Anda di halaman 1dari 6

Lulu Annisa 1113102000017

Komposisi dan Biosintesis Protein

Protein terbentuk dengan menggabungkan dua asam amino dengan


ikatan peptida menjadi dipeptida dan proses penambahan asam amino
akan terus berlangsung hingga menghasilkan rantai panjang yang disebut
oligopeptida dan peptida. Ikatan peptida adalah salah satu jenis ikatan
amina yang terbentuk dari dehidrasi gugus karboksil terminal asam amino
pertama dari pembentuk protein dan gugus amina terminal pada asam
amino kedua menghasilkan ikatan karbonil yang berikatan langsung
dengan atom nitrogen pada asam amino kedua. Sebuah polipeptida pasti
menghasilkan gugus amino bebas (N-terminal) dan gugus karboksil bebas
pada ujung lain (C-terminal).
Urutan asam amino yang membentuk protein disebut primary
structure atau struktur primer. Umumnya, sekuens peptida tersusun
berurutan dari ujung N-terminus ke ujung C-terminus. Polipeptida pada
makhluk hidup disintesis pada organel yang disebut ribosom melalui
proses biosintesis protein. Biosintesis potein adalah proses biologis
pembentukan protein baru. Proses biosintesis protein umumnya diimbangi
dengan pemakaian dan degradasi protein oleh sel/organisme. Pada sel,
protein disintesa melalui serangkaian alur pemerosesan informasi genetik
(DNA) yakni translasi serta transkripsi.

Dogma genetic: aliran informasi genetik yang menghasilkan protein dari


penerjemahan informasi genetik dari DNA.
Pada proses transkripsi, terjadi penerjemahan informasi genetic
pada DNA menjadi mRNA, sebuah rantai asam nukleat yang berisi
informasi urutan dan jenis asam amino yang membentuk protein.
Transkripsi berlangsung dengan salah satu strand dari DNA double helix
sebagai template. Kemudian, mRNA yang dihasilkan diterjemahkan
menjadi polipeptida oleh ribosom pada sitoplasma. Proses tersebut
dinamakan proses translasi.
Translasi, seperti yang telah dijelaskan sebelumnya, disintesis pada
ribosom, organel yang terbentuk dari dua subunit, subunit kecil dan besar
yang mengelilingi mRNA. Pada ribosom, informasi genetik yang dikodekan
oleh tiga basa nitrogen yang disebut kodon yang menyandingkan satu
jenis asam amino tertentu. Proses translasi mRNA menjadi asam amino
terbagi menjadi empat tahap yakni:
1. Aktivasi : asam amino yang sesuai dengan kodon berikatan dengan
tRNA melalui ikatan ester yang menghubungkan gugus karboksil
asam amino dengan gugus hidroksil (-OH) pada atom C nomor tiga
tRNA (3')
2. Inisiasi : proses pengikatan mRNA oleh subunit kecil ribosom pada
ujung 5' mRNA tersebut dengan bantuan factor inisiasi (inititation
factor, iF).
3. Elongasi : elongasi dimulai ketika tRNA yang berikatan dengan asam
amino (aminoasil-tRNA) secara berurutan berikatan dengan ribosom
bersama GTP dan faktor elongasi.

4. Terminasi : terminasi dari biosintesis protein terjadi jika situs pada


ribosom berikatan dengan stop kodon (UUA, UAG, dan UGA) pada
mRNA. Kodon stop tidak mengkodekan asam amino namun, memicu
realizing factor yang akan mengenali kodon nonsense dan
menyebabkan dilepasnya polipeptida yang telah terbentuk.
Proses selanjutnya adalah modifikasi pos-translasi dan pelipatan
protein. Modifikasi postranslasi melibatkan proses perluasan fungsi asam
amino penyusun suatu protein dengan menggabungkan asam amino pada
protein dengan gugus fungsi biokimiawi seperti asetat, gugus fosfat,
karbohidrat, dan beberapa jenis lipid. Proses lain yang termasuk
modifikasi postranslasi adalah memberi muatan pada asam amino
(contoh: citrullination, konversi asam amino arginine menjadi citrulin)
serta mengubah struktur dari polipeptida tersebut seperti dengan
membentuk ikatan disulfide yang menyebabkan protein melipat. Proses
terakhir dari biosintesis protein adalah pelipatan protein.
Pelipatan protein adalah proses penyusunan kembali polipeptida
menjadi protein fungsional yang memiliki struktur tiga dimensi dan
karakteristik unik. Faktor yang mempengaruhi dan memicu pelipatan
protein antara lain termodinamika dan interaksi hidrofobik dari struktur
protein. Polipeptida cenderung untuk terus menyesuaikan dinamika
termodinamikanya dengan terus berubah bentuk untuk mencapai stablestate. Sedangkan pada faktor hidrofobik, pelipatan digerakkan oleh inti
asam amino terdehidrasi yang akan menarik dan membentuk struktur
kaku. Faktor berupa ikatan kimia yang mempengaruhi pelipatan protein
antara lain ikatan disulfida, yang terbentuk dari dua asam amino yang
mengandung sulfur seperti sistein. Ikatan ini merupakan ikatan pada
struktur protein yang paling stabil. (Nelson dan Cox. 2005).
Protein dibentuk oleh kombinasi 20 macam asam amino yang berbeda.
Ada banyak kombinasi yang bisa terbentuk. Secara umu, 40-1000 asam
amino terhubung bersama-sama untuk membuat satu protein. Perlu
diketahui seluruh proses pembentukan tubuh kita dibantu oleh protein.
Protein lah yang diyakini sebagai hasil akhir dari proses penterjemahan
ge. Secara umum, urutan protein asli sel melipat menjadi unik tiga
dimensi (3D). struktur yang mampu melaksanakan fungsi spesifik protein.
Sel-sel hidup menyimpan sekuens asam amino dari banyak protein
berbeda dalam bentuk urutan DNA. Urutan DNA dijabarkan sesuai dengan
kode genetic yang terkenal kedalam sekuens asam amino. Rantai asam
amino dari protei yang baru disintesis harus melipat kedalam struktur
yang tepat.
Protein adalah molekul yang konformasinya dinamis dan dapat
mengalami pelipatan (folding) dan penguraian dalam kisaran waktu
milidetik. Protein melipat menjadi bentuk kritis. Teori lama menyatakan
protein melipat untuk menciptakan bentuk karakteristik dan fungsi

biologis. Teori ini mengusulkan bahwa protein mulai melipat di tempattempat tertentu di sepanjang rantai asam amino (polipeptida) yang berisi
kelompok nonpolar dan terus melipat oleh agregasi. Proses pelipatan
membutuhkan waktu milidetik atau lebih. Pelipatan protein juga
membutuhkan energy. Sebuah protein selalu melipat sehingga mencapai
energy serendah mungkin. Chaperon yang merupakan protein yang
membantu pelipatan/pembongkaran lipatan nonkovalen dan
pemasangan/pelepasan protein dengan struktur makromolekul lain.,
berfungsi terutama jika terjadi kesalahan pelipatan protein. Sedangkan
Calnexin adalah chaperon yang berfungsi memonitor pelipatan dan
perakitan glikoprotein.

Penyakit yang disebabkan oleh protein folding yang


tidak tepat.
Misfolding protein adalah kondisi ketika protein folding berada dalam
konfigurasi yang tidak tepat. Hingga kini belum diketahui penyebab
misfolding protein, tetapi misfolding protein diduga berperan kuat dalam
menyebabkan berbagai penyakit yang cukup berbahaya dan belum dapat
disembuhkan hingga kini.
1. Creutzfeldt Jakob Disease (penyakit CJD)
Penyakit ini disebabkan oleh prion yang bersifat menginfeksi dan
terdiri dari misfolding protein. Prion dapat ditemukan pada jaringan
sel syaraf otak yang dapat menyebabkan menurunnya kinerja otak
mulai dari dementia (pikun), hilang kesadaran, halusinasi, serta
hilang syaraf keseimbangan. Penyakit CJD diasosiasikan menyerupai
sapi gila yang terdapat pada hewan ternak terutama sapi.
2. Alzheimer
Alzheimer merupakan manifestasi penyakit seperti dementia yang
berangsur-angsur dapat memburuk hingga menyebabkan kematian.
Alzheimer diduga terjadi karena penumpukan protein beta-amyloid
yang menyebabkan plak pada jaringan otak. Secara normal, beta
amyloid tidak akan membentuk plak yang dapat menyebabkan
gangguan system kerja saraf pada otak. Namun, karena terjadi
misfolding protein, plak dapat menstimulasi kematian sel saraf,
dalam bentuk apoptisis atau kematian sel.
3. Misfolding protein dan kanker
Penyakit kanker diinduksi oleh protein p53 yang sangat reaktif
terhadap sedikit saja perubahan di dalam sel. Protein p53 dapat
berfungsi menekan pertumbuhan sel tumor sehingga tidak terjadi
kanker. Dengan demikian misfolding pada p53 dapat menginduksi
terjadinya kanker karena p53 tidak lagi berfungsi secara optimal.

DAFTAR PUSTAKA
Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemistry. 5th edition. New York: W H Freeman;
2002. Chapter 3, Protein Structure and Function.
Saetre, N. 1999. Classification Of Protein Structures. Thesis: University of Bergen

Nelson DL, Cox MM (2005). Lehningers Principles of Biochemistry (4th ed.). New
York, New York: W. H. Freeman and Company.
Eric J. Simon, Jean L. Dickey, Jane B. Reece. 2012. Campbell Essential Biology.