Anda di halaman 1dari 8

KINETIKA ENZIM

Disusun untuk memenuhi tugas mata kuliah Biokimia


Dosen Pengampu: Bapak Muntholib, S.Si., M.Si.,

Oleh:
Kelompok 7
Dita Wisandra

120351410892

Eni Setyowati

120351410900

M. Miftakhul Huda

120351402780

Yunia Kartikawati S.

120351410914

UNIVERSITAS NEGERI MALANG


PENDIDIKAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
AGUSTUS 2014

KAJIAN TEORI
A. ENZIM SEBAGAI KATALISATOR
Enzim merupakan katalis yang dapat mengubah laju reaksi tanpa ikut
bereaksi. Enzim bersifat khas (spesifik kerjanya) dan aktivitasnya dapat diatur.
Umumnya suatu enzim itu adalah protein, walaupun ada beberapa senyawa yang
dapat bertindak sebagai katalis, misalnya RNA. Agar suatu reaksi kimia dapat
berlangsung, energy pembatas diperlukan untuk mengubah molekul substrat menuju
pada tahap transisi. Tahap transisi memiliki energi bebas terbesar di dalam tahapan
suatu reaksi kimia. Perbedaan dalam energi bebas diantara substrat dan tahap transisi
ditentukan oleh energi bebas aktivasi Gibbs. Enzim menstabilkan tahapan transisi dan
selanjutnya meningkatkan laju reaksi.
Reaksi tanpa menggunakan katalis memerlukan energi aktivasi yang tinggi,
reaksi dengan katalis memerlukan energy aktivasi yang lebih rendah.

Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian dari molekul enzim tempat
berikatannya substrat, untuk membentuk kompleks enzim substrat, dan selanjutnya
membentuk produk akhir. Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi, sering berupa
lekukan pada permukaan protein enzim, tempat substrat berikatan secara lemah. Dua
model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan
substrat.
B. MODEL KATALIS ENZIM
Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu enzim melalui beberapa bentuk
ikatan kimia yang lemah (misalnya interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van

der Waals, dan interaksi hidrofobik). Setelah berikatan dengan bagian sisi aktif enzim,
substrat bersama-sama enzim kemudian membentuk suatu kompleks enzim-substrat,
selanjutnya terjadi proses katalisis oleh enzim untuk membentuk produk. Ketika
produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas kembali untuk selanjutnya bereaksi
kembali dengan substrat.

Dua model telah diusulkan untuk menjelaskan bagaimana enzim berikatan dengan
substrat:
1) Model kunci dan anak kunci yang diusulkan oleh Emil Fisher pada tahun 1894,
yang menyatakan bahwa bentuk molekul substrat dengan sisi aktif enzim serupa
dengan anak kunci dengan kuncinya.
2) Induced-fit model diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E. Koshland, Jr. yang
menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi pada
bagian sisi aktif enzim.

C. KINETIKA ENZIM

Kinetika enzim berkaitan dengan 2 hal, antara lain :


a. Pengukuran laju reaksi enzimatik
b. Faktor-faktor yang mempengaruhi laju reaksi enzimatik
Faktor-faktor penting yang mempengaruhi laju reaksi enzimatik antara lain;
Konsentrasi substrat dan enzim, ph, suhu, adanya faktor kofaktor serta ion logam.
Dalam reaksi enzim dikenal kecepatan reaksi hidrolisis, penguraian, atau reaksi
katalis yang disebut V (Velocity). Harga V dari suatu reaksi enzimatik pada umumnya
sangat tergantung pada konsentrasi substrat. Semakin tinggi konsentrasi substrat
reaksi enzim semakin cepat sampai mencapai kecepatan tetap.
Pengaruh konsentrasi substrat pada laju reaksi enzim dipelajari dengan
mencatat kemajuan reaksi katalis enzim, dengan menggunakan konsentrasi enzim
yang tetap dan serangkaian konsentrasi substrat yang berbeda-beda. Kecepatan awal
(V0) diukur sebagai kemiringan tangen

dalam kurva kemajuan pada waktu t=0.

Kecepatan awal ini digunakan karena bisa saja terjadi degresi enzim selama reaksi
atau inhibisi oleh produk reaksi, sehingga menimbulkan hasil yang mungkin sulit
untuk ditafsirkan. Ketika konsentrasi substrat mula-mula lebih besar daripada
konsentrasi enzim, V0 biasanya berbanding lurus dengan konsentrasi enzim dalam
campuran reaksi. Untuk kebanyakan enzim, V0 adalah fungsi hiperbola dari
konsentrasi substrat mula-mula. Jika terdapat substrat-substrat lain, maka konsentrasi
biasanya dijaga tetap konstan selama rangkaian percobaan dengan konsentrasi
substrat mula-mula bervariasi.

Persamaan yang menggambarkan hiperbola yang biasa menunjukan data


reaksi enzim disebut persamaan Michaelis-Menten.

Persamaan ini memiliki sifat yakni ketika konsentrasi substrat mula-mula sangat besar
maka V0 =Vmaks (Kecepatan maksimal). Dan ketika V0 = Vmaks/2 maka nilai konsentrasi
substrat mula-mula adalah Km (tetapan Michaelis). Persamaan Michaelis-Menten bias
disusun ulang ke dalam bentuk-bentuk baru menghasilkan garis lurus ketika satu
variable baru diplotkan terhadap yang lain. Keuntungan dari manipulasi matematik ini
yakni :
Vmaks dan Km bias ditentukan dengan mudah, yaitu dengan cara mencocokan
garis lurus pada data yang telah ditransformasikan.
a. Data pada suatu garis lurus lebih mudah dideteksi
b. Pengaruh inhibitor pada reaksi bias dianalisis dengan lebih mudah.
Transformasi persamaan Michaelis-Menten yang paling banyak digunakan
adalah persamaan Double Reciprocal Lineeaver-Bur2, yaitu sebagai berikut :

Plot dari pasangan data (1/konsentrasi substrat mula-mula, 1/kecepatan awal),


untuk i=1, n dengan n adalah jumlah pasangan data, akan memberikan suatu garis
lurus dengan ordinat dan absis sebagai berikut :

D. PERSAMAAN MICHAELIS-MENTEN
Untuk menafsirkan perilaku enzim dengan menerapkan persamaan kinetik
data, salah satu terobosan dalam studi kenetik enzim adalah pengembangan dari
persamaan Michaelis-Menten. Berikut meruapakan skema reaksiyang diususlkan oleh
Michaelis-Menten. Reaksi enzim:
K1

E+S

k3

ES

E+P

(3.1)

K2

k3

E= enzim; S= substrat; ES= keadaan transisi daripada kompleks E dengan S; P= hasil


raksi

(produk).bagian

pertama

reaksi

tersebut

dilukiskan

dengan

tetapan

keseimbangan untuk disosiasi kompleks enzim-substrat sehingga:


KM =

[ E ] [ S]

(3.2)

[ ES]

[E],[S], dan [ES] adalah konsentrasi dalam keadaan keseimbangan masing-masing


dari E, S dan ES. Jika konsentrasi enzim semula adalah [E0], maka konsentrasi enzim
bebas yaitu:
[E] = [E]0-[ES] = [E]0- [P]
(3.3)
[ES] = konsentrasi enzim yang berkaitan dengan substrat, yang juga sama dengan
konsentrasi produk [P]. Maka, bila persamaan (3.3) dimasukkan dalam persamaan
(3.2), didapatkan:
KM =

( [ E ] 0[ P ] ) [S]
[ P]

atau KM =

( [ E ] 0[ ES ] ) [S ]
[ ES]

(3.4)

E. INHIBITOR ENZIM
Inhibitor merupakan zat yang menurunkan aktivitas enzim. Inhibitor terdiri atas
dua macam yaitu inhibitor kompetitif dan inhibitor non-kompetitif. Inhibitor
kompetitif adalah jenis inhibitor yang bersaing dengan substrat, sedangkan inhibitor
non-kompetitif tidak bersaingan dengan substrat. Ada inhibitor yang bereaksi secara
reversible dan irreversible yang mengubah enzim secara permanen. Semua jenis
inhibitor dapat berfungsi untuk mengatur aktivitas enzimatik. Ada banyak peralatan
medis yang memanfaatkan inhibitor. Contoh dari aplikasi inhibitor dalam dunia
medis adalah anti epilepsi, sebagi kemoterapi, serta untuk menangani keracunan.
a. Inhibitor Kompetitif
Kerja inhibitor jenis ini adalah dengan memasuki sisi aktif enzim,
kemudian mencegah substrat untuk memasuki sisi aktif tersebut. Hal ini
menyebabkan berkurangnya jumlah enzim-substrat yang terbentuk dan akhirnya
mengurangi jumlah produk. Pada beberapa kasus sebagian inhibitor ini meniru
bentuk dari substrat. Peningkatan konsentrasi substrat dapat mengatasi inhibitor
ini, hal ini karena dengan semakin tinggi konsentrasi substrat maka kemungkinan
untuk membentuk enzim subtrat lebih besar dari pada inhibitor enzim.

b. Inhibitor Non-Kompetitif
Inhibitor ini tidak memasuki sisi aktif enzim, tetapi memasuki sisi lain
dari enzim sehingga bentuk enzim menjadi berubah. Enzim yang telah berubah
bentuknya tidak akan bisa membentuk enzim substrat. Inhibitor jenis ini
mengurangi jumlah enzim yang terbentuk sehingga dapat mengurangi produk.
Penambahan konsentrasi substrat tidak dapat mengatasi inhibitor ini.
c. Inhibitor Grafik
Lineweaver-Burk plot berguna dalam studi inhibitor enzim, dengan
menggunakan angka 6-13 dan 6-14 dapat

menggambarkan
perubahan grafik inhibitor kompetitif dan non-kompetitif. Plot inhibitor enzim
memungkinkan kita dengan cepat menentukan jenis inhibitor yang ada. Pada
inhibitor kompetitif nilai KKM tidak berubah. Pada inhibitor kompetitif
kecepatannya selalu tetap yaiti 1/Vmax.
DAFTAR RUJUKAN

Moore, Jhon T and Langley, R. 2008. Biochemistry For Dummies. Wiley Publishing
Page, D. S. 2001. Prinsip-prinsip Biokimia, Edisi Kedua. Surabaya: Univ Airlangga
Ngili, Y. 2008. Biokimia Struktur dan Fungsi Biomolekul. Yogyakarta: Graha Ilmu
Anonim. 2012. http//:id.wikipedia.org/wiki/Enzim. Di akses pada tanggal 28 Agustus
2012 pukul 19.00 WIB