1) Kinetika enzim Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh enzim.

Pada kinetika enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai kondisi reaksi. Mempelajari kinetika enzim dalam hal ini dapat mengungkapkan mekanisme katalitik enzim, perannya dalam metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikendalikan, dan bagaimana suatu obat atau agonis dapat menghambat sebuah enzim. Enzim adalah molekul protein yang biasanya memanipulasi molekul lain - substrat enzim. Ini target molekul mengikat ke situs aktif enzim dan diubah menjadi produk melalui serangkaian langkah yang dikenal sebagai mekanisme enzimatik.Mekanisme ini dapat dibagi ke dalam mekanisme tunggal-substrat dan multiple-substrat. Studi kinetik pada enzim yang hanya mengikat satu substrat, seperti isomerase triosephosphate, bertujuan untuk mengukur afinitas dengan enzim yang mengikat ini substrat dan tingkat turnover. Ketika enzim mengikat substrat ganda, seperti dihydrofolate reduktase, kinetika enzim juga dapat menunjukkan urutan di mana ini mengikat substrat dan urutan di mana produk yang di. Contoh enzim yang mengikat substrat tunggal dan melepaskan beberapa produk adalah protease, yang membelah satu protein substrat menjadi dua produk polipeptida. Lainnya bergabung dengan dua substrat bersama-sama, seperti DNA polimerasemenghubungkan nukleotida pada DNA. Meskipun mekanisme ini sering serangkaian kompleks langkah, ada biasanya satu tingkat-menentukan langkah yang menentukan kinetika secara keseluruhan. Langkah tingkat-menentukan mungkin merupakan reaksi kimia atau perubahan konformasi dari enzim atau substrat, seperti mereka yang terlibat dalam pelepasan produk (s) dari enzim.

2) Hubungan Antara Kinetika Enzim dengan persamaan Michaelis-Menten Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk. .Enzim dapat mengkatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan.

Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Pada situasi seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan. Dapat disimpulkan, hubungan antara persamaan michaelis-Menten dengan kinetika enzim yaitu persamaan Michaelis-Menten atau pengaruh konsentrasi subtrat dapat mempercepat ataupun memperlambat laju kinetika enzim.