Anda di halaman 1dari 14

Reaksi Xanthoprotein : 1 ml HNO3 pekat ditambahkan tiga mili larutan protein, larutan akan menjadi kuning dinginkan dan

bagi menjadi dua bagian. Pada tabung yang satu tambahkan amoniak, amati perubahan warna.

Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jns Jakob Berzelius pada tahun 1838. Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan bagi translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih "mentah", hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.

Daftar isi
[sembunyikan]

1 Struktur 2 Kekurangan Protein 3 Sintese protein o 3.1 Sumber Protein 4 Methode Pembuktian Protein

[sunting] Struktur

Struktur tersier protein. Protein ini memiliki banyak struktur sekunder beta-sheet dan alpha-helix yang sangat pendek. Model dibuat dengan menggunakan koordinat dari Bank Data Protein (nomor 1EDH). Struktur protein dapat dilihat sebagai hirarki, yaitu berupa struktur primer (tingkat satu), sekunder (tingkat dua), tersier (tingkat tiga), dan kuartener (tingkat empat). Struktur primer protein merupakan urutan asam amino penyusun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida (amida). Sementara itu, struktur sekunder protein adalah struktur tiga dimensi lokal dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang distabilkan oleh ikatan hidrogen. Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut:

alpha helix (-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral; beta-sheet (-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn, (-turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (-turn, "lekukan-gamma").

Gabungan dari aneka ragam dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur tiga dimensi yang dinamakan struktur tersier. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer yang stabil (misalnya dimer, trimer, atau kuartomer) dan membentuk struktur kuartener. Contoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin. Struktur primer protein bisa ditentukan dengan beberapa metode: (1) hidrolisis protein dengan asam kuat (misalnya, 6N HCl) dan kemudian komposisi asam amino ditentukan dengan instrumen amino acid analyzer, (2) analisis sekuens dari ujung-N dengan menggunakan degradasi Edman, (3) kombinasi dari digesti dengan tripsin dan spektrometri massa, dan (4) penentuan massa molekular dengan spektrometri massa.

Struktur sekunder bisa ditentukan dengan menggunakan spektroskopi circular dichroism (CD) dan Fourier Transform Infra Red (FTIR). Spektrum CD dari puntiran-alfa menunjukkan dua absorbans negatif pada 208 dan 220 nm dan lempeng-beta menunjukkan satu puncak negatif sekitar 210-216 nm. Estimasi dari komposisi struktur sekunder dari protein bisa dikalkulasi dari spektrum CD. Pada spektrum FTIR, pita amida-I dari puntiran-alfa berbeda dibandingkan dengan pita amida-I dari lempeng-beta. Jadi, komposisi struktur sekunder dari protein juga bisa diestimasi dari spektrum inframerah. Struktur protein lainnya yang juga dikenal adalah domain. Struktur ini terdiri dari 40-350 asam amino. Protein sederhana umumnya hanya memiliki satu domain. Pada protein yang lebih kompleks, ada beberapa domain yang terlibat di dalamnya. Hubungan rantai polipeptida yang berperan di dalamnya akan menimbulkan sebuah fungsi baru berbeda dengan komponen penyusunnya. Bila struktur domain pada struktur kompleks ini berpisah, maka fungsi biologis masing-masing komponen domain penyusunnya tidak hilang. Inilah yang membedakan struktur domain dengan struktur kuartener. Pada struktur kuartener, setelah struktur kompleksnya berpisah, protein tersebut tidak fungsional.

[sunting] Kekurangan Protein


Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada dasarnya protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh. Setiap orang dewasa harus sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat tubuhnya. Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung dan atlet.atlet. Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:

Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin) Yang paling buruk ada yang disebut dengan [[Kwasiorkor], penyakit kekurangan protein. Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari yang namanya busung lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam pembuluh darah sehingga menimbulkan odem.Simptom yang lain dapat dikenali adalah: o hipotonus o gangguan pertumbuhan o hati lemak Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat kematian.

[sunting] Sintese protein


Artikel utama: Proteinbiosynthese Dari makanan kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein akan diuraikan menjadi peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari asam amino. Hal ini dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia memerlukan 9 asam amino. Artinya kesembilan asam amino ini

tidak dapat disintesa sendiri oleh tubuh esensiil, sedangkan sebagian asam amino dapat disintesa sendiri atau tidak esensiil oleh tubuh. Keseluruhan berjumlah 21 asam amino. Setelah penyerapan di usus maka akan diberikan ke darah. Darah membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untuk asam amino tidak esensiil dapat disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan DNAtranskripsi. Kemudian mRNA hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom atau retikulum endoplasma, disebut sebagai translasi.

[sunting] Sumber Protein


Daging Ikan Telur Susu, dan produk sejenis Quark Tumbuhan berbji Suku polong-polongan Kentang

Studi dari Biokimiawan USA Thomas Osborne Lafayete Mendel, Profesor untuk biokimia di Yale, 1914, mengujicobakan proteinkonsumsi dari daging dan tumbuhan kepada kelinci. Satu grup kelinci-kelinci tersebut diberikan makanan protein hewani, sedangkan grup yang lain diberikan protein nabati. Dari eksperimennya didapati bahwa kelinci yang memperoleh protein hewani lebih cepat bertambah beratnya dari kelinci yang memperoleh protein nabati. Kemudian studi selanjutnya, oleh McCay dari Universitas Berkeley menunjukkan bahwa kelinci yang memperoleh protein nabati, lebih sehat dan hidup dua kali lebih lama.

[sunting] Methode Pembuktian Protein


Tes UV-Absorbsi Reaksi Xanthoprotein Reaksi Millon [[Reaksi Ninhydrin] Reaksi Biuret Reaksi Bradford Tes Protein berdasar Lowry Tes [[Asam Bicinchonin|BCA-]

Artikel mengenai biokimia ini adalah suatu tulisan rintisan. Anda dapat membantu Wikipedia mengembangkannya.

Diperoleh dari "http://id.wikipedia.org/wiki/Protein" Kategori: Rintisan bertopik biokimia | Nutri

PROTEIN DAN ASAM AMINO


Asam Amino Sesuai dengan namanya, asam amino terdiri dari gugus asam (-cooh) dan gugus amin (-nh2) Pada titik isoelektris, asam amino berbentuk:

Asam amino dalam bentuk ion tersebut dinamakan zwitter ion yang bersifat amfoter (bisa bsersifat asam maupun basa). Pada pH dibawah titik isoelektrisnya, asam amino berbentuk

Pada pH di atas titik isoelektrisnya, asam amino akan berbentuk

Asam amino mempunyai paling sedikit 1 C asymetris (kecuali glisin), sehingga bersifat optis aktif.

Penggolongan asam amino


1. Esensial vs non essensial

Asam amino essensial adalah asam amino yang diperlukan tubuh namun tubuh tidak mampu mensintesis. HaVe A LITTLe More Histidin Valin Lisin Isoleusin Triptophan Treonin Leusin Methionin Histidin dan arginin sering disebut asam amino semi essensial karena tubuh dapat mensintesis namun tidak mencukupi kebutuhan

2. Berdasarkan Rantai R

Rantai alifatis : glisin,valin,alanin,leusin,isoleusin Gugus OH : serin,treonin,tyrosin S : sistein, methionin Gugus asam : aspartat, asparagin, glutamate,glutamine Gugus basa : arginin,lisin,hydroksilisin,histidin Cincin aromatis : tyrosin,tryptophan,fenilalanin,histidin Asam imino : prolin, hidroksiprolin

PROTEIN Protein merupakan asam rantai asam amino dengan ikatan peptide yang terbentuk dari gugus karboksil dari satu asam amino dengan gugus amin dari asam amino yang lain. 2 asam amino : dipeptida 3 : tripeptida 4 : tetrapeptida >4 : polipeptida >100 : protein

Untuk mengetahui urutan asam amino dari suatu protein:


1. 2. 3. 4. Hidrazinolisis Reagen Sanger 1-fluoro-2,4 dinitrobenzena Reagen Edmann fenilisotiosianat Pencernaan dengan aminopeptidase atau karboksipeptidase

Klasifikasi protein

1. Bentuk

Fibrosa :sumbu panjang : sumbu pendek >10 Kolagen,fibrin,keratin Globulin : sumbu panjang : pendek < 10, biasanya 3 atau 4 Globulin, albumin, insulin,
2. Elemen penyusun 1. Sederhana : bila dihidrolisis, menghasilkan asam amino saja 1. Albumin : larut dalam air,asam dan basa.

Mengendap dalam ammoniumsulfat jenuh


2. Globulin : larut dalam asam dan basa, tidak larut dalam air

Mengendap dalam ammoniumsulfat setengah jenuh


3. Glutelin dalam gandum 4. Prolamin : larut dalam alcohol 70 80%. Zein dalam jagung, gliadin dalam gandum 5. Albuminoid(skleroprotein) kolagen dan keratin 6. Histon : banyak mengandung asam amino basis 7. Protamin : bersifat basa

Tidak dapat digumpalkan dengan pemanasan Contoh : salmin dalam ikan salem
2. Protein terkonjugasi 1. Nucleoprotein : PS + asam nukleat. Contoh: nukleohiston dan nuklein 2. Glikoprotein : PS + karbohidrat. Contoh : musin 3. Lipoprotein : PS + lipid. Contoh : fosfolipid,kolesterol 4. Fosfoprotein : PS + phosphate. Contoh : kasein 5. Kromoprotein : PS + zat warna. Contoh : Hb,hemosianin, sitokrom 6. Metaloprotein : PS + logam. Contoh : seruloplasmin (Cu), siderofiin (Fe) 3. Derivate protein 1. Derivate protein primer : senyawa yang dihasilkan dari dekomposisi protein. Contoh : koagulum protein,protean,metaprotein 2. Derivate protein sekunder : produk hidrolisis protein. Contoh : proteosa, pepton,peptide, diketopiperazin 3. Fungsi dalam Tubuh

Katalis : enzim

Kontraksi : aktin dan myosin Pengaturan : calmodulin Regulasi gen : histon Hormon : insulin Proteksi : immunoglobulin Struktural : kolagen,keratin Transport : albumin Struktur Protein
1. 2. 3. 4. Struktur primer : dibentuk oleh ikatan peptide dalam 1 rantai polipeptida Struktur sekunder : alfa helix Struktur tersier : berbentuk melipat karena adanya ikatan disulfide dan van der walls Struktur kuartener : beberapa polipeptida menjadi satu.

Pembahasan Praktikum
1. Biuret

Tujuan : mengetahui adanya ikatan peptide Prosedur : protein + NaOH + CuSO4 Fungsi reagen
1. NaOH : mencegah endapan Cu(OH)2, memecah ikatan protein sehingga terbentuk urea, sbg katalisator 2. CuSO4 : donor Cu2+

Dasar reaksi : reaksi positif ditandai dengan terjadinya warna ungu karena adanya kompleks yang terjadi antara ikatan peptide dengan O dari air. Reaksi ini disebut reaksi biuret karena positif terhadap biuret (kondensasi 2 molekul urea) 2CO(NH2)2 CONH2 NH --CONH2 (biuret) + NH3

CuSO4+ 2H2O Cu(OH)2 + H2SO4 Cu(OH)2 + NH3 warna ungu Reaksi juga positif terhadap senyawa organic yang mempuyai gugus CO(NH2), SC(NH2), NHC(NH2), H2C(NH2) Ikatan peptide panjang ungu Ikatan peptide pendek pink

2. Milon Nase

Tujuan : mengetahui adanya gugus hidroksifenil ( tyrosin) Prosedur : protein + reagen merkurisulfat (HgSO4 +H2SO4) panaskan kuning dinginkan + NaNO2 panaskan merah Fungsi reagen : HgSO4 sbg donor Hg2+ H2SO4 memberi suasana asam agar Hg tidak mengendap, menghidrolisis protein agar terdapat tyrosin NaNO2 mereduksi Hg Prinsip reaksi : pengikatan Hg pada hidroksifenil menghasilkan kompleks berwarna merah

1. Hopkins Cole

Tujuan : menunjukkan adanya inti indol dari triptofan Prosedur : protein + formaldehid+ merkurisulfataliri dengan asamsulfat Prinsip reaksi : kondensasi 2 inti indol dan aldehid menyebabkan adanya cincin ungu pada bidang batas

2. Xanthoprotein

Tujuan : menunjukkan adanya inti benzene (cincin fenil). Untuk identifikasi tyrosin,trptophan, fenilalanin Prosedur : protein + HNO3 + NaOH berlebih Prinsip reaksi :

3. Sulfur

Tujuan : mengidentifikasi asam amino yang mengandung gugus S (sistein,methionin) Prosedur : protein + NaOH panaskan +Pb(CH3COO)2 Fungsi reagen : NaOH mengubah S organic menjadi S anorganic Pb-asetat sbg donor Pb2+ Prinsip reaksi :

SH-CH2-CH(NH3)+-COO- + NaOH Na2S Na2S + Pb(CH3COO)2 PbS (hitam)

4. Ninhydrin

Tujuan : menunjukkan adanya asam amino Prosedur : protein + triketohydrindenehidrat Prinsip reaksi : Ninhydrin merupakan oksidator yang menyebabkan dekarboksilasi oksidatif dari asam amino yang menghasilkan CO2, NH3, dan aldehid yang rantainya lebih pendek 1 C dari asam amino asalnya. Ninhydrin yang tereduksi akan bereaksi dengan NH3 sehingga

membentuk senyawa kompleks berwarna biru dengan absorpsi warna maksimum pada panjang gelombang 570 nm.

5. Pengendapan oleh Garam Metalik

Dasar reaksi : penetralan muatan Pada pH alkalis dari titik isoelektris, protein bermuatan (-). Dengan adanya ion (+) dari logam,akan terjadi penetralan muatan dan protein mendekati titik isoelektris sehinggan mengendap. Endapan akan larut dengan penambahan alkali encer
6. Pengendapan oleh alkaloid

Dasar reaksi : penetralan muatan Pada pH lebih asam dari titik isoelektris, protein bermuatan (+). Dengan adanya ion (+) dari asam sulfosalisilat,asam tugstat, asam pikrat,akan terjadi penetralan muatan dan protein mendekati titik isoelektris sehinggan mengendap. Endapan akan larut dengan penambahan asam encer

7. Pengendapan oleh garam dan alcohol pekat

Protein dapat diendapkan oleh alcohol dan ammoniumsulfat karena protein mempunyai gugus NH2, -NH, -OH , -CO yang mengikat air. Alkohol dan ammonium sulfat yang bersifat higroskopis akan menarik air tersebut sehingga protein kehilangan air, mempunyai kelarutan terkecil dan mudah mengendap

8. Pengendapan albumin dan globulin

Dasar reaksi : denaturasi protein adalah rusaknya sifat fisik dan fisiologik protein. Dapat disebabkan karena pemanasan dan penambahan asam kuat. Denaturasi hanya merusak ikatan sekunder, tertier, dan kuartener.
9. Efek asam kuat

Dasar reaksi : denaturasi protein adalah rusaknya sifat fisik dan fisiologik protein. Dapat disebabkan karena pemanasan dan penambahan asam kuat. Denaturasi hanya merusak ikatan sekunder, tertier, dan kuartener.
10. Efek formaldehid

Dasar reaksi : asam amino yang berikatan dengan formaldehid akan bereaksi asam (kehilangan sifat basa) karena formaldehid terikat pada gugus amin membentuk derivate asam amino dimetilol.

Refferensi:

Harper's Illustrated Biochemistry (Harper's Biochemistry)


Bisnis online terpercaya Investasi 120rb, mudah raih jutaan rupiah. Garansi Bisnis Internet Pemula? Hanya Kerja 1 Jam/Minggu saja > Penghasilan 1 Juta CARA CERDAS CARI UANG Temukan cara cerdas mengalirkan uang ke rekening b

miliki formula bisnis internet mudah meraup rupiah miliki tuntunan rahasia menghasilkan uang secara o Temukan bagaimana cara mendapat penghasilan 70 jut Jika Anda Bisa Mengetik dan Mengakses Internet, An Cara Berbisnis di Internet (Recommended) Mendapatkan Uang dengan Bekerja di Rumah!

Cari Uang di Internet Cara Sukses Bisnis Online dengan Memanfaatkan Wakt

UANG MELIMPAH+SUPER BONUS LUAR BIASA GARANSI 200% PECAHKAN REKOR RATUSAN JUTA dalam

hitungan HARI Bisnis Terdahsyat 2008 Garansi 200% Rahasia Menghasilkan $1000 pertama Anda , Melalui KumpulBlogger.com Baca juga tulisan lainnya: biochemistry kuliah

Dinding Pembuluh Darah : Faktor dalam Hemostasis #1 Fisiologi Hemostasis Anatomy Cavum Nasi Menunggu Antrian BLOCK 12 Pathology Anatomy : LUNG CANCER BLOCK 9 Neoplasma : Pathology Anatomy of Tumor Mesenkimal Anatomy of Musculoskeletal System Praktikum Histology Block 11: Digestive System I

Widget by No More Words

Diposkan oleh Rakhmat Ari Wibowo di 00:34 Label: biochemistry, kuliah


0 komentar:

Poskan Komentar
Posting Lebih Baru Posting Lama Halaman Muka Langgan: Poskan Komentar (Atom)

Anda mungkin juga menyukai