Reaksi Homogen

Disusun Oleh :
Muhammad Iqbal

(03091003-092)

Muhammad Fadli Rijal

(03091003-058)

Taufiq Akbar

(03091003-034)

Paling penting dalam sistem biologis adalah reaksi katalitik. Secara definisi,
katalis adalah zat yang mempengaruhi tingkat reaksi tanpa mengubah kesetimbangan
reaksi atau mengalami perubahan bentuk itu sendiri. Enzim, kompleks enzim, organel
sel dan keseluruhan sel-sel berperan sebagai katalitik, yang dapat hidup atau tidak
dapat hidup, tumbuh atau tidak tumbuh. Biocatalis didapat dari mikroba, tumbuhan
atau hewan. Dalam analisis teknik dari reaksi katalitik, perbedaan didapat antara
reaksi homogen dan heterogen. Sebuah reaksi dikatakan homogen jika suhu dan
semua konsentrasi dalam sistem sama. Kebanyakan fermentasi dan reaksi enzim
dilakukan didalam bejana campuran, termasuk dalam kategori ini. Sebaliknya, reaksi
heterogen berlangsung dengan adanya kehadiran dari konsentrasi atau suhu gradien.

11.1. Dasar Teori Reaksi.

Teori reaksi memiliki dua bagian dasar : termodinamika reaksi dan kinetika reaksi.
Reaksi termodinamika berkaitan dengan seberapa jauh reaksi dapat diproses, tidak
peduli seberapa cepat reaksi, itu tidak dapat melebihi titik kesetimbangan kimia. Di
sisi lain, kinetika reaksi berkaitan dengan tingkat proses laju reaksi.

11.1.1 Termodinamika Reaksi

Reaksi reversibel diwakili oleh berikut persamaan:
(

A, B, Y dan Z adalah jenis zat kimia, b, y dan z adalah koefisien stoikiometri.

Jika

komponen

yang

tersisa

dalam

sistem

tertutup

untuk

waktu yang tak terbatas, proses reaksi berlangsung sampai kesetimbangan

termodinamika

tercapai.

Komposisi

campuran

kesetimbangan

ditentukan

secara eksklusif oleh sifat termodinamika dari reaktan dan produk, yang bebas dari
eksekusi arah reaksi.
Konsentrasi kesetimbangan berhubungan dengan konstanta kesetimbangan, K.
Dari Persamaan (11.1), didapat :

Dimana

, dan

adalah konsentrasi kesetimbangan dari A, B, Y dan Z

berturut-turut.
Nilai K tergantung pada suhusebagai berikut:
(

Dimana

adalah perubahan energi bebas standar per mol A bereaksi, R adalah

konstanta gas ideal dan T adalah suhu mutlak.

adalah sama dengan perbedaan energi bebas standar dari pembentukn,

antara produk dan reaktan:

(

Energi bebas G berhubungan dengan entalpi H, S dan entropi dan suhu mutlak T,
sebagai berikut:
(

Oleh karena itu, dari Persamaan. (11.3) menjadi :

(

Dengan demikian, untuk reaksi eksotermis dengan

negatif, K menurun dengan

meningkatnya suhu. Untuk reaksi endotermik dan

positif, K meningkat dengan

suhu.

11.1.2 Hasil Reaksi

Sejauh mana reaktan diubah menjadi produk adalah dinyatakan sebagai hasil reaksi.
Secara umum, hasil adalah jumlah produk yang terbentuk atau akumulasi per jumlah
reaktan yang disediakan atau dikonsumsi. Ketika reaktan atau produk yang terlibat
dalam reaksi tambahan, hasil yang diamati mungkin berbeda dari hasil teori.
Analisis di atas mengarah ke dua definisi yang penting dari hasil untuk sistem reaksi:

)=

(11.9)

Ada jenis ketiga hasil yang dapat diaplikasikan dalam situasi tertentu.
Untuk

reaksi

menarik

dengan

untuk

konversi

menentukan

reaktan
jumlah

yang

tidak

produk

yang

lengkap,

mungkin

terbentuk

per

jumlah reaktan diberikan kepada reaksi daripada benar-benar dihabiskan.

11.1.3 Laju Reaksi

Reaksi umum ireversible:
(

Laju reaksi dapat ditentukan dengan laju konfersi senyawa A ; marilah kita
menggunakan simbol RA yang merupakan laju reaksi ke A. RA dengan satuan kg s-1.
Bagaimana kita mengukur laju reaksi? Untuk reaksi umum sistem, laju reaksi
berhubungan dengan laju perubahan massa di sistem dengan persamaan unsteadystate mass-balance.
Persamaan yang diturunkan dalam Bab 6:

Oleh karena itu, laju reaksi RA dapat ditentukan jika laju perubahan dalam massa
A,

dan laju aliran A masuk dan keluar dari sistem, dan . Dalam sistem

tertutup dimana = = 0, Persamaan. (11.13) menjadi:

(

dan laju reaksi diukur hanya dengan memonitor perubahan massa A dalam sistem.
Sebagian besar pengukuran laju reaksi dilakukan dalam sistem tertutup sehingga data

dapat dianalisis menurut persamaan. (11.14).

adalah negatif ketika A habis

bereaksi; karena itu tanda minus dalam Pers. (11.14) diperlukan untuk membuat RA
kuantitas positif. Laju reaksi kadang-kadang disebut kecepatan reaksi. Kecepatan
reaksi juga dapat diukur dari segi komponen B, Y atau Z. Dalam sistem tertutup:
(

dimana MB, MY dan Mz adalah massa dari B, Y dan Z masing-masing. Ketika melihat
laju reaksi, reaktan yang dipantau harus ditentukan. Karena RY dan RZ didasarkan
pada produk akumulasi, laju reaksi ini disebut tingkat produksi atau produktivitas.

Persamaan (11.14) dan (11.15) mendefinisikan laju reaksi dalam sistem tertutup.
Namun, laju reaksi dapat dinyatakan dengan menggunakan basis pengukuran yang
berbeda . Dalam rekayasa bioproses ada tiga cara yang berbeda untuk
mengekspresikan laju reaksi yang dapat diterapkan dalam situasi yang berbeda.
(i)

Laju total. Laju reaksi total didefinisikan dalam Persamaan (11.14) dan
(11.15) dan dinyatakan sebagai salah satu massa atau mol per satuan
waktu. Laju total berguna untuk menentukan output dari reaktor tertentu
atau produksi pabrik.

(ii)

Laju volumetrik. Karena massa total reaktan dikonversi dalam campuran

reaksi tergantung pada ukuran sistem, sering mudah untuk menentukan
laju reaksi sebagai tarif per unit volume.
Oleh karena itu, jika campuran reaksi dalam sistem tertutup memiliki
volume V :
(

dimana rA adalah laju volumetrik reaksi terhadap A. Ketika V adalah

konstan, Eq. (11.16) dapat ditulis:

dimana CA adalah konsentrasi A dalam satuan, misalnya kg m-3. Tarif

volumetrik sangat berguna untuk membandingkan kinerja reaktor ukuran
yang berbeda. Sebuah tujuan umum dalam mengoptimalkan proses reaksi
adalah memaksimalkan produktivitas volumetrik sehingga diinginkan total
tingkat produksi dapat dicapai dengan reactor ukuran minimum dan
karena itu biaya minimum.
(iii)

Laju Spesifik. Reaksi biologis melibatkan enzim dan katalis sel. Karena
total tingkat konversi tergantung pada jumlah katalis ini, kadang-kadang
berguna untuk menentukan laju reaksi sebagai tingkat per kuantitas enzim
atau sel yang terlibat dalam reaksi. Dalam sistem tertutup, khusus laju
reaksi dapat diukur sebagai berikut:
(

dimana rA adalah laju spesifik reaksi terhadap A, X adalah jumlah sel, E adalah
jumlah enzim dan

adalah laju perubahan massa A dalam sistem. Karena itu,

jika E pada Persamaan. (11.18) dinyatakan sebagai unit aktivitas enzim, laju spesifik
reaksi dalam proses kondisi dapat dilaporkan sebagai, misalnya kg (enzim Unit)-1 s-1.
Dalam sistem tertutup di mana volume campuran reaksi tetap konstan, alternative
ekspresi untuk laju reaksi spesifik adalah:
(

Dimana x adalah konsentrasi sel dan e adalah konsentrasi enzyme.

11.1.4 Kinetika Reaksi

Kinetika reaksi mengacu pada hubungan antara laju reaksi dan kondisi yang
mempengaruhi kecepatan reaksi, seperti reaktan konsentrasi dan suhu. Hubungan ini
adalah mudah dijelaskan menggunakan pernyataan kinetik atau persamaan kinetik.
Mengingat reaksi ireversibel umum Eq. (11.12). Sering tapi tidak selalu, laju

volumetrik reaksi ini dapat dinyatakan sebagai fungsi dari konsentrasi reaktan
menggunakan bentuk matematis sebagai berikut:
(

di mana k adalah konstanta laju atau koefisien laju reaksi.

11.1.5 Efek dari Temperatur Laju Reaksi

Suhu memiliki efek kinetik yang signifikan pada reaksi. Variasi laju konstan k
dengan suhu digambarkan dengan persamaan Arrhenius:

di mana k adalah konstanta laju, A adalah Konstanta Arrhenius dari frekensi factor, E
adalah energi aktivasi reaksi, R adalah konstan gas ideal, dan T adalah suhu mutlak.
Nilai dari R tercantum dalam Tabel 2.5 (hal. 20). Menurut persamaan Arrhenius ,
seperti kenaikan T, k meningkat secara eksponensial. Mengambil logaritma awal dari
kedua sisi persamaan. (11.21):
(

11.2. Perhitungan Laju Reaksi dari Data Eksperimen.

Sebagaimana diuraikan dalam Bagian 11.1.3, laju volumetrik reaksi dalam sistem
tertutup dapat ditemukan dengan mengukur tingkat perubahan massa reaktan, reaktan
yang disediakan adalah terlibat dalam hanya satu reaksi. Kebanyakan penelitian
kinetik dari reaksi biologi dilakukan dalam sistem tertutup dengan konstanta
volume campuran reaksi, karena itu, Eq. (11.17) dapat digunakan untuk mengevaluasi
laju reaksi volumetrik. Konsentrasi reaktan atau produk tertentu diukur sebagai fungsi
dari waktu. Untuk reaktan seperti A pada Persamaan. (11.12), hasilnya akan
mirip dengan yang ditunjukkan pada Gambar 11.1 (a); konsentrasi akan menurun
seiring waktu. Laju volumetrik reaksi sama dengan

, yang dapat dievaluasi

sebagai kemiringan dari kurva yang ditarik melalui titik data. Kemiringan kurva pada

Gambar 11.1 (a) berubah dengan waktu, laju reaksi adalah lebih besar pada awal
percobaan daripada di akhir.

11.2.1 Laju Rata-rata sama dengan metode area.

Teknik ini digunakan untuk menentukan laju didasarkan pada laju rata-rata bentuk
area sama yang digambarkan menggunakan data, untuk penyerapan oksigen dengan
pelumpuhan sel. Hasil dari pengukuran konsentrasi oksigen dalam sistem tertutup
sebagai fungsi waktu yang tercantum dalam dua kolom pertama dari Tabel 11.1.
i.

Nilai
Nilai

ii.

dan

pada setiap Interval waktu ditunjukkan pada Tabel 11.1.

adalah negatif karena CA menurun dari setiap interval.

Memperhitungkan tingkat penyerapan oksigen rata-rata,

untuk masing-

masing waktu interval.

iii.

Plot

di atas kertas grafik linear. Atas setiap interval waktu

garis horizontal ditarik untuk mewakili

untuk Interval, hal ini

ditunjukkan pada Gambar 11.2.

iv.

Menggambar kurva tipis untuk memotong garis horizontal seperti

cara

yang

daerah

yang

diarsir

di

atas

dan

di

bawah

kurva

adalah sama untuk setiap interval waktu. Kurva demikian dikembangkan

memberikan nilai-nilai

untuk semua titik dalam waktu. hasil untuk

pada waktu sampling dapat dibaca dari kurva dan ditabulasikan dalam

Tabel 11.1.

11.2.2 Metode Kemiringan Titik Tengah.

Dalam metode ini, data mentah yang diratakan dan nilai-nilai dari tabel
pada

interval.

Metode

kemiringan

titik

tengah

diilustrasikan

menggunakan data dari Tabel 11.1.

i.

Plot data mentah dan ratakan dengan tangan. Hal ini ditunjukkan pada
Gambar 11.4.

ii.

Tanda

putus-putus

pada

kurva

kurva

pada

waktu

interfal

harus dipilih sehingga jumlah interval kurang dari jumlah titik data yang
diukur.

iii.

Dalam metode kemiringan titik tengah, laju dihitung dari tengah

antara dua interval yang berdekatan dari ukuran

. Oleh karena itu,

penentuan tingkat pertama dibuat untuk t = 1 min.

iv.

Kemiringan atau tingkat ditentukan dengan menggunakan rumus:

[(

)]

[(

)]

10

11.3. Kinetika Reaksi Umum dari Sistem Biologi.

Kinetika dari kebanyakan reaksi biologi seperti orde nol, orde pertama atau
kombinasi dari Kinetika Michaelis Menten.

11.3.1 Kinetika Reaksi Orde nol.

Jika reaksi mematuhi kinetika orde-nol, laju reaksi bebas dari konsentrasi reaktan.
Lambang kinetiknya adalah:
(

dimana rA adalah laju volumetrik reaksi terhadap A dan ko adalah konstanta laju orde
nol, ko sebagaimana didefinisikan dalam Pers. (11.24) adalah volumetrik laju konstan
dengan satuan, misalnya kgmol m-3 s-1. Karena laju volumetrik dari reaksi katalitik
tergantung pada jumlah katalis yang hadir, ketika Eq. (11.24) digunakan untuk
mewakili laju reaksi sel atau enzim, nilai ko termasuk pengaruh konsentrasi katalis
serta tingkat tertentu reaksi.
Kita bisa menulis:
(

mana

adalah spesifik konstanta laju orde nol untuk reaksi enzim dan e adalah

konsentrasi enzim. Sejalan dengan itu, untuk reaksi sel,

adalah laju konstan orde

nol dan x adalah konsentrasi sel.

Dari Persamaan. (11.24), jika laju reaksi orde nol konstan dan sama dengan ko,
selama waktu reaksi. Karena tanda kinetik untuk reaksi orde nol relatif
sederhana,

daripada

membedakan

data

konsentrasi

lebih

mengintegrasikan Persamaan. (11.24) dengan

mudah

untuk

untuk mendapatkan

persamaan CA sebagai fungsi waktu. Data eksperimental kemudian dapat diperiksa

secara langsung terhadap persamaan terintegrasi. Mengintegrasikan Eq. (11.24)
dengan kondisi awal CA = CAO pada t = 0 memberikan:

11

11.3.2 Kinetika Reaksi Orde Pertama.

Jika reaksi mematuhi kinetika orde pertama, hubungan antara laju reaksi dan
konsentrasi reaktan adalah sebagai berikut :
(

dimana rA adalah laju volumetrik reaksi dan k1 adalah konstanta orde pertama dengan
dimensi T-1. Seperti konstanta orde nol dari bagian sebelumnya, nilai k1 tergantung
pada konsentrasi katalis.
Di bawah ini kondisi

Untuk menentukan apakah reaksi berikut adalah

kinetika orde pertama, pertama-tama kita mengintegrasikan persamaan (11.27)

dengan

, dan kemudian memeriksa konsentrasi data diukur terhadap

persamaan yang dihasilkan. Memisahkan variabel dan mengintegrasikan Eq. (11.27)

dengan kondisi awal CA = CA0 pada t = 0, memberikan :
(

Mengambil logaritma awal dari kedua sisi :

(

Oleh karena itu, untuk reaksi orde pertama, plot Di CA terhadap waktu
memberikan garis lurus dengan kemiringan k1.

11.3.3 Kinetika Michelin - Menten.

Kinetika reaksi enzim yang paling cukup terwakili oleh persamaan MichaelisMenten:
(

dimana rA adalah laju volumetrik reaksi, CA adalah konsentrasi reaktan A, vmax

adalah laju maksimum reaksi pada konsentrasi reaktan yang tak terbatas, dan Km
adalah konstanta Michaelis untuk reaktan A. vmax memiliki dimensi yang sama seperti
rA, Km memiliki dimensi yang sama seperti CA. Unit Khas untuk vmax adalah kgmol m-

12

s-1 ; unit khas untuk Km adalah kgmol m-3. Sebagai didefinisikan dalam Pers.

(11,30), vmax adalah laju volumetrik sebanding dengan jumlah enzim yang ada aktif.
konstanta Michaelis Km adalah sama dengan konsentrasi reaktan di mana rA = vmax /2.
Nilai Km untuk beberapa sistem enzim-substrat tercantum dalam Tabel 11.3. K m dan
sifat enzim lain tergantung pada sumber enzim. Jika kita mengadopsi simbol
konvensional untuk reaksi biologis dan memanggil reaktan A substrat, pers. (11,30)
dapat ditulis dalam bentuk :
(

dimana v adalah laju volumetrik reaksi dan s adalah substrat

konsentrasi. Cukuplah untuk mengatakan di sini bahwa urutan reaksi sederhana yang
menyumbang untuk sifat kinetik banyak enzim adalah:

di mana E adalah enzim, S adalah substrat dan P adalah produk. ES adalah kompleks
enzim-substrat. Pengikatan substrat untuk enzim pada langkah pertama dianggap
reversibel dengan reaksi ke depan konstan k1 dan sebaliknya reaksi k-l konstan.
Penguraian dari kompleks enzim-substrat untuk memberikan produk adalah
ireversibel reaksi dengan laju konstan k2 ; k

dikenal sebagai turnover number.

Analisis urutan reaksi ini menghasilkan persamaan :

(

dimana ea adalah konsentrasi enzim aktif. Seperti yang diharapkan dalam

reaksi katalitik, enzim E pulih pada akhir reaksi.

13

Sebuah fitur penting dari Michaelis-Menten kinetika adalah bahwa katalis menjadi
jenuh pada konsentrasi substrat tinggi. Gambar 11.5 menunjukkan bentuk Pers.
(11.31); laju reaksi v tidak meningkat tanpa batas dengan konsentrasi substrat tapi
mendekati batas, vmax. Pada konsentrasi substrat tinggi s >> Km, Km dalam penyebut
dari persamaan. (11.31) adalah diabaikan kecil dibandingkan dengan s sehingga kita
dapat menulis:
(

Atau :
(

Oleh karena itu, pada konsentrasi substrat tinggi, laju reaksi mendekati nilai
independen konstan konsentrasi substrat; dalam rentang konsentrasi ini, reaksi pada
dasarnya nol terhadap substrat. Di sisi lain, konsentrasi substrat rendah s << Km, nilai
dalam penyebut Pers. (11.31) diabaikan dibandingkan dengan Km, dan Eq. (11.31)
dapat disederhanakan:

11.3.4 Efek dari Kondisi Laju Reaksi Enzime.

Laju reaksi enzim dipengaruhi oleh kondisi lain selain konsentrasi substrat, seperti
suhu dan pH. Untuk enzim dengan tingkat-mengendalikan langkah tunggal, efek suhu
digambarkan cukup baik menggunakan Arrhenius ekspresi pers. (11.21) dengan vmax

14

diganti untuk k. sebuah contoh yang menunjukkan hubungan antara temperatur dan
tingkat sukrosa inversi oleh ragi invertase diberikan pada Gambar 11.6. Energi
aktivasi untuk urutan reaksi enzim 40-80 kJ mo-1 [5], sebagai panduan, ini berarti
bahwa 10oC kenaikan suhu antara 20 oC dan 30 oC akan meningkatkan laju reaksi
dengan faktor 2-3.

11.4. Menentukan konstanta kinetika enzyme dari data batch.

Untuk sepenuhnya menentukan kinetika reaksi Michaelis-Menten, dua laju konstanta,
vmax dan Km , harus dievaluasi. Memperkirakan parameter kinetik untuk reaksi
Michaelis

Menten-

tidak

sesederhana

untuk

nol

dan

orde

pertama

reaksi. Beberapa metode grafis yang tersedia, sayangnya beberapa tidak memberikan
15

hasil yang akurat. Langkah pertama dalam analisis kinetik reaksi enzim adalah untuk
memperoleh data untuk laju reaksi v sebagai fungsi konsentrasi dari substrate s. Laju
reaksi dapat ditentukan dari data konsentrasi batch seperti yang dijelaskan dalam
Bagian 11.2.

11.4.1 Plot Michelis - Menten.

Prosedur sederhana ini melibatkan (v, s) nilai-nilai secara langsung. Secara lansung
ditunjukkan pada Gambar 11.5. vmax dan Km dapat diperkirakan dari grafik , vmax
adalah laju s

dan Km adalah nilai dari s pada v = vmax/2.

11.4.2 Plot Lineweaver Burk.

Metode ini menggunakan prosedur linearisasi untuk memberikan plot garis lurus a
yang mana vmax dan Km dapat ditentukan. manbalikkan pers. (11.31) memberikan:
(

sehingga plot dari

harus memberikan garis lurus dengan slope

Double-timbal balik Plot ini dikenal sebagai plot

Lineweaver-Burk, dan sering ditemukan dalam literatur tentang kinetika enzim.

11.4.3 Plot Eadie - Hofstee.

Jika Pers (11.37) dikalikan dengan :
(

Dan menyusun kembali, persamaan Michaelin-Menten diperoleh :

(

Menurut pers. (11.38), plot dari v/s vs v memberikan garis lurus dengan slope

, ini disebut Plot Eadie-Hofitee. Seperti plot

16

Lineweaver-Burk, yang Eadie-Hofstee linearisasi mendistorsi kesalahan dalam data

sehingga metode telah mengurangi akurasi.

11.4.4 Plot Langmuir.

Mengalikan pers. (11,37) dengan s menghasilkan bentuk linear dari persamaan
Michaelis-Menten menurut Langmuir:
(

Oleh karena itu, plot Langmuir s/v dibandingkan s harus memberikan garis lurus
dengan

Linearisasi data untuk plot Langmuir

meminimalkan distorsi dalam percobaan error. Oleh karena itu, penggunaannya untuk
evaluasi vmax dan Km dianjurkan.
11.4.5 Plot Direct Linear.
Sebuah metode yang berbeda untuk merencanakan data kinetik enzim telah diusulkan
oleh Eisenthal dan Cornish-Bowden. Untuk setiap pengamatan, laju reaksi v diplot
pada sumbu vertikal terhadap s pada sumbu horisontal negatif. Hal ini ditunjukkan
pada Gambar 11.9 untuk empat pasang (v, s) data. Sebuah garis lurus kemudian
ditarik untuk bergabung sesuai (-s, v) poin. Karena ketiadaan kesalahan
eksperimental, baris untuk setiap (-s, v) pasangan berpotongan di titik unik, (Km,
vmax). Ketika data real yang mengandung kesalahan yang diplot, titik persimpangan
diperoleh. Setiap persimpangan memberikan satu perkiraan vmax dan Km, median atau
tengah vmax dan nilai-nilai Km diambil sebagai parameter kinetik untuk reaksi.

11.5. Kinetika Deaktifasi Enzim.

Enzim adalah molekul protein yg berbentuk komplek yg dapat tidak stabil secara
relatife

oleh lemahnya

gaya. Di dalam

rangkaian

reaksi

katalis-enzime,

17

menonaktifkan enzim terjadi pada laju dimana bergantung pada struktur dari enzim
dan kondisi reaksi.

Di dalam contoh sederhana menonaktifkan enzim, Enzim Aktif Ea mengalami

perubahan yang tidak dapat dirubah untuk menonaktif Ei.
(

Laju dari menonaktif umumnya dipertimbangkan dari orde pertama di dalam

konsentrasi enzim aktif :
(

Dimana rd adalah laju volumetric Deaktifasi, ea adalah konsentrasi aktif enzim dan kd
adalah konstanta laju deaktifasi.
Di dalam sistim tertutup dimana deaktifasi enzim hanya mempengaruhi proses,
dimana konsentrasi dari aktif enzim :
(

Penggabungan dari pers (11.42) memberikan bentuk dari konsentrasi enzim terhadap
fungsi waktu :
(

Dimana eao adalah konsentrasi dari aktif enzim pada waktu nol. Menurut pers (11.43),
konsentrasi dari enzim aktif berkurang dengan adanya waktu, laju terbesar dari
deaktifasi enzim terjadi pada nilai ea tertinggi.

18

Kita juga bias menilai fariasi dari vmax terhadap waktu dengan mensubstitusi pers
(11.33) ditandai oleh ea dari pers (11.43):
(

Dimana vmax0 adalah inisial nilai dari vmax sebelum deaktifasi terjadi. Substitusikan
dalam persamaan (11.43), mengambil logaritma dan menyusun kembali

hasil, diikuti dengan persamaan :

(

Dimana th adalah enzyme half-line.

11.6. Hasil didalam Pengembangbiakkan Sel.

Hasil menjelaskan frequensi dan pentingnya partikular menggunakan yield
coefficients dari yield factor.
Hasil dari koefisien metabolisme : hasil biomassa YXS, Produk hasil YPS, dan
berhubungan dengan hasil bagi RQ, dijelaskan didalam bab 4. Ketentuan dari
koefisien hasil secara umum, diikuti :
(

Dimana YFG adalah factor yield, F dan G adalah bahan involved dalam metabolisme.
adalah massa atau mol dari produk F dan

adalah massa atau mol dari G. Tanda

nagatif diperlukan didalam pers (11.47) karena

untuk bahan adalah bernilai

negative ; hasil dari kalkulasi dalam jumlah banyak bernilai positif.

19

11.6.1 Overall and Instantaneous Yields.

Hasil dapat merubah selama perkembang biakan, dan kadang-kadang keperluan untuk
menilai instantaneous yield pada partikular ujung pada waktu. Untuk system
tertutup, folume konstan reactor yang mana reaksi antara F dan G hanya involving
reaksi pada setiap komponen, jika rF dan rG adalah laju folumetrik dari produksi
pemakaian F dan G berturut-turut, seketika itu juga reaksi dapat diikuti dengan :

Sebagai contoh, YXS pada pertikula instant

20

21

22

23