Anda di halaman 1dari 74

ENZYM

Blok VIII

LEARNING OBJECTIVE

Setelah mengikuti perkuliahan ini,


mahasiswa
mampu memahami :
Nomenclature enzim
Siafat-sifat enzim
Kinetics enzim
Mekanisme Kerja enzim

REFERENSI
Harpers
Illustrated
Biochemistry. Murray, R.K; D.K.
Granner; P.A; Mayes. V.W. Rodwell.
2003.
Twenty-Seventh
Edition.
International Edition. Mcgraw-Hill
Companies inc. Lange Medical
Publication
3

PENDAHULUAN
DICERNA

MAKANAN

dalam saluran
pencernaan

DIMETABOLISME dalam

sel

METABOLISME :
KATABOLISME
MOLEKUL YG LEBIH BESAR MOLEKUL YG LEBIH KECIL
GLUKOSA CO2 + H2O + ENERGI

ANABOLISME = SINTESIS
MOLEKUL YG LEBIH KECIL MOLEKUL YG LEBIH BESAR
GLUKOSA GLIKOGEN

SEL

JARINGAN

ORGANISME

ENZIM

tersusun dari molekul2


REAKSI KIMIA

LETAKENZIMDALAMSEL

-ENZIMMITOKONDRIAL:
Reaksipengadaanenergi,reaksioksidasiyang
menghasilkanenergi
-ENZIMRIBOSOMAL:
Reaksibiosintesisprotein
ENZIMINTI:
Berkaitandenganperangkatgenetika
ENZIMLISOSIM:
.Berkaitandenganprosesdigestifintrasellular,
.Destruksihidrolitikbahanyangtakdiperlukansel
Enzimmikrosomal:
.Reaksihidroksilasidalamsintesishormonsteroid
5
.Metabolismedaninaktivasiobat

LETAK ENZIM DALAM SEL


BERKAITAN DGN FUNGSI ORGANEL Ybs.
E. MITOKONDRIAL REAKSI PENGADAAN ENERGI
Reaksi oksidasi Energi
Rantai respirasi dalam mitokondria
E. RIBOSOMAL SINTESIS PROTEIN
KATALISATOR mempercepat reaksi
IKUT SERTA DALAM REAKSI KIMIA &
MEMPERCEPAT REAKSI KIMIA, TETAPI PD. AKHIR
REAKSI AKAN DIDAPAT KEMBALI SEPERTI SEMULA
DIBUTUHKAN DLM. JUMLAH KECIL
CELAH AKTIF

S
KOMPLEKS [ES]

P
6

Enzim merupakan senyawa


organik bermolekul besar
(komponen utama protein)
yang berfungsi untuk
mempercepat jalannya reaksi
metabolisme di dalam tubuh
tanpa mempengaruhi
keseimbangan reaksi

Enzim tidak ikut bereaksi,


struktur enzim tidak berubah
baik sebelum dan sesudah
reaksi tetap
Enzim sebagai biokatalisator
Bagian enzim yang aktif
adalah sisi aktif dari enzim

KATALISATOR
INORGANIK
1.H+, OH-, Pt
2.E. aktivasi
3.4.-

ENZIM
1. PROTEIN
biokatalisator
2. E aktivasi
3. BEREAKSI
SPESIFIK
4. TIDAK TAHAN
PANAS
9

kead. transisi
tanpa katalisator

G
E. level

E. bebas

Ea

dgn katalisator inorg

Ea'

dgn enzim

Ea''
kead. awal

G = Perubahan
E. bebas
kead. akhir

Perjalanan
reaksi

10

KLASIFIKASI & TATA NAMA ENZIM


TATA NAMA ENZIM IUBMB:
NAMA ENZIM T.D. 2 BAGIAN:
Bgn. 1 NAMA SUBSTRAT /
+ ASE
Bgn. 2 JENIS REAKSI +
ASE

11

Nomenklatur
Umumnya nama:

Contoh:

Phosphofructokinas
e
Acetylcholinesteras
e
DNA Polymerase

Secara Tradisional
penamaan enzim
ditambahkan. ase
Misal :
Proteinase (enzim)
substrat Protein

Enzim pengendali glikolisis,


memerlukan energi tubuh agar
berjalan

Acetylcholinesterase bekerja memecah Acetylcholine menjadi


Acetate dan Choline, enzim ini dapat dihambat insektisida
maka Acetylcolie tdk pecah akibatnya menumpuk dan
menyebabkan kontrakasi otot sampai kejang pada nyamuk
mati

KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB


ADA 6 KELAS (GOLONGAN) UTAMA :
1. OKSIDOREDUKTASE :
MENGKATALISIS REAKSI OKSIDASI REDUKSI.
P.U. : ENZIM2 PD. PROSES OKSIDASI BIOLOGIS

Laktat dehidrogenase

PIRUVAT + NADH + H+
NAD+
2.

LAKTAT +

TRANSFERASE :

MENGKATALISIS REAKSI2 PEMINDAHAN GUGUS FUNGSIONAL


(BUKAN HIDROGEN) MISAL AMINA, KARBOKSIL, METIL, ASIL DLL.
SG + S
SG Mg
+S
++
Heksokinas

-D-GLUKOSA+ATP -DGLUKOSA-6-P
+ADP
e
Glukokinase

3.

HIDROLASE :

MENGKATALISIS PEMUTUSAN IKATAN KOVALEN SAMBIL MENGIKAT


AIR

Contoh :
Enzim - Amilase
- Lipase
- Karboksi peptidase A

14

KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB


Reaksi -D-GALAKTOSIDA + H2O = suatu
alkohol + D-galaktosa

4. LIASE (LYASE) :

MENGKATALISIS REAKSI PEMBENTUKAN ATAU PEMECAHAN IKATAN RANGKAP


DUA, ATAU PEMBELAHAN LAIN YG. MENYANGKUT PENYUSUNAN KEMBALI
ELEKTRON (MEMUTUS IKATAN KOVALEN TANPA MENGIKAT AIR)

Contoh :

ALDOLASE : KETOSA-I-P
ALDOSA + DIHIDROKSI ASETON-P
FUMARASE :
HO CH COOH
H C COOH
|
=
||
+ H2O
CH2 COOH
HOOC C H
MALAT
FUMARAT
PIRUVAT DEKARBOKSILASE :
O
O
||
||
OOC C CH + H+
CO2 + H C CH3
3
PIRUVAT
ASETALDEHID
15

KELAS-KELAS ENZIM MENURUT IUBMB


5.

ISOMERASE :
MENGKATALISIS REAKSI ISOMERISASI.
All Trans retinin
11 cis retinin

6.

LIGASE :
MENGGABUNGKAN 2 MOLEKUL, DISERTAI PEMUTUSAN IKATAN
PIROFOSFAT PD. ATP ATAU SENYAWA SEJENIS (MENGKATALISIS
PEMBENTUKAN IKATAN KOVALEN)
Mis :
~ PIRUVAT KARBOKSILASE :
O
O
||
||
ADP+Pi
ATP
OOC C CH + CO
OOC C CH COO
3
2
2

PIRUVAT

OKSALOASETAT

16

Klasifikasi Enzim

Dehidrogenase- Oksidasi substrat


menggunakan Kofaktors sebagai akseptor
atau donor elektron.
contoh: Piruvate dehidrogenase)
Reductase- : menambah elektrons dari
kofaktor reduksi
Contoh: enoyl ACP reduktase
Kinase- : phosphorilase substrate.
Contoh: hexokinase
Hidrolase : menggunakan air untuk
memecah Molekul.

Phosphatase : - hidrolisa ester phosphate.


Contoh: glucose-6-phosphatase.
Esterase (lipase): hidrolisa esters ,
sedangkan yg bekerja pada ester lipid adalah
lipase.
Contoh : lipoprotein lipase
Thioesterase : hidrolisa thioesters
Thiolase : - menggunakan thiol untuk
membantu pembentukan thioester.
Contoh: -ketothiolase.
Isomerase :- interkonversi dari isomer.
contoh: aldose ke ketose; triose phosphate
isomerase

MEKANISMEKERJAENZIM
ENZIMPROTEINTERSUSUNDARIASAMAMINO

ASAMAMINODALAMLARUTANSELALUberbentukiontergantungpHlarutan

R-C-COOHRUMUSUMUMASAMAMINO
I
NH2

AKTIVITASKATALITIKENZIMERATHUBUNGANNYADENGAN
STRUKTURENZIM(PROTEIN)

19

Contoh-contoh aktifitas enzim


yang umum
Kinase
Serine/Threonine
(rantai samping
protein tdk aktif)
Tyrosine

Phosphatase
(Piposfat di lepas)
Serin pada sisi
aktif H diganti PO4
memerlukan 1 ATP

Susunan enzim
Komponen utama enzim adalah protein
Protein yang sifatnya fungsional
(bergerak dalam cairan sel), bukan
protein struktural (ada dalam jaringan
terikat)
Tidak semua protein bertindak sebagai
enzim contoh Albumin,Globulin.

Protein

Enzim

Enzimprotein
sederhana

Enzim
Konjugasi

Protein+
BukanProtein

Protein=apoenzim

Organik=
Koenzim

Bukanprotein=
Gugusprostetik

Anorganik=kofaktor

Apoenzim adalah protein yang belum


sebagai enzim berfungsi bila ada
koenzim (vitamin) atau kofaktor
(logam) Mg, Zn, Co dsb.
Heksokinase pada metabolisme
Karbohidrat harus ada kofaktor Mg.

Enzim
Katalisator Biologis
Specifik untuk Reaksi Kimia; Tidak habis
dipakai dalam reaksi, jadi setelah reaksi
enzim kembali lagi kebentuknya.
Apoenzime: protein

Kofaktor: Komponen Nonprotein


Coenzyme: Kofaktor Organik

Holoenzime: Apoenzime + kofaktor

Lock and Key Teori Fisher


Apoenzim tdk cocok dgn substrat dgn adanya koenzim jadi cocok (aktif)

Figure 5.3

Active side of enzyme


1. Fisher Theory : Lock and Key
Tanpa koenzim mis Acetylcholine,

E-Ko pakai ko enzim. S2 kofaktor/koenzim msk dari sisi yg


jauh dari sisi aktif dan akhirnya sisi aktifnya sesuai
substratnya sehingga reaksi berjalan.

2. Induced fit Khosland


Ada muatan perubahan konformasi. Lysin dan metionin pada sisi aktif
ketarik.
Enzim allosteric (enzim pengendali jalur reaksi)dipengaruhi dari jauh. Terjadi
tarik menarik ion yg berlawanan.

Gugus hidrofobik dan gugus bermuatan (warna


biru) sama-sama terlibat dalam pengikatan
substrat ( gugus pengikatan )
Gugus fosfoserin (-P) dan residu sistein (-SH)
terlibat dalam proses katalisis( gugus katalitik )
Lys dan Met tidak terlibat proses
Keadaan tanpa (S) gugus gugus katalitik dan
gugus pengikatan substrat terpisah dengan jarak
beberapa ikatan
Mendekatnya substrat (S) menimbulkan
perubahan konformasi protein enzim yang
menyusun gugus pengikatan substrat dan katalitik
Pada saat yang sama daerah lain juga berubah,
residu Lys dan metionin mendekat

Kecepatan reaksi enzim


The turnover number is generally 110,000 molecules per second.

Figure 5.4

Contoh koenzim

Koenzim
Nikotinamide Adenine Di Nukletida (NAD+)
Nikotinamide Adenine Nukleotida Phosphat
(NADP+)
Flavin Adenine Dinukleotida (FAD)
Flavin Mononukleotida (FMN)
Asam Lipoat
Heme
Tiamin PiroPhosphat (TPP)
Piridoksal Phosphat (Py)
Koenzim A ( Co ASH)
Asam Tetrahidrofolat (THF)
Biotin
5'-Deoksiadenosil kobalamine ( Koenzim B 12)

Pelopor Vitamin
Niasin
Niasin
Riboflavin
Riboflavin
Tidak ada
Tidak ada
Thiamin
Piridoksin
Asam Pantotenat
Asam Folat
Kobalamin ( B 12)

Fungsi
Redoks
Redoks
Redoks
Redoks
Redoks
Redoks
Oksidasi
dekarboksilasi
TransaminasiRasemasi
Transfer ggs asil.
Transfer Ggs
satu karbon.
Transfer CO2
Transfer ggs
metil

Oksidasi-reduksi
Keadaan tereduksi ATP akan
teroksidasi ADP teroksidasi
lanjut AMP
Posfat terlepas satu -- > tereduksi

Sifat Enzim
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
Enzim beraktifitas di dalam sel tempat
sintesisnya (disebut endoenzim) maupun di
tempat yang lain diluar tempat sintesisnya
(disebut eksoenzim)
Sebagian besar enzim bersifat endoenzim
Umumnya ada dalam sel, kalau ada di luar
sel menunjukkan ada sel yg rusak. Banyak
yg rusak patologis (enzim dalam darah
meningkat) SGOT, SGPT meningkat

Enzim pada Diagnosa


Patologis
1.Khas Enzim pada Hati yaitu AST (SGOT= Serum Glutamat
Oxaloasetat Amino transferase), & ALT (SGPT =Serum
Glutamat-piruvate Transminase) SGPT banyak dijumpai
di hepatosit.. ;
Normal rasio SGPT/SGOT kurang dari 1
2..LDH ( Lactate Dehydrogenase) bila ada kenaikan dalam
12-24 jam
yaitu pada Kelainan Infark Jantung . Lalu
kembali normal pada hari ke 5-10.
3..CPK ( Creatine Phosphokinase atau CK) terutama
dijumpai pada Otot Jantung, otot Rangka dan juga otak
Jadi Pemeriksaan ini baik untuk mengetahui bila ada
kelaianan, Pada organ Otot Jantung, otot rangka dan
otak. CPK-MB levelnya meningkat pada 3-6 jam serangan
Infark jantung dan mencapai puncak 12-24 jam, normal
kembali bila tidak ada kerusakan lebih lanjut 12-48 jam.

PENGUKURAN KADAR ENZIM DLM. PLASMA


UNTUK MEMBANTU DIAGNOSIS
ENZIM PLASMA FUNGSIONAL
(YG. BERFUNGSI DLM. PLASMA)
MIS. :
ENZ.2 PROSES PEMBEKUAN
DARAH
LIPOPROTEIN LIPASE

KADAR :

GANGGUAN PROSES SINTESIS


DI HATI
/ (-) : KELAINAN GENETIK

DEFISIENSI F VIII : HEMOFILIA

ENZIM PLASMA NON FUNGSIONAL


(YG. BERFUNGSI DI JARINGAN
LAIN, TIDAK DLM. PLASMA)

N : PERGANTIAN SEL (SEL MATI


DIGANTI SEL BARU)
DIFFUSI PASIF

: SEL MATI

RADANG
Ca
TRAUMA
PENYAKIT GENETIK
(CONTOH: DMD)

GEN : SUATU SEGMEN DNA YG. BERISI INFORMASI/KODE


GENETIK SUSUNAN ASAM AMINO, SUATU RANTAI POLIPEPTIDA/PROTEIN mRNA POLPEPTIDA/PROTEIN

35

PEMERIKSAAN ENZIM PD. PENYAKIT GENETIK :

DEFISIENSI FENILALANIN HIDROKSILASE

FENIL KETON URIA

DMD
BMD

= DUCHENNE MUSCULAR DISTROPHY


= BECKER M. DISTROPHY

GEN DISTROFIN CACAT


DISTROFIN CACAT

xy

SEL OTOT RUSAK


CREATIN KINASE
PEMERIKSAAN [E] DALAM SERUM
36

KELAINAN GENETIK : DEFISIENSI G6PD


PD. ORANG NORMAL ENZIM G6PD >> TDP. PD :
KELENJAR ADRENALIS, JARINGAN LEMAK, ERITROSIT &
KELENJAR MAMMAE (LAKTASI) DLM. SERUM SEDIKIT
SEKALI
DEFISIENSI G6PD : ERITROSIT MUDAH HEMOLISIS BILA
TERPAPAR BAHAN OKSIDAN (Mis : PRIMAQUIN)
PEMERIKSAAN KADAR G6PD : DLM. ERITROSIT
DEFISIEN-SI G6PD KADAR G6PD DLM. DARAH .
G6PD NADPH (HMP SHUNT) GSH MENGHILANGKAN
H2O2

37

CACAT ENZIMATIK GENETIK


A

Enz.1

Enz.2

Enz.3

Enz.4

BILA GEN ENZ. 4 CACAT [ENZ. 4] < PENUMPUKAN METABOLIT D,C,B,A

FENIL KETON URIADEFISIENSI


:
ENZ. FENILALANIN HIDROKSILASE

KELAINAN GENETIK ?

PENUMPUKAN METABOLIT ()

KERUSAKAN SEL2 SARAF

MENTAL RETARDASI

PREMARITAL COUNSELLING
PRENATAL COUNSELLING
HAMIL amniosintesis dsb
NEONATUS SCREENING TEST (UJI SARING)
PERAWATAN KHUSUS
DIET KHUSUS mis : FENIL KETONURIA
TERAPI GEN ? MASIH TAHAP PENELITIAN

38

Sifat Enzim
1. Enzim bersifat koloid, luas permukaan besar,
bersifat hidrofil
2. Dapat bereaksi dengan senyawa asam maupun
basa, kation maupun anion
3.
Enzim sangat peka terhadap faktor-faktor yang
menyebabkan denaturasi protein misalnya suhu, p
H dll
4. Enzim dapat dipacu maupun dihambat aktifitasnya
5. Enzim merupakan biokatalisator yang dalam
jumlah sedikit memacu laju reaksi tanpa
merubah keseimbangan reaksi
6. Enzim tidak ikut terlibat dalam reaksi, struktur
enzim tetap baik sebelum maupun setelah reaksi
berlangsung
7. Enzim bermolekul besar
8. Enzim bersifat khas/spesifik

Dipacu dinaikkan kons substrat


atau temp dinaikkan
Dihambat diberi inhibitor
Khas/spesifik hanya satu reaksi yg
spesifik
kalau redoks akan bekerja di redoks
saja.

Spesifik: hanya cocok untuk satu macam


substrat saja atau sekelompok kecil
substrat yang susunanya hampir sama
dan fungsinya sama
E5

E1

E2
E4

E3

Sifat Enzim
Suhu: optimum 30 C, minimum 0 C,
maksimum 40 C
Logam, memacu aktifitas enzim: Mg,
Mn, Co, Fe
Logam berat, menghambat aktivitas
enzim: Pb, Cu,Cd, Ag, Hg (inhibitor)
pH, tergantung pada jenis enzimnya
(pepsin aktif kondisi asam, amilase
kondisi netral, tripsin kondisi basa)

Faktor mempengaruhi aktifitas


Enzim

Temperatur

Figure 5.5a

Faktor mempengaruhi aktifitas


Enzim
pH

Figure 5.5b

Faktor mempengaruhi aktifitas


Enzim

Substrate concentration

Figure 5.5c

Sifat Enzim
Konsentrasi substrat, substrat yang
banyak mula-mula memacu aktifitas
enzim, tetapi kemudian menghambat
karena: penumpukan produk (feed
back effect)
Konsentrasi enzim, peningkatan
konsentrasi enzim memacu
aktifitasnya
Air, memacu aktifitas enzim
Vitamin, memacu aktifitas enzim

Faktor mempengaruhi aktifitas


Enzim

Enzimes dapat berubah atau rusak


oleh tempratur dan pH. Tetramer
terurai

Figure 5.6

pH and Temperature
Dependence

Enzim masing2 mempunyai pH dan temperature


optimums
Pikirkan dimana enzim bekerja?
Contoh: Pepsin adalah aktif di lambung.
bekerja aktif pada suasana pH asam dan 37C

Apa yang terjadi pada protein umumnya pada


pH/temperature yang ekstrim? Rusak (terdenaturasi)

Secara kinetik enzim bekerja


menurunkan rintangan energi
(E)

Enzim

Figure 5.2

Kinetik Michaelis Menten (( Kurva Enzim


Saturasi)
Plot Dari Konsentrasi Substrat versus Reaksi
Velocity

Michaelis and Menten, and later Briggs and


Haldane used the scheme to drive a
matematical expression :
Vmax (S)
V = -------------Km + (S)
V : Kecepatan
Vmax
: Kecepatan max
(S) : substrate concentration
Km : Michaelis constant
Km = 1(s) V = V max (s)/(s) (s) = V max.
Km 6 s V = 1/6 V max ( substrat boros, enzim
boros dan kecepata rendah.

BILA [S] Km , MAKA V


BERBANDING LURUS DENGAN
(S)
BILA [S] = Km , SEHINGGA V =
1/2 VMAX
BILA [S] Km , MAKA V =
VMAX

53

HARGA Km
MENUNJUKKAN AFFINITAS (DAYA
IKAT) ENZIM TERHADAP SUBSTRAT
APABILA SUATU ENZIM BEKERJA
TERHADAP LEBIH DARI 1 MACAM
SUBSTRAT
HARGA Km UNTUK
MASING-MASING SUBSTRAT
BERBEDA, CONTOH : ENZIM
HEKSOKINASE
54

ENZIM HEKSOKINASE :
SUBSTRAT
Km (mMol)
Glukosa
0,15
Fruktosa
1,15
ARTINYA HEKSOKINASE
MEMPUNYAI AFFINITAS
TERHADAP GLUKOSA LEBIH KECIL
DARIPADA TERHADAP FRUKTOSA
55

Inversion of the Michaelis Menten Eq


as rereciprocals on Lineweaver-Burk
plot
Fungsi Linier
1 = Km x 1 + 1
V
Vmax (S)
Vmax

Figure LINEWEAVER-BURK PLOT


Menggambarkan kalau ada inhibitor
1
Vo

Slope=

Km
Vmax

1
Vmax
1
-

(S)

1
Km

Lineaer eq.

Enzim Inhibitor dibagi 2


kelompok:
1.Yang menyebabkan tidak aktifnya
enzim Irreversible ( tidak bisa kembali
lagi)
Effek inhibitor dapat kembali lagi. Inhibitor
biasanya menyebabkan tidak aktifnya
modifikasi kovalen dari struktur enzim.
Contohnya: Cyanida sebagai Klasik Enzim
ireversible inhibitor, dimana terikat secara
Kovalen pada Cytochrome Oxidase
mitokondria. Dimana akan menghambat
semua Reaksi yang berhubungan dengan
transport elektron.

2.Reversible Inhibitor

a.Noncompetitive Inhibitor
b.Competive Inhibitor
c.Uncompetitive Inhibitor
Plot Lineweaver- Burks Enzim
Inhibited (dihambat )

Penghambatan aktifitas fungsional


enzim reversibel ada tiga tipe
1. Kompetitif: zat penghambat memp struktur yg
mirip dengan substrat sehingga dapat bergabung
dgn sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara
substrat dengan
inhibitor untuk bergabung dgn sisi aktif enzim
(misal feed back effect)
2. Non kompetitif: zat penghambat menyebabkan
struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak
cocok lagi dgn substrat
3. Unkompetitif : enzim dan inhibitor masing2 bekerja
sendiri2 tetapi dpt mengubah bbrp parameter
enzim

Inhibition of enzyme
1. Competitive inhibition

(etanol dan metanol

berkompetesi thdp enzim yg sama)

Slope, Km and Vmax ???


1
( Parameter2 enzim
)

Vo
( slope dan Km berubah,
yg tdk berubah V max )

Slope=

Km
Vmax

Slope increases
1
Vmax
1
-

1
Km

(S)

Faktor mempengaruhi aktifitas


Enzim

Competitive
inhibition

Figure 5.7a, b

2. Noncompetitive Inhibition

(Aspirin inhibitor pada enzym

Cyclooksigenase (cox 1)

Km, Vmax and Slope decrease or


1
increase ???
new line after inhibition

(Slope dan V max berubah.V


Km
o tdk berubah)

Slope increases

Slope=

Km
Vmax

1
Vmax
1
-

1
Km

(S)

Faktor mempengaruhi aktifitas


Enzim

Noncompetitive inhibition

Figure 5.7a, c

3.Uncompetitive inhibition
Slope, Km and Vmax ?? Change/ no
change (slope tdk berubah karena sejajar, yg berubah Km
dan V max)
1

new line after inhibition

Vo

Slope no change

Slope=

Km
Vmax

1
Vmax
1
-

1
Km

(S)

Faktor mempengaruhi aktifitas


Enzim
Feedback
inhibition
Satu jalur
reaksi substrat
dan enzim ( 4)
ada produk
akhir. Produk
akhir
menghambat
enzim diatasnya
secara non
kompetitif
sehingga sisi
aktifnya
berubah bentuk
sehinga jalur

Figure 5.8

Enzim Regulasi I:Hasil akhir


Inhibisi

Hasil akhir dari produk ini akan


menghambat yang tahap awal. Sering
pada jalur metabolik Contoh -- Heme
menghambat ALA Synthase

Enzyme Regulation II:


Allostery

Terikat pada sebuah


molekul ke protein
yang menyebabkan
suatu konformasi.
Perubahan yang
modifikasi fungsi
protein.
Contoh:
Phosphofructokinase I

Pada reaksi glikolisis . Fruktosa 6 fofat F 1,6 di


fosfat
Merupakan enzim allosteric (dikendalikan dari jauh)

Enzim Regulasi III:


Interaksi Protein-Protein (R/ bertingkat
Cascade)
Metabolisme gula dalam hati maupun otak (glikogen
cadangan)

Protein Kinase A
Dua heterodimers dari
subunit Katalitik &
Regulatory
Bentuk Inaktive.

Mekanisme
Metabolisme gula C AMP
(second masanger).
Sebelum ada protein
kinase tidak aktif, bila ada
jadi aktif menghasilkan
glikogen + 1 atau glikogen
1 molekul glukosa 1
fosfat glukosa 6 fosfat
ini yg aktif

Enzim Regulasi IV:Modifikasi


Kovalen
Dua Modifikasi umum adalah:
Phosphorilasi glukosa 1
fosfat, yg bekerja protein
fosfatase dan
dikendalikan (MENGATUR
KECEPATAN REAKSI) oleh
glukagon atau epineprin.
Kalu dikendalikan Insulin
menghasilkan glikogen
cadangan.
Acetilasi.
Perubahan struktur
protein dan dapat
menginduksi bentuk aktif
dan inaktif, tergantung
pada Enzim.
Contoh:
Glycogen Phosphorylase

Enzim Regulasi V:Proteolisis


Strategi umum untuk
pencernaan.
Melindungi Cell
pancreatik/Lambung
dari enzim kuat.
Contoh:
Chymotrypsinogen

Precursors Khas
dikenal dengan:
Zymogens
Enzim2 pencernaan alpa
Chymotrypsi aktif.
Chymotrypsinogen aktif dgn
adanya trypsin Chymotrypsi
aktif pecah menjadi 2 kmdn
pecah menjadi asam amino A
B C Chymotrypsi aktif