Anda di halaman 1dari 13

ENZIM

Sejarah Penelitian Enzim


Beberapa bentuk katalisis terjadi di dalam system biologi pertama kali ditemukan pada awal tahun 1800 dari
penelitian mengenai pencernaan daging oleh sekresi lambung dan perubahan pati menjadi gula oleh air liur
Tahun 1850, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi gula alkohol oleh ragi dikatalisis oleh
fermen yang kemudian dinamakan enzim (di dalam ragi) tidak dapat dipisahkan dari struktur sel ragi hidup
Tahun 1897, Eduard Buchner berhasil mengestrak serangkaian enzim yang mengkatalisis fermentasi gula
menjadi alcohol membuktikan bahwa enzim tetap dapat berfungsi jika dipindahkan dari struktur sel
hidup.
Awal abad 20, Emil Fischer melakukan penelitian sistematik pertama mengenai spesifisitas enzim
Tahun 1926, James Summer mengisolasi enzim dalam bentuk Kristal, enzim ini adalah urease yang
diperoleh dari ekstrak kacang. Summer menemukan bahwa Kristal urease keseluruhannya dari protein
ditentang oleh Richard Willstatter yang menekankan bahwa enzim adalah senyawa dengan bobot molekul
yang rendah dan protein yang ditemukan pada Kristal urease adalah pencemar
Tahun 1930, John Northrop juga mengkristalkan pepsin dan tripsin dan menemukan keduanya adalah
protein sehingga enzim merupakan protein dapat diterima secara luas

Karakteristik Enzim
Enzim memperlihatkan semua sifat protein
Semua enzim murni yang telah diamati saat ini merupakan protein
Aktivitas katalitiknya bergantung pada integritas strukturnya sebagai protein
Jika enzim dididihkan dengan asam kuat atau diinkubasi dengan tripsin (perlakuan untuk memotong rantai
polipeptidanya) aktivitas katalitiknya akan rusak
Jika mengubah berlipatnya rantai protein yang khas oleh pemanasan atau pada pH tertentu yang
menyimpang aktivitas katalitiknya juga akan hilang
Jadi struktur primer, sekunder, dan tertier protein enzim penting bagi aktivitas katalitiknya
Enzim memiliki ukuran yang sangat besar jika dibandingkan dengan substrat atau gugus fungsional
targetnya
beberapa enzim hanya terdiri dari dari polipeptida dan tidak mengandung gugus kimiawi selain residu asam
amino cth: ribonuklease pancreas
Beberapa enzim juga memerlukan tambahan komponen kimia bagi aktivitasnya: komponen ini disebut
kofaktor. Kofaktor mungkin suatu molekul anorganik seperti ion Fe2+, Mn2+, atau Zn2+ atau suatu molekul
organik kompleks yang disebut koenzim
Pada beberapa enzim, koenzim atau ion logam terikat lemah atau dalam waktu sementara apabila terikat
kuat/permanen maka disebut gugus prostetik
enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis, bersama-sama dengan koenzim atau gugus
logamnya disebut holoenzim
Koenzim dan ion logam bersifat stabil pada saat pemanasan, sedangkan bagian protein enzim yang
terdenaturasi disebut apoenzim

Beberapa unsur anorganik esensial yang


bertindak sebagai kofaktor pada enzim
Fe2+ atau
Fe3+

Koenzim yang berfungsi sebagai pembawa


sementara atom spesifik atau gugus fungsional

Oksidase sitokrom, Katalase,


Peroksidase

Senyawa yang
dipindahkan

Koenzim

Cu2+

Oksidase sitokrom

Zn3+

Polimerase
DNA,
Anhidrase Flavin adenin dinukleotida
karbonik, Dehidrogenase alkohol

Mg2+

Heksokinase, 6-Fosfatase glukosa

Nikotinamida
dinukleotida

Mn2+

Arginase

Koenzim A

K+

Tiamin pirofosfat

Aldehida
Atom hidrogen

adenin Ion hidrida (H-)

Kinase piruvat, (juga memerlukan Piridoksal fosfat


Mg2+)

Gugus asil
Gugus amino

Ni2+

Urease

5-Deoksiadenosilkobalamin Atom H dan gugus


(KoenzimB12)
alkil

Mo

Reduktase nitrat

Biositin

CO2

Se

Peroksidase glutation

Tetrahidrofolat

Gugus
lainnya

satu-karbon

Penggolongan Enzim
No

Kelas

Jenis Reaksi yang Dikatalisis

Oksidoreduktase

Pemindahan electron

Transferase

Reaksi pemindahan gugus fungsionil

Hidrolase

Reaksi hidrolisis (pemindahan gugus fungsional ke air)

Liase

Penambahan gugus ke ikatan ganda atau sebaliknya

Isomerase

Pemindahan gugus di dalam molekul, menghasilkan bentuk isomer

Ligase

Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N oleh reaksi kondensasi yang
berkaitan dengan penguraian ATP

Banyak enzim yang telah dinamakan dengan menambahkan akhiran ase kepada nama substratnya
Contoh: urease mengkatalisis hidrolisis urea, arginase mengkatalisis hidrolisis arginine
Beberapa enzim tidak menerangkan substratnya seperti pepsin dan tripsin
Penggolongan enzim secara sistematis telah dikemukakan oleh persetujuan internasional
Sistem ini menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas utama, masing-masing dengan subkelas
berdasarkan atas jenis reaksi yang dikatalisis
Contoh: fosfotransferase ATP:glukosa yang menunjukkan bahwa enzim ini mengkatalisa pemindahan gugus
fosfat dari ATP ke glukosa
Penggolongan dari enzim fosfotransferase ATP:glukosa adalah 2.7.1.1.
2 menunjukkan nama kelas (transferase)
7 bagi subkelas (fosfotransferase)
1 bagi sub-subkelas fosfotransferase dengan gugus hidroksil sebagai penerima
1 bagi D-glukosa sebagai penerima gugus fosfat

Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Kerja Enzim


1. Konsentrasi substrat
Kecepatan sebanding dengan konsentrasi substrat. Jumlah substrat 2 kali lipat
maka kecepatannya 2 kali lipat sampai waktu tertentu dengan catatan
konsentrasi enzim tetap konstan.

2. Konsentrasi Enzim
Bila jumlah enzim dalam satu reaksi menjadi dua kali lipat maka
jumlah substrat yang diubah menjadi produk (hasil) adalah dua kali lipat juga.
Kompleks enzim substrat
Aktivitas enzim tidak meningkat lagi pada konsentrasi substrat tertentu.
Brown (1902) menduga bahwa enzim di dalam mengikat molekul substrat mempunyai kemampuan terbatas
yaitu menjadi jenuh.
Michaelis Menten mengusulkan suatu persamaan yang didasarkan kepada asumsi sehingga memungkinkan
diadakannya pengujian hipotesis.
Salah satu asumsinya yaitu:
E

ES E + P

enzim + substrat Enzim substrat Enzim + Produk


Namun tidak semua reaksi enzim dapat dirumuskan seperti di atas.
Pada beberapa peristiwa sering terdapat lebih dari satu kompleks ES (Enzim Substrat).
Skema yang paling umum dituliskan sebagai berikut:
E + S ES ES EP E + P

Dimana :
ES adalah bahan antara yang tidak stabil,
ES merupakan kompleks substrat yang diaktivasi, dan
EP merupakan kompleks Enzim Produk (hasil).
3. Pengaruh pH

pH ekstrim dapat mengakibatkan enzim mengalami denaturasi.

Perubahan pH yang tidak ekstrim mempengaruhi enzim secara temporer.

Setiap enzim mempunyai pH tertentu dimana enzim memiliki aktivitas maksimum pH optimum
pH optimum

Pepsin

1,5

Tripsin

7,7

Katalase

7,6

Arginase

9,7

Fumarase

7,8

Ribunuklease

7,8

pH
Narrow pH optima

Rate of Reaction

Enzim

Disrupt Ionic
bonds - Structure
Effect charged
residues
at
active
site

1 2 3 4 5 6 7 8 9

4. Pengaruh Suhu

Suhu dapat meningkatkan aktivitas enzim, sampai pada batas tertentu

Di atas batas tersebut, enzim akan terdenaturasi dan kehilangan aktifitasnya

4. Temperature
o

5- 40 C
Increase in
Activity

<5 C inactive

Rate of Reaction

40 C - denatures

10

20

30

40

50

60

Effect of heat on enzyme activty

Denaturing the protein


ACTIVE SITE CHANGES SHAPE
SO SUBSTRATE NO LONGER FITS

Even if temperature lowered enzyme cant regain its correct shape


Energi Aktivasi Enzim

Setiap molekul mempunyai energi yang dapat berubah setiap waktu.

Peningkatan energi individu akan membawa molekul tersebut menjadi


bentuk reaktif tahap transisi
Energi aktivasi suatu reaksi : jumlah energi dalam kalori yang
diperlukan untuk membawa semua molekul pada 1 mol senyawa pada suhu
tertentu menuju tingkat transisi pada puncak batas energi
Pada tahap transisi, terdapat peluang yang sama bagi tiap molekul
untuk bereaksi, membentuk produk, atau kembali ke pool yang tidak reaktif

Apabila sebagian besar molekul berada dalam kondisi transisi maka reaksi akan berlangsung cepat.
Apabila hanya sebagian kecil saja, reaksi berlangsung lambat

Ada 2 cara mempercepat reaksi :

Meningkatkan suhu

Penambahan katalisator

Enzim (katalisator) mempercepat reaksi dengan cara menurunkan batas penghalang energi

Molekul yang membentuk kompleks dengan enzim akan mempunyai energi aktivasi yang lebih rendah
dibanding dengan yang tidak membentuk kompleks

Hubungan Enzim dengan Substrat


Beberapa enzim memiliki spesifitas hampir absolut
terhadap substrat tertentu
Contoh : aspartase, enzim yang mengkatalisa
perubahan ikatan ganda asam fumarat membentuk L-aspartat
Enzim lain memiliki spesifitas yang lebih luas bekerja
pada berbagai senyawa yang memiliki ciri struktural yang
serupa
Contoh : khimotripsin, mengkatalisa hidrolisis berbagai
polipeptida, tetapi hanya memotong ikatan peptida dengan
gugus karbonil yang berasal dari fenilalanin, tirosin, atau
triptofan
Agar substrat dapat dikenali oleh enzim, maka substrat harus memiliki :
Ikatan kimiawi spesifik yang dapat diserang oleh enzim, dan
Beberapa gugus fungsional lain (gugus pengikat), yang berikatan dengan enzim dan mengarahkan
molekul substrat dengan tepat pada sisi aktif enzim
Penghambat Enzim (Inhibitor)

Inhibitor adalah bahan kimia yang mengurangi rata-rata reaksi enzim

Spesifik dan bekerja pada konsentrasi rendah

Memblok kerja enzim tapi biasanya tidak merusak enzim

Banyak obat dan racun merupakan inhibitor

Cara Kerja Inhibitor


1. Irreversible inhibitors: bergabung dengan kelompok asam amino di active site, tidak dapat balik
Examples: nerve gases and pesticides, containing organophosphorus, combine with serine residues in the
enzyme acetylcholine esterase
2. Reversible inhibitors:
Competitive
Non Competitive

KARBOHIDRAT

Karbohidrat adalah polihidroksi dari aldehida dan keton atau senyawa yang menghasilkan senyawasenyawa ini apabila dihidrolisa

Nama karbohidrat berasal dari rumus empiris kebanyakan senyawa ini yaitu karbon hidrat dengan
nisbah C:H:O adalah 1:2:1

Contoh rumus empiris D-Glukosa adalah C6H12O6

Walaupun sebagian besar karbohidrat memiliki rumus umum (CH2O)n beberapa mengandung nitrogen,
fosfor atau sulfur

PENGELOMPOKAN KARBOHIDRAT
1.

MONOSAKARIDA
Monosakarida atau gula sederhana terdiri atas satu unit polihidroksi aldehida atau keton
Monosakarida yang paling banyak dijumpai adalah D-Glukosa-6-C
Sifat monosakarida antara lain tidak berwarna, merupakan Kristal padat yang yang larut air dan tidak
larut pada pelarut nonpolar, kebanyakan mempunyai rasa manis.
Terdapat dua golongan monosakarida: Aldosa dan Ketosa
C khiral

Monosakarida yang memiliki 4, 5, 6, dan 7 atom karbon pada kerangkanya berturut-turut disebut
tetrosa, pentose, heksosa, dan heptota
Masing-masing terbagi ke dalam dua kelompok ketosa atau aldose
Golongan heksosa, yang mencakup aldoheksosa D-Glukosa dan ketoheksosa D-fruktosa adalah
monosakarida yang banyak dijumpai di alam
Golongan aldopentosa D-ribose dan 2-deoksi-D-ribosa adalah komponen asam nukleat
Semua monosakarida, kecuali dihidroksiaseton mengandung satu atau lebih atom karbon asimetri atau
khiral bersifat optik aktif
Monosakarida dengan lima atau
lebih
atom
karbon
pada
Terdapat
empat atom Ckerangkanya
biasanya
dalam
khiral pada
larutan terdapat sebagai struktur
molekul
siklik atau lingkaran
tersebut

Rumus proyeksi Haworth biasanya digunakan untuk mempelihatkan


cincin dalam bidang datar.
Pada sebagian besar gula, cincin berada dalam konformasi kursi (chair)
atau kapal (boat).
Konformasi 3 dimensi spesifik gula 6C penting dalam menentukan
sifat biologi dan fungsi beberapa polisakarida
2. DISAKARIDA
Disakarida terdiri dari 2 monosakarida yang
berikatan secara kovalen atau disebut juga
ikatan glikosida.
Ikatan ini terbentuk jika gugus karboksil pada
satu gula bereaksi dengan karbon anomer pada

gula kedua.
Ikatan glikosida segera terhidrolisa oleh asam tetapi tahan terhadap basa
Disakarida yang banyak terdapat di alam : sukrosa, laktosa, dan maltosa

Maltosa adalah disakarida paling sederhana, karena hanya terdiri dari 2 glukosa.
Laktosa adalah disakarida yang terdapat pada susu, terdiri dari D-galaktosa dan D-glukosa
Sukrosa adalah gula tebu, terdiri dari fruktosa dan glukosa. Sukrosa banyak dibentuk oleh tanaman
tetapi tidak oleh hewan tingkat tinggi
Sukrosa merupakan disakarida yang paling manis diantara ketiga jenis disakarida yang umum dijumpai
Gula

Kemanisan
Relatif

Sukrosa

100

Glukosa

70

Fruktosa

170

Maltosa

30

Laktosa

16

Sakarin

40,000

Pati dari jagung


dihidrolisa
untuk
mendapatkan
Dglukosa
kemudian
dikatalisis
dengan
menggunakan enzim
glukosa
isomerase
menghasilkan
Dfruktosa

3. POLISAKARIDA
Sebagian besar karbohidrat di alam ada dalam bentuk polisakarida dengan BM yang tinggi.
Beberapa polisakarida merupakan bentuk penyimpan monosakarida sedangkan yang lainnya mempunyai
fungsi struktural dalam dinding sel
Terdapat 2 jenis polisakarida :
a. Homopolisakarida : pati, merupakan rangkaian D-glukosa
b. Heteropolisakarida : asam hialuronal (pada jaringan pengikat)
Pati : a) Banyak terdapat dalam ubi-ubian dan biji-bijian
b) Pati mengandung 2 jenis polimer glukosa : -amilosa dan
amilopektin.
c) -amilosa merupakan rantai panjang yang tidak bercabang,
digabungkan oleh ikatan (14)
d) Amilopektin memiliki struktur bercabang pada titik
(16), tetapi rantainya dihubungkan oleh ikatan (14).
Glikogen : a) Merupakan sumber polisakarida utama pada sel hewan
b) Merupakan polisakarida bercabang dari D-glukosa dalam ikatan (14), dengan percabangan
yang lebih banyak dan lebih kompak.
c) Ikatan percabangannya adalah (16)
POLISAKARIDA STRUKTURAL: SELULOSA
Selulosa adalah senyawa seperti serabut, liat, tidak larut
dalam air, dan ditemukan dalam dinding sel tumbuhan.
Selulosa merupakan homopolisakarida linier yang tidak
bercabang, terdiri dari 10.000 atau lebih unit D-glukosa yang
dihubungkan oleh ikatan glikosida 14, yang berada dalam

konfigurasi .

Perbedaan konformasi dan akan menimbulkan perbedaan struktur polimer kedua bahan tersebut.

Ikatan (14) pada rantai selulosa membentuk konformasi melebar dan mengalami pengelompokkan
antar-sisi serat tidak larut
LIPID
A
C
E
T
A
T
E
M
A
L
O
N
A
T
E

Before the acetyl and malonyl radicals can


react, they must be transferred from CoA
esters to Acyl Carrier Protein (ACP)
The enzymes catalyzing the
transfers are (ACP) acetyl
transferase and (ACP) malonyl
transferase
Each enzyme is specific to a small
number of substrates and the acetyl
transferase will not accept malonyl
CoA as substrate and vice versa

3-oxoacyl ACP synthase

Palmitic acid (16:0)

Enoyl ACP reductase

Fatty acid synthetase complex

FATTY ACID BIOSYNTHESIS

Stearic acid (18:0)

Oleic acid (18:1)

Fatty Acids in Plants


fatty acids occurring in plants can be divided into major, minor, and unusual compounds
The major and minor acids are ubiquitous and rare classed according to their concentrations
Most minor acids only occurring in trace amounts
fatty acids with an odd number of carbon atoms are rare and margaric acid should, perhaps, be included
with the unusual compounds
Major Fatty Acids
Acid

Symbol

Moleculer Structure

lauric

12:0

CH3(CH2)10COOH

myristic

14:0

CH3(CH2)12COOH

Palmitic

16:0

CH3(CH2)14COOH

stearic

18:0

CH3(CH2)16COOH

oleic

18:1(9c)

CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH

linoleic

18:2(9c, 12c)

CH3(CH2)3(CH2CH=CH)2(CH2)7COOH

linolenic

18:3(9c, 12c, 15c)

CH3(CH2CH=CH)3(CH2)7COOH

Minor Fatty Acids


Acid

Symbol

Moleculer
Structure

caproic

6:0

CH3(CH2)4COOH

caprylic

8:0

CH3(CH2)6COOH

capric

10:0

CH3(CH2)8COOH

margaric

17:0

CH3(CH2)15COOH

ASAM NUKLEAT
Pendahuluan
Asam nukleat menjadi subjek penelitian biokimia sejak pertama kali diisolasi dari inti sel sekitar 100 thn yang
lalu
Asam nukleat berada di setiap sel hidup
Asam nukleat berfungsi sebagai tempat penyimpanan dan mentransmisikan informasi genetik
Asam nukleat, seperti halnya protein merupakan biopolymer yang memiliki bobot molekul yang tinggi
Ada dua jenis asam nukleat yaitu:
1. DNA (Deoxyribonucleic acid)
2. RNA (Ribonucleic acid)

Struktur dasar dari asam nukleat antara lain:


1. Grup Fosfat
2. Residu Gula
3. Basa Nitrogen (Purin dan Pirimidin)

Gula Ribosa

Gula pada asam nukleat adalah ribosa

351
5
3
Perhatikan
2 1penomoran atom karbonnya

4
Ribosa (-D-furanosa)
adalah gula pentose (jumlah karbon

Dalam penulisan nomornya diberi tanda prime () untuk m


2

Ikatan gula ribosa dengan basa nitrogen pada atom carbon nomor 1
Ikatan gula ribosa dengan gugus fosfat (pada atom karbon nomor 5)

Gugus
hidroksil
pada
atomkarbon
nomor
2 nomor 1 dari gula ribosa atau deok
Basa nitrogen
berikatan
dengan
ikatan
pada atom
karbon

Gugus Fosfat

Nukleosida

Basa
adenine
guanine
uracil
cytosine
thymine
Nukleotida

Ribonukleosida
adenosine
guanosine
uridine
cytidine
Thymine ribonucleoside

Deoksiribonukleosida
2-deoxyadenosine
2-deoxyguanosine
2-deoxyuridine
2-deoxycytidine
2-deoxythymidine

Nukleotida adalah ester asam fosfat dari nukleosida, dengan fosfat pada posisi C-5.
Nukleotida dengan fosforilasi pada posisi lain telah diketahui tetapi bukan merupakan komponen dari asam
nukleat
Nukleotida yang mengandung deoksiribosa disebut deoksiribonukleotida sedangkan yang mengandung
ribose disebut ribonukleotida
Basa
adenine
guanine
uracil
cytosine
thymine

Ribonukleotida
Asam Adenilat, AMP
Asam Guanilat, GMP
Asam Uridilat, UMP
Asam Citidilat, CMP
Asam Timidilat, TMP

Deoksiribonukleotida
Asam deoksiadenilate, dAMP.
Asam deoksiguanilate, dGMP
Asam deoksiuridilate, dUMP
Asam deoksicitidilate, dCMP
Asam deoksitimidilate, dTMP.

Ribonukleotida Utama
Keragaman
Fosfat

Hidrolisis

1
2

RNA

oleh

enzim

Deoksiribonukl
eotida Utama

3
K
e

Polinukleotida

Ikatan

Asam nukleat DNA maupun RNA merupakan polinukleotida yaitu polimer dari berbagai tipe nukleotida

Nukleotida ini bergabung satu sama lain melalui ikatan fosfodiester antara C 3 pada satu nukleotida
dengan C 5 pada nukleotida sebelahnya

Ikatan ini terjadi secara berulang-ulang untuk membangun struktur besar yang mengandung ratusan
sampai jutaan nukleotida di dalam suatu molekul tunggal raksasa

Anda mungkin juga menyukai