Anda di halaman 1dari 18

Struktur, fungsi, Klasifikasi dan

Sistem kerja enzim


Biokimia Gizi
Karelius, S.Si, M.Sc
Enzim
Enzim merupakan unit fungsional pada metabolisme sel. Enzim
bekerja tahap-demi tahap secara berurutan, mengkatalis reaksi-
antara pada metabolisme di dalam sel, dimana pada proses
tersebut molekul nutrisi didegradasi, energi kimia yang dihasilkan
ditangkap dan ditransformasi, dan makromolekul penyusun sel
disintesa dari prekursornya yang lebih sederhana.
Di antara enzim-enzim tersebut, terdapat satu golongan enzim yang
disebut enzim regulator atau enzim pengendali, yang peka
terhadap berbagai isyarat metabolik dan merubah kecepatan
katalitiknya sesuai dengan isyarat yang ada. Sistem enzim bekerja
secara terkoordinasi untuk menghasilkan keadaan harmonis antara
berbagai aktivitas metabolisme yang sangat penting untuk
memelihara kelangsungan hidup sel.
Sejarah enzim
Sejak masa silam manusia sudah pandai membuat minuman beralkohol, pengolahan makanan
dan untuk keperluan sehari-hari lainnya yang memerlukan suatu bahan tambahan untuk
mempercepat prosesnya. Namun demikian, baru tahun 1800-an penelitian ke arah enzim
dilakukan, diantaranya pencernaan makanan oleh cairan lambung, pemecahan karbohidrat
berbagai ekstrak tumbuhan oleh saliva.
Pada tahun 1850-an Lois Pasteur mempostulatkan bahwa fermentasi (gula menjadi alkohol)
kemudian disebut enzymes (artinya di dalam ragi).
Pada tahun yang sama Edward Buchner mengekstrak suatu bahan aktif yang larut dalam air dari
sel ragi yang merupakan kumpulan enzim yang mengkatalis proses fermentasi. Penemuan ini
membuktikan bahwa enzim penting tersebut masih dapat berfungsi setelah dikeluarkan dari
sel hidup.
Pada awal abad 20, Emil Fischer, melakukan penelitian sistematik utama mengenai sifat
kekhususan enzim (terhadap substrat)
Pada tahun 1926, enzim pertama kali berhasil diisolasi dalam bentuk kristal murni. Enzim
tersebut adalah urase, yang diperoleh dari ekstrak sejenis kacang oleh James Sumner, dilah
yang mempostulatkan bahwa semua enzim adalah proten.
Pada tahun 1930, John Northrop bersama timnya berhasil mengkristalkan pepsin dan tripsin, dan
juga mendapatkan bahwa kedua enzim tersebut adalah protein.
Sejak itu penelitian mengenai enzim semakin intensif, saat ini lebih dari 2000 enzim telah
diidentifikasi, masing-masing mengkaltalis reaksi yang berbeda.
Enzim memiliki struktur protein
Sejauh ini semua enzim murni merupakan protein,
sedangkan aktivitas katalitik enzim tergantung pada
konformasi strukturnya sebagai protein. Jika struktur
lipatan (tersier) protein dirusak, baik dengan
pemanasan, diberi pH mencolok, atau dengan bahan
yang dapat menyebabkan denaturasi protein lainnya,
sifat katalis enzim juga akan hilang. Dengan demikian,
struktur primer, sekunder, tersier dan bahan kuartener
protein paada enzim, sangat penting dalam aktivitas
katalitiknya.
Komposisi Enzim
Komposisi enzim, beberapa diantaranya hanya mengandung rantai
polipeptida, tanpa gugus lain selain residu asam amino, contohnya enzim
pankreas ribonuklease. Namun demikian beberapa enzim memerlukan
komponen kimia lain dalam melakukan aktivitasnya. Komponen lain
tersebut disebut kofaktor, dapat berupa zat-zat anorganik seperti ion-ion
logam, atau dapat berupa suatu molekul organik kompleks yang disebut
koenzim, beberapa enzim memerlukan keduanya sekaligus. Dalam
beberapa enzim, koenzim dan ion logam ada yang terikat secara lemah
dengan molekul enzimnya, tetapi ada pula yang terikat kuat dan
permanen bersama molekul enzim, dalam hal ini sebut gugus protetik.
Susunan lengkap enzim dengan koenzim atau ion logam, yang aktif secara
katalitik disebut haloenzim. Bagian koenzim atau kofaktor relatif stabil
terhadap pemanasan, sedangkan bagian protein yang disebut apoenzim,
dapat mengalami denaturasi oleh pemanasan.
Kofaktor anorganik dengan
enzimnya
Kofaktor Enzim
Fe
2+
dan Fe
3+

Sitokrom oksidase
Katalase
Peroksidase
Cu
2+
Sitokrom oksidase
Zn
2+
DNA Polimerase
Karbonik anhidrase
Alkohol dehidrogenase
Mg
2+
Heksokinase
Glukosa-6-fosfatase
Piruvat kinase
Mn
2+
Arginase
K
+
Piruvat kinase
Ni
2+
urase
Mo Nitrat reduktase
Se Glutation peroksidase
Koenzim dengan gugus fungsi
yang ditanganinya
Koenzim Gugus yang ditransfer
Tiamin pirofosfat aldehid
Flamin adenin dinukleotida (FAD) Atom hidrogen
Nikotinamid adenin dinukleotida (NAD) Ion hidrida (H
+
)
Koenzim A Gugus asli
Pirodoksal fosfat Gugus amino
5-deoksiadenosikobalami (B12) Atom H dan gugus alkil
Biotin CO
2
tetrahidrofolat Gugus dengan satu atom C
Klasifikasi Enzim
Berbagai enzim dapat dikenali, karena nama-nya memiliki alkhiran
ase dari nam, misalnya substratnya misalnya urase adalah enzim
yang mengkaltalisis hidrolisis urea dan arginase mengkatalis
penguraian arginin. Tetapi beberapa enzim memiliki nama yang
tidak menggambarkan nama substratnya, seperti pepsin dan
tripsin. Adakalanya sebuah enzim memiliki dua macam nama, atau
dua enzim memilki nama yang sama. Karena ketidaktentuan itu,
dan karena jumlah enzim yang ditemukan semakin banyak, maka
diperlukan sistem tata nama enzim secara sistematis, sekaligus
klasifikasinya.
Sistem tata nama dan klasifikasi enzim secara internasional telah
disepakati, dimana enzim digolongkan ke dalam 6 kelas, setiap
kelas dibagi ke dalam sub-kelas berdasarkan reaksi yang
dikatalisisnya.
Klasifikasi enzim beserta reaksi
yang dikatalisnya
Golongan Kelas Jenis reaksi yang dikatalis
1 oksidoreduktase Transfer elektron
2 transferase Transfer gugus fungsi
3 hidrolase Hidrolisis menghasilkan air
4 liase Reaksi adisi dan eliminasi
5 isomerase Transfer gugus dalam molekul membentuk
isomer
6 ligase Pembentukan ikatan C-C, C-S, C=O, dan
C-N dengan reaksi kondensasi yang
dikopling dengan pemutusan ATP
Penjelasan Klasifikasi enzim
Setiap enzim mempunyai nama dengan kode klasifikasi sebanyak 4 digit, yang
menggambarkan reaksi yang dikatalisisnya. Sebagai contoh ATP : glukosa
fosfotransferase menunjukkan reaksi transfer gugus fosfat dari ATP kepada
glukosa. Merupakan kelas kedua dalam klasifikasi enzim pada tabel klasifikasi,
sedangkan nomor klasifikasinya adalah 2.7.1.1, angka-angka tersebut merupakan
kode sebagai berikut :
Digit ke 1 : kelas (transferase)
Digit ke 2 : sub kelas (fosfotransferase)
Digit ke 3 : sub-sub kelas (fosfotransferase dengan gugus
hidroksil sebagai penerima)
Digit ke 4 : D-glukosa sebagai senyawa penerima gugus fosfat
yang ditransfer.
Pada umumnya nama sistematik suatu enzim relatif panjang, sehingga dikenal juga
nama trivial dari enzim tersebut. Untuk ATP : glukosa fosfotransferase di atas,
nama trivialnya heksokinase hekso untuk glukosa (6 atom C) dan kinase untuk
reaksi yang menggunakan ATP sebagai sumber gugus fosfat.

Sistem kerja enzim
Proses katalisis diperlukan interaksi antara katalis dengan substrat demikian pula
proses yang terjadi dengan enzim. Ada 2 model hipotesis yang diajukan
mengenai bagaimana enzim berikatan dengan substrat saat melakukan katalisis,
yaitu model lock-and-key dan model induced-fit
Model lock-and-key menggambarkan bahwa enzim dan substrat, seperti kunci
gembok dan anaknya, hanya anak kunci yang cocok yang bisa masuk ke dalam
gembok, demikian pula halnya hanya substrat yang sesuai yang dapat dikatalisis
oleh enzim tertentu dalam reaksinya. Model ini mengisyaratkan bahwa struktur
enzim berlaku kaku sehingga hanya substrat dengan struktur tertentu yang dapat
asuk ke dalam enzim sesuai dengan struktur enzim tersebut.
Model kedua, dikenal dengan induced-fit, menggambarkan bahwa enzim akan
mengalami sedikit perubahan struktur konformasi jika berikatan dengan substrat.
Model ini beranggapan bahwa struktur enzim tidak kaku, tetapi memiliki bagian
berupa ruang yang mudah mengalami konformasi jika substrat masuk ke
dalamnya.
Model interaksi lock-and-key
Pada umumnya enzim memiliki kekhasan terhadap
substrat yang mendekati absolut, artinya enzim tersebut
hanya mengkatalis satu macam substrat saja.
Contohnya enzim aspartase yang mengkatalis reaksi
reversibel adisi amonia terhadap ikatan rangkap asam
fumarat membentuk asam L-aspartat. Aspartase tidak
mengkatalis adisi amonia terhadap ikatan rangkap asam
lain. Aspartase juga memiliki spesifik geometri dan optik
substrat, demikian spesifiknya sehingga hanya
mengkatalisis isomer L-aspartat tetapi tidak D-aspartat,
juga asam maleat isomer cis- dari fumarat.
Sebagaimana umumnya yang terjadi, pada senyawa
karbon, reaksi tidak melibatkan keseluruhan molekul,
tetapi berlangsung pada bagian tertentu dari molekul
tersebut yang disebut gugus fungsi. Hal ini berhubungan
dengan keberadaan enzim sebagai protein sehingga
rantai samping polipeptida protein atau asam amino
sangat menentukan enzim yang berperan dalam
interaksi yang terjadi.

Faktor yang mempengaruhi kerja
enzim
1. pH
Sebagai protein, struktur enzim dipengaruhi oleh pH
lingkungannya. Gugus aktif dapat bermuatan positif, negatif atau
ganda pada pH tertentu. Enzim bekerja maksimal pada pH
tertentu disebut pH optimum.
2. Suhu
Karena enzim merupakan protein, maka pada temperatur tertentu
enzim akan memberikan aktivitas maksimum, yaitu disebut
temperatur optimum, sedangkan di atas temperatut tersebut
enzim akan mengalami penurunan aktivitas akibat terjadinya
denaturasi pada enzim.
3. Inhibitor
Adalah suatu senyawa yang dapat menghambat kerja dari enzim.
Senyawa ini berperan penting dalam mempelajari sifat obat atau
racun berkaitan dengan fungsinya dengan melihat hambatannya
terhadap enzim tertentu yang terlibat dalam gangguan fungsi sel.




pH optimum beberapa enzim
Enzim pH Optimum
Pepsin 1,5
Tripsin 7,7
Katalase 7,6
Arginase 9,7
Fumarase 7,8
Ribonuklease 7,8
Amilase 5,6 7,2
Lipase 7,0
Sukrase 6,2
Profil aktivitas enzim terhadap
kenaikan temperatur