P. 1
Bab 8 Dan 9 (Melina Hadera)

Bab 8 Dan 9 (Melina Hadera)

|Views: 86|Likes:
Dipublikasikan oleh Melina Hadera

More info:

Published by: Melina Hadera on Apr 30, 2013
Hak Cipta:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PPTX, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

11/10/2013

pdf

text

original

Oleh: Melina Hadera 1110096000025

PENGHAMBATAN KERJA ENZIM

Kerja Enzim
 INHIBITOR : senyawa yang menghambat

kerja enzim
 AKTIVATOR : senyawa yang berperan

mengaktifkan enzim

Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI

2

Penghambatan Enzim
Penghambatan Enzim

Reversibel

Irreversibel

Kompetitif

Non Kompetitif

Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI

3

Non Kompetitif Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 4 .Penghambatan Enzim 1) Reversibel  Tidak membentuk ikatan yang menetap  Penghambatan akan lenyap jika senyawa penghambat tersingkir  Dibagi menjadi 2 berdasarkan mekanisme kerja dan peran fisiologinya: a. Kompetitif b.

Inhibitor Kompetitif  Inhibitor ini biasanya menyerupai substrat normal pada konformasi 3 dimensinya sehingga penghambatan dapat ditanggulangi dengan meningkatkan konsetrasi substrat. Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 5 .

Inhibitor Kompetitif  5 syarat yang harus dipenuhi dalam penghambatan persaingan:  Apa yang dipersaingkan  Ruang dan waktu  Ada persamaan antar persaingan  Ada perbedaan antar persaingan  Asas kekerapan Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 6 .

ApaYang di Persaingkan  Tidak seluruh molekul enzim tersebut berinteraksi dengan substrat ataupun kompetitor. Kompetitor harus berada bersama-sama pada saat dan tempat yang bersamaan. Pada sisi aktif enzim yang terjadi interaksi dan kontak langsung antara molekul enzim dengan para kompetitor Ruang dan Waktu Yang Sama Kompetisi pasti tidak akan terjadi jika kompetitor berada dalam tempat dan waktu berbeda. Substrat dan kompetitor tidak dapat ditambahkan berurutan Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 7 .

dan perbedaan afinitas Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 8 . Jika seluruh bagian dari struktur molekul inhibitor tepat sama dan sebangun dengan substrat maka itu adalah molekul substrat itu sendiri Asas Kekerapan Kompetitor yang lebih sering kontak dengan enzim punya peluang yang lebih besar untuk memenangkan kompetisi.Kemiripan antara kompetitor dengan substrat  Antara substrat dan kompetitor secara persaingan diperlukan adanya kemiripan yang cukup banyak. jumlah yang lebih banyak. Kekerapan dapat berwujud tingginya frekuensi perjumpaan. Jika tidak demikian. peluang enzim untuk mengikat keduanya akan berbeda Perbedaan antara substrat dengan kompetitor Perbedaan pada bagian tertentu molekul inhibitor kompetiti inilah yang menyebabkan produk tidak terbentuk.

Harga Km’ berubah sebanding dgn konsentrasi inhibitor •Pada kehadiran I. Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 9 . pada harga [S] yang . Sebaliknya.Pengaruh inhibitor kompetitif terhadap kinetika reaksi enzimatik •Pada Kehadiran I. laju reaksi ditentukan oleh substrat. seakanakan afinitas S terhadap E berkurang •Perubahan Km’ (harga kecepatan maksimum) atau V tidak berubah •Pada harga [I] yang kecil. laju reaksi ditentukan oleh [I].

Inhibitor nonkompetitif tidak dapat dipengaruhi oleh konsentrasisubstrat.Inhibitor Non Kompetitif  Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada bagian bukan sisiaktif enzim. Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 10 . Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah sehingga tidak dapat berikatandengan substrat.

Non Kompetitif 1. Secara Nirsaing  Mengikatkan diri kepada enzim untuk menghasilkan kompleks buntu  Substrat dan penghambat menduduki tempat atau situs yang berbeda pada molekul enzim  Mengubah konformasi 3 dimensi dari enzim Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 11 .

Hal ini terjadi karena sisi katalitik enzim tsb tetap dapat membentuk kompleks ES. Hanya saja adanya ikatan dengan inhibitor mengubah konformasi 3D dari enzim tersebut yang dapat mengganggu kecepatan enzim membentuk produk sehingga nilai laju maksimum nya berubah Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 12 .Kinetika reaksi enzimatik oleh penghambatan nirsaing (non Kompetitif) Afinitas enzim terhadap substrat tidak berubah sehingga harga Km yang tetap. Sebaliknya nilai V terjadi perubahan.

namun hanya dapat dengan komples ES. Hal ini disebabkan karena penghambatannya melalu komples ES dimana terjadi perubahan struktur 3D enzim tsb. Tak Bersaing (ankompetitif)  Pada inhibisi unkompetitif.2. inhibitor tidak dapat berikatan dengan enzim bebas. Kompleks EIS yang terbentuk kemudianmenjadi tidak aktif. Menurut Kurva michaelis menten pada inhibisi tidak bersaing terjadi perubahan nilai Km dan V. Perubahan struktur tersebut menyebabkan pembentukan produk terganggu Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 13 .

Penghambatan Enzim 2) Irreversibel  Enzim dan inhibitor berikatan secara ikatan kovalen  Ikatan kovalen yang terbentuk mungkin terjadi di bagian site active  Akibatnya substrat tidak akan pernah mencapai situs katalitik Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 14 .

TAK BERSAING  Jarang dijumpai Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 15 . namun tetap berjalan dgn kecepatan rendah 3.    2. hanya melambat Kendaraanv yang melakukan pengereman.     KOMPETITIF Jumlah yang banyak akan menang Penghambatan berlangsung sementara Pengaturan seperti Tombol yang membuka dan menutup arus NIRSAING Tidak mengganggu interaksi antara enzim dengan substrat Kemampuan enzim mengolah substrat menurun Reaksi enzimatik tidak terhenti.Peran Fisiologi Penghambatan Enzim 1.

MODEL ENZIM DAN PENGATURAN REAKSI .

sehingga dapat diduduki secara pas oleh substrat dan terbentuk Kompleks ES Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 17 .MODEL KUNCI-ANAK KUNCI DAN SITUS AKTIF DARI FISCHER ketika substrat berjumpa dengan enzim dalam benturannya keduanya. terjadi berbenturan dengan bagian tertentu (tempat katalitik atau sisi aktif) dari molekul enzim yang strukturnya sedemikian rupa.

Tidak dapat membedakan antara substrat dengan inhibitor  Tidak membedakan tahapan pengikatan dan tahapan pengolahan  Ketidakmampuannya untuk menampung dan menjelaskan tentang penghambatan reversibel dan irreversibel Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 18 . bagaimana proses katalisis mungkin terjadi.MODEL KUNCI-ANAK KUNCI DAN SITUS AKTIF DARI FISCHER  Terdapat beberapa Kekurangan pada model kunci-anak kunci :  Sisi Aktif dan keseluruhan molekul enzim merupakan sesuatu yang tidak lentur sedikitpun  Tidak adanya gagasan.

MODEL SUAI-BENTUR DARI KOSHLAND Pada tahun 1958. Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 19 . Daniel Koshland mengemukakan tentang model induksi pas. Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk substratnya.

2. Benturan dengan sebarang molekul apapun juga. menyebabkan molekul enzim mengambil sebarang bentuk yang sesuai dengan molekul yang tidak khas tsb. 3. Menyebabkan molekul enzim mengambil berbagai bentuk 3 dimensi.MODEL SUAI-BENTUR DARI KOSHLAND  Kemungkinan yang terjadi sebagai akibat dari benturan terhadap perubahan konformasi enzim: 1. yg selanjutnya diikat dan diolah Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 20 . yang salah satu diantaranya menghasilkan suatu struktur yang cocok dengan struktur substrat Benturan dgn molekul substrat akan menyebabkan molekul enzim mengambil berbagai bentuk konformasi yg salah 1 diantaranya cocok untuk mengikat dan mengolah molekul substrat Hanya perbenturan dgn substrat yang khas sajalah yg menyebabkan molekul enzim mengambil struktur 3 dimensi yg tepat. 4.

sampai suatu ketika mendekati kejenuhan  Koopertifitas postif  Pengaktifan salah satu subunit oleh molekul substrat akan mengaktifkan dan meningkatkan pula afinitas subunit lain terhadap molekul substrat yang tersisa Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 21 .KURVA SIGMOID  Penambahan substrat dengan tajam akan meningkatankan laju reaksi  Subunit lain dari enzim dengan serentak “terjaga” atau “tersentak terbangun” leh subunit lain yang yang telah lebih dulu dibangunkan oleh substrat  Peningkatan substrat yang terus terjadi pada penambahan substrat.

MODEL KETUK-TULAR DARI MONODWYMAN-CHANGEUX : GAGASAN TENTANG ALOSTERIK  Alloterik  Allosteric (Allos: yang lain & Stereos: tempat atau ruang)  Enzim alosterik diatur oleh pengikatan non kovalen oleh molekul pengatur. Memiliki 2 sisi pengikatan sebagai tempat pengikatan substrat dan sisi pengatur sebagai tempat pengikatan modulator Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 22 .

Modulator Modulator positif Modulator Negatif Homotropik (modulator dan substrat identik) Interaksi Kooperatif positif Heterotropik Interaksi Kooperatif Negatif Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 23 .

Pengendalian Kerja Enzim  Reaksi enzimatik berjalan dengan sangat terkoordinasi dengan melihat berbagai keadaan dan keperluan  Pengendalian reaksi enzimatis berlangsung pada berbagai tingkat didalam sel. semenjak dari gen sampai molekul enzim itu sendiri Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 24 .

Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 25 .

informasi genetik enzim terekam dalam gen  Sel hanya akan mensintesis suatu enzim. manusia tidak bisa mensintesis vitamin C kerena tidak mempunyai gen yang menyandikan enzim untuk mensintesis vitamin C Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 26 .Pengendalian pada Tingkat gen  Sebagai protein. jika sel mengandung gen yang menyandikan enzim yang dimaksud  Contoh.

Mekanisme pengaturan secara enzimatik Enzim terbangkitkan Pembungkaman enzim Enzim konstitutif Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 27 .

Pada sistem ini End product akan menghambatpembentukan enzim pertama(ezim alosterik) yang mengawali jalur reaksi tersebut bilamana hasil akhir melebihi kebutuhan sel Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 28 .Pengendalian ditingkat molekul enzim oleh produk  Pengendalian dilakukan melalui Alosterik kontrol atau feedback inhibition. Regulasi alosterik mengatur aktivitas enzim melalui hasil akhir (end product).

Peristiwa ini sering dinamai modifikasi kovalen  Modifikasi kovalen: searah (jika sudah aktif tidak bisa diinaktifkan). Baru jika keadaan memerlukan enzim seperti ini diaktifkan melalui perubahan kimia yang ringkas. stabil namun cepat. enzim tertentu dibuat tidak aktif. melalui jalur metabolisme yang tidak selalu aktif.Pengendalian enzim melalui perubahan struktur molekul  Seringkali juga keadaan memerlukan sel untuk mengolah substrat dalam waktu yang singkat.  Pengaktifan ini melalui perubahan struktur atau perubahan kovalen molekul enzim. berbalik (tidak aktif aktif) Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 29 .  Untuk memenuhi kebutuhan seperti ini.

TERIMAKASIH Melina Hadera (1110096000025)| ENZIMOLOGI 30 .

You're Reading a Free Preview

Mengunduh
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->