Anda di halaman 1dari 18

Laporan Praktikum Biokimia

LAPORAN TETAP PRAKTIKUM BIOKIMIA I. II. III. NOMOR PERCOBAAN NAMA PERCOBAAN TUJUAN : IV (EMPAT) : TITRASI FORMAL ASAM AMINO : Untuk Mempelajari cara kerja (aktivitas) enzim pada asam amino melalui titrasi formaldehid IV. DASAR TEORI Suatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik, yang dilakukan dalam laboratorium memerlukan kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik. Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit, sebab didalamnya terjadi reaksi kimia yang beraneka ragam. Reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam atubuh kita ini dimungkinkan karena adanya katalis, yang disebut dengan enzim. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu subtrat tertentu. Kekhasan inilah ciri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis (bukan enzim) yang dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Enzim urease hanya bekerja terhadap urea sebagai subtratnya. Ada juga enzim yang bekerja terhadap lebih dari satu subtrat namun enzim tersebut tetap mempunyai kekhasan tertentu. Enzim-enzim memperlihatkan semua sifat-sifat Protein Semua enzim murni yang telah diamati sampai saat ini adalah protein ; aktivitas katalitiknya bergantung kepada integritas strukturnya sebagai protein. Sebagai contoh, jika suatu enzim didihkan dengan asam kuat atau diinkunbasi dengan tripsin, yaitu perlakuan yang memotong rantai polipeptida, aktivitas katalitiknya biasanya akan hancur; hal ini memperlihatkan bahwa struktur kerangka primer protein enzim dibutuhkan untuk aktivitasnya. Selanjutnya, jika kita mengubah berlipatnya rantai protein yang khas dari suatu protein enzim utuh oleh panas, oleh perlakuan pH yang jauh menyimpang dari keadaan normal, atau oleh perlakuan dengan senyawa perusak lainnya, aktivitas enzim penting bagi aktivitas katalitiknya.

Rusmala Dewi(06101410024)

Laporan Praktikum Biokimia

Enzim, seperti protein lain, mempunyai berat molekul yang berkisar dari kirakira 12.000 sampai lebih dari 1 juta. Oleh karena itu, enzim berukuran amat besar dibandingkan dengan subtrat atau gugus fungsional targetnya. Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi selain residu asam amino. Fungsi dan Cara Kerja Enzim Fungsi suatu enzim adalah sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun diluar sel. Suatu enzim dapat mempercepat reaksi 10 8 sampai 1011 kali lebih cepat daripada apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energi (reaksi endergonik) dan ada pula yang menghasilkan energi atau mengeluarkan energi (eksergonik).Cara kerja enzim dapat dimisalkan sebagai berikut : Misalkan pembentukan ikatan antara senyawa A dengan senyawa B menjadi senyawa AB akan mengeluarkan energi. Terjadinya senyawa AB dari A dan B membutuhkan energi sebesar p, yaitu selisih energi antara A dan B dengan AB. Sebaliknya, penguraian senyawa AB menjadi A dan B mengeluarkan energi sebesar p pula. Enzim adalah katalisator sejati, molekul ini meningkatkan dengan nyata kecepatan reaksi kimia spesifik yang tanpa enzim akan berlangsung amat lambat. Enzim tidak dapat mengubah titik kesetimbangan reaksi yang dikatalisisnya: enzim juga tidak akan habis dipakai atau diubah secara permanen oleh reaksi-reaksi ini. Enzim meningkatkan kecepatan reaksi kimia dengan cara menurunkan energi aktivasinya. Energi aktivasi tersebut adalah jumlah energi dalam kalori yang diperlukan untuk membawa semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu tertentu menuju tingkat transisi pada puncak batas energi. Kecepatan setiap reaksi kimia sebanding dengan konsentrasi senyawa pada keadaan transisi. Terdapat dua cara umum untuk meningkatkan kecepatan reaksi kimia, yaitu dengan cara meningkatkan suhu, yang mempercepat gerak termal molekul, dan karenanya meningkatkan bagian (fraksi) molekul yang memiliki energi dalam,

Rusmala Dewi(06101410024)

Laporan Praktikum Biokimia

dengan jumlah yang cukup untuk memasuki keadaan transisi yaitu energi dimana reaksi mencapai titik puncaknya. Cara kedua yaitu dengan menambahkan katalisator. Katalisator ini akan mempercepat reaksi kimia dengan menurunkan batas penghalang energi. Faktor- Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim a.Konsentrasi Enzim Seperti katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi subtrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim. b.Konsentrasi Subtrat Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi subtrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi walaupun konsentrasi subtrat diperbesar. Keadaan ini diterangkan oleh Michaelis-Menten dengan hipotesis mereka tentang terjadinya kompleks enzim subtrat yang dikenal dengan Michaelis-Menten. c.Suhu Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi yang menggunakan katalis enzim yang dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih tinggi reaksi akan berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi. Koefisien suhu suatu reaksi diartikan sebagai kenaikan kecepatan reaksi sebagai akibat kenaikan suhu 10oC. d.Pengaruh pH

Rusmala Dewi(06101410024)

Laporan Praktikum Biokimia

Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk kompleks enzim subtrat. e.Pengaruh Inhibitor Terdiri dari hambatan reversibel, hambatan tak reversibel, dan hambatan Alosterik. 1. Hambatan Reversibel, dibagi menjadi dua, yaitu a. Hambatan Bersaing, disebabkan karena adanya molekul yang nirip dengan subtrat, yang dapat pula membentuk kompleks, yaitu kompleks enzim inhibitor (EI). b. Hambatan tak Bersaing, tidak dipengaruhi oleh besarnya konsentrasi subtrat dan inhibitor yang melakukannya sebagai inhibitor tidak bersaing. 2. Hambatan Tak Reversibel, terjadi karena inhibitor bereaksi tidak reversibel dengan bagian tertentu pada enzim, sehingga mengakibatkan berubahnya bentuk enzim. 3. Hambatan Alosterik Hambatan alosterik ini menyebabkan hubungan kecepatan reaksi dengan konsentrasi subtratnya membentuk grafik tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk sigmoida seperti yang diterangkan oleh persamaan Michaelis-Menten. Persamaan Michaelis Menten Pada tahun 1913, Leonor Michaelis dan Maude Menten mengajukan hipotesa bahwa dalam reaksi enzim terjadi lebih dahulu kompleks enzim-subtrat yang kemudian menghasilkan hasil reaksi dan enzim kembali. Michaelis Menten berkesimpulan bahwa kecepatan reaksi tergantung pada konsentrasi kompleks enzimsubtrat (ES), maka penambahan konsentrasi subtrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus dengan persamaan umum, reaksi enzim dituliskan sebagai berikut :

Rusmala Dewi(06101410024)

Laporan Praktikum Biokimia

E + S k1 ES k 3 E + P V. ALAT DAN BAHAN 1. Pipet tetes 2. Gelas ukur 3. Beker gelas 4. Corong 5. Biuret 2. BAHAN: 1. Larutan NaOH 0,2M 2. Larutan NaOH 0,02M 3. Larutan HCl 0,1 M 4. Larutan gelatin 5% VI. PROSEDUR PERCOBAAN Siapkan 100 ml larutan gelatin 5%. Atur temperatur 38oC. Tambahkan kedalamnya 1 ml phenolpthalein dan 0,2 M NaOH tetes demi etets sampai warna merah muda timbul. Tambahkan 0,1 M HCl tetes demi tetes sampai tepat warna merah muda tadi hilang (pH = 8,0). Hati-hati jangan terlalu asam. Masukkan gelatin yang telah dinetralisir tadi kedalam inkubator 38oC. Pada 25 ml larutan tripsin tambahkan beberapa tetes phenolpthalein. Tambahkan tetes demi tetes 0,2 M NaOH sampai warna merah muda. Kemudian teteskan 0,1 M HCl sampai warna tersebut tepat hilang (pH = 8,0). Tepat pada jam NOL tambahkan larutan tripsin tersebut ke dalam larutan gelatin. Aduk! Setelah tercampur rata, ambil 10 ml campuran, masukkan ke dalam 100 ml beker gelas. Didihkan untuk merusak enzimnya. Catat waktunya! Dinginkan. Tambahkan 15 ml formalin netral dan 3 tetes phenolpthalein. Pada interval 15 menit lakukan hal yang sama seperti di atas (seperti kontrol). Semua dilakukan duplo. Pada masing-masing hasil reaksi di atas pada interval 0, 15, 30, 60, 5. Indikator PP 6. Larutan tripsin 7. Larutan formaldehid 40 % dinetralkan dengan alkali 6. Statif 7. Klem 8. Erlenmeyer 9. pH meter

1. ALAT

Rusmala Dewi(06101410024)

Laporan Praktikum Biokimia

90, dan 120 menit dan dititrasi dengan NaOH 0,02 M hingga titik akhir berwarna merah muda. VII. HASIL PENGAMATAN Prosedur percobaan Hasil Pengamatan

Gelatin 110 ml gelatin (kuning bening) Setelah larutan gelatine diinkubasi, inkubasi (38o) + 1 ml indicator PP (bening) + NaOH (bening) larutan 7,8. merah muda + HCL (bening) larutan bening. pH = gelatine ditambahkan dengan 1 ml PP, kemudian dititrasi dengan 74 tetes NaOH larutan menjadi merah muda. Kemudian dititrasi kembali dengan 21 tetes HCL Larutan bening. Diukur pH = 7,8. Setelah gelatine dicampur dengan formaldehid + 3 tetes indicator PP larutan bening. Kemudian dititrasi dengan 8,2 ml NaOH larutan merah muda. Tripsin Setelah tripsin dicampur dengan indicator PP larutan menjadi kuning bening. Kemudian dititrasi dengan 70 tetes NaOH larutan menjadi merah muda. Kemudian dititrasi lagi dengan 34 tetes HCL larutan bening. Diukur pH = 7,74

10 ml gelatine (bening) dididihkan, kemudian dingin + didinginkan. 15ml Setelah formaldehid

(bening) + 3 tetes PP (bening) + NaOH (bening). 35 ml tripsin (kuning bening) + 1 ml indicator PP + NaOH (bening) larutan merah muda, + HCL (bening). Cek pH = 7,74

Rusmala Dewi(06101410024)

Laporan Praktikum Biokimia

10 ml tripsin (kuning bening) dididihkan, kemudian didinginkan. Setelah dingin + 15ml formaldehid (bening) + 3 tetes PP (bening) +

Setelah tripsin dicampur dengan formaldehid + 3 tetes indicator PP larutan bening. Kemudian dititrasi dengan 16,3 ml NaOH

NaOH (bening). larutan merah muda. Setelah itu 100 ml gelatin diinkubasi 38o, kemudian gelatin tersebut dicampurkan dengan tripsin 25 ml. Larutan yang telah dicampurkan ini diambil 10 ml + dipanaskan hingga mendidih. Lalu didinginkan dan ditambahkan 15 ml formaldehida, 3 tetes PP kemudian dititrasi dengan NaOH 0,02M hingga titik akhir titrasi. Campuran gelatin+tripsin ini disebut dengan campuran t = 0 menit. Lakukan hal yang sama hingga t = 120 menit Sampel t0 (gelatin) t0 (tripsin) t0 t1 t2 t3 t4 t5 Waktu (t) dalam menit 0 menit 0 menit 0 menit 15 menit 30 menit 60 menit 90 menit 120 menit Volume NaOH (ml) 8,2 ml 16,3 ml 6,8 ml 7 ml 8 ml 8,8 ml 9,8 ml 10,2 ml

VIII. a. dimana : Waktu

ANALISA DATA

Kurva titrasi antara volume alkali (ordinat) terhadap waktu (absis). =X =Y 15 7 30 8 60 8,8 90 9,8 120 10,2

Volume NaOH X Y 0 6,8

Rusmala Dewi(06101410024)

Laporan Praktikum Biokimia

b.

Hubungan antara waktu terhadap volume rata-rata dalam persamaan regresi linier. Nomor 1 2 3 4 5 6 Jumlah X 0 15 30 60 90 120 X = 315 Y 6,8 7 8 8,8 9,8 10,2 Y = 50,6 XY 0 105 240 528 882 1224 XY = 2979 X2 0 225 900 3600 8100 14400 X2 = 27225

Rusmala Dewi(06101410024)

Laporan Praktikum Biokimia

Slope(A) = =

6.( 27225) ( 315) (17874) (15939) = (163350) ( 99225) 1935 = 64125 = 0,030175 Intersep (B) = =

n. X 2 ( X ) 6.( 2979 ) ( 315)( 50,6 )


2 2

n. XY X. Y

6.( 27225) ( 315) (1377585) ( 938385) = (163350) ( 99225) 439200 = 64125 = 6,84912

n. X 2 ( X ) ( 50,6).( 27225) ( 2979).( 315)


2 2

Y. X 2 XY . X

Maka diperoleh persamaan regresi linier : Y = AX+B Sehingga Y = 0,030175X + 6,84912 X Y 1 6,879295 2 6,90227 3 6,932445 4 6,96262 5 6,999995

Rusmala Dewi(06101410024)

Laporan Praktikum Biokimia

c.

Data untuk mencari persamaanregresi linier, jika 1 ml NaOH 0,1 N = 1,4 mg nitrogen asam amino. Nomor 1 2 3 4 5 6 Jumlah X 0 15 30 60 90 120 X = 315 Y 9,52 9,8 11,2 12,32 13,72 14,28 Y = 70,84 XY 0 147 336 739,2 1234,8 1713,6 XY = 4170,6 X2 0 225 900 3600 8100 14400 X2 = 27225

Rusmala Dewi(06101410024)

10

Laporan Praktikum Biokimia

Slope(A) = =

6.( 27225) ( 315) ( 25023,6) ( 22314,6) = (163350) ( 99225) 2709 = 64125 = 0,04224
2

n. X 2 ( X ) 6.( 4170,6 ) ( 315)( 70,84)


2

n. XY X. Y

Intersep (B) = =

6.( 27225) ( 315) (1928619) (1313739) = (163350) ( 99225) 614880 = 64125 = 9,5887

n. X 2 ( X ) ( 70,84).( 27225) ( 4170,6).( 315)


2 2

Y. X 2 XY . X

Maka diperoleh persamaan regresi linier : Y = AX + B Y = 0,04224X + 9,5887 X Y 0 9,5887 15 10,2223 30 10,8559 60 12,1231 90 13,3903 120 14,65767

IX.

REAKSI

Rusmala Dewi(06101410024)

11

Laporan Praktikum Biokimia

O R CH
+

O R OH CH
+

N H3

N H3 Pada pH netral R O CH C OH CH2OH

R CH C H 3N
+

+
O

CH2O

CH2OH

formalin dimethiol
R CH C CH2OH N OH CH2OH O R

O CH C O CH2OH
-

Na OH CH2OH N

H2O

Na

X.

PEMBAHASAN Dalam percobaan kali ini dimana percobaan dimana percobaan mengenai

titrasi formal asam amino yang bertujuan untuk mengetahui serta memperlajari aktivitas dari enzim dan apa saja yang dapat mempengaruhi aktivitas kerja enzim itu sendiri. Percobaan ini menggunakan beberapa larutan yang terlebih dahulu dipersiapkan dengan teliti oleh praktikan, dimana dalam percobaan ini digunakan larutan gelatin sebagai salah satu larutan yang terlebih dahulu diberikan perlaku, dimana sebelum melakukan percobaan larutan gelatine di reaksikan dengan larutan NaOH dengan penambahan indikator beberapa tetes hingga menghasilkan warna merah muda dan selanjutnya sebelum larutan gelatin ini di inkubasi larutan ini ditambahkan terlebih dahulu dengan larutan HCl hingga warna merah muda sebelumnya tadi menghilang.

Rusmala Dewi(06101410024)

12

Laporan Praktikum Biokimia

Proses inkubasi ini terlebih dahulu diberikan pada larutan gelatin hingga mencapai suhu 38oC. Perlu adanya perhatian khusus pada saat proses inkubasi larutan gelatin ini dimana suhunya harus dijaga konstan jangan sampai naik, karena bila suhunya mencapai lebih dari 50oC ptotein akan terdenaturasi. Sehingga akan merusak struktur dari protein itu sendiri. Selanjutnya dalam percobaan ini yang bertindak sebagai enzim adalah tripsin, yaitu enzim yang terdapat dalam tubuh kita yang dalam hal ini digunakan air kencing. Perlakuan selanjutnya yang diberikan kepada larutan gelatin yakni, gelatin ditambahkan dengan tripsin. Hal ini mengidentifikasikan bahwa kita melakukan pemotongan pada rantai polipeptida pada protein. Sama halnya seperti pada gelatin sebelumnya tadi, maka tripsin pun harus diinkubasi pada suhu 38oC, hal ini dimaksudkan agar enzim tripsin dapat bekerja secara optimum pada suhu tersebut. Larutan protein yang diinkubasi akan membutuhkan NaOH dengan jumlah yang sama banyak baik dalam selang waktu yang berbeda jika dilakukan penitrasian. Hal ini memberikan arti bahwa tidak ada hubungannya antara selang waktu dan jumlah NaOH yang dibutuhkan pada saat proses titrasi. Pada kenyataannya setelah dilakukan pengamatan melalui percobaan secara langsung ini, hasil pengamatan yang didapat menjunjukkan semakin lama waktu yang digunakan maka jumlah larutan NaOH yang dibutuhkan semakin banyak.Hal ini juga karena mengikuti prinsip menten. Analisa kualitatif dalam percobaan akan sulit didapatkan dengan sempurna apabila kurangnya ketelitian, ketelitian dalam pembuatan larutan, penitrasian, pengadukan, pemanasan, serta penjagaan suhu agar tetap konstan pun harus sangat diperhatikan sehingga akan didapatkannya hasil pengamatan yang benar-benar akurat. Penitrasian dengan NaOH pada larutan protein yang ditambahkan dengan tripsin dimaksudkan untuk melihat kecepatan reaksi yang terjadi berdasarkan volume NaOH yang digunakan. Larutan protein bertindak sebagai subtratnya. Jadi, kecepatan reaksi tergantung dengan konsentrasi gelatinnya. Namun bila enzim tripsin seolaholah jenuh dengan subtrat, artinya enzim tidak dapat lagi menampung gelatin. Berdasarkan literatur, seharusnya kecepatan reaksi pada tripsin-gelatin, tergantung pada konsentrasi tripsin-gelatin pula. Sebab apabila tergantung pada

Rusmala Dewi(06101410024)

13

Laporan Praktikum Biokimia

konsentrasi gelatin saja, maka penambahan konsentrasi subtrat akan menghasilkan pertambahan kecepatan reaksi yang apabila digambarkan akan merupakan garis lurus. Oleh karena itu , reaksi kimia dipengaruhi oleh suhu, sebagian enzim akan terdenaturasi pada suhu di atas 60oC, maka reaksi antara gelatin-tripsin juga dipengaruhi oleh suhu pada waktu melakukan inkubasi. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi (atau pada saat suhu 38oC) maka akan dapat menaikkan kecepatan reaksi.

Rusmala Dewi(06101410024)

14

Laporan Praktikum Biokimia

IX.

Kesimpulan 1. Lama waktu inkubasi atau kerja antara enzim dan substrat dalam percobaan ini mempengaruhi jumlah asam amino yang dihasilkan sekama substrat masih tersedia. 2. 3. 4. 5. Penambahan NaOH dan HCl sekaligus untuk melihat titik ekuivalen dari larutan yang digunakan dalam hal ini gelatin dan tripsin. Pemanasan dalam inkubator 38 oC untuk menjaga agar enzim yang bekerja dalam protein akan bekerja secara stabil. Kecepatan reaksi gelatin-tripsin juga dipengaruhi oleh suhu. Kenaikan suhu sebelum tripsin terdenaturasi maka akan menaikkan kecepatan reaksi Titrasi formalin hanya tepat untuk menunjukkan atau menentukan suatu proses terjadinya pemecahan protein tetapi kurang tepat untuk penemuan protein 6. 7. Gugus NH3+ adalah produk asam amino hasil reaksi antara tripsin dan gelatin dimana reaksi enzimatik ini terjadi secara optimum pada suhu 38oC. Penambahan formaldehid agar adanya reaksi dengan gugusan amino yang tak bermuatan hingga memungkinkan gugusanm ammonium buffer didaerah pH yang lebih rendah dan dapat dititrasi pada titik akhir dengan indicator PP. 8. Suatu protein dapat ditentukan kadarnya secara kuantitatis melalui metoda titrasi formal yang didasarkan pada reaksi asam basa antara penitrasi (dalam hal ini NaOH)

Rusmala Dewi(06101410024)

15

Laporan Praktikum Biokimia

XI.

DAFTAR PUSTAKA

Arbianto, Purwo. 1993. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Bandung:ITB Lehninger, Albert, 1992, Dasar-dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga: Jakarta. Fessenden dan Fessenden, 1999, Kimia Organik Edisi ketiga Jilid 2, Erlangga: Jakarta. Pudjiadi, Anna. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta:Universitas Indonesia Sukaryawan, Made. 2013. Petunjuk Praktikum Biokimia. Universitas Sriwijaya:Fakultas Keguruan dan Ilmu Pendidikan. Wirahadikusumah, Muhammad, 1985, Biokimia, Penerbit ITB: Bandung.

Rusmala Dewi(06101410024)

16

Laporan Praktikum Biokimia

XII.

GAMBAR ALAT 6. Biuret


0

1. pipet tetes

10

20

30

40

50

2. gelas ukur

7. Statif dan klem

3. beker gelas

8. Erlenmeyer 5. Corong

Rusmala Dewi(06101410024)

17

Laporan Praktikum Biokimia

X. Pertanyaan dan Jawaban 1. Buatlah kurva titrasi antara volum alkali (ordinat) terhadap waktu (absis)! Jawaban: Kurva terlampir.... 2. Buat kurva antara mg nitrogen asam amino (ordinat) terhadap waktu (absis)! Jawaban : Kurva terlampir..... 3. Mengapa harus ditambahkan alkali pada formalin sampai merah muda dan Phenolphtalein? Jawaban: Karena dengan ditambahkan alkali pada formalin maka akan terbentuk dimethiol dan dengan terbentuknya dimethiol ini berarti gugus anionnya sudah terikat, sehingga tidak akan mempengaruhi reaksi antara asam dengan basa (NaOH) dan titik akhir titrasi dapat ditentukan dengan tepat. Penambahan phenolphtalein berguna untuk melihat titik akhir titrasi tersebut, yaitu dapat terlihatnya jika terjadi perubahan warna. 4. Apa tujuan melakukan titrasi formal ini ? Jawaban : Tujuan melakukan titrasi formal ini adalah untuk mempelajari aktivitas enzim dan apa saja yang dapat mempengaruhi aktivitas dari enzim tersebut.

Rusmala Dewi(06101410024)

18