BAB I PENDAHULUAN

1. Pengertian Protein Kata protein berasal dari protos atau proteos yang berarti pertama atau utama. Protein merupakan komponen paling penting atau komponen utama sel hewan atau manusia. Oleh karena sel itu merupakan pembentuk tubuh kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh. Dalam kehidupan protein memegang peranan yang penting pula. Proses kimia dalam tubuh dapat belangsung dengan baik karena adanya enzim, suatu protein yang befungsi sebagai biokatalis. Di samping itu hemoglobin dalam butir-butir darah merah atau eritrosit yang berfungsi sebagai pengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh bagian tubuh, adalah salah satu jenis protein. Demikian pula zat-zat yang berperan untuk melawan bakteri penyakit atau yang disebut antigen, juga suatu protein. Kita memperoleh protein dari makanan yang beraal dari hewan atau tumbuhan. Protein yang berasal dari hewan disebut protein hewani, sedangkan yang berasal dari tumbuhan disebut protein nabati. Beberapa makanan sumber protein ialah daging, telur, susu, ikan, beras, kacang, kedelai, gandum, jagung, dan buah-buahan. Tumbuhan membentuk protein dari CO2, H2O dan senyawa nitrogen. Hewan yang makan tumbuhan mengubah protein nabati menjadi protein hewani. Di samping digunakan untuk pembentukan sel-sel tubuh, protein juga dapat digunakan sebagai sumber energy apabila tubuh kita kekurangan karbohidrat dan lemak. Komposisi rata-rata unsur kimia yang terdapat dalam protein ialah sebagai berikut: Karbon 50%, hydrogen 7%, oksigen 23%, nitrogen 16%, beleran 0-3%, dan fosfor 0-3%. Dengan berpedoman pada kadar nitrogen sebesar 16%, dapat dilakukan penentuan kandungan protein dalam suatu bahan makanan. Unsur nitrogen ditentukan secara kuantitatif, misalnya dengan cara Kjeldahl, yaitu dengan cara destruksi dengan asam pekat. Berat protein yang ditentukan ialah 6,25 kali berat unsure nitrogen. Protein mempunyai molekul besar dengan bobot molekul bervariasi antara 5000 sampai jutaan. Dengan cara hidrolisis oleh asam atau oleh enzim, protein akan menghasilkan asam-asam amino. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat dalam molekul protein. Asamasam amino ini terikat satu dengan lain oleh okatan peptida. Protein mudah dipengaruhi oleh suhu tinggi, PH dan pelarut organik.

2. Struktur Protein a. Struktur primer: Urutan asam amino b. Struktur sekunder Pola lipatan teratur (seperti struktur heliks dan sheet) yang distabilkan oleh ikatan hidrogen di antara gugus-gugus peptide yang saling berdekatan dalam rantai. Struktur sekunder dalam protein dapat digambarkan dalam bentuk diagram topologi , yang melukiskan orientasi relatif serta kadarnya dalam dua dimensi. Diagram ini sering digunakan untuk menunjukkan hubungan kekerabatan protein. c. Struktur supersekunder Pola berulang struktur sekunder yang biasa terdapat pada banyak protein. Contohnya motif --, yang memiliki suatu segmen sheet, diikuti dengan heliks, dan segmen sheet kedua yang berikatan hidrogen dengan sheet pertama. Motif-motif lainnya yakni: hairpin, yang terdiri atas dua untai antiparalel; motif , terdiri atas dua heliks yang tersusun antiparalel; dan barrel, dengan sheet yang membentuk suatu silinder. d. Struktur tersier Untuk protein globular, struktuur tersier yakni melipatnya segmen-segmen struktur sekunder dalam tiga dimensi yang distabilkan oleh interaksi antara urutan-urutan yang jauh. Sedangkan untuk protein yang hanya memiliki sedikit heliks atau struktur (atau tak terdeteksi sama sekali),, struktur tersier berarti melipatnya protein dalam tiga dimensi yang distabilkan oleh interaksi antara bagian-bagian yang jauh urutannya. e. Struktur domain: Domain banyak terdapat pada protein globular, terutama yang memiliki massa molekul lebih dari 20 kDa. Protein besar seringkali melipat sedemikian rupa sehingga setiap domain berukuran ~17 kDa. Sebagai contoh, enzim gliseraldehid 3-fosfat dehidrogenase terlipat membentuk dua domain yang masing-masing memiliki fungsi berbeda, yakni salah satu domain berukuran ~16 kDa mengikat kofaktor NAD+ sedangkan domain yang lain merupakan domain katalis berukuran ~21 kDa mengikat substrat gliseraldehid 3-fosfat. f. Struktur kuaterner: interaksi antara rantai-rantai polipeptida yang berbeda membentuk suatu struktur oligomer, yang distabilkan hanya oleh ikatan-ikatan nonkovalen.

3. Penggolongan protein Ditinjau dari strukturnya protein dapat dibagi dalam dua golongan besar, yaitu golongan protein sederhana dan protein gabungan. Yang dimaksud dengan protein sederhana ialah protein yang hanya terdiri atas molekul-molekul asam amino, sedangkan protein gabungan ialah protein yang terdiri atas protein dan gugus bukan protein. Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiri atas karbohidrat,lipid, atauu asam nukleat. Protein sederhana dapat dibagi dalam dua bagian menurut bentuk molekulnya, yaitu protein fiber dan protein globular. Protein fiber mempunyai bentuk molekul panjang seperti serat atau serabut, sedangkan protein globular berbentuk bulat. a. Protein fiber Molekul protein ini terdiri atas beberapa rantai popipeptida yang memanjang dan dihubungkan satu dengan lain oleh beberapa ikatan silang hingga merupakan bentuk serat atau serabut yang stabil. Struktur protein fiber telah banyak diteliti dengan menggunakan analisis difraksi sinar X. Ciri khas protein fiber yang terdapat pada beberapa jenis protein yang termasuk golongan ini antara lain ialah Konfigurasi alfa heliks pada keratin Lembaran berlipat pararel dan anti pararel pada protein sutera alam Heliks tripid pada kolagen Sifat umum protein fiber tidak larut dalam air dan sukar diuraikan oleh enzim. Kolagen adalah suatu jenis protein yang terdapat pada jaringan ikat. Protein ini mempunyai struktur heliks tripel dan terdiri atas 25% glisin dan 25% lagi prolin dan hidroksi prolin, tetapi tidak mengandung sistein dan triptofan. Kolagen tidak larut dalam air dan tidak dapat diuraikan oleh enzim. Namun kolagen dapat diubah oleh pemanasan dalam air mendidih, oleh larutan asam atau basa encer menjadi gelatin yang mudah larut dan dapat dicernakan. Hampir 30% dari protein dalam tubuh adalah kolagen. Ada jenis protein yang terdapat dalam jatingan elastik dan dalam banyak hal serupa dengan kolagen, tetapi tidak dapat diubah menjadi gelatin. Protein ini disebut elastin.

Keratin adalah protein yang terdapat dalam bulu domba, sutra alam, rambut, kulit, kuku dan sebagainya. Struktur keratin hampir seluruhnya terdiri atas rantai polipeptida yang berbentuk alfa heliks. Apabila dipanaskan dengan air mendidih dan diregangkan maka konformasi berubah menjadi lembaran berlipat pararel, karena ikatan hidrogen yang menunjang struktur alfa heliks dalam kondisi ini terputus. Keratin yang berubah konformasi ini disebut keratin. Sutera alam mempunyai struktur lembaran berlipat anti pararel. Keratin mengandung banyak sistin dan rambut manusia mengandung kira-kira 14% sistin. b. Protein globular Protein globular umumnya bebrbentuk bulat atau elips dan terdiri atas rantai polipeptida yang berlipat. Pada umumnya gugus R polar terletak disebelah luar rantai polipeptida, sedangkan gugus R yang hidrofob terletak di sebelah dalam molekul protein. Protein globular pada umumnya mempunyai sifat dapat larut dalam air, dalam larutan asam atau basa dan dalam etanol. Beberapa jenis protein globular yaitu albumin, globulin, histon dan protamin. Albumin adalah protein yang dapat larut dalam air serta dapat terkoagulasi oleh panas. Larutan albumin dalam air dapat diendapkan dengan penambahan amoniumsulfat hingga jenuh. Albumin antara lain terdapat pada serum darah dan bagian putih telur. Globulin mempunyai sifat sukar larut dalam air murni, tetapi dapat larut dalam larutan garam netral, misalnya larutan NaCl encer. Larutan globulin dapat di endapkan pleh penambahan garam amoniumsulfat hingga setengah jenuh. Globulin dapat diperoleh dengan jalan mengekstrasinya dengan larutan garam (5!)%) NaCl, kemudian ekstrak yang diperoleh diencerkan dengan penambahan air. Globilin akan mengendap dan dapat dipisahkan. Seperti albumin, globulin juga dapat terkoagulasi oleh panas. Globulin antara lain terdapat dalam serum darah, pada otot dan jaringan lain. Histon adalah protein yang mempunyai sifat basa dan dapat larut dalam air. Pada roses hidrolisis histon menghasilkan banyak arginin dan listin. Histon terdapat dalam inti sel dalam bentuk ikatan dengan sam nukleat. Histon juga dapat diperoleh dari jaringan kelenjar pankreas. Protamin adalah ssuatu protein yang bersifat basa seperti histon tidak mengandung tirosin dan triptofan, tetapi mengandung banyak arginin sehingga mempunyai kadar nitrogen antara 25-30%. Protamin berikatan dengan asam nukleat dan terdapat dalam sel sperma ikan.

c. Protein gabungan Yang dimaksud dengan protein gabungan ialah protein yang berikatan dengan senyawa yang bukan protein. Gugus bukan protein ini disebut gugus prostetik. Ada beberapa jenis protein gabungan antara lain mukoprotein, glokoprotein, lipoprotein dan nukleoprotein. Mukoprotein adalah gabungan antara protein dan karbohidrat dengan kadar lebih dari 4 % dihitung sebagai heksosamina. Karbohidrat yang terikat ini berupa polisakarida kompleks yang mengandung N-asetilheksosamina bergabung dengan asam uronat atau monosakarida lain. Mikoprotein yang mudah larut terdapat antara lain dalam bagian putih telur dalam serum darah dan urine wanita yang sedang hamil. Protein ini tidak mudah terdenaturasi oleh panas aatau diendapkam oleh zat-zat yang biasanya dapat mengendapkan protein misalnya triklor asam asetat atau asam pikrat. Glikoprotein juga terdiri atas protein dan karbohidrat, tetapi dengan kadar heksosamina kurang dari 4 %. Lipoprotein adalah gabungan antara protein yang larut dalam air dengan lipid. Lipoprotein terdapat dalam serum darah, dalam otak dan jaringan syaraf. Gugus lipid yang biasanya terikat pada protein dalam lipoprotein antara lain lesitin dan kolesterol. Nukleoprotein terdiri atas protein yang bergabung dengan asam nukleat. Asam nukleat ini terdapat antara lain dalam inti sel.

4. Sifat protein a. Ionisasi Seperti asam amino, protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang mempunyai muatan positif dan negatif. Dalam suasana asam molekul protein akan membentuk ion positif, sedangkan dalam suasana basa akann membentuk ion negatif. Pada titik isolistrik protein mempunyai muatan positif dan negatif yang sama, sehingga tidak bergerak ke arah elektroda positif maupun negatif apabila ditempatkan di antara kedua elektroda tersebut.

Protein mempunyai titik isolistrik yang berbeda-beda. Titik isolistrik protein mempunyai arti penting karena umumnya sifat fisika dan kimia erat hubungannya dengan pH isolistrik. Tabel Titik Isolistrik Berbagai Protein Protein Albumin telur Insulin Albumin serum Kasein Gelatin Globulin serum Fibroin Gliadin : Sumber : Telur : Pankreas : Darah : Susu sapi : Kulit sapi : Darah : Sutera : Terigu : pH Isolistrik : 4,55 4,90 : 5,30 5,35 : 4,88 : 4,6 : 4,80 4,85 : 5,4 5,5 : 2,0 2,4 : 6,5

Pada pH diatas titik isolistrik protein bermuatan negatif, sedangkan di bweah titik isolistrik protein bermuatan positif. Oleh kerena itu untuk mengendapkan protein dengan ion logam, diperlukan ph larutan di atas titik idolistrik, sedangkan pengendapan oleh ion negatif memerlukan ph di bawah titik isolistrik. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein anatra lain ialah ,

, sedangakn ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein ialah ion salisilat, triklorasetat, pikrat, tanat dan sulfosalisilat. Berdasarkan sifat tersebut putih telur arau susu digunakan sebagai antidotum atau penawar racun apabila orang keracunan logam berat. b. Denaturasi Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan lingkungannya. Suatu protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas biokimiawi yang menunjang kebutuhan tubuh. Aktivitas ini tergantung pada struktur dan konformasi molekul protein yang tepat. Apabila konformasi molekul protein berubah, misalnya oleh perubahan suhu, pH atau karena terjadinya suatu reaksi dengan senyawa lain, ion-ion logam, maka aktivitas biokimiawinya akaan berkurang. Enzim adalah suatu protein yang mempunyai aktivitas biokimiawi sebagai katalis dalam tubuh. Oleh perubahan suhu atau pH, aktivitas enzim akan mengalami perubahan. Karena itu tiap enzim mempunyai pH dan suhu tertentu yang menyebabkan aktivitasnya mencapai keadaan optimum.

Ion-ion logam berat yang masuk ke dalam tubuh akan bereaksi dengan sebagian protein, sehingga menyebabkan terjadinya koagulasi atau penggumpalan. Dengan demikian protein tersebut mengalami perubahan konfirmasi serta posisinya, sehingga aktivitasnya berkurang atau kemampuannya menunjang aktivitas organ tubuh tertentu hilang dan dikatakan tubuh mengalami keracunan. Perubahan konfirmasi almiah menjadi suatu konfirmasi yang tidak menentu merupakan suatu proses yang di sebut denaturasi. Proses denaturasi ini kadang-kadang dapat berlangsung secara reversible, kadang-kadang tidak. Penggumpalan protein biasanya di dahului oleh proses denaturasi yang berlangsung dengan baik pada titik isolistrik protein tersebut. Protein akan mengalami koagulasi apabila dipanaskan pada suhu 500C atau lebih. Koagulasi ini hanya terjadi apabila protein berada pada titik isolistriknya. Protein yang terdenaturasi pada titik isolistriknya masih dapat larut pada pH diluar titik isolistrik tersebut. Air ternyata diperlukan untuk proses denaturasi oleh panas. Putih telur yang kering dapat dipanaskan hingga 1000C dan tetap dapat larut dalam air. Disamping oleh pH, suhu tinggi dan ion logam berat, denturasi dapat pula terjadi oleh adanya gerakan mekanik, alcohol, aseton, eter, dan detergen Denaturasi karena Panas: Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Protein telur mengalami denaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan. Beberapa makanan dimasak untuk mendenaturasi protein yang dikandung supaya memudahkan enzim pencernaan dalam mencerna protein tersebut. Pemanasan akan membuat protein bahan terdenaturasi sehingga kemampuan mengikat airnya menurun. Hal ini terjadi karena energi panas akan mengakibatkan terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami protein tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida. Proses ini biasanya berlangsung pada kisaran suhu yang sempit.

 Alkohol dapat merusak ikatan hidrogen: Ikatan hidrogen terjadi antara gugus amida dalam struktur sekunder protein. Ikatan hidrogen antar rantai samping terjadi dalam struktur tersier protein dengan kombinasi berbagai asam amino penyusunnya.

Denaturasi karena Asam dan basa: Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai ph isoelektris yaitu ph dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama, pada saat inilah protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya gumpalan. Asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam dengan adanya muatan ionik. Sebuah tipe reaksi penggantian dobel terjadi sewaktu ion positif dan negatif di dalam garam berganti pasangan dengan ion positif dan negatif yang berasal dari asam atau basa yang ditambahkan. Reaksi ini terjadi di dalam sistem pencernaan, saat asam lambung mengkoagulasi susu yang dikonsumsi.

Denaturasi karena Garam logam berat: Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan halnya asam dan basa. Garam logam berat umumnya mengandung Hg+2, Pb+2, Ag+1 Tl+1, Cd+2 dan logam lainnya dengan berat atom yang besar. Reaksi yang terjadi antara garam logam berat akan mengakibatkan terbentuknya garam protein-logam yang tidak larut. Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam. Pengendapan oleh ion positif (logam) diperlukan ph larutan diatas pi karena protein bermuatan negatif, pengendapan oleh ion negatif diperlukan ph larutan dibawah pi karena protein bermuatan positif. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein adalah; Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++, Cu++ dan Pb++, sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah; ion salisilat, triklorasetat, piktrat, tanat dan sulfosalisilat.

 Garam logam berat merusak ikatan disulfida: Logam berat juga merusak ikatan disulfida karena affinitasnya yang tinggi dan kemampuannya untuk menarik sulfur sehingga mengakibatkan denaturasi protein. c. Viskositas Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekulmolekul di dalam zat cair yang mengalir. Suatu larutan protein dalam air mempunyai viskositas atau kekentalan yang relative lebih besar dari pada viskositas sebagai pelarutnya. Alat yang digunakan untuk menentukan viskositas adalah viscometer Ostwald. Pengukuran viskositas alat ini di dasarkan pada kecepatan aliran suatu zat cair atau larutan melalui suatu pipa tertentu. Serum darah misalnya, mempunyai kecepatan aliran yang lebih lambat di bandingkan dengan kecepatan aliran air. Viskositas larutan protein tergantung pada jenis protein, bentuk molekul, konsentrasi serta suhu larutan. Viskositas berbanding lurus dengan konsentrasi tetapi berbanding terbalik dengan suhu. Larutan suatu protein yang bentuk molekulnya panjang, mempunyai viskositas lebih besar dari pada larutan suatu protein yang berbentuk bulat. Pada titik isolistrik larutan protein mempunyai harga terkecil. d. Kristalisasi Proses kristalisasi untuk berbagai jenis protein tidak selalu sama, artinya ada yang dengan mudah dapat terkristalisasi, tetapi ada juga yang sukar. Beberapa enzim pepsin, tripsin, katalase, dan urease telah dapat diperoleh dalam bentuk Kristal. Albumin pada serum atau telur sukar di kristalkan. Proses kristalisasi protein sering di lakukan dengan jalan penambahan garam amonim sulfat atau NaCl pada larutan dengan pengaturan Ph pada titik isolistriknya. Kadang-kadang dilakukan pula penambahan aseton atau alcohol dalam jumlah tertentu. Pada dasarnya semua usaha yang dilakukan itu dimaksudkan untuk menurunkan kelarutan protein dan ternyata pada titik isolistrik kelarutan protein paling kecil, sehingga mudah dikristalkan dengan baik.

5. Reaksi-reaksi Khas Protein a. Reaksi Xantoprotein Larutan asam nitrat pekat ditambahakan dengan hati-hati ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kunign apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi pada inti benzana yang terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin, fenilamin dan triptofan. Kulit kita bila kena asam nitrat berwarna kuning, itu juga karena terjadi reaksi xantoprotein ini. b. Reaksi Millon Pereaksi Million adalah larutan merkuro dan merkuri nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol-fenol, karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus hidroksifenil yang berwarna. Protein yang mengandung tiosin akan memberi hasil positif. c. Reaksi Biuret Percobaan ini khas untuk memeriksa adanya ikatan peptida pada suatu molekul. Ion Cu (dalam pereaksi biuret) dalam suasana basa akan bereaksi dengan polipeptida atau ikatan ikatan peptide yang menyusun protein membentuk senyawa kompleks berwarna ungu (violet). Reaksi biuret positif terhadap 2 ikatan pepetida atau lebih, tetapi negative untuk asam amino atau dipeptida. Reaksi pun positif terhadap senyawa senyawa yang mengandung 2 gugus : -CH2NH2, - CS NH2, -C(NH) NH2, dan CO NH2. Biuret adalah senyawa dengan 2 ikatan peptide yang terbentuk pada pemanasan dua molekul urea. d. Reaksi Hopkins-Cole Triptofan dapat berkondensasi dengan beberapa aldehid dengan bantuan asam kuat dan membentuk senyawa yang berwarna. Larutan proteinyang mengandung triptofan dapat direaksikandengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air. Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam sulfatd ituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk lapisan dibawah larutan protein. Beberapa saat kemudian akan terbentuk cincin ungu pada batas antara kedua lapisan tersebut. Pada dasarnya reaksi Hopkins-Cole memberi hasil positif khas untuk gugus indol dalam protein

e. Reaksi Nitroprusida Natrium nitroprusida dalam urutan amoniak akan menghasilkan warna merah dengan protein yang memiliki gugus SH bebas. Jadi protein yang mengandung sistein dapat memberikan hasil positif. Gugus S-S pada sistin apabila direduksi dahulu dapat juga memberikan hasil positif. f. Reaksi Sakaguchi Pereaksi yang digunakan adalah naftol dan natrium hipobromit. Pada dasarnya reaksi ini memberi hasil positif apabila ada gugus guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan warna merah

6. Peptida Beberapa molekul asam amino dapat berikatan satu dengan lain membentuk suatu senyawa yang disebut peptida. Apabila jumlah asam amino yang berikatan tidak lebih dari sepuluh molekul disebut oligopeptida. Peptida yang dibentuk oleh dua molekul asma amino disebut dipeptida. Selanjutnya, tripeptida dan tetrapeptida ialah peptida yang terdiri atas tiga molekul dan empat moleku asam amino. Delapan asam amino dengan demikian akan membentuk oktapeptida. Polipeptida ialah peptida yang molekulnya terdiri dari banyak molekul asam amino. Protein ialah suatu polipeptida yang terdiri atas lebih dari seratus asam amino. a. Tata Nama Pada dasarnya suatu peptida ialah asil-asam amino karena gugus COOH dengan gugus NH2 membentuk ikatan peptida. Dari rumus suatu peptida ini tampak bahwa ada gugus asil yang terikat pada asam amino. O H2N-CH-C-NH-CH-COOH R asil R asam amino

Nama peptida diberikan berdasarkan atas jenis asam amino yang membentuknya. Asam amino yang gugus karboksilnya bereaksi dengan gugus NH2 diberikan akhiran il pada namanya, sedangkan urutan penamaan didasarkan pada urutan asam amino, dimulai dari asam amino ujung yang masih mempunyai gugus NH2

Agar tidak terlalu panjang menuliskan suatu nama peptida, digunakan singkatan nama asam amino, yaitu dengan mengambil tiga huruf pertama. Sebagai contoh glisilalanin ditulis gly-ala-OH, sedangkan alanilserilleusin dapat ditulis ala-ser-leu-OH. b. Sifat Peptida Peptida diperoleh dengan cara hidrolisis protein yang tidak sempurna. Apabila peptida yang terjadi dihidrolisis lebih lanjut, akan dihasilkan asam-asam amino. Suatu penta peptida alanil-leusil-sisteinil-tirosil-glisin atau yang ditulis secara singkat ala-leu-cystyr-gly-OH pada proses hidrolisis akan menghasilkan alanin, leusin, sistein, tirosin, dan glisin. Sifat peptida ditentukan oleh gugus NH2, gugus COOH, dan gugus R. Sifat asam dan basa pada peptida ditentukan oleh gugus COOH dan NH2, namun pada peptida rantai panjang, gugus COOH dan NH2 yang terletak di ujung rantai tidak lagi berpengaruh. Suatu peptida juga mempunyai titik isolistrik seperti pada asam amino. Reaksi biuret merupakan reaksi warna untuk peptida dan protein.

7. Asam amino Tidak semua asam amino yang terdapat dalam molekul protein dapat dibuat dalam tubuh kita. Jika ditinjau dari segi pembentukannya asam amino dapat dibagi dalam dua golongan, yaitu asam amino yang dapat dibuat atau disintesis dalam tubuh dan asam amino yang dapat dibuat dalam tubuh kita. Asam amino yang tidak dapat dibuat didalam tubuh kita disebut asam amino esensial dan harus diperoleh dari makanan sumber protein. Asam amino yang dapat dibuat oleh tubuh kita disebut asam amino nonesensial. Atas dasar struktur ini asam amino dibagi dalam 7 kelompok, yaitu asam amino dengan rantai samping yang : 1. Merupakan rantai karbon yang alifatik, 2. Mengandung gugus hidroksil, 3. Mengandung atom belerang, 4. Mengandung gugus asam atau amidanya, 5. Mengandung gugus basa, 6. Mengandung cincin aromatik, 7. Membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino