P. 1
PROTEIN biomol.ppt

PROTEIN biomol.ppt

|Views: 17|Likes:
Dipublikasikan oleh Yelsa Norita
hiuj
hiuj

More info:

Published by: Yelsa Norita on Jun 27, 2013
Hak Cipta:Attribution Non-commercial

Availability:

Read on Scribd mobile: iPhone, iPad and Android.
download as PPT, PDF, TXT or read online from Scribd
See more
See less

04/23/2014

pdf

text

original

Pendahuluan
Sifat universal protein ditentukan adanya ikatan kovalen dan non kovalen.  Terbatas dalam konformasi dan susunan spasial  Kekuatan yg menstabilkan struktur: heliks alfa lembaran beta belokan beta gelung ( loop)

Hubungan erat struktur dg fungsi  Kolagen  Fibroin  Hemoglobin  Mioglobin  Protein katalitik (enzim) .

defisiensi ko faktor pd maturasi protein  .  Gen bertugas mengkode protein.cacat genetik pada maturasi protein Scorbut .Kepentingan biomedis Ribuan protein dalam tubuh melaksanakan bbg fungsi. Mutasi gen terutama pada regioDNA yg mengendalikan ekspressi gen akan terjadi akibat serius Dapat pula terjadi defisiensi ko faktor pd maturasi protein Sidrom Ehlers Danlos.

Kepentingan biomedis Gangguan pd struktur sekunder.tertier peny.Jakob Encephalophati Spongiformis Bovinum ( peny. disebabkan penimbunan protein tak larut dl fibril amiloid pd lembaran beta protein . Sapi gila). Prion peny. Creutzfeldt.

histon . globulin.Klassifikasi protein  Berdasarkan kelarutan bentuk fungsi struktur 3 dimensi Dalam biokimia/biologi molekuler dikenal albumin.

protein pembeku darah  . pelindung.Klassifikasi protein Berdasar bentuk globular. hormon peptida P. immunoglobulin. enzim. kolagen. ferritin. pengatur. DNA. rantai polipeptida berpilin. protein glikan P. rasio pj/lb: 4-10 fibrous. berlipat padat. struktur. rasi > 10 Berdasar fungsi Enzim Protein p enyimpan. mioglobin P.

6 lipoprotein alfa 1. F  .Klassifikasi khusus Membedakan protein kompleks bidang medis  Lipoprotein plasma Elektroforesa pd pH 8. LDL. E. VLDL. C. B. alfa2. HDL Immunologi Apoprotein A. beta Sedimentasi pd ultrasentrifuga khilomokron. D.

lokasi ikatan disulfida  Jumlah rangkaian protein yg diketahui sedemikian besar dan terus bertambah dg cepat  Tak bisa dismpan dalam cetakan. bisa diakses lewat internet .Struktur Primer protein Susunan atau urutan asam amino dalam mol protein. tetapi dalam data base elektronik.

di eksess ke  European Molecular Biology Laboratory and Library (EMBL)  Genetic Sequence Databank (GenBank)  Protein Identification Resource Sequence Database(PIR) . Data base rangkaian protein terus diperbarui.

.  . ik garam.Struktur sekunder Konfiguasi dan konformasi  Konfiguasi mengatur hbg geometrik diantara sekumpulan atom tertentu. interaksi hidrofobik).. mengacu pd arsitektur tiga dimensi struktur protein.  Hbg kovalen maupun non-kovalen ( ik hidrogen. Interkonversi antara konfigurasional ( konversi D-alanin menjadi L-alanin  Konformasi. hubungan spasial semua atom terhadap semua atom lain .

Interkonversi Interkonversi antara atom yg membentuk konfigurasi .Kovalen pemutusan dan pembentukan kembali gaya non-kovalen yg menstabilkan konformasi Rotasi bebas duapertiga bagian ikatan kovalen dalam struktur protein akan menghasilkan konformasi yg jauh lebih besar . terjadi krn pemutusan ik.

Gaya utk kestabilan struktur Bbg gaya menstabilkan struktur protein ikatan hidrofobik ikatan hidrogen interaksi elektrostatik interaksi van der Waals -gaya menarik. attractive force . repulsive force .gaya menolak.

Heliks alfa  Terjadi thd rangka dasar polipeptida  Lebih menonjol putar kanan  Mengandung 4 – 30 ( rerata 12) residu AA  Distabilkan oleh : ikatan hidrogen gaya van der Waals Dapat bersifat amfipatik .

Struktur sekunder .berciri  Konformasi reguler  Konformasi irregular .

Lembaran beta  Dibentuk oleh AA dari regio yang berbeda  Dapat terlipat: paralel anti paralel .

Regio gelungan . loop  Membentuk tapak pengikatan antigen .

Struktur tertier       Merupakan struktur sepersekunder Polipeptida besar mempunyai domain-domain yg berbeda Ikatan elektrostatik menghubungkan residu permukaan Ikatan disulfida utk stabilitas tambahan Interaksi hidrofobik menghubungkan residu interior Kristalografi sunar X utk menentukan struktur tiga dimensi .

tetramerik .Struktur kuatener    Protein oligomerik memp. Rantai polipeptida multipel Tiap rantai polipeptida dsbut protomer atau subunit Ikatan antar subunit distabilkan oleh ikatan hidrogen. ikatan elektrostatik residu permukaan Dimerik.

Melaksanakan fungsi yg berbeda  Satu subunit atau set subunit identik dapat berfungsi katalisis. Set subunit lain melakukan pengenalan ligand atau peran regulasi . bila kedua protomer identik  Hetero oligomer.Struktur kuatener  Homodimer. tersusun dari subunit yg tidak sama.

. Hidrogen. sodium duodenil sulfat (SDS) H+ dan OH. tertier dan kuatener Disebabkan oleh reagen urea.ringan menghancurkan ik.Denaturasi protein Menghancurkan struktur sekunder. tapi bukan ikatan peptida. sulfida . elektrostatik.

You're Reading a Free Preview

Mengunduh
scribd
/*********** DO NOT ALTER ANYTHING BELOW THIS LINE ! ************/ var s_code=s.t();if(s_code)document.write(s_code)//-->