Anda di halaman 1dari 19

ENZIM DAN KOENZIM

Substrate
Enzim
product
product
Kompleks enzim substart
Enzim
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Beberapa reaksi kimia dalam tubuh mahluk hidup terjadi sangat cepat. Hal ini
terjadi karena adanya suatu zat yang membantu proses tersebut. Bila zat ini tidak
ada ada maka proses proses tersebut akan terjadi lambat atau tidak berlangsung
sama sekali. Zat tersebut dikenal dengan nama fermen atau enzim.
Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia.
(!risham" et al" #$$$% &mith '( (Ed et al." #$$). Enzim adalah biokatalisator yang
dihasilkan oleh sel" berfungsi untuk mempercepat reaksi kimia. &etelah reaksi
berlangsung" enzim tidak mengalami perubahan jumlah" sehingga jumlah enzim
sebelum dan setelah reaksi adalah tetap. (http*++sumarsih,).files.wordpress.com
Enzim merupakan polimer biologis yang mengkatalis reaksi kimia yang
memungkinkan berlangsungnya kehidupan seperti yang kita kenal. -eberadaan
dan pemeliharaan rangkaian enzim yang lengkap dan seimbang merupakan hal
yang esensial untuk* (# .enguraikan nutrien menjadi energi dan chemical building
block (bahan dasar kimiawi% (/ .enyusun bahan0bahan dasar tersebut menjadi
protein" 12'" membrane sel dan jaringan serta (3 .emanfaatkan energi untuk
melakukan motilitas sel" fungsi saraf dan kontraksi otot.(.urray" 4.-" /,,$" pp*53.
Hampir semua enzim merupakan protein. 6ada reaksi yang dikatalisasi oleh
enzim" molekul awal reaksi disebut sebagai substrat" dan enzim mengubah molekul
tersebut menjadi molekul0molekul yang berbeda" disebut produk. Hampir semua
proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan cukup
cepat.
7anpa adanya enzim" kehidupan yang kita kenal tidak mungkin ada. &ebagai
biokatalisator yang mengatur semua kecepatan semua proses fisiologis" enzim
memegang peranan utama dalam kesehatan dan penyakit. .eskipun dalam
keadaan sehat semua proses fisiologis akan berlangsung dengan cara tersusun
serta teratur sementara homeostasis akan dipertahankan" namun keadaan
homeostasis dapat mengalami gangguan yang berat dalam keadaan patologis
(.utiara 8" /,,9.
Enzim mempunyai selekti:itas dan spesifitas yang tinggi terhadap reaktan
yang direaksikan dan jenis reaksi yang dikatalisasi. &emua reaksi metabolisme
(anabolisme dan katabolisme biokimia makanan mutlak memerlukan enzim
sehingga menghasilkan produk yang diinginkan seperti pada reaksi glikolisis"
lipolisis" pentosa fosfat" siklus -rebs" oksidasi fosforilasi" gkukoneogenesis" sintesis
kolesterol" ketogenesis dll
-erja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor" terutama oleh* (# &ubstrat% (/
&uhu% (3 7ingkat -easaman (pH% (9 8nhibitor% (5 -ofaktor" dan (; 8nduktor.
8nhibitor adalah molekul yang menurunkan akti:itas enzim" sedangkan akti:ator
atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat mengaktifkan dan meningkatkan kinerja
enzim yang semula belum aktif.
B. Tujuan
#. 7ujuan <mum
&etelah proses pembelajaran diharapkan mahasiswa dapat memahami tentang
=Enzim dan -oenzim>
/. 7ujuan -husus
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 2
&etelah proses pembelajaran diharapkan mahasiswa dapat memahami tentang*
a 6rofil enzim meliputi* pengertian" struktur" fungsi" sifat" dan faktor0faktor yang
mempengaruhi aktifitas enzim.
b 6rofil koenzim meliputi* pengertian" jenis" fungsi dan peran dalam aktifitas
enzim.
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
A. Kajian tentang Enzim
#. 6engertian Enzim
.enurut -uhne (#?)?" enzim berasal dari kata in @ zyme yang berarti
sesuatu didalam ragi.(Arayonpedia" /,,?.
Enzim adalah biomolekul yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia.
(!risham" et al" #$$$% &mith '( (Ed et al." #$$).
Enzim adalah biokatalisator yang dihasilkan oleh sel" berfungsi untuk
mempercepat reaksi kimia. &etelah reaksi berlangsung" enzim tidak mengalami
perubahan jumlah" sehingga jumlah enzim sebelum dan setelah reaksi adalah
tetap. (http*++sumarsih,). files.wordpress.com.
/. &ejarah 6enemuan Enzim
6ada tahun #?5," Lui! Pa!teur menyimpulkan bahwa fermentasi gula
menjadi alkohol oleh ragi yang dikatalisis BfermenC. 6asteur mengemukakan
bahwa fermen ini" yang kemudian dinamakan enzim (Bdi dalam ragiC tidak
dapat dipisahkan dari struktur sel ragi hidup" suatu pendapat yang bertahan
selama bertahan0tahun.
6enemuan penting oleh E"uar" Bu#$ner tahun #?$) berhasil
mengekstrak ke dalam larutan" suatu bentuk yang aktif dari sel ragi" yaitu
serangkaian enzim yang mengkatalisis fermentasi gula menjadi alkohol.
6enemuan ini membuktikan" bahwa enzim yang penting ini" yang mengkatalisis
lintas metabolik utama penghasil energi"dapat tetap berfungsi jika dipindahkan
dari struktur sel hidup.
Baru pada tahun #$/;" enzim urea!e dapat diisolasi dan dikristalkan oleh
Jame! Sumner. Beliau juga menemukan bahwa semua enzim adalah protein
yang memiliki berat molekul antara #/.,,,0# juta.
6ada tahun #$3, J$n Nrt$r% berhasil mengkristalkan enzim %e%!in
dan tri%!in.
3. &truktur Enzim
Enzim umumnya merupakan protein globular dan ukurannya berkisar
dari hanya ;/ asam amino pada monomer 90oksalokrotonat tautomerase"
sampai dengan lebih dari /.5,, residu pada asam lemak sintase. (Ahen (H et
al" #$$/" &mith &" 1esember #$$9.
Berdasarkan penelitian" disimpulkan bahwa enzim adalah suatu protein
yang berupa molekul molekul besar" yang berat molekulnya adalah ribuan"
sebagai contoh adalah enzim katalase berat molekulnya /9?.,,, dan enzim
urese beratnya adalah 93?.,,,.
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 3
7erdapat pula sejumlah kecil katalis 42'" dengan yang paling umum
merupakan ribosom% Denis enzim ini dirujuk sebagai 42'0enzim ataupun
ribozim. 'kti:itas enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur
kwartener. Ealaupun struktur enzim menentukan fungsinya" prediksi akti:itas
enzim baru yang hanya dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.
('nfinsen A.B." #$)3" 1unaway0.ariano 1" /,,?.
!ambar #. Enzim karbonat anhidrase
(&umber* Eikipedia" /,,$
-ebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya" tetapi
hanya sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 39 asam amino yang secara
langsung terlibat dalam katalisis. (The Catalytic Site Atlas at The European
Bioinformatics Institute 'ccessed 9 'pril /,,)" dikutip dari Eikipedia" /,,$.
1aerah yang mengandung residu katalitik yang akan mengikat substrat
dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal sebagai ta%ak atau !i!i akti&. Enzim
juga dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang diperlukan untuk
katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk molekul kecil" yang
sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung dari reaksi yang
dikatalisasi. 6engikatan ini dapat meningkatkan ataupun menurunkan akti:itas
enzim. 1engan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
&ama seperti protein0protein lainnya" enzim merupakan rantai asam
amino yang melipat. 7iap0tiap urutan asam amino menghasilkan struktur
pelipatan dan sifat0sifat kimiawi yang khas. 4antai protein tunggal kadang0
kadang dapat berkumpul bersama dan membentuk kompleks protein.
-ebanyakan enzim dapat mengalami "enatura!i (yakni terbuka dari lipatannya
dan menjadi tidak aktif oleh pemanasan ataupun denaturan kimiawi.
7ergantung pada jenis0jenis enzim" denaturasi dapat bersifat re:ersibel maupun
ire:ersibel.
6ada enzim terdapat bagian protein yang tidak tahan panas yaitu disebut
dengan a%enzim" sedangkan bagian yang bukan protein adalah bagian yang
aktif dan diberi nama gugu! %r!tetik" biasanya berupa logam seperti besi"
tembaga" seng atau suatu bahan senyawa organik yang mengandung logam.
'poenzim dan gugus prostetik merupakan suatu kesatuan yang disebut
$lenzim" tetapi ada juga bagian enzim yang apoenzim dan gugus
prospetiknya tidak menyatu. Bagian gugus prostetik yang lepas kita sebut
koenzim" yang aktif seperti halnya gugus prostetik. Aontoh koenzim adalah
:itamin atau bagian :itamin (misalnya * :itamin B#" B/" B;" niasin dan biotin.
9. Fungsi Enzim
Fungsi enzim adalah sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses
reaksi tanpa habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Enzim meningkatkan laju
reaksi dalam cara yang selektif dan efisien (!risham" et al" #$$$% &mith '( (Ed
et al." #$$).
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 4
Enzim yang mengkatalis perubahan satu atau lebih senyawa (substrat
menjadi satu atau lebih senyawa lain (produk meningkatkan laju reaksi
setidaknya #,
;
kali dibandingkan jika tidk dikatalisis. (4obert" -.." /,,$.
Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme zat" bekerja dengan
urutan yang teratur. Enzim mengkatalis ratusan reaksi tahap yang menguraikan
molekul nukleat. 4eaksi yang menyimpan dan mengubah energi kimia dan
membuat makromolekul sel dan prekusor sederhana. 1iantara sekelompok
yang berpartisipasi dalam metabolisme terdapat sekelompok khusus yang
dikenal sebagai enzim pengatur yang dapat mengenali berbagai isyarat
metabolik dan mengubah kecepatan kataliknya sesuai dengan isyarat yang
diterima. .elalui akti:itasnya" sistem enzim terkoordinasi dengan baik
menghasilkan suatu hubungan yang harmonis antara sejumlah akti:itas
metabolik yang berbeda yang diperlukan untuk menunjang kehidupan
((ehnninger" #$$5.
5. &ifat0sifat Enzim
a. Enzim bersifat koloid" luas permukaan besar" bersifat hidrofil. 1apat bereaksi
dengan senyawa asam maupun basa" kation maupun anion
b. Biokatalisator" mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi. &ebagai
biokatalisator dibutuhkan dalam jumlah sedikit" namun reaksinya sangat
cepat dan dapat digunakan berulang0ulang.
c. Enzim adalah protein" karena itu sifatnya sama dengan protein pada
umumnya. -alau suhu terlalu tinggi atau terlalu asam ia tidak bisa bekerja"
bahkan mungkin rusak.
d. -onsentrasi substrat akan mempengaruhi kegiatan enzim. -alau
konsentrasi substrat sedikit" maka sedikit diikat pada protein. -onsentrasi
substrat yang banyak mula0mula memacu aktifitas enzim" tetapi selanjutnya
akan menghambat karena penumpukan produk (feed back effect
e. 8a bekerja pada suhu dan pH yang optimum. &uhu optimum antara satu
enzim dengan yang lainnya berbeda beda. Bersifat thermolabil% mudah
rusak" bila dipanasi lebih dari suhu ;,G A" karena enzim tersusun dari
protein yang mempunyai sifat thermolabil. Enzim bekerja pada rentang pH
yang sempit" jika pH meningkat maka maka enzim tidak dapat aktif.
f. Enzim bekerja secara re:ersible" enzim yang menghasilkan produk dapat
dipergunakan untuk mengkatalisis reaksi lainnya.
g. Bersifat spesifik" artinya suatu enzim hanya aktif pada substrat tertentu atau
satu substrat untuk satu enzim. Enzim bersifat spesifik" karena bagian yang
aktif (permukaan tempat melekatnya substrat hanya setangkup dengan
permukaan substrat tertentu.
7abel #. pH Hptimum Enzim
2o Enzim pH Hptimum
#. (ipase (pankreas ?.,
/. (ipase (stomach 9., 5.,
3. (iase (castor oil 9.)
9. 6epsin #.5 #.;
5. 7rypsin ).? ?.)
;. <rease ).,
). 8n:ertase 9.5
?. .altase ;.# ;.?
$. 'mylase
(pankreas
;.) ).,
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 5
#,. 'mylase (malt 9.; 5./
##. Aatalase ).,
(&umber* fpk.unair.ac.id+enzim
h. <mumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah" meskipun ada
juga yang mengkatalisis reaksi dua arah" contoh* lipase" mengkatalisis
pembentukan dan penguraian lemak.
lipase
(emak @ H/H 'sam lemak @ !liserol
i. Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim dan di luar sel (ektoenzim"
contoh ektoenzim* amilasedan maltase.
&ebagian besar enzim bersifat endoenzim. Endoenzim disebut juga
enzim intraseluler" yaitu enzim yang bekerjanya di dalam sel. <mumnya
merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di dalam sel dan
untuk pembentukan energi ('76 yang berguna untuk proses kehidupan sel"
misal dalam proses respirasi.
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler" yaitu enzim yang
bekerjanya di luar sel. <mumnya berfungsi untuk =mencernakan> substrat
secara hidrolisis" untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan B.
lebih rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang
dibebaskan pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan
dalam proses kehidupan sel.
j. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya. <mumnya enzim tak
dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan yang disebut
kofaktor.
k. 'ir dan :itamin memacu akti:itas enzim.
(http*++www.ilmupedia.com+ dan http*++sumarsih,).files.wordpress. com
;. Denis atau -lasifikasi Enzim
8nternational <nion of Biochemistris (8<B menciptakan suatu sistem
terpadu tatanama enzim yaitu suatu enzim memiliki nama dan kode khusus
yang menujukkan tipe reaksi yang dikatalis dan substrat yang terlibat.
Enzim dikelompokkan dalam enam kelas" yaitu*
a. O'i"re"ukta!e" terkait dalam transfer elektron (proses oksidasi dan
reduksi" misalnya alkohol * k!i"re"ukta!e NAD mengkatalisa oksidasi
alkohol menjadi aldehid. Enzim ini melepaskan / buah elektron seperti /
buah hidrogen dari alkohol untuk menghasilkan aldehid.
b. 7ransferase" mentransfer suatu gugus kimia dari suatu zat ke zat lainnya"
seperti gugus glikosil" metil atau fosforil" contoh* Amintran!&era!e
(tran!amina!e)* mentransfer grup amino dari satu asam amino ke akseptor
asam keto" dengan menghasilkan pembentukan asam amino yang baru dan
asam keto yang baru
c. Hi"rla!e" memotong substrat dengan mengambil suatu molekul air
(hidrolisis
d. Lia!e" membentuk ikatan ganda dengan cara menambahkan atau
memindahkan suatu unsur kimia seperti air" amonia atu AH/. Aontoh*
Dekar+k!ila!e yaitu* menghilangkan unsur AH/ dari asam keto alfa" beta
atau asam amino.
e. I!mera!e" memindahkan satu kelompok didalam suatu molekul untuk
membentuk isomer atau mengkatalis perubahan geometrik atau struktural
didalam suatu molekul. Enzim dari kelompok yang sangat heterogen
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 6
mengkatalisa isomerase beberapa jenis. 1iantaranya cis0trans" ketoenol dan
interkon:ersi (perubahan bentuk aldose0ketose.
f. Liga!e" mengkatalis penyatuan dua molekul yang dikaitkan dengan
hidrolisis '76.
7iap0tiap enzim ditetapkan ke dalam empat tingkat nomor kelas dan
diberikan suatu nama sistematik" yang mengidentifikasi reaksi yang dikatalisis.
Aontoh" enzim yang mengkatalisis reaksi* '76 @ 10glukosa '16 @ 10glukosa
; fosfat.
2ama sistematik formal enzim ini adalah* fosfotransferase ATP:
glukosa" yang menunjukkan bahwa enzim ini mengkatalisis pemindahan gugus
fosfat dari '76 ke glukosa. Enzim ini ditempatkan ke dalam kelas / pada tabel
9" dan nomor klasifikasinya adalah /.).#.#" dengan bilangan pertama (yaitu /
menunjukkan nama kelas (transferase" bilangan kedua () bagi subkelas
(fosfotransferase dan bilangan ketiga (# bagi sub0sub kelas (fosfotransferase
dengan gugus hidroksil sebagai penerima" dan bilangan keempat (# bagi 10
glukosa sebagai penerima gugus fosfat. Dika nama sistematiknya rumit" maka
nama biasa dari enzim ini adalah $ek!kina!e.
). Faktor0faktor yang mempengaruhi 'kti:itas Enzim
a, -onsentrasi Enzim
'gar reaksi berjalan optimum" maka perbandingan jumlah antara enzim
dan zubstrat harus sesuai. Dika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu
banyak reaksi akan berjalan lambat bahkan ada substrat yang tidak
terkatalisasi. &ebaliknya jika semakin banyak enzim" reaksi akan semakin
cepat.
-ecepatan rekasi enzim (: berbanding lurus dengan konsentrasi
enzim (Enz. .akin besar jumlah enzim makin cepat reaksinya. (ihat pada
gambar.
!ambar /. Hubungan konsentrasi enzim dengan kecepatan reaksi
(&umber* .utiara 8" /,,9% Arayonpedia" /,,?
+, -onsentrasi substrat
6enambahan kadar substrat sampai jumlah tertentu dengan jumlah
enzim yang tetap" akan mempercepat reaksi enzimatik sampai mencapai
maksimum. 6enambahan substrat selanjutnya tidak akan menambah
kecepatan reaksi.
-ecepatan reaksi enzimatik juga dipengaruhi kadar enzim" jumlah
enzim yang terikat substrat (E& dan konstanta .ichaelis (-m. -m
menggambarkan kesetimbangan disosiasi kompleks E& menjadi enzim dan
substrat. 2ilai -m kecil berarti enzim mempunyai afinitas tinggi terhadap
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 7
substrat maka kompleks E& sangat mantap" sehingga kesetimbangan reaksi
kearah kompleks E&. 'pabila nilai -m besar berarti enzim mempunyai
afinitas rendah terhadap substrat" sehingga kesetimbangan reaksi kearah E
@ &.
-eterangan* E * Enzim" &* &ubstrat (reaktan" E&* ikatan sementara" 6* Hasil reaksi
&istem enzim0substrat untuk tiap0tiap reaksi enzimatik bersifat khusus.
-estabilan ikatan enzim0substrat ditentukan oleh konstanta .ichaelis (-m.
Bila konsentrasi substrat (& bertambah" sedangkan keadaan lainya
tetap sama" kecepatan reaksi juga akan meningkat sampai suatu batas
maksimum I. 6ada titik maksimum ini enzim telah jenuh dengan subtrat.
&eperti pada gambar.
6ada titik0titik ' dan B belum semua enzim bereaksi dengan subtrat"
maka pada ' dan B penambahan subtrat & akan menyebabkan jumlah Enz&
bertambah dan kecepatan reaksi : akan bertambah" sesuai dengan
penambahan &.
6ada titik A semua enzim telah bereaksi denagn subtrat" sehingga
penambahan & tidak akan menambah kecepatan reaksi" karena tidak ada
lagi enzim bebas.
6ada titik B kecepatan reaksi tepat setengah kecepatan maksimum.
-onsentrasi subtrat yang menghasilkan setengah kecepatan maksimum
dinamakan harga -m atau konstanta .ichaelis.
!ambar 3. 6engaruh substrat terhadap kecepatan reaksi enzim
(&umber* .utiara 8" /,,9
#, &uhu
&eperti reaksi kimia pada umumnya" maka reaksi enzimatik
dipengaruhi oleh suhu. -enaikan suhu sampai optimum akan diikuti pula
oleh kenaikan kecepatan reaksi enzimatik. -epekaan enzim terhadap suhu
pada keadaan suhu melebihi optimum disebabkan terjadinya perubahan
fisikokimia protein penyusun enzim.
&uhu rendah yang mendekati titik beku biasanya tidak merusak enzim.
6ada suhu dimana enzim masih aktif" kenaikan suhu sebanyak #,
,
A"
menyebabkan keaktifan menjadi / kali lebih besar (J#, K /. 6ada suhu
optimum reaksi berlangsung paling cepat. Bila suhu dinaikan terus" maka
jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami denaturasi.
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 8
Enzim didalam tubuh manusia memiliki suhu optimum sekitar 3)
,
A dan
memperlihatkan stabilitas pada rentang suhu 95055
,
A. &ebaliknya enzim
dari mikorganisme termofilik yang hidup dalam lingkungan dengan suhu
tinggi seperti di mata air panas :ulkanik atau celah hidrotermal bawah laut
mungkin stabil hingga suhu di atas #,,
,
A atau dengan kata lain mempunyai
suhu optimum yang tinggi (4obert" -.." /,,$.
&ebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai
diatas 5,
,
A (L ;,
,
A. 8ni disebabkan karena proses denaturasi enzim yang
terjadi karena energi panas meningkatkan energi kinetik enzim hingga ke
suatu titik yang melebihi hambatan energi" akibatnya terjadi kerusakan
interaksi nonko:alen yang mempertahankan struktur tiga dimensi enzim"
rantai polipeptida enzim enzim terurai atau mengalami denaturasi disertai
dengan hilangnya kemampuan katalitik enzim. Ealaupun demikian ada
beberapa enzim yang tahan terhadap suhu tinggi" misalnya taka0diastase
dan tripsin. (4obert" -.." /,,$.
1alam beberapa keadaan" jika pemanasan dihentikan dan enzim
didinginkan kembali akti:itasnya akan pulih. Hal ini disebabkan oleh karena
proses denaturasi masih re:ersible. pH dan zat0zat pelindung dapat
mempengaruhi denaturasi pada pemanasan ini.
Hubungan antara akti:itas enzim dan suhu dapat dilihat pada !ambar
berikut.*
!ambar.9. 6engaruh suhu terhadap kecepatan reaksi enzim
(&umber* .utiara 8ndah" /,,9
", 7ingkat -easaman (pH
Bila akti:itas enzim diukur pada pH yang berlainan" maka sebagian
besar enzim didalam tubuh akan menunjukan akti:itas optimum antara pH
5", 0 $", kecuali beberapa enzim misalnya pepsin (pH optimum K /.
8ni disesbabkan oleh *
1) 6ada pH rendah atau tingi" enzim akan mengalami denaturasi.
2) 6ada pH rendah atau tinggi" enzim maupun substrat dapat mengalami
perubahan muatan listrik dengan akibat perubahan akti:itas enzim.
.isalnya suatu reaksi enzim dapat berjalan bila enzim tadi bermuatan
negatif (Enz0 dan substratnya bermuatan positif (&H
@
*
Enz
0
@ &H
@
Enz&H
6ada pH rendah Enz0 akan bereaksi dengan H@ menjadi enzim yang
tidak bermuatan.
Enz
0
@ H
@
Enz0H
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 9
1emikian pula pada pH tinggi" &H
@
yang dapat bereaksi dengan Enz0"
maka pada pH yang eMtrem rendah atau tiggi konsentrasi efektif &H@ dan
Enz akan berkurang" karena itu kecepatan reaksinya juga berkurang" seperti
pada gambar berikut*
!ambar.5. 6engaruh pH terhadap kecepatan reaksi enzim
(&umber* .utiara 8" /,,9
e, -ofaktor (uraian lengkap pada sub judul B
&, In$i+itr
(aju reaksi enzim dapat diturunkan menggunakan berbagai jenis
inhibitor enzim. 8nhibitor digolongkan menjadi / jenis utama" yaitu*
# 8nhibitor yang bekerja secara tidak dapat balik (irreversible)
/ 8nhibitor yang bekerja secara dapat balik (reversible)!
6enghambat yang irre:ersible adalah golongan yang bereaksi
dengan" atau merusakkan suatu gugus fungsional pada molekul enzim yang
penting bagi akti:itas katalitiknya. &ebagai contoh" adalah senyawa
diisoprofilfluorofosfat (1F6" yang menghambat enzim
asetilkolinesterase, yaitu enzim yang penting di dalam transmisi impuls
syaraf. 'setilkolinesterase mengkatalisis hidrolisis asetilkolin, suatu
senyawa neurotransmitter yang berfungsi di dalam bagian sinaps yang
dihasilkan oleh ujung syaraf (akson yang telah menerima impuls. 'setilkolin
yang dihasilkan diteruskan ke sel syaraf lainnya atau ke efektor (misalnya
otot untuk meneruskan impuls syaraf. 'kan tetapi" sebelum impuls kedua
dapat dipancarkan melalui sinaps" asetilkolin yang dihasilkan setelah impuls
pertama harus dihidrolisis oleh asetilkolisnesterase pada sambungan sel
syaraf. 6roduk penguraian asetilkolin oleh asetilkolinesterase adalah asetat
dan kolin" dan tidak memiliki akti:itas transmitter.
1F6 sangat reaktif" dan bereaksi dengan bagian sisi aktif dari enzim
asetilkolinesterase" yaitu gugus hidroksil dari residu serin essensial"
sehingga enzim tidak aktif untuk mengkatalisis asetilkolin. 1F6 merupakan
gas syaraf yang pertama kali ditemukan" jika diberikan pada hewan" hewan
tersebut menjadi lemah" tidak dapat lagi melaksanakan fungsi bagian0bagian
tertentu" karena impuls syaraf tidak lagi dapat ditransmisikan secara normal.
7etapi" terdapat manfaat lain dari 1F6. &enyawa ini menyebabkan
berkembangnya malatin dan insektisida lain yang relatif tidak beracun bagi
manusia. .alation diubah oleh enzimenzim pada insekta" menjadi
penghambat aktif asetilkolinesterase insekta ersebut. 1F6 telah ditemukan
menghambat semua jenis enzim" banyak diantaranya yang mampu
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 10
mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida atau ester. !olongan ini tidak hanya
mencakup asetilkolinesterase" tetapi juga tripsin" khimotripsin" elastase"
fosfoglukomutase" dan kokoonase" suatu enzim yang dihasilkan oleh lar:a
ulat sutra untuk menghidrolisis serat0serat sutra kepompong" dan
menyebabkan lar:a dapat dibebaskan. &emua enzim yang dihambat oleh
1F6 memiliki residu serin essensial pada sisi aktifnya" yang berpartisipasi
dalam akti:itas katalitiknya.
Denis kedua adalah" penghambat enzim yang dapat balik" yang dapat
digolongkan menjadi / jenis" yaitu* # zat penghambat yang bersaingan
(kompetitif" / zat penghambat yang tidak bersaingan (non0kompetitif.
1) 8nhibisi kompetitif
6ada inihibisi kompetitif" inhibitor dan substrat berkompetisi untuk
berikatan dengan enzim. &eringkali inhibitor kompetitif memiliki struktur
yang sangat mirip dengan substrat asli enzim. &ebagai contoh"
metotreksat adalah inihibitor kompetitif untuk enzim dihidrofolat
reduktase.
-emiripan antara struktur asam folat dengan obat ini ditunjukkan
oleh gambar di samping bawah. 6erhatikan bahwa pengikatan inhibitor
tidaklah perlu terjadi pada tapak pengikatan substrat apabila pengikatan
inihibitor mengubah konformasi enzim" sehingga menghalangi
pengikatan substrat. 6ada inhibisi kompetitif" kelajuan maksimal reaksi
tidak berubah" namun memerlukan konsentrasi substrat yang lebih tinggi
untuk mencapai kelajuan maksimal tersebut" sehingga meningkatkan
-m.
-oenzim asam folat (kiri dan obat anti kanker metotreksat (kanan
memiliki struktur yang sangat mirip. Hleh sebab itu" metotreksat adalah
inhibitor kompetitif bagi enzim yang menggunukan folat.
2) 8nhibisi non kompetitif
6ada inhibisi non kompetitif" inhibitor tidak dapat berikatan dengan
enzim bebas" namun hanya dapat dengan komples E&. -ompleks E8&
yang terbentuk kemudian menjadi tidak aktif. Denis inhibisi ini sangat
jarang" namun dapat terjadi pada enzim0enzim multimerik.
8nhibitor non0kompetitif dapat mengikat enzim pada saat yang sama
substrat berikatan dengan enzim. Baik kompleks E8 dan E8& tidak aktif.
-arena inhibitor tidak dapat dilawan dengan peningkatan konsentrasi
substrat" ImaM reaksi berubah. 2amun" karena substrat masih dapat
mengikat enzim" -m tetaplah sama.
!ambar.;. 8nhibitor kompetitif dan non kompetitif
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 11
(&umber* Arayonpedia" /,,?
-egunaan inhibitor
6ada banyak organisme" inhibitor dapat merupakan bagian dari
mekanisme umpan balik. Dika enzim memproduksi terlalu banyak produk"
produk tersebut dapat berperan sebagai inhibitor bagi enzim tersebut. Hal ini
akan menyebabkan produksi produk melambat atau berhenti. Bentuk umpan
balik ini adalah umpan balik negatif. Enzim memiliki bentuk regulasi seperti
ini sering kali multimerik dan mempunyai tapak ikat alosterik. -ur:a
substrat+kelajuan enzim ini tidak berbentuk hiperbola melainkan berbentuk
&.
Hleh karena inhibitor menghambat fungsi enzim" inhibitor sering
digunakan sebagai obat. Aontohnya adalah inhibitor yang digunakan
sebagai obat aspirin. 'spirin menginhibisi enzim AHN0# dan AHN0/ yang
memproduksi pembawa pesan peradangan prostaglandin" sehingga ia dapat
menekan peradangan dan rasa sakit. 2amun" banyak pula inhibitor enzim
lainnya yang beracun. &ebagai contohnya" sianida yang merupakan inhibitor
enzim ire:ersibel" akan bergabung dengan tembaga dan besi pada tapak
aktif enzim sitokrom c oksidase dan memblok pernafasan sel (Ooshikawa &
et al." #$$,.
8nhibitor ire:ersibel bereaksi dengan enzim dan membentuk aduk
dengan protein. 8nakti:asi ini bersifat ire:ersible. 8nhibitor seperti ini
contohnya efloritina" obat yang digunakan untuk mengobati penyakit yang
disebabkan oleh protozoa 'frican trypanosomiasis. (6oulin 4" et al" #$$/.
6enisilin dan 'spirin juga bekerja dengan cara yang sama. &enyawa obat ini
terikat pada tapak aktif" dan enzim kemudian mengubah inhibitor menjadi
bentuk aktif yang bereaksi secara ire:ersibel dengan satu atau lebih residu
asam amino.
g, 6engaruh oleh faktor lain.
Enzim dapat dirusak dengan pengocokan" penyinaran ultra:iolet dan
sinar0M" sinar0P dan sinar0Q. <ntuk sebagian ini disebabkan karena oMidasi
oleh peroMida yang dibentuk pada penyinaran tersebut. -erja enzim juga
dipengaruhi oleh adanya inhibitor seperti obat0obatan dan sebagainya
(.utiara 8" /,,9
B. Kajian tentang K&aktr Enzim
#. 6engertian K&aktr
-ofaktor adalah molekul non0protein yang berikatan dengan enzim"
membuat enzim menjadi aktif" terikat pada sisi aktif enzim dan terlibat dalam
katalisis. (de Bolster" ..E.!." #$$).
'kti:ator atau kofaktor adalah suatu zat yang dapat mengaktifkan enzim
yang semula belum aktif. Enzim yang belum aktif disebut dengan pre0enzim
atau zymogen. -ofaktor dapat berbentuk ion0ion dari unsur H" Fe" Au" .g" .o"
Zn" Ao" atau berupa koenzim" :itamin" dan enzim lain
(http*++sumarsih,).files.word0press.com+
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 12

/. Denis0jenis -ofaktor
a. -ofaktor anorganik (-ofaktor logam
-ofaktor logam adalah molekul anorganik non protein spesifik" seperti
ion logam. Aontoh kofaktor seng (Zn
@
yang terikat pada sisi aktif enzim
karbonat anhidrase. (Fisher Z " et al" /,,5.
8on kofaktor logam lainnya adalah 2a
@
" -
@
" .g
@
" Aa
@
" .n
@
" Zn
@
" Fe
/@
"
Ao
/@
"Au
@
" Ar
3@
" dan 2i
/@
(6age 1.&." #$?5.
Enzim yang memerlukan kofaktor namun tidak terdapat kofaktor yang
terikat dengannya disebut sebagai apoenzim atau apoprotein. 'poenzim
beserta dengan kofaktornya disebut holoenzim.
b. -ofaktor organik (-oenzim
-oenzim adalah senyawa organik non protein spesifik" seperti* 2'1H"
2'16H dan adenosina trifosfat. (de Bolster" ..E.!." #$$).
&istem komplit enzim dan koenzim disebut holoenzim" sedangkan
bagian protein sistem tersebut dinamakan apoenzim. Dadi apoenzim @
koenzim K holoenzim. Hanya bila enzim dan koenzim keduanya terdapat"
akan terjadi katalisis.
Bila holoenzim berbentuk ikatan ko:alen (ikatan kuat disebut dengan
gugusan prostetik sedangkan koenzim yang bersifat kosubstrat maka ikatan
holoenzimnya lemah (non ko:alen" karena melekat dan dilepaskan dari
enzim sebagai sustrat dan produk (hasil.
Denis reaksi yang sering memerlukan partisipasi koenzim adalah
oksidoreduksi" reaksi0reaksi pemindahan gugus dan isomerasi" dan yang
menghasilkan pembentukan ikatan ko:alen" sebaliknya" reaksi lisis"
termasuk reaksi hidrolisis seperti yang dikatalis oleh enzim0enzim saluran
pencernaan" tidak memerlukan koenzim.
&eringkali :itamin golongan B0kompleks merupakan bagian struktur
koenzim. .isalnya*
<ntuk metabolisme asam0asam amino diperlukan :itamin B;.
<ntuk oksidasi biologi diperlukan nikotinamida" tianin" ribofla:in" asam
pantotenat dan asam lipoat.
<ntuk metabolisme zat dengan satu atom A (A0# unit diperlukan asam
folat dan :itamin B#/.
3. Fungsi dan 6eran -ofaktor -oenzim dalam Biokimia
a. -oenzim
-oenzim adalah molekul organik kecil yang mengantarkan gugus kimia
dari satu enzim ke enzim lainnya. ('gner" 'rthur (." #$)5. Beberapa
koenzim seperti ribofla:in" tiamin" dan asam folat adalah :itamin.
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 13
.olekul0molekul ini bekerja dengan mentransfer gugus kimiawi antar
enzim dan akan melepaskan diri dari sisi aktif enzim sewaktu reaksi telah
berlangsung. !ugus kimiawi yang ditransfer mencakup*
8on hidrogen (H
@
yang dibawa oleh 2'1" 2'16
@
" F.2" F'1" dan
-oenzim J
Elektron yang dibawa oleh Heme dan 2H8
!ugus asetil yang dibawa oleh koenzim '" formil" dan metenil
!ugus metil yang dibawa oleh asam folat dan &0adenosilmetionina.
!ugus fosfat yang dibawa oleh '76
!ugus 2H
/
yang dibawa oleh 6iridoksal fosfat
!ugus AH/ yang dibawa oleh Biositin
7abel 3. Denis -oenzim" kandungan Iitamin dan Fungsinya
-oenzim -andungan
:itamin
Fungsi
2ikotinamida adenin dinukleotida
(2'1
@

'sam nikotinat
(2iasin
4edoks
2ikotinamida adenin dinukleotida
fosfat (2'16
@

'sam nikotinat
(2iasin
4edoks
Fla:in adenin dinukleotida (F'1 4ibofla:in 4edoks
Fla:in mononukleotida (F.2 4ibofla:in 4edoks
'sam lipoat 7idak ada 4edoks
Heme (6orfirin 7idak ada 4edoks
7iamin pirofosfat (766 7iamin (B# Hksidatif
dekarboksilasi
6iridoksal fosfat (6y 6iridoksin
(Iitamin B;
7ransaminasi
-oenzim ' (Ao'&H 'sam pantetonat 7ransfer
gugus asil
'sam tetrahidrofolat (7HF 'sam folat 7ransfer
gugus satu0
karbon
Biotin Biotin 7ransfer
(AH/
5C01eoksidenosil kobalamin
(koenzim B#/
-obalamin
(Iitamin B#/
7ransfer
gugus
(&umber* 6age 1.&." #$?5" pp* $$% .urray 4-" /,,$" pp* 59
Hleh karena koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim" maka
dapat dikatakan koenzim merupakan substrat yang khusus" ataupun
substrat sekunder" sebagai contoh" sekitar ),, enzim diketahui
menggunakan koenzim 2'1H (Brenda" 7he Aomprehensi:e Enzyme
8nformation &ystem" dikutip dari wikipedia enzim" /,,$.
4egenerasi serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel.
2'16H diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat" dan &0
adenosilmetionina melalui metionina adenosiltransferase.
2iasin dapat juga disebut dengan :itamin B3 atau asam nikotinat yang
berperan dalam reaksi enzimatik dalam tubuh. 'sam nikotinat merupakan
unsur dari dua buah koenzim" yaitu 2ikotinamid 'denin 1inukleotida (2'1
dan 2ikotinamid 'denin 1inukleotida Fosfat (2'16. 2'1 adalah koenzim
bagi sejumlah enzim dehidrogenase yang berperanan dalam metabolisme
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 14
lemak" karbohidrat dan asam amino. &edangkan 2'16 berperan dalam
reaksi hidrogenasi pada jalur heksosa monofosfat (H.6 dalam
metabolisme glukosa. Bentuk tereduksi dari 2'16 mempunyai peranan
penting dalam sintesis lemak dan steroid (.uchtadi dkk" #$$3.
1alam metabolisme karbohidrat terdapat jalur reaksi pentosa fosfat"
dimana enzim ;06hosphogluconat dehidrogenase (;06!1 mempunyai
peranan penting dalam jalur tersebut. 6eranan enzim ini mengubah
senyawa ;0phospho010gluconate menjadi 10ribulose 50phosphate dan
2'16H" melalui reaksi oksidatif dekarboksilasi" dimana sebelumnya
membentuk senyawa antara yaitu 30keto0; fosfoglukonat. 4eaksi ini
memerlukan koenzim 2'16 sebagai akseptor hidrogen sehingga
menghasilkan 2'16H dan juga memerlukan kofaktor .g@@" .n@@ atau
Aa@@ serta bisa dirangsang oleh insulin.
Bianchi 1" et al" /,,#% -ahler &!" et al" #$?3% 7akizawa 7" et al" #$?;%
-ozar 4'" et al" /,,,% &ri:asta:a &-" et al" #$?$" yang dikutip dari Rlhami
!.(.et al (/,,9 menyatakan bahwa 2'16H merupakan koenzim yang
penting untuk melindungi sel terutama sel darah merah dari agent0agent
oksidatif dengan cara mereduksi glutation. 2'16H juga koenzim yang
berpartisipasi dalam sintesis sejumlah biomolekul seperti asam lemak"
steroid" dan beberapa asam amino. &ehingga dalam kasus defisiensi
2'16H" proses reduksi glutathione menjadi menurun yang mengakibatkan
kematian sel" maka enzim ;06!1 dapat juga disebut dengan enzim anti
oMidant.
4ibofla:in berperan dalam proses oksidasi reduksi dalam jaringan dan
terdapat dalam bentuk koenzim+enzim fla:in yang disebut fla:oprotein.
Fla:oprotein ini sebagai koenzim pada oksidasi asam amino" reaksi
dihydropolite dehydrogenase dan transport elektron. 4ibofla:in di dalam
usus diubah kedalam bentuk koenzimnya dan setelah itu akan
didistribusikan ke dalam sel0sel agar dapat berfungsi dalam proses biokimia.
'da dua koenzim dari ribofla:in yaitu Fla:in .ono 2ucleotida (F.2 dan
Fla:in 'denin 1inucleotida (F'1 (6rawirokusumo" #$$#.
6iridoksin berperan dalam metabolisme asam amino" maka bila
kekurangan :itamin ini akan metabolisme protein ada enam reaksi yang
memerlukan :itamin B; yaitu reaksi transaminasi" reaksi decarboksilasi"
reaksi dehydrasi" reaksi desulphurasi" reaksi racemisasi" reaksi clea:age"
reaksi kondensasi" reaksi aldolase" serta reaksi0reaksi lainnya. 6iridoksin
didalam usus diubah ke dalam bentuk piridoksal fosfat dan piridoksamin
fosfat. .etabolisme piridoksin dimulai sejak :itamin ini masuk ke dalam
organ atau jaringan tubuh dan akan diubah menjadi piridoksal fosfat dan
piridoksamin fosfat sampai dikeluarkan lagi ke dalam berbagai bentuk untuk
digunakan oleh jaringan lain atau dieksresikan. 7ransportasi :itamin ini di
dalam tubuh diperantarai oleh enzim piridoksal kinase yang banyak terdapat
pada semua jaringan terutama otak" hati" dan ginjal.
-oenzim ' (-o' tersusun atas asam pantotenat dan adenosin trifosfat
('76" koenzim ini mudah larut dalam air" tidaklarut dalam pelarut nonpolar
dan mudah teroksidasi. -o' berperan pada transfer gugus asil seperti dalam
sintesis kolesterol" 60oksidai" daur -rebs dan pemanjangan asam lemak.
&atu unit -o' akui:alen dengan ,") g asam pantetonat% # mg mengandung
9#3 satuan (ipmann (http*++files.ictpamekasan.net" !losarium.
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 15
'sam pantotenat berperan dalam formasi koenzim ' yang strukturnya
merupakan gabungan antara mercapto ethyl amine dengan
phosphopanthothenic acid dan adenosin 3
#
5
#
diphosphat. -oenzim ' ini
berfungsi dalam metabolisme karbohidrat" protein" dan lemak
(6rawirokusumo" #$$#.
'sam folat merupakan koenzim untuk beberapa sistem enzim. 1i
dalam tubuh asam folat berfungsi untuk mentransfer satu satuan karbon
seperti gugus metal dimana unit0unit karbon ini akan dihasilkan selama
metabolisme asam amino. Hleh karena itu" asam folat berperan di dalam
sintesis asam amino. 'sam folat yang terdapat dalam bahan baku pakan
biasanya dalam bentuk poliglumat sedangkan asam folat yang dapat diserap
oleh usus harus dalam bentuk monoglutamat. Hleh karena itu" sebelum
dapat diserap oleh usus" asam folat harus dihidrolisis terlebih dahulu.
Hidrolisis berlangsung oleh adanya akti:itas enzim konjugase. 6enyerapan
asam folat dipengaruhi oleh efisiensi mekanisme dekonjungase yaitu yeast.
-elebihan asam folat didalam tubuh akan dibuang melalui urin.
Biotin dikenal sebagai :itamin H" nama lainnya adalah Bios 88" faktor N"
koenzim 4" Bios 88 B" faktor anti =egg0white0injury>" faktor E" :itamin Bw dan
faktor &. &ecara kimia biotin disebut juga dengan cis0tetrahidro0/0/oMotieno
3090dimidazolin090asam :alerat atau A
#,
H
#;
2
/
H
3
&.
Biotin merupakan koenzim untuk reaksi karboksilasiberperan dalam
pembawa gugus karboksi (0AHH0 pada sejumlah reaksi karboksilasi
enzimatik yang memerlukan '76 seperti reaksi karboksilasi (dari asam
piru:at menjadi asam oksaloasetat dalam siklus -rebs dan reaksi
transkarboksilasi dari asetil Ao0' menjadi malonil Ao0'.
Biotin berperan di dalam metabolisme sebagai fiksasi karbon dioksida
yang selanjutnya ditransfer ke substrat yang lain. Biotin yang berikatan
dengan karbondioksida disebut dengan karboksibiotin. Biotin juga berperan
dalam reaksi dalam pembentukan asam lemak" metabolisme beberapa
asam amino" dan
metabolisme karbohidrat.
Iitamin B#/ disebut juga dengan cyanokobalamin karena berdasarkan
struktur kimianya :itamin ini terdiri atas asam cobalt di tengah dengan tetra
ring dari porphyrin. !ugus cyanide terdapat pada asam cobalt" karena itu
disebut cyanokobalamin. Iitamin ini berperan dalam penggunaan asam
propionat.
BAB III
PENUTUP
A. Ke!im%ulan
Enzim merupakan katalisator protein yang mengatur kecepatan
berlangsungnya berbagai proses fisiologis. &ebagai katalisator" enzim ikut serta
dalam reaksi dan kembali ke keadaan semula bila reeaksi telah selesai.
Enzim bekerja mengkatalisis reaksi yang spesifik yaitu suatu enzim hanya
dapat mengatalisa beberapa reaksi" malahan seringkali hanya satu reaksi saja. 8ni
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 16
merupakan salah satu sifat penting enzim. -espesifikan enzim dapat dibedakan
dalam kespesifikan Hptik dan kespesifikan !ugus.
7emperatur" pH" konsentrasi substrat" konsentrasi enzim" inhibitor dan
kfaktor mempengaruhi kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dengan implikasi
yang penting bagi kesehatan dan penyakit.
-ofaktor adalah molekul non0protein yang berikatan dengan enzim"
membuat enzim menjadi aktif" terikat pada sisi aktif enzim dan terlibat dalam
katalisis" yang dapat berbentuk ion logam ataupun koenzim.
-ofaktor logam adalah molekul anorganik non protein spesifik" seperti ion
logam antara lain* 2a
@
" -
@
" .g
@
" Aa
@
" .n
@
" Zn
@
" Fe
/@
" Ao
/@
"Au
@
" Ar
3@
" dan 2i
/@
.
-oenzim adalah senyawa organik non protein spesifik" seperti* 2'1H" 2'16H"
F'1" F.2" '76" -o'" Biotin dll.
-ofaktor logam mempercepat kecepatan reaksi kimia enzim dengan cara
katalisis asam0asam umum" katalisis ko:alen" mendekatkan pereaksi" dan
mengadakan tekanan pada enzim atau substrat" sedangkan koenzim berperan
dalam memindahkan gugus kimia" ion H dan elektron dari satu enzim ke enzim
lainnya.
B. Saran
.ineral logam (kofaktor logam sangat penting bagi tubuh" karena bila
mengalami defisiensi maka akan menimbulkan masalah klinis" seperti
kekurangan Fe akan menimbulkan anemia.
Beberapa koenzim seperti 2'1" F'1" 7iamin pirifosfat mempunyai bahan dasar
dari :itamin" oleh karena itu tubuh jangan sempat mengalami kekurangan
:itamin.
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 17
DA-TA. PUSTAKA
'gner" 'rthur (." #$)5" Iitamins and Aoenzymes. -rieger 6ub Ao. 8&B2 ,0??/)50/5?0
?.
'nfinsen A.B." #$)3" S6rinciples that !o:ern the Folding of 6rotein AhainsS. &cience
#?#* //33,. 1H8*#,.##/;+science.#?#.9,$;.//3.
Brenda" 7he Aomprehensi:e Enzyme 8nformation &ystem" 'ccessed 9 'pril /,,)
Ahen (H" -enyon !(" Aurtin F" Harayama &" Bembenek .E" Hajipour !" Ehitman A6"
#$$/" S90HMalocrotonate tautomerase" an enzyme composed of ;/ amino acid
residues per monomerS. D. Biol. Ahem. /;) (/5* #))#;/#.
de Bolster" ..E.!. #$$)" !lossary of 7erms <sed in Bioinorganic Ahemistry* Aofactor.
8nternational <nion of 6ure and 'pplied Ahemistry. 1iakses pada /,,)0#,03,
1unaway0.ariano 1" 2o:ember /,,?" SEnzyme function disco:eryS. &tructure #; (##*
#5$$;,,. 1H8*#,.#,#;+j.str./,,?.#,.,,#.
Endi 4idwan" #$$)" 7empe .ampu .enghambat 6roses -etuaan" Aermin 1unia
-edokteran 2o. #/," #$$) a:ailable at* http*++www.kalbe.co.id+" akses tgl ;0?0
/,,$
Fisher Z" Hernandez 6rada D'" 7u A" 1uda 1" Ooshioka A" 'n H" !o:indasamy ("
&il:erman 12 and .c-enna 4." /,,5" S&tructural and kinetic characterization of
acti:e0site histidine as a proton shuttle in catalysis by human carbonic anhydrase
88S. Biochemistry. 99 (9* #,$)##5. 1H8*#,.#,/#+bi,9?,/)$
!risham" Aharles ..% 4eginald H. !arrett" #$$$" Biochemistry. 6hiladelphia* &aunders
Aollege 6ub" 9/;). 8&B2 ,0,30,//3#?0,
8ndah" ." /,,9" Enzim" a:ailable at* http*++library.usu.ac.id+download+fk+biokimia0
mutiara.pdf" akses tanggal #5 Duli /,,$
(ehninger '" 2elson 1" AoM . . . #$$5" 6rinciples of Biochemistry
.ade 'stawan" /,,$" Zinc" a:ailable at* http*++kulinerkita.multiply.com" diakses tgl ;
'gustus /,,$
.urray 4 -" et al." /,,$" Biokimia Harper" edisi /)" E!A -edokteran* Dakarta" pp* 53"
;)0),
6age 1.&." #$?5" 6rinsip0prinsip Biokimia" Edisi ke dua" 6enerbit Erlangga" Dakarta
6oulin 4" (u (" 'ckermann B" Bey 6" 6egg 'E. #$$/" .echanism of the irre:ersible
inacti:ation of mouse ornithine decarboMylase by alpha0difluoromethylornithine.
Aharacterization of seTuences at the inhibitor and coenzyme binding sites. D Biol
Ahem. #$$/ Danuary 5%/;)(#*#5,?. 6.81 #)3,5?/
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 18
&mith '( (Ed et al." #$$)" HMford dictionary of biochemistry and molecular biology.
HMford UHMfordshireV* HMford <ni:ersity 6ress. 8&B2 ,0#$0?59);?09.
&mith &" 1esember #$$9" S7he animal fatty acid synthase* one gene" one polypeptide"
se:en enzymesS. Faseb D. ? (#5* #/9?5$.
Rlhami !.(.R2" W.kr. BEO1E.R4" /,,9" 7he Effects of .elatonin on ;0
6hosphoglukonat 1ehidrogenase* 'n 8n Iitro and 8n Ii:o &tudy 7urk D .ed &ci.
39" pp* /$50/$$.
Iyas 1. A. #$?9" Functional 8mplications of 8ron 1eficiency. 1alam &tekel. Ed 8ron
2utrition in 8nfancy and childhood. 2ew Oork 4a:en 6ress.
Eendry &.6." /,,;" 6engaruh -ofaktor (ogam Aa dan .g 7erhadap 'kti:itas
Hyalurodidase &treptococcus agalactie" <26'1"tidak dipublikasikan.
Ooshikawa & and Aaughey E&. .ei #$$," S8nfrared e:idence of cyanide binding to
iron and copper sites in bo:ine heart cytochrome c oMidase. 8mplications
regarding oMygen reductionS. D Biol Ahem. /;5 (#9* )$955?
000000" Enzim mikroba" a:ailable at* http*++sumarsih,).files.wordpress.com" diakses tgl ?
'gustus /,,$
0000000" /,,)" 7he Aatalytic &ite 'tlas at 7he European Bioinformatics 8nstitute
'ccessed 9 'pril /,,)
http*++www.crayonpedia.org+mw+Enzim" akses tgl ) 'gustus /,,$
http*++www.wikipedia+Enzim" akses tgl ; 'gustus /,,$
http*++www.ilmupedia.com+akademik" akses tgl ) 'gustus /,,$
fpk.unair.ac.id+indeM.phpXoptionKcom...:iewKcategory"enzim" akses tgl ; 'gustus /,,$
http*++files.ictpamekasan.net" !losarium0-imia 6angan" akses tgl ) 'gustus /,,$.
RY/Biokimia/Reg/SMT II/Enzim & Koenzim 19

Anda mungkin juga menyukai