Asam Amino dan Protein

Di dalam setiap sel yang hidup, protein

merupakan bagian yang sangat penting.
Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein
merupakan komponen terbesar setelah air.
Kekurangan protein dalam waktu lama dapat
mengganggu berbagai proses dalam tubuh
dan menurunkan daya tahan tubuh terhadap
penyakit.
Protein dalam bahan makanan yang dikonsumsi
manusia akan diserap oleh usus dalam bentuk
asam amino
Bila suatu protein dihidrolisis dengan asam,
alkali, atau enzim, akan dihasilkan campuran
asam-asam amino
Sebuah asam amino terdiri dari gugus amino,
sebuah gugus hidroksil, sebuah atom hidrogen,
dan gugus R yang terikat pada sebuah atom C.
Di dalam tubuh manusia terjadi suatu siklus
protein, artinya protein dipecah menjadi
komponen-komponen yang lebih kecil yaitu
asam amino dan atau peptida. Terjadi juga
sintesis protein baru untuk mengganti yang
lama.

Protein
Molekul yg sangat vital untuk
organisme terdapt di semua sel
Polimer disusun oleh 20 mcm
asam amino standar
Rantai asam amino dihubungkan dg
iktn kovalen yg spesifik
Struktur & fungsi ditentukan oleh
kombinasi, jumlah dan urutan asam
amino
Sifat fisik dan kimiawi dipengaruhi
oleh asam amino penyusunnya
Asam Amino
merupakan unit penyusun
protein
Struktur:
satu atom C sentral yang
mengikat secara kovalent:
gugus amino,
gugus karboksil,
satu atom H dan
rantai samping (gugus R)


7
Amino Acid Structure
copyright cmassengale
Gugus R rantai samping yang berbeda-beda pada
setiap jenis asam amino
Gugus R yang berbeda-beda tersebut menentukan:
-. Struktur
-. Ukuran
-. Muatan elektrik
-. Sifat kelarutan di dalam air
Asam amino standar
Asam amino yang menyusun
protein organisme ada 20
macam disebut sebagai asam
amino standar
Asam amino
Klasifikasi Asam amino
Diklasifikasikan berdasar gugus R (rantai samping)
Biasanya sifat-sifat seperti: hidrofobik/hidrofilik, polar/non
polar, ada/tidaknya gugus terionisasi
AROMATIK
POLAR
ACIDIC (-)
BASIC (+)
NON
POLAR
Asam amino non polar
Memiliki gugus R alifatik
Glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin dan prolin
Bersifat hidrofobik.
Umum terdapat pada protein yang berinteraksi
dengan lipid
Asam amino polar
Serin , threonin, sistein, metionin, asparagin,
glutamin
Bersifat hidrofilik mudah larut dalam air
Cenderung terdapat di bagian luar protein
Asam amino dengan gugus R aromatik
Fenilalanin, tirosin dan triptofan
Bersifat relatif non polar hidrofobik
Asam amino aromatik mampu menyerap sinar UV
280 nm sering digunakan utk menentukan kadar
protein
Asam amino dengan gugus R bermuatan positif
Lisin, arginin, dan histidin
Mempunyai gugus yg bsft basa pd rantai
sampingnya
Bersifat polar terletak di permukaan protein dapat
mengikat air.
Asam amino dengan gugus R
bermuatan negatif

Aspartat dan glutamat
Mempunyai gugus karboksil pada rantai
sampingnya bermuatan (-) / acid pada pH 7

Fungsi Protein
Sebagai enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau
dibantu oleh suatu senyawa makromolekul
spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang
sangat sederhana seperti reaksi transportasi
karbon dioksida sampai yang sangat rumit
seperti replikasi kromosom.

Alat pengangkut dan penyimpan
Banyak molekul dengan BM kecil serta
beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan
oleh protein-protein tertentu. Misalnya
hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit,
sedangkan mioglobin mengangkut oksigen
dalam otot.
Pengatur pergerakan
Protein merupakan komponen utama daging,
gerakan otot terjadi karena adanya dua molekul
protein yang saling bergeseran.
Penunjang mekanis
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang
disebabkan adanya kolagen, suatu protein berbentuk
bulat panjang dan mudah membentuk serabut.
Pertahanan tubuh atau imunisasi
Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu
suatu protein khusus yang dapat mengenal dan
menempel atau mengikat benda-benda asing yang
masuk ke dalam tubuh seperti virus, bakteri, dan sel-sel
asing lain.
Media perambatan impuls syaraf
Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya
berbentuk reseptor, misalnya rodopsin, suatu
protein yang bertindak sebagai reseptor
penerima warna atau cahaya pada sel-sel mata.
Pengendalian pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam
bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi
bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan
karakter bahan
Sifat-sifat fisikokimia protein
Sifat fisikokimia setiap protein tidak sama,
tergantung pada jumlah dan jenis asam
aminonya.
Berat molekul protein sangat besar
Ada protein yang larut dalam air, ada pula
yang tidak dapat larut dalam air, tetapi semua
protein tidak larut dalam pelarut lemak.
Bila dalam suatu larutan protein ditambahkan
garam, daya larut protein akan berkurang,
akibatnya protein akan terisah sebagai
endapan. Peristiwa pemisahan protein ini
disebut salting out.
Apabila protein dipanaskan atau
ditambahkan alkohol maka protein akan
menggumpal.
Protein dapat bereaksi dengan asam dan
basa
Kebutuhan protein
Kebutuhan manusia akan protein dapat dihitung
dengan mengetahui jumlah nitrogen yang
hilang.
Kebutuhan protein untuk tubuh manusia rata-
rata sebesar 1 g protein/kg berat badan per hari

KLASIFIKASI PROTEIN
Berdasarkan fungsi biologik
a. protein struktural : kolagen, elastin, keratin, fibrin.
b. enzim
c. hormon
d. toxin
e. antibodi
f. Hemoglobin
Berdasarkan Komposisi
- Protein sederhana
- Protein terkonjugasi gugus prostetik
- Contoh : khromoprotein, fosfoprotein, glikoprotein,
lipoprotein, nukleoprotein.

STRUKTUR PROTEIN
Struktur primer
- sifat kovalen pada ikatan peptida stabil, tidak
dipengaruhi oleh : pH, pelarut.
- Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar
- R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang
Struktur sekunder
- Terbentuk karena ikatan hidrogen
- Bentuk spiral ( helix)
- Gugus karbonil dari setiap asam amino membentuk
ikatan hidrogen dengan gugus amino dari asam
amino ke tiga di sepanjang rantai polipeptida



Struktur tertier
- Dibentuk oleh interaksi antara gugus samping (R) dari
asam asam amino.
- Hasil interaksi : pelipatan helix struktur
globular, gugus R yang hidrofobik disembunyikan di
dalam lipatan protein menjadi sangat larut dlm air.
- Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin telur
- Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan garam, ikatan
hidrogen, atraksi hidrofobik.

DENATURASI PROTEIN
Setiap perubahan terhadap struktur sekunder/tertier protein
Molekul protein dapat pula mengendap peristiwa
koagulasi
Denaturasi belum tentu mengakibatkan koagulasi.
Potein dapat saja mengendap, tetapi dapat kembali ke
keadaan semula flokulasi
Faktor-faktor penyebab denaturasi protein :
- perubahan pH : penggumpalan kasein
- Panas : merusak ikatan hidrogen dan jembatan garam
- Radiasi : sinar X dan U.V
- Pelarut organik : aseton, alkohol.
- Garam-garam dari logam berat : Ag
2+
, Hg
2+
, Pb
2+


UJI KUALITATIF PROTEIN
Reaksi Xantoprotein

Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati
ke dalam larutan protein. Setelah dicampur terjadi
endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning
apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi ialah nitrasi
pada inti benzena yang terdapat pada molekul protein.
Reaksi ini positif untuk protein yang mengandung tirosin,
fenilalanin dan triptofan.
Reaksi Hopkins-Cole

Larutan protein yang mengandung triptofan dapat
direaksikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang
mengandung asam glioksilat. Pereaksi ini dibuat dari
asam oksalat dengan serbuk magnesium dalam air.
Setelah dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole, asam
sulfat dituangkan perlahan-lahan sehingga membentuk
lapisan di bawah larutan protein. Beberapa saat
kemudian akan terjadi cincin ungu pada batas antara
kedua lapisan tersebut.
Reaksi Millon

Pereaksi Millon adalah larutan merkuro dan merkuri
nitrat dalam asam nitrat. Apabila pereaksi ini
Ditambahkan pada larutan protein, akan menghasilkan
endapan putih yang dapat berubah menjadi merah oleh
pemanasan. Pada dasarnya reaksi ini positif untuk fenol,
karena terbentuknya senyawa merkuri dengan gugus
hidroksifenil yang berwarna.
Reaksi Natriumnitroprusida

Natriumnitroprusida dalam larutan amoniak akan
menghasilkan warna merah dengan protein yang
mempunyai gugus SH bebas. Jadi protein yang
mengandung sistein dapat memberikan hasil positif.
Reaksi Sakaguchi

Pereaksi yang digunakan ialah naftol dan
natriumhipobromit. Pada dasarnya reaksi ini
memberikan hasil positif apabila ada gugus guanidin.
Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin
dapat menghasilkan warna merah.
Metode Biuret

Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian
ditambahkan larutan CuSO
4
encer. Uji ini untuk
menunjukkan adanya senyawa yang mengandung
gugus amida asam yang berada bersama gugus amida
yang lain. Uji ini memberikan reaksi positif yaitu ditandai
dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet.
UJI KUANTITATIF PROTEIN
Metode Kjeldahl

Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk
penetapan nitrogen total pada asam amino, protein, dan
senyawa yang mengandung nitrogen.
Sampel Didestruksi dengan asam sulfat dan dikatalisis
dengan katalisator yang sesuai sehingga akan
menghasilkan amonium sulfat. Setelah pembebasan
alkali dengan kuat, amonia yang terbentuk disuling uap
secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan
ditetapkan secara titrasi.
Metode Titrasi Formol

Larutan protein dinetralkan dengan basa (NaOH) lalu
ditambahkan formalin akan membentuk dimethilol.
Dengan terbentuknya dimethilol ini berarti gugus
aminonya sudah terikat dan tidak akan mempengaruhi
reaksi antara asam dengan basa NaOH sehingga akhir
titrasi dapat diakhiri dengan tepat. Indikator yang
digunakan adalah p.p., akhir titrasi bila tepat terjadi
perubahan warna menjadi merah muda yang tidak hilang
dalam 30 detik.