TUGAS BIOKIMIA

ENZIM

ARDHA YOSEF RETMANA 26020110110060

JURUSAN ILMU KELAUTAN FAKULTAS PERIKANAN DAN ILMU KELAUTAN UNIVERSITAS DIPONEGORO SEMARANG 2010

A.

TATA NAMA ENZIM Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase. Contohnya adalah laktase, alkohol dehidrogenase (mengatalisis penghilangan hidrogen dari alkohol), dan DNA polimerase. International Union of Biochemistry and Molecular Biology telah mengembangkan suatu tatanama untuk enzim, yang disebut sebagai nomor EC; tiap-tiap enzim memiliki empat digit nomor urut sesuai dengan ketentuan klasifikasi yang berlaku. Nomor pertama untuk klasifikasi teratas enzim didasarkan pada ketentuan berikut:

EC 1 Oksidoreduktase: mengatalisis reaksi oksidasi/reduksi EC 2 Transferase: mentransfer gugus fungsi EC 3 Hidrolase: mengatalisis hidrolisis berbagai ikatan EC 4 Liase: memutuskan berbagai ikatan kimia selain melalui hidrolisis dan oksidasi

EC 5 Isomerase: mengatalisis isomerisasi sebuah molekul tunggal EC 6 Ligase: menggabungkan dua molekul dengan ikatan kovalen Secara lebih lengkapnya, sistem penamaan enzim menurut IUB

didasarkan pada 4 kaidah pokok, antara lain yaitu: 1. Enzim dibagi menjadi enam klas, berdasarkan jenis reaksi yang dikatalisisnya, masing-masing di bagi lagi menjadi 4-13 subklas. 2. Nama enzim terdiri atas 2 bagian. bagian pertama menunjukkan substrat, sedangkan bagian kedua menunjukkan tipe reaksi yang dikatalisisnya, ditambah akhiran ase. Contoh: Alkohol: NAD oksidoreduktase = alkohol dehidrogenase yang mengkatalisis di bawah ini: Alkohol + NAD+ -------+ aldehid atau keton + NADH + H+ Sebagai substrat enzim tersebut adalah alkohol, NAD+ bertindak sebagai ko-substrat, sedangkan oksidoreduktase menunjukkan bahwa enzim tersebut mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi.

3. Apabila diperlukan informasi tambahan, untuk menjelaskan reaksi, dapat dituliskan dalam tanda kurung pada bagian akhir. Sebagai contoh misalnya, enzim yang mengatalisis reaksi L-malat + NAD+ piruvat + CO2 + NADH + H + diberi nama 1.1.1.37 L-malat: NAD+ oksidoreduktase (dekarboksilasi). Enzim yang dimaksud mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi yang disertai dengan pelepasan CO2

(dekarboksilasi). 4. Setiap enzim mempunyai nomor kode (EC) yang terdiri dari 4 nomor. Nomor pertama menunjukkan klas enzim yang bersangkutan (digit pertama), subklas (digit kedua), dan subsubklas (digit ketiga). Digit keempat adalah untuk enzim spesifik. Sebagai contoh misalnya enzim dengan EC 2.7.1.1. Enzim tersebut termasuk ke dalam klas 2 (transferase: lihat pembagian klas enzim), subklas 7 (transfer fosfat), subsubklas 1 (alkohol merupakan aseptor fosfat). Digit terakhir menunjukkan enzim yang bersangkutan, yaitu heksokinase atau ATP: Dheksosa 6-fosfotrasferase, sebuah enzim yang mengatalisis pemindahan fosfat dari ATP ke gugus hidroksil pada atom karbon keenam molekul glukosa.

B.

MEKANISME KINERJA ENZIM Kinetika enzim menginvestigasi bagaimana enzim mengikat substrat dengan mengubahnya menjadi produk. Data laju yang digunakan dalam analisa kinetika didapatkan dari asai enzim. Pada tahun 1902, Victor Henri mengajukan suatu teori kinetika enzim yang kuantitatif, namun data eksperimennya tidak berguna karena perhatian pada konsentrasi ion hidrogen pada saat itu masih belum dititikberatkan. Setelah Peter Lauritz Srensen menentukan skala pH logaritmik dan memperkenalkan konsep penyanggaan (buffering) pada tahun 1909, kimiawan Jerman Leonor Michaelis dan murid bimbingan

pascadokotoralnya yang berasal dari Kanada, Maud Leonora Menten, mengulangi eksperimen Henri dan mengkonfirmasi persamaan Henri. Persamaan ini kemudian dikenal dengan nama Kinetika Henri-Michaelis-

Menten (kadang-kadang juga hanya disebut kinetika Michaelis-Menten).5] Hasil kerja mereka kemudian dikembangkan lebih jauh oleh G. E. Briggs dan J. B. S. Haldane. Penurunan persamaan kinetika yang diturunkan mereka masih digunakan secara meluas sampai sekarang. Salah satu kontribusi utama Henri pada kinetika enzim adalah memandang reaksi enzim sebagai dua tahapan. Pada tahap pertama, subtrat terikat ke enzim secara reversible, membentuk kompleks enzim-substrat. Kompleks ini kadang-kadang disebut sebagai kompleks Michaelis. Enzim kemudian mengatalisasi reaksi kimia dan melepaskan produk.

Kurva kejenuhan suatu reaksi enzim yang menunjukkan relasi antara konsentrasi substrat (S) dengan kelajuan (v)

Enzim dapat mengatalisasi reaksi dengan kelajuan mencapai jutaan reaksi per detik. Sebagai contoh, tanpa keberadaan enzim, reaksi yang dikatalisasi oleh enzim orotidina 5'-fosfat dekarboksilase akan memerlukan waktu 78 juta tahun untuk mengubah 50% substrat menjadi produk. Namun, apabila enzim tersebut ditambahkan, proses ini hanya memerlukan waktu 25 milidetik. Laju reaksi bergantung pada kondisi larutan dan konsentrasi substrat. Kondisi-kondisi yang menyebabkan denaturasi protein seperti temperatur tinggi, konsentrasi garam yang tinggi, dan nilai pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah akan menghilangkan aktivitas enzim. Sedangkan peningkatan konsentrasi substrat cenderung meningkatkan aktivitasnya. Untuk menentukan kelajuan maksimum suatu reaksi enzimatik, konsentrasi

substrat ditingkatkan sampai laju pembentukan produk yang terpantau menjadi konstan. Hal ini ditunjukkan oleh kurva kejenuhan di samping. Kejenuhan terjadi karena seiring dengan meningkatnya konsentrasi substrat, semakin banyak enzim bebas yang diubah menjadi kompleks substrateenzim ES. Pada kelajuan yang maksimum (Vmax), semua tapak aktif enzim akan berikatan dengan substrat, dan jumlah kompleks ES adalah sama dengan jumlah total enzim yang ada. Namun, Vmax hanyalah salah satu konstanta kinetika enzim. Jumlah substrat yang diperlukan untuk mencapai nilai kelajuan reaksi tertentu jugalah penting. Hal ini diekspresikan oleh konstanta Michaelis-Menten (Km), yang merupakan konsentrasi substrat yang diperlukan oleh suatu enzim untuk mencapai setengah kelajuan maksimumnya. Setiap enzim memiliki nilai Km yang berbeda-beda untuk suatu subtrat, dan ini dapat menunjukkan seberapa kuatnya pengikatan substrat ke enzim. Konstanta lainnya yang juga berguna adalah kcat, yang merupakan jumlah molekul substrat yang dapat ditangani oleh satu tapak aktif per detik. Efisiensi suatu enzim diekspresikan oleh kcat/Km. Ia juga disebut sebagai konstanta kespesifikan dan memasukkan tetapan kelajuan semua langkah reaksi. Karena konstanta kespesifikan mencermikan kemampuan katalitik dan afinitas, ia dapat digunakan untuk membandingkan enzim yang satu dengan enzim yang lain, ataupun enzim yang sama dengan substrat yang berbeda. Konstanta kespesifikan maksimum teoritis disebut limit difusi dan nilainya sekitar 108 sampai 109 (M-1 s-1). Pada titik ini, setiap penumbukkan enzim dengan substratnya akan menyebabkan katalisis, dan laju pembentukan produk tidak dibatasi oleh laju reaksi, melainkan oleh laju difusi. Enzim dengan sifat demikian disebut secara katalitik sempurna ataupun secara kinetika sempurna. Contoh enzim yang memiliki sifat seperti ini adalah karbonat anhidrase, asetilkolinesterase, katalase, fumarase, laktamase, dan superoksida dismutase. Kinetika Michaelis-Menten bergantung pada hukum aksi massa, yang diturunkan berdasarkan asumsi difusi bebas dan pertumbukan acak yang didorong secara termodinamik. Namun, banyak proses-proses biokimia dan

selular yang menyimpang dari kondisi ideal ini, disebabkan oleh kesesakan makromolekuler (macromolecular crowding), perpisahan fase

enzim/substrat/produk, dan pergerakan molekul secara satu atau dua dimensi. Pada situasi seperti ini, kinetika Michaelis-Menten fraktal dapat diterapkan Beberapa enzim beroperasi dengan kinetika yang lebih cepat daripada laju difusi. Hal ini tampaknya sangat tidak mungkin. Beberapa mekanisme telah diajukan untuk menjelaskan fenomena ini. Beberapa protein dipercayai mempercepat katalisis dengan menarik substratnya dan melakukan praorientasi substrat menggunakan medan listrik dipolar. Model lainnya menggunakan penjelasan penerowongan kuantum mekanika, walaupun penjelasan ini masih kontroversial Penerowongan kuantum untuk proton telah terpantau pada triptamina.

C.

MEKANISME KINERJA ENZIM Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang kesemuaannya menurunkan G:

Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)

Menurunkan energi keadaan transisi tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.

Menyediakan lintasan reaksi alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk kompleks Enzim-Substrat antara.

Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi. Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif kecil.

REFERENSI http://id.wikipedia.org/wiki/Enzim http://klinikdokterhairrudin.blogspot.com/2008/09/tata-nama-enzim.html