Asam Amino

Asam Amino adalah molekul yang terdiri

dari gugus asam karboksilat dan gugus
amin.
Asam Amino memainkan peran sentral,
sebagai building blocks dari protein dan
sebagai bentuk antara pada metabolisme.

RUMUS UMUM ASAM

AMINO

R = rantai samping

 Protein adalah polimer dari berbagai unit

monomer yang disebut asam amino, yang
mempunyai gugus fungsi berbeda tersebut.
Lebih dari 500 asam amino yang ada di
alam, tetapi protein dengan berbagai
species, yang terdapat pada bakteri sampai
manusia, hanya terdiri dari 20 asam amino
utama.

 Protein dapat berinteraksi dengan protein

lainnya dan biomolekul untuk membentuk
struktur yang lebih komleks dan kuat dan
fleksibel dalam fungsi yang berbeda-beda.

Subdivisi Asam Amino

Ada 20 asam amino utama yang membangun protein.
Masing-masingnya mengandung gugus fungsi yang unik
untuk kepentingan yang berbeda-beda.
Kepentingan tersebut meliputi : Besar, Ruang, Muatan
serta kapasitasnya untuk membentuk ikatan hidrogen, baik
secara hidrofilik/hidrofobik , dan reakatifitas kimia.
Asam Amino dapat bersifat hidrofobik dan hidrofilik,
tergantung kepada sifat kimia dari gugus R nya.

ASAM AMINO
1. Merupakan "building Blocks" tubuh kita. Selain
membangun sel baru dan memperbaiki jaringan
yang rusak, mereka juga membentuk antibodi
untuk melawan serangan bakteri & virus.
2. Bagian dari sistim enzim & hormonal.
3. Membangun nukleoprotein (DNA & RNA)
4. Membawa oksigen keseluruh tubuh dan
berpartisipasi dalam aktifitas otot. Protein yang
pecah pada proses pencernaan akan
menghasilkan 22 asam amino. Delapan
diantaranya adalah esensial dan lainnya nonesensial.

Zwitterion :
Asam amino akan bersifat sebagai
zwitterionik, bila gugus asam karboksilat
melepaskan proton, sedangkan gugus amino
menerima proton dalam keadaan serentak.

REAKSI PROTOLISIS ASAM AMINO DALAM LARUTANNYA

DAPAT DITULISKAN SBB :

H2N C COOH

+H N
3

C COO-

BENTUK ION DIPOLAR

(ION ZWITTER)

BENTUK MOLEKUL

dimana asam karboksilatnya dalam

keadaan berair terionisasi dan gugus
basanya (gugus amino) terprotonkan.
H
H3 N+ C C
H

O
O-

Optik Aktiv
Klasifikasi asam amino di bedakan dalam beberapa
kategori, berdasarkan sifat dari rantai sampingnya
( R ), yakni bila atom karbon yang tetrahedral
berikatan dengan unsur atau molekul yang
berbeda-beda ( kiral ).
Kemampuan molekul untuk berotasi memutar
bidang polarisasi cahaya ke kiri, L (levorotary)
atau ke kanan, D (dextrorotary) menyatakan sifat
optiknya dan juga stereokimianya.
Semua asam amino pada polipeptida adalah
dengan konfigurasi L.

Anggota yang paling sederhana dari

asam amino adalah glisin. Atom
karbon jenuhnya tidak tersubstitusi,
dengan demikian dia tidak optis

aktiv.

Substituen pada atom karbon alfa :

- Gugus alkil rantai lurus/bercabang
atau aromatik.
- Alkil amina/amina aromatik
- Alkil alkohol/alkohol aromatik.

- Tiol (belerang)

Substituen pada atom karbon alfa

tersebut diberi singkatan R (rantai
samping)
Rantai samping ada yang bersifat
Asam, basa dan netral.

PEMBAGIAN GOLONGAN
ASAM AMINO
Berdasarkan sifat kepolaran dari R:

R = NON POLAR
Asam amino
R = POLAR

Klasifikasi Asam Amino

Non-polar
Aliphatic : glycine, alanine, valine,
isoleucine, leucine
Aromatic : phenylalanine, tryptophan.
Cyclic : Proline

Polar
Sulfur-Containing : cysteine, methionine
Hydroxyl-Containing : serine, threonine
Aromatic : tyrosine
Acidic Amide : asparagine, glutamine

 Muatan asam amino (pada pH fisiologi)

Asam : aspartic acid, glutamic acid
Basa : histidine, lysine, arginine

20 Asam Amino

The genetic code

 The genetic code is the relationship between DNA

base sequences and the amino acid sequence in
proteins. The genetic code features include:
amino acids are encoded by three nucleotides
it is non-overlapping
it has no punctuation (alternatively, the stop
codons could be viewed as a "period" or "full
stop".)
it is degenerate.

Glisin: asam amino yang paling sederhana.

Dalam protein dengan coded (codon) :
GGU, GGC, GGA dan GGG.
Sifat : neorotransmiter antagonis.

Glisin adalah asam amino

untuk biosintesa : asam
nukleat, asam empedu,
porfirin, kreatin posfat dan
asam - asam amino lain.

Physiological function
The principal function of glycine is as a
precursor to proteins, such as its
periodically repeated role in the formation
of Collagen helix in conjunction with
Hydroxyproline. It is also a building block
to numerous natural products.

As a neurotransmitter
Glycine is an inhibitory neurotransmitter in
the central nervous system, especially in the
spinal cord, brainstem, and retina.

Glisin mengalami degradasi melalui tiga alur

1. Alur pertama : Umumnya terjadi pada hewan, yakni
meliputi katalisis oleh enzim
Glisin + tetrahidrofolat + NAD+ CO2 + NH4 + + N5,N10Metilen tetrahidrofolat + NADH + H +

2. Alur kedua : glisin didegradasi dalam dua tahap.

Tahap I merubah glisin menjadi serin dengan enzim
serin hidroksimetil transferase. Tahap II, Serin dirubah
menjadi piruvat melalui serin dehidratase.
3. Alur ketiga : glisin dirubah menjadi glioksilat dengan
bantuan D-asam amino oksidase. Glioksilat kemudian
dioksidasi oleh hepatik laktat dehidrogenase menjadi
oksalat dalam adanya NAD+

Alanin Asam amino yang banyak berguna

dalam protein. isomer L-nya adalah satu dari 20
asam amino yang proteinogenik. Codonnya adalah
GCU, GCC, GCA, dan GCG.

Alanin adalah asam amino

non-esensial yang terlibat
pada metabolisme triptofan
dan vitamin piridoksin.

Peranan alanin cukup penting

pada terapi terhadap manusia,
salah satunya adalah
kemampuannya menurunkan
kadar kolesterol dan virus HIV

beta-Alanin secara alami

terdapat sebagai beta pada asam
amino.
Formula: C3H7NO2

Arginin -

asam amino yang berguna pada sisi

aktif dari enzim.
Kacang-kacangan kaya akan asam amino arginin yang
penting untuk proses sintesis nitric oxide (NO).

NO dibutuhkan untuk mengalirkan darah ke seluruh organ tubuh.

Asam aspartat - intermediet

penting pada siklus asam sitrat.

Asam aspartat adalah satu dari

dua asam amino (lainnya adalah
asam glutamat) yang
mempunyai muatan negatif
yakni dari gugus karboksilat
pada rantai samping.

Asam aspartat adalah asam

amino non-esensial, dia ikut
berperan dalam metabolisme
pembuatan asam amino lain
dan secara biokimia dalam
siklus asam sitrat.

Secara biokimia yang

disintesa dari asam aspartat
adalah asparagin, arginin,
lisin, metionin, treonin,
isoleusin, dan beberapa
nukleotida.

Asparagin turunan amide dari

asam aspartat.

Sistein asam amino yang

mengandung tiol dan terlibat
pada sisi aktif
dan menentukan struktur
protein tersier.

Sistin produk oksidasi dari

sistein, yang mengikat protein
bersama- sama.

Asam glutamat asam

amino yang tidak bermuatan
ditemukan pada permukaan
protein.

Glutamin satu satunya asam

amino dengan dengan mudah
melakukan perlintasan antara
darah dan jaringan otak.

Histidin asam amino yang

dapat merespon biosintesa
histamin.

Prolin asam amino siklik

alipatik berguna pada sintesa
kolagen.

Hidroksiprolin - asam amino

penting yang berguna dalam
struktur protein seperti
kolagen.

Isoleusin asam amino hidropobik

yang berguna selama konstruksi
protein dan enzim.

Lisin asam amino esensial

dengan muatan positif pada
rantai samping alifatis.

Metionin asam amino esensial

yang membantu meberikan inisial
sintesa protein.

Fenilalanin asam amino

aromatik yang terdapat pada
protein.

Serin asam amino alkohol

ditemukan pada sisi aktif dari
serin protease.

Taurin adalah sisa produk

dari metabolisme sistein.
Taurin terkonyugasi pada
asam kolat membentuk
taurokolat, yaitu garam
empedu.

Garam empedu terbentuk dari asam

empedu yang berikatan dengan kation
seperti asam amino. Contoh glikocholat
dan taurocholat. (garam empedu adalah
zat semacam detergen yang dikeluarkan
dari kantong empedu (gallbladder) untuk
membantu mencernakan atau menyerap
lipid.

Treonin asam amino

alkohol yang terlibat dalam
metabolisme porfirin.

SUMBER
Makanan yang mengandung treonin
meliputi : keju, unggas, ikan, daging dan
biji-bijian.

Metabolisme
Treonin dimetabolis dalam dua cara:
Pertama : Dirubah menjadi piruvat melalui
treonin dehidrogenase. Bentuk antara pada
pathway ini mengalami tiolisis dengan CoA
untuk menghasilkan asetil-CoA dan glisin.

 Kedua : Pada manusia treonin dirubah

menjadi -ketobutirat menggunakan enzim
serin dehidratase dan selanjutnya
dimasukkan ke dalam pathway yang akan
menghasilkan suksinil-CoA.

Triptofan asam amino

aromatik berguna sewaktuwaktu pada protein.

Beberapa fakta tentang L-triptofan.

Singkatan
Kode satu huruf
Masa molekul
Kategori
pKa

: Trp.
: W,
: 204 daltons.
: hidropobik ; aromatik.
: tidak ada.

Tirosin asam amino

hidroksifenil yang berguna
untuk membangun
neurotransmiter dan hormon.

Valin asam amino

hidropobik alifatik yang
berguna untuk mengikat
protein secara bersama-sama.

Asam gama-Aminobutirat
asam amino hasil dekarboksilasi yang
membantu kita keluar dari rasa dingin.

Taurin asam amino yang mengandung

mercaptan terlibat secara biokimia pada
asam empedu.

Taurin adalah sisa produk dari metabolisme sistein. Taurin

terkonyugasi pada asam kolat membentuk taurokolat,
yaitu garam empedu.

Ornitin salah satu anggota dari

asam amino pada siklus urea.

 Sitrulin suatu asam amino yang

bekerja untuk menghilangkan racun dan
mengeliminasi amonia yang tidak
diinginkan.

 Karnitin - asam amino yang tidak

umum yang membawa asam lemak
kedalam mitokondria.

Struktur Kimia : L-Karnitin, Asetil-L-Karnitin dan Propionil L-Karnitin

KARNITIN (AsamBeta-hidroksi-gamatrimetil-aminobutirat)

DNA strand 1 berbeda dari DNA strand 2

pada lokasi pasangan basa tunggalnya(C/T
polimorfisme).

Aturan dari International Union of Pure and

Applied Chemistry (IUPAC) :

A = adenine; C = cytosine; G = guanine; T =

thymine; R = G A (purine); Y = T C
(pyrimidine); K = G T (keto); M = A C
(amino); S = G C (strong bonds); W = A T
(weak bonds); B = G T C (all but A); D = G
A T (all but C); H = A C T (all but G); V = G
C A (all but T); N = A G C T (any)

 The table shows the 64 codons and the

amino acid for each. The direction of
the mRNA is 5' to 3'. 2nd
baseUCAG1st

 UUU (Phe/F) Phenylalanine

UUC (Phe/F)Phenylalanine
UCU (Ser/S) Serine
UCC (Ser/S)Serine
UAU (Tyr/Y) Tyrosine
UAC (Tyr/Y)Tyrosine
UGU (Cys/C) Cysteine
UGC (Cys/C)Cysteine

UUA (Leu/L) Leucine

UCA (Ser/S) Serine
UAA Ochre (Stop)
UGA Opal (Stop)

UUG (Leu/L) Leucine

UCG (Ser/S) Serine
UAG Amber (Stop)
UGG (Trp/W) Tryptophan

 CUU (Leu/L) Leucine

CUC (Leu/L) Leucine
CCU (Pro/P) Proline
CCC (Pro/P)Proline
CAU (His/H) Histidine
CAC (His/H)Histidine
CGU (Arg/R) Arginine
CGC (Arg/R)Arginine

 CUA (Leu/L) Leucine

CUG (Leu/L) Leucine
CCA (Pro/P) Proline
CCG (Pro/P)Proline
CAA (Gln/Q) Glutamine
CAG (Gln/Q)Glutamine
CGA (Arg/R) Arginine
CGG (Arg/R)Arginine

 AUU (Ile/I) Isoleucine

AUC (Ile/I)Isoleucine
ACU (Thr/T) Threonine
ACC (Thr/T)Threonine
AAU (Asn/N) Asparagine
AAC (Asn/N)Asparagine
AGU (Ser/S) Serine
AGC (Ser/S) Serine

AUA (Ile/I) Isoleucine

ACA (Thr/T) Threonine
AAA (Lys/K) Lysine
AGA (Arg/R) Arginine

 AUG (Met/M) Methionine, Start[1]

ACG (Thr/T) Threonine
AAG (Lys/K) Lysine
AGG (Arg/R) Arginine

 GUU (Val/V) Valine

GUC (Val/V) Valine
GCU (Ala/A) Alanine
GCC (Ala/A) Alanine
GAU (Asp/D) Aspartic acid
GAC (Asp/D) Aspartic acid
GGU (Gly/G) Glycine
GGC (Gly/G) Glycine

 GUA (Val/V) Valine

GUG (Val/V) Valine
GCA (Ala/A)Alanine
GCG (Ala/A) Alanine
GAA (Glu/E) Glutamic acid
GAG (Glu/E) Glutamic acid
GGA (Gly/G) Glycine
GGG (Gly/G) Glycine