BAB II

TINJAUAN PUSTAKA
Protein adalah suatu polipeptida yang mempunyai bobot molekul yang sangat
bervariasi, dari 5000 hingga lebih dari satu juta. Disamping berat molekul yang
berbeda-beda, protein mempunyai sifat yang berbeda-beda pula. Ada protein yang
mudah larut dalam air, tetapi ada juga yang sukar larut dalam air. Rambut dan kuku
adalah suatu protein yang tidak larut dalam air dan tidak mudah bereaksi, sedangkan
protein yang terdapat dalam putih telur mudah larut dalam air dan mudah bereaksi
(Poedjadi, 1994).
Ditinjau dari strukturnya protein dapat dibagi dalam dua golongan besar,
yaitu golongan protein sederhana dan protein gabungan. Yang dimaksud dengan
protein sederhana ialah protein yang hanya terdiri atas protein dan gugus bukan
protein. Gugus ini disebut gugus prostetik dan terdiri atas karbohidrat, lipid atau
asam nukleat (Poedjadi, 1994).
Protein sederhana dapat dibagi dalam dua bagian menurut bentuk
molekulnya, yaitu protein fiber dan protein globular. Protein fiber mempunyai
bentuk molekul yang panjang seperti serat atau serabut, sedangkan protein globular
berbentuk bulat (Poedjadi, 1994).
Viskositas adalah tahanan yang timbul oleh adanya gesekan antara molekul-
molekul didalam zat cair yang mengalir. Suatu larutan protein dalam air mempunyai
viskositas atau kekentalan yang relatif lebih besar daripada viskositas air sebagai
pelarutnya. Pada umunya viskositas suatu larutan tidak ditentukan atau diukur secara
absolut, tetapi ditentukan viskositas relatif, yaitu dibandingkan terhadap viskositas
zat cair tertentu (Poedjadi, 1994).
Menurut Emil Fischer protein tersusun dari gabungan sejumlah molekul
asam-asam amino yang saling ikat-mengikat dengan ikatan peptida sehingga
terbentuk suatu polipeptida. Pada hidrolisis protein dihasilkan lebih kurang 25
macam asam-asam amino maka jelaslah bahwa protein harus mempunyai struktur
molekul yang sangat kompleks. Peptida yang paling sederhana ialah glisilglisin yang
terbentuk dari reaksi. (Polling, 1989).
Sebagian besar protein yang mudah larut dalam air bersifat amfoter. Dalam
suasana asam, gugus aminonya akan menerima protein, sehingga dalam keadaan ini
protein terdapar sebagai ion positif. Jika arus listrik dialirkan melalui larutan tersebut
maka proteinnya akan bergerak ke katode. Dalam lingkungan alkalis gugus COOH-
nya akan melepas proton, sehingga protein sebagai ion negatif dan bergerak ke anode
(Polling, 1989).
Tanin merupakan senyawa poliphenol dengan bobot molekul tinggi dan
mempunyai kemampuan mengikat protein. Albumin berdasarkan strukturnya
termasuk protein sederhana dengan bentuk molekul globular. Optimalisasi
pengikatan tanin daun nangka dengan protein bovine serum albumin (BSA)
dilaksanakan dalam 2 tahap penelitian. Penelitian tahap pertama adalah penentuan
kadar tanin daun nangka dan penentuan kadar tanin kondensasi daun nangka yang
berasal dari lokasi dengan jenis tanah mediteran. Penelitian tahap kedua adalah
optimalisasi pengikatan tanin daun nangka dengan protein bovine serum albumin.
Penelitian tahap kedua dilakukan dengan dua metode pengukuran, yaitu dengan
metode presipitasi protein oleh senyawa phenolik dan penentuan kadar protein
menggunakan metode Lowry. Dari penelitian tahap pertama diketahui kadar total
phenol 10,63%, total tanin 7,08% dan tanin kondensasi 5,57%. Hasil optimalisasi
menunjukkan bahwa jumlah senyawa phenol yang dapat mengikat protein BSA
secara optimal sebesar 5,71+0,18 mg/100mg bahan kering daun nangka, 1 g tanin
dapat mengikat 23,15 g protein BSA atau 1 g tanin kondensasi dapat mengikat
protein BSA sebesar 28,89 g (Sasongko dkk., 2010).
Penentuan protein didalam makanan sebaiknya, mengenai kuantitas dan
kualitasnya. Kuantitas protein ditentukan melalui penentuan nitrogen total (N),
dengan metode destruksi menurut Kyeldahl. Protein didalam bahan makanan
didektruksi secara oksidatif dengan pertolongan H
2
SO
4
pekat, sambil dipanaskan.
Dalam proses ini protein didestruksi total menjadi CO
2
dan H
2
O, dan nitrogren
menjadi ammonium sulfat (NH
4
)
2
SO
4
(Jauhari, 2013).
Pemanfaatan MALDI untuk protein dan peptida analisis terletak pada
kemampuannya untuk memberikan berat molekul yang sangat akurat informasi pada
molekul utuh. Kemampuan untuk menghasilkan informasi yang akurat tersebut bisa
sangat berguna untuk identifikasi protein dan karakterisasi. Sebagai contoh, protein
sering dapat jelas diidentifikasi oleh analisis massa akurat peptida penyusunnya
(diproduksi oleh salah satu pengobatan kimia atau enzimatik sampel). Selain itu,
identifikasi protein juga dapat difasilitasi oleh analisis protein peptida proteolitik
fragmen dalam fase gas, ion fragmen yang dihasilkan dalam MALDI spektrometer
massa melalui tabrakan disosiasi (CID) menghasilkan informasi mengenai primer
struktur dan modifikasi. Spektrometri massa (n series) (MSN) percobaan, yang
sebelumnya diperbolehkan dengan gardu dan spektrometer massa perangkap ion
sekarang dicapai dengan sumber MALDI (dikenal sebagai sumber pos pembusukan
atau PSD) (Lewis dkk., 2000).
Stabilitas Protein adalah perbedaan energi bebas antara benar struktur melipat
protein dan dilipat, bentuk terdenaturasi. di bentuk terdenaturasi, protein yang dilipat,
rantai samping dan peptida belakang yang terkena air, dan protein yang disesuaikan
(bergerak antara banyak, struktur acak yang berbeda). Semakin stabil protein,
semakin besar perbedaan energi bebas antara bentuk dilipat dan struktur asli
(Gilbert, 2000).
Protein akan mengalami koagulasi apabila dipanaskan pada suhu 50
0
C atau
lebih. Koagulasi ini hanya terjadi apabila larutan protein berada pada titik
isolistriknya masih dapat larut pada pH diluar titik isolistrik tersebut. Air ternyata
diperlukan unutk proses denaturasi oleh panas. Putih telur yang kering dapat
dipanaskan hingga 100
0
C dan tetap dapat larut dalam air. Disamping oleh pH, suhu
tinggi dan ion logam berat, denaturasi oleh adanya gerakan mekanik, alcohol, aseton,
eter dan detergen (Poedjadi, 1994).