Struktur sekunder merujuk ke struktur dua dimensi dari dua molekul protein dimana terjadi folding (melipat) dari

yang beraturan seperti alfa-heliks atau beta-sheet (lipatan beta). Istilah ini juga dipakai untuk struktur protein
dimana rantai asam amino bukan hanya di hubungkan oleh ikatan peptida, tetapi juga diperkuat oleh ikatan
hidrogen. Oleh karena adanya ikatan hidrogen antara atom hidrogen dari gugus amino dengan atom oksigan dari
gugus karboksil dalam satu rantai, suatu rantai polipeptida menggulung seperti spiral (alfa heliks) atau seperti
lembaran kertas (beta heliks).
Pada suatu alfa heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksigen karbonil pada sebuah ikatan
peptide denan hidrogen yang melekat ke atom polipeptida. Dengan demikian, terbentuk struktur kumparan (ulir)
regular dimana masing-masing ikatan peptide dihubungkan oleh ikatan hydrogen keikatan peptida 4 residu asam
amino di depanya dan 4 asam amino di belakangnya dalam urutan primer.
lembar beta terbentuk melalui ikatan hydrogen antara daerah linier rantai polipeptida. Ikatan hydrogen ini terjadi
antara oksigen karbonil dari satu ikatan peptida dan nitrogen dari ikatan peptida lainnya. Ikatan hydrogen dapat
terbentuk antara dua rantai polipeptida yang terpisah atau antara dua daerah pada sebuah rantai tunggal yang
melipat sendiri. Pelipatan ini sering melibatkan 4 struktur asam amino yang dikenal sebagai belokan beta. Rantai
atau bagian rantai yang berinteraksi satu sama lain dapat bersifat sejajar atau anti-sejajar.
Struktur Tersier
Struktur Tersier merupakan bentuk tiga dimensi yang sederhana dari suatu protein. Protein dengan struktur ini
selain melakukan folding (melipat) membentuk struktur -heliks maupun -sheet, juga terjadi interaksi-interaksi
nonkovalen lain antara rantai sisi residu asam amino yang penting dalam menstabilkan struktur tersier dan
mendorong terjadinya folding yang tepat dari suatu protein yang terdiri atas interaksi hidrofobik dan elektrostatik
serta ikatan hidrogen. Selain itu, ikatan kovalen yang terjadi melibatkan pembentukkan ikatan disulfida antara
residu sistein
IKATAN S-S
Ikatan -S-S- berperan penting dalam menstabilkan pembentukkan konformasi protein ekstraseluler, contohnya
pada hormon insulin.
Begitu juga dengan interaksi hidrofobik yang berperan penting bagi struktur protein. Asam amino hidrofobik
cenderung berikatan dibagian dalam protein tempat asam amino tersebut tidak berkontak dengan air, sedangkan
asam amino hidrofilik terletak di permukaan protein tempat asam amino berinteraksi dengan air di sekelilingnya.
Protein
Protein merupakan makromolekul yang paling berlimpah di dalam sel dan menyusun lebih dari setengah
berat kering pada hampir semua organisme. Protein merupakan instrumen yang mengekspresikan
informasi genetik. Seperti juga terdapat ribuan gen di dalam inti sel , masing-masing mencirikan satu
sifat nyata dari organisme, di dalam sel terdapat ribuan jenis protein berbeda, yang masing-masing
memiliki fungsi spesifik yang ditentukan oleh gen yang sesuai. Protein karenanya, bukan hanya
merupakan makromolekul yang paling berlimpah , tetapi juga amat bervariasi fungsinya.
Interaksi non kovalen : berhubungan dengan ikatan yang melibatkan gaya elektromagnetik. Cth

Ikatan hidrogen :
gaya tarik antarmolekul atau antar dipol-dipol yang terjadi antara dua muatan listrik parsial dengan polaritas
yang berlawanan. Walaupun lebih kuat dari kebanyakan gaya antarmolekul,
Jembatan garam
Ikatan pi