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Chapitre 2

La chimie du lait
Les principaux constituants du lait sont leau, la matire grasse, les protines, le lactose (sucre du lait) et les minraux (sels). Le lait contient galement des traces dautres substances, telles que des pigments, des enzymes, des vitamines, des phospholipides (substances avec proprits lipodes), et des gaz.
Le rsidu qui reste une fois leau et les gaz limins est appel matire sche ou teneur en matire sche totale du lait. Le lait est un produit trs complexe. Pour dcrire les diffrents constituants du lait et comment ils sont affects par les diffrents stades du traitement dans la laiterie, lutilisation de la terminologie chimique simpose. Ce chapitre sur la chimie du lait commence par consquent par un bref rappel de certains concepts chimiques de base.

Manuel de transformation du lait/Chapitre 2

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Les concepts chimiques de base


Les atomes
Symboles chimiques de plusieurs lments courants, prsents dans la matire organique : C Cl H I K Carbone Chlore Hydrogne Iode Potassium N Na O P S Azote Sodium Oxygne Phosphore Soufre Latome est la plus petite brique de toute matire dans la nature; il est indivisible chimiquement. On appelle lment une substance dans laquelle tous les atomes sont de mme type. Il existe plus de 100 lments connus ce jour. On trouve, par exemple, loxygne, le carbone, le cuivre, lhydrogne et le fer. Cependant, la plupart des substances que lon rencontre dans la nature sont composes de plusieurs lments diffrents. Lair, par exemple, est un mlange doxygne, dazote, de dioxyde de carbone et de gaz rares, alors que leau est un compos chimique des lments hydrogne et oxygne. Le noyau de latome est constitu de protons et de neutrons (figure 2.1). Les protons portent une charge unitaire positive, alors que les neutrons sont neutres lectriquement. Les lectrons, qui tournent autour du noyau, portent une charge ngative gale et oppose la charge unitaire des protons. Un atome contient un nombre gal de protons et dlectrons avec un nombre gal de charges positives et ngatives. Latome est par consquent neutre lectriquement. Un atome est de trs petite taille (figure 2.2) : il y a autant datomes dans une petite pice de cuivre quil y a de secondes dans un milliard de millions dannes ! Mme ainsi, un atome est constitu principalement de vide. Si nous donnons au diamtre du noyau une valeur de 1, le diamtre de lensemble de latome est denviron 10000.

Proton

Neutron

Les ions
Electron Un atome peut perdre ou gagner un ou plusieurs lectrons. Un tel atome nest plus neutre lectriquement. On lappelle ion. Si lion contient plus dlectrons que de protons, il est charg ngativement, mais sil a perdu un ou plusieurs lectrons, il est charg positivement. Les ions positifs et ngatifs sont toujours prsents en mme temps; par exemple, dans les solutions, sous la forme de cations (charge positive) et danions (charge ngative) ou, dans les solides, sous la forme de sels. Le sel de table est constitu dions sodium (Na) et chlore (Cl) et a la formule NaCl (chlorure de sodium).

Fig. 2.1 Le noyau de latome est constitu de protons et de neutrons. Les lectrons tournent autour du noyau.

Les molcules
Diamtre 1 Noyau atomique Les atomes du mme lment ou dlments diffrents peuvent se combiner en units plus grandes appeles molcules. Les molcules peuvent ensuite former des substances solides, par exemple le fer (Fe) ou le silice (SiO2), des liquides, par exemple leau (H2O), ou des gaz, par exemple lhydrogne (H2). Si la molcule est constitue principalement de plusieurs atomes de carbone, dhydrogne et dazote, on dit que le compos form est organique, cest--dire, produit partir de cellules organiques. Lacide lactique (C3H6O3) est un exemple. Cette formule signifie que la C H5OH 2 molcule est constitue de 3 atomes de carbone, 6 atomes dhydrogne et 3 atomes Formule molculaire doxygne.
H O H H
Formule dveloppe

H C H

H C H

O H

H 2O
Formule molculaire

Formule dveloppe

H
Electron Diamtre 10 000
H O

O C C H H

Fig. 2.2 Le noyau est si petit par rapport lensemble de latome que sil avait la taille dune balle de tennis, la couche externe dlectrons serait 325 m du centre.

H H

Fig. 2.3 Trois faons de symboliser une molcule deau.

Fig. 2.4 Trois faons de symboliser une molcule dalcool thylique.

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Le nombre datomes dune molcule peut varier considrablement. Certaines molcules sont composes de deux atomes lis, dautres de centaines datomes.

Les proprits physico-chimiques de base du lait de vache


Le lait de vache est constitu denviron 87 % deau et de 13 % de substance sche. La substance sche est en suspension ou dissoute dans leau. Selon le type de solides, il existe diffrents systmes de distribution en phase aqueuse.

Les composs organiques contiennent principalement du carbone, de loxygne et de lhydrogne. Les composs inorganiques contiennent principalement dautres atomes.

Tableau 2.1

Etat physico-chimique du lait de vache.


Composition moyenne % Emulsion de type huile dans leau Solution/ suspension collodale Solution vraie

Humidit Matire grasse Protines Lactose Cendres

87,0 4,0 3,5 4,7 0,8

X X X X

Dfinitions
Emulsion : suspension de gouttelettes dun liquide dans un autre. Le lait est une mulsion de type huile dans leau, le beurre une mulsion de type eau dans lhuile. Le liquide finement divis sappelle la phase disperse; lautre phase est la phase continue. Solution collodale : lorsque la matire existe dans un tat de division intermdiaire entre la solution vraie (le sucre dans leau, par exemple) et la suspension (la craie dans leau), on dit quil sagit dune solution collodale ou dune suspension collodale. Les caractristiques types dun collode sont : ses particules de petite taille sa charge lectrique et laffinit de ses particules pour les molcules deau.

Fig. 2.5 Lorsque le lait et la crme tournent en beurre, il se produit une inversion de phase de lmulsion huile dans leau en mulsion eau dans lhuile.

Dans le lait, les protines du srum de fromagerie sont dans une solution collodale, et la casine dans une suspension collodale. Des substances, telles que les sels, dstabilisent les systmes collodaux en changeant la fixation de leau et en rduisant de ce fait la solubilit des protines. Des facteurs tels que la chaleur provoquent le dplissement des protines du srum de fromagerie et une augmentation de linteraction entre les protines, ou lalcool qui peut agir en dshydratant les particules.

Tableau 2.2

Tailles relatives des particules dans le lait.


Taille (mm) Type de particules

10 10 4 10 5 10 6

10 10 5 10 6 10 7

Globules gras Casine-phosphates de calcium Protines du srum de fromagerie Lactose, sels et autres substances dans des solutions vraies

Rf. : A Dictionary of Dairying par J.G. Davis

Fig. 2.6 Protines du lait, vues au microscope lectronique.

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Na + Cl Cl Na +

Cl Na +

Solutions vraies : la matire qui, une fois mlange leau ou dautres liquides, forme des solutions vraies, se divise en : solutions non ioniques. Lorsque le lactose est dissous dans leau, aucun changement important ne se produit dans la structure molculaire du lactose. solutions ioniques. Lorsque le sel de table est dissous dans leau, les cations (Na+) et les anions (Cl) se dispersent dans leau pour former une lectrolyte.

Lacidit des solutions


Lorsque lon mlange de lacide (par exemple, de lacide chlorhydrique, HCl) de leau, il libre des ions hydrogne (protons) avec charge positive (H+), qui sattachent rapidement aux molcules deau pour former des ions hydronium (H3O+). Lorsque lon ajoute une base (oxyde mtallique ou hydroxyde) de leau, elle forme une solution basique ou alcaline. Lorsque la base se dissout, elle libre des ions hydroxyde (OH). Une solution est dite neutre si elle contient un nombre gal dions hydroxyde et hydronium (figure 2.8). Une solution est dite alcaline si elle contient plus dions hydroxyde que dions hydronium (figure 2.9). Une solution est dite acide si elle contient plus dions hydronium que dions hydroxyde (figure 2.10).

Fig. 2.7 Solution ionique.

H+ OHH+

OH-

H+ OH-

OH-

H+

Fig. 2.8 Solution neutre avec pH 7.

pH
Lacidit dune solution dpend de sa concentration en ions hydronium. Elle varie cependant beaucoup dune solution lautre. Le symbole pH dsigne la concentration en ions hydronium. Mathmatiquement, le pH est dfini comme tant le logarithme ngatif de base 10 de la concentration en ions hydronium exprime en molarit, cest-dire pH = - log [H+]. Cela donne la rgle suivante 25C :

OH -

H+

OH OH H+

Fig. 2.9 Solution alcaline avec pH suprieur 7.

OH H+ OH -

pH > 7 solution alcaline pH = 7 solution neutre pH < 7 solution acide

Neutralisation
H+ H+ OH H+ OH H+ H+ OH -

Fig. 2.10 Solution acide avec pH infrieur 7.

Lorsque lon mlange un acide un alcali, les ions hydronium et hydroxyde ragissent entre eux pour former de leau. Si lon mlange lacide et lalcali dans certaines proportions, le mlange rsultant est neutre, sans excs ni des ions hydronium ni des ions hydroxyde, et avec pH de 7. Cette opration sappelle une neutralisation, et la formule chimique

H3O+ + OH donne H2O + H2O


La neutralisation entrane la formation dun sel. Lorsque lon mlange lacide chlorhydrique (HCl) lhydroxyde de sodium (NaOH), les deux ragissent pour former du chlorure de sodium (NaCl) et de leau (H2O). Les sels de lacide chlorhydrique sont appels chlorures, et les autres sels sont nomms de faon similaire, daprs les acides partir desquels ils se sont forms : lacide citrique forme les citrates, lacide nitrique les nitrates, etc.

La diffusion
Les particules prsentes dans une solution, ions, molcules ou collodes, sont influences par les forces qui les conduisent migrer (se diffuser) des zones forte concentration vers les zones faible concentration. Le processus de diffusion se poursuit jusqu lhomognit complte de la solution et lgalisation gnrale de la concentration.

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Le sucre qui se dissout dans une tasse de caf est un exemple de diffusion. Il se dissout rapidement dans la boisson chaude, et les molcules de sucre se diffusent jusqu ce quelles soient rparties uniformment dans la boisson. La vitesse de diffusion dpend de la vitesse des particules qui, leur tour, dpend de la temprature, de la taille des particules et de la diffrence de concentration entre les diffrentes parties de la solution. La figure 2.11 prsente le principe du processus de diffusion. Une membrane permable divise un tube en U en deux compartiments. On remplit deau la branche gauche, et la branche droite dune solution sucre dont les molcules peuvent traverser la membrane. Aprs un certain temps, par le biais de la diffusion, la concentration sgalise sur les deux cts de la membrane.

Molcules de sucre Eau

Membrane permable

Phase 1

Membrane permable

Phase 2

Losmose
Losmose est le terme utilis pour dcrire le flux spontan de leau pure dans une solution aqueuse, ou dune solution moins concentre vers une solution plus concentre, spare par une membrane. La figure 2.12 est un exemple typique du phnomne dosmose. Les tubes en U sont diviss en deux compartiments par une membrane semi-permable. La branche gauche est remplie deau, la branche droite dune solution sucre dont les molcules ne peuvent pas traverser la membrane. Les molcules deau traversent alors la membrane pour se diffuser dans la solution sucre et se diluer en une concentration infrieure. Ce processus sappelle losmose. La solution sucre augmente de volume lorsquelle est dilue. Le niveau de la solution slve (figure 2.12) et la pression hydrostatique (a) de la solution sur la membrane devient suprieure celle de leau de lautre ct. Dans cet tat de dsquilibre, les molcules deau commencent revenir en arrire par diffusion dans le sens oppos, sous linfluence de la pression hydrostatique suprieure dans la solution. Lorsque la diffusion de leau est gale dans les deux directions, le systme est en quilibre. Si la pression hydrostatique est applique au dpart la solution sucre, il est possible de rduire labsorption deau travers la membrane. La pression hydrostatique ncessaire pour viter lgalisation de la concentration par diffusion de leau dans la solution sucre sappelle la pression osmostique de la solution.

Fig. 2.11 Les molcules de sucre se diffusent travers la membrane permable et les molcules deau dans la direction oppose, galisant ainsi la concentration de la solution.
Molcules de sucre Eau

Membrane semi-permable

Phase 2 Membrane semi-permable Fig. 2.12 Les molcules du sucre sont trop grandes pour se diffuser travers la membrane semi-permable. Seules les molcules deau, qui sont petites, peuvent se diffuser pour galiser la concentration. a est la pression osmotique de la solution. Piston Contre-pression suprieure a

Phase 1

Losmose inverse
Si lon applique la solution sucre une pression suprieure la pression osmostique, on peut forcer les molcules deau se diffuser de la solution vers leau, et augmenter ainsi la concentration de la solution. Le processus prsent dans la figure 2.13, utilis lchelle industrielle pour concentrer les solutions, est appel osmose inverse.

{
Eau Protine

La dialyse
La dialyse est une technique qui utilise la diffrence de concentration comme force motrice pour sparer les grosses particules des petites dans une solution, par exemple, les protines des sels. La solution traiter est place sur un ct dune membrane, et un solvant (de leau) de lautre ct. La membrane possde des pores dun diamtre suffisant pour laisser passer les petites molcules de sel, mais insuffisant pour laisser passer les molcules de protines (figure 2.14). La vitesse de diffusion varie en fonction de la diffrence de concentration, si bien quil est possible dacclrer la dialyse en changeant frquemment le solvant de lautre ct de la membrane.

Phase 1 Phase 2 Fig. 2.13 Si lon applique la solution sucre une pression suprieure la pression osmotique, les molcules deau se diffusent et la concentration de la solution augmente.

Sel

Membrane permable

Fig. 2.14 La dilution de la solution sur un ct de la membrane concentre les grosses molcules alors que les petites molcules la traversent.

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La composition du lait de vache


Les quantits des diffrents constituants principaux du lait peuvent varier considrablement dune race lautre et dun individu lautre dune mme race. Cest pourquoi nous navons indiqu que les valeurs limites des variations. Les chiffres du tableau 2.3 sont simplement des exemples. En plus du terme matires sches totales du lait, le terme matire sche dgraisse est utilis pour dcrire la composition du lait. La matire sche dgraisse est gale la teneur en matire sche totale moins la teneur en matire grasse. La teneur moyenne en matire sche dgraisse, selon le tableau 2.3, est par consquent de 13 - 3,9 = 9,1%. Le pH du lait normal est compris gnralement entre Lait crm 6,5 et 6,7, avec 6,6 comme valeur la plus courante. Cette valeur sapplique une temprature de mesure de 25C.

Globule gras

Tableau 2.3

Composition quantitative du lait


Constituants principaux Limites des variations 85,5 10,5 2,5 2,9 3,6 0,6 89,5 14,5 6,0 5,0 5,5 0,9 Valeur moyenne 87,5 13,0 3,9 3,4 4,8 0,8

Fig. 2.15 Regard sur le lait.

Eau Matires sches totales Matire grasse Protines Lactose Minraux

Couche de crme

La matire grasse du lait


Le lait et la crme sont des exemples dmulsions gras-en-eau (ou huile-en-eau). La matire grasse du lait existe sous la forme de petits globules ou de petites Lait crm gouttelettes disperss dans le lactosrum (figure 2.15). Leur diamtre est compris entre 0,1 et 20 m (1 m = 0,001 mm). La taille moyenne est de 3 4 m, et il y a quelque 15 milliards de globules par millilitre. Lmulsion est stabilise par une trs fine membrane de 5 10 nm dpaisseur Fig. 2.16 Lait laiss repos pendant un (1 nm = 10-9 m) qui entoure les globules et a une composition complexe. certain temps dans un rcipient; la La matire grasse du lait se compose de triglycrides (les composants dominants), matire grasse monte et forme une de diglycrides et monoglycrides, dacides gras, de strols, de carotnodes (la couche de crme la surface. couleur jaune de la matire grasse), de vitamines (A, D, E et K), et tous les autres, les oligo-lments, sont des constituants mineurs. La figure 2.17 prsente un globule gras du lait. La membrane est constitue de phospholipides, de lipoprotines, de crbrosides, de protines, dacides nucliques, denzymes et doligo-lments (mtaux) et deau. Il convient de remarquer que la composition et lpaisseur de la membrane ne sont pas constantes car les composants sont changs constamment avec le lactosrum environnant. Triglycrides Comme les globules gras ne sont pas seulement les plus grandes particules du Diglycrides lait mais galement les plus lgres (densit de 0,93 g/cm3 15,5C), ils ont Acides gras tendance remonter la surface lorsque lon laisse le lait reposer dans un Strols rcipient pendant un certain temps (figure 2.16). Carotnodes La vitesse de la monte suit la Loi de Stokes, mais du fait de la petite taille Vitamines : A, D, E, K des globules gras, le crmage est un processus lent. Cependant, il est possible dacclrer la sparation de la crme en agrgeant les globules gras au moyen Phospholipides Lipoprotines dune protine appele agglutinine. Ces agrgats montent plus rapidement que Glycrides les globules gras individuels. Le chauffage ou le traitement mcanique permet Crbrosides de briser facilement ces agrgats. Lagglutinine est dnature des combinaisons Protines temps/temprature, telles que 65C/10min. ou 75 C/2 min. Acides nucliques Enzymes Mtaux Eau

La structure chimique de la matire grasse du lait


La matire grasse du lait est liquide lorsque le lait sort du pis 37C. Cela signifie que les globules gras peuvent changer facilement de forme lorsquils subissent un traitement mcanique modr, tel que le pompage et le transfert par canalisation, sans quils soient librs de leur membrane. Tous les corps gras appartiennent un groupe de substances chimiques appeles esters, qui sont des composs dalcools et dacides. La matire grasse du

Fig. 2.17 Composition de la matire grasse du lait. Taille : 0,1 20 m. Taille moyenne : 3 4 m.

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lait est un mlange de diffrents esters dacides gras appels triglycrides, qui sont composs dun alcool appel glycrol, et de divers acides gras. Les acides gras constituent environ 90% de la matire grasse du lait. Une molcule dacide gras est constitue dune chane hydrocarbone et dun groupe carboxyle (formule RCOOH). Dans les acides gras saturs, les atomes de carbone sont relis par des liaisons simples, alors que dans les acides gras insaturs, il existe une ou plusieurs doubles liaisons dans la chane hydrocarbone. Chaque molcule de glycrol peut se lier trois molcules dacide gras, et comme il nest pas ncessaire que les trois soit de mme type, le nombre de glycrides diffrents dans le lait est extrmement grand. Le tableau 2.4 numre les acides gras les plus importants dans les triglycrides de la matire grasse du lait. La matire grasse du lait est caractrise par la prsence de quantits relativement importantes dacide butyrique et caproque.

Corps gras solide, cristallis avec diffrents points de fusion

Corps gras liquide

Fig. 2.18 Vue en coupe dun globule gras.

GLYCEROL GLYCEROL GLYCEROL

Tableau 2.4

Principaux acides gras dans la matire grasse du lait


Acide gras % de la teneur Point de fusion totale en acides gras C 3,0 4,5 1,3 2,2 0,8 2,5 1,8 2,0 7,0 25,0 7,0 3,8 5,0 11,0 29,0 3,0 7,9 1,5 +16,5 +31,4 +43,6 +53,8 +62,6 +69,3 Nombre datomes H C O 8 12 16 20 24 28 32 36 4 6 8 10 12 14 16 18 2 2 2 2 2 2 2 2 Liquide temprature ambiante Solide temprature ambiante

ACIDE GRAS

ACIDE GRAS

ACIDE GRAS

Saturs Acide butyrique Acide caproque Acide caprylique Acide caprique Acide laurique Acide myristique Acide palmitique Acide starique

ACIDE BUTYRIQUE ACIDE BUTYRIQUE ACIDE BUTYRIQUE

Insaturs Acide olique 30,0 40,0 Acide linolique 2,0 3,0 Acide linolnique jusqu 1,0 Acide arachidonique jusqu 1,0

+14,0 5,0 5,0 49,5

34 32 30 32

18 18 18 20

2 2 2 2

Liquide temprature ambiante

ACIDE BUTYRIQUE ACIDE STEARIQUE ACIDE OLEIQUE

Le point de fusion de la matire grasse


Daprs le tableau 2.4, les quatre acides gras les plus abondants dans le lait sont lacide myristique, lacide palmitique, lacide starique et lacide olique. Les trois premiers sont solides et le dernier est liquide temprature ambiante. Comme lindiquent les chiffres du tableau, la quantit relative des diffrents acides gras peut varier considrablement. Cette variation affecte la fermet de la matire grasse. La matire grasse avec forte teneur en acides gras point de fusion lev, tels que lacide palmitique, sera ferme; par contre, la matire grasse avec forte teneur en acide olique point de fusion peu lev attendrit le beurre. La dtermination de la quantit de chacun des acides gras est purement une question dintrt scientifique. Pour des raisons pratiques, la dtermination dune ou plusieurs constantes ou indices suffit connatre les informations lies la composition de la matire grasse.

Fig. 2.19 La matire grasse du lait est un mlange de diffrents acides gras et de glycrol.

CH3(CH2)16COOH

Formule molculaire de lacide starique


HHHHHHHHHHHHHHHH H3C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C-C
| | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | | |

O OH

HHHHHHHHHHHHHHHH

Formule dveloppe de lacide starique


CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH

Lindice diode
Les acides gras avec le mme nombre datomes C et H mais avec diffrents nombres de liaisons simples et doubles ont des caractristiques compltement diffrentes. La mthode la plus importante et la plus largement utilise pour indiquer leurs caractristiques spcifiques consiste mesurer lindice diode (IV) de la matire grasse. Lindice diode indique le pourcentage diode que la matire grasse peut lier.

Formule molculaire de lacide olique


HHHHHHHH HHHHHHHH
| | | | | | | | | | | | | | | |

O OH

H3C-C-C-C-C-C-C-C-C=C-C-C-C-C-C-C-C-C HHHHHHH
| | | | | | |

HHHHHHH

| | | | | | |

Doubles liaisons

Fig. 2.20 Formule molculaire et dveloppe de lacide starique et olique.

Formule dveloppe de lacide olique

Manuel de transformation du lait/Chapitre 2

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La matire grasse forte teneur en acides gras point de fusion lev est ferme. La matire grasse forte teneur en acides gras point de fusion peu lev est molle.

Liode est fixe par les doubles liaisons des acides gras insaturs. Comme lacide olique est de loin le plus abondant des acides gras insaturs, qui sont liquides temprature ambiante, lindice diode est souvent le moyen utilis pour valuer la teneur en acide olique et, par consquent, la fermet de la matire grasse. Lindice diode de la matire grasse du lait varie gnralement entre 24 et 46. Les variations dpendent de la nourriture des vaches. Il est par consquent possible dinfluencer la consistance de la matire grasse du lait en donnant aux vaches des aliments appropris. Pour obtenir un lait de consistance optimale, lindice diode doit tre compris entre 32 et 37. La figure 2.21 prsente un exemple de variation de lindice diode du lait au cours dune anne (Sude).

IV

Lindice de rfraction
39 37 35 33 31 29 J F M A M J J A S O N D

La rpartition des diffrents acides gras dans la matire grasse affecte galement la faon dont elle rfracte la lumire. A partir de l, il est courant de dterminer lindice de rfraction de la matire grasse pour calculer lindice diode. Cest une mthode rapide pour valuer la fermet de la matire grasse. En gnral, lindice de rfraction varie entre 40 et 46.

Nuclear Magnetic Resonance (NMR)


Au lieu danalyser lindice de rfraction ou lindice diode, il est possible dutiliser la RMN pulse pour dterminer le rapport matire grasse sature sur matire grasse insature. On peut utiliser un facteur de conversion pour convertir, si besoin est, la valeur RMN en indice diode correspondant. Il est galement possible dutiliser la mthode RMN pour trouver le degr de cristallisation de la matire grasse en fonction du temps de cristallisation. Des essais, effectus au laboratoire du Syndicat sudois de la laiterie (SMR) de Malm, en Sude, entre 1979 et 1981, montrent que la cristallisation de la matire grasse dure longtemps dans une crme 40% refroidie de 60 5 C. Le temps de cristallisation ncessaire fut dau moins 2 heures, au bout duquel la proportion de matire grasse cristallise reprsentait 65% du total. On remarqua galement que seuls 15 20% de la matire grasse furent cristalliss 2 minutes aprs que la temprature ait descendu 5C. La valeur RMN de la matire grasse du lait varie en principe entre 30 et 41.

Mois

Fig. 2.21 Indice diode diffrents moments de lanne. Lindice diode permet dvaluer directement la teneur en acide olique de la matire grasse.

La cristallisation de la matire grasse


Au cours du processus de cristallisation, les globules gras sont trs sensibles; ils se brisent, souvrent, mme avec un traitement mcaniquement modr.

C Cristallisation de la matire grasse %


70 60 50 40 30 20

Refroidissement Raction exothermique*

10

Fig. 2.22 La cristallisation de la matire grasse du lait est une raction exothermique, ce qui signifie que la raction chimique saccompagne dun dgagement de chaleur. La courbe de cristallisation a t obtenue partir dune analyse faite en utilisant la RMN.

10

15

20

25

30

35

40

45

50

55

60

120

min

* Raction exothermique : raction chimique qui saccompagne dun dgagement de chaleur (chaleur de la fusion)

20

Manuel de transformation du lait/Chapitre 2

Les tudes au microscope lectronique ont montr que la matire grasse se cristallise par couches monomolculaires (figure 2.22). En mme temps se produit un fractionnement, si bien que les triglycrides au point de fusion le plus lev forment les couches extrieures. Comme la matire grasse cristallise a un volume spcifique infrieure celui de la matire grasse liquide, des tensions ont lieu lintrieur des globules, qui les rendent particulirement instables et sensibles la rupture pendant la priode de cristallisation. Le rsultat est que la matire grasse est libre dans le lactosrum, ce qui provoque la formation de gros morceaux l o la matire grasse libre agglomre les globules non briss (le mme phnomne qui se produit dans la production du beurre). La cristallisation de la matire grasse gnre une chaleur de fusion, qui augmente quelque peu la temprature (la crme 40% refroidie de 60 7 ou 8C schauffent de 3 4C pendant la cristallisation). Il est important de garder lesprit cette proprit importante de la matire grasse du lait dans la production de crme pour des fins diverses.

Les protines du lait


Les protines sont une partie essentielle de notre rgime alimentaire. Les protines que nous mangeons se divisent en composs plus simples dans le systme digestif et dans le foie. Ces composs sont ensuite achemins vers les cellules de notre corps, qui les utilise comme matriau pour construire ses propres protines. La majeure partie des ractions chimiques qui se produisent dans lorganisme sont contrles par des protines actives appeles enzymes. Les protines sont des molcules gantes constitues dunits plus petites, appeles aminoacides (figure 2.23). Une molcule protique est compose dune ou plusieurs chanes daminoacides, lies ensemble, o les aminoacides sont organiss dans un ordre particulier. Une molcule protique contient gnralement environ 100 200 aminoacides lis, mais certaines en ont moins ou beaucoup plus.

Les aminoacides
Les aminoacides (figure 2.24) sont les briques qui constituent la protine; ils se distinguent par la prsence simultane, dans la molcule, dun groupe amino (NH2) et dun groupe carboxyle (COOH). Les protines se forment partir dun type spcifique daminoacides, les -aminoacides, cest--dire ceux qui ont la fois un groupe amino et un groupe carboxyle lis au mme atome carbone, l-carbone. Les aminoacides appartiennent un groupe de composs chimiques qui peuvent mettre des ions hydronium dans les solutions alcalines et les absorber dans les solutions acides. Ces composs sappellent les ampholytes. Les aminoacides peuvent apparatre : 1 chargs ngativement dans les solutions alcalines 2 neutres avec charges + et - gales 3 chargs positivement dans les solutions acides Les protines sont construites partir de 20 aminoacides environ, dont 18 se trouvent dans les protines du lait. Point important concernant lalimentation, huit (neuf pour les enfants) de ces 20 aminoacides ne peuvent pas tre synthtiss par lorganisme humain. Comme ils sont ncessaires au maintien dun bon mtabolisme, ils doivent tre fourni par la nourriture. Ces aminoacides sappellent les aminoacides essentiels; ils sont tous prsents dans la protine du lait. Le type et lordre des aminoacides dans la molcule protique dterminent la nature de la protine. Tout changement dans les aminoacides affectant le type ou la place dans la chane molculaire peut donner une protine aux proprits diffrentes. Comme le nombre possible de combinaisons des 18 aminoacides dans une chane contenant 100 200 aminoacides est quasiment infini, le nombre de protines aux proprits diffrentes est galement quasiment infini. La figure 2.24 prsente un modle daminoacide. Les aminoacides se caractrisent par le fait quils contiennent la fois un groupe amino lgrement basique (-NH2) et un groupe carboxyle lgrement acide (-COOH). Ces groupes sont relis une chane latrale (R). Si la chane latrale est polaire, les proprits hydrophiles du groupe basique et du groupe acide, en plus de la chane latrale polaire, dominent gnralement et lensemble de laminoacide attire leau et sy dissout rapidement. Comme cet aminoacide attire leau, on dit quil est hydrophile.

Aminoacide

NH2

COOH

Aminoacide

Groupe carboxyle

Fig. 2.23 Modle dune molcule protique (chane daminoacides des groupes amino et carboxyle).

Manuel de transformation du lait/Chapitre 2

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H R C NH2 C

OH

Fig. 2.24 Structure dun aminoacide gnrique. R dans la figure signifie quil sagit dune matire organique lie latome carbone central.

Si, en revanche, la chane latrale est une chane hydrocarbone qui ne contient pas de radicaux hydrophiles, les proprits de la chane hydrocarbone dominent. Une chane hydrocarbone longue repousse leau et rend laminoacide moins soluble leau ou moins compatible avec celle-ci. Comme cet aminoacide repousse leau, on dit quil est hydrophobe. Si la chane hydrocarbone contient certains radicaux tels que des groupes hydroxyle (-OH) ou amino (-NH2), ses proprits hydrophobes se modifient pour devenir davantage hydrophiles. Si les aminoacides hydrophobes prdominent dans une partie dune molcule protique, cette partie aura des proprits hydrophobes. Par analogie, une agrgation daminoacides hydrophiles dans une autre partie de la molcule confrera des proprits hydrophiles cette partie. Par consquent, une molcule protique peut tre hydrophobe, hydrophile, intermdiaire ou localement hydrophobe et hydrophile. Certaines protines du lait prsentent de trs grandes diffrences au sein des molcules pour ce qui est de la compatibilit avec leau, et certaines proprits trs importantes des protines dpendent de ces diffrences. Les groupes hydroxyle dans la chane de certains aminoacides de la casine peuvent tre estrifis par lacide phosphorique. Ces groupes permettent la casine de lier les ions calcium ou lhydroxyphosphate de calcium collodal pour former des ponts rsistants entre les molcules et au sein de celles-ci.

Ltat lectrique des protines du lait


Fig. 2.25 Une molcule protique avec pH = 6,6 a une charge rsultante ngative.
Les chanes latrales de certains aminoacides dans les protines du lait porte une charge lectrique qui dpend du pH du lait. Lorsque lon modifie le pH du lait en ajoutant un acide ou une base, la rpartition de la charge des protines change galement. Les figures 2.25 2.28 prsentent ltat lectrique des protines du lait et les proprits qui en rsultent.

OH H +
H +

Fig. 2.26 Molcules protiques avec pH 4,7, le point isolectrique.

Fig. 2.27 Molcules protiques avec pH 1

Fig. 2.28 PMolcules protiques avec pH 14

Au pH normal du lait (pH 6,6), une molcule protique a une charge rsultante ngative (figure 2.25). Comme les charges de mme polarit se repoussent, les molcules protiques restent spares. Si lon ajoute des ions hydrogne (figure 2.26), ils sont adsorbs par les molcules protiques. A un pH o la charge positive de la protine est gale la charge ngative, cest--dire o le nombre de groupes NH3+ et COO- est gal sur les chanes latrales, la charge nette totale de la protine est nulle. Les molcules protiques ne se repoussent plus mais les charges positives dune molcule senchanent aux charges ngatives des molcules voisines, et de gros agrgats protiques se forment. La protine se prcipite alors partir de la solution. Le pH auquel cela se produit est le point isolectrique de la protine. En prsence dun excs dions hydrogne, les molcules acquirent une charge rsultante positive (figure 2.27). Elles se repoussent donc de nouveau et, par suite, restent en solution. Si, en revanche, on ajoute une solution fortement alcaline (NaOH), toutes les protines acquirent des charges ngatives et se dissolvent.

Les classes de protines du lait


Le lait contient des centaines de types de protines, la plupart en infimes quantits. Il est possible de classer les protines de diffrentes faons, selon leurs proprits chimiques ou physiques et leurs fonctions biologiques. Lancienne mthode de regroupement des protines de lait en casine, albumine et globuline a t remplace par un systme de classification plus appropri. Le tableau 2.5 prsente une liste

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Manuel de transformation du lait/Chapitre 2

abrge de protines du lait, classes selon un systme moderne. Pour simplifier, les groupes de protines mineurs ont t exclus. Le terme protine lactosrique est souvent utilis pour dsigner la fois la protine du srum de fromagerie et la protine du lactosrum (ou protine du srum du lait). A la diffrence de la protine du lactosrum, la protine du srum de fromagerie contient galement des fragments de molcules casiques. Certaines des protines du lactosrum sont galement prsentes dans des concentrations moins importantes que dans le lait cru. Cela est d la dnaturation par la chaleur

Tableau 2.5

Concentration des protines dans le lait


Concentration dans le lait g/kg Casine s1-casine*) s2-casine*) -casine**) -casine Totalcasine Protines du srum -lactalbumine -lactoglobuline Albumine du srum sanguin Immunoglobulines Divers (y compris protose-peptone) Total protines du srum Protines membranaires des globules gras Total protine *) appele dornavant s-casine **) Y compris -casine
Rf : Walstra & Jennis

% du total protine en poids (P/P) 30,6 8,0 30,8 10,1 79,5 3,7 9,8 1,2 2,1 2,4 19,3 1,2 100

10,0 2,6 10,1 3,3 26,0 1,2 3,2 0,4 0,7 0,8 6,3 0,4 32,7

au cours de la pasteurisation du lait avant la fabrication du fromage. Les trois principaux groupes de protines du lait se distinguent par leur comportement et leur forme dexistence trs diffrents. Il est facile de prcipiter les casines du lait de diffrentes manires, alors que les protines du srum restent gnralement en solution. Comme leur nom lindique, les protines membranaires des globules gras adhrent la surface des globules gras, et sen librent seulement par action mcanique, cest--dire par le barattage de la crme en beurre.

Molcules de -casine Chanes saillantes Groupe PO4

La casine
Casine est le nom de groupe de la classe dominante des protines du lait. Les casines forment facilement des polymres contenant des molcules de type identique ou diffrent. En raison de labondance des groupes ionisables et des parties hydrophobes et hydrophiles de la molcule casique, les polymres molculaires forms par les casines sont trs spciaux. Ils sont constitus de milliers de molcules individuelles et forment une solution collodale, qui donne au lait crm sa teinte bleue blanchtre. Ces complexes molculaires sappellent des micelles casiques. Comme ces micelles ne font que 0,4 microns, elles ne sont visibles quau microscope lectronique.

Noyau hydrophobe

Fig. 2.29 Structure dune sub-micelle casique.

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Sub-micelle

Chane saillante

Phosphate de calcium -casine Interactions hydrophobes (groupes PO4)

Fig. 2.30 Edification et stabilisation des micelles casiques.


Rf. : A digest of models, par Slattery et Evard (1973), Schmidt (1982) et Walstra (1990), daprs Rollema (1992), Rollema H.S. (1992) Casein Association and Micelle Formation p 63 111, Elsevier Science Publication Ltd.

Les trois sous-groupes de casines, s-casine, -casine et -casine, sont tous htrognes et constitus de 2 8 variantes gntiques. Les variantes gntiques dune protine diffrent lune de lautre uniquement par quelques aminoacides. Les trois sous-groupes ont en commun le fait quun ou deux aminoacides contenant des groupes hydroxy sont estrifis en acide phosphorique. Lacide phosphorique lie le calcium et le magnsium et certains des sels complexes pour former les liaisons entre les molcules et au sein de celles-ci. Les micelles casiques (figure 2.30) sont constitues dun complexe de sub-micelles (figure 2.29) de 10 15 nm de diamtre (1 nanomtre = 10-9 m). La teneur en -, - et -casine est rpartie de faon htrogne dans les diffrentes micelles. Les sels calciques ds-casine et de -casine sont quasi insolubles dans leau, alors que les sels calciques de -casine sont facilement solubles. En raison de la localisation dominante de la -casine la surface des micelles, la solubilit du -casinate calcique lemporte sur linsolubilit des deux autres casines dans les micelles, et lensemble de la micelle est soluble sous la forme de collode. (Advanced Dairy chemistry. Vol. 1 Proteins. P.F. Fox). Selon Rollema (1992), une combinaison des modles de Slattery & Evard (1973), Schmidt (1982) et Wastra (1990) fournit (1993) la meilleure illustration disponible de ldification des micelles casiques et de leur stabilisation. Le phosphate de calcium et les interactions hydrophobes entre les sub-micelles sont responsables de lintgrit des micelles casiques. Les parties C-terminales hydrophiles de -casine contenant un groupe glucide se projettent vers lextrieur des micelles complexes, ce qui leur donne un aspect chevelu mais, ce qui est important, cest quelles stabilisent les micelles. Ce phnomne est d essentiellement la forte charge ngative des glucides. La taille dune micelle dpend beaucoup de la teneur en ions calcium (Ca++). Si le calcium vient quitter la micelle, par dialyse par exemple, la micelle se dsintgre en sub-micelles. Une micelle de taille moyenne comprend environ 400 500 submicelles, lies ensemble ainsi quindiqu prcdemment. Si lextrmit C-terminale hydrophile de la -casine sur la surface des micelles est scinde, par exemple, par la prsure, les micelles perdent leur solubilit et commencent sagrger pour former le caill de casine. Il existe dans une micelle intacte un surplus de charges ngatives; cest pourquoi elles se repoussent. Les molcules deau que retiennent les parties hydrophiles de -casine constituent une partie importante de cet quilibre. Si lon supprime les parties hydrophiles, leau se met quitter la structure, ce qui donne aux forces dattraction la libert dagir. De nouvelles liaisons se forment, lune de type sal, o le calcium est actif, lautre de type hydrophobe. Ensuite, ces liaisons amliorent lexpulsion de leau et la structure finit par seffondrer en un caill dense. Une basse temprature a des consquences dfavorables sur les micelles, car les chanes de -casine commencent se dissocier, et lhydroxyphosphate de calcium quitte la structure micellaire, o il existait sous forme collodale, et entre en solution. Lexplication de ce phnomne rside dans le fait que la -casine est la casine la plus hydrophobe et que les interactions hydrophobes saffaiblissent lorsque la temprature baisse. Du fait de ces changements, le lait se prte moins la fabrication du fromage, car le temps demprsurage est plus long et le caill plus mou. La -casine est galement plus facilement hydrolyse par les diffrentes protases du lait aprs avoir quitt la micelle. Lhydrolyse de la -casine en -casine et protoses-peptones se traduit par une baisse de la production de fromage car les fractions protose-peptone sont perdues dans le srum de fromagerie. La dcomposition de la -casine peut galement entraner la formation de peptides amers, responsables des problmes de got atypique dans le fromage.

Les micelles casiques

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Manuel de transformation du lait/Chapitre 2

La courbe dans la figure 2.31 prsente la quantit approximative (en %) de -casine quittant une micelle +5C pendant une priode de stockage de 20 heures. Dans ce contexte, il est intressant de noter galement que lorsque le lait cru ou le lait pasteuris refroidi est chauff jusqu 62/65C pendant environ 20 secondes, la -casine et lhydroxyphosphate de calcium reviennent la micelle, restaurant ainsi, au moins partiellement, les proprits initiales du lait.

% 1,0

La prcipitation de la casine
Une proprit caractristique de la casine est sa capacit prcipiter. Du fait de la nature complexe des molcules casiques, et de celle des micelles formes partir celles-ci, la prcipitation peut tre cause par de nombreux agents diffrents. Il convient de remarquer quil existe une grande diffrence entre les conditions optimales de prcipitation de la casine sous la forme micellaire et non micellaire, par exemple comme casinate sodique. La description suivante concerne principalement la prcipitation de la casine micellaire.
0,5

La prcipitation par lacide


Le pH baisse si lon ajoute un acide au lait ou si lon laisse des bactries acidognes se dvelopper dans le lait. Cela change lenvironnement des micelles casiques de deux faons. La figure 2.32 prsente le cours des vnements. Dabord, lhydroxyphosphate calcique collodal, prsent dans la micelle casique, se dissout et forme du calcium ionis, qui pntre dans la structure de la micelle et cre de fortes liaisons calciques internes. Ensuite, le pH de la solution sapproche des points isolectriques des diffrentes espces de casines. Les deux mthodes daction amorcent une modification au sein des micelles : cela commence par le dveloppement des micelles par agrgation, et se termine par un coagulum plus ou moins dense. Selon la valeur finale du pH, ce coagulum contient soit de la casine sous la forme de sel casique soit de la casine dans son tat isolectrique, soit les deux. Les points isolectriques des composants casiques dpendent des ions dautres natures, prsents dans la solution. Les valeurs thoriques, valides dans certaines conditions, sont pH 5,1 5,3. Dans les solutions salines, similaires la condition du lait, la prcipitation optimale est comprise dans une plage pH 4,5 4,9. Un pH de 4,7
0 10 20 h

Fig. 2.31 -casine dans le lactosrum +5C.


Rf. : Dr. B. Lindquist (1980), Arla Stockholm, Sude.

Point isolectrique
Sels casiques (exemple : chlorure de casine) Hydratation Diminution de la taille des particules Dissociation partielle en ions Stabilisation Casinates (exemple : casinate sodique) Neutralisation Augmentation de la taille des particules Dissociation du Ca partir du complexe micellaire Dstabilisation

Remarque : si lon ajoute un grand excs dacide un coagulum donn, la casine se redissout, formant un sel avec lacide. Si lon utilise de lacide chlorhydrique, la solution contiendra du chlorhydrate de casine dissoci partiellement en ions.

pH
14

0
Dshydratation Augmentation de la taille des particules Dstabilisation

4.6 5

pH du lait normal : 6,5 6,7

Hydratation Diminution de la taille des particules Stabilisation Solubilit la plus faible Prcipitation Casine isolectrique

Fig. 2.32 Trois stades simplifis de laction, sur la casine, dun acide et dun alcali, respectivement.

est une valeur pratique de la prcipitation de la casine du lait. Si lon ajoute un grand excs dhydroxyde de sodium la casine isolectrique prcipite, la casine redissoute est convertie en casinate sodique, partiellement dissoci en ions. Le pH des produits laitiers de culture est gnralement compris

Manuel de transformation du lait/Chapitre 2

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entre 3,9 et 4,5, cest--dire sur le ct acide des points isolectriques. Lorsque lon fabrique de la casine partir du lait crm en ajoutant de lacide sulfurique ou chlorhydrique, le pH choisi gnralement est de 4,6.

Il existe deux mthodes pour faire floculer et coaguler les particules de casinate: la prcipitation par acide et la prcipitation par enzymes

La chane daminoacides qui forme la molcule de -casine est constitue de 169 aminoacides. Dun point de vue enzymatique, la liaison entre laminoacide 105 (phnylalanine) et 106 (mthionine) est facilement accessible par beaucoup denzymes protolitiques. Certains enzymes protolytiques attaquent cette liaison et scindent la chane. Lextrmit amino soluble contient les aminoacides 106 169, qui sont domins par les aminoacides polaires et les glucides, ce qui donne cette squence des proprits hydrophiles. Cette partie de la molcule de -casine sappelle le glycomacro-peptide; il est libr dans le srum de fromagerie pendant la fabrication du fromage. La partie restante de la -casine, constitue des aminoacides 1 105, est insoluble et reste dans le caill avec la s-casine et la -casine. Cette partie sappelle la para--casine. On disait autrefois que tout le caill tait compos de para-casine. La formation du caill est due la soudaine suppression des macropeptides hydrophiles et du dsquilibre des forces intermolculaires que cela entrane. Les liaisons entre les parties hydrophobes commencent se dvelopper et sont renforces par les liaisons calciques qui se dveloppent mesure que les molcules deau dans les micelles quittent la structure. Ce processus est appel couramment phase dagglutination et synrse. La scission de la liaison 105-106 dans la molcule de -casine est souvent appele phase primaire de lemprsurage. La phase de coagulation et de synrse est appele phase secondaire. Lemprsurage comprend galement une phase tertiaire, o la prsure attaque les composants casiques de manire plus gnrale. Cela se produit au cours de laffinage du fromage. La dure des trois phases dpend principalement du pH et de la temprature. De surcrot, la phase secondaire est affecte fortement par la concentration en ions calcium et la condition des micelles, savoir, labsence ou la prsence de protines dnatures du lactosrum sur leur surface.

La prcipitation par les enzymes

Les protines du srum


Si lon supprime la casine du lait crm par une mthode de prcipitation, en ajoutant, par exemple, un acide minral, il reste dans la solution un groupe de protines appeles protines du lactosrum. Tant quelles ne sont pas dnatures par la chaleur, elles ne se prcipitent pas leurs points isolectriques. Mais elles se prcipitent sous leffet de polylectrolytes tels que la carboxymthyl cellulose. Les procds techniques de rcupration des protines du srum font souvent appel de telles substances ou une combinaison de chaleur et dajustement du pH. Lorsque lon chauffe le lait, certaines des protines du srum de fromagerie se dnaturent et forment des complexes avec la casine, ce qui rduit lattaquabilit de la casine par la prsure et son aptitude lier le calcium. En raison du nombre rduit de ponts de casine entre les molcules casiques et au sein de celles-ci, le caill du lait chauff haute temprature ne libre pas de srum de fromagerie comme le fait le caill ordinaire du fromage. Les protines du srum en gnral, et l-lactalbumine en particulier, ont des valeurs nutritionnelles trs leves. Leur composition en aminoacides est trs proche de ce qui est considr comme un optimum biologique. Les drivs des protines du srum de fromagerie sont trs largement utiliss dans lindustrie alimentaire.

Les protines du srum sont :

l-lactalbumine la -lactoglobuline

-lactalbumine
Cette protine peut tre considre comme la protine type du srum. On la trouve dans le lait de tous les mammifres; elle joue un rle important dans la synthse du lactose dans le pis.

-lactoglobuline
Cette protine se trouve exclusivement chez les onguls; chez la vache, cest la

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principale protine du srum. Si lon chauffe le lait plus de 60C, la dnaturation dmarre aux endroits o la ractivit du soufre-aminoacide de -lactoglobuline joue un rle important. Des ponts de soufre commencent se former entre les molcules de -lactoglobuline, entre une molcule de -lactoglobuline et une molcule de -casine, et entre la -lactoglobuline et l-lactalbumine. Aux tempratures leves, les composs sulfureux, tels que lhydrogne sulfur, sont librs progressivement. Ces composs sulfureux sont responsables du got de cuit du lait trait thermiquement.

Les immunoglobulines et protines mineures associes


Ce groupe de protines est extrmement htrogne et peu de ses membres ont t tudis en dtail. Dans le futur, beaucoup de substances importantes seront probablement isoles sur une chelle commerciale dans le lactosrum ou le srum de fromagerie. La lactoferrine et la lactoperoxydase sont des substances potentiellement utilisables dans lindustrie pharmaceutique et alimentaire; il existe maintenant un procd de type commercial qui permet de les isoler du srum. Le Docteur H. Burling et coll. du service de recherche & dveloppement du Syndicat sudois de la laiterie (SMR) Malm, Sude, a mis au point une mthode pour isoler ces substances.

Les protines membranaires


Les protines membranaires sont un groupe de protines formant une couche de protection la priphrie des globules gras, qui stabilise lmulsion. Certaines peuvent avoir une consistance molle et glatineuse, dautres plutt ferme et dure. Certains protines, appeles lipoprotines, contiennent des rsidus lipidiques. Les lipides et les aminoacides hydrophobes de ces protines orientent les parties hydrophobes des molcules en direction de la surface de matire grasse, alors que les parties moins hydrophobes sont orientes vers leau. Les protines membranaires faiblement hydrophobes attaquent ces couches protiques de la mme manire, formant un gradient dhydrophobie qui part de la surface de matire grasse en direction de leau. Le gradient dhydrophobie dans une telle membrane la rend idale pour ladsorption des molcules de tous les degrs dhydrophobie. Les phospholipides et les enzymes lipolytiques en particulier sont adsorbs au sein de la structure membranaire. Il ne se produit aucune ractions entre les enzymes et leur substrat tant que la structure est intacte, mais ds que la structure est dtruite, les enzymes ont loccasion de trouver leur substrat et de dmarrer des ractions. Un exemple de raction enzymatique est la libration lipolytique dacides gras si lon a pomp le lait froid au moyen dune pompe dfectueuse, ou si lon na pas pasteuris le lait immdiatement aprs une homognisation froid. Les acides gras et certains autres produits de cette raction enzymatique donnent un got rance au produit.

Les protines dnatures


Tant que les protines restent dans un environnement avec temprature et pH dans leurs limites de tolrance, celles-ci conservent leurs fonctions biologiques. Mais si on les chauffe des tempratures dpassant un maximum donn, leur structure se modifie. On dit alors quelles sont dnatures (figure 2.33). La mme chose se produit si les protines sont exposes aux acides ou aux bases, aux rayonnements ou une agitation violente. Les protines sont dnatures et perdent leur solubilit initiale. Lorsque les protines sont dnatures, leur activit biologique cesse. Les enzymes, une classe de protines dont le rle est de catalyser certaines ractions, perdent cette capacit une fois dnatures. La raison est que certaines liaisons dans la molcule sont brises, ce qui change la structure de la protine. Aprs une dnaturation limite, les protines peuvent parfois reprendre leur tat initial et voir leurs fonctions biologiques restaures. Mais souvent la dnaturation est irrversible. Les protines dun uf dur, par exemple, ne peuvent pas reprendre leur tat initial.
IV 39 37 35 33 31 29

SH

SH

SH

D Month

Amino

acid

Fig.

Model of part of a protein molecule and model of an amino acid

Amino group

Carboxyl

group

Fig. 2.33 Partie dune protine de srum dans son tat initial (gauche) et dans son tat dnatur (droite).

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pH

Le lait est une solution tampon


Pas deffettampon Le lait contient un grand nombre de substances qui peuvent agir comme acides faibles ou comme bases faibles, par exemple, lacide lactique, lacide citrique et lacide phosphorique et leur sels respectifs : les lactates, les citrates et les phosphates. En chimie, un tel systme est appel solution tampon car, dans certaines limites, le pH reste constant lorsque lon ajoute des acides ou des bases. Cet effet peut sexpliquer par les qualits caractristiques des protines. Lorsque lon acidifie le lait, on ajoute en mme temps un grand nombre dions hydrogne (H+). Ces ions se lient presque tous aux groupes amino de la chane latrale des aminoacides, formant ainsi les ions NH3+. Ainsi, le pH est peine affect, car laugmentation de la concentration en ions hydrogne libres est trs faible. Lorsque lon ajoute une base au lait, les ions hydrogne (H+) dans les groupes COOH des chanes latrales sont librs, et forment un groupe COO-. De ce fait, le pH reste plus ou moins constant. Plus on ajoute de base, plus il y a dions hydrogne librs. Les autres constituants du lait ont galement cette capacit de lier ou de librer des ions; cest pourquoi le pH change trs lentement lorsque lon ajoute des acides ou des bases. Presque tout le pouvoir tampon est utilis dans un lait qui sest acidifi du fait dun stockage prolong haute temprature. Dans ce cas, il suffit dajouter seulement une petite quantit dacide pour modifier le pH.

Acide

Addition dalcali Fig. 2.34 Si lon ajoute un alcali lacide, le pH de la solution augmente immdiatement; il ny a pas deffet-tampon.

pH

Lait

Effettampon important

Les enzymes du lait


Les enzymes sont un groupe de protines produites par les organismes vivants. Ils ont la proprit de dclencher des ractions chimiques et daffecter le cours et la vitesse de ces ractions. Les enzymes le font sans tre eux-mme affects; cest pourquoi on les appelle parfois biocatalyseurs. La figure 2.36 prsente le fonctionnement dun enzyme. Laction des enzymes est spcifique; chaque type denzyme ne catalyse quun seul type de raction. Deux facteurs qui influencent fortement laction enzymatique sont la temprature et le pH. En rgle gnrale, les enzymes sont trs actifs dans une plage de temprature optimale, entre 25 et 50C. Leur activit baisse ds que cette plage optimale est dpasse, et cesse tout fait entre 50 et 120C. A ces tempratures, les enzymes sont plus ou moins compltement dnaturs (inactivs). La temprature dinactivation varie dun type denzyme lautre, un fait qui a t largement utilis pour dterminer le degr de pasteurisation du lait. Les enzymes ont galement leur plage pH optimale; certains sont plus actifs dans les solutions acides, dautres dans un environnement alcalin. Les enzymes du lait proviennent soit du pis de la vache soit des bactries. Les premiers sont les constituants normaux du lait; on les appelle enzymes originaux. Les derniers, les enzymes bactriens, varient en type et en abondance suivant la nature et la taille de la population bactrienne. Plusieurs des enzymes du lait sont utiliss pour le contrle de la qualit. Parmi les plus importants, citons la peroxydase, la catalase, la phosphatase et la lipase.

Addition dalcali

Fig. 2.35 Si lon ajoute un alcali au lait, le pH changement trs lentement; il se produit un effet-tampon considrable dans le lait.

Fig. 2.36 Un enzyme donn scinde uniquement certaines molcules et seulement sur certaines liaisons.

La peroxydase
Lenzyme sadapte en un point particulier de la chane molculaire, o il affaiblit la liaison. La peroxydase transfre loxygne du peroxyde dhydrogne (H2O2) vers dautres substances facilement oxygnables. Ces enzymes sont inactivs si lon chauffe le lait 80C pendant quelques secondes, un fait que lon peut utiliser pour prouver la prsence ou labsence de peroxydase dans le lait et par consquent vrifier si lon a atteint ou non une temprature de pasteurisation suprieure 80C. Ce contrle est appel preuve la peroxydase de Storch.

La catalase
La catalase scinde le peroxyde dhydrogne en eau et en oxygne libre. En calculant la quantit doxygne que lenzyme peut librer dans le lait, il est possible dvaluer la teneur en catalase du lait et dapprendre si le lait provient dun pis sain ou malade. Le lait dun pis malade a une forte teneur en catalase, alors que le lait frais dun pis sain nen contient quune quantit insignifiante. Il existe cependant beaucoup de

Scission de la molcule. A prsent, lenzyme est libre dattaquer une autre molcule et de la scinder de la mme manire.

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Manuel de transformation du lait/Chapitre 2

bactries qui produisent le mme type denzyme. La catalase est dtruite si lon chauffe le lait 75C pendant 60 secondes.

La phosphatase
La phosphatase a la proprit de pouvoir scinder certains esters phosphoriques en acide phosphorique et alcools correspondants. Il est possible de dtecter la prsence de phosphatase dans le lait en ajoutant un ester phosphorique et un ractif qui vire en prsence dalcool libr. Un changement de couleur rvle que le lait contient de la phosphatase. Comme la phosphatase est dtruite par la pasteurisation ordinaire (72C pendant 15 20 secondes), on peut lutiliser dans le test la phosphatase pour dterminer si la pasteurisation a bien t atteinte. Le test systmatique utilise dans les laiteries sappelle le test la phosphatase selon Scharer. Il est prfrable deffectuer le test la phosphatase immdiatement aprs le traitement thermique. Dans le cas contraire, il faut refroidir le lait une temprature infrieure +5C et ly maintenir jusqu lanalyse. Lanalyse doit tre effectue le jour mme, sinon il peut se produire un phnomne appel ractivation; il sagit de la ractivation dun enzyme inactiv, qui donne un rsultat positif au test. La crme est particulirement sensible cet gard.

Acide gras libre

Glycrol

Acide gras libre

Acide gras libre

La lipase
La lipase dcompose la matire grasse en glycrol et acides gras libres. Un excs dacides gras libres dans le lait et les produits laitiers donne un got rance. Dans la plupart des cas, leffet de cet enzyme semble trs limit, mais le lait de certaines vaches peut prsenter une forte activit lipasique. La quantit de lipase dans le lait est suppose augmenter vers la fin du cycle de lactation. Dans une large mesure, la lipase est inactive par la pasteurisation, mais il faut des tempratures plus leves pour une totale inactivation. Beaucoup de micro-organismes produisent de la lipase. Cela peut tre la cause de nombreux problmes car cet enzyme est trs rsistant la chaleur.

Fig. 2.37 Reprsentation schmatique de la dcomposition de la matire grasse par lenzyme lipase.

Le lactose
Le lactose est un sucre prsent uniquement dans le lait; il appartient au groupe de composs chimiques organiques appels glucides. Les glucides reprsentent la source dnergie la plus importante de notre alimentation. Le pain et les pommes de terre, par exemple, sont riches en glucides et offrent un rservoir de nourriture. Ils se dcomposent en composs haute valeur nergtique, qui peuvent participer toutes les ractions biochimiques, dans lesquelles ils fournissent lnergie ncessaire. Les glucides apportent galement la matire pour la synthse de certains composs chimiques importants dans le corps. On les trouve dans les muscles et le foie sous la forme de glycogne. Le glycogne est un exemple de glucide poids molculaire lev. Citons galement lamidon et la cellulose. Ces glucides composs, appels polysaccharides, ont des molcules gantes constitues de nombreuses molcules du glucose. Dans le glycogne et lamidon, les globules sont souvent ramifis, alors que dans la cellulose, ils ont lapparence de longues chanes droites. La figure 2.38 prsente des disaccharides, cest--dire des glucides composs de deux types de molcule du sucre. Les molcules du saccharose (sucre de canne ordinaire ou sucre de betterave) sont constitues de deux sucres simples (monosaccharides) : le fructose et le glucose. Le lactose (sucre du lait) est un disaccharide, dont la molcule contient les monosaccharides glucose et galactose. Le tableau 2.3 montre que la teneur en lactose du lait varie entre 3,6 et 5,5%. La figure 2.39 montre ce qui se produit lorsque les bactries lactiques attaquent le lactose. Ces bactries contiennent un enzyme appel lactase, qui attaque le lactose en dcomposant ses molcules en glucose et galactose. Les autres enzymes des bactries lactiques attaquent ensuite le glucose et le galactose, qui sont ensuite convertis principalement en acide lactique par le biais de ractions intermdiaires compliques. Les enzymes qui interviennent dans ces ractions agissent dans un Saccharose Lactose

Fructose

Glucose

Galactose

Fig. 2.38 Le lactose et le saccharose se dcomposent en galactose, glucose et fructose.

Manuel de transformation du lait/Chapitre 2

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certain ordre. Cest ce qui se produit lorsque le lait devient sr; le lactose se transforme en acide lactique par fermentation. Dautres micro-organismes dans le lait gnrent dautres produits. Lorsque lon chauffe le lait une haute temprature et quon ly maintient, il brunit et acquiert un got de caramel. Ce processus sappelle la caramlisation; cest le rsultat dune raction chimique entre le lactose et les protines appele raction de Lactose Galactose Maillard. Glucose Le lactose est soluble dans leau et se prsente comme solution molculaire dans le lait. Dans la fabrication du fromage, la plupart du lactose reste dissout dans le srum de fromagerie. Lvaporation du srum de fromagerie dans la fabrication du fromage augmente encore la concentration. Le lactose nest pas aussi sucr que Enzymes bactriens dautres sucres; il est environ 30 % moins sucr que le sucre de canne, par exemple. Acide lactique Glucose Galactose

Enzyme lactase de la bactrie lactique

Les vitamines du lait


Les vitamines sont des substances organiques que lon rencontre dans de trs faibles concentrations chez les animaux et dans les vgtaux. Elles sont essentielles aux processus vitaux lmentaires. Bien que gnralement trs complexe, la composition chimique des vitamines est maintenant connue. Les diffrentes vitamines sont dsignes par des lettres majuscules suivies parfois de chiffres en indice : A, B1, B2, par exemple. Le lait contient de nombreuses vitamines. Parmi les plus connues, citons les vitamines A, B1, B2, C et D. Les vitamines A et D sont solubles dans les graisses, ou solvants des matires grasses, alors les autres sont solubles dans leau. Le tableau 2.6 indique les diffrentes vitamines dans un litre de lait de consommation et les besoins quotidiens en vitamines dun adulte. Le tableau montre que le lait est une source riche en vitamines. Le manque de vitamines (avitaminose) peut entraner des carences (tableau 2.7).

Fig. 2.39 Dcomposition du lactose par action enzymatique et formation de lacide lactique.

Tableau 2.6

Vitamines du lait et besoins quotidiens


Quantit dans 1 litre de lait (mg) Besoin quotidien dun adulte mg

Vitamine

A B1 B2 C D

0,2 2 0,4 1,7 5 20 0,002

1 2 1 2 2 4 30 100 0,01

Tableau 2.7

Carences en vitamines et maladies correspondantes


Carence en vitamine A Baisse de lacuit visuelle dans la pnombre, diminution de la rsistance aux maladies infectieuses Arrt de croissance prmatur Perte dapptit, indigestion Fatigue, pyorrhe, prdisposition linfection (scorbut) Dformation du squelette (rachitisme)

Carence en vitamine B1 Carence en vitamine B2 Carence en vitamine C Carence en vitamine D

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Les minraux et les sels du lait


Le lait contient un certain nombre de minraux. Leur concentration totale est infrieure 1%. Les sels minraux se rencontrent en solution dans le lactosrum ou dans les composs casiques. Les sels les plus importants sont les sels du calcium, sodium, potassium et magnsium. Ils se prsentent sous la forme de phosphates, chlorures, citrates et casinates. Les sels de potassium et de calcium sont les plus abondants dans le lait ordinaire. Leur quantit respective nest pas constante. Vers la fin de la lactation, et surtout dans le cas de maladie du pis, la teneur en chlorure de sodium augmente et donne au lait un got sal, tandis que la quantit des autres sels diminue en consquence.

Les autres constituants du lait


Le lait contient toujours des cellules somatiques (globules blancs ou leucocytes). Leur taux est faible dans le lait dun pis sain, mais augmente si le pis est malade, gnralement dans les mmes proportions que la svrit de la maladie. Le taux de cellules somatiques dans le lait des animaux sains est gnralement infrieur 200000 cellules/ml, mais il peut y en avoir jusqu 400000/ml. Le lait contient des gaz, quelque 5 6 % par volume dans le lait frais du pis, mais larrive la laiterie, la teneur en gaz peut atteindre 10% par volume. Les gaz sont constitus essentiellement de dioxyde de carbone, dazote et doxygne. Ils existent dans le lait dans trois tats : 1 dissous dans le lait 2 lis et non sparables du lait 3 disperss dans le lait Les gaz disperss et dissous reprsentent un srieux problme dans le traitement du lait. En effet, lorsque le lait contient trop de gaz, il est susceptible de dencrasser sur les surfaces de chauffe.

Les modifications dans le lait et ses constituants


Les modifications au cours du stockage
La matire grasse et les protines du lait peuvent subir des modifications chimiques pendant le stockage. Ces modifications sont normalement de deux types : loxydation et la lipolyse. Les produits de raction rsultants peuvent introduire des gots atypiques, principalement dans le lait et le beurre.

Loxydation de la matire grasse


Loxydation de la matire grasse donne un got de mtal, et celle du beurre un got huileux de suif. Loxydation intervient aux doubles liaisons des acides gras insaturs, On estime gnralement que les celles de la lcithine tant les plus exposes aux attaques. La prsence des sels molcules doxygne en singlets ferrique et cuivrique acclre le dmarrage de loxydation et le dveloppement du (1O2) peuvent oxyder un groupe got de mtal, de mme que la prsence doxygne dissous et lexposition la CH- directement, tout en dplaant lumire, en particulier la lumire directe du soleil ou celle des tubes fluorescents. la double liaison et en formant un Il est possible de contrebalancer partiellement loxydation de la matire grasse au hydroperoxyde selon la formule : moyen de micro-organismes, en pasteurisant le lait une temprature suprieure 80C ou en ajoutant des antioxydants (agents de rduction), tels que le DGA (dodcylgallate). Le taux maximum de DGA est de 0,00005%. Les micro1 O2 + CH = CH CH2 > CHOOH CH = CH organismes, tels que les bactries lactiques, consument loxygne et ont un effet rducteur. Le got atypique d loxydation risque davantage de se produire aux basses tempratures, car ces bactries sont alors moins actives. La solubilit de loxygne dans le lait est galement plus leve aux basses tempratures. La pasteurisation haute temprature est utile, car des composs rducteurs, groupes (SH-), se forment lorsque le lait est chauff. Le got atypique de mtal d loxydation est plus frquent en hiver quen t. Cela rsulte gnralement de la faible temprature ambiante et en partie des diffrences dans le rgime des vaches. Lalimentation en t est plus riche en vitamines A et C, qui augmentent la quantit de substances rductrices dans le lait.
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En prsence dions mtalliques lgers et/ou lourds, les acides gras se dcomposent par paliers en aldhydes et ctones, ce qui donne des gots atypiques de type rancidit due loxydation dans les produits laitiers gras. Le droulement, trs simplifi, de loxydation (auto-oxydation, en ralit) des acides gras insaturs que nous venons de dcrire est extrait de Dairy Chemistry and Physics par P. Walstra et R. Jennis.

Loxydation des protines


Lorsquil est expos la lumire, laminoacide mthionine se dgrade en mthional avec une participation complique de riboflavine (vitamine B2) et dacide ascorbique (vitamine C). Le mthional, ou 3-mercapto-mthylpropionaldhyde, est le principal contributeur ce got particulier, appel got de lumire. Comme la mthionine nexiste pas sous cette forme comme tel dans le lait mais comme lun des composants des protines du lait, la fragmentation des protines doit se produire loccasion du dveloppement du got atypique. Les facteurs associs au dveloppement du got de lumire sont : lintensit de la lumire (solaire et/ou artificielle, en particulier des tubes fluorescents). la dure dexposition. certaines proprits du lait : le lait homognis sest rvl plus sensible que le lait non homognis. la nature de lemballage : les emballages opaques, tels que le plastique et le papier assure une bonne protection dans les conditions normales. Voir galement le chapitre 8 concernant le maintien de la qualit du lait pasteuris.

La lipolyse
La dcomposition de la matire grasse en glycrol et acides gras sappelle la lipolyse. La matire grasse lipolyse a un got et une odeur rance, causs par la prsence dacides gras libres de faible poids molculaire (acide butyrique et acide caproque). La lipolyse est provoque par laction des lipases et favorise par des tempratures de stockage leves. Mais la lipase ne peut agir que si les globules ont t endommags de faon exposer la matire grasse. Ensuite seulement, la lipase peut attaquer les molcules de graisse et les hydrolyser. Au cours des traitements en laiterie, les globules gras ont souvent loccasion dtre endommags, par exemple, par le pompage, le brassage et la pulvrisation. Il est par consquent recommand dviter dagiter inutilement le lait non pasteuris, car cela risque de gnraliser laction de la lipase et de librer des acides gras, qui donnent un got rance au lait. Pour viter la lipase de dgrader la matire grasse, il faut linactiver par la pasteurisation haute temprature, qui dtruit compltement les enzymes dorigine. Les enzymes bactriens sont plus rsistants. Mme le traitement UHT ne peut les dtruire compltement. (UHT : Ultra-Haute Temprature; cest--dire jusqu 135150C ou plus pendant quelques secondes.)

Les effets du traitement thermique


bouchon de crme
4

Le traitement thermique effectu la laiterie permet de tuer les micro-organismes pathognes qui pourraient se trouver dans le lait. Le traitement thermique provoque galement des modifications dans les constituants du lait. Plus la temprature est leve et la dure de lexposition prolonge, plus grandes sont les modifications. Dans certaines limites, il est possible dquilibrer mutuellement la dure et la temprature. Un chauffage trs court avec une haute temprature peut avoir le mme effet quune exposition longue avec une temprature moins leve. Cest pourquoi le traitement thermique doit toujours prendre en compte les facteurs temps et temprature.

temp. (C) 70 75 80 Moyenne de certaines expriences pratiques Essais en pasteurisateur de laboratoire

La matire grasse
Il a t dmontr (Thom & coll., Milchwissenschaft, 13, 115, 1958) que le phnomne de bouchon de crme se produit ds 74C (figure 2.40) lorsque le lait est pasteuris entre 70 et 80C pendant 15 secondes. Diffrentes thories ont t tudies, mais il semble que la matire grasse libre libre cimente les globules gras lorsquils entrent en collision. Lhomognisation est recommande car elle vite la formation du bouchon de crme.

Fig. 2.40 Formation dun bouchon de crme en fonction de la temprature de pasteurisation. Echelle de 0 (pas deffet) 4 (bouchon de crme solide). Toute la pasteurisation fut de courte dure (environ 15 s).
Rf. : Thom & coll.

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A. Fink et H.G. Kessler (Milchwissenschaft 40, 6-7, 1985) ont dmontr que la matire grasse libre schappe des globules dans la crme 30% de matire grasse, quelle soit homognise ou non, lorsquelle est chauffe une temprature comprise entre 105 et 135C. On pense que cela est d la dstabilisation de la membrane des globules, qui accrot la permabilit; ensuite, la matire grasse libre agt comme un ciment entre les globules gras qui se collent, et produisent des agrgats stables. Au-dessus de 135C, les protines dposes sur la membrane du globule gras forment un rseau qui densifie la membrane et la rend moins permable. Lhomognisation en aval du strilisateur est par consquent recommande dans le traitement UHT des produits forte teneur en matire grasse.

Membrane intacte. Pas de lipolyse.

Les protines
On a observ que la principale protine, la casine, ne peut pas tre Membrane dnature par la chaleur dans les plages normales du pH et de teneur en endommage. sel et protines. La lipolyse de la Par contre, les protines du srum de fromagerie, en particulier la matire grasse -lactoglobuline, qui constitue environ 50% des protine du srum libre des acides gras. de fromagerie, sont relativement sensibles la chaleur. La dnaturation commence 65C et elle presque totale lorsque lon chauffe les protines 90C pendant 5 minutes. La dnaturation par la chaleur des protines du srum du lait est une raction irrversible. Les protines, enroules au hasard, souvrent, et la -lactoglobuline en particulier, se lie la fraction -casine par des ponts de soufre. La figure 2.42 prsente la transformation globale. Le blocage dune grande proportion de la -casine interfre avec laptitude lemprsurage du lait, car la prsure que lon Fig. 2.41 Lorsque la membrane des utilise dans la fabrication du fromage facilite la scission des globules gras est endommage, la micelles casiques aux emplacements de la -casine. Plus la temprature de lipolyse peut librer les acides gras. pasteurisation est leve pour un mme temps de sjour, plus le coagulum devient mou; cest un phnomne indsirable dans la fabrication du fromage pte presse et demi-presse. Cest pourquoi il ne faut pas pasteuriser le lait destin la fabrication du fromage, et de toute manire pas des tempratures telles que 72C pendant 15 20 secondes. Dans le lait destin aux produits laitiers de culture (yogourt, etc.), la dnaturation des protines du srum de fromagerie et linteraction avec la casine obtenue 9095C pendant 3 5 minutes contribuent amliorer la qualit en rduisant la synrse et en obtenant une meilleure viscosit. Le lait chauff 75C pendant 20 60 secondes commence sentir et avoir un got de cuit. Cela est d la libration de composs sulfureux de la -globuline et dautres protines sulfures.
Dnature (-lactoglobuline) Protines du srum du lait (-lactoglobuline)
SH

Micelles casiques

Ponts de soufre

SH SH SH

-casine

SH SH SH SH

Fig. 2.42 Pendant la dnaturation, la -casine adhre la -lactoglobuline.

SH

Les enzymes
Les enzymes peuvent tre inactivs par le chauffage. La temprature dinactivation varie en fonction du type denzyme.

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Souvent cites de nos jours parmi la flore de dgradation du lait cru refroidi et des produits laitiers traits thermiquement, certaines bactries, de lespce Pseudomonas, ont des enzymes lipolytiques et protolytiques extrmement rsistants la chaleur. Seule une fraction de leur activit est inhibe par la pasteurisation ou le traitement UHT du lait.

Le lactose
Le lactose subit des modifications plus rapidement dans le lait qu ltat sec. Aux tempratures suprieures 100C, une raction se produit entre le lactose et la protine, qui donne une couleur bruntre. La srie de ractions qui se produisent entre les groupes amino de rsidus aminoacides et les groupes aldhydes des glucides du lait est appele raction de Maillard ou raction de brunissement. Elles ont pour effet de brunir le produit, de modifier le got et de rduire la valeur nutritionnelle, notamment la lysine, lun des aminoacides essentiels. Il semble possible de distinguer le lait pasteuris, le lait UHT et le lait strilis par leur teneur en lactulose. Le lactulose est un pimre du lactose, form dans le lait chauff (Adachi, 1958). On pense quil est form par les groupes amino libres de la casine (Adachi & Patton, 1961; Richard & Chandrasekhara, 1960). Martinez Castro & Olano, 1982, et Geier & Klostermeyer, 1983, ont dmontr que le lait pasteuris, le lait UHT et le lait strilis contiennent diffrents taux de lactulose : la teneur en lactulose augmente en mme temps que lintensit du traitement thermique.

Aux tempratures suprieures 100C, une raction se produit entre le lactose et les protines, qui donne une couleur bruntre.

Les vitamines
La vitamine C est la plus sensible la chaleur, surtout en prsence dair et de certains mtaux. Il est possible cependant dutiliser un changeur de chaleur plaques pour raliser la pasteurisation en perdant trs peu de vitamine C. Les autres vitamines subissent peu de dommages voire pas du tout avec un chauffage modr.

Les minraux
De tous les minraux du lait, seul le trs important hydroxyphosphate de calcium dans les micelles casiques est affect par le chauffage. Lorsquelle est chauffe plus de 75C, cette substance perd de leau et forme de lorthophosphate de calcium insoluble, qui altre les proprits du lait pour la fabrication du fromage. Il convient par consquent de choisir judicieusement la temprature du traitement.

Les proprits physiques du lait


Lapparence
Lopacit du lait est due sa teneur en particules suspendues de matire grasse, de protines et de certains minraux. La couleur varie du blanc au jaune en fonction de la coloration (teneur en carotne) de la matire grasse. Le lait crm est plus transparent, avec une teinte lgrement bleute.

La densit
La densit du lait de vache varie gnralement entre 1,028 et 1,038 g/cm3 selon la composition. On peut calculer la densit du lait 15,5C en utilisant la formule suivante:

d 15,5C = F 0,93 F MSD % eau = = = +

100 MSD 1,608 + eau

g/cm3

% matire grasse % matire sche dgraisse 100 F MSD

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Exemple : lait de 3,2% de matire grasse et 8,5% MSD d 15,5C = 100 3,2 0,93 + 8,5 1,608 + (100 3,2 8,5) = 1,0306 g/cm3

La pression osmotique
La pression osmotique dpend du nombre de molcules ou particules, et non du poids du solut. Ainsi, 100 molcules de taille 10 auront 10 fois la pression osmotique de 10 molcules de taille 100. Il sensuit que pour un poids donn, plus les molcules sont petites, plus la pression osmotique est leve.

Tableau 2.8

Pression osmotique dans le lait


Constituant Poids molculaire 342 58,5 Conc. normale % 4,7 0,1 Pression osmotique bar 3,03 1,33 2,42 6,78 D C 0,25 0,11 0,20 0,560 % de la pression osmotique totale 46 19 35 100

Lactose Chlorures, NaCl Autres sels, etc. T otal

Rf. : A Dictionary of Dairying, J.G. Davis.

Le lait est form partir du sang, les deux tant spars par une membrane permable. De ce fait, ils ont la mme pression osmotique; autrement dit, le lait est isotonique avec le sang. La pression osmotique du sang est remarquablement constante, mme si la composition peut varier pour ce qui est des pigments, des protines, etc. Les mmes conditions sappliquent au lait, la pression osmotique totale tant constitue comme indiqu dans le tableau 2.8.

Le point de conglation
Le point de conglation du lait est le seul paramtre fiable pour vrifier un mouillage. Le point de solidification du lait de vache, mesur individuellement, est compris entre -0,54 et -0,59C. Dans ce contexte, il convient galement de mentionner que lorsque le lait est expos au traitement haute temprature (traitement UHT ou strilisation), la prcipitation de certains phosphates provoque laugmentation du point de conglation. La pression interne ou osmotique dtermine galement la diffrence de point de conglation entre la solution et le solvant (eau), si bien que labaissement du point de conglation (D dans le tableau 2.8) sert valuer cette pression osmotique. Lorsque la composition du lait se modifie pour des raisons physiologiques ou pathologiques (pour cause, par exemple, de lactation tardive et de mastite), le lait est dit anormal, mais la pression osmotique et, partant, le point de solidification, restent constants. Le changement le plus caractristique est la baisse de la teneur en lactose et laugmentation de la teneur en chlorure.

Lacidit
Lacidit dune solution dpend de sa concentration en ions hydronium [H+]. Lorsque les concentrations en ions [H+] et [OH] (hydroxyle) sont gales, la solution est dite neutre. Dans une solution neutre, le nombre de [H+] par litre de la solution est de 1:10 000 000 g ou 107. Le pH reprsente la concentration en ions hydronium dune solution; il est possible de la dterminer mathmatiquement comme tant le logarithme ngatif de la concentration en ions hydronium [H+]. pH = log [H+] Appliqu lexemple ci-dessus, le pH est = - log 107 = 7 qui est la valeur type dune solution neutre. Lorsque [H+] est 1:100 000 g/l ou

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Solution dhydroxyde de sodium (NaOH)

Il est galement possible dexprimer lacidit en acidit titrable. Lacidit titrable du lait est la quantit de solution dions hydroxyl (OH-) dune concentration donne, ncessaire pour augmenter le pH dune quantit donne de lait un pH denviron 8,4, cest--dire le pH auquel lindicateur incolore utilis habituellement (la phnolphtaline) vire au rose. Le but de lpreuve la phnolphtaline est de trouver la quantit dalcali ncessaire au pH pour passer de 6,6 8,4. Echantillon de lait Si le lait devient sr cause dune activit bactrienne, il faut augmenter la de 10 ml quantit dalcali requise, et ainsi, lacidit (ou valeur du titrage) du lait augmente. Eau distille de 20 ml Il est possible dexprimer lacidit titrable en utilisant diffrentes valeurs, qui mesurent toutes la concentration en hydroxyde de sodium (NaOH) ncessaire 5 gouttes de phau moment du titrage. nolphtaline (5 %) SH = degrs Soxhlet Henkel. La valeur SH est obtenue en titrant 100 ml de lait avec N/4 NaOH, en utilisant de la phnolphtaline comme indicateur. Le lait Fig. 2.43 Mesure de lacidit en degrs normal donne une valeur de 7SH environ. Cette mthode est utilise principalement Thrner (Th). en Europe centrale. Th = degrs Thrner. La valeur TH est obtenue en titrant 100 ml de lait, dilus avec 2 parties deau distille, avec N/10 NaOH, en utilisant de la phnolphtaline comme indicateur. Le lait normal donne une valeur denviron 17Th. Cette mthode est utilise principalement en Sude et dans la CEI. Tableau 2.9 D = degrs Dornic. Cette valeur est obtenue en titrant 100 ml de lait avec N/9 NaOH, en utilisant de la phnolphtaline comme indicateur. Le lait normal donne une Lacidit sexprime souvent de valeur de 15D environ. Cette mthode est utilise principalement aux Pays-Bas et lune des faons suivantes en France. % l.a. = taux dacide lactique. La valeur % a.l. est obtenue en divisant par 100 la SH Th D % l.a. valeur de D. Cette mthode est utilise couramment au R.U., aux USA, au Canada et en Nouvelle-Zlande. 1 2,5 2,25 0,0225 Le tableau 2.9 prsente les diffrentes expressions de lacidit titrable. La figure 0,4 1 0,9 0,009 2.43 prsente un graphique de lacidit mesure en degrs Thrner. 4/9 10/9 1 0,01

Concentration N/10 (0,1 N). La quantit de N/10 NaOH ajoute est indique par lchantillon incolore, qui vire au rouge.

106, le pH est de 6 et la solution acide. Ainsi, plus lexposant est faible, plus lacidit est leve. La valeur du pH dune solution ou dun produit reprsente lacidit relle (courante). Le lait normal est une solution lgrement acide, avec un pH compris entre 6,5 et 6,7, la valeur la plus courante tant 6,6. La temprature de mesure est denviron 25C. Pour vrifier le pH, on utilise un pH-mtre (ou indicateur de pH).

Lacidit titrable

Exemple : 1,7 ml de N/10 NaOH sont ncessaires pour titrer un chantillon de 10 ml de lait. Autrement dit, il faudrait 10 x 1,7 = 17 ml pour 100 ml. Lacidit du lait est par consquent de 17Th.
% composition en poids
12

10

Colostrum
Lactose

Matire grasse Casine Protine du srum de fromagerie Cendres


1 2 3 4 5 6 7

0 0

Jours aprs vlage

Le premier lait quune vache produit aprs la mise-bas sappelle le colostrum. Il est trs diffrent du lait normal dans sa composition et ses proprits. Une caractristique trs distinctive du colostrum est sa forte teneur en protines de srum de fromagerie: environ 11%, contr e environ 0,65% dans le lait nor mal, ainsi quillustr dans la figure 2.44. Cela a pour effet de coaguler le colostrum lorsquil est chauff. Les immunoglobulines (lg G, dominantes dans le colostrum) reprsentent une proportion relativement importante des protines du srum de fromagerie. Elles protgent le veau de linfection jusqu ldification complte de son systme immunitaire. Le colostrum a une couleur jaune bruntre, une odeur particulire et un got plutt sal. Sa teneur en catalase et peroxydase est leve. Quatre cinq jours aprs la misebas, la vache commence produire du lait de composition normale, que lon peut mlanger dautres laits.

Fig. 2.44 Modifications dans la composition du lait de vache aprs vlage.

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