Chick
Chick
SKRIPSI
ELIH DALILAH
RINGKASAN
ELIH DALILAH. D14202052. Evaluasi Nilai Gizi dan Karakteristik Protein
Daging Sapi dan Hasil Olahannya. Skripsi. Program Studi Teknologi Hasil Ternak,
Fakultas Peternakan, Institut Pertanian Bogor.
Pembimbing Utama
ABSTRACT
Evaluation of Protein Nutrition Value and Characteristic of Beef and Its
Products
Dalilah, E., Henny, N., and Tuti, S.
Protein nutrition value from meat products, especially its crude protein, in vitro
digestibility and electrophoresis, is changed during cooking process. At the
beginning raw meat contained 19% crude protein with 79,09% digestibility value.
After processed into meat ball, sausage, abon, dendeng and roasted meat, these
values were changed. The crude protein of meat ball, sausage, abon, dendeng and
roasted meat were 11,16%, 12,41%, 38,98%, 24,58%, 28,97% respectively. This
change is caused by addition of non-meat materials that was added as the process run
by. Their digestibility value were 83,27%, 89,60%, 58,87%, 61,59%, 59,73%
respectively. This variable is affected by heat used in process that caused protein
reaction such as denaturation, rasemization, cross linking protein and Maillard
reaction. Those two variable then affect protein availibility. In each product, its
value were 9,29% meat ball, sausage 11,12%, abon 22,95%, dendeng 15,14%, and
roasted meat 17,30%. Electrophoresis shows the amount of protein band which is
formed. Raw meat have 19 band protein, meat ball 8 band, sausage 4 band, dendeng
6 band, abon 8 band and roasted meat have 7 band protein. The differences occur
because of heating during processing and spices added. Various material addition
could formed a new band that was different from raw material.
Key words : beef, meat products, protein quality, electrophoresis
OLEH :
ELIH DALILAH
D14202052
Pembimbing Utama
Pembimbing Anggota
Dekan
Fakultas Peternakan
Institut Pertanian Bogor
RIWAYAT HIDUP
Penulis dilahirkan pada tanggal 1 Agustus 1984 di Bogor, Jawa Barat. Penulis
adalah anak ke dua dari sembilan bersaudara dari pasangan Bapak H. Abdul Kohar
dan Ibu Hj. Basiroh.
Pendidikan dasar diselesaikan pada tahun 1996 di SDN Pondok Rumput II,
pendidikan lanjutan menengah pertama diselesaikan pada tahun 1999 di SLTPN 8
Bogor, dan pendidikan menengah lanjutan atas diselesaikan tahun 2002 di SMUN 2
Bogor. Penulis diterima sebagai mahasiswa pada Jurusan Ilmu Produksi Ternak
dengan Program Studi
Pertanian Bogor, melalui jalur Ujian Masuk Perguruan Tinggi (UMPTN) pada Tahun
2002.
Selama mengikuti pendidikan, penulis aktif di Himpunan Profesi (HIMPRO),
Dewan Perwakilan Mahasiswa, Fakultas Peternakan, Institut Pertanian Bogor dan
BPH Asrama Putri Darmaga (2003-2004). Penulis mendapatkan beasiswa selama
pendidikan di IPB. Beasiswa tersebut terdiri atas, Beasiswa Kerja Mahasiswa (BKM)
periode 2002-2003, beasiswa
Munawaroh 2003-2006.
KATA PENGANTAR
Alhamdulillahi Robbilalamin, penulis panjatkan kehadirat Allah SWT yang
telah memberikan rahmat dan hidayah-Nya sehingga penulis dapat menyelesaikan
skripsi ini sebagai tugas akhir Program Sarjana. Penulis mencoba memberikan
informasi hasil penelitian mengenai Evaluasi Nilai Gizi dan Karakteristik Protein
Daging Sapi dan Hasil Olahannya secara deskriptif. Penelitian ini merupakan
salah satu penelitian yang didanai oleh Program Hibah Kompetisi A2 (PHK A2)
batch II tahun 2005, yang memiliki tujuan mengurangi masa studi mahasiswa.
Penelitian ini diawali dengan pembuatan produk dari daging sapi (bakso,
sosis, abon, dendeng dan daging panggang), kemudian dilanjutkan dengan analisis
protein kasar, kecernaan in vitro dan elektroforesis. Perubahan kualitas protein
dijelaskan dalam karya tulis ini. Begitu pula dengan penyebab perubahan kualitas
protein daging setelah pengolahan.
Penulis menyadari banyak kekurangan dalam karya ilmiah ini. Akan tetapi
penulis sangat berharap semoga karya ilmiah ini dapat bermanfaat untuk kalangan
peneliti maupun masyarakat secara umum terutama dalam cara mengolah dan
memilih makanan yang berkualitas.
Penulis
DAFTAR ISI
RINGKASAN ..............................................................................................
Halaman
i
ABSTRAK ...................................................................................................
iii
iv
DAFTAR ISI..................................................................................................
vi
viii
ix
PENDAHULUAN .......................................................................................
1
2
Protein ................................................................................................
Daging sapi ........................................................................................
Teknik Pengolahan ............................................................................
Produk Olahan Daging Sapi ..............................................................
Bakso .....................................................................................
Sosis .......................................................................................
Dendeng .................................................................................
Abon ......................................................................................
Daging Panggang ...................................................................
Bahan Tambahan dan Bumbu ............................................................
Bahan Pengisi ........................................................................
Santan.....................................................................................
Minyak ...................................................................................
Bumbu-bumbu .......................................................................
Reaksi Protein pada Proses Pengolahan ............................................
Denaturasi Protein..................................................................
Koagulasi Protein ...................................................................
Rasemisasi .............................................................................
Pembentukan Lisinoalanin dan Lantionin .............................
Reaksi Maillard ......................................................................
Analisis Protein ..................................................................................
Protein Kasar..........................................................................
Daya Cerna ............................................................................
Elektroforesis .........................................................................
3
3
5
8
8
9
10
12
14
14
14
15
15
15
17
17
18
18
19
19
20
20
20
21
24
24
Materi ...............................................................................................
Prosedur .............................................................................................
Preparasi Sampel....................................................................
Pembuatan Bakso .......................................................
Pembuatan Sosis ........................................................
Pembuatan Dendeng Giling .......................................
Pembuatan Abon .......................................................
Pembuatan Daging Panggang ....................................
Peubah yang Diamati .............................................................
Protein Kasar..............................................................
Kecernaan Protein Secara In Vitro.............................
Elektroforesis .............................................................
Interprestasi Data ...........................................
Rancangan Percobaan ........................................................................
24
25
25
25
25
26
26
27
27
27
28
28
29
30
31
31
31
34
36
36
36
38
38
39
40
41
45
Kesimpulan ......................................................................................
Saran ................................................................................................
45
45
46
47
LAMPIRAN .................................................................................................
52
43
DAFTAR TABEL
Nomor
Halaman
10
12
14
23
25
10. Kadar Protein Kasar, Daya Cerna Protein Secara In Vitro dan Kadar
Protein Tercerna pada Daging Sapi Segar dan Produk Olahannya ......
31
DAFTAR GAMBAR
Nomor
Halaman
30
40
DAFTAR LAMPIRAN
Nomor
Halaman
52
53
53
54
5. Data Marker dan Kurva LMW yang Digunakan Dendeng dan Sosis
Sapi ....................................................................................................
54
55
55
56
56
57
11. Data Marker dan Kurva LMW yang Digunakan Daging Segar ........
57
58
58
PENDAHULUAN
Latar Belakang
Salah satu nutrien yang sangat penting untuk tubuh adalah protein yang
berfungsi sebagai zat pembangun dan pengatur. Protein juga dapat berfungsi sebagai
sumber energi jika karbohidrat dan lemak tidak tersedia lagi. Protein secara umum di
bagi menjadi protein hewani dan protein nabati. Protein hewani memiliki
keistimewaan bila dibandingkan dengan protein nabati, karena protein hewani lebih
kompleks susunan asam aminonya.
Daging merupakan sumber nutrisi yang berkualitas bagi manusia terutama
sebagai sumber protein. Selain kandungan proteinnya yang tinggi, juga memiliki
kualitas yang tinggi. Kualitas protein dapat dilihat dari komposisi asam amino
penyusun dan daya cerna protein yang menentukan ketersediaan asam amino secara
biologis. Daging adalah salah satu hasil ternak yang dapat diolah dengan berbagai
macam teknik pengolahan. Daging dapat diolah dengan cara dimasak, digoreng,
dipanggang, disate, diasap atau diolah menjadi produk seperti sosis, bakso, abon dan
dendeng serta daging panggang.
Pengolahan bahan makanan dilakukan dengan berbagai tujuan, diantaranya
meningkatkan nilai tambah, memperpanjang masa simpan, meningkatkan nilai gizi,
meningkatkan penerimaan terhadap produk dan menganekaragamkan produk olahan
pangan. Selain memenuhi tujuan-tujuan tersebut, proses pengolahan dan pemasakan
pun dapat meningkatkan daya cerna protein, akan tetapi di satu sisi dapat pula
menurunkan nilai gizi proteinnya. Peningkatan daya cerna protein pada proses
pemasakan dapat terjadi sebagai akibat terdenaturasinya protein dan inaktivasi
senyawa-senyawa antinutrisi.
Penurunan nilai gizi suatu protein dapat disebabkan oleh perlakuan suhu yang
tidak terkontrol yang dapat merusak asam-asam amino bahan pangan hasil ternak.
Keanekaragaman teknik pengolahan daging yang semakin modern harus tetap
mempertimbangkan bagaimana mempertahankan nilai gizi, khususnya protein. Hal
ini mengingat pentingnya daging sebagai sumber protein hewani dan harga bahan
sumber protein yang relatif lebih mahal.
Berdasarkan permasalahan-permasalahan tersebut maka sangat diperlukan
suatu penelitian tentang pengaruh berbagai teknik pengolahan terhadap nilai gizi
TINJAUAN PUSTAKA
Protein
Protein
molekul yang berlimpah di dalam sel dan menyusun lebih dari setengah berat kering
yang hampir pada semua organisme (Lehninger, 1998). Molekul protein terutama
tersusun oleh atom karbon (51,0-55,0%), hidrogen (6,5-7,3%), oksigen (21,5-23,5%),
nitrogen (15,5-18,0%) dan sebagian besar mengandung sulfur (0,5-2,0%) dan fosfor
(0,0-1,5%) (Anggorodi, 1979). Kegunaan utama protein bagi tubuh adalah sebagai
zat pembangun tubuh, sebagai zat pengatur, mengganti bagian tubuh yang rusak,
serta mempertahankan tubuh dari serangan mikroba penyebab penyakit. Selain itu
protein dapat juga digunakan sebagai sumber energi (kalori) bagi tubuh, bila energi
yang berasal dari karbohidrat atau lemak tidak mencukupi (Muchtadi, 1993). Kadar
protein menentukan mutu makanan (bahan pangan). Protein dapat mengalami
kerusakan oleh panas, reaksi kimia dengan asam atau basa, guncangan dan sebabsebab lainnya (Muchtadi dan Sugiono, 1992).
Nilai gizi protein ditentukan oleh kandungan dan daya cerna asam-asam
amino essensial. Daya cerna akan menentukan ketersediaan asam-asam amino
tersebut secara biologis. Proses pengolahan selain dapat meningkatkan daya cerna
suatu protein, dapat pula menurunkan nilai gizinya (Muchtadi, 1989). Kebutuhan
protein setiap manusia adalah 1 g/kg berat badan yang seperempat dari kebutuhan
tersebut harus dipenuhi dari protein hewani, salah satunya adalah dari daging
(Winarno, 1980).
Daging Sapi
Daging didefinisikan sebagai semua jaringan hewan dan semua produk hasil
pengolahan jaringan-jaringan tersebut yang sesuai untuk dimakan serta tidak
menimbulkan gangguan kesehatan bagi yang memakannya (Soeparno, 1998).
Berdasarkan keadaan fisik daging dapat dikelompokkan menjadi: 1) daging segar
yang dilayukan atau tanpa pelayuan, 2) daging yang dilayukan kemudian didinginkan
(daging dingin), 3) daging yang dilayukan, didinginkan, kemudian dibekukan
(daging beku), 4) daging masak, 5) daging asap, dan 6) daging olahan (Soeparno,
1998 ).
Daging sapi merupakan daging merah yang sering dikonsumsi oleh rakyat
Indonesia. Komponen bahan kering yang terbesar dari daging adalah protein
sehingga nilai nutrisi dagingnya pun tinggi (Muchtadi dan Sugiono, 1992).
Komposisi protein daging sapi dapat dilihat pada Tabel 1. Selain itu bila ditinjau dari
asam aminonya, daging memiliki komposisi asam amino yang lengkap dan seimbang
hal ini dapat dilihat pada Tabel 2 (Kinsman et al., 1992).
Tabel 1. Komposisi Gizi Daging Ayam, Sapi, Kambing dan Babi
Jenis Daging
Komposisi
Protein
Air
Lemak
---------------------------(g)---------------Ayam
18,20
55,9
25,0
Domba
17,1
66,3
14,8
Sapi
18,8
66,0
14,0
Kambing
16,6
70,3
9,2
Babi
11,9
42,0
45,0
Kadar (g/100g N)
Histidin
21
Isoleusin
28
Leusin
49
Lisin
52
Metionin+Sistin
23
Phenilalanin+tirosin
45
Threonin
27
Triptofan
Valin
30
Komposisi
kimia
daging
sangat
dipengaruhi
oleh
kandungan
lemaknya.
pemasakan dan kondisi suhu (Kinsman et al., 1994). Pemanasan diatas 60oC
menyebabkan molekul nutrien seperti protein, karbohidrat, lemak, dan asam nukleat
Tabel 3. Jenis Protein dalam Daging dan Berat Molekulnya
Jenis Protein
Berat
Molekul
Miofibril
Jenis Protein
Berat
Molekul
Protein Filamen
Miosin
200 kD
Desmin
55 kD
Aktin
42 kD
Mioglobin
18 kD
Tropomiosin
33 kD
Haemoglobin
68 kD
Troponin
80 kD
Troponin C
18 kD
Alkaline Protease
Troponin I
23 kD
Serin Protease
22-24 kD
Troponin T
38 kD
26-27 kD
Aktinin
Ca-activated netral
22 kD
80 kD
aktinin
95 kD
Protease (CAF,CANP)
80+30 kD
aktinin
37 kD
Catepsin B
24-27 kD
aktinin
35 kD
Catepsin D
42-45 kD
Eu aktinin
42 kD
Catepsin L
24 kD
M-protein
165 kD
Kolagen
Creatin kinase
43 kD
Prokolagen
120 kD
C-protein
135 kD
Prokolagen N-proteinase
260 kD
F-Protein
121 kD
Prokolagen C-proteinase
80 kD
I-Protein
50 kD
Lysil oksidase
29-31 kD
tidak stabil (Hawab, 1999). Pemasakan daging dengan suhu 50oC menyebabkan aktinin, protein yang paling labil menjadi tidak larut. Miosin menjadi tidak larut pada
saat suhu pemasakan mencapai 55oC kemudian aktin menjadi tidak larut pada saat
suhu pemanasan mencapai 70-80oC. Miosin dan troponin merupakan protein yang
paling tahan panas dan menjadi insoluble pada suhu 80oC. Komponen protein dengan
berat molekul 30.000 Da jumlahnya meningkat selama pemanasan, hal ini
kemungkinan karena terjadinya aktivasi panas dari protease calsiumactivated
(Kinsman et al., 1994). Kasir (1999) menyatakan bahwa pemanasan (perebusan dan
penggorengan) yang dilakukan secara berlebihan atau waktu yang lama tanpa
penambahan karbohidrat, mengakibatkan nilai gizi protein akan berkurang karena
terbentuknya ikatan silang dalam protein. Proses pengolahan yang menggunakan
panas melibatkan transfer panas secara konduksi, konveksi dan radiasi. Pemanasan
dengan konduksi melibatkan panas secara langsung dari partikel ke partikel misalnya
transfer panas dari bagian permukaan ke bagian dalam daging tanpa melalui medium
selain produk itu sendiri. Pemanasan dengan konveksi melibatkan transfer energi
panas melalui gerakan massa partikel yang dipanaskan dalam medium seperti udara
dan air. Pemanasan radiasi adalah transfer energi panas melalui ruangan (Soeparno,
1998).
Faktor yang mempengaruhi kualitas produk daging yang diolah dengan cara
pengeringan udara panas adalah temperatur, ukuran partikel dan gerakan udara panas
(Soeparno, 1998). Memasak daging dalam oven sangat cocok untuk bagian daging
yang empuk, ketebalan tidak lebih dari dua setengah inci dan ditempatkan pada suhu
125-175oC. Suhu yang lebih rendah akan memperpanjang waktu pemasakan tetapi
akan mengurangi penyusutan daging. Suhu yang lebih tinggi (200oC) digunakan
untuk mencoklatkan daging dan mempertajam aroma pada waktu yang singkat
(Pearson dan Tauber, 1984).
Metode penggorengan ada dua cara yaitu shallow frying yang menggunakan
sedikit minyak dan deep frying yang menggunakan banyak minyak, sehingga bahan
yang digoreng terendam dalam minyak dan panasnya merata dengan suhu 150200oC. Cara penggorengan abon sebaiknya dilakukan secara deep frying, karena
lebih cepat matang dan merata dengan suhu minyak goreng mencapai 200-205oC.
Penggunaan minyak goreng berfungsi sebagai penambah rasa gurih, nilai gizi dan
kalori dalam bahan pangan (Wijaya et al., 1992). Menurut Winarno (1999) suhu
penggorengan yang dianjurkan adalah 177-201oC atau tergantung bahan yang di
goreng.
Pengolahan panas memang mungkin memperpanjang dan meningkatkan
ketersediaan bahan pangan untuk konsumen tetapi bahan pangan tersebut mungkin
mempunyai kadar gizi yang lebih rendah dibandingkan dengan keadaan segarnya.
Penurunan kadar gizi akibat pengolahan panas dipengaruhi oleh beratnya produksi
(Karmas dan Harris, 1989). Pengolahan menunjukkan adanya kerusakan protein.
Kerusakan ini dapat diuji dengan menghitung jumlah sisa asam amino lisin atau yang
disebut juga asam amino lisin yang reaktif (Purnomo, 1997). Namun demikian,
pemanasan 100oC tidak sampai merusak molekul protein secara total (Hawab, 1999).
tepung tapioka dan digiling kembali sebanyak 3 kali masing-masing setengah menit,
sampai menjadi adonan yang legit. Adonan kemudian didiamkan kurang lebih
selama 5 menit kemudian dicetak bulat-bulat. Bakso direndam dalam air bersuhu 5060oC selama 10 menit untuk pembentukan. Setelah 10 menit bakso direbus dalam air
bersuhu 100oC selama 15 menit (Afrianty, 2002).
Kadar protein bakso dipengaruhi oleh jumlah penambahan tepung. Semakin
tinggi penambahan tepung maka kadar protein bakso semakin menurun. Selain itu
juga dipengaruhi oleh lemak. Semakin tinggi penggunaan daging tanpa lemak maka
kandungan protein bakso semakin tinggi (Oktaviani, 2002). Kandungan nutrisi bakso
dapat dilihat pada Tabel 4.
Tabel 4. Kandungan Nutrisi Bakso
No.
Komposisi
Satuan
Persyaratan
1.
Air
% b/b
Maksimal 70,0
2.
Abu
% b/b
Maksimal 3,0
4.
Lemak
% b/b
Maksimal 2,0
5.
Protein
% b/b
Minimal 9,0
Sosis
Sosis merupakan produk daging giling yang diberi bumbu dan dapat juga
mengalami proses curing, pemanasan, dan pengasapan (Muchtadi, 1989). Menurut
(BSN, 1995) sosis adalah produk makanan yang diperoleh dari campuran daging
halus (mengandung daging tidak kurang dari 75%) dengan tepung atau pati dengan
atau tanpa penambahan bumbu-bumbu dan tambahan makanan lain yang diizinkan
dan dimasukkan ke dalam selubung sosis.
Menurut Ridwanto (2003) bumbubumbu yang digunakan dalam pembuatan
sosis adalah susu skim 8%, 10% minyak nabati, 25% es, 3% garam, 0,3% STPP, 1%
bawang putih, 1% merica, 0,5% pala bubuk dan 0,3% MSG. Selain ditambahkan
bumbu dalam pembuatan sosis ditambahkan pula bahan pengisi seperti tepung
tapioka sebanyak 20% bahan pengisi.
Sosis dibagi atas enam kategori yang dibedakan berdasarkan metode
pembuatannya, yaitu: 1) sosis segar, 2) sosis kering dan semi kering, 3) sosis masak,
4) sosis masak dan diasap, 5) sosis asap tidak diasap dan 6) cooked meat specialist
(Muchtadi, 1989). Pembuatan sosis secara umum adalah pencucian daging yang
dilanjutkan dengan pemotongan daging menjadi bagian-bagian yang lebih kecil.
Setelah dipotong daging digiling bersama garam dan setengah bagian es selama 5
menit. Bahan pengisi, lemak dan bumbu yang telah dimixer dimasukkan ke dalam
daging giling dan digiling kembali dengan ditambahkan sisa es yang bertujuan untuk
pencampuran selama 5 menit atau sampai membentuk adonan halus. Adonan
dimasukkan kedalam selongsong, kemudian dimasak dengan cara direbus pada suhu
60oC 45 menit (Ridwanto, 2003).
Sosis merupakan salah satu contoh produk emulsi minyak dalam air. Lemak
pada sosis berfungsi sebagai fase diskontinyu dan air sebagai fase kontinyu
sedangkan protein daging yang terlarut pada sosis bertindak sebagai emulsifier.
Protein harus dilarutkan untuk membentuk emulsi yang stabil. Protein emulsifier
dalam sosis biasanya protein larut dalam garam, yaitu aktin dan miosin. Selain itu
protein yang larut dalam air dan protein jaringan ikat yang tidak larut, mempunyai
kemampuan yang sangat terbatas untuk mengemulsi lemak (Muchtadi, 1989).
Rasio kadar protein : air berperanan dalam perhitungan formula sosis, karena
akan memberi petunjuk tentang penentuan komposisi produk akhir. Komposisi
nutrisi sosis menurut (BSN, 1995) dapat dilihat pada Tabel 5. Protein daging dalam
sosis berfungsi sebagai pengikat dan emulsi. Fraksi jaringan yang berisi protein larut
garam lebih penting dari pada fraksi sarkoplasma yang berisi protein larut dalam air
(Muchtadi, 1989).
Tabel 5. Komposisi Nutrisi Sosis
No.
Komposisi
Satuan
Persyaratan
1.
Air
%b/b
Maksimal 67,0
2.
Abu
%b/b
Maksimal 3,0
3.
Protein
%b/b
Minimal 13,0
4.
Lemak
%b/b
Maksimal 25,0
5.
Karbohidrat
%b/b
Maksimal 8,0
Dendeng
Dendeng merupakan produk hasil olahan pengawetan daging secara
tradisional yang secara umum dibuat dari daging sapi (Purnomo, 1997). Menurut
Winarno
(1980)
dendeng
merupakan
satu
produk
awetan
daging
yang
Satuan
Mutu I
Mutu II
12
12
% b/bk
30
25
%b/bk
%b/bk
Tidak Tampak
Tidak Tampak
Kadar Air
Kadar Protein
Abu Tidak Larut Asam
Benda Asing
Syarat
Abon
Abon didefinisikan sebagai suatu jenis makanan
dibuat dari daging yang direbus, disayat-sayat, dibumbui, digoreng dan dipres (BSN,
1995) sedangkan menurut Sudarisman dan Elvina (1996) abon adalah hasil olahan
yang terwujud gumpalan-gumpalan serat daging yang halus dan kering. Daging yang
digunakan untuk pembuatan abon sebaiknya tidak liat serta tidak mengandung lemak
dan serabut jaringan. Bagian penutup (top side), tanjung (rump), pendasar dan gandik
(silver side), paha depan (chuck) dan daging punuk (blade) cocok digunakan untuk
pembuatan abon (Muchtadi, 1989).
Menurut Rahmat (2002) untuk pembuatan abon yang menggunakan daging
sebanyak 1 kg memerlukan bawang merah 50 g, bawang putih 25 g, gula pasir 70 g,
garam 10 g, satu sendok teh merica, minyak goreng 500 cc, santan kental 250 cc, dan
dikeringkan
dengan
menggunakan
oven,
terlebih
dahulu
dilakukan
penggorengan selama 10-20 detik dengan suhu minyak 200oC. Suhu pengeringan
yang digunakan 120oC selama 30 menit dengan dilakukan pembalikan sebanyak 3
kali setiap 10 menit sekali supaya matang lebih merata (Rahmat, 2002).
Hasil penelitian menunjukkan bahwa setelah daging diolah menjadi abon
secara nyata daya cerna proteinnya menurun dari semula sebesar 78,3% untuk daging
mentah menjadi 31,2% untuk abon yang digoreng dalam minyak goreng dan 22,8%
untuk abon yang digoreng dalam santan. Penurunan nilai gizi ini terutama
disebabkan karena terjadinya reaksi pencoklatan (Maillard) selama proses
pengolahan, protein (asam amino) daging bereaksi dengan gula (pereduksi) yang
ditambahkan sebagai bumbu (Muchtadi, 1989). Selain itu, penurunan kadar protein
pada abon disebabkan juga oleh penggunaan minyak yang mengandung 98% lemak
dan penggunaan santan. Persentase lemak yang meningkat menyebabkan persentase
protein menurun (Kasir, 1999).
Pemalsuan pada abon dapat dicegah dengan menentukan kadar protein
minimal. Abon minimal mengandung protein sekitar 20% (Muchtadi, 1989) dan 15%
(BSN, 1995) dan kandungan gizi secara lengkap dapat dilihat pada Tabel 7. Kadar
protein yang rendah menunjukkan kemungkinan penggunaan daging dalam jumlah
sedikit dan sebagai gantinya digunakan buah nangka, timbul atau kelewih (Muchtadi,
1989).
Kriteria Uji
Satuan
% b/b
Persyaratan
Maksimal 7
2.
Abu
% b/b
Maksimal 7
3.
% b/b
Maksimal 0,1
4.
Lemak
% b/b
Maksimal 30
5.
Protein
% b/b
Minimal 15
6.
Serat Kasar
% b/b
Minimal 1,0
7.
% b/b
Maksimal 30
Daging Panggang
Pemanggangan merupakan metode dengan cara mengalirkan panas secara
konveksi menggunakan oven tertutup yang dipanaskan terlebih dahulu (Kinsman et
al., 1994). Proses pengeringan daging dengan cara dipanggang dalam oven biasanya
tidak dilakukan pembalikan selama pemasakan. Penambahan bumbu dalam proses
pemanggangan hanya akan menembus sedalam setengah inchi ke dalam daging.
Waktu pemanggangan sangat bervariasi. Hal tersebut disebabkan oleh perbedaan dari
daging seperti bentuk, ukuran,
dilakukan. Ukuran granula pati 5-35. Pati tepung tapioka terdiri atas amilosa dan
amilopektin (Maarif et al., 1984).
Santan
Penggunaan santan kelapa adalah sebagai komponen penyedap dalam
berbagai masakan tradisional (Winarno, 1999). Kandungan protein pada santan
minimal 3%, lemak minimal 30%, air maksimal 80% (BSN, 1995).
Minyak
Minyak adalah komponen yang penting dalam menu masakan manusia dan
mampu memenuhi beberapa fungsi gizi. Minyak merupakan sumber energi yang
padat (g kal/g) dan dapat membantu meningkatkan densitas kalori dalam makanan
(Winarno, 1999).
Minyak kelapa sawit (palm oil) diperoleh dari daging buah kelapa sawit
mesokarp melalui proses ekstraksi (secara rendering atau pengepresan atau pelarutan
dan proses pemurnian), pengendapan dan pemisahan gum, netralisasi, pemucatan dan
deodorisasi. Secara umum minyak sawit yang dihasilkan mempunyai karakteristik
warna kuning pucat sampai orange tua, aroma yang menyenangkan (sedap), stabil
atau resistan terhadap ketengikan (Winarno, 1999).
Minyak digunakan sebagai medium memasak dalam menggoreng dengan
minyak terbatas (pan frying) maupun minyak melimpah yang mendidih (deep fat
frying). Minyak merupakan penghantar yang baik menyebabkan selain makanan
yang digoreng matang, menyebabkan panas bahan menjadi cukup tinggi sehingga
menjadi coklat sehingga minyak yang digunakan harus tahan pada suhu tinggi
(Winarno, 1999)
Bumbu-bumbu
0,025%.
Aroma
khas
dari
jinten
diperkirakan
karena
adanya
dihidrokuminaldehid dan monoterpen. Bau dan rasa jinten adalah kuat, hangat, tajam
dan keras. Kandungan protein per 100 g adalah 18 g (Rismundar, 1988).
Pala (Myristica fraganshouti) digunakan sebagai penambah rasa, penyedap
masakan. Kandungan pala dalam masakan maksimal 0,08%. Selain itu juga pala
memiliki aktivitas fungisidal dan bakterisidal (Rismundar, 1988). Minyak atsiri yang
dikandung biji pala sebesar 2-16%, fixed oil (minyak kental 25-40%) terdiri atas
beberapa jenis asam organik seperti asam palmitat, stearat, dan miristat, karbohidrat
30%, protein 6% (Rismundar, 1988).
Lengkuas (Alpinia galanga) mengandung berbagai jenis minyak atsiri
diantaranya kamfer, galengi, galangol, eugenol dan juga mungkin cucurmin. Minyak
atsiri tersebut seluruhnya menghasilkan bau yang khas. Rimpang laos dikenal
sebagai pengempuk daging, pewangi daging seperti rendang, semur, dendeng
(Rismundar, 1988). Kunyit (Curcuma domestica val) memiliki fungsi sebagai bahan
obat
Asam jawa memiliki kandungan 4%-8% asam tartrat, 2%-6% asam sitrat,
1%-8% kalium bitartrat, 6% asam malat, 25%-40% gula invert, 15% selulosa, 20%25% air, 15%-20% zat yang tidak larut dalam air (Sutedjo, 1990). Kemiri adalah
daging biji kemiri (Alleurites mellucana willd) yang telah dipisahkan dari
tempurungnya (BSN, 1998).
Gula putih adalah gula kristal sakarosa kering dari tebu atau bit yang dibuat
melalui proses sulfitasi atau karbonatasi atau proses lainnya sehingga langsung dapat
dikonsumsi. Gula putih mengandung gula pereduksi maksimal 0,10-0,20% b/b (BSN,
1992). Selain gula putih terdapat juga gula merah atau gula kelapa yang mengandung
air 10% dan gula sakarosa 77% (Santoso, 1994).
Reaksi Protein pada Proses Pengolahan
Denaturasi Protein
Perlakuan yang beragam yang digunakan pada pengolahan menyebabkan
denaturasi protein (Davidek et al., 1990). Denaturasi merupakan suatu perubahan
struktur sekunder, tersier, dan kuartener terhadap molekul protein tanpa terjadinya
pemecahan ikatan kovalen. Denaturasi didefinisikan juga sebagai suatu proses
terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam, dan terbukanya
lipatan molekul (Winarno, 1997). Denaturasi protein adalah perubahan konformasi
yang fundamental dalam semua bagian molekulnya yang penting yang menyebabkan
kehilangan aktivitas biologi dan fungsi alaminya (Davidek et al., 1990). Perlakuan
panas, pH ekstrim, alkohol gangguan fisik dan kimia dapat memicu terjadinya
denaturasi (Brown, 2000). Davidek et al. (1990) menyatakan bahwa proses
penggilingan daging menyebabkan protein terdenaturasi.
Denaturasi oleh panas dapat mempermudah hidrolisis protein oleh
protease dalam usus halus. Akan tetapi panas juga dapat menurunkan mutu protein
akibat perombakan dan terperisainya gugus amino-epsilon dari lisin protein asli yang
menghambat hidrolisis oleh tripsin (Karmas and Harris, 1989). Suhu antara 53oC 63oC menyebabkan kolagen terdenaturasi. Protein otot mengalami denaturasi pada
kisaran suhu antara 50oC-80oC (122oF dan 176oF) (Tornberg, 2004).
Koagulasi Protein
Pengembangan atau pemekaran molekul protein yang terdenaturasi akan
membuka gugus reaktif yang terdapat pada rantai polipeptida. Selanjutnya akan
terjadi pengikatan kembali pada gugus reaksi yang sama atau berdekatan. Apabila
unit ikatan yang terbentuk cukup banyak, sehingga protein tidak mampu terdispersi
sebagai koloid, maka protein tersebut mengalami koagulasi (Muchtadi et al., 1993).
Menurut Winarno (1997) koagulasi terjadi setelah pengembangan molekul
protein yang terdenaturasi. Setelah protein terdenaturasi unit ikatan gugus reaktif
pada rantai polipeptida yang terbentuk cukup banyak sehingga protein tidak
terdispersi lagi sebagai suatu koloid (Winarno, 1997). Koagulasi dapat terjadi pada
suhu di atas 90oC
temperatur antara 60 C-65oC yang dicapai selama pemanasan (Davidek et al., 1990).
Rasemisasi Protein
sebagian dapat digunakan sama seperti L-fenilalanin dan diantara asam amino
essensial hanya D-metionin yang dapat digunakan sama seperti L-metionin
(Muchtadi, 1993).
Pembentukan Lisinoalanin dan Lantionin
Lisinoalanin terdiri dari residu lisin yang grup epsilon aminonya terikat pada
grup metil residu alanin. Bila residu tersebut terdapat dalam rantai protein, maka
akan terbentuk ikatan menyilang intramolekul atau antar molekul protein (Muchtadi,
1993). Lisinoalanin merupakan reaksi antar asam amino yang ditemukan pada bahan
pangan berprotein yang diberi perlakuan alkali dan pemanasan dalam waktu lama.
Pembentukan lisinoalanin dapat berperan dalam penurunan daya cerna protein,
karena apabila didegradasi senyawa tersebut tidak menghasilkan asam amino lisin
dan alanin dan apabila diserap tubuh akan terbuang sebagai urin (Muchtadi, 1993).
Lantionin dibentuk dari reaksi dehidro alanin dengan sistein (Muchtadi,
1993). Pembentukan lantionin juga terjadi pada kondisi dengan perlakuan panas dan
alkali. Adanya pembentukan lantionin menyebabkan sistein yang tersedia pada bahan
pangan berkurang separuhnya (Kelly et al., 1980).
Reaksi Maillard
Sumber utama penyebab menurunnya nilai gizi protein selama pengolahan
dan penyimpanan adalah reaksi browning non enzimatis (reaksi Maillard), yaitu
reaksi antara protein dengan gula pereduksi (Muchtadi, 1993). Belitz and Grosch
(1999) menyatakan bahwa reaksi ini berlangsung antara gula-gula pereduksi dengan
gugus amino dari asam-asam amino atau protein (terutama e-amino dari lisin, dan amino dari asam amino N-terminal). Secara umum, reaksi non-enzimatis browning
hanya terjadi jika ada asam amino bebas dan grup karbonil gula pereduksi yang
diakhiri dengan pembentukan melanoidin (Muchtadi dan Setiawaty, 1985). Suhu,
waktu, kelembaban, pH, konsentrasi dan reaktan alami mempengaruhi terjadinya
reaksi pencoklatan atau Maillard (Shahidi, 1998). Reaksi Maillard efektif terjadi
pada suhu tinggi (Muchtadi dan Setiawaty, 1985). Penurunan nilai gizi ini terutama
disebabkan terjadinya reaksi pencoklatan (Maillard) selama proses pengolahan.
Protein (asam amino) daging bereaksi dengan gula pereduksi yang ditambahkan
sebagai bumbu (Muchtadi, 1989). De Man (1997) menyatakan bahwa asam amino
lisin merupakan asam amino yang peka terhadap kerusakan terutama pencoklatan
non enzimatis, karena asam amino ini cenderung untuk terikat pada senyawa
karbonil melalui gugus -asam amino bebas. Selama pengolahan telah terjadi
kerusakan protein daging baik yang berbentuk ikatan silang (cross linking) ataupun
pemecahan selama pengolahan dan penyimpanan daging setengah lembab pada suhu
38oC.
Analisis Protein
Protein Kasar
Protein kasar dalam bahan makanan secara tidak langsung dapat dilakukan
menggunakan analisis kjeldhal (Budiyanto, 2002). Dikatakan secara tidak langsung
karena menurut Budiyanto (2002) yang dianalisis dengan metode ini adalah kadar
nitrogennya. Prinsip analisis kjeldhal adalah penetapan protein berdasarkan oksidasi
bahan-bahan berkarbon dan konversi nitrogen jadi amonia. Selanjutnya amonia
bereaksi dengan kelebihan asam membentuk amonium sulfat. Larutan dibuat jadi
basa dan amonia diuapkan untuk kemudian diserap dalam larutan asam borat
nitrogen yang terkandung dalam larutan dapat ditentukan jumlahnya dengan titrasi
menggunakan HCl 0,02 M (Apriyantono et al.,1988).
Analisis kjeldhal dibedakan menjadi dua cara yaitu cara makro dan cara semi
mikro. Cara makro kjeldhal digunakan untuk contoh yang sukar untuk di
homogenisasi dan besar contoh 1-3 g, sedangkan semi mikro dirancang untuk ukuran
kecil yaitu kurang dari 300 mg dari bahan yang homogen (Budiyanto, 2002).
Daya Cerna
Kemampuan suatu protein untuk dihidrolisa menjadi asam-asam amino oleh
enzim-enzim pencernaan (protease) dikenal dengan istilah daya cerna atau nilai
kecernaan (Muchtadi, 1993). Tidak semua protein dapat dihidrolisis oleh enzim
pencernaan menjadi asamasam amino. Protein tidak dapat masuk ke dalam sel
karena ukuran molekulnya tidak memungkinkan kecuali asam amino sebagai unit
monomernya (Hawab, 2002).
Protein harus terlebih dahulu dihidrolisis menjadi asam amino oleh enzim
pencernaan agar dapat masuk kedalam sel dan dapat dimanfaatkan oleh sel tubuh.
Asam amino yang masuk kedalam sel, akan dirakit kembali menjadi makromolekul
protein sesuai dengan yang dibutuhkan sel (Hawab, 2002).
Protein dari badan sebanyak 70 g masuk kedalam saluran pencernaan
bersama dengan 30-80 g protein yang masuk melalui bahan makanan yang
dikonsumsi setiap harinya (Winarno, 1993). Protein juga keluar bersama feses yang
jumlahnya tidak lebih dari 10 g/hari (Winarno, 1993). Pengukuran kualitas kecernaan
protein dapat dilakukan salah satunya dengan metode in vitro yang menggunakan
enzim
protease.
Enzim-enzim
yang
digunakan
adalah
pepsinpankreatin,
1992). Semakin tinggi muatan ion, semakin cepat gerakannya (Matta dan Antony,
1992).
Kegunaan elektroforesis antara lain: 1) menentukan berat molekul (estimasi),
2) mendeteksi terjadinya pemalsuan bahan, 3) mendeteksi terjadinya kerusakan
bahan seperti protein dalam pengolahan dan penyimpanan, 4) untuk memisahkan
spesies-spesies yang berbeda secara kualitatif, yang selanjutnya masing-masing
spesies dapat dianalisis dan 5) menetapkan titik isoelektrik protein (Nur dan
Adijuwana, 1987).
Menurut Thohari et al. (1993) teknik elektroforesis dapat dibedakan menjadi
dua yaitu, 1) elektroforesis larutan (moving boundary elektroforesis) dan 2)
elektroforesis daerah (zone electrophoresis). Pada elektroforesis larutan, larutan
penyangga yang mengandung makro molekul ditempatkan didalam suatu sel tertutup
dan dialiri arus listrik. Kecepatan migrasi dari makro molekul diukur berdasarkan
hasil pemisahan molekul yang dilihat dalam bentuk pita di dalam media pelarut
(Thohari et al., 1993), sedangkan elektroforesis daerah menggunakan suatu bahan
padat yang berfungsi sebagai media penunjang dan berisi larutan penyangga. Contoh
yang akan dianalisis diletakkan pada media penyangga. Perpindahan molekul
dipengaruhi oleh medan listrik dan kepadatan dari media penunjang, dengan melihat
kemurnian dan menentukan ukuran dari biomolekulnya. Media yang biasa digunakan
antara lain gel pati, gel agerose, kertas siklosa poliasetat dan gel poliakrilamid
(Thohari et al., 1993).
Salah satu metode elektroforesis adalah SDS-PAGE (sodium deodocyl
sulphate polyacrylamide gel electrophoresis) (Nur dan Adijuwana, 1987). Gel yang
digunakan dalam elektroforesis SDS-PAGE adalah polyacrylamide yang merupakan
bentuk polimerisasi monomer acrylamid CH2=CH-CO-NH2 dan cross-linking
comonomer N,N-methylene bisacrylamid (Garfin, 1990). Metode SDS-PAGE
terutama dilakukan untuk mengetahui apakah suatu protein monomerik atau
oligomerik. Berat molekul dan jumlah rantai polipetida sebagai sub unit atau
monomer juga dapat ditetapkan dengan SDS-PAGE. Metode SDS-PAGE dilakukan
pada pH sekitar netral. SDS merupakan anionic detergent yang bersama dengan
betamerkaptoetanol dan pemanasan menyebabkan rusaknya struktur tiga dimensi
protein menjadi konfigurasi random coil. Hal ini disebabkan oleh terpecahnya ikatan
Berat Molekul
3-5
100.000
5-12
20.000-150.00
10-15
10.000-80.000
>15
150.000
Gel Penahan 4%
Poliakrilamid
0,67 ml
2,5 ml
1,25 ml
Akuades
4,11 ml
3,075 ml
0,1 ml
0,05 ml
0,1 ml
0,05 ml
TEMED
0,01 ml
0,005 ml
Prosedur
Preparasi Sampel
Daging yang berasal dari ternak sapi diolah menjadi bakso, sosis, dendeng,
abon dan daging panggang. Produk olahan dan daging segar dari ternak sapi tersebut
kemudian dianalisis mutu dan karakteristik proteinnya.
Pembuatan Bakso (Modifikasi Afrianti, 2002).
dibersihkan dari bagian lemak dan jaringan ikat, kemudian dipotong-potong menjadi
ukuran yang lebih kecil. Persentase bumbu yang digunakan berdasarkan persentase
daging segar. Daging dimasukkan ke dalam alat penggilingan (food processor)
dengan ditambahkan 3% garam, 15% es batu dan 0,5% STPP, kemudian digiling
selama 1,5 menit. Setelah itu ke dalam adonan ditambahkan 30% tepung tapioka,
0,5% merica dan 2,5% bawang putih, dan 15% es batu kemudian digiling kembali
selama 1,5 menit. Adonan kemudian dicetak bulat dan direndam dalam air hangat
dengan kisaran suhu 60oC-70oC. Proses dilanjutkan dengan perebusan bakso dalam
air panas yang bersuhu 80oC selama 5 menit. Bakso yang telah mengapung diangkat
dan ditiriskan.
Pembuatan Sosis (Modifikasi Ridwanto, 2003). Lemak dan jaringan ikat pada
daging dihilangkan. Daging yang telah siap kemudian dimasukkan ke dalam alat
penggiling (food processor) dan ditambahkan 3% garam, 8% susu skim dan 1/3
bagian es batu, kemudian digiling selama 1,5 menit. Adonan ditambah 10% minyak,
1,5% bawang putih yang telah dipotong-potong kecil, 1% merica, 0,5% pala dan 1/3
bagian es batu, kemudian digiling kembali selama 1,5 menit.
Adonan ditambah 12% tepung tapioka dan 1/3 bagian es batu (total es batu
yang ditambahkan adalah 35%), kemudian digiling kembali selama 2 menit.
Persentase bahan tambahan dihitung dari berat daging. Adonan kemudian
dimasukkan ke dalam selongsong sosis (casing) dengan menggunakan stuffer. Sosis
yang telah dimasukkan ke dalam selongsong dikukus selama 45 menit dengan suhu
65oC.
Pembuatan Dendeng Giling (Modifikasi Nuraini, 2002).
Daging segar
dihilangkan dari lemak dan jaringan ikatnya terlebih dahulu, kemudian digiling
dengan menggunakan alat penggiling (Food Processor) selama 30 detik. Sejumlah
bumbu yang terdiri atas 3% garam, 30% gula merah, 1% asam jawa, 2,5% ketumbar,
10,9% laos, 2,5% bawang merah, 0,2% merica, 0,1% jinten dan 2,5% bawang putih
dihaluskan terlebih dahulu. Gula merah 30% dan 1% asam jawa dilarutkan dalam air
sebagai bumbu perendam.
Bumbu yang
merah dan asam jawa. Persentase bumbu perendam dihitung dari berat daging.
Campuran bumbu dituangkan pada daging yang telah digiling, diaduk rata dan
disimpan pada pendingin (refrigerator) selama 24 jam. Daging dicetak pada loyang
yang telah dilapisi dengan plastic high dencity poly ethylene (HDPE) dengan
ketebalan daging 6 mm. Daging kemudian dikeringkan dalam oven dengan suhu
70oC selama 7 jam. Sebelum dianalisis, dendeng digoreng pada suhu 120oC selama 2
menit hingga matang.
Pembuatan Abon (Modifikasi Rahmat, 2002). Daging dibersihkan dari lemak dan
dikukus selama 1 jam, kemudian disuir-suir dengan menggunakan garpu dan digiling
dengan menggunakan alat penggilingan (food processor). Bumbu yang terdiri atas
5% bawang merah, 2,5% bawang putih, 7% gula pasir, 25% santan, 1% garam, 0,2%
merica dihaluskan yang kemudian ditambahkan 10% air jeruk nipis. Persentase
bumbu yang digunakan berdasarkan berat daging.
Daging yang telah halus kemudian dimasak dengan semua bumbu yang telah
dihaluskan sambil diaduk-aduk hingga bumbu meresap. Daging diangkat dan
daging. Sebanyak 1,4% garam, 11,6% bawang merah, 4,3% bawang putih, 0,5%
ketumbar, 0,7% kunyit, 0,7% jahe, dan 4,3% kemiri dihaluskan kemudian, 0,026%
lengkuas dan 0,003% serai dimemarkan. Daging dimasak bersama dengan bumbu
yang telah dihaluskan lengkap dengan lengkuas dan serai yang telah dimemarkan
kemudian dicampurkan dengan 0,054% kecap manis, 4,2% gula merah, 0,001% gula
pasir dan 0,003% asam jawa (yang telah dicampur dengan 1 sendok makan air)
hingga bumbu meresap. Ditambahkan 0,833% ml air kelapa dan dimasak kembali.
Daging dipanggang di dalam oven listrik dengan suhu 120oC selama 10 menit.
Peubah yang Diamati
Protein Kasar (metode Kjeldahl-Mikro) (Apriyantono et al., 1988). Sampel
ditimbang sebanyak 0,05-0,1 g, kemudian dimasukkan ke dalam labu Kjeldahl 30 ml.
Ditambahkan katalis (1,9 + 0,1 g K2SO4, 40 + 10 mg HgO dan 2,0 + 0,1 ml H2SO4)
dan 3-10 ml HCl 0,01 N atau 0,02 N, kemudian dididihkan di dalam pemanas
Kjeldahl lengkap yang dihubungkan dengan penghisap uap melalui aspirator sampai
cairan menjadi jernih. Labu didinginkan dan isinya dipindahkan ke dalam alat
destilasi. Labu dicuci dan dibilas 5-6 kali dengan 1-2 ml air dan air hasil pencucian
ini dipindahkan ke dalam alat destilasi, kemudian ditambahkan 2-3 ml NaOH.
Labu Erlenmeyer 125 ml yang berisi 5 ml larutan H3BO3 dan 2-4 tetes
indikator (campuran 2 bagian metil merah 0,2% dalam alkohol dan 1 bagian metilen
blue 0,2% dalam alkohol) diletakkan di bawah kondensor. Ujung tabung kondensor
harus terendam di bawah larutan H3BO3. Larutan NaOH sebanyak 2-3 ml
ditambahkan, kemudian dilakukan destilasi sampai tertampung 50 ml larutan destilat
(berwarna hijau) di dalam labu Erlenmeyer.
Tabung kondensor dibilas dengan air dan air bilasannya ditampung di dalam
Erlenmeyer yang sama. Dilakukan titrasi dengan HCl 0,043664 N (0,382%) sampai
terjadi perubahan warna menjadi ungu (warna semula) dan dilakukan penetapan
blanko. Perhitungan kadar protein kasar dan protein sisa dilakukan dengan rumus:
%N=
Keterangan: a = ml titer
b = ml blanko
c = faktor konversi daging
Kecernaan Protein secara In Vitro (Saunders et al., 1973). Pengukuran kecernaan
protein secara in vitro dilakukan dengan menggunakan sampel sebanyak 1-2 g.
Sampel dimasukkan ke dalam Erlenmeyer 50 ml, ditambahkan 15 ml HCl 0,1 N yang
mengandung 1,5 mg enzim pepsin dan dikocok pada shaker water-bath dengan
kecepatan rendah dan suhu 37oC selama 3 jam. Larutan dinetralkan (pH 7) dengan
NaOH 0,5 N dan ditambahkan 4 mg enzim pankreatin di dalam 7,5 ml larutan buffer
fosfat 0,2 M dengan pH 8 yang mengandung natrium azida 0,005 M.
Larutan yang diperoleh dikocok pada shaker water-bath kembali dengan
kecepatan rendah dan suhu 37oC selama 24 jam. Padatan yang diperoleh dari akhir
penyaringan disaring dengan kertas saring Whatman 41 (sebelumnya bobot kertas
saring sudah dicatat). Padatan beserta kertas Whatman dikeringkan dalam oven
105oC selama 2 jam kemudian ditimbang, dan dilanjutkan dengan menganalisis
kandungan nitrogennya dengan menggunakan metode Kjeldahl-Mikro. Perhitungan
daya cerna protein dilakukan dengan rumus:
Kecernaan Protein =
dipanaskan dalam air mendidih sebanyak 1 menit. Cetakan gel berupa dua lempeng
kaca berukuran 7,25x10,25 cm dan 8,25x10,25 cm dihimpitkan dan diantaranya
diletakkan pemisah (spacer). Bahan untuk gel pemisah (separating gel) dan gel
penahan (stacking gel) dibuat dari komposisi seperti pada Tabel 9. Sebanyak 1,5 ml
larutan gel pemisah ditambahkan 3l TEMED, diaduk rata dan dipipetkan pada
bagian dasar kaca pencetak gel yang telah dipasang diatas lempeng kaca membentuk
garis lurus. Setelah larutan mengeras sisa larutan gel pemisah ditambah 5l atau 10l
TEMED dan dipipetkan perlahan-perlahan kedalam cetakan dan dijaga agar tidak
berbentuk gelembung udara. Aquades dipipet untuk membentuk tepi gel yang rata
dan untuk membasahi gel agar tidak kering. Pemasukan gel kedalam cetakan harus
dilakukan secepat mungkin karena adanya TEMED gel akan cepat mengeras. Setelah
gel pemisah membeku, aquades, diserap dengan kertas dan larutan gel penahan
dimasukkan hingga batas atas cetakan, sisir pencetak sumur segera dimasukkan dan
gel dibiarkan terpolimerisasi sempurna.
Gel yang telah terpolarisasi sempurna dapat langsung digunakan. Sisir dan
klip dilepaskan, kemudian gel dipasang, buffer elektroforesis dimasukkan dan alat
elektroforesis dirangkai. Sebelum dimasukkan ke dalam sumur, marker dan sampel
ditambahkan buffer sampel (1:1) diinkubasi pada penangas air mendidih selama 1
menit. Volume sampel yang dimasukkan ke dalam sumur sebanyak 20 l tergantung
tebal tipisnya pita protein yang diinginkan. Elektroforesis (SDS PAGE) dijalankan
pada tegangan 100 V dan arus listrik 125 mA selama 11,5 jam hingga bromphenol
blue mencapai 1 cm dari bawah gel. Gel yang telah terbentuk dicelupkan dalam
larutan pewarna, kemudian dimasukkan ke dalam shaker selama 24 jam. Kelebihan
warna dibuang dengan merendam gel dalam larutan peluntur sampai diperoleh pitapita protein yang berwarna biru dengan latar belakang jernih. Silver staining
dilanjutkan bila pita pada gel tidak tampak jelas. Metode silver staining dapat dilihat
pada Lampiran 1.
Interpretasi Data
Hasil elektroforesis dilihat dari grafik yang dihasilkan berdasarkan markernya
seperti terlihat pada Gambar 1. Nilai yang dihasilkan, yaitu Rf (hasil pembagian
jarak pita dan jarak running) dan logaritma berat molekul marker (kD),
ditransformasikan dalam bentuk persamaan regresi linier Y = ax + b.
y = ax + b
Log
BM
Rf
Protein Kasar
(% b/b)
Daya Cerna In
Vitro (% b/b)
Kadar Protein
Tercerna (%)
Daging
Segar
19,0
79,03
15,02
Bakso
11,16
83,27
9,29
Sosis
12,41
89,60
11,12
Abon
38,98
58,87
22,95
Dendeng
24,58
61,59
15,14
Daging
Panggang
28,97
59,73
17,30
bakso akan mengurangi kadar protein. Octaviani (2002) menyatakan bahwa kadar
protein pada bakso dipengaruhi oleh jumlah penambahan tepung, semakin tinggi
penambahan tepung maka protein bakso semakin kecil.
Penambahan garam pada proses pembuatan bakso menyebabkan adanya penurunan
kadar protein. Menurut Anshori (2002) kadar protein bakso semakin rendah dengan
semakin banyaknya garam yang ditambahkan. Hal ini disebabkan garam dapat
memecah ikatan hidrogen pada protein yang pada akhirnya menyebabkan denaturasi
protein dengan cara tersebut garam dapat meningkatkan daya kelarutan gugus
hidrofobik dalam air. Daya kelarutan yang meningkat menyebabkan protein yang
larut air pun semakin tinggi sehingga kadar protein akan turun karena protein banyak
terdapat dalam air rebusan bakso.
Rendahnya kandungan protein bakso bila dibandingkan dengan protein daging segar
juga disebabkan
selama 5 menit. Menurut Waturaka (2002) perebusan yang dilakukan pada suhu
65oC-70oC selama 20 menit untuk daging sapi dapat menyebabkan protein yang
terkandung dalam daging keluar dan larut dalam air perebusan. Perebusan yang
dilakukan pada penelitian ini pada suhu 80oC sehingga mungkin dengan waktu yang
relatif singkat menyebabkan terlepasnya ikatan struktur protein karena panas, yang
menyebabkan terlarutnya protein larut air ke dalam air rebusan sehingga ketika diuji
kjeldhal sudah tidak terukur lagi. Pernyataan yang sama dinyatakan
(1985) bahwa
Setiawaty
terlarut.
Kandungan protein pada bakso penelitian ini lebih kecil bila dibandingkan
hasil penelitian Anshori (2002) yaitu sebesar 15,43%0,75%. Perbedaan ini
disebabkan kandungan protein daging segar yang digunakan berbeda. Kandungan
protein daging segar yang digunakan Anshori (2002) adalah 22,5%. Selain itu
daging yang digunakan pada penelitian ini adalah daging yang telah mengalami
pembekuan sedangkan daging yang digunakan Anshori adalah daging setelah
pemotongan 1 jam tanpa pembekuan.
Penggunaan daging beku menyebabkan protein terlarut garam yang dapat
diekstrak menurun, yaitu sekitar 9% dibandingkan daging segar (Anindita, 2003).
dalam analisis kadar protein dengan metode Kjeldhal (Pramono et al., 1985). Namun
demikian, kandungan abon pada penelitian ini masih diatas Standar Nasional
Indonesia. Protein abon yang telah ditetapkan oleh Badan Standardisasi Nasional
minimal 15% (BSN, 1995) sedangkan kandungan abon penelitian ini adalah 38,98%.
Hal ini disebabkan pembuatan abon pada penelitian ini dilakukan pengolahan lebih
lanjut yaitu proses pengeringan. Menurut Winarno (1980) proses pengeringan
menyebabkan persentase protein meningkat.
Kadar protein dendeng lebih tinggi dibandingkan kandungan pada daging
segar hal ini disebabkan proses pengeringan. Proses pengeringan dendeng dilakukan
dengan menggunakan oven pada suhu 70oC selama 7 jam. Sebelum dianalisis,
dendeng digoreng pada suhu 120oC selama 2 menit hingga matang. Menurut
Winarno (1980) dengan mengurangi kadar air, bahan pangan akan mengandung
senyawasenyawa seperti protein, karbohidrat, lemak dan mineral dalam konsentrasi
yang lebih tinggi. Apabila dibandingkan kadar air daging segar (75,13%) dan
dendeng (32,29%) maka terbukti bahwa kadar air mempengaruhi persentase protein.
Perhitungan protein kasar dalam bahan kering menunjukkan hasil bahwa
dendeng mengandung protein sebesar 36,30% bk. Apabila dibandingkan dengan
kandungan protein kasar (% bk) dendeng pada standar yang telah ditetapkan BSN
(1992) yaitu mutu I 30% dan mutu II 25%, maka dendeng penelitian ini mengandung
protein yang lebih tinggi. Lebih tingginya kadar protein dendeng penelitian ini
disebabkan oleh daging yang digunakan memiliki kualitas yang lebih baik.
Nilai protein kasar daging panggang lebih tinggi dibandingkan daging segar
karena pengolahan dengan cara pengeringan akan mempengaruhi persentase protein.
Semakin kecil kadar air dalam bahan pangan maka semakin tinggi persentase protein
yang dikandungnya. Kadar air daging panggang 43,26% sedangkan kadar air daging
segar adalah 75,13%. Rendahnya kadar air daging panggang menyebabkan
persentase protein lebih tinggi. Kandungan protein daging panggang pada penelitian
ini adalah 28,97% lebih tinggi bila dibandingkan kadar protein daging panggang
dalam daftar komposisi zat gizi pangan Indonesia. Departemen Kesehatan RI (1995)
menetapkan kandungan protein daging panggang adalah 15,7%.
Pembuatan abon menggunakan panas yang tinggi dan waktu yang lama,
menyebabkan tidak hanya terjadi denaturasi akan tetapi terjadi juga rasemisasi,
reaksi Maillard dan terbentuknya ikatan silang dalam protein seperti lisinoalanin dan
lantionin. Menurut Kasir (1999) terbentuknya ikatan silang akan menurunkan
kecernaan.
Menurut Muchtadi (1989) reaksi Maillard sangat nyata menurunkan daya
cerna protein. Reaksi Maillard yang disebabkan oleh bereaksinya gula pereduksi dan
protein dengan menghasilkan produk akhir berupa melanoidin yang tidak dapat kita
cerna. Selain itu menurut Geiger dan Borgstrom (1984) yang dikutip oleh Lenah
(1993) daya cerna akan menurun akibat proses pengolahan seperti pemanasan dan
pengeringan. Proses pemanggangan, penggorengan, penggaraman akan menurunkan
daya cerna protein.
Nilai kecernaan abon pada penelitian ini adalah 58,87%, lebih tinggi
dibandingkan dengan nilai kecernaan pada penelitian Wisena (1988) yaitu 31,2%
untuk abon yang digoreng dengan minyak dan 22,8% untuk abon yang digoreng
dengan santan. Perbedaan ini disebabkan teknik pembuatan abon yang berbeda pada
penelitian ini pembuatan abon selain ditambahkan santan, abon pun digoreng dengan
menggunakan minyak goreng dan terakhir dikeringkan dengan oven.
Penambahan bumbu pada produk juga dapat menyebabkan terhambatnya
kecernaan seperti pada dendeng dengan penambahan gula merah dapat memicu
terjadinya reaksi Maillard yang dapat menurunkan kecernaan protein dendeng. Nilai
kecernaan dendeng 61,59%.
Proses pemanasan pada dendeng terdiri atas produk yang dikeringkan pada
o
suhu 70 C setelah itu dilakukan penggorengan pada suhu 120oC. Penggunaan suhu
pemasakan lebih dari 100oC menyebabkan
menyebabkan tidak hanya membuka lipatan protein akan tetapi sudah sampai
memotong protein menjadi bagianbagian kecil yang mungkin sudah menjadi protein
asing bagi enzim. Menurut Winarno (1997) denaturasi berat menyebabkan protein
terpotong dan bersifat irreversible. Protein yang telah terdegradasi tidak dikenali lagi
oleh enzim. Enzim memiliki daya kerja yang spesifik sehingga hanya memecah
protein-protein yang dikenalinya saja.
panggang sedangkan pada daging segar hanya terdapat 15,01% protein tercerna.
Daya cerna abon, dendeng, dan daging panggang lebih kecil bila dibandingkan
dengan daya cerna pada daging segar, akan tetapi kadar protein yang sangat tinggi
menyebabkan protein tercerna pada setiap produk tersebut menjadi tinggi.
Karakteristik Protein
Analisis elektroforesis yang dilakukan dalam penelitian ini menggunakan
konsentrasi akrilamid 10l sehingga berat molekul yang dapat terlihat hanya protein
dengan berat molekul 10-80 kD. Data lengkap hasil elektroforesis daging segar dan
produk olahannya dapat dilihat pada Gambar 2.
Segar
Bakso
Sosis
Dendeng
Abon
Panggang
114,55 kD
98,37 kD
72,54 kD
68,95 kD
75,87 kD
98,37 kD
81,58 kD
88,87 kD
61,11 kD
68,95 kD
54,85 kD
49,22 kD
65,54 kD
51,96 kD
56,28 kD
45,93 kD
41,50 kD
45,94 kD
43,66 kD
39,45 kD
44,18 kD
36,56 kD
32,89 kD
31,17 kD
27,15 kD
31,14 kD
23,09 kD
27,65 kD
22,59 kD
20,22 kD
18,04 kD
19,27 kD
19,24 kD
16,41 kD
17,51 kD
16,64 kD
15,04 kD
50,40 kD
33,71 kD
33,84 kD
37,50 kD
32,20 kD
30,61 kD
27,65 kD
26,28 kD
23,75 kD
22,57 kD
21,45 kD
19,38 kD
50,44 kD
11,88 kD
11,29 kD
seperti bawang putih, merica dan tapioka yang masing-masing mengandung protein
dengan kadar yang berbeda-beda 4,5-7,0 g dalam 100 gram bawang putih, 0,13%
untuk tapioka, dan merica 11,5% (Rismundar,1988 ; Pandisurya,1983)
Proses pengolahan sosis menghasilkan 4 pita protein dengan berat molekul
51,96 kD, 33,84 kD, 20,22 kD dan 18,04 kD. Penggunaan coomasie blue pada
elektroforesis menunjukkan pita yang sangat sedikit dan tidak terlihat jelas. Menurut
Murphy dan Marks (2000) pemanasan dengan suhu 60oC menyebabkan protein
dengan berat molekul 43 kD menurun sehingga tidak terlihat jelas lagi. Hal ini sesuai
dengan hasil elektroforesis pada produk sosis yang menggunakan suhu pengukusan
60oC-65oC.
Jumlah pita protein pada sosis yang terdeteksi hanya sedikit disebabkan oleh
pengolahan menjadi sosis menggunakan suhu 60oC-65oC selama 45 menit. Lamanya
waktu sangat mempengaruhi kualitas protein karena pemanasan yang lama
menyebabkan kerusakan pada protein, seperti terjadinya ikatan silang sehingga tidak
terdeteksi sebagai protein.
Pemanasan pada pembuatan sosis menggunakan suhu 65oC sehingga protein
tidak terpisah secara sempurna. Protein pada sosis yang tidak terpisahkan secara
sempurna, menyebabkan protein masih memiliki berat molekul yang sangat besar
sehingga tidak terdeteksi pada metode ini karena menggunakan konsentrasi akrilamid
sebesar 10l. Menurut Andrew (1986) konsentrasi akrilamid sebesar 10l hanya
mampu mendeteksi protein dengan berat molekul 10-80 kD. Menurut Murphy dan
Marks (2000), temperatur yang tinggi menyebabkan protein dengan berat molekul
yang besar terfragmentasi.
Bila dibandingkan dengan pita protein yang terbentuk pada daging segar
sudah tidak terdapat lagi pita protein yang sama. Hal ini disebabkan proses
penggilingan (penghancuran daging) pada sosis terlalu lama yaitu selama lima menit
yang dibagi menjadi 3 kali penggilingan masingmasing (1,5 menit sebanyak 2 kali
dan terakhir 2 menit) walaupun sudah dicegah dengan penambahan es akan tetapi
suhu adonan yang terbentuk mencapai 28oC sehingga mungkin telah terjadi
denaturasi protein. Berkurangnya pita protein yang muncul pada sosis mungkin
disebabkan juga karena adanya penambahan lemak seperti minyak (10%) yang akan
menurunkan jumlah protein. Susu skim yang ditambahkan merupakan jenis protein
yang berbeda dengan protein daging segar sehingga akan menyebabkan pita protein
yang terbentuk berbeda dengan daging segar.
Karakteristik Protein pada Abon, Dendeng dan Daging Panggang
Pita protein pada abon yang masih menyerupai protein daging segar hanya 2
pita dengan berat molekul 23,09 kD dan 27,15 kD. Menurut Price dan Schweigert
(1987) protein dengan berat molekul 23,09 kD kemungkinan adalah troponin I.
Troponin merupakan protein yang tahan panas. Pembuatan abon sangat kompleks
yang terdiri atas pengukusan, penghancuran daging, pembumbuan, penggorengan
dan proses terakhir adalah pengeringan dalam oven. Penambahan santan,
penggorengan menyebabkan produk abon memiliki pita protein yang sedikit karena
proses yang terjadi adalah denaturasi sampai reaksi Maillard, dan terdapat protein
baru yang merupakan ikatanikatan baru. Selain itu protein baru mungkin berasal
dari bumbu-bumbu yang digunakan dalam pembuatan abon.
Dendeng merupakan produk makanan berbentuk lempengan yang dibumbui
dan dikeringkan setelah dianalisis elektroforesis didapatkan hasil sebanyak 6 pita
(50,44 kD, 32,89 kD, 31,17 kD, 19,27 kD, 16,41 kD, 11,29 kD) dengan berat
molekul sebanyak 3 pita mirip dengan pita protein pada daging segar (32,89 kD,
19,27 kD, 16,41 kD). Pengolahan menjadi dendeng mampu mereduksi atau
mengurangi jumlah pita yang terbentuk dari 19 protein pada daging segar menjadi 6
pita. Bila dilihat dari proses pembuatan dendeng yang dimulai dari penggilingan
daging, pembumbuan dan pemanggangan akan menyebabkan protein mengalami
perubahan bentuk struktur.
Proses pengolahan dendeng yang diawali dengan penggilingan, pengeringan
dan penggorengan serta penambahan berbagai bumbu akan mempengaruhi kadar
protein dan struktur protein. Penggilingan daging sampai halus tanpa ada
penambahan suaru bahan yang dapat mencegah denaturasi merupakaan awal dari
perubahan struktur protein dendeng. Selanjutnya proses pengeringan pada suhu 70oC
selama 7 jam dan proses peggorengan pada suhu 120oC selama 2 menit akan
menyebabkan terjadinya reaksi Maillard yang ditandai dengan pembentukan warna
coklat pada dendeng. Menurut Pandisurya (1983) proses pengolahan daging dan
penggorengan menurunkan jumlah nitrogen terlarut atau menurunkan kelarutan
protein yang diekstrak dengan larutan garam dan proses penggorengan menurunkan
jumlah protein karena banyak N yang bersifat volatil hilang atau menguap.
Pita-pita protein yang terbentuk pada daging panggang sebanyak 7 pita
protein dengan berat molekul yang tertinggi 81,58 kD dan terkecil adalah 11,88 kD.
Pemanasan dengan suhu 120oC menyebabkan daging berubah warna menjadi warna
coklat (Maillard) yang menunjukkan protein telah bereaksi dengan gula pereduksi
dan menghasilkan N heterosiklik (melanoidin). Selain itu suhu yang digunakan
dalam pembuatan dendeng menyebabkan terputusnya ikatan kovalen dari protein
daging sehingga protein menjadi bagian-bagian yang kecil (protein yang baru).
DAFTAR PUSTAKA
Afrianty. 2002. Sifat fisiko-kimia dan palatabilitas bakso dengan bahan utama daging
sapi beku pada waktu pembekuan yang berbeda. Skripsi. Fakultas
Peternakan. Institut Pertanian Bogor, Bogor.
Apriyantono, A., D. Fardiaz, N. L. Puspitasari, Sedarnawati. dan S. Budiyanto. 1988.
Analisis Pangan. Pusat Antar Universitas Pangan dan Gizi. Institut Pertanian
Bogor, Bogor.
Andrew. 1986. Electrophoresis Theory, Techniques and Biotechemical and Chemical
Application. 2 nd Edition. Claredon Press, Oxford.
Anggorodi, R. 1979. Ilmu Makanan Ternak Umum. Gramedia, Jakarta.
Anindita, S. 2003. Keamanan pangan dan nilai gizi bakso pedagang sektor informal
di Desa Babakan dan Kelurahan Cibadak Bogor selama penjualan. Skripsi.
Fakultas Teknologi Pertanian. Institut Pertanian Bogor, Bogor.
Anshori, M. 2002. Evaluasi penggunaan jenis daging dan konsentrasi garam yang
berbeda terhadap mutu bakso. Skripsi. Fakultas Peternakan. Institut Pertanian
Bogor, Bogor.
Astawan, M. 2005. http://www.waspada.co.id/serba serbi/kesehatan/artikel.
Badan Standardisasi Nasional. 1992. Dendeng. SNI 01-2908-1992. Dewan
Standardisasi Nasional, Jakarta.
Badan Standardisasi Nasional. 1992. Gula. SNI 01-3140-1992. Dewan Standardisasi
Nasional, Jakarta.
Badan Standardisasi Nasional. 1994. Tapioka. SNI 01-3451-1994. Dewan
Standardisasi Nasional, Jakarta.
Badan Standardisasi Nasional. 1994. Kecap Kedelai. SNI 01-3543-1994. Dewan
Standardisasi Nasional, Jakarta.
Badan Standardisasi Nasional. 1995. Abon. SNI 01-3707-1995. Dewan Standardisasi
Nasional, Jakarta.
Badan Standardisasi Nasional. 1995. Santan. SNI 01-3816-1995. Dewan
Standardisasi Nasional, Jakarta.
Badan
Bakso.
SNI
01-3818-1995.
Dewan
Rismundar. 1988. Budidaya dan Tata Niaga Pala. Penebar Swadaya, Jakarta.
Rismundar. 1988. Rempah-rempah Komoditi Eksport Indonesia. Sinar Baru,
Bandung.
Rompis, J. 1998. Pengaruh kombinasi bahan pengikat dan bahan pengisi terhadap
sifat fisik, kimia serta palatabilitas sosis sapi. Tesis. Institut Pertanian Bogor,
Bogor.
Saji. 2005. Resep Ayam Panggang Berbumbu. Tabloid , 27 Juli-29 Agustus 2005.
Santoso, H. 1994. Kecap dan Tauco Kedelai. Kanisus, Yogyakarta.
Saunders R. M, M. A. Connor, A. N. Booth, E.M. Bickoff and G.O. Kohler. 1972.
Measurement of digestibility of alfalfa protein concentrates by in vivo and in
vitro methods. J. Nut. 103:530-535.
Sediaoetama, A. D. 1991. Ilmu Gizi untuk Profesi dan Mahasiswa. Dian Rakyat,
Jakarta.
Setiawaty, E. 1985. Mempelajari beberapa sifat protein dendeng sapi. Skripsi.
Fakultas Teknologi Pertanian. Institut Pertanian Bogor, Bogor.
Shahidi, S. 1998. Flavor of Meat, Meat Products and Sea Food. Thomson Science,
London.
Soeparno. 1998. Ilmu dan Teknologi Daging. Gajah Mada Universitas Press,
Yoyakarta.
Sutedjo, M. 1990. Pengembangan Kultur Tanaman Berkhasiat Obat. Rineka Cipta, .
Jakarta.
Sudarisman, T dan Elvina A. R. 1996. Petunjuk Memilih Produk Ikan dan Daging.
Penebar Swadaya, Jakarta.
Thohari, M, B. Masyud, S. Supraptini. dan M. Cece. 1993. Analisis Perbandingan
Polimorfisme Protein Darah dan Berbagai Jenis Rusa di Indonesia dengan
Menggunakan Elektroforesis. Konservasi Sumber Daya Hutan. Fakultas
Kehutanan. Institut Pertanian Bogor, Bogor.
Tornberg. 2004. Effect of heat on meat proteins-implication on stucture and quality
of meat product. J. Meat Sci 70:493-508.
Waturaka, F.Y. 2002. Komposisi kimia dan daya terima abon dari daging sapi dan
ayam petelur afkir pada cara pemasakan yang berbeda. Skripsi. Fakultas
Peternakan. Institut Pertanian Bogor, Bogor.
Widayanto, H. 2002. Komposisi kimia dan karakteristik organoleptik abon daging
domba dan daging kambing yang dimasak dengan metode pemasakan yang
berbeda. Skripsi. Fakultas Peternakan. Institut Pertanian Bogor, Bogor.
Wijaya, H., P. Retno Wikandari, Suliantan dan Sugiono. 1993. Pengaruh Cara
Pengolahan pada Komponen Aktif Cita Rasa dari Rempah-rempah. Pusat
Antar Universitas. Insititut Pertanian Bogor, Bogor.
Winarno , F. G. 1980. Pengantar Teknologi Pangan. Gramedia Pustaka, Jakarta.
LAMPIRAN
Sapi Segar
75,130,43
Sosis
64,800,32
Bakso
69,590,33
Dendeng
32,290,92
Panggang
43,260,12
Abon
2,220,08
76,40
Sosis
35,26
Bakso
36,70
Dendeng
36,30
Panggang
51,04
Abon
39,87
9a
Dendeng Sapi
Sosis Sapi
Lampiran 5. Data Marker dan Kurva LMW yang Digunakan Dendeng dan Sosis
Sapi
Marker LMW
Phosphorylase
Albumin
Ovalbumin
Carbonic anhydrase
Trypsin inhibitor
- Lactalbumin
BM
97000
66000
45000
30000
20100
14400
Log BM
4.98677
4.81954
4.65321
4.47712
4.3932
4.15836
Run Cm
4.7
4.7
4.7
4.7
4.7
4.7
Band Cm
0.6
0.8
1.6
2.4
3.1
3.9
Rf
0.12766
0.170213
0.340426
0.510638
0.659574
0.829787
5.2
Log BM
5
4.8
Series1
4.6
Linear (Series1)
4.4
4.2
4
0
0.2
0.4
0.6
Rf
0.8
Marker
BM
97000
66000
45000
30000
20100
14400
Log BM
4.98677
4.81954
4.65321
4.47712
4.3932
4.15836
Run Cm
4.5
4.5
4.5
4.5
4.5
4.5
Band Cm
0.6
1.2
2
2.8
3.4
4.2
Rf
0.133333
0.266667
0.444444
0.622222
0.755556
0.933333
Log BM
5.2
5
4.8
4.6
4.4
4.2
4
Series1
Linear (Series1)
0.2
0.4
0.6
Rf
0.8
Abon
BM
97000
66000
45000
30000
20100
14400
Log BM
4.98677
4.81954
4.65321
4.47712
4.3932
4.15836
Run Cm
4.5
4.5
4.5
4.5
4.5
4.5
Band Cm
0.4
0.9
1.6
2.4
2.9
3.9
Rf
0.088889
0.2
0.355556
0.533333
0.644444
0.866667
Log BM
6
5
4
3
2
1
0
Series1
Linear (Series1)
0.2
0.4
0.6
Rf
0.8
Lampiran 11. Data Marker dan Kurva LMW yang Digunakan Daging Segar
Marker LMW
Phosphorylase
Albumin
Ovalbumin
Carbonic anhydrase
Trypsin inhibitor
- Lactalbumin
BM
97000
66000
45000
30000
20100
14400
Log BM
4.98677
4.81954
4.65321
4.47712
4.3932
4.15836
Run Cm
4.4
4.4
4.4
4.4
4.4
4.4
Band Cm
0.6
1.2
2
2.8
3.4
4.2
Rf
0.136364
0.272727
0.454545
0.636364
0.772727
0.954545
Log BM
5.5
5
4.5
4
Series1
0
0.2
0.4
0.6
Rf
0.8
1.2
Linear (Series1)
4a
Panggang Sapi
Lampiran 13. Data Marker dan Kurva LMW yang Digunakan Daging Panggang
Marker LMW
Phosphorylase
Albumin
Ovalbumin
Carbonic anhydrase
Trypsin inhibitor
- Lactalbumin
BM
97000
66000
45000
30000
20100
14400
Log BM
4.98677
4.81954
4.65321
4.47712
4.3932
4.15836
Run Cm
4.5
4.5
4.5
4.5
4.5
4.5
Band Cm
0.6
0.8
1.6
2.4
3.1
3.9
Rf
0.133333
0.177778
0.355556
0.533333
0.688889
0.866667
Log BM
5.2
5
4.8
4.6
4.4
4.2
4
Series1
Linear (Series1)
0.2
0.4
0.6
Rf
0.8