Para ahli imunologi telah menyadari adanya efek proteksi dari komponen humoral pada serum

seorang pasien yang telah menderita suatu infeksi lama. Serum ditanam dari binatang yang telah
diimunisasi dengan patogen spesifik dan disuntikkan pada manusia untuk tujuan pencegahan dan
terapi dari infeksi berat. Konsep terapi imunoglobulin (gamaglobulin) adalah berasal dari percobaan
sederhana yaitu dalam sejarah, Paul Ehrlich menghasilkan anti toksin dari kuman difteri pada tahun
1970. 1

Untuk mencegah komplikasi seperti serum sickness akibat penggunaan serum binatang digunakan
konsentrasi antibodi dari serum manusia, sampel imunoglobulin plasenta digunakan untuk
mencegah campak. Pada tahun 1952 Bruton mengenali seorang anak usia 8 tahun yang menderita
penyakit infeksi serius berulang dan tidak mampu membuat sejumlah imunoglobulin. Ini adalah
pertama kalinya penyakit imunodefisiensi primer didiagnosis dan diterapi dengan imunoglobulin
intra muskular. Sejak saat itu dan sampai tahun 1981 gamma globulin intra muskular atau sebagai
alternatif fresh frozen plasma digunakan sebagai terapi hipogamaglobulin dan penyakit
imunodefisiensi primer. 1

Pada tahun 1981 imunoglobulin intravena (IVIG) telah tersedia secara komersial di Amerika Serikat.
Keuntungan penggunaan imunoglobulin intravena dari imunoglobulin intramuskular adalah :
1.Relatif tidak menyakitkan pasien.
2.Dapat diberikan dengan dosis yang lebih tinggi karena tidak ada batasan dalam jumlah volume
3.Absorbsinya lebih bagus
4.Tidak mengalami degradasi lokal
5.Tidak mengalami agregasi dan aktifasi komplemen.
Tetapi batasan utama penggunaan IVIG adalah masalah biaya. Kini juga telah tersedia generasi
ketiga dari imunoglobulin yang telah sangat dimurnikan. 1

IMUNOGLOBULIN
Imunoglobulin adalah protein yang berada di plasma dan jaringan. Mereka dibuat oleh sel plasma
yang berasal dari sel B dan berada di jaringan limforetikular. Ada 6 kelas imunoglobulin yaitu Ig G, Ig
M, Ig A, Ig D, Ig E dan sekretori Ig A. Ig G merupakan kelas yang dominan diantara imunoglubulin,
yaitu 80% diantara total imunoglobulin. Molekul Ig G terikat di antigen (misal bakteri) dan dapat
secara langsung mengeliminasinya atau memicu suatu respon inflamasi. Yang dapat membantu
mengatasi infeksi. Ig G juga mempunyai efek anti viral, anti protozoa dan anti toksik.

Molekul Ig G mempunyai dua tempat ikatan antigen (gambar 1). Terdiri dari 2 rantai berat (Gamma)
dan dua rantai ringan (kappa atau lambda) yang terikat oleh ikatan dua sulfur. Bagian c dari Fc dari Ig
G berikatan dengan reseptor yang terikat pada permukaan limfosit, makrofag, sel natural killer, dan
beberapa granulosit. Ig G mengaktivasi komplemen yang membantu proses opsonisasi bakteri dalam
fagositosis. Antibodi dependen sitotoksik oleh limfosit dan makrofag bila antibodi berikatan dengan
sel target seperti sel tumor atau alogenik limfosit. Desensitisasi alergi diperkirakan sebagai
perkembangan dari IgG bloking antibodi yang mencegah alergen atau antigen berinteraksi dengan Ig
E yang terselubungi oleh sel mast. Waktu paruh dari IgG adalah 25 hari. Kecepatan sintesis adalah 35
mg/kgBB perhari. Metabolisme IgG diatur oleh kadar serum dari IgG. Kecepatan katabolisme
meningkat bila kadar IgG tinggi. Sebaliknya pasien dengan hipogamaglobulinemia mempunyai waktu
paruh Ig G yang lebih lama. 1,2

Ig G terdiri dari empat sub kelas yaitu IG1, IG2, IG3 dan IG4. Subkelas ini terdiri dari 70%, 15%, 10%
dan 5% dari total protein IgG. Perbedaan dari sub kelas ini terletak pada struktur rantai beratnya.
IgG1 secara primer aktif terhadap protein bakteri. IgG2 spesifik terhadap polisakarida bakteri walau
kadang terjadi overlap dari fungsi fungsi ini. IgG3 mengaktivasi komplemen dan berada dalam
jumlah kecil. Sementara fungsi dari IgG4 belum jelas.