Anda di halaman 1dari 14

PROTEIN

PENDAHULUAN
Protein merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Fungsinya terutama ialah sebagai
unsur pembentuk struktur sel misalnya dalam rambut, wol, kolagen, jaringan penghubung,
membran sel, dan sebagainya. Sebagai protein aktif misalnya enzim mempunyai peran sebagai
biokatalisator, selain enzim adalah hormon.
Untuk itu diharapkan setelah mengikuti kuliah ini, mahasiswa dapat :
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.

Klasifikasi jenis asam amino


Menggambarkan stereo kimia asam amino
Menulis reaksi kimia asam amino
Menggambarkan dan menjelaskan ikatan pada peptida
Menjelaskan sintesis rantai polipeptida
Menggambarkan keadaan dari protein
Mengklasifikasi protein
Menjelaskan organisasi struktur protein
1. Menjelaskan terjadinya denaturasi protein

POKOK MATERI
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari unsur C,
H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit asam amino.
Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam amino yang
menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik, dan
heterosiklik atau menurut gugus R yang ada
(gambar 4.1). Gugus R sangat bermakna karena
dapat menunjukkan polaritas dalam menentukan fungsi asam amino dalam protein.
Gambar 4.1. Asam amino
Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R tidak
sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan dua senyawa
yang berbeda tetapi mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya adalah isomer
bayangan cermin / enansiomer.
Pada asam amino terjadi reaksi sintesis dan hidrolisis (gambar 4.2)
Gambar 4.2. Reaksi sintesis dan hidrolisis asam amino
Reaksi hidrolisis lebih lanjut mendapatkan 20 jenis asam amino dengan sifat pada gugus R yang
khas (gambar 4.3)
A. Klasifikasi asam amino

Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni :
1. Asam amino dengan gugus R yang tidak mengutub
Gambar 4.3. Asam amino gugus R tidak mengutup
Asam amino (gambar 4.3) dibagi menjadi beberapa golongan yakni lima asam amino yang
mengandung gugus R alifatik (alanina, lesina, isolesina, valina, dan prolina), dua dengan R
aromatik (fenilalanina dan triptofana) dan satu mempunyai atom sulfur (metionina).
1. Asam amino dengan gugus R mengutub tidak bermuatan
Gambar 4.4. Asam amino gugus R menungub tidak bermuatan
Asam amino golongan (gambar 4.4) ini lebih mudah larut dalam air, karena gugus R mengutub
dapat membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air. Kepolaran serina, treonina, dan tirosina
disebabkan oleh gugus hidroksil, pada asparagina dan glutamine oleh gugus amida, dan pada
sisteina oleh gugus sulfidril (-SH).
1. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
Asam amino asam (gambar 4.5) mempunyai pH 6 s/d 7 dan terdiri dari asam aspartat dan asal
glutamate dimana masing-masing asam amino ini mempunyai dua gugus karboksil
Gambar 4.5. Asam amino asam
1. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa
Gambar 4.6. Asam amino basa
Asam amino basa (gambar 4.6) bermuatan positif pada pH 7 terdiri dari lisina yang mengandung
gugus amino, arginina mengandung gugus basa lemah (imidazolium), histidina pada pH 6
umumnya bermuatan posistif.
1. Stereo Kimia Asam Amino
Semua asam amino didapatkan dari hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik aktif
yang disebabkan adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat
unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya.
Konfigurasi absolute (gambar 4.7) senyawa yang letak disebelah kanan bidang cermin disebut
Dextro (D) dan yang terletak disebelah kiri disebut Levo (L).
Gambar 4.7. Bentuk isomer D dan L dari Alanina

Perlu diketahui bahwa tanda D dan L hanya berhubungan dengan konfigurasi absolut sedangkan
tanda arah rotasi diberi tanda + dan -. Umumnya asam amino di alam berkonfigurasi L.
1. Reaksi Kimia Asam Amino
1. Reaksi Ninhidrin
Reaksi Ninhidrin digunakan untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan memanaskan asam
amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru (gambar 4.8) dan intensitasnya dapat diukur
dengan spektrofotometer. Asam amino dengan gugus -amino bebas memberikan reaksi
ninhidrin yang positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan warna kuning.
Gambar 4.8. Reaksi Ninhidrin
1. Reaksi Sanger
Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus -amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena (FDNB).
Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan -asam amino menghasilkan derivat 2,4dinitrofenil atau DNP-asam amino
Gambar 4.9. Persamaan Reaksi Sanger
Reaksi di atas digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung dari suatu rantai polipeptida.
1. Reaksi Dansil Klorida
Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino naftalena 5sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat
dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri
Gambar 4.10. Reaksi Dansil Klorida
1. Reaksi Edman
Reaksi Edman merupakan reaksi antara -asam amino dengan fenilisotiosianat yang
menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana
yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.
Gambar 4.11. Reaksi Edman
Reaksi Edman sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai polipeptida.
1. Reaksi Basa Schiff
Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus -amino dengan gugus aldehida, basa
Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim antara -asam amino dan
substrat.

Gambar 4.12. Reaksi Basa Schiff


1. Reaksi Gugus R
Gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina
menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril pada
sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida (gambar
4.13).
Gambar 4.13. Reaksi Sisteina
Reaksi oksidasi sistein dengan ion besi menghasilkan senyawa disulfida, sistina (gambar 4.14)
Gambar 4.14. Reaksi Oksidasi Sisteina
1. Peptida
Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari
gugus karboksil asam amino dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan
peptide.
Gambar 4.15. Dipeptida
Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua asam
amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida (gambar 4.16).
Gambar 4.16. Oligopeptida
Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari
rantai N-ujung (gambar 4.17).
Gambar 4.17. Suatu Rantai Pentapeptida
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari
rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah
Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi yang
tinggi; ikatan C N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan rangkap C =
O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH -) dalam ikatan
peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C N dalam peptida tidak mengalami
rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting dalam menentukan struktur tiga dimensi
dan sifat rantai polipeptida dari protein.

Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan COOH serta gugus R yang
berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung berkurang
artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.
Gambar 4.18. Vasopresin dan Oksitosin
Beberapa peptida mempunyai aktivitas biologis yang penting seperti glutation yang terdiri dari 3
asam amino, hormon vasopresin (meningkatkan tekanan darah dengan kontraksi pembuluh darah
perifer) dan oksitosin (penyebab kontraksi urat daging) dari glandula (kelenjar) pituitari
membentuk rantai nonapeptida (gambar 4.18).
1. Sintesis Rantai Polipeptida
Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa pereaksi
yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan gugus fungsi
yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan gugus tios
dari sisteina (gambar 4.19).
Gambar 4.19. Sintesis Dipeptida
1. Protein
Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusund ari sejumlah L-asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh
sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan.
Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu pada
suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga
memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu.
Menurut Linus Pauling dan R.B. Corey bahwa yang paling penting adalah bahwa ikatan CN
pada rantai polipeptida lebih pendek disbanding dengan kebanyakan ikatan CN lainnya, dan
mempunyai beberapa sifat ikatan rangkap, karena itu tidak dapat berotasi dengan bebas, ikatan
peptida dan 2 buah atom karbon terletak pada bidang datar sedangkan oksigen dari gugus
karbonil berkonfigurasi trans dengan atom H pada gugus NH . dengan demikian dapat
digambarkan bahwa tulang rangka dari rantai peptida terdiri dari sebuah seri bidang datar yang
dipisahkan oleh gugus CHR .
Gambar 4.20. Peptida dengan rotasi bebas
1. Klasifikasi Protein
Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya.
1. Enzim

Enzim merupakan golongan protein yang terbesar dan paling penting. Kira-kira seribu macam
enzim telah diketahui, dimana berfungsi sebagai biokatalisator reaksi kimia dalam jasad hidup.
Molekul enzim biasanya berbentuk globular (bulat), sebagian terdiri dari satu rantai polipeptida
dan ada yang lebih dari satu rantai polipeptida.
Sebagai contoh adalah ribonuklease (enzim yang mengkatalisis hidrolisis RNA), sitokrom
(berperan dalam proses pemindahan elektron), tripsin (katalisator pemutus ikatan peptida).
1. Protein Pembangun
Protein ini berfungsi sebagai pembentuk struktur.
Sebagai contoh adalah glikoprotein (penunjang struktur dinding sel),
-keratin (terdapat
dalam kulit, rambut), kolagen (serabut dalam jaringan penyambung), mukoprotein (sekresi
mukosa/lender).
1. Protein Kontraktil
Golongan protein ini berperan dalam proses gerak.
Sebagai contoh adalah myosin (filament tak bergerak dalam miofibril), aktin (filament yang
bergerak miofibril), dinein (dalam rambut getar dan flagel).
1. Protein Pengangkut
Protein ini mempunyai kemampuan untuk mengikat molekul tertentu dan melakukan
pengangkutan melalui aliran darah.
Sebagai contoh adalah hemoglobin (alat pengangkut oksigen dalam darah), mioglobin
(pengangkut oksigen dalam otot), serum albumin (pengangkut asam lemak dalam darah), lipoprotein (pengangkut lipida dalam darah).
1. Protein Hormon
Seperti halnya enzim, hormon termasuk protein yang aktif.
Sebagai contoh adalah insulin (mengatur metabolisme glukosa), adrenokortikotrop (mengatur
sintesis kortikosteroid).
1. Protein Bersifat Racun
Beberapa protein bersifat racun terhadap hewan kelas tinggi
Sebagai contoh adalah Clostridium botulinum (keracunan bahan makanan), bisah ular (penyebab
terhidrolisisnya fosfogliserida), risin (racun dalam beras).

1. Protein Pelindung
Golongan ini umumnya terdapat dalam darah vertebrata.
Sebagai contoh adalah antibodi (terbentuk jika ada antigen), fibrinogen (sumber pembentuk
fibrin dalam pembekuan darah), trombin (komponen dalam pembekuan darah).
1. Protein Cadangan
Protein ini disimpan untuk berbagai proses metabolisme dalam tubuh.
Sebagi contoh adalah ovalbumin (protein pada putih telur), kasein (protein susu), feritin
(cadangan besi dalam limfa).
1. Organisasi Struktur Protein
Secara umum, seluruh bentuk struktur molekul protein dapat dilihat pada gambar 4.21.
Gambar 4.21. Struktur Molekul Protein
Para ahli biokimia seperti Kai Linderstrom (Denmark) membagi makro molekul protein menjadi
4 struktur dasar yakni :
1. Struktur Primer (Struktur Utama)
Struktur primer protein (gambar 4.22) ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino
yang berurutan membentuk ikatan peptide. Struktur ini dapat digambarkan sebagai rumus
bangun yang biasa ditulis senyawa organic. Untuk mengetahui struktur primer dari protein
diperlukan cara penentuan bertingkat yakni :
1.
2.
3.
4.

Penentuan jumlah rantai polipeptida yang berdiri sendiri dari protein.


Pemutusan ikatan antara rantai polipeptida satu dengan lainnya.
Pemisahan masing-masing rantai polipeptida.
Penentuan urutan asam amino dari masing-masing rantai.

Gambar 4.22. Struktur Primer Protein


1. Struktur Sekunder
Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein (gambar 4.23). Struktur
ini timbul karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari
gugus amino (NH) dalam rantai polipeptida, hal ini memungkinkan terjdinya konformasi spiral
(struktur helix). Bilamana ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masingmasing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai paralel yang berkelok (konformasi ).
Rantai ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur lembaran berlipat.

Gambar 4.23. Struktur Sekunder Protein


Ada dua bentuk lembaran berlipat, yaitu bentuk paralel dan bentuk anti paralel. Bentuk paralel
terjadi apabila rantai polipeptida yang berikatan melalui ikatan hidrogen itu sejajar dan searah,
sedangkan bentuk anti paralel terjadi apabila rantai polipeptida berikatan dalam posisi sejajar
tetapi berlawanan arah (gambar 4.24 dan 4.25). Struktur helix dan lembaran berlipat merupakan
struktur sekunder protein.
Gambar 4.24. Struktur Lembaran Berlipat Paralel
Gambar 4.25. Struktur Lembaran Berlipat Anti Paralel
1. Struktur Terzier
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya adalah
susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Sebagai contoh
beberapa protein yang mempunyai bentuk -helix dan bagian yang tidak membentuk -helix.
Biasanya bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik, dan
ikatan disulfida (ikatan terkuat dalam mempertahankan struktur terzier protein).
Gambar 4.26. Struktur Tiga Dimensi Mioglobin
Struktur terzier menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk lipatan atau gulungan,
dengan demikian akan membentuk struktur yang kompleks dan struktur ini dimantapkan oleh
adanya beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam amino yang membentuk protein.
Gambar 4.27. Ikatan non-kovalen
Keterangan :
1.
2.
3.
4.
5.

Ikatan hydrogen antar peptida


Ikatan hydrogen rantai samping
Ikatan elektrostatik atau ion
Ikatan tak mengtub atau hidrofobik
Ikatan Van der Walls

1. Struktur Kuartener
Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida, tetapi
bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein, maka
disebut struktur kuartener.
1. Denaturasi Protein/Peracunan Protein

Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan
protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular mudah mengalami denaturasi, jika
ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak (gambar 4.28). Kadangkadang perubahan ini memang dikehendaki namun sering juga merugikan sehingga perlu
dicegah.
Gambar 4.28. Sketsa Denaturasi Protein
Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptide dan pemecahan protein menjadi
unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis denaturasi ini
tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua
terjadi pada bagian molekul yang bergabung dalam ikatan sekunder.
Ikatan-ikatan yang dipengaruhi oleh proses denaturasi adalah (a) ikatan hidrogen, (b) ikatan
hidrofobik (pada leusin, valin, fenilalanin, triptofan yang saling berlekatan membentuk suatu
misel dan tidak larut dalam air), (c) ikatan ionik antara gugus bermuatan positif dan negatif, (d)
ikatan intramolekul yang terdapat pada gugus disulfida dalam sistin.
Denaturasi dapat diartikan suatu perubahan terhadap struktur sekunder, terzier, dan kuartener
terhadap molekul protein, tanpa terjadinya pemecahan ikatan kovalen. Karena itu denaturasi
dapat diartikan sebagai proses terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, dan terbukanya
lipatan protein.
Protein yang terdenaturasi berkurang kelarutannya. Lapisan molekul protein bagian dalam yang
bersifat hidrofobik berbalik keluar, sedangkan bagian luar yang bersifat hidrofilik terlipat ke
dalam. Pelipatan terjadi khususnya bila larutan protein telah mendekati pH isolistrik dan
akhirnya protein akan menggumpal dan mengendap.
Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi :
1.
2.
3.
4.
5.

Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet


Pelarut-pelarut Organik
Asam atau Basa
Ion Logam Berat
Pereaksi Alkaloid

1. Metabolisme Asam Amino


Selain disintesis dan dihasilkan dari hidrolkisis protein makanan, asam amino dapat diperoleh
dari hidrolisis protein jaringan, contohnya mukosa usus dan otot. Asam amino digunakan selama
sintesis protein, asam amino juga memasuki glukoneogenesis dan lipogenesis, terdegradasi
menghasilkan energi dan digunakan untuk mensistesis senyawa-senyawa seperti purin, pirimidin,
porfirin, epinefrin, dan keratin. Aktivitas metabolic ini diperleh melalui penggantian asam
amino-asam amino secepat aktivitas pergantian lipid dan karbohidrat.

Katabolisme asam amino sangat rumit, karena terdapat begitu banyak perbedaan diantara asam
amino-asam amino yang harus diperhatikan dalam membuat generalisasi. Rangka karbon pada
asam amino, kecuali pada leusin, dapat digunakan untuk glukoneogenesis (gambar 4.29).
Gambar 4.29. Perubahan Ranga Karbon Asam Amino
LATIHAN
1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.

Mendiskusikan stereo kimia asam amino


Menuliskan reaksi kimia asam amino
Mendiskusikan ikatan pada peptida
Mendiskusikan sintesis rantai polipeptida
Mendiskusikan klasifikasi protein
Mendiskusikan organisasi struktur protein
Mendiskuskan terjadinya denaturasi protein

RANGKUMAN
Protein adalah suatu senyawa organik yang berbobot molekul tinggi dan tersusun dari unsur C,
H, O dan N serta unsur lain seperti P dan S yang akan membentuk struktur unit asam amino.
Asam amino cukup banyak ditemukan di alam, cuma sekitar 20 jenis asam amino yang
menyusun suatu rantai protein dengan struktur kimia berupa rantai aromatik, alifatik, dan
heterosiklik atau menurut gugus R yang ada
Asam amino mempunyai satu gugus karboksil dan satu gugus amino, umumnya gugus R tidak
sama dengan H, maka atom karbon adalah asimetris, ini memungkinkan didapatkan dua senyawa
yang berbeda tetapi mempunyai rumus yang sama, dimana salah satunya adalah isomer
bayangan cermin / enansiomer.
Pada asam amino terjadi reaksi sintesis dan hidrolisis.
Reaksi hidrolisis lebih lanjut mendapatkan 20 jenis asam amino dengan sifat pada gugus R yang
khas.
A. Klasifikasi asam amino
1.
2.
3.
4.

Asam amino dengan gugus R yang tidak mengutub


Asam amino dengan gugus R mengutub tidak bermuatan
Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa

1. Stereo Kimia Asam Amino


Semua asam amino didapatkan dari hasil hidrolisis protein, glisina mempunyai sifat optik aktif
yang disebabkan adanya atom karbon asimetrik yaitu atom karbon yang mengikat
unsur/senyawa/gugus yang berbeda pada tiap ikatannya.

Konfigurasi absolute senyawa yang letak disebelah kanan bidang cermin disebut Dextro (D) dan
yang terletak disebelah kiri disebut Levo (L).
1. Reaksi Kimia Asam Amino
1. Reaksi Ninhidrin
Reaksi Ninhidrin digunakan untuk penentuan kuantitatif asam amino, dengan memanaskan asam
amino dan ninhidrin akan terjadi larutan warna biru dan intensitasnya dapat diukur dengan
spektrofotometer. Asam amino dengan gugus -amino bebas memberikan reaksi ninhidrin yang
positif, pada prolina dan hidroksi prolina menghasilkan warna kuning.
1. Reaksi Sanger
Reaksi Sanger adalah reaksi antara gugus -amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena (FDNB).
Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi dengan -asam amino menghasilkan derivat 2,4dinitrofenil atau DNP-asam amino
1. Reaksi Dansil Klorida
Reaksi Dansil klorida adalah reaksi antara gugus amino dengan 1-dimetil amino naftalena 5sulfonil klorida. Karena gugus dansil mempunyai sifat fluoresensi yang tinggi, maka derivat
dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara fluorometri
1. Reaksi Edman
Reaksi Edman merupakan reaksi antara -asam amino dengan fenilisotiosianat yang
menghasilkan derivat asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana
yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin.
Reaksi Edman sering dipakai untuk penentuan asam amno N-ujung suatu rantai polipeptida.
1. Reaksi Basa Schiff
Reaksi basa Schiff merupakan reaksi reversible anta gugus -amino dengan gugus aldehida, basa
Schiff b ini biasa terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzim antara -asam amino dan
substrat.
1. Reaksi Gugus R
Gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina
menunjukkan reaksi khas yang sering terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfidril pada
sisteina bereaksi dengan ion logam berat (ion Ag dan ion Hg) menghasilkan merkaptida.
1. Peptida

Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang terhubungkan dari
gugus karboksil asam amino dengan gugus amino dari asam amino lainnya melalui ikatan
peptide.
Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih dari dua asam
amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida
Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari
rantai N-ujung.
Penamaan pentapeptida di atas didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan dimulai dari
rantai N-ujung, sehingga gambar di atas mempunyai susunan nama adalah
Serilglisiltirosilalanillesina (Ser-Gli-Tir-Ala-Les).
Ikatan peptida yang terjadi dari dua residu asam amino menunjukkan kemantapan resonansi yang
tinggi; ikatan C N akan mempunyai sifat ikatan rangkap sebesar 40 %, dan ikatan rangkap C =
O mempunyai sifat ikatan tunggal sebesar 40 %. Akibatnya, gugus amino (- NH -) dalam ikatan
peptida tersebut tidak mengalami ionisasi, juga ikatan C N dalam peptida tidak mengalami
rotasi dengan bebas. Hal ini merupakan faktor penting dalam menentukan struktur tiga dimensi
dan sifat rantai polipeptida dari protein.
Sifat asam basa peptida ditentukan oleh gugus ujungnya, NH2 dan COOH serta gugus R yang
berionisasi. Pada peptida dengan rantai panjang, sifat asam basa dari gugus ujung berkurang
artinya karena jumlah gugus R yang banyak dan berionisasi.
1. Sintesis Rantai Polipeptida
Pembentukan peptida dari dua asam amino menemui beberapa masalah yaitu bahwa pereaksi
yang digunakan untuk pembentukan ikatan peptida juga dapat bereaksi dengan gugus fungsi
yang seharusnya tidak terlibat seperti gugus amino ujung, gugus karboksil ujung dan gugus tios
dari sisteina.
1. Protein
Protein adalah makromolekul polipeptida yang tersusundari sejumlah L-asam amino yang
dihubungkan oleh ikatan peptide, bobot molekul tinggi. Suatu molekul protein disusun oleh
sejumlah asam amino dengan susunan tertentu dan bersifat turunan.
Rantai polipeptida sebuah molekul protein mempunyai satu konformasi yang sudah tertentu pada
suhu dan pH normal. Konformasi ini disebut konformasi asli, sangat stabil sehingga
memungkinkan protein dapat diisolasi dalam keadaan konformasi aslinya itu.
1. Klasifikasi Protein
Klasifikasi protein dalam biokimia didasarkan pada fungsi biologinya.

1.
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.

Enzim
Protein Pembangun
Protein Kontraktil
Protein Pengangkut
Protein Hormon
Protein Bersifat Racun
Protein Pelindung
Protein Cadangan

1. Organisasi Struktur Protein


1. Struktur Primer (Struktur Utama)
Struktur primer protein ditentukan oleh ikatan kovalen antara residu asam amino yang berurutan
membentuk ikatan peptide. Struktur ini dapat digambarkan sebagai rumus bangun yang biasa
ditulis senyawa organik.
1. Struktur Sekunder
Dari analisis difraksi sinar X dapat dipelajari struktur sekunder protein. Struktur ini timbul
karena ikatan hidrogen antara atom O dari gugus karbonil (C=O) dengan atom H dari gugus
amino (NH) dalam rantai polipeptida, hal ini memungkinkan terjdinya konformasi spiral
(struktur helix). Bilamana ikatan hydrogen terjadi antara dua rantai polipeptida, maka masingmasing rantai tidak membentuk helix, melainkan rantai parallel yang berkelok (konformasi ).
Rantai ini dihubungkan silang oleh ikatan hidrogen membentuk struktur lembaran berlipat.
1. Struktur Terzier
Bentuk penyusunan bagian terbesar rantai cabang disebut struktur terzier, artinya adalah
susunan dari struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder bentuk lain. Sebagai contoh
beberapa protein yang mempunyai bentuk -helix dan bagian yang tidak membentuk -helix.
1. Struktur Kuartener
Struktur primer, sekunder dan terzier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida, tetapi
bilamana struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein, maka
disebut struktur kuartener.
1. Denaturasi Protein/Peracunan Protein
Bila susunan ruang atau rantai polipeptida suatu molekul protein berubah, maka dikatakan
protein ini terdenaturasi. Sebagian besar protein globular mudah mengalami denaturasi, jika
ikatan-ikatan yang membentuk konfigurasi molekul tersebut rusak. Kadang-kadang perubahan
ini memang dikehendaki namun sering juga merugikan sehingga perlu dicegah.

Ada dua macam denaturasi yaitu pengembangan rantai peptida dan pemcahan protein menjadi
unit yang lebih kecil tanpa disertai pengembangan molekul. Terjadinya kedua jenis denaturasi ini
tergantung pada keadaan molekul. Yang pertama terjadi pada rantai polipeptida, dan yang kedua
terjadi pada bagian molekul yang bergabung dalam ikatan sekunder.
Masalah utama terjadinya denaturasi meliputi : Panas dan Radiasi Sinar Ultraviolet, Pelarutpelarut Organik, Asam atau Basa, Ion Logam Berat, dan Pereaksi Alkaloid.
EVALUASI
1.
2.
3.
4.
5.

Gambarkan stereo kimia asam amino


Tuliskan enam reaksi kimia asam amino
Gambarkan dan menjelaskan ikatan pada peptida
Jelaskan sintesis rantai polipeptida
Jelaskan organisasi struktur protein