Anda di halaman 1dari 6

BO Praktikum PROTEIN

A. KOMPOSISI KIMIA DAN KLASIFIKASI PROTEIN Protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara lima ribu hingga beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai panjang asam amino yang terikat satu sama lain dalam ikatan peptida. Asam amino terdiri atas unsur-unsur karbon, hidrogen, oksigen dan nitrogen. Beberapa asam amino disamping itu mengandung unsur-unsur fosfor, besi, sulfur, iodiom, dan kobalt. Unsur nitrogen adalah unsur utama protein, karena terdapat didalam semua protein akan tetapi tidak terdapat didalam karbohidrat dan lemak. Unsur nitrogen merupakan 16% dari berat protein. Molekul protein lebih kompleks dari pada karbohidrat dan lemak dalam hal berat molekul dan keanekaragaman unit-unit asam amino yang membentuknya. Berat molekul protein bisa mencapai 40 juta. Bandingkan dengan berat glukosa yang besarnya 180. Ada dua puluh jenis asam amino yang diketahui sampai sekarang yang terdiri atas sembilan asam amino esensial (asam amino yang tidak dapat dibuat tubuh dan harus didatangkan dari makanan) dan sebelas asam amino nonesensial.

B. PENGGOLONGAN, STRUKTUR DAN DENATURASI PROTEIN 1. Penggolongan Protein Berdasarkan Bentuk Berdasarkan bentuknya protein dibedakan atas : - Protein globular, Protein Globular berbentuk bola terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam air, berdifusi cepat dan bersifat dinamis, mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi garam serta mudah mengalami denaturasi. Contohnya meliputi enzim, hormon dan protein darah. - Protein serabut (fibrous),

Terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Protein fibrous mempunyai bentuk molekul panjang seperti serat atau serabut, tidak larut dalam air. mempunyai kekuatan mekanis yang tinggi dan tahan terhadap enzim pencernaan. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh. Contohnya meliputi kolagen ; miosin ; fibrin ; dan karatin pada rambut, kuku, dan kulit. 2. Struktur Protein Ada 4 struktur protein antara lain ; 1) Struktur Primer Struktur primer adalah rantai polipeptida. Struktur primer protein di tentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan yang membentuk ikatan peptida. Struktur primer dapat di gambarkan sebagai rumus bangun yang biasa di tulis untuk senyawa organik. 2) Struktur Sekunder Struktur sekunder ditentukan oleh bentuk rantai asam amino : lurus, lipatan, atau gulungan yang mempengaruhi sifat dan kemungkinan jumlah protein yang dapat dibentuk. Struktur ini terjadi karena ikatan hydrogen antara atom O dari gugus karbonil ( C=O) dengan atom H dari gugus amino ( N-H ) dalam satu rantai peptida, memungkinkan terbentuknya konfirasi spiral yang disebut struktur helix. 3) Struktur tersier Struktur tersier ditentukan oleh ikatan tambahan antara gugus R pada asam-asam amino yang memberi bentuk tiga dimensi sehingga membentuk struktur kompak dan padat suatu protein. 4) Struktur kuartener Struktur kuartener adaalah susunan kompleks yang terdiri dari dua rantai polipeptida atau lebih, yang setiap rantainya bersama dengan struktur primer, sekunder, tersier membentuk satu molekul protein yang besar dan aktif secara biologis.

1 2 3 4

Gambar disamping; gambar Struktur protein, 1) struktur primer, 2) strutur sekunder, 3) struktur tersier, 4) struktur kuarterner. 3. Denaturasi Protein Protein dapat mempertahankan kesesuaian bentuknya asalkan lingkungan fisik dan kimianya dipertahankan. Jika lingkungan berubah maka, protein dapat terurai atau mengalami perubahan sifat ( denaturasi ); mereka dapat kehilangan struktur sekunder, tersier, dan kuarternya sehingga aktivitas biologisnya juga hilang. 1) Kesesuaian bentuk protein bergantung pada ikatan hidrogen, yang lemah dan sangat senitif terhadap perubahan PH dan suhu. 2) Paparan singkat pada suhu yang tinggi ( diatas 60oC ) atau paparan pada asam atau basa kuat dalam periode waktu yang lama akan menyebabkan denaturasi karena ikatan hidrogen ruptur. a) Sebagian protein dapat dikembalikan kebentuk aslinya, jika

terdenaturasi tanpa harus menjadi insoluble. b) Perbedaan panas yang besar dapat menyebabkan denaturasi yang menetap. Putih telur akan memadat dan menjadi insoluble jika dipanaskan. Suhu tubuh yang sangat tinggi dapat menyebabkan koagulasi protein selular. Jika suhu tubuh naik sampai diatas 41oC atau 42oC maka akan mengakibatkan denaturasi protein.

C. Mekanisme Aging pada Perubahan Protein Semua protein intraseluler menjalani sintesis berkelanjutan dan degradasi (Mortimore et al, 1989; Schimke, 1970). Ini omset protein

konstan, antara fungsi lainnya, membantu mengurangi, untuk minimum, waktu protein tertentu terpapar lingkungan selular berbahaya, dan akibatnya, kemungkinan yang rusak atau diubah. Pada pandangan pertama, ini pembaharuan konstan komponen seluler sebelum mereka kehilangan fungsi mungkin terlihat luar biasa pemborosan sumber daya selular. Namun, itu juga dibenarkan mempertimbangkan konsekuensi merugikan yang akumulasi

komponen intraseluler yang rusak telah di sel fungsi dan kelangsungan hidup (Goldberg, 2003). Selanjutnya, degradasi protein daripada kerusakan belaka memang proses daur ulang, seperti asam amino konstituen dari protein terdegradasi yang dimanfaatkan kembali untuk sintesis baru protein (Mortimore et al, 1989; Schimke, 1970). Proses penuaan intrinsik merupakan proses penuaan yang berlangsung secara alamiah yang disebabkan berbagai faktor dari dalam tubuh sendiri, seperti genetik, hormonal, dan ras. Fenomena ini tidak dapat dicegah (Cunnningham, 2003; Yaar & Gilchrest, 2007; Baumann & Saghari, 2009). Proses penuaan ekstrinsik terjadi akibat berbagai factor dari luar tubuh seperti sinar matahari/ultraviolet (Wlascheck, et al., 2001; Yaar & Gilchrest, 2007; Baumann & Saghari, 2009), kelembaban udara (Cunnningham, 2003; Yaar & Gilchrest, 2007), suhu (Leijden, 1990; Baumann & Saghari, 2009), asap rokok, polusi (Baumann & Saghari, 2009), dan berbagai faktor eksternal lainnya yang dapat mempercepat proses penuaan kulit sehingga terjadi penuaan dini. Proses ini dapat dicegah dengan menghindari faktor-faktor yang mempercepat proses tersebut

(Cunnningham, 2003; Yaar & Gilchrest, 2007; Baumann & Saghari, 2009). Tingkat di mana protein yang berbeda disintesis dan terdegradasi dalam sel yang berbeda dan dapat berubah sesuai dengan rangsangan yang berbeda atau di bawah kondisi yang berbeda. Keseimbangan ini antara sintesis protein dan degradasi juga memungkinkan sel untuk secara cepat mengubah tingkat intraselular

protein untuk beradaptasi dengan perubahan dalam lingkungan ekstraselular. protein yang tepat degradasi juga penting untuk kelangsungan hidup sel di bawah kondisi yang mengakibatkan kerusakan sel yang luas. Bahkan, aktivasi dari sistem proteolitik intraseluler terjadi sering sebagai bagian dari respon seluler terhadap stres (baru-baru ini Ulasan di Cuervo, 2004b, Goldberg, 2003). Dalam peran ini sebagai sistem 'kontrol kualitas', sistem proteolitik yang dibantu oleh molekul chaperone, yang akhirnya menentukan nasib rusak / dilipat protein (Gambar 1). Protein yang rusak pertama kali diakui oleh molekul chaperone, yang memfasilitasi protein melipat / memperbaiki. Jika kerusakan terlalu luas, atau di bawah kondisi yang tidak menguntungkan untuk perbaikan protein, protein yang rusak ditargetkan untuk degradasi. Degradasi protein juga penting selama renovasi selular utama (yaitu embriogenesis, morfogenesis,

diferensiasi sel), dan sebagai mekanisme pertahanan terhadap agen berbahaya dan patogen (baru-baru terakhir di Cuervo, 2004a, Klionsky, 2005). Dua sistem proteolitik utama bertanggung jawab untuk sebagian besar intraseluler protein turnover : sistem sosomal dan sistem ubiquitin - proteasome (terakhir di Ciechanover, 2005; Cuervo, 2004b, Goldberg, 2003). meskipun lisosom yang system proteolitik pertama kali ditemukan, baru-baru ini kemajuan pada karakterisasi molekuler dari sistem ini telah memotivasi mereka kembali ke spot light (Cuervo, 2004b, Klionsky, 2005). Masuknya ubiquitinproteasome sistem ke TKP, kembali di awal 80-an, menghasilkan perubahan lengkap pikiran, memperluas peran

degradasi protein dari rumah hanya untuk pengatur proses intraseluler tama, seperti siklus sel dan sel divisi (Ciechanover, 2005). Laporan pertama menunjukkan penurunan jumlah tingkat degradasi protein dengan usia lebih dari 30 tertanggal tahun yang lalu, ketika pemain utama dalam degradasi protein mana masih harus ditemukan (Makrides , 1983). Sejak kemudian, penurunan ini terkait usia dalam aktivitas proteolitik memiliki telah diamati di hampir semua

organisme dianalisis, dan cacat spesifik dalam sistem proteolitik yang berbeda dengan usia telah dilaporkan. Mengingat segudang fungsi intraseluler di mana degradasi protein berpartisipasi, tidak

mengherankan bahwa konsekuensi dari perubahan yang berkaitan dengan usia dalam sistem proteolitik tersebar luas dan berkontribusi untuk berbagai luas patologi (terakhir di Cuervo, 2004a, Keller et al, 2004; Shintani dan Klionsky, 2004; Ward, 2002). Kami singkat rekapitulasi di sini beberapa karakteristik utama dari kedua sistem proteolitik utama , menyoroti Temuan terbaru yang telah memberikan kontribusi untuk saat ini kami pemahaman fungsi mereka, dan mendiskusikan utama Perubahan yang dijelaskan dalam sistem ini dengan usia dan mereka konsekuensi dalam penuaan dan dalam beberapa berkaitan dengan usia patologi.