BIOKIMIA - ENZIM

Apa itu enzim? enzim merupakan sekelompok protein yang mempunyai fungsi
sebagai katalisator. Katalisator adalah senyawa yang mempercepat terjadinya
reaksi. Ikut dalam reaksi tetapi tidak ikut bereaksi dan tidak merubah Keq
(konstanta equivalen).
Berikut ini adalah beberapa sifat enzim:
1. Enzim bisa menggumpal dalam suhu tinggi, mudah terpengaruh asam basa,
sebagaimana sifat protein pada umumnya.
2. Enzim mudah rusak oleh suhu panas yang tinggi, biasanya pada suhu 50
derajat celcius. Enzim yang rusak tidak bisa berfungsi lagi.
3. Enzim dapat bekerja berulang-ulang.
4. Sebagian enzim bekerja di dalam sel (endoenzim) dan sebagian lagi bekerja di
luar sel (ektoenzim).
5. Sebagian besar enzim bekerja dalam reaksi satu arah dan beberapa
diantaranya dalam jumlah sedikit, bekerja dalam reaksi bolak-balik.
6. Satu jenis enzim hanya bisa mempengaruhi reaksi tertentu.
7. Untuk mengaktifasi dirinya, enzim memerlukan kofaktor.
8. Enzim bekerja dipengaruhi oleh suhu, pH, dan inhibitor atau penghambat
enzim.
Ada beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim, yaitu :
1. Konsentrasi enzim
Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksi bertambah dengan
bertambahnya konsentrasi enzim.
2. Konsentarsi Substrat
Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap,
maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Akan
tetapi pada batas konsentrasi tertentu, tidak terjadi kenaikan kecepatan reaksi
walaupun konsentrasi substrat diperbesar.
3. Suhu
Pada suhu rendah reaksi kimia berlangsung lambat, sedangkan pada suhu yang
lebih tinggi reaksi berlangsung lebih cepat. Di samping itu, karena enzim adalah
suatu protein, maka kenaikan suhu dapat menyebabkan terjadinya proses
denaturasi, sehingga bagian aktif enzim akan terganggu dan dengan demikian
konsentrasi efektif enzim menjadi berkurang dan kecepatan reaksinya pun

menurun. Kenaikan suhu sebelum terjadinya proses denaturasi dapat menaikkan

kecepatan reaksi. Namun kenaikan suhu pada saat terjadinya denaturasi akan
mengurangi kecepatan reaksi. Oleh karena ada dua pengaruh yang berlawanan,
maka akan terjadi suatu titik optimum, yaitu suhu yang paling tepat bagi suatu
proses reaksi yang menggunakan enzim tersebut.
4. Pengaruh pH
Struktur ion enzim tergantung pada pH lingkungan. Enzim dapat berbentuk ion
positif, ion negative atau ion bermuatan ganda (zwitter ion). Dengan demikian
perubahan pH lingkungan akan berpengaruh terhadap efektifitas bagian aktif
enzim dalam membentuk kompleks enzim substrat. Tinggi rendahnya pH juga
dapat menyebabkan denaturasi yang dapat menurunkan aktifitas enzim,
sehingga diperlukan suatu pH optimum yang dapat menyebabkan kecepatan
reaksi enzim yang paling tinggi.
5. Pengaruh Inhibitor
Molekul atau ion yang dapat menghambat reaksi pembentukan kompleks enzimsubstrat disebut inhibitor.

Peningkatan reaksi kimia dipengaruhi oleh peningkatan suhu (misalnya:

kopi ditambah gula dikasih air panas kopi dan gula akan larut tetapi jika dikasih
air dingin maka kopi dan gula tidak larut. Mengapa? karena dengan peningkatan
suhu yang berubah adalah energi kinetik/ energi gerak). Peningkatan reaksi
kimia juga dipengaruhi oleh katalisator yang merubah energi aktivasi tetapi tidak
merubah G.
Kekhususan enzim ada 2, yaitu absolut (spesifik) dan relatif. Absolut atau
spesifik yaitu 1 enzim yang hanya bisa mereaksikan 1 substrat, contohnya enzim
glukokinase yang hanya untuk substrat glukosa. Relatif yaitu 1 enzim yang bisa
mereaksikan beberapa substrat, contohnya enzim hexokinase yang bisa
mereaksikan glukosa dan fruktosa. Kekhususan tergantung sifat ikatan enzim
dengan substrat, sifat gugus katalitik, kofaktor organik, ion logam, bentuk
komplementer, muatan listrik, sifat hidrofilik/ hidrofobik dari enzim maupun
substrat.
Salah satu ciri khas enzim adalah cara bekerjanya secara spesifik.
Artinya,enzim hanya dapat bekerja pada substrat tertentu. Bagaimana cara kerja
enzim? Adadua teori yang menjelaskan tentang cara kerja enzim sebagai berikut:
1. Lock and Key Theory (Model Gembok dan Kunci)
Dikemukakan oleh Fischer (1898). Enzim diumpamakan sebagai gembok yang
mempunyai bagian kecil yang dapat mengikat substrat (ibaratnya lubang pada
gembok tempat memasukkan kunci). Bagian enzim yang dapat berikatan dengan
substrat disebut sisi aktif. Substrat diumpamakan kunci yang dapat berikatan
dengan sisi aktif enzim.

2. Induced Fit Theory (Teori Ketepatan Induksi)

Sisi aktif enzim bersifat fleksibel sehingga dapat berubah bentuk menyesuaikan
bentuk substrat.
Dari kedua teori tersebut, yang paling benar tentang cara kerja enzim
adalah teorikedua, Induced Fit Theory, di mana enzim tersebut bersifat fleksibel
dan dapat berubah sesuai bentuk substrat atau menyesuaikan dengan bentuk
substrat.
Nomenklatur yang mula-mula digunakan sangat sederhana, yaitu dengan
mencantumkan akhiran -ase pada nama substrat dimana enzim itu bekerja.
Misalnya proteinase yaitu enzim yang bekerja pada protein, lipase yang bekerja
pada lipid, dsb. Ada pula yang mencantumkan akhiran -ase pada jenis reaksinya,
misal oksidase yaitu enzim yang bereaksi secara oksidasi, reduktase yaitu enzim
yang bereaksi secara reduksi. Namun kesemuanya masih memberikan
kesimpangsiuran atau kurang tepatnya nomenklatur enzim, sehingga IUB
(International Union of Biochemistry) menganut satu aturan kode dengan cara
membagi enzim ke dalam enam kelas, yaitu:
1. Oksidoreduktase: enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi antara dua
substrat.
Stered + Steroks

Steroks + Stered

2. Transferase: mentransfer substrat untuk pemindahan gugus (selain H) antara

sepasang substrat.
SG + S

SG + S

3. Hidrolase: enzim pemotong secara hidrolisis. Mengkatalisis pemecahan

hidrolitik dari CC, CN, CO, PO
4. Liase: enzim pemotong tetapi tidak dengan cara hidrolisis. Ciri lain yaitu
menghasilkan senyawa ikatan rangkap.
5. Isomerase: mengkatalisis perubahan struktural atau geometrik karena
senyawanya bentuknya 3 dimensi.
6. Ligase: mengikat 2 substrat dengan menggunakan energi.
Suatu enzim untuk mengkatalisis suatu reaksi bisa meminta bantuan oleh
senyawa-senyawa di luar enzim.
Telah dijelaskan bahwa ada aktivator enzim dan inhibitor enzim. Contoh
aktivator yang pertama adalah prosthetic group. Prosthetic group ini pada suatu
senyawa punya ikatan erat dan stabil dalam enzim. Jadi ketika enzim itu dibuat
atau diproduksi di pabriknya prosthetic grup ini sudah melekat, jadi udah
termasuk komponen. Dan prosthetic group sudah harus ada. Prosthetic group
terdiri dari vitamin B komplek yaitu B6, B1, ion-ion logam (ex: magnesium). Jika
prosthetic group tersusun dari ion logam maka enzimnya disebut sebagai

metallo enzim. Lalu apa bedanya dgn kofaktor apa? Kofaktor juga berupa ion-ion
logam (metal activated enzime)? Bedanya yaitu ketika enzim itu di produksi atau
dibuat, kofaktornya tidak ikut. Kofaktor dipanggil saat mulai mengkatalisis suatu
reaksi atau istilahnya hanya dipanggil saat diperlukan saja. Oleh karena itu
disebut metal activated enzime.
KOFAKTOR
-

Ikatan bersifat sementara, tdk sekuat prostetic group

Bisa berikatan dg enzim atau substrat (ATP)

Terbanyak berupa ion-ion logam (metal-activated enzyme)

Contoh aktifator kedua adalah koenzim. Koenzim ini tidak aktif pd reaksi,
tetapi aktif pada proses distribusi. Fungsinya untuk mempercepat distribusi atau
sebagai transport/ kendaraan, example: distribusi substrat, distribusi produk,
dsb. Koenzim ini juga terdiri dari vitamin B terdiri dari vitamin B6, B1, biotin, dsb.
Beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin bahkan
menjadi bagian dari molekul vitamin tersebut. Hubungan antara vitamin dengan
koenzim tamapak pada contoh berikut :
1. Niasin, merupakan nama vitamin yang berupa molekul nikotinamida atau
asam nikotinat. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul
NAD+, NADP+. Kekurangan niasin akan mengakibatkan pellagra pada manusia.
2. Molekul riboflavin atau vitamin B2 terdiri atas D ribitol yang terikat pada
cincin issoaloksazon yang tersubstitusi. Vitamin ini dikenal sebagai faktor
pertumbuhan. Molekul riboflavin merupakan bagian dari molekul FAD.
3. Asam lipoat adalah suatu vitamin yang juga merupakan faktor pertumbuhan
dan terdapat dalam hati. Asam ini terdapat dalam dua bentuk teroksidasi dan
tereduksi, berfungsi sebagai kofaktor pada enzim piruvat dehidrogenase dan
ketoglutarat dehidrogenase, berperan dalam reaksi pemisahan gugus asil.
4. Biotin adalah vitamin yang terdapat dalam hati dan berikatan dengan suatu
protein. Biotin berfungsi sebagai koenzim dalam reaksi karboksilasi.
5. Tiamin atau vitamin B1 umumnya terdapat dalam keadaan bebas dalam
beras atau gandum. Kekurangan vitamin B1 akan mengakibatkan penyakit beriberi. Koenzim yang berasal dari vitamin B1 ialah tiaminifosfat (TPP) dan berperan
dalam reaksi yang menggunakan enzim alpa keto dekarboksilase, asam alpa
keto oksidase, transketolase dan fosfo ketolase.
6. Vitamin B6 terdiri dari tiga senyawa yaitu piridoksal, piridoksin dan
piridoksamin. Kekurangan vitamin B6 dapat mengakibatkan dermatitis (penyakit
kulit) dan gangguan pada sistem saraf pusat. Koenzim dari vitamin B6 ialah
piridoksalfosfat dan piridoksaminofosfat.

7. Asam folat dan derivatnya terdapat banyak dalam alam. Bakteri dalam usus
memproduksi asam fosfat dalam jumlah kecil. Koenzim yang berasal dari vitamin
ini ialah asam tetrahidrofosfat (FH4). Peranan FH4 ialah sebagai pembawa unit
senyawa satu atom karbon yang berguna dalam biosintesis purin, serin dan
glisin.
8. Vitamin B12 sebagaimana diisolasi dari hati adalah sianokobalamina. Fungsi
vitamin B12 adalah bekerja pada beberapa reaksi anatara lain reaksi pemecahan
ikatan C-C, ikatan C-O, dan ikatan C-N dengan enzim mutase dan dehidrase.
9. Asam pantotenat terdapat dalam alam sebagai komponen dalam molekul
koenzim A. vitamin ini diperlukan oleh tubuh sebagai faktor pertumbuhan.
Koenzim A berperan penting sebagai pembawa gugus asetil, khususnya dalam
biosintesis asam lemak.
Di samping koenzim yang mempunyai hubungan struktural dengan vitamin, ada
pula koenzim yang tidak berhubungan dnegan vitamin, yaitu adenosine trifosfat
atau ATP. Koenzim ini termasuk golongan senyawa berenergi tinggi. ATP
berfungsi sebagai koenzim yang memindahkan gugus fosfat. Bila ATP
melepaskan 1 gugus fosfat, maka ATP akan berubah menjadi adenosine difosfat
(ADP) juga energi yang digunakan untuk reaksi lain. ATP bersama dengan enzim
kinase, misalnya heksokinase dan piruvat kinase berperan dalam metabolisme
karbohidrat.
Berikutnya isozim, isozim ini adalah enzim mengkatalisis reaksi yg sama
tetapi punya sifak fisik, kimia, imunologi yg berbeda, misalnya manusia punya
enzim laktat dehidrogenase tetapi habis lalu dari insect di isomerkan pd tubuh
manusia bisa menyebabkan alergi/ proses imunologis.
Enzim yang mempunyai fungsi diagnostik klinik dibagi menjadi dua yaitu
enzim plasma fungsional dan enzim plasma non fungsional.
a. Enzim plasma fungsional
Tempat kerjanya dalam darah. Contohnya LPL (Lipo Protein Lipase),
cholinesterase, proenzim, hemostasis. Umumnya disintesis dalam hati;
konsentrasi darah, sama atau sudah lebih tinggi dari jaringan. Ex : lipoprotein
lipase, pseudokolin esterase pro Enzim pembekuan dan pemecahan darah.
b. Enzim plasma non fungsional
Tempat kerjanya tidak dalam darah. Contohnya: AST = SGOT, ALT
= SGPT, amilase, lipase, -Glutamil transpeptidase, laktat dehidrogenase, acid
fosfatase, alkali fosfatase. Kadarnya jauh lebih rendah dari jaringan sehingga
dapat membantu diagnostik dan prognostik klinik yang berharga.
PENINGKATAN REAKSI KIMIA:

Peningkatan suhu energi kinetik meningkat

Katalisator:

- energi aktivasi turun

- tdk merubah G
Kinetika enzim berguna untuk mengukur kadar enzim, tetapi ini sulit
untuk diukur karena jumlah E yang sangat kecil. Cara mengukurnya dengan
membandingkan E yang belom diketahui dengan E yang sudah diketahui.
Konstanta kecepatan reaksi adalah Km. Jika Km kecil lebih mudah bereaksi, ini
disebut dengan afinitas. Oleh karena itu jika Km kecil afinitasnya besar.
Kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim dipengaruhi oleh berbagai faktor, yaitu:
a. pH
Ketika aktivitas enzim diukur pada berbagai nilai pH, aktivitas enzim optimal
dilihat antara pH 5 dan 9. Jadi jangan terlalu asam dan jangan terlalu basa. pH
dapat mempengaruhi aktivitas dengan mengubah struktur atau dengan
mengubah muatan residu fungsional pada pengikatan substrat atau katalisis.
Kalau pH terlalu asam/ katalis akan mengalami perbuahan konformasi dan
mengakibatkan active site berubah-ubah.
b. Suhu
Peningkatan suhu akan meningkatkan kecepatan reaksi yang dikatalisis enzim.
Enzim dari manusia yang mempertahankan suhu tubuh pada 37oC, umumnya
memperlihatkan stabilitas hingga suhu setinggi 45-55oC. Diatas suhu optimum
akan menyababkan denaturasi. Dibawah suhu optimum, reaksi akan meningkat
karena kenaikan energi kinetik molekul-molekul yang bereaksi. Suhu optimum
berubah-ubah tergantung waktu (t1 & t2). Stabilitas enzim terhadap suhu
dipengaruhi oleh pH, kekuatan ionik medium, ada tidaknya ligan.
Kecepatan awal suatu reaksi yang dikatalisis enzim selalu sebanding dengan
konsentrasi enzim. Karena kadar S, E, suhu, dll hanya dapat diketahui pada awal
reaksi.
Pengaruh inhibitor dilihat dari sifat ikatan dibagi menjadi dua yaitu, inhibitor
reversibel dan irreversibel. Inhibitor reversibel bisa saling lepas, sedangkan
inhibitor irreversibel jika mengikat dengan enzim tidak bisa lepas lagi.
Berdasarkan sifat kinetik dibagi menjadi dua yaitu, inhibitor kompetitif dan
inhibitor non kompetitif. Efek inhibitor kompetitif akan hilang bila substrat
ditingkatkan. Efek inhibitor non kompetitif tidak hilang bila substrat ditingkatkan.
a. Inhibitor kompetitif
Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim.
Inhibitor ini besaing dengan substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim.
Pengambatan bersifat reversibel (dapat kembali seperti semula) dan dapat
dihilangkan dengan menambah konsentrasi substrat.
Inhibitor kompetitif misalnya malonat dan oksalosuksinat, yang
bersaing dengan substrat untuk berikatan dengan enzim suksinat
dehidrogenase, yaitu enzim yang bekerja pada substrat oseli suksinat.

b. Inhibitor nonkompetitif
Inhibitor ini biasanya berupa senyawa kimia yang tidak mirip
dengan substrat dan berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini
menyebabkan perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai
lagi dengan substratnya. Contohnya antibiotik penisilin menghambat kerja enzim
penyusun dinding sel bakteri. Inhibitor ini bersifat reversible tetapi tidak dapat
dihilangkan dengan menambahkan konsentrasi substrat.
Inhibitor Reversibel Kompetitif
Non Kompetitif

Inhibitor IrreversibelNon Kompetitif

1. Inhibitor Kompetitif
Efek Inhibitor hilang bila [S] ditingkatkan

Selalu Reversibel

Hanya dpt berikatan dg E saja atau S saja, tdk dg ES

Ki : Konst. Disosiasi Kompleks EI

INHIBITOR KOMPETITIF MERUBAH () Km TAPI TIDAK MERUBAH HARGA

Vmax

Efek Inhibitor selain tergantung [I] juga tergantung Ki

Bila jumlah [S] diperbesar ~

JADI, EFEK INHIBITOR DAPAT DIHILANGKAN DENGAN MENINGKATKAN

JUMLAH [S]
2. Inhibitor Non Kompetitif
Efek Inhibitor tidak hilang bila [S] ditingkatkan
INHIBITOR NON KOMPETITIF REVERSIBEL

Dapat berikatan dengan E maupun ES

Berikatan dengan E pada tempat berbeda dg S

Struktur tidak mirip S

INHIBITOR NON KOMPETITIF REVERSIBEL TIDAK MERUBAH KM, TAPI

MERUBAH/MENURUNKAN Vmax

Karena Vmax = K3 [Et], maka Inhibitor Non Kompetitif Reversibel seakanakan menurunkan [E] yang aktif.

INHIBITOR NON KOMPETITIF IRREVERSIBEL

Merubah konformasi seluruh enzim (Hg, Ag, Ba), atau merubah

konfigurasi active site (derivat fosfofluoridat), sehingga enzim menjadi inaktif.

Sulit dibedakan dengan Inhibitor non Kompetitif Reversibel.

Menurunkan harga Vmax, tetapi tidak merubah harga Km.

Note:
1. Inhibitor kompetitif : Vmax tetap, Km berubah.
2. Inhibitor non kompetitif reversibel : Vmax berubah/ turun, Km tetap.
3. Inhibitor non kompetitif irreversibel : Vmax turun, Km tetap.
Enzim Allosterik:
a) Tidak mengikuti kinetika Michaelis-Menten.
b) Umumnya oligometrik (lebih dari 2 sub-unit)
c) Menunjukkan kooperativitas, dapat mengikat lebih dari 1 molekul S.
d) Memiliki tempat pengikatan allosterik (A/I) selain tempat pengikatan S.
e) Tidak semua Enzim Oligomerik adalah Allosterik (laktat dehidrogenase).
f) Beberapa Enzim punya sub-unit Katalitik dan sub-unit Regulatorik.
g) Enzim Allosterik Multi Ligan (S, I, Aktivator dll.)
h) Kooperativitas: pengikatan 1 Substrat mempermudah pengikatan Substrat
berikutnya.
Enzim Allosterik punya tempat ikatan dg substrat (active-site) dan tempat
ikatan Allosterik.
Pengikatan pada tempat Allosterik perubahan konformasi tempat ikatan S
(tempat ikatan isosterik) laju reaksi akan naik/turun (aktivasi/inhibisi).
Pengaruh tersebut dpt tertuju pd pengikatan S (thd K), pd proses katalisis (thd
Vmax) atau thd keduanya.
Allosterik hanya dpt mengikat senyawa dengan konfigurasi yang cocok
(kekhususan sterik).
Laju reaksi enzimatik
Pengendalian:

a.

Pengendalian sintesis/degradasi enzim

b.

Pengendalian aktivitas katalitik enzim

Pengendalian Sintesis Enzim

Berjalan secara genetis, pada Prokariota
1. Represi:
a. typhimurium:
- penambahan His akan menurunkan enzim biosintesis His.
- penambahan Leu akan menurunkan enzim biosintesis Leu.
- represi umpan balik produk.
b. E. coli yg tumbuh pd sumber C selain glukosa
(X) glukosa menekan enzim katabolisme X represi
katabolit
2. Induksi:
- E. coli + laktosa mula-mula tdk bisa berbiak krn enzim (-). Tapi kmudian E.
coli dpt memproduksi enzim pemecah laktosa.
- Laktosa = induktor
Enzim

= enzim induksibel (inducible enzyme)

Enzim konstitutif selalu ada dlm setiap keadaan.

Pengendalian Degradasi Enzim

Pada eukariota

Enzim adalah protein dpt dihidrolisis oleh enzim proteolitik

Triptofan oksigenase meningkat bila triptofan meningkat

peningkatan jumlah enzim karena degradasi enzim menurun
Aplikasi Enzim:

Enzim memiliki aplikasi industri dan medis yang berharga.

Ragi, anggur, adonan asam roti, pembekuan keju dan pembuatan bir.

Kegunaan enzim dalam medicine diantaranya membunuh mikroorganisme

yang menyebabkan penyakit, meningkatkan penyembuhan luka dan
mendiagnosa penyakit tertentu.

Saya tertarik untuk mengembangkan materi tentang enzim SGOT dan

SGPT. Karena dalam klinisnya di rumah sakit nantinya kita akan banyak
menemukan kasus-kasus yang berkaitan dengan enzim-enzim tersebut.
Contohnya saja kasus dengan pasien yang menderita hepatitis akut nantinya
akan diperiksa kadar SGOT/ SGPTnya.
SGOT singkatan dari Serum Glutamic Oxaloacetic Transaminase, Sebuah
enzim yang biasanya hadir dalam dan jantung sel-sel hati. SGOT dilepaskan ke
dalam darah ketika hati atau jantung rusak. Tingkat darah SGOT ini adalah
demikian tinggi dengan kerusakan hati (misalnya,dari hepatitis virus ) atau
dengan penghinaan terhadap jantung (misalnya, dari serangan jantung).
Beberapa obat juga dapat meningkatkan kadar SGOT. SGOT juga disebut
aspartateaminotransferase (AST).
Sedangkan SGPT adalah singkatan dari Serum Glutamic Piruvic
Transaminase, SGPTatau juga dinamakan ALT (alanin aminotransferase)
merupakan enzim yang banyak ditemukanpada sel hati serta efektif untuk
mendiagnosis destruksi hepatoseluler. Enzim ini dalam jumlah yang kecil
dijumpai pada otot jantung, ginjal dan otot rangka. Pada umumnya nilai tes
SGPT/ ALT lebih tinggi daripada SGOT/ AST pada kerusakan parenkim hati akut,
sedangkan pada proses kronis didapat sebaliknya.
SGPT/ALT serum umumnya diperiksa secara fotometri atau
spektrofotometri, secarasemi otomatis atau otomatis. Nilai rujukan untuk
SGPT/ALT adalah :
Laki-laki : 0 50 U/L
Perempuan : 0 35 U/L
Dalam uji SGOT dan SGPT, hati dapat dikatakan rusak bila jumlah enzim
tersebutdalam plasma lebih besar dari kadar normalnya.Kondisi yang
meningkatkan kadar SGPT/ALT adalah :
Peningkatan SGOT/SGPT > 20 kali normal : hepatitis viral akut, nekrosis hati
(toksisitasobat atau kimia)
Peningkatan 3-10 kali normal : infeksi mononuklear, hepatitis kronis aktif,
sumbatan empedu ekstra hepatik, sindrom Reye, dan infark miokard
(SGOT>SGPT)
Peningkatan 1-3 kali normal : pankreatitis, perlemakan hati, sirosis Laennec,
sirosisbiliaris
Untuk masyarakat
Oleh karena kontrol aktivitas enzim yang ketat diperlukan untuk menjaga
homeostasis, malfungsi (mutasi, kelebihan produksi, kekurangan produksi
ataupun delesi) enzim tunggal yang penting dapat menyebabkan penyakit
genetik.

Pentingnya enzim ditunjukkan oleh fakta bahwa penyakit- penyakit

mematikan dapat disebabkan oleh hanya malfungsi satu enzim dari ribuan enzim
yang ada dalam tubuh kita. Salah satu contohnya adalah fenilketonuria. Mutasi
asam amino tunggal pada enzim fenilalanin hidrolase yang mengkatalisis
langkah pertama degradasi fenilalanin mengakibatkan penumpukkan fenilalanin
dan senyawa terkait. Hal ini dapat menyebabkan keterbelakangan mental jika ia
tidak diobati. Contoh lainnya adalah mutasi silsilah nutfah ( germline mutation)
pada gen yangmengkode enzim reparasi DNA.
Ia dapat menyebabkan sindroma penyakit kanker keturunan seperti
xeroderma pigmentosum. Kerusakan pada enzim ini dapat menyebabkan kanker
karena kemampuan tubuh memperbaiki mutasi pada genom menjadi berkurang.
Hal ini menyebabkan akumulasi mutasi dan mengakibatkan berkembangnya
berbagai jenis kanker pada penderita.
Jadi sebagai seorang dokter nantinya kita harus paham betul mengenai
enzim-enzim beserta peranannya agar nantinya kita bisa memberi edukasi ke
masyarakat tentang pentingnya enzim itu sendiri.

kesimpulan:
Aplikasi enzim di klinis.
Hati (liver) merupakan salah satu organ penting dalam tubuh manusia.
Didalam hati terjadi proses-proses penting bagi kehidupan kita yaitu proses
penyimpanan energi, pembentukan protein dan asam empedu, pengaturan
metabolisme kolesterol, dan penetralan racun/ obat yang masuk dalam tubuh
kita. Sehingga dapat dibayangkan akibat yang akan timbul apabila terjadi
kerusakan pada liver. Kerusakan sel hati preikterik dapat dideteksi dari
peningkatan transaminase plasma.