Anda di halaman 1dari 8

Struktur dan fungsi protein Protein merupakan zat gizi yang sangat penting, karena yang paling erat

hubungannya dengan proses-proses kehidupan. Nama protein berasal dari bahasa Yunani (Greek) proteus yang berarti yang pertama atau yang terpenting. Seorang ahli kimia Belanda yang bernama Mulder, mengisolasi susunan tubuh yang mengandung nitrogen dan menamakannya protein, terdiri dari satuan dasarnya yaitu asam amino (biasa disebut juga unit pembangun protein) (Suhardjo dan Clara, 1992). Ciri-ciri Molekul Protein : 1. Berat molekulnya besar, ribuan sampai jutaan sehingga merupakan suatu makro molekul. 2. Umumnya terdiri dari 20 macam asam amino. 3. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan-lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. 4. Strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, radiasi, temperatur, medium pelarut organik dan deterjen. 5. Umumnya reaktif dan sangat spesifik, disebabkan terdapatnya gugusan samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekul (Ellya, 2010). Penggolongan Protein : Protein merupakan senyawa polipeptida yang tersusun dari berbagai jenis asam amino, sehingga sifat protein juga dapat ditentukan oleh sifat asam amino penyusunnya. Berdasarkan keanekaragaman penyusun struktur protein, maka penggolongan protein dilakukan dengan berbagai kriteria sebagai berikut: A.Berdasarkan bentuk morfologisnya protein digolongkan atas dua golongan (Budianto, 2009), yaitu: 1. Protein serabut (fibrous protein) yaitu protein yang berbentuk serabut atau lempengan, terutama disusun oleh polipeptida primer dan sekunder. Contoh protein serabut adalah kolagen yang terdapat pada tulang rawan, miosin pada otot, keratin pada rambut, dan fibrin pada gumpalan darah.

2. Protein bulat (globular protein) yaitu protein yang berbentuk bulat atau lonjong, perbandingan panjang dengan tebal kurang dari 10, tersusun oleh polipeptida struktur tersier dan kuartener. Contoh protein globular adalah albumin terdapat dalam telur, susu, plasma dan hemoglobin; globulin terdapat pada otot, serum, kuning telur; histon terdapat dalam jaringanjaringan kelenjar timus, pankreas, dan protamin. B. Berdasarkan strukturnya yaitu: 1. Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai (Gambar 4). Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus amino dengan gugus karboksil (Gambar 3). Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida (Berg et al., 2006; Lodish et al., 2003). Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida (Voet & Judith, 1989).

Gambar 3
Reaksi pembentukan peptida

Gambar 4
Struktur primer dari protein

2. Struktur sekunder

merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah -heliks dan -pleated (Gambar 5 dan 6). Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida yang terlilit atau terlipat secara berulang. (Campbell et al., 2009).

Gambar 5
Struktur sekunder -heliks

Gambar 6
Struktur sekunder -pleated

Struktur -heliks terbentuk antara masing-masing atom oksigen karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke gugus amida pada suatu ikatan peptida empat residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida (Murray et al, 2009). Pada struktur sekunder -pleated terbentuk melalui ikatan hidrogen antara daerah linear rantai polipeptida. -pleated ditemukan dua macam bentuk, yakni antipararel dan pararel (Gambar 7 dan 8). Keduanya berbeda dalam hal pola ikatan hidrogennya. Pada bentuk konformasi antipararel memiliki konformasi ikatan sebesar 7 , sementara konformasi pada bentuk pararel lebih pendek yaitu 6,5 (Lehninger et al, 2004). Jika ikatan hidrogen ini dapat terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang melipat sendiri yang melibatkan empat struktur asam amino, maka dikenal dengan istilah turn yang ditunjukkan dalam Gambar 9 (Murray et al, 2009).

Gambar 7. Bentuk konformasi antipararel

Gambar 8. Bentuk konformasi pararel

Gambar 9. Bentuk konformasi turn yang melibatkan empat residu asam amino

3. Struktur tersier
Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino (Gambar 10). Struktur ini merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik

secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al, 2009; Lehninger et al, 2004).

Gambar 10 4. Struktur kuartener Struktur primer, sekunder, dan tersier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida, tetapi bila struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein, maka disebut dengan struktur kuartener (Martoharsono, 1998). Tingkatan struktur protein dapat dilihat pada Gambar berikut ini :

C. Berdasarkan hasil hidrolisanya protein dibagi atas dua golongan (Budianto, 1991), yaitu: 1. Protein tunggal (protein sederhana): hasil hidrolisa dari asam-asam amino. Contohnya: albumin, globulin, keratin dan hemoglobin. 2. Protein jamak (protein konyugasi atau protein kompleks): adalah protein yang mengandung senyawa lain yang non protein, hasil hidrolisanya asam amino dan bukan asam amino. Contohnya glikoprotein terdapat pada hati, lipoprotein terdapat pada susu, dan kasein terdapat pada kuning telur. IKATAN PEPTIDA Asam amino disatukan oleh ikatan amida (ikatan reptida) untuk membentuk rantai linear yang di sebut polipeptida. Pada ikatan peptida, gugus -karboksil sebuah asam amino melekat secara kofalen ke gugus -amino berikutnya

Asam amino di dalam suatu protein disebut residu asam amino. Residu asam amino pada salah satu ujung rantai memiliki sebuah gugus amino bebas, dan pada ujung rantai yang lain memiliki sebuah gugus karboksil bebas ( Dawn, et all , 1996 ) RAMACHANDRAN PLOT
Plot Ramachandran (juga dikenal sebagai peta Ramachandran atau diagram Ramachandran)

digunakan untuk memvisualisasikan koordinat tiga dimensi protein yang telah ditentukan melalui eksperimen ke dalam koordinat internal. Koordinat internal terdiri dari sudut dihedral (phi) sebagai sumbu x dan sudut (psi) sebagai sumbu y residu asam amino dari struktur protein. Plot ini memperlihatkan konformasi yang mungkin dari sudut dan untuk polipeptida. Secara matematis, plot Ramachandran adalah visualisasi dari sebuah fungsi. Daerah dari fungsi ini adalah torus. Sudut merupakan sudut dihedral sepanjang ikatan NC, sedangkan sudut merupakan sudut dihedral sepanjang ikatan C-C. Setiap residu asam amino mempunyai satu sudut dan sudut . Oleh karena itu setiap residu dapat digambarkan sebagai satu plot. Plot-plot yang menggambarkan residu asam amino pada struktur protein disebut plot Ramachandran. Plot Ramachandran terdiri dari empat kuadran dan empat daerah. Keempat daerah itu antara lain most favoured regions, additional allowed regions, generously allowed regions, dandisallowed regions. Pada plot Ramachandran, klaster yang terbentuk dari beberapa residu menunjukkan struktur sekunder yang terbentuk.

Melalui plot Ramachandran dapat diketahui suatu struktur protein mempunyai kualitas yang baik atau tidak. Caranya dengan melihat plot residu non glisin yang terletak pada wilayah sudut dihedral yang dilarang (disallowed regions). Glisin tidak mempunyai rantai samping sehingga sudut dan nya dapat berada pada empat kuadran dari plot Ramachandran. Suatu struktur protein dinyatakan baik jika jumlah plot residu yang terdapat pada most favoured regions lebih dari 90% dan R-factor tidak lebih dari 20%.

Daftar pustaka Budianto, A.K. 2009. Dasar-Dasar Ilmu Gizi. Cetakan keempat. Malang : Penerbit UMM Press. Berg, I et al. 2006. Peer Assessment in University Teaching: Evaluating Seven Course Designs. Retrieved on july 01, 2013 available online at http://www.ebscohost.com/academic. Campbell, et al. (2009). Biology . San Fransisco: Pearson Dawn, et al. 1996. Biokimia kedokteran dasar. EGC : penerbit buku kedokteran. Lodish H., A.Berk, P.Matsudaira, C.A.Kaiser, M.Krieger, M.P.Scott, S.L.Zipursky, and J.Darnell. 2003. Molecular Cell Biology. W.H.Freeman, New York. Judith G. Voet. 1989 . Biochemistry. 1989.New York : Jhon Wiley & Sons Murray RK. et.al. 2009. Harpers Illustrated Biochemistry 28th ed. New York : Lange

Medical Publications,
Lehninger AL, Nelson DL, Cox MM. 2004. Principles of Biochemistry. New York: Worth Pr.

Martoharsono, S. 1998. Biokimia. Jilid 1. Yogyakarta : GadjahMada University Press. Suhardjo dan Clara M.K . 1992. Prinsip - prinsip Ilmu Gizi .Yogyakarta: Kanisius.

Sibagariang, Eva Ellya, dkk. 2010, Buku Saku Metodologi Penelitian Untuk Mahasiswa Diploma Kesehatan. Jakarta : CV. Trans Info Media. Zulfikar. 2010. Peptida sebagai rantai protein. Available onlinet at http://www.chemistry.org/materi_kimia/kimia-kesehatan/biomolekul/peptida-sebagai-rantai-protein/