Anda di halaman 1dari 10

Air liur atau saliva sebagian besar diproduksi oleh tiga kelenjar utama yakni

kelenjar parotis, kelenjar sublingual dan kelenjar submandibula. Volume air liur yang
diproduksi bervariasi yaitu 0,5 1,5 liter setiap hari tergantung pada tingkat
perangsangannya. Mengutip Guyton & Hall dalam Textbook of Medical Physiology, air liur
atau saliva mengandung dua tipe pengeluaran atau sekresi cairan yang utama yakni sekresi
serus yang mengandung ptyalin (suatu alfa amylase) yang merupakan enzim untuk
mencernakan karbohidrat dan sekresi mucus yang mengandung musin untuk tujuan
pelumasan atau perlindungan permukaan yang sebagian besar dihasilkan oleh kelenjar
parotis. Cairan tipe mucus itu disekresikan atau dikeluarkan setiap detik sepanjang waktu
kecuali saat tidur yang produksinya lebih sedikit (Poedjiati, 1994).
Menurut Poedjiati (1994), dalam hal pencernaan, air liur berperan dalam
membantu pencernaan karbohidrat. Karbohidrat atau tepung sudah mulai dipecah sebaagian
kecil dalam mulut oleh enzim ptyalin. Enzim dalam air liur itu memecah tepung (amylum)
menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya. Misalnya, saat Anda
mengunyah nasi yang terasa tawar lama-kelamaan akan terasa manis akibat pecahnya zat
tepung menjadi maltosa yang rasanya manis.
Selain dalam pencernaan air liur juga berperan dalam kebersihan mulut. Sekresi
saliva terutama tipe mucus penting dalam mempertahankan kesehatan jaringan rongga mulut.
Rongga mulut berisi bakteri atau kuman patogen (merugikan) yang dengan mudah merusak
jaringan dan menimbulkan karies gigi (gigi berlubang). Air liur juga mencegah kerusakan
dengan beberapa cara. Pertama, aliran air liur itu sendiri membantu membuang bakteri atau
kuman patogen juga pertikel makanan yang memberi dukungan nutrisi metabolik bagi bakteri
itu sendiri. Kedua, air liur mengandung beberapa faktor yang menghancurkan bakteri salah
satunya adalah ion tiosianat dan beberapa cairan proteolitik terutama lisosim yang
menghancurkan bakteri,membantu ion tiosianat membunuh bakteri,mencerna partikel

makanan dan air liur mengandung antibody protein yang menghancurkan bakteri (Poedjiati,
1994).
Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim,
apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim
yang seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung
gugus protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah
kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan
yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga
mudah terurai yang disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya
merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan
zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim (Dwidjoseputro, 1992).
Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan
pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan
bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak
mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim.
Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim
tidak dapat mengubahnya (Salisbury dan Ross, 1995).
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim diantaranya

adalah

(Dwidjoseputro, 1992) :
a. Suhu
Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi suhu maka reaksi menggunakan katalis enzim
dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein maka
kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktig enzim akan terganggu
sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.
b. pH

Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya berkisar antara pH
4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif
secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein.
c.

konsentrasi enzim

Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada
konsentrasi

enzim

tersebut.

Pada

suatu

konsentrasi

substrat

tertentu,

kecepatan

reaksibertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.


d. Konsentrasi substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepat
reaksi. Akan tetapi, jika pada batas tertentu tidak terjadi
kecepatan reaksi, walaupn konsenrasi substrat diperbesar.
e.

Zat-zat penghambat

Hambatan atau inhibisi suatu reaksi akan berpengaruh terhadap penggabungan substrat pada
bagian

aktif

yang

mengalami

hambatan.

Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu perubahan tertentu.
Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi melibiosa dan fruktosa, sedangkan
oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai menjadi sukrosa dan galaktosa.

Gambar 1: Cara kerja enzim amylase


Sumber: http://mrwandi.blogspot.com
Menurut Salisbury dan Ross (1992) amilase merupakan enzim yang paling penting
dan keberadaanya paling besar, pada bidang bioteknologi, enzim ini diperjual belikan
sebanyak 25% dari total enzim yang lainya. Amilase didapatkan dari berbagai macam
sumber, seperti tanaman, hewan dan mikroorganisme. Amilase yang berasal dari
mikroorganisme banyak digunakan dalam industri, hal ini dikarenakan mikroorganisme
periode pertumbuhanya pendek. Amilase pertama kali yang diproduksi adalah amilase yang
berasal dari fungi pada tahun 1894.
Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber karbon. Contoh-contoh
sumber karbon yang murah adalah sekam, molase, tepung jagung, jagung, limbah tapioka dan
sebagainya. Jika digunakan limbah sebagai substrat, maka limbah tadi dapat diperkaya
nutrisinya untuk mengoptimalkan produksi enzim. Sumber karbon yang dapat digunakan
sebagai suplemen antara laian: pati, sukrosa, laktosa, maltosa, dekstyrosa, fruktosa, dan
glukosa. Sumber nitrogen sebagai suplemen antara lain: pepton, tripton, ekstrak daging,
ekstrak khamir, amonium sulfat, tepung kedelai, urea dan natrium nitrat (Salisbury dan Ross,
1992).
Menurut Hedy (1990) protein sebagai salah satu kelompok makromolekul adalah
katalis yang sangat efektif untuk banyak reaksi kimia yang beragam karena kemampuan
mereka untuk terikat secara spesifik pada banyak molekul. Dengan memanfaatkan gaya
intermolekular, enzim membawa substrat pada orientasi optimal yang mana hal ini

merupakan tahap stabilisasi keadaan transisi, yang merupakan bagian dengan tingkat energi
yang paling tinggi dalam suatu reaksi kimia.
Melalui stabilisasi keadaan transisi secara selektif, enzim menentukan satu dari
beberapa reaksi kimia yang mungkin berlangsung.

Spesifisitas enzim berkaitan dengan

interaksi yang tepat dari substrat dengan enzim, ini merupakan hasil dari struktur tiga dimensi
dari protein enzim yang berbelit-belit.

Aktivitas katalitik enzim bergantung juga pada

kehadiran molekul-molekul kecil yang disebut sebagai kofaktor. Bila kofaktornya berupa
molekul organik, maka secara khusus disebut sebagai koenzim (Hedy, 1990).
Dalam setiap reaksi kimia, terdapat tahapan-tahapan tertentu yang harus dilewati oleh
suatu molekul hingga ia berubah menjadi produk. Mulai dari tahap awal, di mana ia belum
berubah, kemudian ada satu tahap di mana seluruh bagian atau fraksi molekul tersebut berada
dalam keadaan energi paling tinggi dan tahap di mana zat awal telah berubah menjadi produk.
(Hedy, 1990).

Gambar 2: Tempat terbentuknya enzim amylase

Sumber: http://amihola.blogspot.com
Suatu reaksi kimia, dimungkinkan untuk terjadi bila reaktannya mengandung energy
dalam yang mampu membawa semua fraksi molekul reaktan untuk melewati batasan energi
sehingga semua bagian molekulnya bisa berada pada keadaan transisi.

Pada tahap ini,

molekul mempunyai peluang yang sama apakah ia akan berubah menjadi produk atau
kembali lagi membentuk reaktan.

Kecepatan reaksi tergantung pada banyaknya fraksi

molekul yang berada pada keadaan transisi ini. Semakin banyak, semakin cepat reaksi
terjadi. Untuk mencapai hal ini, dapat dilakukan antara lain dengan menaikkan temperatur
reaksi sehingga energi kinetik molekul-molekul pereaksi meningkat dan semakin banyak
yang dapat melewati batasan energi keadaan transisi. Cara lain yaitu dengan menggunakan
katalis yang akan menurunkan energi aktivasi sehingga semakin banyak molekul yang dapat
mencapai keadaan transisi (Poedjiati, 1994).
Enzim mempercepat reaksi dengan memfasilitasi pembentukan keadaan transisi,
tanpa mengubah energi bebas reaksi, dan karenanya keadaan energi bebas produk dan
substrat adalah sama. Energi bebas untuk pencapaian keadaan transisi tidak ikut dihitung
dalam penentuan energi bebas reaksi, karena energi bebas saat keadaan transisi atau energi
aktivasi yang diperlukan, akan diperoleh kembali saat keadaan transisi berubah menjadi
produk. Alhasil, energi bebas produk dan substrat atau reaktan adalah tetap, sedangkan laju
reaksi dapat meningkat. Enzim mempercepat reaksi dengan mengurangi energi aktivasi.
Kombinasi enzim-substrat menghasilkan suatu jalur reaksi yang energi transisinya lebih
rendah daripada yang dimiliki oleh reaksi yang tanpa dikatalisis. Esensi dari katalisis adalah
pengikatan yang khusus pada keadaan transisi. (Poedjati, 1994).
Menurut Mahbub (2011) konsentrasi substrat mempengaruhi dengan nyata kecepatan
reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Pada konsentrasi substrat yang amat rendah, kecepatan
maksimum amat rendah, tetapi, kecepatan ini akan meningkat dengan meningkatnya

konsentrasi substrat.

Peningkatan laju reaksi akan semakin kecil seiring dengan terus

bertambahnya konsentrasi substrat, hingga akhirnya akan dicapai suatu suatu titik batas, dan
setelah titik ini dilampaui, kecepatan reaksi hanya akan meningkat sedemikian kecil dengan
bertambahnya konsentrasi substrat. Bagaimanapun tingginya konsentrasi substrat setelah
titik ini dicapai, kecepatan reaksi akan mendekati tetapi tidak pernah mencapai garis
maksimum. Pada batas ini, yang disebut kecepatan maksimum (V maks), enzim menjadi jenuh
oleh substratnya, dan tidak dapat berfungsi lebih cepat.
Pengaruh kejenuhan ini diperlihatkan oleh hampir semua enzim. Selanjutnya, dari
pengamatan akan hal ini, diperolehlah suatu teori umum mengenai kerja enzim, bahwa :
enzim E pertama-tama bergabung dengan substratnya S dalam reaksi dapat balik, membentuk
kompleks enzim-substrat ES. Reaksi ini berlangsung relative cepat. Kompleks ES lalu
terurai dalam reaksi dapat balik kedua, yang lebih lambat, menghasilkan produk P, dan enzim
bebas E. Reaksi kedua merupakan tahap yang membatasi kecepatan. Kecepatan reaksi
katalitik menjadi maksimum jika semua enzim terdapat sebagai ES dan konsentrasi enzim
bebas menjadi sangat kecil. Keadaan ini tercapai pada konsentrasi substrat tinggi. Jika
konsentrasi S ditingkatkan maka, dapat dikatakan bahwa semua enzim bebas E berubah ke
bentuk ES. Pada reaksi yang kedua dalam siklus katalitik, kompleks ES terus-menerus, dan
dengan cepat terurai menjadi P dan enzim bebas E. Tetapi, bila konsentrasi substrat S cukup
tinggi, enzim bebas E akan segera berikatan dengan molekul S yang lain. Pada keadaan ini
tercapai suatu keadaan kesetimbangan dengan enzim yang senantiasa jenuh oleh substratnya
dan tercapai kecepatan maksimum. Michaelis-Menten menurunkan suatu persamaan yang
menghubungkan laju awal dengan konsentrasi substrat (Mahbub, 2011).
Dalam persamaan ini, vo adalah kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S], Vmaks
adalah kecepatan maksimum dan KM adalah tetapan Michaelis-Menten enzim bagi substrat

tertentu. KM bersifat khas bagi enzim tertentu, dengan substrat spesifik pada kondisi pH dan
suhu tertentu (Mahbub, 2011).
Enzim amilase merupakan enzim yang menguraikan pati. Enzim ini terdistribusi
secara luas pada mikroba, tumbuhan dan hewan. Mereka bertindak dengan menghidrolisis
ikatan di antara unit-unit glukosa yang berikatan menghasilkan produk yang khas dengan
enzim tertentu yang terlibat (Kimball, 1991).
Dalam bukunya, Kimball (1991) menuliskan bahwa amilase merupakan enzim yang
banyak dipelajari dan diaplikasikan pada berbagai keperluan industri bioteknologi. Enzim ini
diperjualbelikan sebanyak 25% dari total enzim yang lainnya.

Sumber enzim amylase

didapatkan dari berbagai organisme termasuk tanaman, hewan dan mikroorganisme.


Amilase mencerna karbohidrat (polisakarida) menjadi disakarida yang lebih
sederhana, bahkan mengkonversi mereka menjadi monosakarida seperti glukosa. Orang
orang yang tidak dapat mencerna lemak, seringkali mengkonsumsi gula dan karbohidrat
untuk mengatasi kekurangan lemak dalam makanan mereka. Amilase tidak hanya mencerna
karbohidrat, tetapi juga mencerna sel darah putih yang mati (pus). Amilase juga terlibat
dalam reaksi antiinflamasi seperti yang disebabkan oleh pelepasan histamine dan zat-zat lain
yang serupa.

Respon inflamasi biasanya terjadi pada organ yang berhubungan dengan

lingkungan luar (Kimball, 1991).


Terdapat beberapa macam enzim amylase, enzim -amilase bertindak pada lokasi
yang acak di sepanjang rantai polisakarida, memecah rantai panjang karbohidrat, terutama
menghasilkan maltotriosa dan maltosa dari amilosa atau maltose. Karena dia dapat bertindak
di mana pun pada substrat, -amilase cenderung bertindak lebih cepat dibanding -amilase.
Pada manusia, baik saliva maupun amylase dari kelenjar pankreas adalah -amilase. Enzim
ini bekerja optimal pada pH 6,7-7. Selain -amilase, ada juga -amilase. Enzim ini bekerja
pada ujung non pereduksi.

Selama proses pematangan buah, enzim ini memecah pati

menjadi maltose, manghasilkan rasa manis pada buah yang matang. Enzi mini bekerja pada

pH optimum 4-5. Jenis lainnya dari enzim amylase adalah -amilase. Enzim amylase jenis
ini, tidak seperti enzim amylase yang lain, memiliki pH optimum 3 (Mahbub, 2011).

Gambar 3: Struktur enzim amylase


Sumber: http://amihola.blogspot.com
Adanya beberapa enzim yang dapat diujikan secara langsung karena diperlukan
konsentrasi yang sangat rendah untuk mengkatalisis suatu bagian dari reaksi. Oleh karena
itu, adanya enzim dapat digambarkan dengan hilangnya substrat atau terbentuknya produkproduk reaksi. Enzim diinkubasi dengan substrat pada kondisi yang sesuai, sehingga sampel
akan terurai pada interval waktu tertentu dan kemudian dianalisis (Naters, dkk., 2004)
Penggunaan biomakers saliva telah mendapatkan popularitas meningkat selama
dekade terakhir dalam penelitian psikologis dan biomedis. sedangkan pengukuran kortisol
bebas dalam air liur telah terbukti berguna untuk menilai fungsi dan reaktivitas dari hipofisis
adrenal hipotalamus (HPA), sebuah penanda yang cocok dari kegiatan meduler
sympathoadrenal dalam air liur belum belum ditemukan (Naters, dkk., 2004)
DAFTAR PUSTAKA
Dwidjoseputro, 1992. Pengantar fisiologi tumbuhan. Gramedia Pustaka Utama, Jakarta.
Hedy, Suwarsono, 1990. Biologi Pertanian. Rajawali, Jakarta.
Kimball, John W, 1991. Biologi Edisi Kelima Jilid Tiga. Erlangga, Jakarta.
Mahbub, H., 2008, Deteksi dan produksi amilase, http://www.junes.blogspot.com,
diakses pada hari Kamis tanggal 22 November 2012. pukul 17.55 WITA
Naters, Urs M., Nicolas Rohleder., Jane Gaab., 2004. Human Salivary Alpha-Amylase Reactivity In
A Psychosocial Stress Paradigm. Germany

Ola, 2010. Enzim Amilase. http://amihola.blogspot.com. diakses pada hari Kamis tanggal 22
November 20120. pukul 17.00 WITA
Poedjiadi, A., 1994. Dasar-dasar Biokimia. Universitas Indonesia Press, Jakarta.
Salisbury, F. B., dan Cleon. W. Ross, 1990. Fisiologi Tumbuhan. Institut Teknologi Bandung,
Bandung.
Wandi, 2010. Aktivitas Enzim. http://mrwandi.blogspot.com. diakses pada hari Kamis tanggal
22 November 2012. pukul 16.45 WITA.