Anda di halaman 1dari 16

LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA DASAR ACARA V PENCERNAAN

Disusun oleh : Kelompok XXI Zulfi Nur Amrina R Farkhan Insani Dini Dwi L PT/ 06227 PT/ 06365 PT/ 06384

Asisten : Dimas Hand Vidya Pradipta LABORATORIUM BIOKIMIA NUTRISI BAGIAN NUTRISI DAN MAKANAN TERNAK FAKULTAS PETERNAKAN UNIVERSITAS GADJAM MADA YOGYAKARTA 2013

ACARA V PENCERNAAN

Tujuan Praktikum Praktikum pencernaan bertujuan untuk mengetahui pencernaan nutrien pakan melalui hidrolisis enzim dan mengetahui organ sekreternya. Tinjauan Pustaka Pencernaan adalah proses untuk memperkecil ukuran partikel sedangkan pemasukan bahan makanan yang dapat di cerna melalui selaput ataupun lendir usus dalam darah dan limpe disebut penyerapan mikrobial. Proses mekanik terdiri dari mastikasi atau (absorbsi). Proses utama pencernaan adalah secara mekanik, enzimatik pengunyahan makanan dalam mulut dan gerakan-gerakan saluran pencernaan yang dihasilkan oleh konsentrasi otot terpanjang usus. Pencernaan enzimatis atau kimiawi dilakukan oleh enzim- enzim yang dihasilkan oleh sel- sel dalam tubuh hewan dan yang berupa getah-getah pencernaan. Pencernaan mikrobial juga dilakukan secara enzimatis yang enzimnya dihasilkan oleh sel- sel mikroorganisme. Tempat utama pencernaan mikrobial ini adalah dalam retikulum-rumen pada ruminansia dan dalam usus besar pada ruminansia maupun pada non-ruminansia (Tillman et al., 1998). Menurut Poedjiadi (1995), proses pencernaan di lambung terjadi secara kimiawi dengan enzim- enzim lambung yaitu pepsin, renin, dan lipase. Di dalam lambung terdapat cairan yang berfungsi untuk mencerna protein yaitu mengubah protein dengan cara hidrolisis. Cairan lambung terdapat zat-zat organik yaitu HCl, NaCl, KCl, fosfat. Sedangkan molekul anorganik yang terdapat dalam cairan tersebut adalah enzim pepsin, renin dan lipase. Menurut Ganong (2003), enzim pepsin adalah enzim yang

memecah molekul protein menjadi molekul yang lebih sederhana yaitu pepton dan protease. Enzim ini dihasilkan oleh sel-sel utama lambung dalam bentuk pepsinogen, yaitu calon enzim yang belum aktif disebut zimogen. Pepsinogen diubah menjadi enzim aktif dengan adanya asam HCl, sedangkan pepsin yang terjadi dapat mengkatalis dalam reaksi perubahan pepsinogen menjadi pepsin. Terbentuknya bagian ektif enzim, maka dapat terjaadi kontak antara substrat dengan enzim, sehingga akan terbentuk hasil reaksi. Pepsin merupakan katalis khusus untuk reaksi hidrolisis protein dan membentuk pepon dan protease yaitu polipeptida yang lebih kecil dari pada protein. Organ tubuh yang mempunyai peranan penting dalam proses pencernaan makanan dalam usus yaitu pankreas, empedu, dan usus. Baik pankreas maupun empedu memproduksi yang disalurkan ke dalam duodenum pada tempat dekat katub pilorus. Cairan yang dikeluarkan oleh pankreas dan empedu mempunyai sifat basa. Cairan makanan yang di bersifat asam akan dinetralkan dan akhirnya bersifat basa. Suasana basa ini merupakan syarat bekerjanya enzim-enzim yang menjadi katalis dalam proses pencernaan dalam usus ( Poedjiadi, 1995). Cairan pankreas merupakan cairan yang jernih mempunyai berat jenis 1,007 dan pH antara 7,5 sampai 8,2. Selam 24 jam dihasilkan pankreas kira-kira 500 ml. cairan pankreas ini terdiri atas zat organik dan zat anorganik. Zat organik yang terdapat di dalam pankreas ialah protein dan beberapa enzim yaitu tripsin, kimotripsin, karboksipeptidase, deoksiribo nuklease dan kolegase. Tripsin adalah enzim yang memecah protein yang dihasilakan oleh sel-sel pankreas dalam bentuk molekul tripsinogen yang tidak aktif. Tripsinogen diaktifkan menjadi tripsin oleh enterokinase. Molekul tripsin dapat bekerja dengan baik pada ph antara 8,0 sampai 9,0. Protein yang telah didenaturasikan terlebih dahulu akan lebih mudah dipecah oleh tripsin (Tortora, 1994). Enzim Tripsin diproduksi di pankreas dalam bentuk trypsinogen zymogen tidak aktif. Bila pankreas dirangsang oleh

cholecystokinin, itu kemudian dikeluarkan ke dalam usus kecil. Setelah di usus kecil, mengaktifkan enzim enteropeptidase ke tripsin dengan pemutusan proteolitik. Para tripsin dihasilkan sendiri mengaktifkan tripsinogen lebih (autocatalisis), sehingga hanya sejumlah kecil enteropeptidase diperlukan untuk memulai reaksi. Mekanisme aktivasi adalah umum bagi sebagian besar protease serin, dan berfungsi untuk mencegah autodigestion pancreas. Enzim Tripsin disekresi ke dalam duodenum, di mana ia bertindak untuk menghidrolisis peptida menjadi balok kecil-bangunan mereka, yaitu asam amino (peptida ini adalah hasil dari enzim pepsin menguraikan protein dalam lambung). Hal ini memungkinkan penyerapan protein dalam makanan karena peptida (meskipun lebih kecil dari protein) terlalu besar untuk diserap melalui lapisan usus yang paling bawah. Tripsin mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida (Ganong, 2003). Lipase adalah cairan pankreas berfungsi sebagai katalis dalam proses hidrolisis lemak menjadi asam lemak, gliserol, monoasilgliserol dan diasil gliserol. Aktivitas enzim lipase dapat bertambah dengan adanya ion kalsium dan asam empedu. Lipase bekerja baik apabila lemak mengandung asam lemak yang rantainya panjang atau mempunyai bobot molekul besar dan banyak ikatan rangkap. Demikian pula enzim ini bekerja lebih baik terhadap (Poedjiadi, trigliserida Enzim daripada lipase digliserida atau atau monogliserida 1994). lengkapnya

triasilgliserol lipase adalah enzim yang menghidrolisis ester karboksilat. Enzim ini memiliki sifat khusus dapat memecahkan ikatan ester pada lemak dan gliserol. Selain itu lipase memiliki kemampuan mengkatalisis reaksi organik baik dalam media berair maupun dalam media non-air (Kamal,1994). Zat-zat gizi organic terdapat dalam bentuk yang tidak larut sehingga harus dipecah menjadi senyawa-senyawa yang kecil sebelum mereka dapat masuk melalui dinding saluran pencernaan ke dalam darah dan saluran limfe. Proses pemasukan bahan makanan yang dapat dicerna

melalui selaput lendir usus dalam darah dan limfe disebut penyerapan absorbsi. Oleh karena itu enzim begitu penting dalam pencernaan dan metabolisme zat makanan organic. (Hartadi, 1997). Pemecahan lemak dengan cara hidrolisis dibantu oleh garam dan asam empedu yang terdapat dalam cairan empedu dan berfungsi sebagai emulgator. Garam asam empedu dapat memecah lemak dalam usus menjadi partikel yang lebih kecil sebagai emulsi, sehingga luas permukaan lemak bertambah besar, menyebabkan proses hidrolisis berjalan lebih cepat. Pemecahan lemak dalam usus ini tidak berlangsung secara sempurna menjadi gliserol dan asam lemak, tetapi masih terdapat digliserida dan monogliserida sebagai hasil reaksi disamping gliserol dan asam lemak (Poedjiadi, 1994). Sekitar separuh empedu dikeluarkan diantara jam-jam makan dan dialirkan melalui duktus sistikus ke dalam kandung empedu. Sisanya langsung mengalir ke dalam saluran empedu utama, menuju ke usus halus. Jika makan, kandung empedu akan berkontraksi dan mengosongkan empedu ke dalam usus untuk membantu pencernaan lemak dan vitamin-vitamin tertentu (Tortora, 1994). Empedu terdiri dari: garam-garam empedu, elektrolit, pigmen empedu, kolesterol, dan lemak. Fungsi empedu adalah untuk membuang limbah tubuh tertentu (terutama pigmen hasil pemecahan sel darah merah dan kelebihan kolesterol) serta membantu pencernaan dan penyerapan lemak. Garam empedu menyebabkan meningkatnya kelarutan kolesterol, lemak dan vitamin yang larut dalam lemak, sehingga membantu penyerapannya dari usus. Hemoglobin yang berasal dari penghancuran sel darah merah dirubah menjadi bilirubin (pigmen utama dalam empedu) dan dibuang ke dalam empedu. Berbagai protein yang memegang peranan penting dalam fungsi empedu juga disekresi dalam empedu (Tortora,1994).

Materi dan Metode Materi Alat. Alat yang digunakan dalam praktikum ini adalah labu, tabung reaksi, pembakar spiritus, pipet tetes, ketas saring, corong gelas, spatula, gelas ukur, dan droplet. Bahan. Bahan yang digunakan dalam praktikum ini adalah NaCl 0,2 %, air bersih, saliva encer, amilum 0,1 %, HCl encert, larutan Yod, larutan pepsin, HCl 0,4 %, fibrin karmen, ekstrak pankreas netral, Na 2CO3, kongo merah fibrin, larutan empedu, air susu, fenol red, serbuk belerang, asam asetat glasial, larutan MgSO 4, BaCl 10 %, pereaksi fouchet, larutan benedict, HNO3 pekat. Metode Uji daya amilolitik saliva. Air bersih digunakan untuk dikumurkumur kemudian kumuran tersebut ditambah dengan 20 ml 0,2% NaCl, setelah itu kumuran ditampung dalam erlenmeyer lalu digojok dan disaring sehingga diperoleh saliva encer. Tiga buah tabung reaksi masing-masing diisi 2.5 ml saliva encer. Tabung pertama dididihkan lalu dinginkan segera dan ditambahkan ke dalamnya 2.5 ml amilum 1% lalu ditempatkan pada penangas air 37o C 10 menit, setelah itu dilakukan Uji Iod. Tabung kedua diisi 2.5 ml saliva ditambah dengan 2.5 ml HCl encer dan ditambahkan lagi dengan 2.5 ml amilum 1% lalu ditempatkan pada penangas air 37 o C selama 10 menit, kemudian diuji dengan Iod. Tabung ketiga diisi 2.5 ml saliva ditambah dengan 2.5 ml amilum 1% lalu ditempatkan pada penangas air 37o C selama 10 menit. Selanjutnya dilakukan uji iod selanjutnya uji benedict. Jika hasil ujinya positif, maka ketiga tabung diuji dengan osazon. Uji hidrolisis protein oleh pepsin. Disiapkan tiga tabung reaksi. Tabung pertama diisi dengan 1 ml pepsin, kemudian ditambahkan 1 ml HCl 0,4% dan 1 potong karmen fibrin. Setelah itu, ditempatkan pada

penangas air dengan suhu 37 o C selama 10 menit, kemudian diamati. tabung kedua diisi 1 ml air ditambah dengan 1 ml HCl 0,4% dan 1 potong karmen fibrin. Selanjutnya tabung ditempatkan pada penangas air dengan suhu 37o C selama 10 menit, kemudian diamati. Tabung ketiga diisi 1 ml pepsin dididihkan selama 1 menit dan didinginkan, setelah itu ditambah dengan 1 ml HCl 0,4% dan ditambahkan pula 1 potong karmen fibrin lalu ditempatkan pada penangas air dengan suhu 37 o C selama 10 menit, kemudian diamati. Uji hidrolisis protein. Tabung pertama diisi dengan 1 ml ekstrak pankreas netral ditambah dengan 2 tetes Na 2CO3 2% dan 1 potong kongo merah fibrin, lalu ditempatkan pada penangas air dengan suhu 37 o C. Tabung kedua diisi 1 ml ekstrak pankreas netral ditambah dengan 2 tetes Na2CO3 2% dan 1 potong kongo merah fibrin kemudian ditambahkan lagi 2 tetes larutan empedu, lalu ditempatkan pada penangas air dengan suhu 37o C. Tabung ketiga diisi 1 ml air ditambah dengan 2 tetes Na 2CO3 2% dan 1 potong kongo merah fibrin, lalu ditempatkan pada penangas air dengan suhu 37o C selama 10 menit kemudian diamati. Uji hidrolisis amilum. Tabung reaksi diisi dengan 1 ml amilum 1% lalu ditambahkan dengan 1 ml ekstrak pancreas netral dan 2 tetes Na2CO3 kemudian diinkubasi pada suhu 37 o C selama 10 menit, kemudian larutan ditambah dengan reagen benedict lalu dipanaskan. Diamati endapan yang terjadi di dalam larutan. Uji hidrolisis lemak. Disiapkan tiga tabung reaksi. Tabung pertama diisi dengan 2 ml susu lalu ditambahkan dengan 1 ml ekstrak pancreas netral dan 4 tetes fenol red, setelah itu ditambahkan pula Na 2CO3 2% sebanyak 4 tetes sampai larutan berwarna merah muda, kemudian diinkubasi pada suhu 37o C selama 10 menit. Tabung kedua, 2 ml susu ditambah dengan 1 ml ekstrak pancreas netral dan 2 tetes larutan empedu, setelah itu ditambahkan pula 4 tetes fenol red dan 4 tetes Na2CO3 2% sampai larutan berwarna merah muda, kemudian diinkubasi pada suhu 37o C selama 10 menit. Tabung ketiga, 2 ml susu ditambah

dengan 1 ml air dan 4 tetes fenol red, kemudian ditambahkan juga Na 2CO3 2% sebanyak 4 tetes sampai larutan berwarna merah muda, kemudian diinkubasi pada suhu 37o C selama 10 menit. Uji penurunan tegangan muka oleh garam kholat. . Disiapkan dua tabung. Tabung pertama diisi dengan 2 ml air dan ditambahkan serbuk belerang. Tabung kedua, diisi 2 ml empedu ditambah dengan serbuk belerang, kemudian diamati perubahan yang terjadi pada kedua tabung tersebut diamati. Uji fouchet. 0,5 ml empedu masak ditambah dengan 2 ml aquades dan ditambah pula dengan 2 tetes MgSO 4 dan 0,5 ml BaCl2 10% kemudian dimasak sampai terbentuk endapan. Endapan pada kertas saring ditetesi dengan 1 tetes reagen Fouchet. Uji gmelin. 3 ml HNO3 pekat ditambah dengan 1 ml empedu melalui dinding tabung, setelah itu diamati perubahan yang terjadi pada larutan.

Hasil dan Pembahasan

Uji daya amilolitik saliva. Tujuan uji daya amilolitik saliva adalah untuk mengetahui adanya daya amilolitik pada saliva. Hasil yang diperoleh adalah tabung pertama setelah saliva encer dididihkan dan didinginkan lalu ditambah larutan amilum selanjutnya dimasukkan pada penangas air dan diuji dengan Iod maka warna larutan menjadi hitam (seperti tinta). Hal ini menunjukkan bahwa tidak terjadi hidrolisis amilum di dalam larutan. Hal ini terjadi karena adanya perlakuan pemanasan dan pendinginan yang menyebabkan enzim menjadi rusak sehingga tidak dapat menghidrolisis amilum (pati). Menurut Poedjiadi (1995), saliva terdiri atas 99,24 % air dan 0,58 % terdiri atas ion-ion dan zat organik seperti musin, enzim amilase atau ptialin. Menurut Kamal (1994), enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya akan menurun. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu 60 0C. Tabung kedua, saliva dan amilum dicampur lalu ditambah larutan HCl, maka warna larutan menjadi hitam. Warna larutan hitam menunjukkan hasil uji negative atau tidak terjadi hidrolisis amilum. Hal ini dapat terjadi akibat penambahan HCl yang menyebabkan enzim menjadi rusak karena suasananya asam. Menurut Poedjiadi (1994), saliva mempunyai pH antara 5,75 sampai 7,05. Enzim amylase mulai tidak aktif pada pH 4,0, karena setelah makanan ditelan dan masuk kelambung, proses hidrolisis oleh enzim amylase tidak berjalan lagi. Enzim amylase mampu bertahan di dalam lambung 15-30 menit, karena cairan di dalam lambung bersifat sangat asam yaitu mempunyai pH antara 1,6 sampai 2,6. pH rendah atau tinggi dapat menyebabkan terjadinya proses denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktivitas enzim. Tabung ketiga diisi dengan saliva dicampur dengan pati dan diuji Iod, maka hasilnya positif. Hal ini dibuktikan dengan warna larutan yang

sama seperti warna larutan Iod, yaitu warna ungu. Warna ungu menunjukkan terjadi reaksi hidrolisis pada amilum (pati). Begitu pula ketika diuji dengan Benedict, hasil ujinya adalah positif. Hidrolisis ini terjadi karena tidak adanya perlakuan yang menyebabkan enzim menjadi rusak atau terdenaturasi sehingga enzim dapat bekerja optimal. Pemanasan air pada suhu 37o C dimaksudkan untuk mengkondisikan suhu reaksi sesuai dengan suhu tubuh manusia. Uji hidrolisis protein oleh pepsin. Tujuan uji hidrolisis protein dan pepsin adalah untuk mengetahui adanya hidrolisis protein oleh enzim pepsin. tabung 1 diisi pepsin dan HCL, ditambah 2 potong karmen fibrin dan dipanaskan, maka karmen fibrin menjadi mengembang dan larutannya berwarna orange bening. Warna orange menunjukkan bahwa pepsin sebagai enzim dapat menghidrolisis karmen fibrin (sebagai sumber protein). Menurut Poedjiadi (1995), pepsin adalah suatu enzim yang memecah molekul protein menjadi pepton dan proteosa. Pepsinogen diubah menjadi pepsin yang aktif dengan adanya asam HCl, sedangkan pepsin yang terjadi dapat menjadi katalis dalam reaksi perubahan pepsinogen menjadi pepsin. Pepsinogen
HCl

Pepsin

Tabung 2 diisi air, HCl dan karmen fibrin dan ditempatkan pada penangas air, maka karmen fibrin tidak mengalami perubahan warna (tetap). Hal ini berarti bahwa karmen fibrin (sebagai sumber protein) tidak mengalami hidrolisis karena tidak adanya enzim (pepsin) yang dapat menghidrolisis, sedangkan penambahan air tidak dapat membantu proses hidrolisis karena air bukanlah enzim. Tabung 3 diisi pepsin lalu dididihkan dan ditambah HCl ditambah karmen fibrin lalu dipanaskan, maka karmen fibrin mengembang tapi tidak sempurna warna larutan tidak merah. Hal ini berarti bahwa karmen fibrin (sebagai pritein) tidak mengalami hidrolisis karena pepsin (sebagai enzim) rusak akibat perlakuan pemanasan. Menurut Kamal (1994), enzim adalah suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses

denaturasi, maka bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya akan menurun. Sebagian besar enzim terdenaturasi pada suhu 60 0C. Penambahan HCl untuk mengaktifkan pepsinogen menjadi pepsin, dan pamanasan pada suhu 37 o C untuk mengkondisikan suhu reaksi dengan suhu tubuh manusia. Uji hidrolisis protein. Tujuan uji hidrolisis protein adalah untuk mengetahui adanya hidrolisis protein oleh pankreas. Hasil yang diperoleh adalah tabung 1 diisi ekstrak pankreas netral ditambah Na 2CO3 dan kongo merah fibrin lalu dipanaskan, maka kongo merah fibrin agak melunak dan timbul warna merah. Hal ini menunjukkan bahwa kongo merah fibrin (sebagai substrat) terhidrolisis oleh adanya sumber enzim dari ekstrak pankreas. Menurut Poedjiadi (1995), pankreas mengandung protein dan beberapa enzim yaitu, tripsin, kimotripsin dan peptidase yang berfungsi untuk menghidrolisis protein. Baik tripsin maupun kemotripsin mampu menghidrolisis protein, pepton, dan proteosa menjadi polipeptida dan mempunyai pH optimum 8,0 sampai 9,0. Tabung 2 diisi ekstrak pankreas netral, Na 2CO3, kongo merah fibrin dan larutan empedu dicampurkan, lalu dipanaskan, maka kongo fibrin terlihat agak melunak dan timbul warna merah yang lebih pekat yang menunjukkan bahwa kongo merah fibrin (sebagai substrat) mengalami hidrolisis sempurna, karena selain adanya ekstrak pankreas netral sebagai sumber enzim, juga karena penambahan larutan empedu menyebabkan hidrolisis semakin kuat dan cepat. Tabung 3 diisi air, Na2CO3, dan kongo merah fibrin dicampur lalu dipanaskan, maka kongo merah fibrin (sebagai substrat) terlihat masih keras dan tetap seperti semula serta tidak timbul warna merah melainkan hanya timbul warana pink yang menunjukkan bahwa tidak terjadi hidrolisis pada kongo merah fibrin karena tidak adanya enzim yang dapat menghidrolisis. Air tidak dapat menghidrolisis karena tidak memiliki enzim. Penambahan larutan Na2CO3 sebagai pembentuk suasana basa yang

sesuai dengan keadaan suhu pada sistem pencernaan manusia. Pemanasan pada suhu 37o C dimaksudkan untuk mengkondisikan reaksi sesuai suhu badan manusia. Uji hidrolisis amilum. Tujuan uji hidrolisis amilum adalah untuk mengetahui proses hidrolisis amilum. Hasil yang diperoleh dari uji hidrolisis amilum adalah larutan diuji Iod sampai 18 kali warna larutan hijau. Hal ini terjadi karena adanya kontaminasi dari alat praktikum yang digunakan oleh praktikan. Sedangkan menurut teori Uji Iod dimaksudkan untuk mengetahui tahapan hidrolisis amilum, terlihat bahwa amilum telah membentuk glukosa yang dibuktikan dengan terbentuknya warna ungu. Menurut Poedjiadi (1995), tahapan warna larutan saat hidrolisis amilum adalah amilum ditambah yod menghasilkan warna biru, amilodextrin ditambah yod berwarna ungu, eritrodextrin ditambah yod berwarna merah, akrodextrin ditambah yod tidak berwarna, maltose ditambah yod tidak berwarna, glukosa ditambah yod tidak menghasilkan warna. Larutan hasil reaksi diuji dengan larutan Benedict terbentuk warna merah bata dan terdapat endapan. Uji Benedict dimaksudkan untuk mengetahui gugus reduksi, dan hasil ujinya adalah positif dengan terbentuknya endapan merah bata. Hasil uji menunjukkan bahwa amilum telah terhidrolisis oleh ekstrak pankreas netral. Amilase yang terdapat di cairan pankreas sama dengan amilase dalam saliva, yaitu berfungsi sebagai katalis dalam proses hidrolisis amilum, dekstrin dan glikogen menjadi maltose. Uji hidrolisis lemak. Tujuan hidrolisis lemak adalah untuk mengetahui proses hidrolisis lemak. Hasil yang diperoleh dari uji hidrolisis lemak adalah larutan yang mengalami hidrolisis menghasilkan warna orange keruh dan orange pekat sedangkan larutan yang tidak terjadi proses hidrolisis lemak berwarna pink. Hidrolisis lemak terjadi karena ada pankreas dan empedu di dalam larutan. Menurut Poedjiadi (1995), pankreas mensekresikan enzim lipase yang berfungsi sebagai katalis dalam proses hidrilisis lemak menjadi asam

lemak, gliserol, monoasilgliserol, dan diasilgliserol. Pemecahan lemak dengan cara hidrolisis dibantu oleh garam asam empedu yang terdapat dalam cairan empedu dan berfungsi sebagai emulgator. Dengan adanya garam asam empedu sebagai emulgator, maka lemak dalam usus dapat dipecah-pecah menjadi partikel-partikel kecil sebagai emulsi, sehingga luas permukaan lemak bertamabah besar. Hal ini menyebabkan proses hidrolisis berjalan lebih cepat. Fungsi susu di dalam reaksi sebagai substrat, ekstrak pankreas sebagai sumber enzim, larutan empedu sebagai pengemulsi lemak, fenol red sebagai indikator warna. Larutan diinkubasi pada suhu 370C karena untuk menyesuikan suhu pencernaan di dalam tubuh sehingga enzim dapat bekerja optimum. Uji penurunan tegangan permukaan oleh garam Kholat . Tujuan uji garam kholat adalah untuk mengetahui fungsi garam kholat. Hasil yang diperoleh dari uji garam kholat adalah serbuk belerang tenggelam dalam cairan empedu. Menurut Poedjiadi (1995), garam asam empedu yang terdapat dalam cairan empedu dan berfungsi sebagai emulgator. Dengan adanya garam asam empedu sebagai emulgator, maka lemak dalam usus dapat dipecah-pecah menjadi partikel-partikel kecil sebagai emulsi, sehingga luas permukaan lemak bertambah besar disebabkan proses hidrolisis berjalan lebih cepat dan permukaan tegangan menurun, sehingga benda yang massa jenisnya ringan pun bisa larut. Fungsi garam kholat dalam proses pencernaan berfungsi untuk melarutkan lemak, sebab lemak massa jenisnya ringan tidak bisa larut dalam air, sehingga dilarutkan oleh empedu. Hasil uji menunjukkan empedu mengandung garam kholat untuk menurunkan tegangan permukaan. Uji fouchet. Tujuan uji fouchet adalah untuk mengetahui pigmen empedu. Hasil yang diperoleh dari uji fouchet adalah terbentuk endapan berwarna hijau kebiruan setelah endapan hijau muda ditetesi dengan pereaksi fouchet.

Menurut Poedjiadi (1995), empedu memiliki pigmen warna yang disebut bilirubin. Bilirubin berwarna hijau muda. Bilirubin bila dioksidasi menjadi biliverdin maka warnanya akan berubah menjadi hijau tua. Reaksi yang terjadi adalah MgSO4 + BaCl2 MgCl2 + BaSO4 (sebagai endapan) Endapan + R. Fouchet warna hijau kebiruan (pigmen biliverdin). Uji gmelin. Tujuan uji gmelin untuk mengetahui pigmen empedu. Hasil yang diperoleh dari uji gmelin adalah terbentuk cincin warna kuning kemerahan setelah empedu ditambahkan ke dalam HNO 3 pekat. Menurut Poedjiadi (1995), pigmen empedu bereaksi dengan HNO 3 pekat maka terjadi proses hidrolisis, yaitu HNO 3 pekat menghidrolisis pigmen empedu sehingga menghasilkan cincin warna yang terdiri dari warna hijau, biru, ungu, merah dan kuning kemerahan. Hasil uji menujukkan empedu memiliki pigmen warna. Fungsi HNO 3 reaksi adalah untuk menghidrolisis pigmen empedu.

Kesimpulan

Proses pencernaan makanan melalui hidrolisis enzim antara lain terjadi di mulut, lambung, pankreas, dan empedu. Nutrien yang dihidrolisis meliputi karbohidrat, protein dan lemak. Hidrolisis karbohidrat dilakukan enzim amilase yang diskresikan oleh mulut dan pankreas. Hidrolisis protein dilakukan oleh enzim pepsin yang disekresikan oleh lambung dan pankreas. Hidrolisis lemak dilakukan oleh enzim lipase yang dihasilkan oleh usus, lambung dan pankreas. Cairan empedu memiliki pigmen warna dan berfungsi untuk menurunkan tegangan permukaan.

Daftar Pustaka

Ganong, W. F. 2003. Fisiologi Kedokteran. Jakarta : Penerbit Buku Kedokteran. Hartadi. 1997. Ilmu Pangan dan Gizi Edisi ke 2. Gadjah Mada University Press. Yogyakarta. Kamal, Muhammad. 1994. Rangkuman Nutrisi Ternak 1. Gadjah Mada University Press. Yogyakarta. Poedjiadi, Anna. 1995. Dasar-Dasar Biokimia. Universitas Indonesia Press. Jakarta. Tillman. 1998. Biokimia HARPER Edisi 22. Penerbit Buku Kedokteran. Yogyakarta. Tortora, Gerrad, Nicholas P. Anagnostakos. 1994. Principle of anatomy and Physiologi. New York : Harper & Row Publisher.