat pada molekul lain. Contohnya adalah protein antibodi

yang mampu mengikat substansi asing yang menyerang tubuh dan enzim yang mampu terikat pada substrat. Terdapat empat tingkatan struktur protein yang terdiri dari struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener. Struktur primer protein merupakan sequence atau urutan khusus dari asam amino berdasarkan informasi genetik. Struktur sekunder merupakan kumparan atau lipatan yang terbentuk pada rantai polipeptida akibat ikatan hidrogen yang terjadi antar backbone pada polipeptida. Secara tunggal, ikatan hidrogen ini memang lemah, namun jika ikatan tersebut terjadi berulangulang pada pada suatu wilayah di rantai polipeptida, maka ikatan hidrogen tersebut dapat memberi bentuk pada rantai polipeptida suatu protein. Salah satu struktur sekunder adalah heliks yaitu kumparan yang terbentuk akibat ikatan hidrogen antar asam amino yang berada pada suatu lokasi di rantai polipeptida. keratin yang merupakan protein struktural pada rambut memiliki lebih banyak struktur sekunder berupa heliks. Struktur sekunder lain adalah pleated sheet yang terbentuk akibat ikatan hidrogen antara dua bagian rantai polipeptida yang paralel. Contoh protein yang banyak memiliki struktur sekunder jenis ini adalah protein penyusun jaring laba-laba.

Jika kedua struktur yang telah disebutkan sebelumnya terbentuk akibat ikatan pada rantai utama atau backbone dari polipeptida, maka struktur tersier terbentuk akibat ikatan yang terjadi pada rantai samping atau gugus R dari asam amino penyusun polipeptida. Ikatan tersebut utamanya terbentuk akibat kecenderungan gugus R yang hidrofobik (nonpolar) menghindari kontak dengan air sehingga gugus R jenis ini akan berkumpul di bagian dalam atau inti struktur tersier. Kecenderungan ini menyebabkan rantai asam amino yang memiliki gugus R hidrofobik melekuk ke dalam membentuk interaksi hidrofobik. Interaksi antara

gugus R yang sama-sama bersifat hidrofobik tersebut akan memicu timbulnya ikatan van der Waals. Di sisi lain, pada bagian rantai yang bersifat hidrofilik (polar), terjadi ikatan ionik, ikatan hidrogen serta pada bagian ini juga dapat terbentuk ikatan kovalen yang disebut jembatan disulfida.

Struktur primer, sekunder dan tersier merupakan suatu struktur yang terbentuk dari rantai tunggal polipeptida, sedangkan struktur kuartener merupakan struktur yang terbentuk dari dua atau lebih rantai polipeptida. Beberapa polipeptida tersebut menyusun makromolekul protein yang fungsional. Kolagen merupakan contoh suatu protein serabut yang memiliki struktur kuartener berupa tiga rantai polipeptida panjang yang saling berpilin. Sedangkan hemoglobin merupakan contoh protein globular yang memiliki struktur kuartener. Struktur kuartener dari hemoglobin terdiri empat subunit polipeptida dan satu subunit komponen nonpolipeptida yang disebut heme dengan atom Fe yang dapat mengikat oksigen.

Kerusakan atau kesalahan susunan asam amino pada suatu rantai tunggal dapat mengakibatkan suatu makromolekul protein tidak dapat melakukan fungsinya. Sebagai contoh, penggantian asam amino glutamin menjadi valin pada struktur primer hemoglobin dapat menyebabkan terjadinya sickle-cell anemia. Hal tersebut menggambarkan bahwa kesalahan kecil pada struktur primer akan menyebabkan kerusakan lebih lanjut pada struktur sekunder bahkan tersier, hingga mengakibatkan tidak berfungsinya makromolekul protein pada struktur kuartener.

Kerusakan struktur protein juga dapat terjadi akibat kondisi lingkungan misalnya temperatur, pH, kadar garam dan faktor lain yang menyebabkan gangguan pada konformasi alami dari protein atau terdenaturasi. Protein yang mengalami denaturasi akan kehilangan kemampuannya. Kadang, protein yang telah terdenaturasi dapat mengalami renaturasi jika kondisi lingkungan kembali normal.

Campbell, Neil A. 2005. Biology:Seventh Edition. Pearson Education Inc.:San Fransisco