Anda di halaman 1dari 4

Hemoglobin

Dari Wikipedia bahasa Indonesia, ensiklopedia bebas Belum Diperiksa Langsung ke: navigasi, cari

Struktur 3-dimensi hemoglobin Hemoglobin adalah metaloprotein (protein yang mengandung zat besi) di dalam sel darah merah yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh,[1] pada mamalia dan hewan lainnya. Hemoglobin juga pengusung karbon dioksida kembali menuju paru-paru untuk dihembuskan keluar tubuh. Molekul hemoglobin terdiri dari globin, apoprotein, dan empat gugus heme, suatu molekul organik dengan satu atom besi. Mutasi pada gen protein hemoglobin mengakibatkan suatu golongan penyakit menurun yang disebut hemoglobinopati, di antaranya yang paling sering ditemui adalah anemia sel sabit dan talasemia.

Daftar isi
[sembunyikan]

1 Struktur 2 Referensi 3 Lihat pula 4 Pranala luar

[sunting] Struktur

Pada pusat molekul terdapat cincin heterosiklik yang dikenal dengan porfirin yang menahan satu atom besi; atom besi ini merupakan situs/loka ikatan oksigen. Porfirin yang mengandung besi disebut heme. Nama hemoglobin merupakan gabungan dari heme dan globin; globin sebagai istilah generik untuk protein globular. Ada beberapa protein mengandung heme, dan hemoglobin adalah yang paling dikenal dan paling banyak dipelajari.

Gugus heme Pada manusia dewasa, hemoglobin berupa tetramer (mengandung 4 subunit protein), yang terdiri dari masing-masing dua subunit alfa dan beta yang terikat secara nonkovalen. Subunitsubunitnya mirip secara struktural dan berukuran hampir sama. Tiap subunit memiliki berat molekul kurang lebih 16,000 Dalton, sehingga berat molekul total tetramernya menjadi sekitar 64,000 Dalton. Tiap subunit hemoglobin mengandung satu heme, sehingga secara keseluruhan hemoglobin memiliki kapasitas empat molekul oksigen: Reaksi bertahap:

Hb + O2 <-> HbO2 HbO2 + O2 <-> Hb(O2)2 Hb(O2)2 + O2 <-> Hb(O2)3 Hb(O2)3 + O2 <-> Hb(O2)4

Reaksi keseluruhan:

Hb + 4O2 -> Hb(O2)4

[sunting] Referensi
1. ^ Hemoglobin. WebMD. Diakses pada 20 Februari 2010.

Haemoglobin adalah suatu protein yang membawa oksigen dan yang memberi warna merah pada sel darah merah (Barger, 1982:171). Dengan kata lain haemoglobin merupakan komponen yang terpenting dalam eritrosit. Haemoglobin juga merupakan protein yang kaya zat besi yang memiliki afinitas (daya gabung) terhadap oksigen dan dengan oksigen itu membentuk oxsihaemoglobin di dalam sel darah merah. Jumlah haemoglobin dalam darah normal ialah 15 gram setiap 100 ml darah, dan jamlah itu biasanya disebut 100 persen. Menurut Costill (1998:48), haemoglobin adalah zat yang terdapat dalam butir darah merah. Haemoglobin sebenarnya adalah merupakan protein globuler yang di bentuk dari 4 sub unit, dan setiap sub unit mengandung hame. Hame ini di buat dalam mitokokondria dan menambah acetid acid manjadi alpha ketoglutaricacid + glicine membentuk pyrrole compound menjadi protopophyrine II yang dengan Fe berubah menjadi hame. Selanjutnya 4 hame bersenyawa dengan globulin membentuk haemoglobin. Menurut Poppy Kumaila dalam Kamus Saku Kedokteran Dorland (1996 :499) Haemoglobin adalah pigmen pembawa oksigen eritrosit, dibentuk oleh eritrosit yang berkembang dalam sumsum tulang, merupakan empat rantai polipeptida globin yang berbeda, masing-masing terdiri dari beberapa ratus asam amino. Haemoglobin memerankan peranan penting dalam pengangkutan oksigen selama ia dapat kembali mengikat oksigen. Haemoglobin cenderung mengikat oksigen apabila lingkungannya penuh dengan oksigen dan melepaskan oksigen dalam lingkungan yang relatif rendah oksigennya. Ini berarti haemoglobin mengambil oksigen dalam paru dan melepaskan ke jaringan-jaringan seperti otot aktif. Pada orang-orang yang mengandung haemoglobin normal, kapasits darahnya membawa oksigen kira-kira 20 mL oksigen per 100 mL darah. Hampir alam semua keadaan, darah mengandung banyak sekali oksigen ketika bergerak melalui paru. Ketika darah arteri mencapai kapiler dalam jaringan yang menyerap oksigen darah menemui lingkungan yang relatif rendah konsentrasi oksigen. Dalam kedaan seperti itu , sebagian oksigen dilepaskan dari haemoglobin darah dan bercampur dalam sel jaringan, dimana oksigen dapat digunakan dalam metabolisme aerobik. Sebagai oksigen darah yang telepas ke jaringan tersebut ditentukakan oleh konsentrasi oksigen jaringan tersebut. Pada jaringan yang lambat menyerap oksigen, oksigen yang dilepaskan dari sel darah merah relatif kecil, namun pada jaringan yang cepat menyerap oksigen bagian-bagian oksigen terkurangi lebih besar. Jadi, pelepasan oksigen oleh sel-sel darah merah ke jarangan meningkat sesuai dengan tingkat penggunaan oksigen oleh jaringan tersebut. Haemoglobin dibawa oleh sel darah merah (eritrosit) sirkulasi. Sirkulasi ini berputar selama kurang lebih 10 hari yang mengandung kira-kira 3 x 10 sel darah merah. Estimasi kasar kadar haemoglobin darah dapat diperoleh dari jumlah hematokrit atau dari jumlah darah dengan rekonsumsi tiap sel darah merah yang mempunyai haemoglobin normal (Astrand, 1986 : 131132). Sintesis haemoglobin terjadi didalam organ haemopetik (sumsum tulang) mula-mula suksinat dan glisin bergabung didalam organ haemopetik membentuk asam amino ketaodipat dan asam amino levulinat. Kedua asam tersebut dihasilkan dibawah pengaruh ALA (amino laevulinic acid)

sintesis yang merupakan enzim pengatur kecepatan bagi keseluruhan sintesis haemoglobin. Dua molekul ALA berkondensasi menjadi satu molekul porfobilinogen, monopirol pengganti dan empat molekul porfobilinogen berkondensasi (menggunakan uroporfirinogen I sintase dan uroporfirinogen III ko-sintese) untuk membentuk komponen isomer terapirol (pofirin) siklik, uroporfirinogen seri I dan III. Uroporfirinogen I merupakan prekursor porfirin lain, tetapi tak berperanan lebih lanjut dalam sintesis heme. Uroproporfirinogen III merupakan prekursor seri porfirin III dan dikonversi menjadi koproporfirinogen IX yang mengehelasi besi (II) (ion ferro) untuk membentuk hame. Hame menghambat ALA sintase dan membentuk kontrol umpan balik atas sintesa profirin serta haemoglobin. Tiap molekul hame bergabung dengan satu molekul globin dan semua molekul haemoglobin mengandung 4 pasang hame + globulin dengan berat molekul total 68.000. Beberapa jenis polipeptida globin bisa mengambil bagian di dalam molekul haemoglobin, haemoglobin dewasa normal, HbA, mempunyai dua rantai a globin dan dua rantai b globin. Eritrosit juga mengandung sejumlah kecil protopofirin bebas (Baron, 1990:140). Katabolisme haemoglobin terjadi didalam sistem retikulo endothelial, eritrosit dirusak dan dilepaskan haemoglobin. Beberapa hame dilepaskan ke dalam sumsum tulang selama maturasi eritoblas atau dari sel-sel yang mati pada seritropoesis yang tidak efektif. Globin terpisah dari hame dan terbentuk hemeatin, dalam besi hame dioksidasi menajadi besi III (feri). Kemudian cincin poriferin terbuka dan besi dilepaskan, disertai pembentukan komponen biliverdin berantai lurus. Ia dikonversi ke bilirubin dengan reduksi. Jalur minor mula-mula membuka cincin untuk membentuk koleglobin dan kemudian melapaskan besi dan globin untuk menghasilkan biliverdin globin dan kemudian biliverdin. Besi dan asam-asam amino globin ditahan, kemudian cincin priol diekskresikan sebagai bilirubin. Laki-laki dewasa normal mengandung sekitar 800 gram haemoglobin (nilai rujukan di dalam darah: 13-18 g/dl), yang sekitas 7 g dihasilkan dan dirusak tiap hari. Pada wanita, haemoglobin tubuh total sekitar 600 g (nilai rujukan didalam darah: 11,5-16,5 g/dl) (Dikutip dari V.O.Wiharmoko P, 2004: 15). Diterbitkan di: Oktober 27, 2010 Updated: Nopember 03, 2010 Mohon ringkasan ini dinilai :12345 1 2 3 4 5 Nilai :

Anda mungkin juga menyukai