PROTEIN

(Uji Millon, Uji Hopkins-Cole, Uji Ninhdrin,

Uji Belerang, Uji Xantoproteat, Uji Biuret )
Kelompok 2 C
Whyranti Nurarfa
Cindy Swastiratu
Freddy Simatupang
Andrea Faadhilah

G84110005
G84110052
G84110028
G84110078

DEPARTEMEN BIOKIMIA
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
INSTITUT PERTANIAN BOGOR
BOGOR
2013

Pendahuluan
Protein merupakan suatu zat makanan yang sangat penting bagi tubuh
karena zat ini berfungsi sebagai sumber energi dalam tubuh serta sebagai zat
pembangun dan pengatur. Protein ialah polimer alami yang terdiri atas sejumlah
unit asam amino yang berikatan satu dengan lainnya melalui ikatan amida atau
peptida. Protein juga dapat diartikan sebagai senyawa organik kompleks dengan
bobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam
amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Protein dapat
digolongkan berdasarkan bentuk dan sifat-sifat fisik tertentu, yaitu protein
globular dan protein serat. Protein serat merupakan material struktural hewan dan
bersifat tidak larut air. Protein globular cenderung larut air dan bentuknya hampir
bulat. Protein globular memainkan peranan penting dalam aktivitas biologis.
Protein globular lebih kompleks dan reaktif seperti hemoglobin, mioglobin, atau
sitokrom sedangkan protein serat digunakan untuk pertahanan luar seperti keratin,
kolagen, miosin, dan aktin (Hart 2003).
Protein merupakan polimer panjang yang tersusun atas asam-asam amino,
yang seringkali disebut sebagai residu yang terikat secara kovalen oleh ikatanikatan peptida. Ikatan peptida yang menggabungkan dua asam amino yang
bersebelahan saat sintesis protein adalah sebuah ikatan kovalen yang kuat, dimana
atom-atom berpasangan melalui penggunaan bersama sebuah elektron. Masingmasing jenis asam amino berbeda dalam hal sifat rantai samping atau radikal yang
melekat ke karbon -nya. Misalnya, glisin memiliki rantai samping yang paling
sederhana, terdiri dari sebuah atom hidrogen (Susan & William 2002).
Ada empat tingkat struktur dasar dari protein, yaitu struktur primer,
sekunder, tersier, dan kuartener. Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis, dan
urutan asam amino dalam molekul protein. Struktur sekunder protein adalah
struktur tiga dimensi dari berbagai rangkaian asam amino pada protein yang
distabilkan oleh ikatan hidrogen (Lehninger 2004). Gabungan dari aneka ragam
dari struktur sekunder akan menghasilkan struktur tiga dimensi yang dinamakan
struktur tersier. Struktur tersier biasanya berupa gumpalan. Beberapa molekul
protein dapat berinteraksi secara fisik tanpa ikatan kovalen membentuk oligomer
yang stabil dan membentuk struktur kuartener (Fessenden dan Fessenden 1997).

Ada 20 jenis asam amino yang diketahui sampai sekarang yang terdiri atas
9 asam amino esensial (asam amino yang tidak dapat dibuat tubuh dan harus
diperoleh dari makanan) dan 11 asam amino non esensial (Selain dari makanan
dapat juga disintesa didalam tubuh melalui proses transaminasi) (Girindra 1986).
Peran dan aktivitas protein dalam proses biologis antara lain sebagai
katalis enzimatik yaitu makromolekul yang disebut enzim yang merupakan satu
jenis protein. Peran lainnya adalah sebagai transport dan penyimpanan yang
dilakukan oleh hemoglobin dan mioglobin dalam transport oksigen pada eritrosit.
Selain itu terdapat beberapa jenis protein lainnya seperti filament yang berfungsi
dalam koordinasi gerak; protein fibrosa untuk menjaga ketegangan kulit dan
tulang; protein kolagen yang merupakan komponen serat utama dalam kulit,
tulang, tendon, tulang rawan dan gigi; antibodi protein yang dapat mengenal serta
berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri dan sel dari organisme
lain; serta rodopsin yang merupakan suatu protein yang sensitif terhadap cahaya,
terdapat pada sel batang retina (Katili Abubakar Sidik 2009).
Praktikum ini bertujuan untuk mengetahui adanya protein pada suatu
sampel dengan menggunakan beberapa uji, seperti uji Millon, uji Hopkins-Cole,
uji Ninhidrin, uji Xantoproteat, uji belerang, dan uji Biuret.
Metode praktikum
Praktikum dilaksanakan di Laboratorium Biokimia Departemen Biokimia
FMIPA IPB pada hari Jumat tanggal 11 Oktober 2013 pukul 08.00-11.00 WIB.
Peralatan yang digunakan pada praktikum ini adalah adalah tabung reaksi, pipet
mohr, bulb, penangas air, pipet tetes, gelas kimia. Serta bahan-bahan yang
digunakan pada praktikum ini adalah albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, pepton
2%, fenol 2%, pereaksi Millon, asam pekat, pereaksi Hopkins-Cole, larutan
ninhidrin 0.1%, larutan Pb-asetat 5%, NaOH 10%, HNO 3 pekat, NaOH 40%, dan
CuSo4 0.1%,
Uji Millon. Uji dilakukan dengan cara ditambahkan 5 tetes pereaksi
Millon ke dalam 3 mL larutan protein, lalu dipanaskan selama 3 menit. Uji ini
dilakukan pada senyawa protein albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, pepton 2%,
dan fenol 2%.

Uji Hopkins-Cole. Larutan bahan sebanyak 2 mL yang akan diperiksa

dicampurkan dengan 2 mL pereaksi Hopkins-Cole. Dengan hati-hati dan
dikerjakan dalam ruang asam, asam pekat 2 mL ditambahkan melalui dinding
tabung yang dimiringkan sehingga terbentuk lapisan cairan.
Uji Ninhidrin. Ditambahkan 0.5 mL larutan ninhidrin 0.1% ke dalam 3
mL larutan protein. Kemudian dipanaskan di dalam penangas air mendidih selama
10 menit.
Uji Belerang. Larutan protein 2 mL ditambahkan dengan 5 mL NaOH
10%, dididihkan beberapa menit. Kemudian ditambahkan 2 tetes larutan Pb-asetat
5%, lalu dilanjutkan pemanasan beberapa menit dan diamati perubahan warna
yang terjadi.
Uji Xantoproteat. Larutan protein sebanyak 2 mL ditambahkan dengan 1
mL HNO3 pekat, lalu dicampurkan baik-baik dan dipanaskan dengan hati-hati.
Perhatikan timbulnya warna kuning tua. Tabung kemudian didinginkan,
ditambahkan tetes demi tetes larutan NaOH pekat sampai menjadi larutan yang
basa kemudian diamati perubahan yang terjadi.
Uji Biuret. Ditambahkan 1 mL NaOh 10% ke dalam 3 mL larutan protein,
kemudian dikocok. Lalu ditambahkan satu tetes larutan CuSo 4 0.1%, dikocok
kembali.
Hasil dan Pembahasan
Uji Millon digunakan untuk mengidentifikasi protein yang mengandung
tirosin dalam suatu sampel yang ditandai dengan terbentuknya kompleks
berwarna merah pada sampel protein. Tirosin merupakan asam amino yang
mengandung gugus fenol pada rantai samping-nya (gugus R-nya). Pereaksi millon
mengandung merkuri dan ion merkuro dalam asam nitrit dan asam nitrat. Gugus
fenol pada tirosin ini akan ternitrasi membentuk garam merkuri dengan pereaksi
millon yang akan membentuk kompleks berwarna merah (Poedjiadi 2007). Uji ini
dilakukan pada sampel albumin, gelatin, kasein, pepton, dan fenol dengan
konsentrasi 2%.

Tabel 1 Hasil uji Millon

Sampel
Albumin 2%
Gelatin 2%
Kasein 2%
Pepton 2%
Fenol 2%

Keterangan:

a
Gambar 1

Pengamatan
+
-

(+)
(-)

Warna
Larutan tidak berwarna
Larutan berwarna merah
Larutan berwarna coklat
Larutan tidak berwarna
Larutan tidak berwarna

: Mengandung tirosin
: Tidak mengandung tirosin

Pengamatan uji Millon terhadap berbagai larutan: uji Millon

terhadap larutan a (Albumin 2%); uji Millon terhadap larutan b
(Gelatin 2%); uji Millon terhadap larutan c (Kasein 2%); uji Millon
terhadap larutan d (Pepton 2%); uji Millon terhadap larutan e
(Fenol 2%)

Hasil percobaan menunjukkan bahwa sampel gelatin 2% mengandung

gugus tirosin pada proteinnya. Hal ini terlihat dari adanya perubahan warna pada
larutan yang menjadi merah dan terbentuknya endapan kuning. Sampel albumin,
kasein, pepton, dan fenol menunjukkan reaksi negatif dengan tidak ada perubahan
warna yang terjadi pada sampel. Larutan fenol 2% yang berfungsi sebagai kontrol
seharusnya mengalami perubahan warna menjadi merah dan terbentuk endapan
kuning, namun percobaan bereaksi negatif. Dimungkinkan sampel sudah
terkontaminasi oleh zat lain sehingga menghasilkan reaksi yang negatif. Demikian
untuk sampel kasein. Hasil menunjukkan bahwa larutan kasein bereaksi negatif
dengan uji Millon, sedangkan menurut Sajuthi Dondin et al (2010) kasein
merupakan protein yang paling banyak mengandung asam amino tirosin,
kontaminan sampel mungkin terjadi juga pada kasein.

Gambar 1.1 Reaksi Uji Millon (Joshy dan Saraswat 2002)

Gambar 1.2 Gugus asam amino tirosin (Yuwono Triwibowo 2005)

Tirosin merupakan gugus R dari asam amino polar yang larut dalam air
atau lebih hidrofilik dibandingkan dengan asam amino nonpolar, karena golongan
ini mengandung gugus fungsional yang mengikat ikatan hydrogen dengan air.
Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam
tiga isomer struktur: para, meta, dan orto (Lehninger 1982). Tirosin dalam bentuk
tirosina, memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapaenzim tertentu melalui
proses fosforilasi (membentuk fosfotirosina) pada transduksi signal. Bagi
manusia, tirosina merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang
dibentuk dikelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan
epinefrin (Winarno FG 2004).
Tabel 2 Hasil uji Hopkins-Cole
Sampel
Albumin 2%
Gelatin 2%
Kasein 2%
Pepton 2%

Keterangan : (+)
(-)

Pengamatan
+
+
+

: ada triptofan
: Tidak ada triptofan

Warna
Cincin violet (ungu)
Larutan tidak berwarna
Cincin violet (ungu)
Cincin violet (ungu)

a
Gambar 3

b
c
d
Pengamatan uji Hopkins-Cole terhadap berbagai larutan: uji
Hopkins-Cole terhadap larutan a (Albumin 2%); uji Hopkins-Cole
terhadap larutan b (Gelatin 2%); uji Hopkins-Cole terhadap larutan
c (Kasein 2%); uji Hopkins-Cole terhadap larutan d (Pepton 2%);
uji Hopkins-Cole terhadap larutan e (Fenol 2%)

Uji Hopkins-Cole digunakan untuk menunjukan inti indol asam amino

triptofan yang ditandai dengan terbentuknya cincin berwarna ungu pada sampel
percobaan. Pereaksi Hopkins-Cole mengandung asam glioksilat. Prinsip uji
Hopkins-Cole adalah kondensasi inti indol dengan aldehid jika terdapat asam kuat
yang menyebabkan terbentuknya cincin ungu pada bidang batas. Reaksi tersebut
hanya akan berhasil jika ada oksidator kuat, seperti senyawa H 2SO4 yang
digunakan pada percobaan ini. Fungsi penambahan asam sulfat ini adalah sebagai
oksidator agar terbentuk cincin ungu pada larutan sampel (Poedjiadi 2007).

Gambar 2.1 Reaksi Hopkins-Cole (Joshy dan Saraswat 2002)

Semua sampel yang diuji kecuali gelatin menghasilkan reaksi positif, yaitu
terbentuk cincin berwarna violet pada perbatasan dua fase cairan. Reaksi negatif
yang terjadi pada sampel gelatin 2% menunjukkan bahwa pada gelatin tidak
terdapat inti indol asam amino triptofan. Inti indol asam amino triptofan
terkandung pada sampel albumin, kasein, pepton dan fenol dengan terbentuknya
cincin berwarna violet.

Gambar 2.2 Gugus asam amino Triptofan (Yuwono Triwibowo 2005)

Triptofan merupakan salah satu asam amino yang memiliki gugus

aromatik dan bersifat relatif non polar dan hidrofobik. Gugus fungsional yang
dimiliki triptofan, indol tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya. Akibatnya,
triptofan menjadi precursor banyak senyawa biologis penting yang tersusun dalam
kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon perangsang tidur),
serotonin (suatu transmitter pada sistem saraf) dan niasin (vitamin).
Uji Ninhidrin digunakan untuk identifikasi asam amino bebas yang
terdapat dalam sampel. Asam amino bebas adalah asam amino yang gugus
aminonya tidak terikat (Robinson 1995). Ninhidrin adalah reagen yang berguna
untuk mendeteksi asam amino dan menetapkan konsentrasinya dalam larutan.
Senyawa ini merupakan hidrat dari triketon siklik dan bila bereaksi dengan asam
amino akan menghasilkan zat warna ungu. Hanya atom nitrogen dari zat warna
ungu yang berasal dari asam amino, selebihnya terkonversi menjadi aldehid dan
karbondioksida. Jadi, zat warna ungu yang sama dihasilkan dari semua asam
amino dengan gugus amino primer dan intensitas warnanya berbanding lurus
dengan konsentrasi asam amino yang ada (Hart 2003).
Tabel 3 Hasil uji Ninhidrin
Sampel
Albumin 0.02%
Gelatin 0.02%
Kasein 0.02%
Pepton 0.02%

Keterangan : (+)
(-)

Pengamatan
+
+
+
+

: Ada gugus amino bebas

: Tidak ada gugus amino bebas

Warna
Biru ungu
Biru ungu
Biru ungu
Biru ungu

Gambar 4

Pengamatan uji Ninhidrin terhadap berbagai larutan: uji Ninhidrin

terhadap larutan a (Albumin 0.02%); uji Ninhidrin terhadap larutan
b (Gelatin 0.02%); uji Ninhidrin terhadap larutan c (Kasein 0.02%);
uji Ninhidrin terhadap larutan d (Pepton 0.02%); uji Ninhidrin
terhadap larutan e (Fenol 0.02%)

Hasil percobaan menunjukkan bahwa semua sampel yang diuji bereaksi

positif yakni mengandung gugus amino bebas. Adanya kandungan gugus karboksil
(COOH) dan amino bebas (NH3) pada sampel protein tersebut ditunjukkan dengan
perubahan warna sampel menjadi biru muda. Semakin banyak ninhidrin pada zat
uji yang dapat bereaksi, semakin pekat warnanya. Pemanasan yang dilakukan pada
tiap uji percobaan bertujuan untuk koagulasi protein sehingga tidak dapat larut
dalam air dan terbentuknya endapan.

Gambar 3 Reaksi uji Ninhidrin (Bintang M 2010)

Tabel 4 Hasil uji belerang
Sampel
Albumin 0.02%
Gelatin 0.02%
Kasein 0.02%
Pepton 0.02%

Keterangan : (+)
(-)

Pengamatan
+
-

: Adanya sistein
: Tidak ada sistein

Warna
Hitam
Cokelat
Tidak berwarna
Cokelat

a
Gambar 5

b
c
d
Pengamatan uji belerang terhadap berbagai larutan: uji belerang
terhadap larutan a (Albumin 0.02%); uji belerang terhadap larutan
b (Gelatin 0.02%); uji belerang terhadap larutan c (Kasein 0.02%);
uji belerang terhadap larutan d (Pepton 0.02%); uji belerang
terhadap larutan e (Fenol 0.02%)

Ikatan disulfida merupakan jenis ikatan kovalen lain yang dimiliki oleh
peptida dan asam amino dalam protein (Hart 2003). Sistein merupakan asam
amino yang mengandung atom S pada molekulnya. Reaksi Pb-asetat dengan
asam-asam amino tersebut akan membentuk endapan berwarna gelap, yaitu garam
PbS. Penambahan NaOH dalam percobaan ini adalah untuk mendenaturasikan
protein sehingga ikatan yang menghubungkan atom S dapat terputus oleh Pbasetat membentuk PbS, sedangkan Pb berfungsi sebagai donor Pb+ (Girindra
1986). Hasil percobaan menunjukkan bahwa hanya sampel albumin 0.02% yang
membentuk endapan PbS, sehingga dapat disimpulkan bahwa larutan tersebut
mengandung asam amino yang rantainya samping mempunyai senyawa belerang.
Uji belerang

S2+(aq) + Pb2+(aq)

PbS(s)

Sistein merupakan asam amino non esensial bagi manusia yang memiliki
atom S, bersama-sama dengan metionin, karena memiliki atom S, sisteina menjadi
sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung
belerang.

Sisteina

dan

metionin

pada

protein

juga

berperan

dalam

menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol.
Sumber utama sisteina pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang
bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi
secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta bulu unggas
(Arbianto Purwo 1993).

Tabel 5 Hasil uji Xantoproteat

Sampel
Albumin 2%
Gelatin 2%
Kasein 2%
Pepton 2%
Fenol 2%

Pengamatan
+
+
+
+
+

Keterangan : (+)
(-)

a
Gambar 5

Warna
Oranye
Oranye
Oranye
Oranye
Oranye

: Mengandung inti benzene

: Tidak mengandung inti benzene

b
c
d
e
Pengamatan uji Xantoproteat terhadap berbagai larutan: uji
Xantoproteat terhadap larutan a (Albumin 2%); uji Xantoproteat
terhadap larutan b (Gelatin 2%); uji Xantoproteat terhadap larutan c
(Kasein %); uji Xantoproteat terhadap larutan d (Pepton 2%); uji
Xantoproteat terhadap larutan e (Fenol 2%)

Uji Xantoproteat merupakan uji untuk menunjukan adanya inti benzene

(cincin fenil) pada suatu sampel protein. Dalam uji Xantoproteat, inti benzene
akan ternitrasi oleh asam nitrat pekat membentuk turunan nitrobenzene berwarna
kuning tua. Pada suasana basa (ditambahkan larutan basa), uji Xantoproteat akan
mengubah kompleks warna kuning tua pada sampel menjadi warna orange.
Dalam percobaan ini semua sampel menghasilkan uji yang positif terhadap reagen
xantropoteat yang ditandai dengan terbentuknya kompleks berwarna kuning
tua/kuning muda ketika berada dalam suasana asam (ditambahkan HNO3) dan
terbentuk kompleks berwarna jingga/kuning ketika berada dalam suasana basa
(ditambahkan NaOH) (Poedjiadi 2007). Fungsi penambahan HNO3 adalah sebagai
penyebab terjadinya reaksi nitrasi karena inti benzena dari asam amino akan
bereaksi dengan HNO3 dan menghasilkan campuran berwarna kuning (Girindra
1986). Hasil percobaan menunjukkan, larutan protein yang menghasilkan reaksi

positif terhadap uji ini adalah albumin 2%, kasein 2%, pepton 2%, gelatin 2%, dan
fenol 2%. Hal ini menunjukkan bahwa di dalam kelima zat uji tersebut terdapat
asam amino yang mengandung inti benzena, yaitu tirosin, fenilalanin, atau
triptofan.

Gambar 5.1 Gugus asam amino Fenilalanin (Yuwono Triwibowo 2005)

Gambar 5.2 Reaksi uji Xantoproteat (Bintang 2010)

Tabel 6 Hasil uji Biuret

Sampel
Albumin 2%
Gelatin 2%
Kasein 2%
Pepton 2%
Fenol 2%

Pengamatan
+
+
-

Keterangan : (+)
(-)

a
Gambar 6

Warna
Violet
Violet
Tidak berwarna
Cokelat
Tidak berwarna

: Ada peptida
: Tidak ada peptida

Pengamatan uji Biuret terhadap berbagai larutan: uji Biuret

terhadap larutan a (Albumin 2%); uji Biuret terhadap larutan b

(Gelatin 2%); uji Biuret terhadap larutan c (Kasein 2%); uji Biuret
terhadap larutan d (Pepton 2%); uji Biuret terhadap larutan e (Fenol
2%)
Biuret adalah senyawa dengan dua ikatan peptida yang terbentuk pada
pemanasan dua molekul urea. Uji biuret digunakan untuk mengetahui adanya
ikatan peptida pada sampel protein. Komposisi dari reagen ini adalah senyawa
kompleks yang mengandung unsur karbon (C), hidrogen (H), oksigen (O), dan
nitrogen (N) dan merupakan hasil reaksi antara dua senyawa urea (CO(NH 2) 2).
Dalam suasana basa (penambahan NaOH), ion Cu2+ yang berasal dari pereaksi
biuret (CuSO4) akan bereaksi dengan gugus CO dan NH dari rantai peptida
yang menyusun protein membentuk kompleks berwarna violet (Fessenden &
Fessenden 1997).

Gambar 6 Reaksi Uji Biuret (Joshy dan Saraswat 2002)

Percobaan ini menghasilkan hanya larutan albumin 2% dan gelatin 2%

yang bereaksi positif menunjukkan warna ungu. Hal ini menunjukkan bahwa di
dalam sampel tersebut terdapat ikatan peptida yang menggabungkan asam amino
yang satu dengan yang lainnya.

Simpulan
Berdasarkan uji protein yang dilakukan dapat disimpulkan bahwa protein
mengandung asam amino yang dapat terlihat keberadaan melalui metode
kualitatif. Albumin, kasein dan pepton mengandung asam amino triptofan, cincin
fenil, dan gugus asam amino bebas. Ikatan peptida terdapat pada sampel albumin
dan gelatin. Gugus asam amino tirosin hanya terdapat pada sampel gelatin. Asam

amino bebas dimiliki semua sampel protein kecuali fenol dan sistein terdapat pada
albumin. Uji asam amino menunjukan sifat spesifik dari asam amino.

Daftar Pustaka
Arbianto Purwo. 1993. Biokimia Konsep-Konsep Dasar. Bandung (ID): ITB Pr
Bintang Maria. 2010. Biokimia Teknik Penelitian. Jakarta (ID): Erlangga
Fessenden RJ, Fessenden JS. 1997. Dasar-Dasar Kimia Organik. Jakarta (ID):
Binarupa Aksara. Terjemahan dari: Fundamentals of Organic Chemistry.
Girindra A. 1986. Biokimia I. Jakarta: Gramedia.
Hart Harold et al. 2003. Kimia Organik. Suminar Setiati Achmadi, penerjemah;
Jakarta (ID): Erlangga. Terjemahan dari: Organic Chemistry.
Katili Abubakar Sidik. 2009. Struktur dan Fungsi Protein Kolagen. Jurnal Pelangi
Ilmu. 2 (5): 19-29
Lehninger. 1982. Dasar-Dasar Biokimia Jilid I. Maggy Thenawidjaja,
penerjemah. Jakarta (ID): Erlangga. Terjemahan dari: Principles of
Biochemistry.
Poedjiadi. 2007. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta (ID): UI Press
Robinson T. 1995. Kandungan Organik Tumbuhan Tinggi. Padmawinata K,
penerjemah. Bandung (ID): ITB Pr
Sajuthi Dondin et al. 2010. Purifikasi dan Pencirian Enzim Protease Fibrinolitik
dari Ekstrak Jamur Merang. Jurnal Makara Sains. 14 (2): 145-150
Setiasih Siswati et al. 2006. Karakterisasi Enzim -Amilase Ektrasel dari Isolat
Bakteri Termofil SW2. Jurnal Kimia Indonesia. 1 (1): 22-27
Soedarmo D. 1989. Biokimia Umum II. Bogor (ID): IPB Pr.
Sumardjo Damin. 2006. Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa
Kedokteran dan Program Strata I Fakultas Bioeksakta. Jakarta (ID): EGC
Susan L Elfrod, William D Stansfiled. 2007. Schaums Outlines Teori dan SoalSoal Genetika, Edisi Keempat. Damaring Tyas, penerjemah : Amalia Safitri,
editor. Jakarta : Erlangga. Terjemahan dari : Schaums Outlines Of Theory
and Problems Of Genetics, Fourth Edition.
Winarno FG. 2004. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta (ID): Gramedia
Yuwono Triwibowo. 2005. Biologi Molekuler. Jakarta (ID): Erlangga