Anda di halaman 1dari 2

definisi Enzim adalah biokatalisator dengan tingkat efisiensi yang tinggi dan bertanggung jawab untuk mempercepat suatu

reaksi yang berlangsung dalam sistem yang hidup, misalnya di dalam sel, tanpa mengubah keseimbangan akhir dari reaksi. Enzim dapat meningkatkan laju reaksi lebih dari satu juta kali dibandingkan dengan reaksi yang tidak dikatalis. Enzim bersifat spesifik, karena untuk setiap enzim memiliki sisi aktif yang berbeda-beda dan hanya substrat yang sesuai yang dapat menduduki sisi aktif tersebut. Enzim dapat membedakan molekul substrat berdasarkan fungsi kimia (kemoselektivitas), posisi target kelompok fungsional (regioselektivitas), dan kiralitas (stereoselektivitas). Selektivitas enzim, yang disebabkan oleh sekuens asam amino yang unik dan struktur tiga dimensi enzim, hampir menghilangkan pembentukan produk limbah dari reaksi sampingan, sehingga memungkinkan reaksi katalisis yang efisien reaksi mendekati angka 100% (Kaar, 2007). Kombinasi tingkat turnover dan spesifisitas yang ditawarkan oleh enzim tidak tertandingi oleh katalis kimia konvensional. Selain itu, dengan kemampuan untuk mengubah hampir semua substrat, termasuk bahan sintetik dan senyawa yang tidak alami, enzim dapat dalam kasus-kasus tertentu mengkatalisis reaksi yang tidak dapat dicapai melalui reaksi kimia klasik. Enzim dapat terdegradasi seluruhnya dan biasanya paling aktif dalam kondisi stabil termasuk pH netral, dalam suhu kamar dan tekanan normal, sehingga mengurangi pemakaian energi dan meningkatkan safety (Kaar, 2007). Kebanyakan enzim bertahan aktif hanya untuk beberapa menit atau jam saja di dalam kondisi ambien. Inaktivasinya dapat dipicu oleh berbagai variasi tingkat keasaman (pH), temperatur, dan tekanan, demikian juga paparan bahan kimia. Selain itu, enzim juga dapat dipengaruhi oleh oksidasi, kebekuan, pencairan, dan radiasi. Akan tetapi, penyebab utama inaktivasi daripada enzim itu sendiri adalah terurainya molekul enzim, hilangnya sisi aktif enzim, dan modifikasi kimia terhadap ikatan peptida. Hilangnya aktivitas enzim sifatnya bisa ireversibel ataupun reversibel, tergantung pada properti bahan enzim dan juga konsentrasinya di dalam larutan (Kaar, 2007). Sebagian enzim memerlukan molekul kecil untuk berfungsi sebagai katalisator. Molekul ini disebut sebagai koenzim atau kofaktor. Koenzim adalah molekul organik yang berhubungan secara reversible dengan enzim. Koenzim disini kadang berfungsi sebagai pembawa elektron, atom spesifik, atau grup fungsional dan biasanya ikut bereaksi. Sedangkan kofaktor, adalah ion metal yang juga berikatan secara reversible dengan enzim tapi secara kimia tidak mengalami perubahan struktur. Oleh karena itu, kofaktor tidak akan dilepaskan dari sisi pengikatannya saat reaksi berlangsung.

Struktur Karakteristik enzim didapatkan dari struktur molekulnya. Enzim adalah protein yang memiliki komposisi dari berbagai macam dan jumlah asam amino. Asam amino ini dirangkai oleh ikatan peptida secara kovalen. Ikatan peptida ini dibentuk oleh atom karbon dari grup karboksil asam amino dan atom nitrogen dari grup -amino. Sesuai dengan sifat grup R, asam amino bisa bersifat nonpolar atau polar, dan distribusinya di sepanjang molekul protein menetukan sifat enzim (Illanes, 2008). Katalisis difasilitasi oleh struktur enzim sendiri dan oleh beberapa faktor lain. Sebagai protein, masing-masing enzim terdiri dari urutan asam amino tertentu (struktur primer) dengan rantai polipeptida yang dihasilkan dalam susunan sterik (struktur sekunder), yang terlipat (struktur tersier), menghasilkan rongga struktural. Jika suatu enzim berisi lebih dari satu unit polipeptida, struktur kuaterner mengacu pada hubungan spasial antara subunitsubunit tersebut (Sheriff, 2004). Struktur sekunder dari protein itu sendiri adalah interaksi grup asam amino dengan struktur primer protein terdekat melalui ikatan hidrogen dengan konfigurasi ribbon-like coiled configuration. Sedangkan struktur tersier berikatan dengan struktur primer yang terjauh dan menghasilkan konfigurasi yang kompak dan melingkar. Struktur tersier ini sangat esensial untuk fungsi biologis dari protein yang dibentuk. Akan tetapi, tidak semua enzim memiliki struktur kuartener (Illanes, 2008).