Anda di halaman 1dari 20

REVISI

BAB I
PENDAHULUAN

A. Judul :
Protein
B. Tujuan :
Mengenal sifat-sifat protein

























REVISI


BAB II
TINJAUAN PUSTAKA

Protein adalah senyawa organik komples yang mempunyai bobot molekul
tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein
merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari
gugus amino dan gugur karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari
6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida.
Protein banyak tergandung di dalam makanan yang sering dikonsumsi oleh
manusia. Seperti tempe, tahu, ikan, dan lain sebagainya. Secara umum, sumber
dari protein adalah dari sumber nabati dan hewani. Protein sangat penting bagi
kehidupan organisme, karena berfungsi untuk memperbaiki sel-sel tubuh yang
rusak dan suplai nutrisi yang dibutuhkan tubuh.
Istilah protein pertama kali ditemukan oleh G.J. Muider seorang pakar kimia
berkebangsaan Belanda peda tahun 1939. Kata protein berasal dari kata Yunani,
yaitu Proteios yang berarti pertama atau paling utama. Sehingga protein
memegang peranan penting dalam kehidupan. Protein merupakan senyawa
organik makromolekul yang mempunyai susunan kompleks dan terdiri atas
polimer-polimer alam yang terdiri atas beberapa alfa asam amino, serta terikat
melalui ikatan peptida. ( Martoharso dan Soeharsono, 1993)
Protein bukanlah merupakan zat tunggal serta molekulnya sederhana, tetapi
masih terdiri atas asam amino karena susunan proteinnya adalah asam amina,
maka susunan kimianya mengandung unsur seperti kandungan unsur pada asam-
asam amino penyusun yaitu Karbon (C) 52,40%; Nitrogen (N) 15,30-18,00%;
Oksigen (O) 21-23,5%; Hidrogen (H) 6,9-7,3%; Belerang (S) 0,8-2%; sedikit
fosfor dan megnesium, juga kadang-kadang mengandung unsur lain seperti Fe
(besi). Penyebab terjadinya perbedaan protein satu dengan yang lainnya
tergantung dari :
REVISI
1. Jumlah asam amino penyusun
2. Macam asam amino penyusun
3. Cara kombinasi asam amino penyusn dan tidak berpengaruh pada
faktor genetik. (Muljana, W, 1985)
Ikatan-ikatan protein dapat dibagi menjadi beberapa jenis ikatan molekul
protein, yaitu ikatan peptida, ikatan sistin, ikatan garam, ikatan ester, dan ikatan
hidrogen. Ikatan peptida (Ikatan amina asam) adalah ikatan yang terdapat pada
rantai peptida yaitu ikatan antara asam amino satu dengan yang lain; Ikatan sistin
(ikatan disulfida dalam protein) adalah ikatan atom-atom didalam molekul
disebabkan persatuan elektron yang dimiliki bersama oleh dua atom. Ikatan sistin
terjadi apabila ada dua asam amino dalam rantai peptida berdekatan, protein
dengan ikatan sistin jika dibakar akan mengeluarkan bau yang tidak enak; ikatan
garam terjadi secara heteropolar atau elektrovalen yaitu ikatan antar ion-ion yang
bermuatan berlawanan dengan suatu molekul. Disebabkan oleh gaya
elektrostatika, ikatan ini terjadi antara radikal karbonil bebas berdekatan dengan
radikal amino bebas; ikatan ester adalah ikatan antara asam amino radikal
karboksil bebas dengan asam amino yang memiliki radikal hidroksil bebas; dan
ikatan hidrogen adalah ikatan yang terdapat pad molekul protein, merupakan
ikatan penghubung antara C=C dengan H-N-. (Klanertelter, 1991)
Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang
akan digunakan untuk memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti
protein dalam jaringan yang akan mengalami proses penguraian dan untuk
menggantikan nitrogen yang telah dikeluarkan oleh tubuh dalam bentuk urea. Ada
beberapa asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh, akan tetapi tidak dapat
diproduksi oleh tubuh dalam jumlah yang memadai. Adam amino tersebut disebut
asam amino esensial. Kebutuhan akan asam amino esensial bagi anak-anak
relative lebih besar daripada orang dewasa. (Poedjati, 1994)
Beberapa uji protein yang dapat dilakukan sebagai berikut :
1. Ui Biuret
Uji ini untuk menunjukan adanya senyawa yang mengandung gugus amida
asam yang berada bersama gugus amida yang lain. Uji ini memberikan reaksi
REVISI
positif dengan timbulnya warna merah violet atau biru violet. (Anonim a,
2008)

2. Uji Xantoprotein
Larutan asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati kedalam larutan
protein. Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi
kuning apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti benzena
yang terdapat pada molekul protein. Reaksi positif untuk protein mengandung
tirosin, fenilalanin, dan triptofan. (Anonim, 2008)
3. Uji Belerang
Reaksi ini akan menunjukan aanya belerang dalam protein. (Fressenden, 1989)
4. Uji Ninhydrin
Reaksi ini berguna untuk mendeteksi asam amino, reaksi positif akan
menunjukan warna violet. (Fressenden, 1989)
5. Uji Molish
Ke dalam 2 ml larutan contoh dalam tabung reaksi ditambah 2 tetes pereaksi -
naftol 10 % (baru dibuat) dan dikocok. Secara hati-hati 2 ml H
2
SO
4
pekat
ditambahkan ke dalam tabung reaksi dimana larutan contoh akan berada
dilapisan atas. Reaksi positif ditandai dengan cincin berwarna merah ungu pada
batas kedua cairan. (Winarno, 1997)
Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui
ikatan peptida pada setiap ujungnya. Protein tersusun dari atom C, H, O, dan N,
serta kadang-kadang P dan S. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam
hanya 20 asam amino yang biasa dijumpai pada protein.
Dari struktur umumnya, asam amino mempunyai dua gugus pada tiap
molekulnya, yaitu gugus amino dan gugus karboksil yang digambarkan sebagai
struktur ion dipolar. Gugus amino dan gugus karboksil pada asam amino
menunjukan sifat-sifat spesifiknya. Karena asam amino mengandung kedua gugus
tersebut, senyawa ini akan memberikan reaksi kimia yang mencirikan gugus-
gugusnya. Sebagai contoh adalah reaksi asetilasi dan esterifikasi. Asam amino
juga bersifat amfoter, yaitu dapat bersifat sebagai asam dan memberikan proton
REVISI
kepada basa kuat, atau dapat bersifat sbagai basa dan menerima proton dari asam
kuat.
Beberapa sifat asam amino antara lain :
1. Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut
organik non polar seperti eter, aseton dan kloroform. Sifat asam amino ini
berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam
karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon,
umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. Demikian
pula amina, pada umumnya tidak larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut
organik.
2. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan
asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200C).
3. Bersifat sebagai elektrolit. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik),
asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga
bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. Keadaan ion ini sangat
tergantung pada pH larutan. Bila ditambahkan dengan basa, maka asam
amino akan terdapat dalam bentuk H
2
N CH COO
-
R dan bila ditambahkan
asam ke dalam larutan asam amino, maka asam amino yang terbentuk
+
H
3
N
CH COOHR.
(Anonim b, 2008).











REVISI


BAB III
METODE

A. Alat dan Bahan
a. Alat :
1. Pro pipet
2. Pipet tetes
3. Gelas beker
4. Tabung reaki
5. Bunsen
6. Rak tabung reaksi
7. Penjepit tabung reaksi
8. Penjepit tabung reaksi
9. Vortex
b. Bahan :
1. Biuret
2. Ninhydrin 0,1%
3. H
2
SO
4
pekat
4. Molish
5. HNO
3
pekat
6. HNO
3
5%
7. ZnSO
4
1%
8. CH
3
COOH 5%
9. FeCl
3

10. CH
3
COOH glasial
11. NaOH 10%
12. Pa asetat 1%
13. Kertas saring
14. Albumin
REVISI
15. Tryptophan

B. Cara kerja
a. Uji biuret
Larutan sampel (albumin dan tryptophan) sebanyak 2 ml masing-masing
dimasukan kedalam tabung reaksi. Kemudian masing-masing tabung ditambahkan
biuret sebanyak 2 ml, dan divortex. Perubahan yang terjadi diamati.

b. Uji Xantoprotein
Larutan sampel (albumin dan tryptophan) sebanyak 2 ml masing-masing
dimasukan kedalam tabung reaksi. Kemudian masing-masing tabung ditambahkan
HNO
3
pekat sebanyak 2 ml, dan dipanaskan. Perubahan yang terjadi diamati.

c. Uji ninhydrin
Larutan sampel (albumin dan tryptophan) sebanyak 2 ml masing-masing
dimasukan kedalam tabung reaksi. Kemudian masing-masing tabung ditambahkan
reagen ninhydrin 0,1% sebanyak 2 ml, dan dipanaskan. Perubahan yang terjadi
diamati.

d. Uji adam kiewic
Larutan sampel (albumin dan tryptophan) sebanyak 2 ml masing-masing
dimasukan kedalam tabung reaksi. Kemusian masing-masing tabung ditambahkan
CH
2
COOH glasial sebanyak 2 ml, dan H
2
SO
4
pekat melalui dinding tabung.
Perubahan yang terjadi diamati.

e. Uji belerang
Larutan sampel (albumin dan tryptophan) sebanyak 2 ml masing-masing
dimasukan kedalam tabung reaksi. Kemudian masing-masing tabung ditambahkan
larutan NaOD 10% sebanyak 2 ml, dan dipanaskan. Tabung reaksi ditutup denga
kertas saring yang telah ditetesi Pb asetat 1%, perubaha yang terjadi diamati.

REVISI


f. Pengendapan dengan garam logam
Larutan sampel (albumin dan tryptophan) sebanyak 10 ml masing-masing
dimasukan kedalam tabung reaksi. Kemudian masing-masing tabung ditambahkan
larutan CH
3
COOH 5% sebanyak 2 ml, dan divortex. Campuran dibagi kedalam 3
tabung reaksi, masing-masing tabung sebanyak 4 ml. Tabung pertama
ditambahkan ZnSO
4
1% sebanyak 2 ml, tabung kedua ditambahkan Pb asetat 1%
sebanyak 2 ml, dan tabung ketiga ditambahkan FeCl 1% sebanyak 2 ml. Setelah
itu semua tabung dipanaskan, dan perubahan yang terjadi diamati.

g. Pengendapan asam
Larutan sampel albumin dimasukan kedalam 2 tabung reaksi berbeda,
masing-masing sebanyak 2 ml. Tabung pertama ditambahkan HNO
3
5% sebanyak
2 ml, dan tabung kedua ditambahkan CH
3
COOH 3% sebanyak 2 ml. Perubahan
yang terjadi pada masing-masing tabung diamati, kemudian percobaan diatas
diulangi menggunakan larutan sampel tryptophan.

h. Uji molish
Larutan sampel albumin sebanyak 2 ml dimasukan kedalam tabung reaksi,
dan ditambahkan reagen molish sebanyak 2 ml. Kemudian ditambahkan H
2
SO
4

pekat sebanyak 2 ml melalui dinding tabung reaksi secara perlahan. Perubahan
yang terjadi diamati.








REVISI


BAB IV
HASILdan PEBAHASAAN

Tabel hasil percobaan
Tabel 1 : Tabel hasil pengujian Albumin
No. Uji Warna awal
Warna
akhir
Gumpalan
endapan
Ket (+/-)
1. Biuret Bening Ungu bening Tidak ada +
2. Xantoprotein Bening Kuning
bening
Tidak ada +
3. Belerang Bening Bening Tidak ada -
4. Pengendapan garam logam
ZnSO
4
1 % Bening Bening Tidak ada -
Pb asetat 1 % Bening Bening Tidak ada -
FeCl
3
1 % Kuning keruh Jingga Tidak ada -
5. Pengendapan asam
HNO
3
5 % Bening Bening keruh Ada -
CH
3
COOH 5 % Bening Bening Tidak ada -
6. Adam Kiewic Bening Bening Tidak ada -
7. Molisch Bening Kuning
bening
Tidak ada -
8. Ninhydrin Bening Kuning
bening
Tidak ada -
Keterangan :
+ : Reaksi berlangsung positif
- : Reaksi berlangsung negatif



REVISI
Tabel 2 : Tabel hasil pengujian Tryptophan
No. Uji Warna awal
Warna
akhir
Gumpalan
endapan
Ket (+/-)
1. Biuret Bening Biru bening Tidak ada +
2. Xantoprotein Orange Kuning
bening
Tidak ada +
3. Belerang Bening Bening Tidak ada -
4. Pengendapan garam logam
ZnSO
4
1 % Bening
endapan (+)
Bening Tidak ada -
Pb asetat 1 % Bening Bening Tidak ada -
FeCl
3
1 % Kuning keruh Jingga Tidak ada -
5. Pengendapan asam
HNO
3
5 % Bening Bening Tidak ada -
CH
3
COOH 5 % Bening Bening Tidak ada -
6. Adam Kiewic Bening Bening Tidak ada -
7. Molisch Kuning Kuning
bening
Tidak ada -
8. Ninhydrin Bening Kuning
keruh
Tidak ada -
Keterangan :
+ : Reaksi berlangsung positif
- : Reaksi berlangsung negatif

Pembahasaan
Protein adalah senyawa organik komples yang mempunyai bobot molekul
tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang
dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein
merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari
gugus amino dan gugur karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari
6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida. Struktur kimia dan struktur
bangun daru protein sebagai berikut :
REVISI

Klasifikasi protein berdasarkan sturkturnya dibedakan menjadi empat, yaitu
struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuarterner.
Struktur primer terdiri asam amino yang dihubungkan satu sama lain secara
kovalen melalui ikatan peptida. Struktur sekunder adalah protein yang mengalami
interaksi intermolekul melalui rantai samping asam amino. Ikatan yang
mengandung struktur ini didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping
yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya (dua
jenis struktur sekunder, -heliks dan -sheet).
Struktur tersier terbentuk karena adanya polipeptida membentuk struktur
yang kompleks. Polipeptida distabilkan oleh ikatan hidrogen, ikatan disulfida,
interaksi ionik, ikatan hidrofobik, dan ikatan hidrofilik. Sedangkan struktur
kuarterner terbentuk dari beberapa bentuk tersier, dengan kata lain multi sub unit.
Interaksi intremolekul antar sub unit protein ini membentuk struktur keempat atau
kuarterner.
Protein memiliki beberapa sifat, diantaranya yaitu :
1. Kelarutan = Kelarutan protein dalam berbagau pelarut (seperti air,
larutan encar dari garam, alkohol, dan lain-lain) berlainan
2. Sifat sebagai koloid hidrofil
3. Sifat amfoter (penahan pH)
4. Bentuk protein bergantung pada pH seperti asam amino
REVISI
5. Sifat mengikat ion
6. Pembentukan busa
7. Tidak berdialisa melalui selaput
8. Denaturasi dan koagulasi
9. Hidrolisis
(Riawan, 1990)
Ada beberapa uji pada protein yang dilakukan dalam praktikum kali ini, yang
pertama uji biuret. Uji biuret dilakukan untuk mengidentifikasi ada atau tidaknya
ikatan peptida pada sampel (sampel yang digunakan albumin dan tryptophan).
Selain itu, uji biuret juga digunakan untuk mengidentifikasi gugus asam amida
pada sampel dengan reaksi positif ditandai perubahan warna larutan menjadi biru
atau ungu. Sampel albumin menunjukan warna akhir ungu bening yang
menandakan adanya ikatan peptida (reaksi positif), sedangkan tryptophan
menunjukan warna akhir biru bening yang menandakan tidak terdapat ikatan
peptida didalamnya (reaksi berlangsung negatif).
Fungsi penambahan NaOH pada larutan untuk mencegah endapan Cu(OH)
2
,
memecah ikatan protein sehingga terbentuk urea dan sebagai katalisator.
Sedangkan penambahan CuSO
4
menjadi donor Cu
2+
. Reaksi kimia yang terjadi
dalam uji ini sebagai berikut:
O
CH
3
CHCOOH + CuSO
4
+ NaOH Cu (CH3CHCO)
2
+ Na
2
SO
4
+ H
2
O
NH
3


Gambar uji biuret
REVISI
Uji kedua yang dilakukan ialah uji xantoprotein, uji ini merupakan uji
kualitatif pada protein yang digunakan untuk menunjukan adanya gugus benzena
(Cincin fenil). Reaksi positif uji ini ditandai dengan munculnya gumpalan atau
cincin warna kuning. Fungsi dari penambahan larutan HNO
3
berfungsi memecah
protein menjadi gugus benzena. Pemanasan yang dilakukan berfungsi agar terjadi
denaturasi protein, dan pada uji ini kedua sampel menunjukan reaksi positif yang
ditunjukan dengan terbentuknya cincin benzene dan berarti terjadi denaturasi
protein. Reaksi kimia yang terjadi sebagai berikut:


Gambar uji xantoprotein

Uji ketiga yang dilakukan adalah uji belerang, dimana uji ini untuk
menunjukan adanya belerang pada suatu senyawa dengan reaksi positif yang
menunjukan larutan warna kuning tanpa endapan. Percobaan ini menggunakan
NaOH 10% dan juga kertas saring yang telah ditetesi Pb asetat. Fungsi NaOH
10% ini adalalah untuk menguraikan protein dan mengubah senyawa sulfida
menjadi bentuk gas. Sedangkan fungsi Pb asetat berfungsi untuk menangkap gas
sulfida dari belerang (S) sehingga membentuk PbS. Dalam uji ini, kedua sampel
tidak menunjukan reaksi positif.
REVISI
Hasil ini tidak sesuai dengan teori yang ada (jika albumin memuliki sistein
dan metionin), dimana seharusnya sampel albumin menunjukan reaksi positif
karena mengandung belerang. Ini dapat terjadi dikarenakan kesalahan sampel
albumin itu sendiri, yang mungkin terlalu encer ketika membuat sampel tersebut.
Reaksi kimia yang terjadi pada uji ini sebagai berikut:


Gambar uji belerang
Uji keempat yang dilakukan adalah uji pengendapan garam logam, dimana uji
ini menggunakan beberapa larutan yaitu CH
3
COOH 5 %, ZnSO
4
, FeCl
3
, dan Pb
asetat. Penambahan CH
3
COOH 5 % berfungsi untuk mengendapkan protein
sebagai garam protein karena dengan adanya asam, protein akan mencapai pH iso-
elektrik yang menyebabkan kelarutan protein sangat menurun atau mengendap.
Penambahan ZnSO
4
, FeCl
3
, dan Pb asetat juga berfungsi untuk mengendapkan
protein sebagai garam logam karena protein dapat juga diendapkan dengan adanya
kation seperti Zn
2+
, Pb
2+
dan Fe
3+
. Pemanasaan juga dilakukan dalam percobaan
ini, tujuan pemanasaan ini adalah untuk mempercepat reaksi yang terjadi. Kedua
sampel yang digunakan tidak menunjukan adanya reaksi positif dimana berarti
kedua sampel merupakan asam amino yang tidak dapat terdenaturasi, reaksi kimia
yang terjadi sebagai berikut:
REVISI




Gambar uji pengendapan garam
Uji kelima yang dilakukan adalah uji pengandapan asam, dimana dalam
percoban ini menggunakan senyawa HNO
3
pekat dan asam asetat yang
ditambahkan kemasing-masing sampel. Penambahan ini berfungsi untuk
mengendapkan protein yang ada. Reaksi positif uji ini ditunjukan dengan
terbentuknya endapan, dan yang menunjukan reaksi positif dalam uji ini adalah
sampel albumin yang membuktikan protein didalam albumin terdenaturasi oleh
asam. Dimana sampel albumin menunjukan terbentuknya endapan sedangkan
sampel tryptophan tidak menunjukan adanya gumpalan (reaksi negatif). Reaksi
kimia yang terjadi sebagai berikut:

REVISI

Gambar uji pengendapan asam
Uji keenam yang dilakukan adalah uji adam kiewic, dimana uji ini berfungsi
untuk menunjukan terjadinya asam glioxilat dengan dengan reaksi positif yang
ditandai terbentuknya cincin violet. Dalam uji ini, digunakan larutan CH
3
COOH
glasial dan H
2
SO
4
pekat. Fungsi larutan CH
3
COOHadalah untuk mengikat atom-
atom pada larutan sampel agar tercipta suasana asam. Sedangkan fungsi H
2
SO
4

pekat yaitu untuk mempercepat reaksi yang terjadi. Larutan H
2
SO
4
pekat bersifat
eksotermis yaitu suatu keadaan dimana suatu zat mengeluarkan panas/kalor atau
melepaskan energi ke lingkungan sehingga dengan panas/kalor atau energi yang
dilepas dapat mempercepat reaksi.
Kedua sampel tidak menunjukan reaksi positif, yang dimana seharusnya
sampel albumin dan tryptophan menunjukan reaksi positif karena dalam
percobaan kelompok lain terdapat cincin kuning yang terbentuk. Kesalahan dalam
praktikum dapat terjadi ketika penambahan asam sulfat ataupun kesalahan dalam
melakukan pelarutan larutan albumin. reaksi kimia yang terjadi sebagai berikut:

REVISI

Gambar uji adam kiewic
Uji ketujuh yang dilakukan adalah uji molish, dimana uji ini bertujuan untuk
mengetahui adanya kandungan karbohidrat pada sampel. Pada uji ini, reaksi
positif ditunjukkan dengan munculnya cincin ungu. Penambahan H2SO
4

berfungsi untuk menghidrolisis ikatan pada sakarida menjadi furfural (cincin
ungu). Sampel albumin mengalami perubahan warna menjadi kuning, dan ada
gumpalan putih keruh, namun tidak terbentuk cincin ungu. Sampel tryptophan
pada warna awal terbentuk 2 lapisan yaitu pada lapisan atas berwarna kuning dan
lapisan bawah bening.
Sampel tryptophan pada warna akhir terbentuk 3 lapisan warna yaitu pada
lapisan atas berwarna jingga, pada bagian tengahnya terdapat gumpalan, dan pada
bagian bawahnya terbentuk cincin berwarna kuning. Hal ini menyatakan bahwa
hasil dari sampel albumin dan tryptophan yaitu negatif yang berarti kedua sampel
tidak mengandung karbohidrat. Hasil ini tidak sesuai dengan teori, karena albumin
mengandung sedikit karbohidrat/sakarida. Hal ini dikarenakan sampel yang
digunakan terlalu encer. Reaksi yang terjadi dalam uji ini adalah :


REVISI
Uji terakhir yang dilakukan adalah uji ninhydrin, dimana uji ini berfungsi
untuk mengidentifikasi asam amino bebas dengan reaksi positif yang
menunjukkan larutan berwarna biru. Ninhidrin merupakan hidrat triketon sildik
dan jika bereaksi dengan asam amino akan menghasilkan warna biru. Dalam
percobaan tes ninhidrin dilakukan pemanasan larutan. Fungsi dari pemanasan
larutan adalah untuk mempercepat reaksi yang terjadi.
Seharusnya jika sesuai dengan teori yang ada, dari hasil percobaan tes
ninhidrin dengan menggunakan sampel yaitu albumin dan tryptophan diperoleh
bahwa warna larutan yang awalnya bening menjadi biru tua yang menunjukkan
reaksi positif. Hal ini disebabkan karena albumin dan tryptophan mengandung
asam amino bebas sehingga menyebabkan larutan berwarna biru. Tetapi dalam uji
yang dilakukan, hal tersebut tidak didapatkan. Hal tersebut dapat terjadi karena
kesalahan dalam pembuatan sampel yang ada, reaksi kimia yang terjadi sebagai
berikut:


Gambar uji ninhydrin






REVISI
BAB V
KESIMPULAN
Dalam percobaan kali ini yaitu percobaan Protein yang bertujuan untuk
mengenal sifat-sifat protein dapat ditarik beberapa kesimpulan yaitu:
1. Hasil dari uji biuret pada sampel albumin menunjukkan hasil yang positif
dan pada tryptophan menunjukkan hasil negatif. Artinya albumin memiliki
ikatan peptida sedangkan tryptophan tidak.
2. Hasil dari uji xantoprotein pada sampel albumin menunjukkan hasil yang
positif dan pada tryptophan menunjukkan hasil positif dengan
terbentuknya cincin kuning yang mengartikan protein terdenaturasi.
3. Hasil dari uji biuret pada sampel albumin menunjukkan hasil yang negatif
dan pada tryptophan menunjukkan hasil negatif. Dimana seharusnya kedua
sampel tersebut mengalami reaksi positif karena keduanya merupaka asam
amino.
4. Hasil dari uji pengendapan garam logam pada sampel albumin
menunjukkan hasil yang positif sedangkan pada tryptophan menunjukkan
hasil negatif yang berarti kedua sampel tersebut tidak dapat terdenaturasi
ketika ditambahkan garam logam.
5. Hasil dari uji pengendapan asam pada sampel albumin menunjukkan hasil
yang positif pada larutan HNO
3
pekat yang berarti protein terdenatirasi
oleh asam sedangkan pada tryptophan menunjukkan hasil negatif. Pada
larutan asam asetat kedua sampel menunjukkan hasil negatif.
6. Hasil dari uji Adam Kiewic pada sampel albumin menunjukkan hasil yang
negatif dan pada tryptophan menunjukkan hasil negatif. Dimana
seharusnya kedua sampel menunjukan reaksi positif dengan ditandai
terbentuknya cincin violet.
7. Hasil dari uji Molisch pada sampel albumin menunjukkan hasil yang
negatif dan pada tryptophan menunjukkan hasil negatif. Dimana
seharusnya albumin menunjukan reaksi positif karena mengandung
karbohidrat.
8. Hasil dari uji ninhydrin pada sampel albumin dan tryptophan negatif.
Dimana seharusnya tryptophan menunjukan reaksi positif karena
didalamnya terkandung asam amino.





REVISI
BAB IV
DAFTAR PUSTAKA

Anonim 2008. Protein. rgmaisyah.files.wordpress.com/2008/12/analisis-
protein.pdf. 15 April 2009.
Anonim b. 2008. Asam Amino.
http://rgmaisyah.wordpress.com/2008/10/31/asam-amino/. 15 April 2009.
Riawan, S. 1990. Kimia Organik. Jakarta : Binarupa Aksara.
Poedjiadi, Anna. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia.
Winarno, F. G. 1997. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta : PT Gramedia Pustaka
Utama.

Anda mungkin juga menyukai