Anda di halaman 1dari 21

BIOKIMIA PANGAN

PROTEIN

Prof. Dr. Ir. Giyatmi, MSi



Disusun Oleh :

Lina Anisah (2013340005)



Jurusan Teknologi Pangan
Fakultas Teknologi Industri Pertanian
Universitas Sahid Jakarta
2014

KATA PENGANTAR

Puji syukur penulis panjatkan ke hadirat Tuhan Yang Maha Esa, karena atas Anugerah
dan Berkat-Nya, sehingga penulis dapat menyelesaikan papper Protein. Penulisan papper ini
secara khusus bertujuan untuk menunjang proses pembelajaran mata kuliah Biokimia Pangan
pada program Sarjana dan Magister. Papper ini disusun untuk membantu mahasiswa program
studi terkait yang berhubungan dengan biologi molekul, yang memang selama ini terkendala
oleh minimnya referensi mengenai biokimia berbahasa Indonesia.
Penulisan papper Protein disusun secara terstruktur dari berbagai sumber yang
merupakan hasil riset. Papper Protein ini dapat digunakan sebagai acuan dalam mempelajari
Biokimia pada tingkat dasar dan lanjutan. Perkuliahan yang menyangkut protein dalam
kurikulum kimia meliputi materi-materi: Penyusun dasar protein; Sifat Kimia Polipeptida; Asam
Amino dan Peptida; Motif Struktur Protein; Biosintesis Protein; Prediksi, Rekayasa, dan
Rancangan Struktur Protein; Penentuan Struktur Protein.
Melalui kesempatan ini penulis mengucapkan terima kasih kepada pihak yang telah
membantu dalam penyelesaian penulisan papper ini. Juga terima kasih atas dukungan beberapa
teman yang sangat mendukung dalam mengkritisi papper ini yang tidak bisa saya sebutkan satu
persatu.
Pada akhirnya, dengan senang hati penulis menunggu saran dan kritik konstruktif untuk
penyempurnaan papper ini di masa mendatang dan semoga papper ini dapat digunakan untuk
menunjang proses pembelajaran Biokimia atau matakuliah lainnya yang terkait protein.



Jakarta, Oktober 2014
Penulis,
Lina Anisah

DAFTAR ISI

Halaman Judul ................................................................................................................. i
Kata Pengantar ............................................................................................................... ii
Daftar Isi ........................................................................................................................... iii
BAB I PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang .......................................................................................................... 1
1.2 Tujuan Penulisan ........................................................................................................ 1
1.3 Rumusan Masalah ..................................................................................................... 1
BAB II PEMBAHASAN
2.1 Protein ......................................................................................................................... 2
2.2 Asam Amino ............................................................................................................... 4
2.3 Klasifikasi Protein ...................................................................................................... 6
2.4 Struktur Protein ......................................................................................................... 8
2.5 Metode Penentuan Struktur Protein ......................................................................... 10
2.6 Fungsi protein ............................................................................................................. 12
2.7 Denaturasi Protein ...................................................................................................... 14
BAB III PENUTUP
3.1 Kesimpulan ................................................................................................................. 16
3.2 Saran ........................................................................................................................... 17
3.3 Daftar Pustaka ........................................................................................................... 17







BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang
Istilah protein berasal dari kata Yunani proteos, yang berarti yang utama atau yang
didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia Belanda, Gerardus Mulder (1802-
1880), karena ia berpendapat bahwa protein adalah zat yang paling penting dalam tiap
organisme.
Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh sesudah
air. Seperlima bagian tubuh adalah air, separuhnya ada di dalam otot, seperlima di dalam tulang
dan tulang rawan, sepersepuluh didalam kulit, dan selebihnya di dalam jaringan lain dan cairan
tubuh. Semua enzim, berbagai hormone, pengangkut, pengangkut zat-zat gizi dan darah, matriks
intraseluler dan sebagainya adalah protein. Disamping itu asam amino yang membentuk protein
bertindak sebagai perkursor sebagian besar koenzim, hormone, asam nukleat, dan molekul-
molekul yang essensial untuk kehidupan.
Protein memiliki fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat gizi lain, yaitu
membangun dan memelihara sel-sel dan jaringan tubuh.
1.2 Tujuan Penulisan
1.2.1 Mengetahui apa itu protein.
1.2.2 Mengetahui asam amino.
1.2.3 Mengetahui klasifikasi protein.
1.2.4 Mengetahui struktur protein.
1.2.5 Mengetahui metode penentuan struktur protein.
1.2.6 Mengetahui fungsi protein.
1.2.7 Mengetahui proses denaturasi pada protein.

1.3 Rumusan Masalah
1.3.1 Apa yang dimaksud dengan protein ?
1.3.2 Apa yang dimaksud dengan asam amino dan peranannya dalam protein ?
1.3.3 Apa saja yang termasuk ke dalam klasifikasi protein ?
1.3.4 Bagaimana struktur dari protein?
1.3.5 Bagaimana metode penentuan struktur potein?
1.3.6 Bagaimana fungsi protein pada makhluk hidup?
1.3.7 Bagaimana proses denaturasi protein terjadi?


BAB II
PEMBAHASAN

2.1 Protein
Protein merupakan suatu zat makanan yang amat penting bagi tubuh, karena zat ini
disamping berfungsi sebagai bahan bakar dalam tubuh juga berfungsi sebagai zat pembangun
dan pengatur. Protein adalah sumber-sumber asam amino yang mengandung usur-unsur C, H,O,
dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Molekul protein mengandung pula fosfor,
belerang, dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga. (F.G
Winarno, 1984)
Protein merupakan polimer dari sekitar 21 asam amino yang berlainan disambungkan
dengan ikatan pepida. Karena keragaman rantai samping yang terbentuk jika asam-asam amino
tersebut disambung-sambungkan, protein yang berbeda dapat mempunyai sifat kimia yang
berbeda dan struktur sekunder dan tersier yang sangat berbeda. (Jhon M deMan, 1989)
Asam amino dikelompokkan berdasarkan sifat kimia rantai sampingnya. Rantai samping
dapat bersifat polar atau non polar. Kandungan bagian asam amino polar yang tinggi dalam
protein meningkatkan kelarutannya dalam air. Rantai samping yang paling polar adalah rantai
samping asam amino basa dan asam amino asam. (Krull dan Wall, 1969)
Sebagai zat pembangun, protein merupakan bahan pembentuk jaringan-jaringan baru
yang selalu terjadi dalam tubuh. Pada masa pertumbuhan proses pembentukan jaringan terjadi
secara besar-besaran, pada masa kehamilan, proteinlah yang membentuk jaringan janin dan
pertumbuhan embrio. Protein juga mengganti jaringan tubuh yang rusak dan yang perlu
dirombak. Fungsi utama protein dalam tubuh ialah untuk membentuk jaringan baru dan
mempertahankan jaringan yang telah ada. (F.G Winarno, 1984)
Protein juga digunakan sebagai bahan bakar apabila keperluan energy tubuh tidak
terpenuhi oleh karbohidrat dan lemak. Protein ikut pula mengatur berbagai proses tubuh, baik
langsung maupun tidak langsung dengan membentuk zat-zat pengatur proes dalam tubuh. Protein
mengatur keseimbangan cairan dalam jaringan dan pembuluh darah, yaitu dengan menimbulkan
tekanan osmotic koloid yang dapat menarik cairan dari jaringan ke dalam pembuluh pembuluh
darah. Sifat amfoter protein yang bisa bereaksi dengan asam dan basa, dapat mengatur
keseimbangan asam-basa dalam tubuh.
Dalam setiap sel yang hidup, protein merupakan bagian yang sangat penting. Pada
sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen terbesar setelah air. Diperkirakan
separuh atau 50% dari berat kering sel dalam jaringan seperti misalnya hati dan daging terdiri
dari protein, dan dalam tenunan segar sekitar 20%.
Protein dalam tubuh manusia, terutama dalam sel jaringan, bertindak sebagai bahan
membran sel, dapat membentuk jaringan pengikat misalnya kolagen dan elastin, serta
membentuk protein yang inert seperti rambut dan kuku. Disamping itu protein dapat bekerja
sebagai enim, bertindak sebagai plasma (albumin), membentuk antibody, membentuk kompleks
dengan molekul lain, serta dapat bertindak sebagai bagian sel yang bergerak (protein otot).
Kekurangan protein dalam waktu yang lama dapat mengganggu berbagai proses dalam tubuh dan
menurunkan daya tahan tubuh terhadap penyakit.
Protein dalam bahan makanan yang dikonsumsi manusia akan diserap oleh manusia
dalam bentuk asam amino. Kadang-kadang beberapa asam amino yang merupakan peptida dan
molekul-molekul protein kecil dapat juga diserap melalui dinding usus, masuk ke dalam
pembuluh darah. Hal semacam inilah yang akan menimbulkan reaksi-reaksi alergik dalam tubuh
yang sering kali timbul pada orang yang makan bahan makanan yang mengandung protein
seperti susu, ikan laut, udang, telur, dan sebagainya. (F.G Winarno, 1984)
Protein terdapat baik dalam produk hewan maupun dalam produk tumbuhan dalam
jumlah yang berarti. Di Negara maju, orang memperoleh sebagian proteinnya dari produk
hewan. Di bagian lain dunia, bagian utama protein makanan diperoleh dari produk tumbuhan.
(Jhon M deMan, 1989)










2.2 Asam Amino

Bila suatu protein dihidrolisis dengan asam, alkali, atau enzim, akan dihasilkan campuran
asam-asam amino. Sebuah asam amino terdiri dari sebuah gugus asam amino, sebuah gugus
karboksil, sebuah atom hydrogen, dan gugus R yang terikat pada sebuah atom C yang dikenal
sebagai karbon , serta gugus R yang merupakan rantai cabang.








Seketsa bentuk molekul asam amino (read, 1981)

Dari 20 asam amino, hanya 8 yang merupakan asam amino esensial untuk nutrisi
manusia. Semua asam amino berkonfigurasi dan mempunyai konfigurasi L kecuali glisin yang
tidak mempunyai atom C asimetrik. Hanya asam amino L yang merupakan komponen protein.
Karena itu penulisan isomer optik jarang dilakukan, dan bila tidak ada tanda apa-apa, maka yang
dimaksud adalah asam amino L. Simbol D dan L tidak mewakili tanda rotasi optik, tetapi
menunjukkan hubungan konfigurasi yang dicocokkan dengan konfigurasi senyawa L-
gliseraldehida atau konfigurasi absolut. ( John M deMan, 1997)
Molekul protein tersusun dari sejumlah asam amino sebagai bahan dasar yang saling
berkaitan satu sama lain. Ternyata ada 24 jenis rantai cabang (R) yang berbeda kuran, bentuk,
muatan, dan reaktivitasnya. Rantai cabang (R) dapat berupa atom H pada glisin , metil pada
alanine, atau berupa gugus lainnya, baik gugus alifatik hidroksil maupun aromatik.
Prolin merupakan asam amino yang agak berbeda karena pada atom nitrogen terikat dua
ikatan yaitu dalam bentuk nitrogen sekunder. Rantai cabang dalam hal ini berupa hidrokarbon
yang terikat pada karbon dan pada nitrogen dari amina sehingga terbentuklah cincin. Dengan
demikian prolin sesungguhnya bukan lagi asam amino tetapi merupakan asam imino.
Beberapa asam amino yang mempunyai rantai cabang alifatik adalah leusin dan isoleusin.
Serin dan treonin merupakan asam amino yang mempunyai rantai cabang gugus alifatik
hidroksil. Sedangkan fenilalanin, tirosin, triptofan merupakan asam amino yang mempunyai
rantai cabang aromatik.
Rantai cabang tersebut merupakan gugus yang tidak bermuatan dalam PH fisiologik.
Akan tetapi asam-asam amino lisin dan arginine mempunyai rantai cabang yang dapat bermuatan
positif maupun negative, tergantung lingkungannya. Ketiga asam amino tersebut juga merupakan
asam amino yang mempunyai rantai cabang gugus basa.
Asam amino glutamate dan aspartate mempunyai rantai cabang berupa asam dan
bermuatan negative. Hal ini tentu saja harus dibedakan dengan aspartin dan glutamin yang pada
umumnya mempunyai cabang yang netral atau tidak bermuatan. Akhirnya ada dua jenis asam
amino yang rantai cabangnya mempunyai atom belerang yaitu sistein dan metinoin. Keduanya
mempunyai peranan penting dalam pembentukan ikatan disulfide molekul protein.
Dalam beberapa pustaka asam amino sering ditulis dengan suatu singkatan tiga huruf atau
seperti terlihat pada table dibawah ini:

Sumber : stryer (1975).





2.3 Klasifikasi Protein

Protein dapat diklasifikasikan menurut struktur susunan molekulnya, kelarutannya,
adanya senyawa lain dalam molekul, dan tingkat degradasinya.

a. Struktur Susunan Molekul
Protein fibriler/ skeloroprotein adalah protein yang berbentuk serabut. Protein ini tidak
larut dalam pelarut-pelarut encer, baik larutan garam,asam, basa ataupun alcohol. Kegunaan
protein ini terutama hanya untuk membentuk struktur bahan dan jaringan. Protein ini juga sering
disebut albuminoid dan sklerin. Contoh protein ini adalah kolagen, myosin, keratin, dan fibrin.
Protein globuler/sferoprotein adalah protein yang berbentuk bola. Produk ini banyak
terdapat pada bahan pangan seperti susu, telur, dan daging. Protein ini larut dalam larutan garam
dan asam encer juga lebih mudah berubah di bawah pengaruh suhu, konsentrasi garam, pelarut
asam, dan basa dibandingkan protein fibriler, protein ini pun mudah terdenaturasi.

b. Kelarutan
Menurut kelarutannya, protein globuler dapat dibagi dalam beberapa grup, yaitu albumin,
globulin, glutelin, prolamin, histon, dan protamin.
Albumin
Albumin larut dalam air netral yang tidak mengandung garam dan terkoagulasi oleh panas.
Contohnya albumin telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam susu.
Globulin
Globulin larut dalam garam netral dan hampir tidak larut air, mengendap dalam larutan
garam konsentrasi tinggi (salting out). Contohnya globulin serum dan -laktoglabulin dalam
susu, myosin dan aktin dalam daging, dan glisinin dalam kedelai.
Glutelin
Glutelin larut dalam asam atau basa yang sangat encer dan tidak larut dalam pelarut netral.
Contohnya glutenin dalam gandum, dan orizenin dalam beras.
Prolamin atau gliadin
Prolamin larut dalam alcohol 50 sampai 90 persen dan tidak larut dalam air. Protein ini
mengandung sejumlah besar prolina dan asam glutamate dan terdapat dalam serealia.
Contohnya zein dalam jagung, gliadin dalam gandum dan hordein dalam barli.
Histon
Histon larut dalam air dan tidak larut dalam ammonia encer. Histon dapat mengendap dalam
pelarut protein lainnya. Histon yang terkoagulasi karena pemanasan dapat larut lagi dalam
larutan asam encer. Contohnya globin dan hemoglobin.
Protamin
Protamine adalah protein paling sederhana dibandingkan protein-protein lain, tetapi lebih
kompleks daripada pepton dan peptida. Protein ini larut dalam air dan tidak terkoagulasi
dengan panas. Larutan protamine encer dapat mengendapkan protein lain, bersifat basa kuat,
dan dengan asam kuat membentuk garam kuat. Contohnya salmin dalam ikan salmon,
klupein pada ikan herring, skombrin pada ikan mackerel dan siprinin pada ikan karper.

c. Protein Konyugasi (adanya senyawa lain dalam molekul)
Protein konyugasi mengandung bagian asam amino yang terikat pada bahan non protein
seperti lipid, asam nukleat, atau karbohidrat. Beberapa protein konyugasi yang penting, yaitu:
Fosfoprotein
Fosfoprotein merupakan golongan penting yang mencakup protein makanan yang penting.
Gugus fosfat terikat pada gugus hidroksil dari serina dan treonina. Golongan ini mencakup
kasein susu dan fosfoprotein kuning telur.
Lipoprotein
Lipoprotein adalah gabungan lipid dengan protein dan mempunyai daya pengemulsi yang
sangat baik. Lipoprotein terdapat dalam susu dan kuning telur.
Nukleoprotein
Nukleoprotein merupakan gabungan asam nukleat dengan protein. Senyawa ini terdapat
dalam inti sel.
Glikoprotein
Glikoprotein adalah gabungan karbohidrat dengan protein. Biasanya jumlah karbohidrat 8
sampai 20 persen. Satu contoh mukoprotein seperti itu ialah ovomusin putih telur.

Kromoprotein
Kromoprotein adalah protein yang gugus prostetiknya berwarna. Terdapat banyak senyawa
jenis ini, termasuk di dalamnya hemoglobin dan myoglobin, klorofil dan flavoprotein. (John
M deMan, 1997)

d. Tingkat degradasi
Protein dapat dibedakan menurut tingkat degradasinya. Degradasi biasanya merupakan
tingkat permulaan denaturasi.
Protein alami adalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel.
Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat permulaan denaturasi.
Dapat dibedakan sebagai: protein turunan primer ( protean, metaprotein) dan protein turunan
sekuner (proteosa, pepton, dan peptida). Protein primer merupakan hasil hidrolisis yang
rigan, sedangkan protein sekunder adalah hasil hidrolisis yang berat. Protean adalah hasil
hidrolisis air, asam encer atau enzim, yang bersifat tak larut. Contohnya adalah miosan dan
edestan. Metaprotein merupakan hasil hidrolisis lebih lanjut oleh asam dan alkali dan larut
dalam asam dan alkali encer tetapi tak larut dalam larutan garam netral. Contohnya adalah
asam alnuminat dan alkali albuminat. Protein terkoagulasi yaitu hasil denaturasi protein
oleh panas atau alcohol. Proteosa, bersifat larut dalam air dan tidak terkoagulasi oleh panas.
Diendapkan oleh larutan (NH
4
)
2
SO
4
jenuh. Pepton juga larut dalam air, tak terkoagulasikan
oleh panas, dan tidak mengalami salting out dengan ammonium sulfat, tetapi mengendap
oleh pereaksi alkaloid seperti asam fosfo tungstat. Peptida, yaitu gabungan dua atau lebih
asam amino yang terikat melalui ikatan peptida. ( F.G Winarno, 1984)

2.4 Struktur Protein
Secara teoritik dari 21 jenis asam amino yang ada di alam dapat dibentuk protein dengan
jenis yang tidak terbatas. Namun diperkirakan hanya sekitar 2000 jenis protein yang terdapat di
alam. Para ahli pangan sangat tertarik pada protein, karena struktur dan sifatnya yang dapat
diamankan untuk berbagai keperluan.
Struktur protein ternyata dapat dibagi menjadi beberapa bentuk yaitu struktur primer,
struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener.

Struktur Primer
Protein merupakan makromolekul dengan berbagai tingkat pengorganisasian struktur.
Struktur primer protein berkaitan dengan ikatan peptide antara asam amino komponen dan
dengan urutan asam amino dalam molekul juga. Para peneliti telah menentukan urutan asam
amino dalam banyak protein. Contohnya susunan asam amino dan urutannya dalam beberapa
protein susu sekarang sudah diketahui (swaisgood, 1982)
Beberapa enzim proteolitik mempunyai kerja yang sangat khas. Enzim ini hanya
menyerang ikatan yang jumlahnya terbatas, melibatkan hanya bagian asam amino tertentu dalam
urutan yang tertentu. Hal ini dapat mengakibatkan penumpukan peptida khusus selama terjadi
beberapa reaksi proteolitik secara enzimatik dalam makanan. ( John M de Man, 1997)
Susunan linear asam amino dalam protein merupakan struktur primer. Susunan tersebut
merupakan suatu rangkaian unik dari asam amino yang menentukan sifat dasar dari berbagai
protein, dan secara umum menentukan bentuk struktur sekunder dan tersier.
Bila protein mengandung banyak asam amino pada gugus hidrofobik, daya kelarutannya
dalam air kurang baik dibandingkan dengan protein yang banyak mengandung asam amino
dengan gugus hidrofil. Struktur ini terdiri dari asam-asam amino yang dihubungkan satu sama
lain secara kovalen melalui ikatan peptida. (F.G Winarno, 1984)


Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein berkaitan dengan pelipatan struktur primer. Ikatan hidogen
antara nitrogen amida dan oksigen karbonil merupakan gaya yang menstabilkan yang utama.
Ikatan ini dapat terbentuk antara bagian yang berbeda pada rantai polipeptida yang sama atau
antara rantai yang berdampingan.Contoh bahan yang mewakili struktur ini adalah bentuk -
heliks pada wol, bentuk lipatan-lipatan (wiru) pada molekul-molekul sutera, serta bentuk heliks
pada kolagen. Dalam bentuk lipatan-lipatan, kerangka peptida protein mempunyai pola zig-zag
dengan gugu R mencuat ke atas dan ke bawah. (John M deMan, 1997)







Struktur Tersier
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur tersier artinya adalah
susunan dari sruktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Contoh, beberapa
protein yang mempunyai bentuk -heliks dan bagian yang tidak berbentuk -heliks.
Biasanya bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hydrogen, ikatan
garam, interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfide. Ikatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat
dalam mempertahankan struktur tersier protein. Ikatan hidrofobik terjadi antara ikatan-ikatan
nonpolar molekul-molekul, sedangkan ikatan-ikatan garam ternyata tidak begitu penting
peranannya terhadap struktur tersier molekul. Ikatan garam mempunyai kecenderungan bereaksi
dengan ion-ion lain di sekitar molekul.

Keterangan: a. interaksi elektrostatik; b. ikatan hydrogen; c. interaksi hidrofobik; d. interaksi hidrofilik;
e. ikatan disufida (Anfinsen, 1959)


Struktur Kuartener
Struktur kuartener terbentuk dari beberapa bentuk tersier, dengan kata lain multi sub unit.
Interaksi intermolekul antar sub unit protein ini membentuk struktur keempat atau kuartener.
Pada umumnya ikatan-ikatan yang terjadi sampai terbentuknya protein sama dengan ikatan-
ikatan yang terjadi pada struktur tersier.


2.5 Metode Penentuan Struktur Protein

Sebagian besar informasi struktur protein didapat dari analisis kristalografi sinar-x pada
Kristal protein, serta dari analisis spektroskopi resonansi magnetic inti (nuclear magnetic
resonance, NMR) pada larutan protein. Masing-masing teknik tersebut memiliki kelebihan dan
kekurangan. Struktur myoglobin adalah struktur protein pertama yang ditentukan dengan resolusi
yang cukup untuk melacak jejak rantai polipeptida, yakni pada tahun 1960. Sejak saat itu beribu-
ribu struktur yang sesuai dengan ratusan protein kemudian ditentukan. Koordinat atom-atom
pada struktur protein dan asam nukleat kini banyak tersedia di Protein Data Bank, yang dapat
diakses via internet (http://www.pdb.bml.gov).
Persamaan atau aturan pelipatan yang dapat disimpulkan dari data base struktur protein
antara lain:
1. Sebagian besar gugus bermuatan berada pada permukaan molekul dan berinteraksi dengan
air. Pengecualian untuk aturan ini biasanya adalah pada residu katalis yang penting dalam
enzim, yang mungkin terstabilkan secara parsial oleh interaksi polar tertentu di dalam bagian
hidrofob molekul.
2. Sebagian gugus non polar (misalnya hidrokarbon) berada di dalam interior molekul, sehingga
menghindari kontak dengan air yang tidak disukai secara termodinamika. Pengecualian untuk
aturan ini mungkin berfungsi sebagai fungsi pengikat spesifik (specific binding sites) pada
permukaan molekul untuk protein atau ligan lain.
3. Ikatan hydrogen maksimal terjadi di dalam molekul.
4. Prolin seringkali mengakhiri segmen -heliks.
Sinar-x memiliki panjang gelombang yang mendekati panjang jarak antara atom-atom
yang berikatan dalam molekul (misalnya ikatan tunggal karbon-karbon berjarak 1,5 ,
sedangkan panjang gelombang sinar-x dari suatu tabung dengan target tembaga adalah 1,54 ).
Bila sinar monokromatik sinar-x berinteraksi dengan suatu molekul, maka molekul tersebut akan
terdifraksi dengan pola difraksi yang menunjukkan informasi mengenai lokasi atom dalam
molekul tersebut. Akan tetapi jika sample berada di dalam larutan, maka molekul tunggal protein
akan berorientasi secara acak sehingga akan diperoleh informasi bentuk molekul lengkap dengan
resolusi yang sangat rendah. Protein serat dan asam nukleat bisa diinduksikan untuk membentuk
gel atau serat yang terorientasi. Difraksi sinar-x yang semacam ini digunakan untuk menentukan
jarak segmen yang berulang secara teratur, yakni yang dikarakterisasikan sebagai heliks dan
sheet dalam protein serta bentuk A dan B untuk DNA dan RNA. Dalam hal ini, difraksi sinar-x
hanya bisa dipakai untuk memeriksa model geometric yang diusulkan, tetapi bukan untuk
menentukan struktur secara objektif.
Penggunaan sinar-x yang paling utama adalah pada sampel Kristal tunggal. Struktur
molekul yang telah ditemukan terdapat dalam bermacam-macam ukuran, mulai dari beberapa
atom sampai virus yang memiliki puluhan ribu atom. Dalam Kristal tunggal, semua molekul
berada pada kisi-kisi tiga dimensi dengan posisi relative dan orientasi yang tetap. Intensitas tiap
titik pada pola difraksi dapat diukur, sehingga informasi mengenai struktur tiga dimensi lengkap
dapat diperoleh.
Kelebihan dan kekurangan kristalografi protein:
1. Teknik ini bisa diterapkan untuk bermacam-macam sampel, antara lain protein, enzim, asam
nukleat, dan virus. Teknik initidak tergantung pada ukuran molekul.
2. Tidak semua protein bisa dikristalkan, terutama protein membrane intrinsic yang harus
dilarutkan dalam larutan detergen.
3. Kebanyakan Kristal protein tidak berdifraksi membentuk resolusi atom yang sesungguhnya.
Untuk itu, urutan protein harus diketahui terlebih dahulu.
Struktur tiga dimensi protein lengkap yang pertama kali dipecahkan menggunakan teknik
spektrokospi NMR adalah pada tahun 1986. Fenomena NMR berasal dari fakta bahwa tingkat
energy inti dengan spin nonzero akan menjadi tak seimbang ketika inti tersebut diletakkan dalam
medan magnet. Dengan demikian, energy inti dapat dikacaukan (digerak-gerakkan di antara
tingkat-tingkat energy) dengan menerapkan getaran frekuensi radio yang panjang gelombangnya
sesuai dengan celah di antara tingkat-tingkat energy tersebut. Pengacauan inti seperti ini
memungkinkan pengamatan interaksi scalar dan dipolar inti. Interaksi scalar dapat memberikan
informasi mengenai sudut torsi protein, sedangkan informasi dipolar memberikan informasi
mengenai jarak interproton. Struktur protein dihitung menggunakan data urutan asam amino
yang dikombinasikan denganhasil pengukuran sudut-sudut dihedral dan jarak interproton.
NMR menganalisis protein dalam bentuk larutan. Molekul-molekul protein bergerak-
gerak dalam larutan, sehingga teknik NMR ini dapat mengatur kuantitas scalar (sudut torsi dan
jarak interproton). Hal ini sangat berbeda dengan kristalografi sinar-x yang menganalisis kisi
kristal untuk memperoleh gambaran vector molekul. Karena NMR menganalisis protein dalam
larutan, maka teknik ini bisa digunakan untuk melacak detil yang rumit dalam dinamika protein.
Kelebihan dan kekurangan spektroskopi NMR protein:
1. Teknik ini dapat diterapkan untuk protein dan asam nukleat dalam bentuk larutan.
2. Terdapat batas ukuran, yakni hanya sampai 35- 40 kDa. Namun hal ini berarti bahwa
kebanyakan domain protein dapat dianalisis menggunakan spektroskopi NMR.
3. Resolusi akhir tidak sebagus kristalografi sinar-x, tetapi dapat diperoleh banyak informasi
berguna mengenai dinamika protein. (Dr. Yohanis Ngili, M.Si , 2013)

2.6 Fungsi Protein
Protein mempunyai bermacam-macam fungsi bagi tubuh, yaitu sebagai enzim, zat
pengatur pergerakan, pertahanan tubuh, alat pengangkut, dan lain-lain.

Sebagai Enzim
Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa makromolekul
spesifik yang disebut enzim, dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi transportasi karbon
dioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi kromosom.
Hampir semua enzim menunjukkan daya katalitik yang luar biasa, dan biasanya dapat
mempercepat reaksi sampai beberapa juta kali. Sampai kini lebih dari seribu enzim telah dapat
diketahui sifat-sifatnya dan jumlah tersebut masih terus bertambah. Protein besar peranannya
terhadap perubahan-perubahan kimia dalam system biologis

Alat Pengangkut dan Alat Penyimpan
Banyak molekul dengan BM kecil serta beberapa ion dapat diangkut atau dipindahkan
oleh protein-protein tertentu. Misalnya hemoglobin mengangkut oksigen dalam eritrosit, sedang
myoglobin mengangkut oksigen dalam otot. Ion besi diangkut dalam plasma darah oleh
transterin dan disimpan dalam hati sebagai kompleks dengan ferritin, suatu protein yang berbeda
dengan transferrin.

Pengatur Pergerakan
Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena adanya dua
molekul protein yang saling bergeseran. Pergerakan flagella sperma disebabkan oleh protein,

Penunjang Mekanis
Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen, suatu
protein berbentuk bulat panjang dan mudahmembentuk serabut.

Pertahanan Tubuh atau Imunisasi
Pertahanan tubuh biasanya dalam bentuk antibodi, yaitu suatu protein khusus yang dapat
mengenal dan menempel atau mengikat benda-benda asing yang masuk ke dalam tubuh seperti
virus, bakteria, dan sel-sel asing lain. Protein ini pandai sekali membedakan benda-benda yang
menjadi anggota tubuh dengan benda-benda asing.

Media Perambatan Impuls Syaraf
Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor, misalnya rhodopsin,
suatu protein yang bertindak sebagai reseptor atau penerima warna atau cahaya pada sel-sel
mata.

Pengendalian Pertumbuhan
Protein ini bekerja sebagai reseptor (dalam bakteri) yang dapat mempengaruhi fungsi
bagian-bagian DNA yang mengatur sifat dan karakter bahan. (F.G Winarno, 1984)

2.8 Denaturasi Protein

Bila susunan ruang rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan
protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globuler mudah mengalami denaturasi. Jika
ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak, molekul akan mengembang.
Kadang-kadang perubahan ini memang dikehendaki dalam pengolahan makanan, tetapi sering
pula dianggap merugikan sehingga peru dicegah.
Ada dua macam denaturasi, yaitu pengembangan rantai peptide dan pemecahan protein
menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis
denaturasi ini tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida,
sedangkan yang kedua terjadi pada molekul-molekul yang bergabung dalam ikatan sekunder.
Ikatan-ikatan yang dipengaruhi oleh proses denaturasi ini adalah : (a) ikatan hydrogen ; (b)
ikatan ionic antara gugus bermuatan positif dan negative; (d) ikatan intramolekuler seperti yang
terdapat pada gugus disulfide dalam sistin.

Sketsa proses denaturasi protein (Brandts, 1967)

Denaturasi dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder,
tersier dan kuartener terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan
kovalen. Karena itu denaturasi dapat pula diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hydrogen,
interaksi hidrofobik, ikatan garam, dan terbukanya lipatan atau wiru molekul.
Pemekaran atau pengembangan molekul protein yang terdenaturasi akan membuka gugus
reaktif yang ada pada rantai polipeptida. Selanjutnya akan terjadi pengikatan kembali pada gugus
reaktif yang sama atau yang berdekatan. Bila unit ikatan yang terbentuk cukup banyak sehingga
protein tidak lagi terdispersi sebagai suatu koloid, maka protein tersebut mengalami koagulasi.
Apabila ikatan-ikatan antara gugus-gugus reaktif protein tersebut menahan seluruh cairan, akan
terbentuklah gel. Sedangkan bila cairan terpisah dari protein yang terkoagulasi itu, protein akan
mengendap.
Protein yang terdenaturasi berkurang kelarutannya. Lapisan molekul protein bagian
dalam yang bersifat hidrofobik berbalik ke luar, sedangkan bagian luar yang bersifat hidrofil
terlipat ke dalam. Pelipatan atau pembalikkan terjadi khususnya bila larutan protein telah
mendekati pH isolistrik, dan akhirnya protein akan menggumpal dan mengendap. Viskositas
akan bertambah kaena molekul mengenbang dan menjadi asimetrik, demikian juga sudut putaran
optic larutan protein akan meningkat. Enzim-enzim yang gugus prostetiknya terdiri dari protein
akan kehilangan aktifitasnya sehingga tidak berfungsi lagi sebagai enzim yang aktif. Denaturasi
protein dapat dilakukan dengan berbagai cara yaitu oleh panas, pH, bahan kimia, mekanik dan
sebagainya. Masing-masing cara mempunyai pengaruh yang berbeda-beda terhadap denaturasi
protein.
Senyawa kimia seperti urea dan garam guanidine dapat memecah ikatan hydrogen yang
akhirnya menyebabkan denaturasi protein. Dengan cara tersebut, urea dan garam guanidine dapat
memecah interaksi hidrofobik dan meningkatkan daya kelarutan gugus hidrofobik dalam air.
Deterjen atau sabun dapat menyebabkan denaturasi protein, karena senyawa ini dapat
membentuk jembatan antara gugus hidrofobik dengan hidrofilik sehingga praktis terdenaturasi.
Di samping itu, aseton dan alcohol dapat pula menyebabkan denaturasi.








BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Protein merupakan suatu zat makanan yang amat penting bagi tubuh, karena zat ini
disamping berfungsi sebagai bahan bakar dalam tubuh juga berfungsi sebagai zat pembangun
dan pengatur. Protein adalah sumber-sumber asam amino yang mengandung usur-unsur C,H,O,
dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Protein juga merupakan polimer dari
sekitar 21 asam amino yang berlainan disambungkan dengan ikatan pepida.
Molekul protein tersusun dari sejumlah asam amino sebagai bahan dasar yang saling
berkaitan satu sama lain. Ternyata ada 24 jenis rantai cabang (R) yang berbeda kurang, bentuk,
muatan, dan reaktivitasnya. Rantai cabang (R) dapat berupa atom H pada glisin, metil pada
alanine, atau berupa gugus lainnya, baik gugus alifatik hidroksil maupun aromatik.
Protein dapat diklasifikasikan menurut struktur susunan molekulnya, kelarutannya,
adanya senyawa lain dalam molekul, dan tingkat degradasinya. Struktur protein ternyata dapat
dibagi menjadi beberapa bentuk yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan
struktur kuartener. Struktur primer ini terdiri dari asam-asam amino yang dihubungkan satu sama
lain secara kovalen melalui ikatan peptida. Struktur sekunder, ikatan yang membentuk struktur
ini, didominasi oleh ikatan hydrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu
bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Struktur tersier, terbentuk karena adanya pelipatan
membentuk struktur yang kompleks dan distabilkan oleh ikatan hydrogen, ikatan sulfide,
interaksi ionic, ikatan hidrofobik, dan ikatan hidrofilik. Struktur kuartener, terbentuk dari
beberapa bentuk tersier, dengan kata lain multi sub unit.
Sebagian besar informasi struktur protein didapat dari analisis kristalografi sinar-x pada
Kristal protein, serta dari analisis spektroskopi resonansi magnetic inti (nuclear magnetic
resonance, NMR) pada larutan protein.
Protein mempunyai bermacam-macam fungsi bagi tubuh, yaitu sebagai enzim, zat
pengatur pergerakan, pertahanan tubuh, alat pengangkut, dan lain-lain.
Bila susunan ruang rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan
protein ini terdenaturasi. Ada dua macam denaturasi, yaitu pengembangan rantai peptide dan
pemecahan protein menjadi unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul.

3.2 Saran
Saya sebagai penyusun paper Protein mengharapkan saran dan kritik dari rekan-rekan
mahasiswa dan Ibu Dosen Mata Kuliah Biokimia Pangan pada khususnya dan seluruh pembaca
paper ini demi penyempurnaan paper ini.



3.3 Daftar Pustaka
Anfinsen, C. B., 1959. The Molecular Basis of Evolution, Wiley, New York.
Brandts, J.F ., 1967. In Thermobiology ( A.H. Rose, ed), Academic Press, New York, p 25.
deMan, John M., 1997. Kimia Makanan. ITB, Bandung.
Read, R. S. D., 1981. Protein dalam Food & Nutrition in Australia, M. L. Wahlqvist (ed.),
cassell, Australia inst., Melbourne, Australia.
Stryer, L., 1975. Biochemistry, W. H. Freemen and company, San Fransisco.
Winarno, F. G., 1982. Kimia Pangan dan Gizi, PT Gramedia Pustaka Utama, Jakarta.
Ngili, Yohanis., 2013. Protein dan Ezim, Rekayasa Sains, Bandung.