Sumber: Soeparno. 2005. Ilmu dan Teknologi Daging.

Yogyakarta: UGM Press

4. Efek Penyimpanan Postmortem pada Keempukan
Tiga faktor yang yang menentukan keempukan daging adalah latar belakang
kealotan daging, fase kekakuan, dan fase keempukan.
Latar belakang kekerasan daging didefinisikan sebagai resistensi terhadap
pergeseran otot yang bisa memendek mencapai 40% dan variasi terjadi karena
komponen jaringan ikat dari otot. Kealotan disebabkan oleh pemendekan
sarkomer selama pengembangan kekakuan mortis.
Fase kekakuan dan keempukan daging berlangsung selama post-mortem
periode penyimpanan, latar belakang kekerasan terjadi pada saat penyembelihan
dan tidak berubah selama periode penyimpanan.
Perbandingan:
Secara umum, struktur primer yang mempengaruhi keempukan daging adalah
integritas myofibril (dikenal dengan efek aktomyosin) dan kontribusi jaringan ikat
(kolagen dan elastin). Walaupun kecil, kandungan lemak di dalam daging
(marbling) juga memberikan kontribusi pada keempukan daging.
Setelah penyembelihan adanya perlakuan yaitu pelayuan. Pelayuan adalah
penanganan karkas atau daging segar postmortem yang secara relatif belum
mengalami kerusakan microbial dengan cara penggantungan atau penyimpanan
selama waktu tertentu pada temperature tertentu diatas titik beku karkas atau
daging (-1,5
o
C). pelayuan mempengaruhi keempukan daging. Semakin tinggi
temperature pelayuan akan menghasilkan derajat keempukan tertentu dalam
waktu yang lebih cepat (Soeparno, 2005).
Selama 24-36 jam pertama postmortem, proses yang domain adalah glikolisis
postmortem. Perubahan degradatif termasuk denaturasi protein dan proteolisis
terjadi sebelum pH ultimat atau pH akhir daging tercapai (Soeparno, 2005).
Penurunan pH postmortem. Laju penurunan pH otot yang cepat dan ekstensif
akan mengakibatkan daya ikat protein daging terhadap cairannya menjadi rendah,
dan permukaan potongan daging menjadi basah karena keluarnya cairan
kepermukaan potongan daging. Jadi, penurunan pH postmortem mengakibatkan
keempukan daging berkurang karena daya ikat protein terhadap air berkurang
Sumber: Soeparno. 2005. Ilmu dan Teknologi Daging. Yogyakarta: UGM Press
(Soeparno, 2005). Pemendekan sarkomer myofibril mengakibatkan penurunan
keempukan daging.
5. Efek Penyimpanan Postmortem pada Ultrasturktur Otot
Berbagai penelitian telah menunjukkan bahwa melemahnya myofibers adalah
peristiwa kunci dalam tenderization. Yang paling konsisten melaporkan ultra
perubahan yang terkait dengan tenderization adalah istirahat di persimpangan dari
band I dan Z-disk (Abbot, Pearson, Harga, & Hooper, 1977; Davey & Dickson,
1970; Dutson, Pearson, & Merkel, 1974; Ho, Stromer, Rouse, & Robson, 1996;
Taylor, Geesink, Thompson, Koohmaraie, & Goll, 1995a). Karena melemahnya
myofibers, daging berusia menghasilkan proporsi yang lebih tinggi fragmen yang
lebih kecil pada homogenisasi dari tanpa penuaan daging. Para myofibril indeks
fragmentasi (LKM), yang didasarkan pada konsep fragmentasi, telah digunakan
sebagai indeks untuk kelembutan daging, serta untuk postmortem tenderization
(Davey & Gilbert, 1969). Sejak saat itu LKM telah terbukti menjadi prediktor
kelembutan daging di banyak studi (Olson, Parrish, Dayton, & Goll, 1977; Taylor
et al, 1995a;. Whipple, Koohmaraie, Dikeman, & Crouse, 1990a).
Protein yang terdegradasi selama degradasi myofiber adalah protein
myofibrillar dan cytoskeletal, yang termasuk troponin-aku, troponin-T, desmin,
vinculin, meta-vinculin, distrofin, nebulin dan Titin (lihat Robson dkk., 1997 &
Taylor et al., Untuk review, 1995a). Tiga besar cytoskeletal struktur rusak ketika
daging empuk: Z-untuk Zline lampiran dengan filamen menengah, Z-dan M-line
lampiran ke sarcolemma dengan protein costameric dan protein filamen elastic
Titin (Taylor et al., 1995a). Z-sampai Z-line lampiran sebagian besar terdiri dari
desmin. Pentingnya attachment ini untuk kelembutan daging digambarkan oleh
model callipyge domba, yang menunjukkan tenderization postmortem sedikit
(Koohmaraie, Shackelford, Wheeler, Lonergan, & Doumit, 1995). Untuk
beberapa minggu postmortem sedikit degradasi desmin terjadi (Geesink &
Koohmaraie, 1999b;. Koohmaraie et al, 1995), dan Z-sampai Z-line lampiran
sebagian besar tetaputuh (Gambar 2; Taylor & Koohmaraie, 1998). Demikian
pula, Titinjuga sebagian besar masih utuh untuk postmortem beberapa minggu
diotot dari callipyge domba (Geesink & Koohmaraie, 1999b). Detasemen dari
Sumber: Soeparno. 2005. Ilmu dan Teknologi Daging. Yogyakarta: UGM Press
sarcolemma Z-dan M-garis dari mungkin bukan merupakan faktor pembatas bagi
tenderization.Detasemen struktur pada 14 postmortem hari hampir selesai di
kedua callipyge dan domba kontrol, sedangkan perbedaan besar dalam
kelembutan diamati (Taylor & Koohmaraie, 1998). Dengan demikian, Titin dan
desmin cenderung kunci substrat yang menentukan kelembutan daging.
Perbandingan:
Temperatur. Temperatur awal otot postmortem memegang peranan yang
besar pada perkembangan keempukan daging. Temperatur rendah dapat
menurunkan pH. pH rendah dapat menyebabkan penghambatan kerja enzim
proteolitik, denaturasi protein myofibrillar dan shortening yang berlebihan
menyebabkan kekerasan dan penurunan kapasitas resistensi air. Denaturasi
protein myofibrillar dapat terjadi pada pH otot dibawah titik isoelektrik yang
mengakibatkan pemucatan otot, berair dan strukturnya longgar. Ini menyebabkan
daging kurang empuk.
Otot mengandung enzim-enzim proteoltik. Peningkatan keempukkan daging
selama proses pelayuan antara lain karena kerja enzim-enzim proteolitik terhadap
protein fibrus otot, termasuk elemen-elemen kontraktail (Soeparno, 2005)

6. karakteristik apa yang harus protease miliki sebagai calon yang
menyebabkan postmortemtenderisasi
Tiga sistem proteolitik hadir dalam otot telah diselidiki untuk kemungkinan
peran mereka dalam proteolisis postmortem dan tenderization: sistem calpain,
yang lisosomal cathepsins dan kompleks proteinase multicatalytic (MCP). Sistem
proteolitik harus memenuhi syarat untuk dapat terlibat dalam postmortem
proteolitik dalam daging. Pertama, protease harus memiliki akses ke substrat, dan
kedua, harus mampu memproduksi enzim proteolitik setelah postmortem
penyimpanan daging.
Inkubasi protein myofibrillar dengan hasil cathepsins di berbagai pola
degradasi daripada yang terjadi selama postmortem penyimpanan otot, dan
diragukan bahwa cathepsins dilepaskan dari lisosom di postmortem otot
(Koohmaraie, 1988). Sebuah peran penting untuk MCP dapat dikesampingkan,
Sumber: Soeparno. 2005. Ilmu dan Teknologi Daging. Yogyakarta: UGM Press
karena substrat myofibrils yang sangat miskin untuk sistem protease
(Koohmaraie, 1992). Selain itu, pola degradasi protein oleh MCP myofibrillar
tidak meniru pola degradasi diamati pada postmortem otot (Taylor et al., 1995b).
Ini daun calpain yang sistem atau berpotensi lainnya, belum diselidiki,
bertanggung jawab untuk proteolisis postmortem sistem proteolitik myofibrillar
protein kunci dan daging yang dihasilkan tenderization.
Perbandingan:
Selama proses pengempukan, proteolisis mempengaruhi semua protein otot,
termasuk penghubung jaringan, sehingga telah jelas bahwa protein myofibrillar
bertanggung jawab atas proses proteolisis postmortem. Beberapa factor
nonenzimatik juga mempengaruhi proses keempukan daging, seperti suhu, pH,
dan konsentrasi Ca
2
.
Pada saat hewan dipotong, dagingnya empuk. Namun, karena akibat
kekejangan otot pada saat masa rigor mortis, daging mengeras selama 12 24 jam
setelah hewan mati. Setelah masa rigor mortis, daging kembali melalui proses
pengempukan selama masa postmortem. Pengempukan terjadi karena degradasi
beberapa protein struktural oleh enzim endogenus.
Proses ini dikenal dengan proteolisis postmortem dan bertanggung jawab
untuk proses pengempukan postmortem. Dari keseluruhan sistem endogenus
proteolitik, hanya calpain proteolytic system yang terlibat dalam proses
pengempukan daging. Sistem ini melibatkan tiga komponen, yaitu -calpain (low
calcium requiring enzyme), m-calpain (high calcium requiring enzyme), dan
calpastatin yang spesifik menghambat aktivitas calpain. Aktivitas calpain sangat
tergantung pada keberadaan kalsium.
Dalam buku karanagan Soeparno (2005) peranan protease endogenus pada
proses tenderisasi daging postmortem pada temperatur atau kondisi refrigerasi (2-
4
o
C), yaitu:
(1) Tenderisasi dari proses yang dimediasi oleh Ca
++
;
(2) Enzim-enzim lisosomal memegang peranan kecil terhadap tenderisasi
pada temperature refrigerasi;
Sumber: Soeparno. 2005. Ilmu dan Teknologi Daging. Yogyakarta: UGM Press
(3) CDP memegang peranan penting didalam proses tenderisasi yang
berhubungan dengan perubahan keempukan myofibril;
(4) Protease selain CDP juga dapat terlibat dalm proses tenderisasi pada
kondisi refrigerasi, tetapi aktivitasnya juga diatur oleh Ca
++
dan
merupakan enzim endogenus sel otot selektal, dan
(5) Beberapa perubahan postmortem yang bertanggung dengan proteolisis
protein-protein myofibril.
Jadi, keempukan maksimum yang dapat tercapai sebagai akibat dari
proteolisis otot pascamerta melalui sistem CANP atau sistem katepsin,
sebagaianya merupakan funsi dari temperature, pH dan waktu atau lama pelayuan
(Soeparno, 2005).


Sumber: Soeparno. 2005. Ilmu dan Teknologi Daging. Yogyakarta: UGM Press
Bisa buat tambahan
Proses pengempukan daging melalui masa postmortem melibatkan calpain
yang aktivitasnya sangat tergantung pada kalsium (calsium-activated
tenderization/CAT). Pada kenyataannya, kandungan kalsium di dalam otot selama
postmortem tidak selalu optimum untuk aktivitas calpain. Kekurangan kalsium
dapat ditambahkan dari luar untuk aktivasi calpain dan mempercepat dan
memperluas proses pengempukan. Proses ini dikenal dengan CAT yang dilakukan
dengan menginjeksi otot (pada saat pre-rigor atau post-rigor) dengan 5% (per
berat) dari 2,2% larutan kalsium klorida yang food grade. Injeksi lebih efektif
dilakukan pada saat pre-rigor (3 jam setelah penyemblihan). Injeksi dengan
larutan kalsium klorida tidak mempengaruhi secara signifikan atribut mutu daging
lainnya.
Pemendekan otot dapat terjadi akibat otot yang masih prarigor didinginkan
pada suhu mendekati titik nol. Pada saat prarigor, otot masih dibenarkan untuk
dikonsumsi, meskipun keempukannya tidak sebaik saat dikonsumsi pada fase
pasca rigor. Hal ini dimungkinkan karena adanya enzin calpain yang berperan
sebagai enzim yang aktif bekerja mencerna protein jika ada ion Ca
+2
. Ion ini
dipreoleh saat reticulum sarkoplasmik dipompa pascakontraksi otot.


Sementara itu, kalsium diperlukan untuk kontraksi otot, yaitu sebagai
motor penggerak enzim proteolitik. Penyuntikan kalsium karbonat dapat
meningkatkan keempukan daging. Kalsium memang penting untuk memicu
effector dan pengendalian apoptosis.
Lebih kompleks, keempukan daging memiliki korelasi dengan proses
apoptosis, seperti polaritas membrane. Apoptosis dikenal sebagai kematian sel
dalam semua jaringan termasuk otot. Keempukan akan tergantung pada
banyaknya aktivitas enzimatik, diantaranya aktivitas calpain, yaitu apoptosis
tersebut.