Anda di halaman 1dari 20

BAB I

PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Dalam tubuh setiap makhluk hidup selalu terjadi proses pemecahan molekul yang
lebih besar menjadi molekul yang lebih kecil yang disebut katabolisme, dan penyusunan
molekul yang lebih besar dari molekul-molekul yang lebih kecil (anabolisme) atau secara
umum disebut dengan metabolisme.
Proses metabolisme ini dikontrol oleh suatu protein khusus yang disebut enzim.
Enzim merupakan protein yang mempunyai aktivitas katalisis. Proses metabolisme dapat
berjalan cepat atau lambat. Oleh karena itu diperlukan suatu katalisator untuk
mempercepat reaksi metabolisme. Kecepatan suatu reaksi enzimatis di dalam sel selain
ditentukan oleh suhu, pH, konsentrasi substrat, konsentrasi produk, dan waktu, juga
dipengaruhi oleh enzim. Salah satu enzim yang terdapat pada tumbuhan adalah amylase.
Enzim amylase dapat menghidrolisis amilum menjadi gula dalam beberapa tahap, yakni
pembentukan amilodektrin dari amilum, lalu menjadi eritrodektrin selanjutnya
akrodektrin yang kemudian menjadi glukosa. Amylase dihasilkan dari daun atau biji
yang sedang berkecambah. Aktifitas amylase dalam reaksinya dipengaruhi oleh garamgaram anorganik, pH, suhu dan cahaya.
Berdasarkan latar belakang diatas maka kami menyusun laporan pengamatan
dengan judul Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum
Menjadi Glukosa.
B. Rumusan Masalah
Rumusan masalah pada praktikum ini adalah sebagai berikut :
Bagaimana pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum
menjadi glukosa.
C. Tujuan Praktikum
Adapun tujuan dari praktikum ini adalah :
Mengetahui pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi
glukosa.

BAB II
KAJIAN PUSTAKA
Dalam tubuh setiap organisme terdapat ribuan reaksi kimia yang berjalan secara
simultan yang disebut metabolisme. Proses metabolisme ini bertujuan menghasilkan energi
untuk berbagai aktivitas organisme, selain itu metabolisme juga bertujuan untuk membentuk
komponen struktural organisme. Proses metabolisme terdiri dari dua proses yaitu katabolisme
dan anabolisme. Katabolisme adalah pemecahan molekul yang lebih besar menjadi molekul
yang lebih kecil sedangkan anabolisme adalah penyusunan molekul yang lebih besar dari
molekul-molekul yang lebih kecil.
Sebagian besar reaksi biokimia yang terjadi di dalam tubuh dikatalis oleh suatu
protein khusus yang bernama enzim. Enzim merupakan suatu molekul protein yang besar,
terlipat dalam suatu lipatan yang sedemikian rupa hingga kelompok asam amino tertentu akan
membentuk sisi aktif. Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Enzim
tersebar pada tiap sel hidup dan jumlanya sangat banyak, tetapi tidak semua sel mempunyai
jumlah dan jenis enzim yang sama. Enzim tidak tercampur merata di dalam seluruh sel, tetapi
terkonsentrasi di dalam kompartemen tertentu, misalnya enzim untuk membantu fotosintesis
terdapat di dalam kloroplas.
Sifat enzim secara umum adalah sebagai berikut :
a. Bersifat spesifik dalam arti satu enzim hanya cocok untuk satu macam substrat
saja atau substrat lain yang susunan dan fungsinya hampir sama.
b. Bersifat koloid, luas permukaan besar, bersifat hidrofil.
c. Dapat bereaksi dengan semua senyawa baik senyawa asam maupun basa, kation
maupun anion.
d. Sangat peka terhadap faktor-faktor yang dapat menyebabkan kerusakan atau
denaturasi enzim yaitu pH, suhu, dll.
e. Merupakan biokatalisator yang dalam jumlah sedikit mampu meningkatkan laju
reaksi tapa merubah keseimbangan reaksi. Enzim dapat dipacu atau dihambat
aktifitasnya.
f. Enzim tidak ikut dalam reaksi, strukturnya tetap baik sebelum atau sesudah reaksi.
g. Enzim mempunyai molekul yang berukuran besar.
Beberapa enzim hanya terdiri dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi
selain residu asam amino. Akan tetapi, enzim lain memerlukan tambahan komponen kimia

bagi aktifitasnya. Komponen ini disebut kofaktor. Kofaktor dapat dibagi menjadi tiga
kelompok yaitu:
Gugus prostetik merupakan kelompok kofaktor yang terikat pada enzim dan tidak
mudah terlepas dari enzimnya. Contohnya flavin adenin dinukleotida (FAD) yang
terikat dengan enzim suksinat dehidrogenase.
Koenzim merupakan molekul organik kecil, tahan terhadap panas, mudah terdisosiasi
dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis. Contohnya NAD, NADP,
ATP dll.
Aktivator merupakan ion-ion logam yang mudah terikat atau mudah lepas dari enzim.
Contohnya K+, Mn++, Mg++, Cu++, atau Zn++.
Beberapa enzim memerlukan koenzim maupun satu atau lebih ion logam bagi
aktifitasnya. Pada beberapa enzim, koenzim atau ion logam hanya terikat secara lemah atau
dalam waktu sementara pada protein. Tetapi pada enzim lain senyawa ini terikat kuat atau
permanen yang disebut dengan gugus prostetik. Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif
mengkatalis bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya disebut holoenzim.
Koenzim dan ion logam bersifat stabil sewaktu pemanasan sedangkan bagian protein enzim
yang disebut apoenzim terdenaturasi oleh penanasan.
Berdasarkan reaksi kimia yang dikatalis, enzim dapat diklasifikasikan menjadi:
a. Enzim Hidrolisis (Hidrolase)
Enzim hidrolisis mengkatalisis penambahan air ke ikatan spesifik dari substrat.
b. Enzim Oksidasi Reduksi (Oksidoreduktase : oksidase, reduktase, dehidrognase)
Enzim oksidase reduksi mengkatalisis pengambilan atau penambahan hydrogen,
oksigen atau electron dari atau ke substrat yang dalam proses ini dioksidasi atau
direduksi.
c. Enzim Fosforilasi (Fosforilase)
Fosforilase mengkatalisis dapat balik pemecahan secara fosforolisis satu ikatan
spesifik pada suatu substrat. Fosforilase yang cukup dikenal adalah yang
mengkatalisis penambahan asam fosfat ke ikatan glikosida pati.
d. Transferase
Transferase mengkatalis pemindahan satu gugus dari satu molekul donor ke satu
molekul aseptor. Kelompok enzim transferase adalah transglikosidase, transpeptidase,
transaminase, transmetilase, transsalilase dan kinase.

e. Karboksilase
Karboksilase mengkatalis pengambilan atau penambahan karbondioksida. Satu contoh
enzin yang mengambil karbondioksida adalah glutamate dekarboksilase.
f. Isomerase
Isomerase mengkatalisis penyusunan kembali

suatu molekul membentuk suatu

struktur isomernya, misalnya perubahan gula aldosa menjadi gula ketosa.


g. Epimerase
Epimerase mengkatalisis perubahan satu gula atau satu derivate gula menjadi
epimernya. Contohnya adalah xilulosa-5-fosfat menjadi ribulosa-5-fosfat.
Fungsi utama suatu enzim adalah mengurangi hambatan energi aktivasi pada suatu
reaksi kimia. Yang dimakud dengan energi aktivasi adalah jumlah energi yang dibutuhkan
untuk membawa suatu substansi ke status reaktifnya. Enzim bergabung dengan substansinya
(substrat) membentuk suatu status transisi yang membutuhkan energi aktivasi lebih kecil
untuk berlangsungnya reaksi kimia tersebut. (Pelczar, dkk. 1986)
Aktivitas suatu enzim dipengaruhi oleh faktor lingkungan umum, seperti suhu dan pH,
dan juga oleh faktor kimiawi tertentu yang secara khusus mempengaruhi enzim itu.
1. Suhu
Sampai pada suatu titik, kecepatan suatu reaksi enzimatik meningkat sejalan
dengan meningkatnya suhu, sebagian disebabkan karena substrat akan bertubrukan
dengan tempat aktif lebih sering ketika molekul itu bergerak lebih cepat. Setiap enzim
memiliki suatu suhu optimum dimana laju reaksinya berjalan cepat. Suhu ini
memungkinkan terjadinya tubrukan molekuler paling banyak tanpa mendenaturasikan
enzim itu. (Campbell, dkk. 2002)
2. Konsentrasi enzim
Pengaruh konsentrasi enzim pada laju aktivitas enzim-enzim yang derajat
kemurniannya tinggi, di dalam batas-batas tertentu, terdaat hubungan linear antara
jumlah enzim dan taraf aktivitas. (Pelczar, dkk. 1986)
3. Konsentrasi substrat
Pada konsetrasi substrat yang amat rendah, kecepatan reaksi pun amat rendah,
tetapai,

kecepatan

ini

akan

meningkat

dengan

meningkatnya

konsentrasi

substrat. Jika kita menguji pengaruh konsentrasi substrat yang terus meningkat setiap
saat kita mengukur kecepatanawal reaksi yang dikatalisis ini, kita akan menemukan

bahwa kecepatan ini mungkin dengan nilai yang semakin kecil. Pada akhirnya, akan
tercapai titik batas, dan setelah titik ini dilampaui, kecepatan reaksi akan segera
meningkat sedemikian kecil dengan bertambahnya konsentrasi substrat. Bagai
manapun tingginya konsentrasi substrat setelah titik ini tercapai, kecepatan reaksi ini
akan mendekati. Tetapi, tidak akan pernah mencapai garis maksimum. (Lehninger,
1982).
Pada saat reaksi biokimia berlangsung, molekul yang berenergi tinggi mengalami
perubahan. Enzim berfungsi dengan cara meningkatkan proporsi molekul yang mempunyai
cukup energi untuk bereaksi sehingga mempercepat laju reaksi. Enzim melakukan hal ini
dengan cara menurunkan energi yang diperlukan reaksi dan bukan meningkatkan jumlah
energi dalam tiap molekul. Dapat ditunjukan bahwa pada waktu substrat diubah menjadi
produk, suatu penghalang (barrier) energi harus diatasi. Penghalang ini disebut energi
aktifasi. Apabila energi aktifasi itu rendah, maka akan lebih banyak molekul (substrat) dapat
bereaksi daripada tanpa enzim. Enzim meningkatkan kecepatan reaksi secara keseluruhan
tanpa mengubah suhu reaksi. Selama berjalannya reaksi, enzim dan substrat berkombinasi
sementara membentuk kompleks enzim substrat. Dalam proses penguraian amilum, enzim
alfa dan beta amilase merupakan enzim yang utama dan banyak ditemukan dalam tubuh
tumbuhan serta berperan dalam proses mobilisasi karbohidrat. Enzim amilase merupakan
enzim hidrolisis yang mengkatalis proses penambahan air terhadap ikatan alfa 1,4 glikosida.
Secara umum penguraian amilum menjadi glukosa dapat digambarkan sebagai berikut
Amilum

Amylase

Maltosa

Maltase

Glukosa

Enzim beta amilase menyebabkan terurainya amilosa menjadi maltosa. Cara


penguraiannya adalah dimulai dari ujung non reduksi pada molekul amilosa dan setiap
penguraian akan dihasilkan 1 molekul maltosa sampai seluruh molekul amilosa habis terurai.
Jika jumlah molekul glukosa yang menyusun amilosa genap, akan diperoleh hasil penguraian
amilosa seluruhnya berupa maltosa. Tetapi jika glukosa yang menyusun maltosa gajil, akan
diperoleh hasil berupa campuran antara maltosa dan 1 molekul maltotriosa.
Hasil paling sederhana dari pengurain amilum oleh enzim amilase adalah gula yang
terdiri dari dua molekul glukosa, yaitu maltosa. Maltosa adalah bentuk gula yang tidak
mudah digunakan oleh tumbuhan. Oleh sebab itu, maltosa harus dipecah lagi menjadi gula
yang mudah dipakai oleh tumbuhan untuk menghasilkan energi, yaitu glukosa. Untuk
mengubah maltosa menjadi glukosa diperlukan enzim maltase.

BAB III
METODE PERCOBAAN
A. Jenis Percobaan
Jenis percobaan yang dilakukan adalah percobaan eksperimental, karena
percobaan dilakukan di laboratorium dan pada percobaan ini terdapat variabel
manipulasi, variabel kontrol dan variabel respon.
B. Variabel Penelitian
Adapun variabel-variabel yang digunakan dalam percobaan ini sebagai berikut:
Variabel manipulasi

: kadar enzim (0%, 25%, 50%, 100%)

Variabel control

: jenis enzim (amylase), jenis substrat (amilum),


konsentrasi (1%), volume substrat (2 ml), rentang
waktu penetesan (setiap 2 menit), jumlah tetes KI-I2 (1
tetes)

Variabel respon

: kecepatan reaksi

C. Alat dan Bahan


Alat
1. Mortar dan penumbuk porselin

1 buah

2. Tabung reaksi

8 buah

3. Gelas ukur 10 ml

1 buah

4. Centrifuge

1 set

5. Cawan tetes

1 buah

6. Pipet kecil

3 buah

7. Pegangan tabung reaksi

1 buah

8. Lampu spirtus

1 buah

Bahan
1. Kecambah kacang hijau umur dua hari

30 gram

2. Larutan amilum 1 %

secukupnya

3. Aquades

secukupnya

4. Larutan KI-I2

secukupnya

5. Fosfat sitrat buffer ph 5,6

10 ml

D. Langkah Kerja
Adapun langkah kerja yang dilakukan adalah sebagai berikut :
1. Menyiapkan kecambah kacang hijau berumur dua hari, lalu membuang kulitnya.
2. Menimbang 30 gr kecambah kacang hijau yang telah dibuang kulitnya kemudian
menambahkan larutan buffer fosfat sitrat dan menghaluskannya sampai semua
kecambah hancur.
3. Memasukkan larutan kecambah ke dalam tabung reaksi lalu di centrifuge selama 5
menit. Setelah itu mengambil cairan bagian atas (supernatant) dan memasukkan ke
dalam tabung reaksi. Cairan ini dianggap sebagai larutan enzim 100%.
4. Membuat enzim dengan kadar 0%, 25%, dan 50% dari enzim berkadar 100%
dengan cara sebagai berikut : kadar 50% diperoleh dengan cara menambil 5 ml
enzim 100% dan menambahkan akuades sampai 10 ml, kadar enzim 25% diperoleh
dengan mengambil 5 ml enzim 50% dan ditambahkan akuades hingga volumenya
menjadi 10 ml dan kadar enzim 0% diperoleh dengan cara memanaskan enzim
100% hingga mendidih.
5. Menyediakan tabung reaksi dan mengisinya dengan 5 ml larutan enzim 100%
kemudian menambahkan 2 ml larutan amilum 1%. Mnegocok perlahan sampai
larutan tercampur. Saat mencampur larutan amilum dengan enzim ditetapkan
sebagai saat nol.
6. Meneteskan 1 tetes campuran larutan amilum dengan enzim pada cawan tetes lalu
mnegujinya dengan 1 tetes larutan KI-I2. Mencatat waktu dimulai saat meneteskan
larutan KI-I2.
7. Setiap 2 menit diambil 1 tetes campuran lalu diuji dengan 1 tetes larutan KI-I2
padan cawan tetes.
8. Mencatat perubahan warna yang terjadi pada lempeng penguji setiap 2 menit dan
mengulangi beberapa kali sampai terjadi perubahan warna yang akan dijadikan
kontrol untuk kadar enzim 50%, 25% dan 0%.
9. Mengulangi langkah 6 sampai 8 untuk kadar enzim 50%, 25% dan 0%.

E. Alur Kerja
30 gram kecambah umur 2 hari
- Dibuang kulitnya
- Digerus menggunakan mortar
- Ditambah 30 mL larutan buffer fosfat sitrat
- Dimasukkan kedalam centrifuge dan pusing
selama 5 menit dengan keceptan 250 rpm
- Diambil cairan bagian atas
- Dimasukkan ke dalam tabung reaksi
Larutan enzim amylase 100%

Larutan Enzim
100%

Larutan Enzim
50%

Larutan Enzim
25%

- Dimasukkan kedalam
tabung reksi sebanyak 5 mL
- Ditambahkan 2 mL
larutan amilum 4 %
- Dikocok sampai tercampur
- Setiap 2 menit diambil 1 tetes
campuran lalu diuji dengan 1
tetes larutan KI-I2 pada lempeng
penguji dan dicatat waktunya
Perubahan warna

Larutan Enzim
0%

BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
A. Hasil Pengamatan
Tabel Pengaruh Kadar Enzim terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum
No.

2 Menit ke

1.

Kadar Enzim (%)


0

25

50

100

+++++

+++++

+++++

+++++

2.

+++++

+++++

+++++

+++++

3.

+++++

+++++

++++

++++

4.

+++++

+++++

++++

++++

5.

+++++

+++++

++++

++++

6.

+++++

++++

++++

++++

7.

+++++

++++

++++

++++

8.

+++++

++++

++++

+++

9.

+++++

++++

+++

+++

10.

10

+++++

++++

+++

+++

11.

11

+++++

++++

+++

++

12.

12

+++++

++++

+++

++

13.

13

++++

++++

+++

14.

14

++++

++++

+++

15.

15

++++

++++

+++

16.

16

++++

++++

+++

17.

17

++++

++++

+++

18.

18

++++

++++

+++

19.

19

++++

++++

+++

20.

20

++++

++++

++

21.

21

++++

++++

++

22.

22

++++

+++

++

23.

23

++++

+++

24.

24

++++

+++

25.

25

++++

++

26.

26

++++

++

27.

27

++++

++

28.

28

+++

++

29.

29

+++

30.

30

+++

31.

31

+++

32.

32

++

33.

33

++

34.

34

++

35.

35

++

36.

36

++

37.

37

38.

38

Keterangan :
+ + + + + : Biru Kehitaman
++++

: Biru Keunguan

+++

: Biru Kehijauan

++

: Orange

: Kuning

40
38

35
30

30
25
24
20
15
14

10
5
0
0

25

50

100

Grafik Hubungan Kadar Enzim terhadap Kecepatan Reaksi Pengubahan Amilum


Keterngan ;
Sumbu X menunjukkan kadar enzim (%)
Sumbu Y menunjukkan waktu pengubahan (menit)

B. Analisis Data
Berdasarkan data hasil pengamatan, dapat dianalisis bahwa kadar enzim
berpengaruh terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Kecepatan
reaksi tertinggi terjadi pada konsentrasi enzim 100% dengan kecepatan reaksi sebesar
7,14%/menit dan waktu yang diperlukan untuk mengubah 2 mL amilum menjadi glukosa
adalah 14 menit. Pada kadar enzim 50% kecepatan reaksi pengubahan sebesar
2,08%/menit dan waktu yang diperlukan adalah 24 menit. Adapun pada konsentrasi 25%
kecepata reaksi sebesar 0,83%/menit dan waktu yang diperlukan 30 menit. Sedangkan
pada konsentrasi 0% kecepatan reaksi sangat lambat. Hal ini terjadi karena enzim
mengalami denaturasi akibat dari proses pemanasan, sehingga enzim tidak dapat bekerja
kembali.
C. Pembahasan
Berdasarkan analisis di atas, maka dapat diketahui bahwa besarnya konsentrasi
enzim berpengaruh terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Hal
ini tampak pada konsentrasi enzim 100% mempunyai kecepatan reaksi sebesar
7,14%/menit dan waktu 14 menit. Hal ini terjadi karena pada saat reaksi berlangsung,
enzim menurunkan energi yang diperlukan molekul substrat untuk bereaksi. Penurunan

energi ini terjadi melalui mekanisme pembentukan kompleks enzim substrat.


Terbentuknya kompleks enzim substrat menggantikan pembentukan senyawa antara
yang memerlukan energi aktivasi tinggi, sehingga reaksi dapat berlangsung lebih cepat.
Selain itu konsentrasi enzim yang tinggi meningkatkan peluang enzim untuk berikatan
dengan substrat, sehingga jumlah kompleks enzim substrat yang terbentuk semakin
meningkat dan reaksi dapat berlangsung lebih cepat.
Kecepatan reaksi menurun pada konsentrasi enzim 50% yakni sebesar 2,08%/menit
dalam waktu 24 menit. Kecepatan reaksi juga menurun pada konsentrasi enzim 25%,
yaitu sebesar 0,83%/menit dalam waktu 30 menit. Hal ini terjadi karena pada konsentrasi
tersebut jumlah kompleks enzim substrat yang terbentuk lebih sedikit dan penurunan
energi aktivasi tidak terlalu signifikan, sehingga reaksi berlangsung lebih lama.
Pada konsentrasi 0% reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa sangat lambat.
Hal ini disebabkan oleh proses pemanasan yang merusak enzim. Akibat pemanasan
tersebut enzim mengalami denaturasi, yaitu perubahan struktur tiga dimensi enzim
menjadi bentuk yang tidak beraturan, sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan
enzim untuk membentuk kompleks enzim substrat. Akibatnya kecepatan reaksi menjadi
lebih lambat.
Proses pengubahan amilum menjadi glukosa
Amilum

Amylase

Maltosa

Maltase

Glukosa

D. Diskusi
Dari hasil tes KI-I2 pada larutan amilum + enzim 100% warna yang muncul ialah biru
yang menunjukkan adanya pengubahan amilum menjadi glukosa. Warna biru yang
dihasilkan merupakan indikator terdapatnya glukosa pada larutan.
Fungsi fosfat sitrat buffer ialah menjaga pH, agar tidak terjadi reaksi pada enzim
ketika dilakukan penggerusan. Selain itu fungsi dari larutan tersebut ialah
mempertahankan kondisi sel supaya ketika terjadi penggerusan enzim tidak rusak.
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim ialah:
1. Pengaruh konsentrasi substrat dan konsentrasi enzim.
Katalisis terjadi hanya jika enzim dan substrat membentuk suatu kompleks. Oleh
sebab itu, laju reaksi bergantung pada jumlah enzim dan substrat yang berhasil
membentuk kompleks. Jika konsentrasi keduanya tinggi maka jumlah kompleks
yang mungkin terbentuk adalah tinggi. Jika substrat cukup tersedia, penggandaan

enzim menyebabkan laju reaksi meningkat 2 kali lipat. Jika kemudian substrat
menjadi faktor pembatas maka penambahan enzim selanjutnya tidak lagi
mempengaruhi laju reaksi.
2. Pengaruh pH
pH medium dapat mempengaruhi aktivitas enzim. Umumnya terdapat pH
optimum agar suatu enzim dapat berfungsi maksimal dan aktivitas enzim akan
menurun pada pH yang lebih tinggi atau lebih rendah.
Selain dapat menyebabkan denaturasi enzim, pH juga mempengaruhi laju reaksi
dengan melalui dua cara yaitu aktivitas enzim yang bergantung pada atau tidaknya
gugus asam amino atau karboksil yang bebas. Selain itu pH mengendalikan
ionisasi beberapa substrat.
3. Pengaruh produksi reaksi
Akumulasi produk reaksi kadang mencapai konsentrasi yang cukup tinggi untuk
menyebabkan berlangsungnya reaksi balik.
4. Pengaruh unsur atau senyawa penghambat (inhibitor) dan pemicu kerja (aktivator)
enzim
a. Konsentrasi aktivator
Semakin besar konsentrasi aktivator, apabila disertai penambahan konsentrasi
enzim dan konsentrasi substrat akan meningkatkan aktivitas enzim. Molekul
aktivator dapat menyebabkan sisi aktif enzim semakin cocok dengan substrat.
b. Konsentrasi inhibitor
Semakin besar konsentrasi inhibitor, maka aktivitas enzim akan semakin turun,
karena molekul inhibitor dapat melekat pada sisi aktif enzim sehingga
menghalangi melekatnya substrat pada enzim tersebut. Sisi aktif enzim
konformasinya juga dapat berubah dengan adanya molekul inhibitor sehingga
substrat tidak bisa melekat.

BAB V
PENUTUP
A. Simpulan
Berdasarkan hasil percobaan dapat disimpulkan bahwa kadar enzim berpengaruh
terhadap kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa. Semakin tinggi kadar
enzim maka kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa semakin cepat.
Sebaliknya, semakin rendah kadar enzim maka kecepatan reaksi pengubahan amilum
menjadi glukosa juga semakin lambat.
B. Saran
Setelah melakukan praktikum, praktikan mengetahui bahwa praktikum ini
memerlukan waktu yang lama dan ketelitian yang tinggi. Oleh karena itu praktikan
menyaran:
1. Gunakan kecambah yang berumur kurang dari 2 hari.
2. Gunakan kecambah yang memiliki radikula pendek agar kandungan
enzim yang diperoleh tinggi.
3. Gunakan interval tertentu saat meneteskan larutan 0%, 25%, 50%, dan
100% agar perubahan warna yang terjadi dapat diamati dengan teliti.

DAFTAR PUSTAKA
Campbell, NA., Reece, JB., Mitchell, LG., 2002. Biologi jilid 1 edisi ke lima. Erlanga. Jakarta
Lehninger, AL. 1982. Dasar Dasar Biokimia Jilid 1. Erlangga.Jakarta.
Pelczar, MJ., Chan, ECS., 1986. Dasar-Dasar Mikrobiologi. UI-Press. Jakarta
Rahayu, Yuni Sri dan Yuliani. 2014. Petunjuk Praktikum Fisiologi Tumbuhan. Surabaya:
Laboratorium Fisiologi Tumbuhan Jurusan Biologi FMIPA Unesa.

LAMPIRAN
Perhitungan kecepatan reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa.

Kadar Enzim

Kecepatan

(%)

Reaksi (menit)

25

0,83

50

2,08

100

7,14

Kadar enzim 0% pada 2 menit


pertama berwarna Biru Kehitaman

Kadar enzim 0% pada 2 menit ke


13 berwarna Biru Keunguan

Kadar enzim 0% pada 2 menit ke


28 berwarna Biru Kehijauan

Kadar enzim 0% pada 2 menit ke


32 berwarna Orange

Kadar enzim 0% pada 2 menit ke


37 berwarna Kuning

Kadar enzim 25% pada 2 menit


pertama berwarna Biru Kehitaman

Kadar enzim 25% pada 2 menit ke


24 berwarna Biru Kehijauan

Kadar enzim 25% pada 2 menit ke


6 berwarna Biru Keunguan

Kadar enzim 25% pada 2 menit ke


26 berwarna Orange

Kadar enzim 25% pada 2 menit ke


29 berwarna Kuning

Kadar enzim 50% pada 2 menit


pertama berwarna Biru Kehitaman

Kadar enzim 50% pada 2 menit ke


12 berwarna Biru Kehijauan

Kadar enzim 50% pada 2 menit ke


ketiga berwarna Biru Keunguan

Kadar enzim 50% pada 2 menit ke


20 berwarna Orange

Kadar enzim 50% pada 2 menit ke


23 berwarna Kuning

Kadar enzim 100% pada 2 menit


pertama berwarna Biru Kehitaman

Kadar enzim 100% pada 2 menit ke


8 berwarna Biru Kehijauan

Kadar enzim 100% pada 2 menit ke


6 berwarna Biru Keunguan

Kadar enzim 100% pada 2 menit ke


11 berwarna Orange

Kadar enzim 100% pada 2 menit ke


14 berwarna Kuning