STRUKTUR PROTEIN

Dr. MUTIARA INDAH SARI

NIP: 132 296 973
2007
Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

DAFTAR ISI
I . PENDAHULUAN.........1
II.

IKATAN PEPTIDA PADA PROTEIN .............1

III. URUTAN ASAM AMINO DITENTUKAN OLEH GEN.......................7

IV. TINGKAT STRUKTUR PROTEIN...........8
IV.1. STRUKTUR PRIMER..................................... ................9
IV.2. STRUKTUR SKUNDER......9
IV.3. STRUKTUR TERSIER......14
IV.4. STRUKTUR KUARTERNER............15
V.

KESIMPULAN...16

DAFTAR KEPUSTAKAAN ...................................................................................... 17

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

STRUKTUR PROTEIN

I. PENDAHULUAN

Semua protein pada semua spesies mulai dari bakteri sampai manusia dibentuk dari
20 asam amino yang sama dan tidak berubah selama evolusi. Keaneka ragaman fungsi yang
diperantarai oleh protein dimungkinkan oleh keanekaragaman susunan yang mungkin dapat
dari 20 jenis asam amino ini sebagai unsur pembangun.1
Pada protein terdapat empat tingkat struktur yang berbeda yaitu : Struktur primer,
struktur skunder, struktur tersier, struktur kuartener. Terdapat faktor yang dapat mengkuatkan
yang menstabilkan struktur skunder, tersier dan kuartener ini. Sifat umum semua protein
mencakup hambatan pada konformasi atau susunan spasialnya oleh ikatan kovalen dan
nonkovalen.2.3

II. IKATAN PEPTIDA PADA PROTEIN

ASAM AMINO PEMBENTUK MOLEKUL PROTEIN

Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Suatu asam amino terdiri dari
gugus amino, gugus karboksil, atom H dan gugus R tertentu yang semuanya terikat pada

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

atom karbon . Atom karbon ini disebut karena bersebelahan dengan gugus karboksil
(asam).Gugus R menyatakan rantai samping 1,4
Susunan tetrahedral dari empat gugus yang berbeda terhadap atom karbon
menyebabkan asam amino mempunyai aktivitas optik. Dua bentuk bayangan cermin disebut
isomer L dan isomer D. Protein hanya terdiri dari asam amino L. Sehingga tanda isomer
optik dapat diabaikan. Daalm pembahasan protein selanjutnya asam amino yang dimaksud
adalah isomer L, kecuali bila ada penjelasan. 1
Umunya pada protein ditemukan 20 jenis rantai samping yang bervariasi dalam
ukuran, bentuk. Contohnya asam amino yang paling sederhana adalah glisin, hanya
mempunyai satu rantai hidrogen sebagai rantai samping. Asam amino alanin, dengan gugus
metil sebagai rantai samping 1

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

Tabel 1. Names, symbols, chemical structures and hydrophobicity indices of the 20 amino
acids found in proteins. They are arranged in the order as discussed above.
Note: The hydrophobicity index tells the relative hydrophobicity among amino acids. More
positive value indicates stronger hydrophobicity. Hydrophilic amino acids have negative

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

values. In a protein, hydrophobic amino acids are more likely to be located in the protein
interior, whereas hydrophilic amino acids are more likely to face the aqueous environment.

ASAM AMINO BERIKATAN MELALUI IKATAN PEPTIDA

Pada protein, gugus karboksil asam amino terikat pada gugus amino asam amino
lain dengan ikatan peptida/ ikatan amida secara kovalen membentuk rantai polipeptida Pada
pembentukan suatu dipeptida pada dari dua asam amino terjadi pengeluaran satu molekul
air.1,3,4
Ikatan peptida sangat stabil dan hidrolisis kimia memerlukan kondisi yang snagt
ekstrim. Dalam tubuh, ikatan peptida diuraikan oleh enzim proteolitik yang disebut protease
atau peptidase

Banyak asam amino berikatan melalui ikatan peptida membentuk rantai polipeptida
yang tidak bercabang. Asam Amino di dalam suatu protein disebut residu asam amino.
Residu asam amino pada salah satu ujung rantai memiliki sebuah gugus amino bebas dan
pada rantai yang lain memiliki gugus karboksil bebas. Berdasarkan kesepakatan, ujung amino
diletakkan pada awal rantai polipeptida, 1,3

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

Gambar. 1. Formation of the peptide bond by condensation reaction.

III. URUTAN ASAM AMINO PROTEIN DITENTUKAN OLEH

GEN

Pada tahun 1953, Frederick Sanger menentukan urutan asama mino insulin, suatu
hormon protein. Ini merupakan pertama kali diperlihatkan bahwa protein mempunyai urutan
asam amino yang tepat. Diperlihatkan juga bahwa bahwa insulin terdiri hanya dari asam
amino L yang saling berhubungan melalui ikatan peptida antara gugus amino dan gugus
karboksil . 1
Rangkaian penelitian pada akhir tahun 1950 an dan awal 1960 an mengungkapkan
bahwa urutan asam amino dalam protin ditentukan secara genetik. Urutan nuklotida dalam
DNA, suatu molekul herediter, menentukana urutan nukleotida komplementer dalam RNA,
yang akhirnya menentukan urutan asam amino dalam suatu protein. Tiap rangkaian 20 asam
amino disandi oleh satu atau lebih urutan tiga nukleotida tertentu 1

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

Perubahan urutan asam amino dapat mengakibatkan gangguan fungsi protein dan
menimbulkan penyakit. Penyakit yang bersifat fatal seperti anemia sel sabit dan fibrosis
kistik disebabkan oleh perubahan satu asam amino dalam satu protein 1

Amino Acid Codons

alanine

GCA, GCC, GCG

GCU
arginine
AGA, AGG, CGA
CGC, CGG, CGU
asparagine AAC, AAU
aspartate
GAC, GAU
cysteine
UGC, UGU
glutamate GAA, GAG
glutamine CAA, CAG
glycine
GGA, GGC, GGG
GGU
histidine
CAC, CAU
isoleucine AUA, AUC, AUU
leucine
CUA, CUC, CUG
CUU, UUA, UUG

methionine
AUG
tryptophan
UGG
phenylalanine UUC, UUU
proline
CCA, CCC
CCG, CCU
serine
UCA, UCC
UCG, UCU
AGC, AGU
threonine
ACA, ACC
ACG, ACU
lysine
AAA, AAG
tyrosine
UAU, UAC
valine
GUA, GUC
GUG, GUU
3

IV. TINGKAT STRUKTUR PROTEIN

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

Gambar 2. Struktur Protein

IV.1. STRUKTUR PRIMER

Struktur primer suatu protein semata adalah urutan linear asam aminoyang disatukan
oleh ikaatn peptida yang mencakup lokasi setiap iakatn disulfida. Tidak terjadi percabangan
rantai.

2,3,4

Jumlah rangkaian protein yang diketahui sedemikian besarnya dan terus bertambah
dengan cepat sehingga data rangkaian tersebut tidak mungkin dicatat dalam bentuk cetakan
tetapi kini disimpan di dlam database elektronik rangkaian protein yang bisa diakses lewat
Internet 2

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

IV. 2. STRUKTUR SKUNDER

Daerah di dalam rantai peptida dapat membentuk struktur reguler, berulang, dan lokal
yang tejadi yang terjadi akibat adanya ikatan hidrogen antara atom-atom ikatan peptida Ini
berhubungan dengan dengan pengaturan kedudukan ruang residu asamamino yang
berdekatan dengan urutan linear. Daerah tersebut yang terkenal dengan struktur skunder
mencakup heliks, sheet, loop. 1,2,3

HELIKS
Pada suatu heliks, terbentuk ikatan hidrogen antara masing-masing atom oksigen
karbonil pada suatu ikatan peptida dengan hidrogen yang melekat ke atom nitrogen amida
pada suatu ikatan peptida 4 residu asam amino di sepanjang rantai polipeptida.

Jika tulang punggung polipeptida ini terpilin dengan jumlah yang sama akan terbentuk
struktur coil atau heliks (ulir) reguler di mana masing-masing ikatan peptida dihubungkan
dengan ikatan hidrogen ke ikatan residu asam amino di depannya dan 4 asam amino
dibelakangnya dalam urutan primer. 2,3
Berbagai tipe heliks yang terbentuk lewat pemilinan denagn taraf dan arah yang
berbeda digambarkan oleh jumlah (n) residu aminoasil perputaran dan jumlah tonjolan / pitch
(p) atau jarak perputaran yang dibentuk heliks sepanjang sumbunya. Heliks polipeptida yang
terbentuk dari asam amino kiral (chiral ) akan memperlihatkan kiralitas, yaitu helisk tersebut
bisa dominan kanan atau kiri.

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

Gambar 3.

helix conformations. (a) The ideal right-handed

helix. C: green; O:

red; N: blue; H: not shown; hydrogen bond: dashed line. (b) The right-handed
without showing atoms. (c) the left-handed

helix

helix.

Prolin Dapat Menekuk Heliks

Rantai sisi residu asam amino pada heliks mengarah ke luar dari sumbu sentral
.Rantai sisi yang berukuran besar atau rantai yang sisi dengan muatan yang saling tolak
menolak dapat mencegah terbentuknya heliks. Residu prolin menghambat struktur heliks
pada protein karena residu prolin menimbulkan hambatan geometrik akibat adanya struktur
cincin dan karena pada ikatan peptida ,nitrogen tidak mengandung atom hidrogen yang
diperlukan untuk membentuk ikatan hidrogen Prolin hanya pas untuk putaran pertama

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

heliks. Pada bagin lain, residu prolin akan menimbulkan tekukan (bend). Namun tidak semua
tekukan dalam heliks disebabkan prolin. Tekukan kerap terjadi pula pada residu Gly. 2,3

Ikatan Hidrogen dan Kekuatan Van Der Waals Menstabilkan heliks

Mengingat heliks memiliki energi yang paling rendah dan merupakan konformasi
yang paling stabil bagi rantai polipeptida, susunan spasial ini akan terbentuk secara spontan.
Stabilitas heliks terutama terjadi akibat pembentukan ikatan hidrogen dengan jumlah
semaksimal mungkin. Nitrogen peptida bekerja sebagai sebagai donor hidrogen,dan oksigen
karbonil residu yang dalam barisan letaknya nomer empat dari belakang di dalam pengertian
struktur primer bekerja sebagai aseptor hidrogen Interaksi Van der Waals juga memberikan
stabilitas tambahan. Atom yang dikemas kuat pada initi heliks mengadakan kontak van der
Waals antara satu sama lain melintasi sumbu heliks tersebut 2,4,5

Heliks Dapat Bersifat Amfipatik

Meskipun sering terdapat pada permukaan protein, heliks dapat pula terbenam
seluruhnya atau sebagian dalam bagian interior protein. Heliks yang bersifat amfipatik suatu
kasus yang istimewa dimana residu bergeser antara hidrofobik dan hidrofilik sekitar
setiap tiga atau empat residu, terdapat pula keadaan dimana heliks berhadapan dengan
dengan lingkungan polar atau nonpolar. Heliks yang amfipatik terdapat dalam lipoprotein
plasma samping dalam hormon polipeptida tertentu, dalam bisa (venom), antibiotik,
glikoprotein virus HIV dan protein kinase yang diregulasi oleh kalmodulin. 2

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

Gambar 4. The amphipathic

helix structure of CAP18, which is a molecule capable of

binding to the endotoxin of bacteria. (a) Amino acid sequence of the amphipathic part of
CAP18. Hydrophobic residues are boxed with red lines. (b) The 3D structure determined by
nuclear magnetic resonance. Hydrophobic residues are located on the lower side. PDB ID =
1LYP.

SHEET

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

Konformasi reguler yang kedua terdaapt pada lembaran yang terlipat struktur atau
pleated sheet. Simbol menunjukkan bahwa struktur ini merupakan struktur reguler kedua
yang dijelaskan.. Istilah lembaran terlipat (pleated sheet) menunjukkan penampakkan stuktur
tersebut kalau dilihat dari pinggir atas. 1,2
Berbeda dengan kumparan heliks, sheet terbentuk melalui ikatan hidrogen antara
daerah linier rantai polipeptida . Ikatan hidrogen ini terjadi antara oksigen karboil dari satu
ikatn peptida dan nitogen dari ikatan peptida lainnya. Ikatan hidrogen dapat terbentuk antara
dua ranati polipeptida yang terpisah atau antara anatara dua daerah pada sebuah rantai
tunggal yang melipat sendiri. Pelipatan ini sering melibatkan sering melibatkan 4 struktur
asam amino yang dikenal sebagai turn.

Gambar 5. The

2,3

sheet structure found in RNase A. This figure shows only the backbone

atoms, excluding hydrogens. RNase A contains a single peptide chain, which makes a turn at
the junction (not shown) between

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

4 and

6. Therefore, the two strands are anti-parallel.

IV. 3. STRUKTUR TERSIER

Struktur tersier menggambarkan pengaturan ruang residu asama mino yang berjauhan
dalam urutan linier dan pola ikatan-ikatan disulfida. 1. Merupakan konformasi tiga dimensi
keseluruhannya. Istilah Struktur tersier mengacu pada hubungan spasial antar unsur struktur
skunder . pelipatan polipeptida pada suatu domain biasanya terjadi tanpa tergantung pada
pelipatan domain lainnya. Stuktur tersier menjelaskan hubungan antara domain ini , cara
dimana pelipatan protein dapat menyatukan asam amino yang letaknya terpisah dalam
pengertian struktur primer, dan ikatan yang menstabilkan konformasi ini.2,4

Bentuk protein globular melibatkan interaksi antara residu asam amino yang mungkin
terletak sangat jauh satu sama lain pada urutan primer ranati polipeptida dan melibatkan
heliks dan sheet .Interaksi nonkovalen antara rantai sisi residu asam amino penting untuk
menstabilkan struktur tersier dan terdiri dari interaksi hidrofobik dan elektrostatik serta ikatan
hidrogen

2,3,5

Interaksi hidrofobik sangat penting bagi struktur protein. Asam amino hidrofobik
cenderung berikaatn dibagian dalam protein protein globuler tempat asam amino tidak
berkontak denagn air, sedang asam amino hidrofilik biasanya terletak di permukaan protein
tempat asam amino berinteraksi dengan air sekelilingnya.3

IV. 4. STRUKTUR KUARTERNER

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

Menggambarkan pengaturan subunit protein dalam ruang.1 Protein dengan dua atau
lebih rantai polipeptida yang terikat oleh kekuatan nonkovalenakan memperlihatkan struktur
kovalen. Dalam protein multimerik ini, maing-masing rantai polipeptida disebut protomer
atau subunit.

Subunit tersebut disatukan oleh jenis interaksi nonkovalen yang sama yang

berperan dalam stuktur tersier yaitu interaksi elektrostatik dan hidrofobik serta ikatn
hidrogen. Protein yang tersusun dari dua atau empat subunit masing-masing disebut protein
dimerik atau tetramerik2,3,5

V. KESIMPULAN

Berbagai protein yang berbeda dapat diciptakan dari hanya 20 asam amino yang
umum, karena asam amino dapat saling berikatan dalam banyak kombinasi yang berbeda.
Perbedaan dalam urutan asam amino di sepanjang rantai polipeptida menyebabkan
pembentukan struktur tiga dimensi yang berbeda.
Sifat-sifat struktural protein dianggap berada dalam empat buah susunan: primer,
Sekunder, tersier, dan (hanya untuk protein oligomerik) kuaterner. Struktur primer, rangkaian
asam amino dikode dalam gen. Struktur skunder dan tersier yang berkenaan dengan
konformasi protein yang keberadaannya dimungkinkan lewat ikatan peptida, ditentukan oleh

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

stuktur primer. Struktur skunder menjelaskan menjelaskan pelipatan rantai polipeptida

menjadi multiplikasi motif terikat terikat hidrogen seperi struktur heliks, sheet. Struktur
tersier berkenaan dengan hubungan antar domain struktural skunder dan antar residu yang
letaknya terpisah jauh dalam pengertian struktur primer. Struktur kuartener yang hanya
terdapat dalam protein dengan dua atau tiga rantai polipeptida (protein oligomerik)
menjelaskan titik kontak dan hubungan lainnya antara polipeptida atau subunit ini

DAFTAR KEPUSTAKAAN
1. Stryer Lubert. Biochemistry 4th .EGC.2000. 17-37
2. Murray R K, et al. Harpers Biochemistry 25th ed. Appleton & Lange. America
2000 : 48-62
3. Mark Dawn B, PhD, Marks Allan MD, Smith Collen M, PhD. Biokimia
Kedokteran Dasar, Sebuah Pendekatan Klinis , 2000 : 76-95
4. Champe Pamela C , Harvey Richard A. Lippincotts Illustrated. Biochemistry, 2nd
1994: 13-23

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007

5. Satyanarayana U,Dr. Biochemistry. Books And Allied (P) Ltd, Calcutta. 2002.
45-71

Mutiara Indah Sari : Struktur Protein, 2007