Anda di halaman 1dari 23

Makalah Biokatalis

Kelompok 2 :
1. M. Alfan Nafiudin 08.2012.1.01537
2. Wisnu Setyo Putranto 08.2012.1.01548
3. Ano Amastasya Palupi 08.2012.1.01561
4. M. Agil


JURUSAN TEKNIK KIMIA
FAKULTAS TEKNOLOGI INDUSTRI
INSTITUT TEKNOLOGI ADHI TAMA SURABAYA
2014

KATA PENGANTAR

Segala puji bagi Tuhan Yang Maha Esa yang telah melimpahkan rahmat
dan hidayahNya kepada kami, sehingga kami dapat menyelesaikan makalah
Biokatalisdengan lancar.
Makalah ini kami buat dengan maksud untuk memberikan informasi
tentang hidrolisa enzim, klasifikasi enzim, dan kinetika enzim.
Tidak lupa pula kami ucapkan terima kasih kepada dosen, teman-teman
sekalian dan semua pihak yang telah memberikan bantuan,baik secara langsung
maupun tidak langsung .
Kami juga menyadari bahwa tugas makalah ini masih banyak kekurangan
baik dari segi isi, maupun dari segi penulisan, untuk itu kami mengharapkan
kritikan dan saran yang bersifat membangun untuk kesempurnaan tugas makalah
ini.Semoga makalah ini dapat bermanfaat bagi pembaca.




Tim Penyusun
Kelompok 2




DAFTAR ISI


Kata pengantar ...................................................................................... i
Daftar isi ................................................................................................. ii
BAB I Pendahuluan .............................................................................
Latar belakang ......................................................................................
Tujuan ....................................................................................................
Rumusan masalah .................................................................................
BAB II Pembahasan masalah .............................................................
.................................................................................................................
.................................................................................................................
.................................................................................................................
.................................................................................................................
BAB III Penutup ..................................................................................
Kesimpulan ............................................................................................
Saran ......................................................................................................
Daftar pustaka



BAB I
PENDAHULUAN

1. LATAR BELAKANG
Dalam sistem biologi reaksi kimia selalu memerlukan katalis .
Enzim adalah salah satu yang berfungsi sebagai biokatalisator. Enzim
merupakan senyawa protein yang dapat mengatalisi reaksi-reaksi kimia
dalam sel dan jaringan makhluk hidup. Enzim bersifat sangan spesifik baik
jenis maupun reaksi substratnya.
Dalam tubuh manusia sendiri terdapat berjuta-juta enzim yang
mana peran masing-masing enzim tersebut sangat spesifik. Untuk itulah
kemudian ada suatu system penamaan enzim. Dalam tata cara penamaan
enzim, biasanya diawali dengan nama substrat dan di akhiri dengan
akhiran ase. Sebagai contoh enzim sucrose, enzim ini berperan secara
spesifik dalam menghidrolisis sukrosa. Lalu ada lagi enzim lipase, yang
berperan dalam hidrolisis lemak (lipid).
Ada begitu banyak jenis enzim, masing-masing memiliki
kecepatan bekerja yang berbeda-beda. Hal yang berkaitan dengan
sebebrapa cepat enzim bekerja inilah yang disebut dengan Kinetika
Enzim. Dalam makalah ini , kami berharap semoga pembaca dapat
lebih memahami apa yang dimaksud dengan kinetika enzim, hidrolisa
enzim dan klasifikasi enzim.

2. TUJUAN
Tujuan makalah ini dibuat untuk membahas tentang kinetika
enzim,hidrolisa enzim serta kita juga dapat mengetahui klasifikasi-klasifikasi
dari enzim. Selain itu penulis juga berharap makalah ini dapat berguna bagi
penulis dan pembaca dalam mempelajari dan memahami bab-bab ini .

3. RUMUSAN MASALAH
Berdasarkan latar belakang dan tujuan yang telah kita uraikan, maka
dapat dirumuskan masalah-masalah yang akan dibahas pada makalah ini.
Masalah yang akan kita bahas adalah sebagai berikut:
a. Kinetika Enzim
b. Klasifikasi enzim
c. Hidrolisa enzim























BAB II
PEMBAHASAN

A. TEORI DASAR

Enzim adalah molekul protein yang biasanya memanipulasi molekul
lain - substrat enzim. Ini target molekul mengikat ke situs aktif enzim dan
diubah menjadi produk melalui serangkaian langkah yang dikenal sebagai
mekanisme enzimatik.Mekanisme ini dapat dibagi ke dalam mekanisme
tunggal-substrat dan multiple-substrat. Studi kinetik pada enzim yang hanya
mengikat satu substrat, seperti isomerase triosephosphate, bertujuan untuk
mengukur afinitas dengan enzim yang mengikat ini substrat dan tingkat
turnover.
B. KINETIKA ENZIM
Kinetika enzim adalah studi reaksi kimia yang dikatalisis oleh
enzim. Pada kinetika enzim, laju reaksi diukur dan dampak dari berbagai
kondisi reaksi. Mempelajari kinetika enzim dalam hal ini dapat
mengungkapkan mekanisme katalitik enzim, perannya dalam
metabolisme, bagaimana aktivitasnya dikendalikan, dan bagaimana suatu
obat atau agonis dapat menghambat sebuah enzim.
Kinetika enzim merupakan bidang biokimia yang terkait dengan
pengukuran kuantitatif dari kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dan
pemeriksaan sistematik faktor-faktor yangg mempengaruhi kecepatan
tersebut. Analisis kinetik memungkinkan para ahli merekonstruksi jumlah
dan urutan tahap-tahap individual yang merupakan perubahan substrat oleh
enzim menjadi produk.
Mempelajari kinetik enzim juga merupakan dasar untuk
mengidentifikasi kekuatan pengobatan dari obat tertentu yang secara selektif
menghambat kecepatan proses yang dikatalisis oleh enzim. Bersama dengan
mutagenesis yang disengaja dan teknik lain yang mengganggu struktur
protein, analisis kinetik juga mengungkapkan secara mendalam mekanisme
katalitik.
Aktivitas seperangkat enzim yg seimbang dan lengkap merupakan
dasar penting untuk mempertahankan homeostasis. Pemahaman tentang
kinetik enzim penting untuk memahami bagaimana stress fisiologis seperti
anoksia, asidosis atau alkalosis metabolik, toksin dan senyawa farmakologik
mempengaruhi keseimbangan tersebut.
Persamaan kesetimbangan di bawah menjelaskan reaksi satu molekul
dari masing-masing substrat A dan B untuk membentuk satu molekul dari
masing-masing produk P dan Q.
A + B P + Q (i)
Tanda panah ganda menunjukkan reversible (terbalikan). Jika A dan
B dapat membentuk P dan, maka P dan Q juga dapat membentuk A dan B.
Dengan demikian penentuan suatu reaktan sebagai substrat atau produk
sedikit banyak bersifat arbitrer karena produk suatu reaksi yang dituliskan
dalam satu arah adalah substrat bagi reaksi yang berlawanan. Namun, istilah
produk sering digunakan untuk menandai reaktan yang pembentukannya
menguntungkan secara termodinamis.
A + B P + Q (ii)
Tanda panah satu arah menunjukkan irreversible (tidak terbalikan).
Digunakan untuk menjelaskan reaksi di dalam sel hidup tempat produk reaksi
diatas segera dikonsumsi oleh reaksi selanjutnya yang dikatalisis oleh enzim.
Oleh karena itu, pengeluaran segera produk P atau Q secara efektif
meniadakan kemungkinan terjadinya reaksi kebalikan sehingga persamaan
(ii) secara fungsional menjadi irreversibel pada kondisi fisiologis. Contohnya
adalah ketika kita bernapas.
C. Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kecepatan kinetika Enzim
Suhu
Oleh karena reaksi kimia dapat dipengaruhi oleh suhu, maka reaksi
yang menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Pada suhu
rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang lebih
tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Disamping itu, karena enzim itu adalah
suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses
denaturasi. Apabila terjadi proses denaturasi, maka bagian aktif enzim akan
terganggu dan dengan demikian konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang
dan kecepatan reaksinya pun akan menurun. Kenaikan suhu sebelum
terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan kecepatan reaksi.
Peningkatan suhu meningkatkan reaksi enzim yang terkatalisis dan
yang tidak terkatalisis dengan cara meningkatkan energi kinetic dan frekuensi
tubrukan dari besarnya molekul. Bagaimanapun energy panas dapat
meningkatkan energy kinetic dari enzim ke titik yang mana kelebihan energy
pelindung untuk dapat mengganggu interaksi non-kovalen yang berfungsi
mengatur struktur tiga dimensi dari enzim. Cincin polipeptida kemudian
mulai terbuka atau terdenaturasi, yang disertai dengan pengurangan kecepatan
dari aktivitas katalisis. Pada temperatur tertentu sebuah enzim berada dalam
keadaan stabil, konformasi.
Enzim pada umumnya stabil pada temperatur 45-55C. Sebaliknya,
enzim pada mikroorganisme termofilik yang berada pada sumber mata air
panas gunung berapi, atau pada lubang hidrotermal bawah laut dapat stabil
pada suhu kurang lebih 100C.
Enzim tersusun oleh protein, sehingga sangat peka terhadap suhu.
Peningkatan suhu menyebabkan energi kinetik pada molekul substrat dan
enzim meningkat, sehingga kecepatan reaksi juga meningkat. Namun suhu
yang terlalu tinggi dapat menyebabkan rusaknya enzim yang disebut
denaturasi, sedangkan suhu yang terlalu rendah dapat menghambat kerja
enzim. Pada umumnya enzim akan bekerja baik pada suhu optimum, yaitu
antara 30 40C.
Q
10
atau koefisien suhu yaitu faktor yang meningkatkan proses
biologis bila suhu naik 10
0
C. Umumnya enzim yang stabil pada peningkatan
suhu maka Q
10
= 2






Ph

Perubahan pH dapat
mempengaruhi perubahan asam
amino kunci pada sisi aktif
enzim, sehingga menghalangi sisi
aktif bergabung dengan
substratnya. Setiap enzim dapat
bekerja baik pada pH optimum,
masing-masing enzim memiliki pH optimum yang berbeda. Sebagai contoh :
enzim amilase bekerja baik pada pH 7,5 (agak basa), sedangkan pepsin
bekerja baik pada pH 2 (asam kuat/sangat asam). (e-dukasi.2010)
Seperti protein pada umumnya, struktur ion enzim tergantung pada pH
lingkungannya. Enzim dapat berbentuk ion positif, ion negatif, atau ion
bermuatan ganda. Dengan demikian perubahan pH lingkungan akan
berpengaruh terhadap efektivitas bagian aktif enzim dalam membentuk
kompleks enzim substrat. Disamping pengaruh terhadap struktur ion pada
enzim, pH rendah, atau pH tinggi dapat pula menyebabkan terjadinya proses
denaturasi dan ini akan mengakibatkan menurunnya aktifitas enzim. Terdapat
suatu nilai pH tertentu atau daerah pH yang dapat menyebabkan kecepatan
reaksi paling tinggi. pH tersebut dinamakan pH optimum.
Enzim intrasel bekerja optimum antara pH 5-9. Hilangnya atau
tambahnya muatan akan merugikan atau membuat enzim tidak aktif.
Kadar Substrat
Pada pembahasan berikut, reaksi enzim dianggap seolah-olah hanya
memiiki satu substrat dan satu produk. Sementara kebanyakan enzim
memiliki lebih dari satu substrat, prinsip-prinsip yang dibahas di bawah juga
berlaku bagi enzim dengan banyak substrat. Hasil eksperimen menunjukkan
bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi
substrat akan menaikkan kecepatan reaksi.
Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya
kontak antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat
atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat
rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. Bila
konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat
berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian,
konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan
makin besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini, bertambah
besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya
konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun
tidak bertambah besar.
Peningkatan konsentransi substrat dapat meningkatkan kecepatan
reaksi bila jumlah enzim tetap. Namun pada saat sisi aktif semua enzim
berikatan dengan substrat, penambahan substrat tidak dapat meningkatkan
kecepatan reaksi enzim selanjutnya. Enzim mempunyai spesifitas yang tinggi.
Apabila substrat cocok dengan enzim naka kinerja enzim juga akan optimal
Untuk suatu enzim tipikal, peningkatan konsentrasi substrat akan
meningkatkan v
1
hingga tercapai nilai maksimal V
max
(Gambar 8-3). Jika
peningkatan lebih lanjut konsentrasi substrat tidak meningkatkan v
1,
enzim
dikatakan jenuh oleh substrat. Perhatikan bahwa bentuk kurva yang
menghubungkan aktivitas dengan konsentrasi substrat (Gambar 8-3) tampak
hiperbolik. Pada setiap saat, hanya molekul substrat yang berkaitan dengan
enzim dalam bentuk kompleks
v
1
= V
max
[S] / K
m
+ S
Keterangan:
v
1
kecepatan reaksi.
V
max
kecepatan maksimum.
S substrat
K
m
kadar substrat yang memberikan kecepatan reaksi separuh
kecepatan reaksi maksimal pada kadar enzim tertentu.


Tergantung pada kecepatan reaksi inisial kadar S dan K
m
dapat
digambarkan dengan mengevaluasi persamaan tersebut dibawah 3 keadaan:
1. Jika kadar S kadar K
m
. v sesuai kadar S
Maka untuk menentukan aktivasi enzim digunakan substrat yang di
bawah
2. Jika kadar S > kadar K
m.
v = V
Maka harus pada kondisi optimal
3. Bagaimana kalau kadar S = K
m.
v = V.
Maka: ES yang dapat diubah menjadi produk. Kedua, konstanta
kesetimbangan untuk pembentukan kompleks enzim-substrat tidaklah
besar tanpa batas.
Konsentrasi Enzim
Kecepatan reaksi dipengaruhi oleh konsentrasi enzim, makin besar
konsentrasi enzim makin tinggi pula kecepatan reaksi, dengan kata lain
konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.


Aktifator dan inhibitor
Aktivator merupakan molekul yang mempermudah ikatan antara
enzim dengan substratnya, misalnya ion klorida yang bekerja pada enzim
amilase. Inhibitor merupakan suatu molekul yang menghambat ikatan enzim
dengan substratnya. Inhibitor akan berikatan dengan enzim membentuk
kompleks enzim-inhibitor.
Ada 2 jenis inhibitor, yaitu :
Inhibitor kompetitif
Molekul penghambat yang strukturnya mirip substrat, sehingga
molekul tersebut berkompetisi dengan substrat untuk bergabung pada sisi
aktif enzim. Contoh : sianida bersaing dengan oksigen untuk mendapatkan
Hemoglobin pada rantai akhir respirasi. Inhibitor kompetititf dapat diatasi
dengan penambahan konsentrasi substrat.
Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim.
Inhibitor ini besaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim.
Pengambatan bersifat reversibel (dapat kembali seperti semula) dan dapat
dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.
Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang
bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim suksinat
dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli suksinat.
Inhibitor kompetitif dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi
substrat
Struktur inhibitor kompetitif klasik cenderung mirip dengan
struktur substrat.
Inhibitor kompetitif bekerja dengan menurunkan jumlah molekul
enzim bebas yang tersedia untuk mengikat substrat, yi, untuk
membentuk ES dan akhirnya menghasilkan produk.

Gambar Pengaruh inhibitor kompetitif pada kecepatan reaksi.

Inhibitor nonkompetitif
Molekul penghambat yang bekerja dengan cara melekatkan diri pada
bagian bukan sisi aktif enzim. Inhibitor ini menyebabkan sisi aktif berubah
sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat. Inhibitor nonkompetitif tidak
dapat dipengaruhi oleh konsentrasi substrat.
Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan
substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini
menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai
lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja
enzim penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi
tidak dapat dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.
Pengikatan inhibitor tidak mempengaruhi pengikatan substrat
Inhibitor nonkompetetif sederhana menurunkan V
max
, tetapi tidak
mempengaruhi K
m
.
Inhibitor non kompetitif yang lebih kompleks terjadi jika
pengikatan inhibitor memang mempengaruhi afinitas (yang tampak)
enzim terhadap substrat.


Gambar Pengaruh inhibitor non kompetitif pada kecepatan reaksi.

Kegunaan inhibitor
Oleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim, inhibitor sering
digunakan sebagai obat. Contohnya adalah inhibitor yang digunakan sebagai
obat aspirin. Aspirin menginhibisi enzim COX-1 dan COX-2 yang
memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin, sehingga ia dapat
menekan peradangan dan rasa sakit. Namun, banyak pula inhibitor enzim
lainnya yang beracun. Sebagai contohnya, sianida yang merupakan inhibitor
enzim ireversibel, akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak aktif
enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernapasan sel.



D. Sifat-sifat Enzim
Enzim hanya mengubah kecepatan reaksi, artinya enzim tidak mengubah
produk akhir yang dibentuk atau mempengaruhi keseimbangan reaksi, hanya
meningkatkan laju suatu reaksi.
Enzim bekerja secara spesifik, artinya enzim hanya mempengaruhi substrat
tertentu saja.
Enzim merupakan protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat seperti
protein. Antara lain bekerja pada suhu optimum, umumnya pada suhu kamar.
Enzim akan kehilangan aktivitasnya karena pH yang terlalu asam atau basa
kuat, dan pelarut organik. Selain itu, panas yang terlalu tinggi akan membuat
enzim terdenaturasi sehingga tidak dapat berfungsi sebagai mana mestinya.
Enzim diperlukan dalam jumlah sedikit. Sesuai dengan fungsinya sebagai
katalisator, enzim diperlukan dalam jumlah yang sedikit.
Enzim bekerja secara bolak-balik. Reaksi-reaksi yang dikendalikan enzim
dapat berbalik, artinya enzim tidak menentukan arah reaksi tetapi hanya
mempercepat laju reaksi sehingga tercapai keseimbangan. Enzim dapat
menguraikan suatu senyawa menjadi senyawa-senyawa lain. Atau sebaliknya,
menyusun senyawa-senyawa menjadi senyawa tertentu. Reaksinya dapat
digambarkan sebagai berikut.
Enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan. Faktor-faktor yang mempengaruhi
kerja enzim adalah suhu, pH, aktivator (pengaktif), dan inhibitor
(penghambat) serta konsentrasi substrat.


E. Klasifikasi Enzim
Secara internasional ada 6 (enam )golongan, nomor kode, dan jenis
reaksi yang dikatalisisnya dan tiap golongan utama terbagi lagi menjadi
kelompok-kelompok enzim berdasarkan gugus substrat yang diserangnya:

1) Hidrolase
Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat
dengan pertolongan air. Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi.Hidrolase
dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :

a. Karbohidrase
enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.
Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang
diuraikannya, misal :
Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum
(suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).
(C
6
H
10
O
5
)n + n H
2
O n C
12
H
22
O
11


Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa
menjadi glukosa
C
12
H
22
O
11
+ H
2
0 2C6H
12
O
6

Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula
tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.
Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase
menjadi glukosa dan galaktosa.
Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu
polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida)
Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin
menjadi asam-pektin.
b. Esterase
Enzim-Enzim yang memecah golongan ester.Contoh-contohnya :
Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi
gliserol dan asam lemak.
Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester
hingga terlepas asam fosfat.
c. Proteinase atau Protease
Enzim-Enzim yang menguraikan golongan protein.Contoh-
contohnya:
Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi
asam amino.
Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.
Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.

2) Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan
pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim
elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada
beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase,
oksigenase, hidroksilase dan dehydrogenase.
Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam
mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.
Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air
dan oksigen.


Gambar empat grup (A, B, C, D) dari aldolases tergantung donor mereka.


3) Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu
molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim
sebagai berikut:
- Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan
amina.
- Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan
fosfat.
- Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

4) Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau
penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis,
sebagai contoh adalah:
- L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
- Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan gugus karboksil.



5) Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi,
yaitu:
- Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
- Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
- Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
- Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat
dihidroksi aseton fosfat
- Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA
suksinil-CoA


Figure 2.27 Alginate which is a copolymer of D-mannuronic acid and
Lguluronic acid is produced by sea weeds. The biosynthesis of alginate

6) Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh
adalah enzim asetat=CoA-SH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai
berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP
Asetil CoA + AMP + P-P



Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim
berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang
membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel.
Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.
Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan
enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus
oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif
(enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat
atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-
galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai
substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim
tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa
adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak
disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau
melibiosa.







BAB III
PENUTUP

1. Kesimpulan









2. Saran










Daftar Pustaka