Anda di halaman 1dari 19

BAB 1 PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang Sebagian besar struktur yang membentuk hewan, tumbuhan dan mikroba yang dibuat dari tiga kelas dasar molekul, yaitu: asam amino, karbohidrat dan lipid. Sebagai molekul ini penting bagi kehidupan, reaksi metabolik fokus pada pembuatan molekul-molekul selama pembangunan sel dan jaringan dan menggunakannya sebagai sumber energi dalam pencernaan dan penggunaan makanan. Protein terbuat dari asam amino yang diatur dalam rantai linear dan bergabung bersama-sama oleh ikatan peptida. Banyak protein adalah enzim yang mengkatalisis reaksi kimia dalam metabolisme. Protein lain memiliki fungsi struktural atau mekanis, seperti protein yang membentuk sitoskeleton, sistem perancah yang mempertahankan bentuk sel. Protein juga penting dalam isyarat sel, tanggapan imun, sel, transpor aktif di seluruh membran, dan siklus sel. Protein merupakan suatu zat makanan yang amat penting bagi tubuh, karena zat ini disamping berfungsi sebagai bahan bakar dalam tubuh juga berfungsi sebagai zat pembangun dan pengatur. Protein adalah sumber asamasam amino yang mengandung unsur-unsur C, H, O, dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Molekul protein mengandung fosfor, belerang, dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga. Selain itu protein juga merupakan komponen utama dalam sel hidup yang memegang peranan penting dalam proses kehidupan. Protein berperan dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Protein dalam bentuk enzim beperan sebagai katalis dalam bermacam-macam proses biokimia. Sebagai alat transport, yaitu protein hemoglobin mengikat dan mengangkut oksigen dalam bentuk (Hb-O) ke seluruh bagian tubuh.

Protein juga berfungsi sebagai pelindung, seperti antibodi yang terbentuk jika tubuh kemasukan zat asing, serta sebagai sistem kendali dalam bentuk hormon.

1.2 Tujuan Untuk mengetahui struktur , sifat-sifat dan proses metabolisme protein yang terjadi di dalam tubuh manusia

BAB 2 TINJAUAN PUSTAKA

2.1

Definisi protein Protein adalah sumber-sumber asam amino yang mengandung unsur C, H, O dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Protein merupakan ikatan antara asam amino yang membentuk rantai yang panjang. Ikatan antara asam aminotersebut dinamakan ikatan peptide. Ikatan peptide merupakan ikatan antara dua asam amino dimana gugusan karboksil dan ikatan amina dari dua asam amino yang berlainan bereaksi. Protein adalah makro molekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, berbobot molekul tinggi dari 5000 sampaiberjuta-juta. Protein terdiri dari bermacam-macam golongan, makro molekul yangheterogen, walaupun demikian semuanya merupakan turunan dari polipeptida dengan BM yang tinggi

2.2

Struktur Protein Protein mempunyai struktur yang spesifik dan kompleks. Struktur protein memegang peranan penting dalam menentukan aktivitas biologisnya. Protein tidak hanya bervariasi dalam jumlah dan urutan asam amino, tetapi juga dalam alur rantai peptidanya. Rantai itu mungkin lurus, membelok, memutar, melilit dan melipat dalam tiga dimensi. Berdasarkan alur tersebut, protein dapat dibagi sebagai berikut: a. Struktur Primer Struktur primer merupakan urutan-urutan asam amino yang menyusun protein melalui ikatan peptida. Urutan asam amino akan menentukan fungsi suatu protein. Struktur primer berupa rantai pendek dari asam amino dan dianggap lurus. Protein pertama yang berhasil ditentukan struktur primernya adalah insulin, yaitu hormon yang berfungsi mengatur kadar gula darah

b.

Struktur Sekunder Struktur sekunder berkaitan dengan bentuk dari berbagai rangkaian asam amino pada protein, oleh ikatan hidrogen antara atom hidrogen dari gugus amino dengan atom oksigen dari gugus karboksil. Struktur sekunder merupakan rangkaian lurus (struktur primer) dari rantai asam amino. Namun, karena setiap gugus mengadakan ikatan hidrogen, rantai polipeptida menggulung seperti spiral (alfa helix), lembaran kertascontinues form (betapleated sheet), atau triple helix.Struktur Sekunder

c.

Struktur Tersier Struktur tersier protein merupakan bentuk tiga dimensi dari suatu protein. Struktur tersier terbentuk jika rangkaian heliks (struktur sekunder) menggulung atau melipat karena adanya tarik-menarik antarbagian polipeptida sehingga membentuk satu subunit protein tertentu yang disebut struktur tersier. Bentuk tiga dimensi protein sangat berperan dalam menentukan fungsi biologis protein tersebut.

d. Struktur Kuartener Sebagian protein hanya mengandung rantai tunggal polipeptida, tetapi ada juga yang disebut protein oligomer, yaitu protein yang terdiri dari dua atau lebih rantai polipeptida. Sebagai contoh, hemoglobin yang mempunyai empat rantai. Masing-masing rantai merupakan satu subunit protein. Susunan subunit dalam protein oligomer disebut struktur kuartener. Struktur kuarterner terbentuk jika antarsubunit protein (dari struktur tersier) berinteraksi membentuk struktur kuarterner. Struktur kuartener mempunyai molekul yang sangat besar.

2.3

Sifat-sifat Protein a. Ionisasi Protein yang larut dalam air akan membentuk ion yang mempunyai muatan positif dan negative. Dalam suasana asam molekul protein akan membentuk ion positif, sedangkan dalam suasana basa akan membentuk ion negative. Protein mempunyai isolistrik yang berbeda-beda. b. Denaturasi Beberapa jenis protein sangat peka terhadap perubahan

lingkungannya.Suatu protein mempunyai arti bagi tubuh apabila protein tersebut di dalam tubuh dapat melakukan aktivitas biokimiawinya yang menunjang kebutuhan hidup. Aktivitas ini banyak tergantung pada struktur dan konformasi molekul protein berubah,misalnya oleh perubahan suhu,Ph atau karena terjadinya suatu reaksi dengan senyawa lain,ion-ion logam,maka aktivitas biokimiawinya akan berkurang.perubahan konformasi alamiah menjadi suatu konformasi yang tidak menentu merupakan suatu proses yang disebut denaturasi.Proses denaturasi ini kadangkadang dapat berlangsung secara reversible,kadang-kadang

tidak.Penggumpalan protein biasanya didahului oleh proses denaturasi yang berlangsung dengan baik pada titik isolistrik protein tersebut. Protein akan mengalami koagulasi apabila dipanaskan pada suhu 50 atau lebih.

c. Viskositas Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekul-molekul di dalam zat cair yang mengalir.Suatu larutan protein dalam air mempunyai viskositas atau kekentalan yang relative lebih besar daripada viskositas air sebagai pelarutnya. Pada umumnya viskositas suatu larutan tidak ditentukan atau diukur secara absolute, tetapi ditentukan viskositas relatif, yaitu

dibandingkan terhadap viskositas zat cair tertentu. Alat yang digunakan untuk menentukan viskositas ini ialah viscometer Oswald. Pengukuran viskositas dengan alat ini didasarkan pada kecepatan aliran suatu zat cair atau larutan melalui pipa tertentu.Serum darah misalnya, mempunyai kecepatan aliran yang lebih lambat dibandingkan dengan kecepatan aliran air.Apabila viskositas air diberi harga satu, maka viskositas serum darah mempunyai harga kira-kira antara 1,5 sampai 2,0. Viskositas larutan protein tergantung pada jenis protein, bentuk molekul, konsentrasi serta larutan.Viskositas berbanding lurus dengan konsentrasi tetapi berbanding terbalik dengan suhu.Larutan suatu protein yang bentuk molekulnya panjang mempunyai viskositas lebih besar daripada larutan suatu protein yang berbentuk bulat. Pada titik isolistrik viskositas larutan protein mempunyai harga terkecil.

d.

Kristalisasi Banyak protein yang telah dapat diperoleh dalam bentuk Kristal. Meskipun demikian proses kristalisasi untuk berbagai jenis protein tidak selalu sama, artinya ada yang dengan mudah dapat terkristalisasi, tetapi ada pula yang sukar. Beberapa enzim antara pepsin, tripsin, katalase, dan urease telah dapat diperoleh dalam bentuk Kristal. Albumin pada serum atau telur sukar dikristalkan. Proses kristalisasi protein sering dilakukan dengan jalan

penambahan garam ammoniumsulfat atau NaCl pada larutan dengan pengaturan pH pada titik isolistriknya. Kadang-kadang dilakukan pula penambahan asetonatau alcohol dalam jumlah tertentu.Pada dasarnya semua usaha yang dilakukan itu

dimaksudkan untuk menurunkan kelarutan protein dan ternyata pada titik isolistrik kelarutan protein paling kecil, sehingga mudah dapat dikristalkan dengan baik.

e. Sistem koloid Pada tahun 1861 Thomas Graham membagi zat-zat kimia dalam dua kategori, yaitu zat yang dapat menembus membran atau kertas perkamen dan zat yang tidak dapat menembus membran. Oleh karena yang mudah menembus membrane adalah zat yang dapat mengkristal, maka golongan ini disebut kristaloid, sedangkan golongan lain yang tidak dapat menembus membrane disbut koloid. Pengertian koloid pada waktu ii lebih banyak dihubungkan dengan besarnya molekul atau pada bobot molekul yang besar. Molekul yang besar atau molekul makro apabila dilarutkan dalam air mempunyai sifat koloid, yaitu tidak dapat menembus membrane atau kertas perkamen, tetapi tidak cukup besar sehigga tidak dapat mengendap secara alami.System koloid adalah system yang heterogen, terdiri atas dua fase, yaitu partikel keci yang terdispersi dan medium atau pelarutnya.Pada umumnya partiel koloid mempunyai ukuran antara 1 milimikaro-100 milimikro, namun batas ini tidak selalu tetap, mungkin lebih besar.Bobot molekul beberapa protein telah ditentukan menggunakan berdasarkan kecepatan yang

pengendapan

dengan

ultrasentrifuga

mempunyai kecepatan putar kira-kira 60.000 putaran per menit.

2.4

Fungsi dan Sumber Protein JENIS Enzim Protein struktural CONTOH Katalase pepsin Kalogen(pengikat jaringan dan tulang,

FUNGSI Katalik Struktural

elastin, keratin (rambut, kulit)

Motil (mekanik)

Protein kontraktil

Aktin, miosin (otot) Kasein (susu), ovalbumin (telur), feritin (penyimpan besi)

Penyimpanan (dari zat Protein angkutan makanan)

Pengangkutan (dari zat Protein angkutan makanan)

Albumin lemak), (oksigen).

serum

(asam

hemoglobin

Pengatur metabolisme sel)

(dari Protein Enzim pengatur

hormon

Insulin Fosfofruktokinase Imun globulin

Perlindungan (kekebalan, Protein penggumpal darah) Tanggap toksik Protein toksik

Trombin, fibrinogen Toksin bakteri

Berdasarkan fungsinya protein dapat dikelompokkan menjadi : a. Protein transport (hemoglobin, albumin serum)

b. Protein enzim (tripsin, pepsin) c. d. Protein struktural (keratin, kolagen) Protein pertahanan (antibodi, trombin)

e. Protein nutrien (kasein, ovalbumin) f. Protein pengatur (insulin, hormonpertumbuhan)

Menurut daya larut protein dapat dibedakan : a. Albumin. Albumin larut dalam air dan mengendap dalam garam

berkonsentrasi tinggi melalui proses yang disebut penggaraman atau salting aut.Contohnya : albumin telur dan albumin serum.

b. Globulin Globulintidak larut dalam air, tidak larut dalam garam encer, juga tidak larut dalamgaram pekat dengan kejenuhan 30-50 %. Pada temperatur rendah, pengendapanglobulin dan albumin dapat dilakukan dengan hati-hati ( mengaduk sesedikitmungkin)

memakai metode salting out. Dengan cara ini protein murni bahkan dapatdikristalkan. Contoh : globulin serum dan globulin telur. c. Glutelin Protein tidak larut dalam larutan netral,tetapi larut dalam asam dan basa encer. Contoh :protein gandum ( glutenin) dan protein padi ( orizenin) d. Gliadin ( prolamin) Gliadin larut dalam 70 80 % etanol,taklarut dalam air dan etanol 100%. Contoh : protein gandum (gliadin) dan protein jagung (zein). e. Histon Sangat basa dibandingkan dengan protein lain dan

cenderungberikatan dengan nukleat di dalam sel. Contoh: Histon timus, disebut juga nukleohistonsebab bergandengan dengan histon. Protein globin bersenyawa dengan heme (senyawa asam) membentuk hemoglobin. f. Protamin Dibanding dengan protein lain, protamin relatif mempunyaibobot molekul rendah. Protamin larut dalam air dan bersifat basa. Biasanyadidapatkan bergandengan dengan asam nukleat. Di dalam sperma ikan, disebutnukleoprotamin contoh: salmin.

Hidrolisis Protein Suatu polipeptida atau protein dapat mengalami hidrolisis jika dipanaskan dengan asam klorida pekat, sekitar 6 M. Dalam hal ini, ikatan peptida

diputuskan sehingga dihasilkan asam amino-asam amino bebas. Dalam tubuh manusia atau hewan, hidrolisis polipeptida atau protein terjadi karena pengaruh enzim. Ikatan peptida yang membangun rantai polipeptida dalam protein dapat diputus (dihidrolisis) menggunakan asam, basa, atau enzim. Pemecahan ikatan peptida dalam kondisi asam atau basa kuat merupakan proses hidrolisis kimia dan pemecahan ikatan peptida menggunakan enzim merupakan proses hidrolisis biokimia. Reaksi hidrolisis peptida akan menghasilkan produk reaksi yang berupa satu molekul dengan gugus karboksil dan molekul lainnya dengan gugus amina

Denaturasi Protein Denaturasi protein adalah kondisi di mana struktur sekunder, tersier maupun kuartener dari suatu protein mengalami modifikasi tanpa ada pemecahan ikatan peptida. Jika suatu larutan protein, misalnya albumin telur, dipanaskan secara perlahan-lahan sampai kira-kira 60-70C, lambat laun larutan itu akan menjadi keruh dan akhirnya mengalami koagulasi atau penggumpalan. Protein yang telah terkoagulasi tidak dapat larut lagi pada pendinginan. Perubahan seperti itu disebut denaturasi protein. Denaturasi protein juga dapat disebabkan perubahan pH yang ekstrim oleh beberapa zat pelarut seperti alkohol atau aseton, beberapa zat terlarut seperti urea, lalu oleh detergen, logam berat, ataupun oleh pengguncangan yang intensif. Protein yang terdenaturasi memiliki struktur yang tidak teratur, sehingga menyebabkan perubahan yang drastis dalam molekul protein dan membuat protein hampir selalu kehilangan fungsi biologisnya. Dari penelitian terhadap protein yang terdenaturasi, diketahui bahwa struktur primer protein (rangkaian urutan asam amino) tidak ada yang rusak, sedangkan struktur protein yang rusak adalah struktur sekunder, struktur tersier, atau struktur kuartenernya. Secara singkat, ikatan peptida dalam struktur utama tidak terhidrolisis, tetapi struktur heliks protein hilang. Maka dapat disimpulkan bahwa

10

denaturasi protein adalah pecahnya ikatan-ikatan dalam protein yang mengakibatkan protein menjadi terurai dan tidak bisa kembali ke kondisi awal. Faktor yang dapat menyebabkan denaturasi protein adalah: a. Panas b. Goncangan c. Penambahan bahan d. Aktifitas biologi 2.5 Metabolisme Protein Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme protein dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk digunakan.proses anabolik maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan diluar hati.asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu absorbsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Banyaknya asam amino dalam darah tergantung keseimbangan antara pembentukan asam amino dan penggunaannya. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah. Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahanperubahan tertentu dengan kecepatan yang berbeda untuk tiap protein. Protein dalam dara, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktu paruh antara 2,5 sampai 10 hari. Protein yang terdapat pada jaringan otot mempunyai waktu paruh 120 hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per kilogram berat badan diubah menjadi senyawa lain. Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang akan digunakan untuk memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti protein dalam jaringan yang mengalami proses penguraian dan untuk mengganti nitrogen yang telah dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk urea. Ada beberapa asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tidak dapat diproduksi oleh tubuh dalam jumlah yang memadai. Oleh karena itu asam amino tersebut,yang dinamakan asam essensial yang dibutuhkan oleh manusia. Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah yang digunakan. Pada proses pencernaan makanan, protein diubah

11

menjadi asam amino oleh beberapa reaksi hidrolisis serta enzimenzim yang bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja pada proses hidrolisis protein antara lain ialah pepsin, tripsin, kimotripsin, karboksi peptidase, amino peptidase, tripeptidase dan dipeptidase. Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka dengan proses absorpsi melalui dinding usus, asam amino tersebut sampai kedalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah proses transpor aktif yang memerlukan energi. Asam-asam amino dikarboksilat atau asam diamino diabsorbsi lebih lambat daripada asam amino netral. Dalam keadaan berpuasa, konsentrasi asam amino dalam darah biasanya sekitar 3,5 sampai 5 mg per 100 ml darah. Segera setelah makan makanan sumber protein, konsentrasi asam amino dalam darah akan meningkat sekitar 5 mg sampai 10 mg per 100 mg darah. Perpindahan asam amino dari dalam darah kedalam selsel jaringan juga proses tranpor aktif yang membutuhkan energi. Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus amino, kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses utama pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi. 1. Transaminasi Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat, a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi berikut :

12

Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase merupakan enzim yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak . Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. Semua enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah diterangkan bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi juga pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.

2. Deaminasi Oksidatif Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat. Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamat

dehidrogenase sebagai katalis. Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+. Selain NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+ sebagai aseptor elektron. Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino oksidase dan D-asam oksidase. Asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara metabolisme asam amino dengan siklus asam sitrat. ada dua jalur metabolik yang menuju kepada

13

pembentukan asetil koenzim A, yaitu melalui asam piruvat dan melalui asam asetoasetat. Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolik melalui asam piruvat ialah alanin, sistein, serin dan treonin. alanin menghasilkan asam piruvat dengan langsung pada reaksi transaminasi dengan asam a ketoglutarat. Treonin diubah menjadi gllisin dan asetaldehida oleh enzim treonin aldolase. glisin kemudian diubah menjadi asetil koenzim A melalui pembentukan serin dengan jalan penambahan satu atom karbon, seperti metal, hidroksi metal dan formil. koenzim yang bekerja disini ialah tetrahidrofolat. Urea terbentuk dari ammonia dan karbondioksida melalui serangkaian reaksi kimia yang berupa siklus, yang mereka namakan siklus urea. Pembentukan urea ini terutama berlangsung didalam hati. Urea adalah suatu senyawa yang mudah larut dalam air, bersifat netral, terdapat dalam urine yang dikeluarkan dari dalam tubuh. Dalam reaksi pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol ammonia bereaksi dengan satu mol karbondioksida dengan bantuan enzim karbamilfosfat sintetase. Reaksi ini membutuhkan energi, karenanya reaksi ini melibatkan dua mol ATP yang diubah menjadi ADP. Disamping itu sebagai kofaktor dibutuhkan mg++ dan N-asetil-glutamat. Karbamil fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin membentuk sitrulin. Dalam reaksi ini bagian karbomil bergabung dengan ornitin dan memisahkan gugus fosfat. Sebagai katalis pada pembentukan sitrulin adalah ornitin transkarbamilase yang terdapat pada bagian mitokondria sel hati. Selanjutnya sitrulin bereaksi dengan asam aspartat membentuk asam argininosuksinat. Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinat sintetase. Dalam reaksi tersebut ATP merupakan sumber energi dengan jalan melepaskan gugus fosfat dan berubah menjadi AMP. Dalam reaksi ini asam argininosuksinat diuraikan menjadi arginin dan asam fumarat. Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinase, suatu enzim yang terdapat dalam hati dan ginjal. Reaksi terakhir ini melengkapi tahap reaksi pada siklus urea. Dalam reaksi ini arginin diuraikan menjadi urea dan ornitin. Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi penguraian ini ialah

14

arginase yang terdapat dalam hati. Ornitin yang terbentuk dalam reaksi hidrolisis ini bereaksi dengan karbamilfosfat untuk membentuk sitrulin. Biosintesis protein yang terjadi dalam sel merupakan reaksi kimia yang kompleks dan melibatkan beberapa senyawa penting, terutama DNA dan RNA.molekul DNA merupakan rantai polinukleutida yang mempunyai beberapa jenis basapurin dan piramidin, dan berbentuk heliks ganda. Dengan demikian akan terjadi heliks gandayang baru dan proses terbentunya molekul DNA baru ini disebut replikasi, urutan basa purin dan piramidin pada molekul DNA menentukan urutan asam amino dalam pembentukan protein. Peran dari DNA itu sendri sebagai pembawa informasi genetik atau sifat-sifat keturunan pada seseorang dua tahap pembentukan protein: 1. Tahap pertama disebut transkripsi, yaitu pembentukan molekul RNA sesuai pesan yang diberikan oleh DNA. 2. Tahap kedua disebut translasi, yaitu molekul RNA menerjemahkan informasi genetika kedalam proses pembentukan protein.

15

BAB 3 PEMBAHASAN Protein merupakan makromolekul, asam amino merupakan satuan pembentuk protein. Protein yang dimakan atau dicerna akan dipecah menjadi asam amino yang kemudian diabsorbsi dan digunakan untuk membentuk protein lainnya. Umumnya terdapat 20 asam amino berbeda dalam makanan dari asam amino ini 10 diataranya tidak esensial karena dibuat oleh tubuh. Sisanya adalah asam amino esensial karena hanya diperoleh dari makanan. Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang akan digunakan untuk memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti protein dalam jaringan yang mengalami proses penguraian dan untuk mengganti nitrogen yang telah dikeluarkan dari tubuh dalam bentuk urea. Jumlah protein pada makanan bervariasi, jika makanan mengandung semua asam amino esensial maka disebut sebagai protein komplit, sedangkan jika ganya memiliki sedikit asam amino esensial berarti disebut asam amino inkomplet. Asam amino yang jumlahnya sedikit dibandingkan kebutuhan disebut asama amino terbatas. Secara umum protein hewani seperti daging dan telur adalah protein komplet. Protein dari tumbuhan cenderung mengandung sedikit asam amino tertentu misalnya pada gandum, lisin merupakan asam amino terbatas. Namun jika seorang vegetarian mengonsumsi diet yang bervariasi, maka semua asam amino esensial akan didadapat. Polipetida mengandung 10 atau lebih protein asam amino yang saling berikatan melalui ikatan peptida akan tetapi ada yang sebagian besar mengandung ribuan asam amino karena merupakan makromolekul. Setiap protein memiliki jumlah dan urutan asam amino yang spesifik. Perubahan posisi asam amino dalam rantai akan menghasilkan protein baru dengan struktur dan fungsi yang berbeda. Pada anemia sel sabit struktur hemoglobin hanya sedikit berbeda dari hemoglobin normal yaitu asama amino valin menggantikan asam amino glutamate. Hal ini akan mengubah bentuk sel darah merah menjadi bentuk sabit dan menurunkan kemampuannya dalam mengangkut oksigen.

16

Di dalam protein terdapat beberapa tingkatan struktur. Struktur primer adalah urutan asam amino dalam rantai. Struktur sekunder dibentuk oleh ikatan hydrogen pada rantai. Struktur protein merefleksikan fungsi biologisnya. Protein juga ddiklasifikasikan menurut bentuknya yaitu globular dan fibrosa. Protein fibrosa memiliki peran structural dan terdiri dari rantai-rantai panjang asam amino berpasanagan seperti serat tali misalanya kolagen atau keratin. Protein globular memiliki peran fungsional seperti gulungan tali berbentuk bulatmisalnya hemoglobin dan enzim. Enzim merupakan katalis biologi. Katalis mempercepat kecepatan reaksi tetapi tidak digunakan atau berubah dalam reaksi. Beberapa enzim berupa protein murni. Sedangkan enzim lain terdiri dari 2 bagian yaitu apoenzim(protein) dan kofaktor. Kofaktor dapat berupa logam seperti besi atau vitamin(disebut koenzim). Tidak adanya koenzim dapat mengakibatkan beberapa penyakit misalnya tidak adanya asam folat dapat menyebabkan anemia megaloblastik. Salah satu kelainan genetik tersering adalah fenilketonuria yang disebabkan oleh kurangnya enzim fenilalanin hidroksilase. Hal ini menyebabkan tubuh tidak mampui menggunakan asam amino fenilalanin yang terdapat pada semua makanan berprotein. Fenilalanin akan terakumulasi dalam tubuh dan dan dapat menyebabkan retardasi mental. Semua bayi baru lahir diperiksa terhadap kemungkinan Guthrie Enzim seringkali digunakan dalam bidang kedokteran untuk tujuan diagnostik. Enzim dapat bereaksi dengan substrat yang spesifik sehingan dapat mendeteksi substrat dalam konsentrasi yang rendah sekalipun, enzim glukosa oksidase digunakan untuk mendeteksi glukosa dalam darah atau urin. Aktivitas enzim spesifik dapat menunjukkan kejadian terbaru dalam tubuh. Misalnya setelah infark miokard (serangan jantung) terjadi peningkatan kadar tiga ezim yaitu laktat dehidrogenase (LDH), Aspartam transaminase (AST) dan keratinin kinase. (CK). Enzim-enzim ini terdapat dalam jaringan otot jantung dan jika terjadi kerusakan jaringan tersebut, maka enzim akan dilepaskan dalam darah. adanya kelainan ini dengan menggunakan tes darah atau tes

17

BAB 4 PENUTUP 4.1 Kesimpulan Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusun dari sejumlah L-asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida, berbobot molekul tinggi dari 5000 sampai berjuta-juta Protein merupakan makromolekul. asam amino merupakan satuan pembentuk protein. Protein yang dimakan atau dicerna akan dipecah menjadi asam amino yang kemudian diabsorbsi dan digunakan untuk membentuk protein lainnya. Umumnya terdapat 20 asam amino berbeda dalam makanan dari asam amino ini 10 diataranya tidak esensial karena dibuat oleh tubuh. Sisanya adalah asam amino esensial karena hanya diperoleh dari makanan.

4.2 Saran Demikian penyusunan makalah tentang metabolism protein, penulis sadar bahwa makalah ini jauh dari kesempurnaan dikarenakan keterbatasan pengetahuan penulis. Dengan demikian, kritik maupun saran sangat dibutuhkan demi kesempurnaan makalahs.

18

DAFTAR PUSTAKA

Guyton AC, Hall JE, 1996, Buku Ajar Fisiologi Kedokteran, Edisi IX, Penerjemah: Setiawan I, Tengadi LMAKA, Santoso A, Jakarta: EGC Murray RK, Granner DK, Mayes PA, Rodwell VW, 2003, Biokimia Harper, Edisi XXV, Penerjemah Hartono Andry, Jakarta: EGC Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI), Jakarta: EGC

19