Pendahuluan
Sifat universal protein ditentukan adanya ikatan kovalen dan non kovalen.  Terbatas dalam konformasi dan susunan spasial  Kekuatan yg menstabilkan struktur: heliks alfa lembaran beta belokan beta gelung ( loop)

Hubungan erat struktur dg fungsi  Kolagen  Fibroin  Hemoglobin  Mioglobin  Protein katalitik (enzim) .

Mutasi gen terutama pada regioDNA yg mengendalikan ekspressi gen akan terjadi akibat serius Dapat pula terjadi defisiensi ko faktor pd maturasi protein Sidrom Ehlers Danlos.Kepentingan biomedis Ribuan protein dalam tubuh melaksanakan bbg fungsi.cacat genetik pada maturasi protein Scorbut .  Gen bertugas mengkode protein. defisiensi ko faktor pd maturasi protein  .

disebabkan penimbunan protein tak larut dl fibril amiloid pd lembaran beta protein .Kepentingan biomedis Gangguan pd struktur sekunder.tertier peny. Creutzfeldt. Prion peny.Jakob Encephalophati Spongiformis Bovinum ( peny. Sapi gila).

globulin.Klassifikasi protein  Berdasarkan kelarutan bentuk fungsi struktur 3 dimensi Dalam biokimia/biologi molekuler dikenal albumin. histon .

ferritin. pengatur. DNA. berlipat padat.Klassifikasi protein Berdasar bentuk globular. protein pembeku darah  . mioglobin P. rantai polipeptida berpilin. immunoglobulin. hormon peptida P. pelindung. rasi > 10 Berdasar fungsi Enzim Protein p enyimpan. enzim. struktur. protein glikan P. kolagen. rasio pj/lb: 4-10 fibrous.

HDL Immunologi Apoprotein A.6 lipoprotein alfa 1. B. LDL. D. F  . C. alfa2. E. beta Sedimentasi pd ultrasentrifuga khilomokron. VLDL.Klassifikasi khusus Membedakan protein kompleks bidang medis  Lipoprotein plasma Elektroforesa pd pH 8.

tetapi dalam data base elektronik. bisa diakses lewat internet .Struktur Primer protein Susunan atau urutan asam amino dalam mol protein. lokasi ikatan disulfida  Jumlah rangkaian protein yg diketahui sedemikian besar dan terus bertambah dg cepat  Tak bisa dismpan dalam cetakan.

 Data base rangkaian protein terus diperbarui.di eksess ke  European Molecular Biology Laboratory and Library (EMBL)  Genetic Sequence Databank (GenBank)  Protein Identification Resource Sequence Database(PIR) .

Interkonversi antara konfigurasional ( konversi D-alanin menjadi L-alanin  Konformasi. mengacu pd arsitektur tiga dimensi struktur protein. .Struktur sekunder Konfiguasi dan konformasi  Konfiguasi mengatur hbg geometrik diantara sekumpulan atom tertentu.  Hbg kovalen maupun non-kovalen ( ik hidrogen. hubungan spasial semua atom terhadap semua atom lain .. ik garam.  . interaksi hidrofobik).

terjadi krn pemutusan ik.Interkonversi Interkonversi antara atom yg membentuk konfigurasi .Kovalen pemutusan dan pembentukan kembali gaya non-kovalen yg menstabilkan konformasi Rotasi bebas duapertiga bagian ikatan kovalen dalam struktur protein akan menghasilkan konformasi yg jauh lebih besar .

attractive force .gaya menolak.Gaya utk kestabilan struktur Bbg gaya menstabilkan struktur protein ikatan hidrofobik ikatan hidrogen interaksi elektrostatik interaksi van der Waals -gaya menarik. repulsive force .

Heliks alfa  Terjadi thd rangka dasar polipeptida  Lebih menonjol putar kanan  Mengandung 4 – 30 ( rerata 12) residu AA  Distabilkan oleh : ikatan hidrogen gaya van der Waals Dapat bersifat amfipatik .

Struktur sekunder .berciri  Konformasi reguler  Konformasi irregular .

Lembaran beta  Dibentuk oleh AA dari regio yang berbeda  Dapat terlipat: paralel anti paralel .

Regio gelungan . loop  Membentuk tapak pengikatan antigen .

Struktur tertier       Merupakan struktur sepersekunder Polipeptida besar mempunyai domain-domain yg berbeda Ikatan elektrostatik menghubungkan residu permukaan Ikatan disulfida utk stabilitas tambahan Interaksi hidrofobik menghubungkan residu interior Kristalografi sunar X utk menentukan struktur tiga dimensi .

tetramerik .Struktur kuatener    Protein oligomerik memp. ikatan elektrostatik residu permukaan Dimerik. Rantai polipeptida multipel Tiap rantai polipeptida dsbut protomer atau subunit Ikatan antar subunit distabilkan oleh ikatan hidrogen.

Melaksanakan fungsi yg berbeda  Satu subunit atau set subunit identik dapat berfungsi katalisis. bila kedua protomer identik  Hetero oligomer. tersusun dari subunit yg tidak sama. Set subunit lain melakukan pengenalan ligand atau peran regulasi .Struktur kuatener  Homodimer.

tapi bukan ikatan peptida. . elektrostatik. sodium duodenil sulfat (SDS) H+ dan OH. Hidrogen.ringan menghancurkan ik. tertier dan kuatener Disebabkan oleh reagen urea.Denaturasi protein Menghancurkan struktur sekunder. sulfida .