LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA

IDENTITAS PRAKTIKAN Nama Nim Fak/Jurusan Prodi Dosen Pengasuh I. NOMOR PERCOBAAN II. NAMA PERCOBAAN III. TUJUAN PERCOBAAN Untuk mengetahui cara mengidentifikasi protein melalui reaksi-reaksi uji protein. IV. DASAR TEORI Protein adalah salah satu makromolekul yang terdiri atas sejumlah besar asam amino. Suatu peptida yang mempunyai dua buah ikatan peptida atau lebih dapat bereaksi dengan ion Cu2+ dalam suasana basa dan membentuk suatu senyawa kompleks yang berwarna ungu. Reaksi ini dikenal dengan nama reaksi biuret. Di samping itu gugus karboksil pada asam amino dapat dilepaskan dengan proses dekarboksilasi volumenya. dan menghasilkan suatu amina. Gugus amino pada asam amino bereaksi dengan asam nitrit dan melepaskan gas nitrogen yang dapat diukur : Sri Agustini : 06033133004 : FKIP/Pend. MIPA : Pendidikan Kimia : Drs. Made Sukaryawan,M.Si. : 2 (Dua) : REAKSI UJI PROTEIN

Protein termasuk dalam kelompok senyawa yang terpenting dalam organisme hewan. Sesuai dengan peranan ini, kata protein berasal dari kata Yunani proteios, yang artinya pertama. Protein adalah poliamida, dan hidrolisis protein menghasilkan asam-asam amino. Protein adalah makromolekul yang paling berlimpah di dalam semua sel dan semua bagian sel. Protein juga amat bervariasi ; ratusan jenis yang yang berbeda dapat ditemukan dalam satu sel. Protein mempunyai berbagai peranan biologis, karena protein merupakan instrumen molekuler yang mengekspresikan informasi genetik.

suatu protein

asam-asam amino

Hanya dua puluh asam amino yang lazim dijumpai dalam protein tumbuhan dan hewan, namun keduapuluh asam amino ini dapat digabungkan menurut pelbagai cara, membentuk otot, urat, kulit, kuku, bulu, sutera, hemoglobin, enzim, antibodi dan banyak hormon. Beberapa Ciri protein 1. Berat moleklnya besar, ribuan sampai jutaan, sehingga merupakan suatu makromolekul. 2. Umumnya terdiri atas 20 asam amino 3. Terdapatnya ikatan kimia lain, yang menyebabkan terbentuknya lengkunganlengkungan rantai polipeptida menjadi stuktur tiga dimensi protein 4. Stukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, radiasi , temperatur, medium pelarut organik, dan detergen. 5. Umumnya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan terdapatnya gugus samping yang reaktif dan susunan khas stuktural makromolekul.

Organisasi Struktur Protein Struktur tiga dimensi dapat dijelaskan dengan mempelajari tingkat organisasi struktur, yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan kuartener. Berbagai interaksi yang diperlukan untuk mempertahankan masing-masing struktur tersebut merupakan pemisah tingkat organisasi satu dengan lainnya. Rentetan asam amino dalam suatu molekul protein disebut struktur primer protein. Namun terdapat banyak hal pada struktur protein daripada hanya struktur primer. Banyak sifat suatu protein ditentukan oleh orientasi molekul sebagai suatu keseluruhan. Bentuk (misalnya suatu spiral) yang padanya suatu molekul protein menata kerangkanya, disebut struktur sekunder. Interaksi lebih lanjut seperti halnya kerangka untuk membentuk suatu bulatan, disebut struktur tersier atau terjadinya folding (pelipatan) rantai alpha heliks, dll. Antaraksi antara sub-unit protein tertentu, seperti antara globin-globin dalam hemoglobin, disebut struktur kuartener. Sifat Larutan Protein 1. Sifat Asam Basa Sifat larutan asam basa suatu protein dalam larutan, sebagian besar ditentukan oleh gugus R asam aminonya yang dapat berionisasi. Gugus NH 2 dan COOH yang terdapat pada kedua ujung rantai polipeptida sedikit sekali menunjang sifat asam-basa protein tersebut. Karena perbedaan macam protein ditentukan oleh urutan asam amino dan konformasi polipeptidanya, maka kemungkinan ionisasi gugus R itu dipengaruhi oleh gugus tetangganya. Seperti pada asam amoni bebas, protein juga mempunyai titik isoelektrik, yaitu pada pH yang menunjukkan jumlah muatan positif dan negatif sama dalam protein itu, sehingga pada keadaan ini daya larut protein minimum. Pada pH ini protein tidak akan bergerak bila diletakkan dalam medan listrik, pH isoelektriknya ditentukan oleh jumlah dan pK gugus R yang berionisasi. Dalam larutan yang pH nya

diatas pH isoelektrik. Protein bermuatan negatif dan kanan bergerak ke anoda, pada pH sebaliknya protein bergerak ke katoda. 2. Pemisahan Protein Pemisahan protein dari campuran yang terdiri dari atas berbagai macam sifat asam-basa, umuran dan bentuk protein, dapat dilakukan dengan cara eletroforesis, kromatografi, pengendapan dan perbedaan kelarutannya. Elektroforesis Cara ini didasarkan pada kecepatan bergerak yang berbeda-beda dari protein dalam medan listrik, pada pH tertentu. Cara in pertama kali dilakukan oleh Arne Tiselius pada tahun 1973. Kromatografi Penentuan dan pemisahan campuran protein dengan cara kromatografi dilakukan berdasarkan prinsip yang sama seperti untuk pemisahan dan analisa asam amino. Pengendapan protein sebagai garam Sebagian besar protein dapat diendapkan dari larutan air dengan penambahan asam tertentu, seperti misalnya, asam triklorasetat dan asam perklorat. Penambahan asam ini menyebabkan terbentuknya garam protein yang tidak larut. Zat pengendap lainnya adalah asam tungstat, fototungstat, dan metafosat. Protein juga dapat diendapkan dengan kation tertentu seperti Zn2+ dan Pb2+. Pengendapan dengan cara perbedaan kelrutan Berbagai protein globular mempunyai daya kelarutan yang berbeda di dalam air. Variabel yang mempengaruhi kelarutan ini adalah pH, kekuatan ion, sifat dielketrik pelarut dan temperatur. Pemisahan protein dari campuran dengan pengaturan pH didasarkan pada harga pH isoelektrik yang berbeda-beda untuk tiap macam protein. Pada umumnya molekul protein mempunyai daya kelarutan minimum pada pH isoelektriknya. Pada

Ph isoelektriknya bebrapa protein akan mengendap dari larutan, sehingga dengan cara pengaturan pH larutan, masing-masing protein dalam campuran dapat dipisahkan satu dari yang lainnya dengan teknik yang disebut pengendapan isoelektrik. Denaturasi protein Denaturasi suatu protein adalah hilangnya sifat-sifat struktur lebih tinggi oleh terkacaunya ikatan hidrogen dan gaya-gaya sekunder lain yang mengutuhkan molekul itu. Akibat suatu denaturasi adalah hilangnya banyak sifat biologis protein itu. Salah satu faktor yang menyebabkan denaturasi suatu protein ialah perubahan temperatur. Memasak putih telur merupakan contoh denaturasi yang tak reversibel. Suatu putih telur adalah cairan tak berwarna yang mengandung albumin, yakni protein globular yang larut. Pemanasan putih telur akan mengakibatkan albumin itu membuka lipatan dan mengendap; dihasilkan suatu zat padat putih. Perubahan pH juga dapat menyebabkan denaturasi. Bila susu menjadi asam, perubahan pH yang disebabkan oleh pembentukan asam laktat akan menyebabkan penggumpalan susu (curdling), atau pengendapan protein yang semula larut. Faktorfaktor lain yang dapat menyebabkan denaturasi adalah detergen, radiasi, zat pengoksidasi atau pereduksi (yang dapat mengubah hubungan S S), dan perubahan tipe pelarut. Beberapa protein (kulit dan dinding-dalam saluran pencernaan, misalnya) sangat tahan terhadap denaturasi, sedangkan protein-protein lain sangat peka. Denaturasi dapat bersifat reversibel jika suatu protein hanya dikenai kondisi denaturasi yang lembut, seperti sedikit perubahan pH. Jika protein ini dikembalikan ke lingkungan alamnya, protein ini dapat memperoleh kembali struktur lebih tingginya yang alamiah dalam suatu proses yang disebut renaturasi. Sayang renaturasi umumnya sangat lambat atau tidak terjadi sama sekali. Salah satu permasalahan dalam penelitian protein ialah bagaimana mempelajari protein tanpa merusakkan struktur lebih tingginya (struktur protein tersebut).

V.

ALAT DAN BAHAN Beker gelas Gelas ukur Pipet tetes Corong Kertas saring Erlenmeyer Tabung reaksi Batang pengaduk Reagen Millon Fusion Mixture Etanol Albumin Putih telur Kuning telur Pb Asetat HgCl2 HCl NaOH (NH4)2SO4 CuSO4 Natrium karbonat anhidris Bufer asetat pH 4,7

VI.

PROSEDUR PERCOBAAN Uji Biuret

Tambahkan 1 ml NaOH 2,5 N ke dalam 3 ml larutan protein dan aduk. Tambahkan setetes CuSO4 0,01 M. Aduk, jika tidak timbul warna, tambahkan lagi setetes atau 2 tetes CuSO4. Pengendapan dengan Logam Ke dalam 3 ml larutan protein tambahkan 5 tetes HgCl 2 0,2 M. Ulangi percobaan dengan menggunakan Pb asetat 0,2 M. Pengendapan dengan Garam Jenuhkan 10 ml larutan protein dengan ammonium sulfat. Untuk pekerjaan ini dilakukan : Pertama tambahkan jumlah sedikit dari garam tersebut aduk hingga melarut. Tambahkan lagi sedikit ammonium sulfat dan aduk lagi, kontinu sehingga sedikit garam tertinggal tidak terlarut. Apabila larutan jenuh, kemudian disaring . Uji

kelarutan dari endapan di dalam air. Uji endapan dengan reagen Millon dan filtrat dengan uji Biuret. Uji Koagulasi Tanbahkan 2 tetes HOAc 1 M ke dalam 5 ml larutan protein. Letakkan tabung dalam air mendidih selama 5 menit. Ambil endapan dengan batang pengaduk. Uji kelarutan endapan di dalam air. Uji endapan dengan reagen Millon. Pengendapan dengan Alkohol Pengendapan dengan Alkohol Isi tabung 1 dengan larutan 5 ml albumin, HCl 0,1 M dan etil alkohol 99%. Isi tabung 2 dengan 5 ml larutan albumin, NaOH 0,1 M dan etil alkohol 99%. Dan isi tabung 3 dengan 5 ml larutan albumin, buffer asetat pH = 4,7 dan etil alkohol 99%. Tabungtabung mana yang menunjukkan protein yang tidak larut. Apakah kelarutan albumin dalam air pada titik isoelektriknya ?.Dan lakukan lagi untuk semua larutan protein yang ada seperti prosedur di atas (Kuning telur, putih telur, dan susu). Denaturasi Protein Isi tabung 1 dengan 9 ml larutan albumin dan HCl 0,1 M. Isi tabung 2 dengan 9 ml larutan albumin dan NaOH 0,1 M, dan isi tabung 3 dengan 9 ml larutan albumin dan buffer asetat pH = 4,7 (1 M). Tempatkan ketiga tabung dalam air mendidih selama 15 menit dan dinginkan pada temperatur kamar. Dalam tabung mana yang kelihatan mengendap. Untuk tabung-tabung (1) dan (2) tambahkan 10 ml buffer asetat pH 4,7. Tulis hasilnya. Dan lakukan lagi untuk semua larutan protein yang ada seperti prosedur di atas (Kuning telur, putih telur, dan susu). Uji Sulfur dalam Protein Campur 0,5 gram serbuk albumin dengan dua kali berat dari fusion mixture (3 bagian Na2CO3 anhidris dengan 2 bagian KNO3). Panaskan dalam cawan porselin sampai tak berwarna. Dinginkan dan dilarutkan dalam air panas. Saring jika perlu. Asamkan filtrat dengan HCl. Panaskan hingga mendidih dan tambahkan beberapa tetes larutan BaCl2.

VIII. PERSAMAAN REAKSI Uji Biuret O H R O

OH

[ - C N CH C N CH - ] + Cu2+ H R

O=C NH HCR C=O Cu2+ NH HCR

C=O NH RCH C=O NH RCH

Kompleks Ungu Pengendapan dengan Logam NH3+ R CH COO- + Hg2+ NH3+ R CH COO- + Pb2+
-

NH3+

NH3+

R CH COO Hg COO CH R NH3+ NH3+

R CH COO Pb COO CH R

Pengendapan dengan Alkohol H3N+ - CH COOR Denaturasi Protein O R COO R O

H O, H+ 2 kalor

H3N+ - CH COOH R

ROH

H3N+ - CH COOR R

[ - NHCHC NHCHC - ]

H2NCHCO2H + H2NCHCO2H R COOH R

H3N+ - C H + H+ R COO H3N+ - C H + OHR Pb2+ + 4OH basa asam

H3N+ - C H R COO H2N C H + H2O R Uji Sulfur PbO22- + 2H2O PbS + 4OH

S 2- + 2H2O + PbO2 2-

LAMPIRAN

JAWABAN PERTANYAAN Uji Biuret 1. Warna apa yang terjadi ? Jawab : Warna ungu/violet 2. Mengapa harus dihindarkan kelebihan CuSO4 ? Jawab : Harus dihindarkan kelebihan CuSO 4 karena akan menghasilkan warna larutan yang lebih pekat atau akan terbentuk garam amonium. 3. Mengapa garam amonium mengganggu ? Jawab : Karena garam amonium akan mengganggu pengamatan terhadap warna larutan. 4. Sebutkan dua macam zat lain selain protein yang memberikan uji biuret positif ? Jawab : Zat lain yang memberikan uji biuret positif yaitu histidin dan serin, juga urea. Pengendapan dengan Logam 1. Apa hasilnya ? Jawab : Hasilnya adalah terbentuknya endapan putih. 2. Terangkan mengapa putih telur digunakan sebagai antidote pada keracunan Pb dan Hg ! Jawab : Putih telur digunakan sebagai antidote pada keracunan Pb dan Hg karena protein atau putih telur dapat mengikat Pb dan Hg. Pengendapan dengan Garam Terangkan hasil-hasilnya ! Jawab : Larutan protein setelah ditambah garam amonium sulfat akan membentuk endapan, yang positif terhadap uji biuret membentuk warna ungu dan positif terhadap uji Millon membentuk endapan merah bata.

Uji Koagulasi 1. Mengapa ditambahkan asam ? Jawab : Ditambahkan asam bertujuan untuk mengkoagulasikan protein. 2. Protein apa yang menggumpal pada pendidihan ? Jawab : Semua protein menggumpal pada pendidihan kecuali glisin. Pengendapan dengan Alkohol 1. Tabung-tabung mana yang menunjukkan protein yang tidak larut ? Jawab : semua tabung menunjukkan protein tidak larut, namun pada tabung 3 paling jelas terlihat. 2. Apakah kelarutan albumin dalam air pada titik isoelektriknya ? Jawab : Kelarutan albumin dalam air berada pada titik isoelektriknya. Denaturasi Protein 1. Sifat fisik apa dari protein yang mempengaruhi kelarutan dari protein dalam percobaan ini ? Jawab : Sifat protein yang sangat peka terhadap perubahan lingkungan, misalnya perubahan suhu, pH, pengendapan protein yang semula larut atau perubahan tipe pelarut. 2. Metoda lain apakah yang digunakan untuk denaturasi protein ? Jawab : Penambahan zat pengoksidasi atau pereduksi dan perubahan tipe pelarut. 3. Perubahan kimia apa yang berhubungan dengan denaturasi telur ? Jawab : Perubahan ikatan dan struktur molekulnya. Uji Sulfur dalam Protein 1. Mengapa protein memberikan uji positif untuk sulfur ? Jawab : Karena dalam protein terdapat asam amino sistein yang memiliki gugus tiol yang mengandung unsur S (sulfur). 2. Unsur-unsur apa yang biasa ada dalam protein tetapi tidak ada dalam lipid dan karbohidrat ? Jawab : Unsur N (Nitrogen)

GAMBAR ALAT

Corong Tabung Reaksi

Gelas Ukur

Gelas kimia Pipet tetes

Kertas Saring

Penjepit Tabung

IX.

PEMBAHASAN

Pada percobaan pertama yaitu mengenai uji biuret, dilakukan terhadap tiga jenis larutan protein antara lain albumin granula, putih telur, dan kuning telur. Ternyata dari ketiga larutan protein ini ketiga larutan protein yaitu kuning telur, putih telur dan albumin menunjukkan positif terhadap reaksi uji biuret. Ini dapat dilihat pada ketiga larutan protein tersebut dengan terbentuknya larutan ungu di bagian atas larutan protein, setelah penambahan larutan NaOH dan CuSO 4. Warna ungu ini kemungkinan terbentuk dari kompleks yang dihasilkan antara ion Cu2+ dengan gugus CO dan NH dari rantai peptida dalam suasana basa. Pada uji biuret ini kuning telur menghasilkan warna larutan yang lebih pekat karena pada kuning telur lebih tinggi proteinnya. Reaksi uji biuret ini positif terhadap rantai dipeptida dan asamasam amino histidin, serin dan treonin. Sehingga dapat dikatakan bahwa pada kuning telur terdapat asam-asam amino histidin, serin dan treonin yang lebih dominan. Pada percobaan kedua, yaitu mengenai reaksi pengendapan logam. Yang diuji juga ketiga larutan protein di atas. Dari ketiga larutan protein tersebut, ternyata albumin granula, putih telur dan kuning telur menghasilkan endapan atau mengalami pengendapan setelah penambahan larutan HgCl2 0,2 M. Begitu pula saat larutan protein ditambahkan dengan larutan Pb asetat. Endapan yang dihasilkan berwarna putih ataupun keruh. Pada pengendapan dengan logam kuning telur menghasilkan endapan yang lebih banyak dibanding putih telur.. Endapan pada protein ini terjadi karena logam yang ditambahkan ke dalam larutan protein terikat pada molekul protein sehingga terbentuk endapan. Pada percobaan mengenai reaksi pengendapan protein dengan garam ketiga larutan protein albumin granula, kuning telur dan putih telur juga menunjukkan hasil yang berbeda-beda. Yaitu pada saat penambahan larutan garam amonium sulfat (NH4)2SO4 tetes demi tetes terlihat adanya larutan putih keruh pada albumin, larutan putih pada putih telur, dan larutan kuning keruh pada kuning telur. Dan setelah dilakukan uji biuret, ternyata semua protein diatas tidak menunjukkan reaksi yang

positif terhadap biuret karena tidak menghasilkan larutan ungu. Untuk Albumin menghasilkan larutan biru keruh. Untuk putih telur menghasilkan larutan biru bening dan kuning telur menghasilkan larutan biru muda. Seharusnya kesemua larutan mengahasilkan uji yang positif terhadap uji dengan biuret pada pengendapan garam yaitu dengan terbentuknya larutan ungu di bagian atas larutan protein.Tidak positifnya uji protein terhadap biuret ini mungkin karena larutan yang digunakan telah rusak karena pengocokan yang terlalu kuat pada saat pembuatannya. Ataupun dapat juga disebabkan terlalu pekatnya protein yang digunakan. Begitu juga saat dilakukan uji Millon, protein menghasilkan endapan merah bata. Pengendapan yang terjadi saat penambahan garam amonium sulfat adalah karena adanya garam-garam anorganik itu membuat kelarutan protein berkurang sehingga mengakibatkan pengendapan. Ini terjadi karena kemampuan ion garam untuk terhidrasi sehingga berkompetisi dengan molekul protein untuk mengikat air. Pada percobaan mengenai uji koagulasi setelah larutan protein ditambahkan dengan asam asetat dan diletakkan dalam tabung air mendidih selama 5 menit, ternyata semua protein mengalami penggumpalan ataupun mengendap. Penggumpalan yang terjadi ini karena protein sangat sensitif terhadap perubahan yang terjadi di lingkungannya seperti perubahan suhu (pemanasan) dan perubahan pH yang ekstrim (penambahan asam atau basa). Sehingga protein mengalami kerusakan pada strukturnya (denaturasi). Dan setelah diuji dengan reagen Millon, endapan pada putih telur, kuning telur dan albumin granula menghasilkan endapan merah bata. Pada kuning telur menghasilkan warna merah bata yang lebih pekat yang menunjukkan bahwa di dalam kuning telur terdapat asam amino tyrosin yang lebih dominan dibanding larutan protein lainnya. Pada percobaan mengenai pengendapan dengan alkohol. Uji ini dilakukan untuk semua larutan protein yaitu Albumin, kuning telur, dan putih telur. Dan dari ketiga larutan protein, ternyata semua tabung I yang ditambahkan dengan HCl menghasilkan perubahan yang sama yaitu terdapat endapan putih pada putih telur dan albumin granula dan kuning telur menghasilkan endapan kuning. ketiga protein tersebut

menghasilkan endapan karena larutan yang ditambahkan merupakan larutan asam yang akan mengendap dan tidak akan larut dalam uji protein.Pada penambahan NaOH yang merupakan basa kuning telur,putih telur dan granula tidak akan terbentuk endapan karena pada larutan basa ketiga protein tersebut dapat larut. Namun untuk keseluruh larutan protein yang menunjukkan hasil yang lebih jelas adalah tabung ketiga yang diisi dengan larutan albumin, buffer asetat pH 4,7 dan larutan alkohol 99%. Hal ini terjadi karena tabung ketiga menunjukkan perubahan pH yang ekstrim. Selain itu penambahan alkohol menyebabkan kepolaran protein berkurang sehingga memungkinkan terjadinya pengendapan. Kejadian ini disebabkan oleh kelarutan protein yang pada pH dan kekuatan ion tertentu merupakan fungsi konstanta dielektrik daripada medium, dan adanya kecenderungan menurunnya hidrasi gugus ion dengan masuknya pelarut organic tersebut.. Pada percobaan mengenai denaturasi protein. Yang diuji juga seluruh larutan protein. Dan dari ketiga tabung, ternyata tabung satu yang direaksikan dengan NaOH tidak terbentuk adanya endapan karena NaOH merupakan basa. Pada tabung kedua yang ditambahkan HCl menghasilkan endapan yang menunjukkan terbentuknya endapan putih dalam larutan. Sedangkan untuk tabung ketiga yang ditambahkan buffer PH 4,7 menghasilkan adanya suatu endapan. Hal ini menunjukkan bahwa protein terdenaturasi pada perubahan pH yang ekstrim seperti penambahan asam dan basa dan juga oleh perubahan suhu (pemanasan selam 15 menit). Denaturasi ini terjadi karena struktur protein mengalami kerusakan sehingga protein yang semula larut mengalami pengendapan. Pada percobaan mengenai reaksi uji sulfur dalam protein. Yang diuji adalah serbuk albumin. Dan dari hasil pengamatan terlihat bahwa pada akhir percobaan terbentuk padatan kuning kecoklatan. Padatan yang berwarna kuning ini menunjukkan adanya unsur S (sulfur atau belerang) di dalam larutan protein. Unsur S ini terdapat dalam gugus tiol asam amino sistein yang terkandung dalam albumin. Keberadaan unsur S ini juga dapat diidentifikasi dari baunya yang khas saat

dilakukan proses pemanasan larutan protein. Oleh karena itulah larutan protein menunjukkan positif terhadap uji sulfur. X. KESIMPULAN

1. Pada uji biuret secara kualitatif menghasilkan larutan ungu yang lebih pekat dibandingkan putih telur, karena pada kuning telur mempunyai konsentrasi protein yang lebih banyak 2. Denaturasi protein dapat diakibatkan oleh panas (temperatur); pH ekstrim, oleh beberapa pelarut organic seperti alcohol, atau aseton. 3. Pengendapan yang terjadi saat penambahan garam amonium sulfat adalah karena adanya garam-garam anorganik yang membuat kelarutan protein berkurang sehingga mengakibatkan pengendapan. Ini terjadi karena kemampuan ion garam untuk terhidrasi sehingga berkompetisi dengan molekul protein untuk mengikat air. 4. Protein sangat sensitif terhadap perubahan yang terjadi di lingkungannya seperti perubahan suhu (pemanasan) dan perubahan pH yang ekstrim (penambahan asam atau basa). Sehingga protein mengalami kerusakan pada strukturnya (denaturasi). 5. Pada albumin menunjukkan hasil yang positif terhdap uji sulfur karena unsur S terdapat dalam gugus tiol asam amino sistein yang terkandung dalam albumin. Keberadaan unsur S ini juga dapat diidentifikasi dari baunya yang khas saat dilakukan proses pemanasan larutan protein. 6. Penambahan alkohol menyebabkan kepolaran protein berkurang sehingga memungkinkan terjadinya pengendapan. 7. Suatu protein yang dapat bereaksi dengan ion Cu2+ dalam suasana basa dan membentuk suatu senyawa kompleks yang berwarna ungu dikenal dengan reaksi biuret

DAFTAR PUSTAKA Lehninger, Albert, 1992, Dasar-dasar Biokimia Jilid 1, Erlangga: Jakarta. Fessenden dan Fessenden, 1999, Kimia Organik Edisi ketiga Jilid 2, Erlangga: Jakarta. Wirahadikusumah, Muhammad, 1985, Biokimia, Penerbit ITB: Bandung. Anwar, Chairil, dkk, 1996, Pengantar Praktikum Kimia Organik, Depdikbud Dirjen Perguruan Tinggi Proyek Pembinaan Tenaga Akademik : Jakarta.