Anda di halaman 1dari 3

NAMA : ATMA NOVIANI NIM : 1105025007

KELAS : REGULER PAGI

Hemoglobin (C2932H4724N828O840S8Fe4) (atau hemoglobin, yang sering disingkat Hb), yang terkandung dalam sel darah merah, berfungsi sebagai pembawa oksigen dalam darah. Hemoglobin Nama berasal dari heme dan globin, karena masing-masing subunit hemoglobin adalah protein globular dengan heme tertanam (atau hem) kelompok. Setiap kelompok heme berisi atom besi, dan ini bertanggung jawab untuk mengikat oksigen. Kehadiran hemoglobin dalam darah meningkatkan oksigen membawa kemampuan satu liter darah 5-250 ml. Hemoglobin juga memainkan peran utama dalam pengangkutan karbon dioksida dari jaringan kembali ke paru-paru. Mioglobin, di sisi lain, terletak di otot, dan berfungsi sebagai suplai cadangan oksigen dan juga memfasilitasi pergerakan O2 dalam otot. Hemoglobin memiliki karakteristik struktur kuartener dengan banyak protein globular multi- subunit . Sebagian besar asam amino dalam hemoglobin bentuk alfa heliks , terhubung dengan segmen non heliks yang pendek. . Ikatan hidrogen menstabilkan bagian heliks dalam protein ini, menyebabkan atraksi dalam molekul , melipat masing-masing rantai polipeptida menjadi bentuk tertentu. struktur kuaterner hemoglobin berasal dari empat subunit di sekitar susunan tetrahedral . Dalam kebanyakan vertebrata , molekul hemoglobin adalah perakitan empat subunit protein globular . Setiap subunit terdiri dari rantai protein erat terkait dengan kelompok heme non - protein . Setiap rantai protein mengatur ke dalam satu set segmen struktural alpha helix terhubung bersama-sama dalam susunan lipat globin , disebut demikian karena pengaturan ini adalah motif lipat yang sama digunakan dalam heme / globin protein lain seperti mioglobin. Sebuah kelompok heme terdiri dari besi ( Fe ) ion ( atom bermuatan ) yang diselenggarakan di cincin heterosiklik , yang dikenal sebagai sebuah porfirin . Cincin porfirin ini terdiri dari empat molekul pirol siklis dihubungkan bersama (dengan methine jembatan ) dengan ion besi terikat di tengah . ion besi , yang merupakan situs pengikatan oksigen , berkoordinasi dengan empat nitrogen di tengah cincin , yang semuanya terletak dalam satu pesawat . Besi terikat kuat ( kovalen ) dengan protein globular melalui cincin imidazol dari residu histidin F8 ( juga dikenal sebagai histidin proksimal ) di bawah cincin porfirin . Posisi keenam reversibel dapat mengikat oksigen oleh ikatan kovalen koordinat , menyelesaikan

kelompok oktahedral dari enam ligan . Oksigen mengikat dalam " end -on membungkuk " geometri di mana satu atom oksigen mengikat Fe dan menonjol lainnya di sudut. Ketika oksigen tidak terikat , molekul air yang sangat lemah ikatan mengisi situs , membentuk segi delapan terdistorsi . Meskipun hemoglobin dan mioglobin molekul yang sangat besar , protein yang kompleks , sebenarnya adalah sebuah kelompok non - protein yang disebut heme . Heme terdiri dari sebuah cincin organik datar yang mengelilingi sebuah atom besi . Bagian organik adalah cincin porfirin berdasarkan porphin ( cincin tetrapyrrole ) , dan merupakan dasar dari sejumlah molekul biologis penting lainnya , seperti klorofil dan sitokrom . Cincin berisi sejumlah besar ikatan rangkap terkonjugasi , yang memungkinkan molekul untuk menyerap cahaya di bagian terlihat spektrum . The atom besi dan rantai protein terpasang memodifikasi panjang gelombang serapan dan memberikan hemoglobin warna khas. Hemoglobin oksigen ( ditemukan dalam darah dari arteri ) berwarna merah cerah, tapi tanpa kehadiran oksigen ( seperti dalam darah dari pembuluh darah ) , hemoglobin berubah menjadi merah gelap . Darah vena sering digambarkan sebagai berwarna biru dalam diagram medis, dan vena kadang terlihat biru jika dilihat melalui kulit . Munculnya darah biru tua adalah fenomena panjang gelombang cahaya , yang berkaitan dengan refleksi cahaya biru jauh dari luar jaringan vena jika vena adalah ~ 0,02 inci atau lebih .

Molecular formula

C34H32O4N4Fe

Molar mass

616.487

Meskipun karbon dioksida dibawa oleh hemoglobin , tidak bersaing dengan oksigen untuk posisi pengikat besi , tetapi sebenarnya terikat pada rantai protein struktur. Ion besi mungkin baik dalam Fe2+
3+

atau

dalam

keadaan

Fe3+

tetapi

ferrihemoglobin

( methemoglobin ) ( Fe

) tidak dapat mengikat oksigen. Dalam mengikat, oksigen

sementara dan reversibel mengoksidasi ( Fe2+ ) ke ( Fe3+ ), sedangkan oksigen sementara berubah menjadi superoksida , sehingga besi harus ada dalam keadaan oksidasi +2 untuk mengikat oksigen . Jika ion superoksida terkait dengan besi Fe3+ diprotonasi hemoglobin akan tetap teroksidasi dan tidak mampu mengikat oksigen . Dalam kasus tersebut, methemoglobin reduktase enzim akan dapat akhirnya mengaktifkan methemoglobin dengan mengurangi pusat besi. Pada manusia dewasa, yang paling umum jenis hemoglobin adalah tetramer ( yang berisi 4 subunit protein ) disebut hemoglobin A , yang terdiri dari dua dan dua subunit non - kovalen terikat , masing-masing terbuat dari 141 dan 146 residu asam amino , masingmasing. Hal ini dilambangkan sebagai 22 . Subunit secara struktural mirip dan tentang ukuran yang sama . Masing-masing subunit memiliki berat molekul sekitar 16.000 dalton , Dengan demikian , 1 g / dL = 0,1551 mmol / L. untuk berat molekul total tetramer dari sekitar 64.000 dalton ( 64.458 g / mol ) . Hemoglobin A adalah yang paling intensif dipelajari dari molekul hemoglobin . Pada bayi manusia, molekul hemoglobin terdiri dari 2 rantai dan 2 rantai . Rantai gamma secara bertahap diganti dengan rantai sebagai bayi tumbuh . Keempat rantai polipeptida terikat satu sama lain oleh jembatan garam , ikatan hidrogen , dan efek hidrofobik .