Anda di halaman 1dari 9

PROTEIN DAN ASAM AMINO LAPORAN PRAKTIKUM diajukan untuk memenuhi salah satu tugas Mata Kuliah Biokimia

disusun oleh: Kelompok 4 Kelas C

Fulky Firdaus Irma Oktaviani Quinzy Varira Tartusi Sulianti Indah Sari

(120) (120) (120) (1202377)

JURUSAN PENDIDIKAN BIOLOGI FAKULTAS PENDIDIKAN MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM UNIVERSITAS PENDIDIKAN INDONESIA 2013

I. DASAR TEORI

A. Asam Amino Asam amino merupakan monomer penyusun protein. Protein pada semua spesies, dari bakteri sampai manusia, disusun atas rangkaian 20 jenis asam amino standar yang sama (Suhara, 2009). Pada bagian pusat asam amino terdapat suatu atom karbon asimetrik. Keempat pasangannya yang berbeda adalah gugus amina, (-NH3), gugus karboksilat (-COOH), atom hidrogen, dan berbagai gugus yang disimbolkan dengan R. Gugus R disebut juga rantai samping. Gugus R bisa sesederhana seperti atom hidrogen, misalnya pada asam amino glisin, atau bisa juga kerangka karbon dengan berbagai gugus fungsional yang terikat, seperti asam amino glutamin (Campbell,1999). Sifat kimiawi dan fisik rantai samping akan menentukan karakteristik yang unik dari suatu asam amino tertentu. Satu kelompok terdiri atas asam amino dengan rantai samping nonpolar, yang bersifat hidrofobik. Kelompok lain terdiri atas asam amino dengan rantai samping polar, yang bersifat hidrofilik. Asam amino yang bersifat asam atau asidik adalah asam amino dengan rantai samping yang umumnya bermuatan negatif akibat kehadiran suatu gugus karboksil, yang umumnya terurai pada tingkat pH seluler. Asam amino bersifat basa atau basik mempunyai gugus amino pada rantai sampingnya yang umumnya bermuatan positif. Karena bersifat ionik, rantai samping asidik dan basik juga bersifat hidrofilik (Campbell,1999). Ketika dua asam amino diposisikan sedemikian rupa sehingga gugus karboksil dari satu asam amino berikatan dengan gugus amino dari asam amino yang lain, suatu enzim akan dapat menyatukan kedua asam amino itu melalui reaksi dehidrasi, ikatan kovalen yang dihasilkannya disebut ikatan peptida. Jika dilakukan berulang-ulang, proses ini akan menghasilkan polipeptida, suatu polimer yang terdiri dari banyak asam amino yang berikatan melalui ikatan peptida. Panjang polipeptida berkisar mulai dari hanya beberapa monomer sampai ke seribu monomer atau lebih (Campbell,1999).

B. Struktur Protein Rantai polipeptida melipat sedemikian rupa membentuk suatu struktur yang khas (konformasi) dalam protein. Konformasi tersebut merupakan bentuk tiga dimensi suatu protein. Terdapat empat struktur pada protein, yaitu struktur primer, sekunder, tersier, dan quartener (Suhara, 2009).

Suatu urutan linier asam amino yang bergabung melalui ikatan peptida disebut struktur primer protein. Setiap jenis protein memiliki struktur primer yang unik, suatu urutan asam-asam amino yang tepat. Perubahan yang sedikit sekali pun dalam struktur primer akan dapat mempengaruhi konformasi protein dan kemampuannya untuk digunakan (Suhara, 2009). Struktur sekunder dari suatu protein meliputi suatu pelipatan pada rantai polipeptida. Secara umum ada dua bentuk umum dari struktur sekunder, yaitu heliks alfa dan pleated sheet. Bentuk heliks alfa adalah silindris, terjadi karena adanya ikatan hidrogen yang paralel sepanjang sumbu helixnya. Pada tipe pleated sheet, ikatan hidrogen terbentuk di antara rantai polipeptida yang berdekatan atau berdampingan secara paralel atau anti paralel (Suhara, 2009). Struktur tersier protein adalah bentuk atau susunan tiga dimensi dari semua asam amino di dalam polipeptida. Lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder adalah struktur tersier protein, yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antar rantairantai samping berbagai asam amino. Bentuk protein secara alamiah atau bentuk protein aktif berada dalam bentuk struktur tersier yang ditentukan oleh banyak ikatan non kovalen (Campbell,1999). Salah satu jenis ikatan yang berperan dalam struktur tersier disebut interaksi hidrofobik yang terjadi ketika polipeptida melipat membentuk konformasi fungsionalnya, asam amino dengan rantai samping hidrofobik umumnya membentuk kumpulan pada bagian inti protein itu, menjauhi kontak dengan air. Begitu rantai samping asam amino nonpolar mendekat satu sama lain, gaya tarik van der Waals menguatkan kembali interaksi hidrofobik itu. Sementara itu, ikatan hidrogen antara rantai-rantai samping polar dan ikatan ionik antara rantai-rantai samping bermuatan positif dan rantai samping bermuatan negatif juga membantu menstabilkan struktur tersier. Konformasi suatu protein bisa semakin diperkuat oleh ikatan kovalen kuat yang disebut jembatan disulfida, yang terbentuk ketika dua asam amino dengan gugus sulfhidril pada rantai sampingnya, saling mendekat satu sama lain melalui pelipatan protein tersebut (Campbell,1999). Struktur kuartener adalah keseluruhan struktur protein yang dihasilkan dari penggabungan semua subunit polipeptida. Masing-masing subunit polipeptida dapat dihubungkan dengan ikatan kovalen (misalnya ikatan disulfida) atau ikatan non kovalen (interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, atau interaksi hidrofobik) (Suhara, 2009).

C. Denaturasi Protein Protein dalam keadaan alamiahnya disebut protein asli, dan setelah mengalami perubahan menjadi protein terdenaturasi. Protein bisa terbuka dan kehilangan konformasi aslinya jika pH, konsentrasi garam, suhu, atau aspek lain dari lingkungannya diubah. Perubahan struktur protein ini dinamakan denaturasi protein. (Suhara, 2009) Sebagian besar protein menjadi terdenaturasi jika protein tersebut dipindahkan dari lingkungan aqueous ke suatu pelarut organik, seperti eter atau kloroform, protein itu akan menjadi terbalik, daerah hidrofobiknya berganti tempat dengan daerah hidrofiliknya. Agen denaturasi lain meliputi bahan kimiawi yang merusak atau mengganggu ikatan hidrogen, ikatan ionik, dan jembatan disulfida yang mempertahankan bentuk suatu protein. Denaturasi dapat juga disebabkan oleh panas yang berlebihan, yang mengagitasi (merangsang) rantai polipeptida sedemikian rupa sehingga cukup untuk mengatasi interaksi lemah yang menstabilkan konformasi protein (Campbell,1999). Akibat dari denaturasi adalah berubahnya sifat-sifat dan struktur protein dan umumnya protein kehilangan aktivitas biologi khususnya. Jika suatu protein asli terdenaturasi, protein tersebut hanya mengalami kerusakan pada struktur alamiahnya yang berbentuk tiga dimensi (struktur tersier dan quartener), sedangkan struktur kerangka kovalennya (struktur primer) dari protein tersebut tidak mengalami kerusakan (Suhara, 2009). Ketika suatu protein dalam larutan tabung reaksi didenaturasi oleh panas atau bahan kimiawi, protein tersebut seringkali kembali ke bentuk fungsionalnya bila agen pendentaurasi itu dihilangkan. Protein tersebut dapat kembali ke struktur aslinya dan memperoleh kembali aktivitas biologisnya, jika protein didinginkan atau dikembalikan ke keadaan normalnya secara perlahan-lahan, proses ini dinamakan renaturasi (Suhara, 2009).

II. HASIL PRAKTIKUM

A. KELARUTAN ASAM AMINO

Tujuan 1. Membedakan asam amino polar dan non polar.

Alat dan Bahan Alat: 1. Tabung reaksi 2. Gelas ukur 3. Spatula 4. Kertas label 5. Rak penyimpan Bahan: 1. HCl (0,1 mol/L) 2. NaOH (0,1mol/L) 3. Etanol 4. Kloroform 5. Larutan (NH4)2SO4 6. Larutan Larutan NaCl jenuh 7. Asam Amino: glisin, asam glukamat, alanin, triptofan.

Cara kerja 1. Pelarut (HCl, NaOH, Etanol, Klorofrom, (NH4)2SO4, NaCl, Aquades) sebanyak 2 ml dimasukkan ke dalam masing-masing tabung reaksi yang telah di beri label. 2. Serbuk asam amino (glisin, asam glukamat, -alanin, triptofan) dimasukan ke dalam tabung reaksi sedikit saja dengan menggunakan spatula. 3. Tabung reaksi dikocok agar larutan menjadi homogen. 4. Perubahan yang terjadi diamati.

Hasil Pengamatan Pelarut Asam amino HCl Glisin Asam glutamat -alanin Triptofan + + + NaOH + + + + Etanol Klorofrom (NH4)2SO4 + + + NaCl + + + Aquades + + + -

Tabel 1. Hasil pengamatan kelarutan asam amino Keterangan : + menunjukkan asam amino larut - menunjukkan asam amino tidak larut

Pertanyaan dan Tugas 1. Termasuk golongan asam amino yang manakah asam amino di atas? 2. Tuliskan rumus bangunnya? 3. Tuliskan kesimpulan anda sesuai dengan hasil percobaan diatas

Jawab: 1. Asam amino polar yaitu Glisin. Asam amino non polar, yaitu Triptofan, dan alanin. Asam amino Asidik, yaitu Asam Glutamat. 2. Tabel dibawah ini Asam Amino Glisin Nonpolar Polar Asidik

Triptofan

alanin

Asam Glutamat

Tabel 2. Rumus bangun asam amino

3. Berdasarkan dari hasil percobaan kelarutan asam amino, diketahui bahwa sebagian besar asam amino larut dalam air, namun tidak larut dalam etanol dan kloroform. Asam amino mudah larut dalam asam maupun basa kuat. Asam amino mengandung 2 (dua) gugus yang berlawanan sifatnya. Yaitu gugus COOH yang bersifat asam (karena dapat melepaskan ion H+) dan gugus NH2 yang bersifat basa (karena dapat menerima proton). Oleh sebab itu, asam amino bersifat amfoter. Selain itu, berdasarkan larut atau tidaknya suatu asam amino, asam amino di bagi menjadi dua, yaitu asam amino polar (larut dalam air) dan asam amino nonpolar (tidak larut dalam air). Yang termasuk asam amino polar yaitu Serin dan Glisin sedangkan yang termasuk asam amino non polar yaitu alanin, Prolin, dan Triptofan.

A. UJI KOMPOSISI PROTEIN B. KELARUTAN PROTEIN C. UJI BIURET

Tujuan 1. Untuk menguji adanya ikatan peptida dalam suatu larutan protein.

Alat dan Bahan Alat: 1. Tabung reaksi 2. Gelas ukur 3. Pipet 4. Kertas label 5. Rak penyimpan Cara kerja 1. Protein (albumin, casein, gelatin, dan pepton) dimasukkan ke dalam tabung reaksi yang berbeda sebanyak 2 ml. 2. Larutan CuSO4 diteteskan ke dalam masing-masing tabung reaksi sebanyak 5 tetes. 3. Larutan NaOH 10 M dimasukkan ke dalam masing-masing tabung reaksi sebanyak 2 ml. 4. Tabung reaksi dikocok agar larutan menjadi homogen. 5. Perubahan yang terjadi diamati serta dicatat dalam bentuk tabel. Hasil Pengamatan Bahan Warna awal Ditambah CuSO4 Ditambah NaOH Bahan: 1. CuSO4 2. NaOH 10 M 3. Protein (albumin, casein, gelatin, dan pepton).

Pepton Albumin Kasein Gelatin

Kuning bening Agak putih Bening bening

Biru Biru muda Biru tua Biru bening

++ + ++++ +++

Keterangan: + : indikator kepekatan gradasi warna ungu

Simpulan Semakin ungu warna suatu larutan yang telah ditambah CuSO4 dan NaOH menunjukkan bahwa semakin banyak ikatan peptida pada larutan tersebut. Pada percobaan diatas, casein berwarna ungu pekat. Hal ini menunjukkan casein memiliki ikatan peptida yang paling banyak.