BAB I

PENDAHULUAN
1.1 Latar Belakang
Salah satu proses penting yang terjadi di dalam tubuh tumbuhan yaitu
metabolisme. Proses tersebut berupa pemecahan molekul menjadi molekul yang
lebih kecil (katabolisme) dan penyusunan molekul dari molekul-molekul yang
lebih kecil (anabolisme). Dalam tubuh tumbuhan terjadi banyak reaksi kimia
yang kompleks dengan banyak tipe yang berbeda. Namun tidak pernah terjadi
kekacauan, hal ini disebabkan karena adanya suatu protein khusus yang
mengontrol metabolisme yang disebut enzim (Widarmayanti, P Ratih. 2012).
Enzim merupakan biokatalisator yang sangat efektif yang akan
meningkatkan kecepatan reaksi kimia spesifik secara nyata, dimana reaksi ini
tanpa enzim akan berlangsung lambat (Lehninger, 1995). Kebanyakan enzimenzim yang terdapat di tubuh organisme tidak bekerja secara sendiri-sendiri
tetapi saling bekerja sambung-menyambung satu dengan yang lain membentuk
sistem enzim (Isnawati, 2009).
1.2 Rumusan Masalah
Berdasarkan latar belakang diatas,maka rumusan masalah dari praktikum
ini adalah bagaimana pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi
pengubahan amilum menjadi glukosa pada kecambah biji kacang hijau (Vigna
radiata)?
1.3 Tujuan
Berdasarkan latar belakang diatas,maka rumusan masalah dari praktikum
ini adalah untuk mendeskripsikan pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan
reaksi pengubahan amilum menjadi glukosa pada kecambah biji kacang hijau
(Vigna radiata)
1.4 Hipotesis
Ha

: ada pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi

pengubahan amilum menjadi glukosa pada kecambah biji kacang hijau

(Vigna radiata)

Ho

: tidak ada pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi

pengubahan amilum menjadi glukosa pada kecambah biji kacang hijau

(Vigna radiata)

BAB II
KAJIAN PUSTAKA
Kecambah kacang hijau (Vigna radiata)

Kerajaan

: Plantae

Divisi

: Magnoliophyta

Kelas

: Magnoliopsida

Ordo

: Fabales

Famili

: Fabaceae

Genus

: Vigna

Spesies

: Vigna radiata

Enzim
Enzim merupakan katalisator biologi, sehingga dapat mengkatalis reaksi
kimia pada kondisi yang tidak ekstrim (suhu tubuh dan pH netral). Sebagian
besar enzim-enzim tubuh organisme tersusun atas protein yang mempunyai
struktur tersier (konformasi tiga dimesi). Protein penyusun enzim adalah
makromolekul yang sangat besar. Dengan demikian ukuran enzim jauh lebih
besar dibandingkan substratnya. Enzim fungsional disebut holoenzim (Isnawati,
2009).
Penggolongan enzim secara internasional telah dilakukan secara
sistematis.Sistem ini menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas utama,
masing-masing dengan sub kelas, berdasarkan atas jenis reaksi yang dikatalisa
(Tabel 1).

Tabel 1. Klasifikasi enzim secara internasional, berdasarkan reaksi yang

dikatalisis.
No

Kelas

Jenis Reaksi yang Dikatalis

Oksidoreduktase

Pemindahan elektron

Transferase

Reaksi pemindahan gugus fungsional

Reaksi hidrolisis (pemindahan gugus

Hidrolase

fungsional
ke air)

Penambahan gugus ke ikatan ganda atau

Liase

sebaliknya

Isomerase

Pemindahan gugus di dalam molekul

menghasilkan bentuk isomer
Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O, dan C-N

Ligase

oleh reaksi kondensasi yang berkaitan dengan

penguraian ATP

Sumber : Lehninger (1995)

Enzim mempercepat suatu reaksi kimia dengan cara menurunkan energi
aktivasi. Energi aktivasi adalah energi yang diperlukan supaya molekul-molekul
substrat berada pada puncak transisi/ puncak ketidakstabilan (Isnawati, 2009).
Struktur enzim
Suatu enzim (holoenzim) tersusun atas bagian protein dan bukan protein.
Bagian protein disebut apoenzim, dan bagian non protein disebut kofaktor.
Kofaktor dapat berupa ion logam (Cu, Mg, K, Fe, Na), atau koenzim yang berupa
bahan organik, misalkan vitamin B (B1, B2) (biologimediacentre.com, 2012).
Sifat-sifat enzim
Sebagai suatu bahan yang penting dalam metabolisme, enzim memiliki
sifat sebagai berikut (biologimediacentre.com, 2012):

kerja enzim bersifat spesifik/khusus, artinya bahwa satu enzim

hanya dapat bekerja pada satu substrat

enzim bekerja pada suhu tertentu

enzim berkerja pada derajat keasaman (pH) tertentu

kerja enzim dapat bolak-balik, artinya selain dapat memecah

substrat juga dapat membentuk substrat dari penyusunnya

Hal-hal yang dapat mempengaruhi kerja enzim di antaranya adalah:

suhu

derajat keasaman (pH)

konsentrasi enzim

jenis substrat

penimbunan hasil akhir

pengaruh aktivator/penggiat

konsentrasi inhibitor

Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu
perubahan tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi
melibiosa dan fruktosa, sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai
menjadi sukrosa dan galaktosa (Salisbury, 1995).
Apabila suhu terlalu tinggi, struktur tiga dimensi enzim akan rusak, sehingga
substrat tidak lagi dapat terikat dengannya. Dengan demikian enzim tersebut
tidak akan dapat menjalankan fungsinya lagi sebagai biokatalisator. Pada
umumnya denaturasi ini bersifat tidak terbalikan atau permanen (Salisbury,
1995).
Enzim dihambat oleh molekul-molekul tertentu pada proses katalisisnya
(Isnawati, 2009):

Hambatan dapat balik kompetitif terjadi pada enzim yang molekul

penghambatnya secara struktural mirip dengan struktur molekul
substrat. Molekul penghambat menempel pada sis aktif enzim,
dengan demikian substrat tidak bisa melekat pada sisi aktif enzim
dan tidak bisa diubah menjadi produk.

Hambatan dapat balik non kompetitif terjadi dengan cara molekul

penghambat pada enzim tetapi tidak pada sisi aktif. Pelekatan
molekul

penghambat

pada

enzim

menyebabkan

perubahan

konformasi tiga dimensi pada sisi aktif enzim, dengan demikian

substrat tidak dapat melekat pada sisi aktif enzim.

Hambatan tidak dapat balik pada kerja enzim akan gugus fungsional
enzim secara permanen dan mengakibatkan kerusakan pada enzim
itu, sehingga enzim tidak dapat bekerja lagi.

Amilase
Salah satu enzim yang diperlukan untuk pertumbuhan adalah amilase.
Amilase dapat diartikan sebagai segolongan enzim yang merombak pati,
glikogen dan polisakarida yang lain. Tumbuhan mengandung dan amilase,
hewan memiliki hanya amilase, dijumpai dalam cairan pankreas dan juga
(pada manusia dan beberapa spesies lain) dalam ludah. Amilase memotong
rantai polisakarida yang panjang, menghasilkan campuran glukosa dan maltosa.
Amilosa merupakan polisakarida yang terdiri dari 100-1000 molekul glukosa
yang saling berikatan membentuk rantai lurus. Dalam air, amilosa bereaksi
dengan iodin memberikan warna biru yang khas (Fox, 1991).
Amilase merupakan enzim yang penting dalam bidang pangan dan
bioteknologi. Amilase merupakan enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis
pati menjadi gula sederhana. Amilase mengubah karbohidrat yang merupakan
polisakarida menjadi maltosa (alfa dan beta) ataupun glukosa (gluko amilase).
Pertumbuhan tanaman yang berasal dari biji diawali dari proses
perkecambahan. Dalam pertumbuhannya memerlukan energi, dan energi
tersebut berasal dari perombakan bahan-bahan organik seperti karbohidrat,
lemak, dan protein. Enzim yang digunakan untuk merombak protein adalah
enzim protease, perombakan lemak adalah enzim lipase dan pati memerlukan
enzim amilase. Enzim-enzim tersebut secara bersamaan dihasilkan tumbuhan
selama proses perkecambahan (Bahri, Syaiful dkk., 2012).
Larutan Buffer
Larutan buffer adalah larutan yang tahan terhadap perubahan pH
dengan penambahan asam atau basa. Larutan seperti itu digunakan dalam
berbagai percobaan biokimia dimana dibutuhkan pH yang terkontrol dan tepat (
Fardiaz, 1992 ). Larutan buffer bermanfaat untuk melarutkan kotoran yang masih
terikut di dalam endapan enzim tersebut sekaligus bisa mencegah enzim dari
denaturasi dan kehilangan fungsi biologisnya ( Fox, 1991 ). Buffer dapat
mempertahankan kondisi enzim presipitat agar tidak terjadi perubahan pH dan
mencegah agar enzim tidak mengalami inaktivasi (Winarno, 1995 ). Sedangkan

larutan penyangga berfungsi untuk menjaga pH tanaman. Setiap tanaman

memiliki pH tertentu agar dapat tumbuh dengan baik. Oleh karena itu
dibutuhkan larutan penyangga agar pH dapat dijaga.

BAB III
METODE PENELITIAN
3.1 Jenis Penelitian
Jenis penelitian yang dilakukan adalah percobaan eksperimental,hal ini dapat
dilihat

saat

proses

percobaan

ini

dilakukan

di

laboratorium

dan

menggunakan beberapa variabel,yaitu variabel kontrol,variabel manipulasi

dan variabel respon.
3.2 Waktu dan Tempat
Hari/tanggal : Selasa,17 Maret 2015
Jam
: 09.00 WIB
Tempat
: Gedung C10 Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan
Alam
3.3 Variabel Penelitian
1. Variabel manipulasi
: Kadar enzim
2. Variabel kontrol
: Jenis kecambah kacang hijau (Vigna radiata)
volume akuades,volume buffer,volume KII2
3. Variabel respon
: Waktu
3.4 Alat dan Bahan
Bahan
1. Kecambah kacang hijau(Vigna radiata)
2.
3.
4.
5.

Akuades
Buffer
Larutan KI-I2
Amilum

Alat

Mortar dan penumbuk porselin

Tabung reaksi
Gelas ukur
Centrifuge
Cawan tetes
Pipet
Bunsen
Pegangan tabung reaksi
Rak tabung reaksi

1 buah
8 buah
1 buah
1 buah
1 buah
5 buah
1 buah
1 buah
1 buah

3.5 Prosedur Kerja

1. Membersihkan kulit biji kecambah kacang hijau (Vigna radiata)
2. Menghaluskan 30 gram kecambah kacang hijau (Vigna radiata) dan
menambahkan 30 mL larutan buffer fosfat sitrat samapi kecambah
benar-benar halus
3. Memasukkan ekstrak kecambah kacang hijau (Vigna radiata) kedalam
tabung reaksi.
4. Memasukkan tabung reaksi dalam centrifuge selama 15 menit
dengan kecepatan 200 rpm.
5. Mengambil 10 mL cairan bagian atas (supernatan)dan memasukkan
kedalam tabung reaksi (enzim 100%)
6. Membuat enzim dengan kadar 0% ,25% ,50% ,dari enzim yang
berkadar 100% dengan cara sebagai berikut: kadar enzim 50%
diperoleh cara mengambil 5 ml enzim 100% dan ditambahkan
aquades sampai volemenya menjadi 10 ml, kadar enzim 25%
diperoleh dengan cara mengambil 5 ml enzim 50% dan ditambahkan
aquades sampai volumenya menjadi 10 ml, kadar enzim 0%
diperoleh dengan cara memanaskan 5 ml enzim 100% sampai
mendidih.
7. Menyediakan tabung reaksi dan isilah dengan 5 ml larutan enzim
100%,tambahkan

ml

larutan

amilum

1%.

Mencatat

waktunya.kemudian mengocok perlahan sampai larutan tercampur

benar. Saat mencampur larutan amilum + enzim ditetapkan sebagai
saat nol.
8. Mengambil 1 tetes campuran setiap 2 menit lalu mengujinya dengan
1 tetes larutan KI-I2 pada lempeng penguji (cawan tetes).
9. Mencatat waktu tiap perubahan warna yang terjadi pada lempeng
penguji.
10. Mengulangi langkah ke 6 sampai 8, masing-masing untuk kadar
enzim 50% , 25%, dan 0%.

3.6 Rancangan Percobaan

Menyiapkan alat dan bahan
v
Membersihkan 30 gram kulit kecambah biji kacang hijau (Vigna
radiata),kemudian tambahkan buffer 30 mL
v
Memasukkan filtrat kedalam tabung reaksi dan memasukkan ke dalam centrifuge
selama 15 menit dengan kecepatan 200 rpm
v
Mengambil 10 mL supernatan dan memasukkan kedalam tabung reaksi (enzim 100%)
v
Mengambil 5 mL enzim 100%,memasukkan dalam tabung reaksi dan menambahkan
akuades hingga volume 10mL (enzim 50%)
v
Mengambil 5 mL enzim 50%,memasukkan dalam tabung reaksi dan menambahkan
akuades hingga volume 10mL (enzim 25%)
v
Mengambil 5 mL enzim 25%,memasukkan dalam tabung reaksi dan dipanaskan hingga
mendidih(enzim 0%)
v
Tambahkan 2mL larutan amilum 4%. Saat mencampur ailum+enzim ditetapkan sebagai
saat 0.
v
Setiap 2 menit diambil 1 tetes dari setiap larutan campuran, dan diuji dengan 1 tetes KII2 pada cawan tetes.
v
Lakukan langkah diatas setiap dua menit sampai terjadi perubahan warna menjadi
kuning/coklat muda.

10

BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
4.1 Hasil Penelitian
Setelah melakukan praktikum di dapatkan hasil sebagai berikut :
1. Tabel
Tabel 1 pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan
amilum pada kecambah kacang hijau (vigna radiata)
No

Konsentrasi Enzim

Waktu

(%)

(Menit)

Warna
Awal

Akhir

46

Biru (++++)

Coklat (+++)

25

36

Biru (++++)

Coklat (+++)

50

30

Biru (++++)

Coklat (+++)

100

22

Biru (++++)

Coklat (+++)

Keterangan

++++ = biru/coklat sangat pekat

++

= biru/ coklat kurang pekat

+++ = biru/coklat pekat

= biru/ coklat tidak peka

2. Grafik
50
45
Waktu reaksi (menit)

40
35
30
25
20
15
10
5
0
0

25

50

100

Konsentrasi enzim (%)

Grafik 1. Hubungan konsentrasi enzim dengan waktu reaksi pada kecambah

kacang hijau (Vigna radiata)

11

4.2 Analisis
Dari data yang telah diperoleh pada percobaan ini, kita dapat mengetahui
bahwa pada kadar enzim 0% dibutuhkan waktu 46 menit untuk mengubah
amilum menjadi glukosa. Hal ini di karenakan pada kadar enzim 0%,memiliki
kadar enzim yang sangat sedikit sehingga dalam proses pengubahan amilum
menjadi glukosa membutuhkan waktu yang cukup lama. Pada kadar enzim 25%
dibutuhkan waktu 36 menit untuk mengubah amilum menjadi glukosa,dalam
hal ini nampak bahwa pada kadar enzim 25% membutuhkan waktu lebih cepat
jika dibandingkan dengan kadar enzim 0%,yang disebabkan karena kadar enzim
25% lebih banyak jika dibandingkan dengan kadar 0%. Akibatnya pengubahan
amilum menjadi glukosa semakin cepat dan membutuhkan waktu yang lebih
cepat pula. Pada kadar enzim 50% dibutuhkan waktu 30 menit untuk mengubah
amilum menjadi glukosa,dalam hal ini nampak bahwa pada kadar enzim 50%
membutuhkan waktu lebih cepat jika dibandingkan dengan kadar enzim 0% dan
25%,yang disebabkan karena kadar enzim 50% lebih banyak jika dibandingkan
dengan kadar 0% dan 50%. Akibatnya pengubahan amilum menjadi glukosa
semakin cepat dan membutuhkan waktu yang lebih cepat pula. Sedangkan pada
kadar enzim 100% dibutuhkan waktu 22 menit untuk mengubah amilum
menjadi glukosa,dalam hal ini nampak bahwa pada kadar enzim 100%
membutuhkan waktu lebih cepat jika dibandingkan dengan kadar enzim 0%,25%
dan 50%,yang disebabkan karena kadar enzim 100% lebih banyak jika
dibandingkan dengan kadar 0%,25%dan 50%. Akibatnya pengubahan amilum
menjadi glukosa semakin cepat dan membutuhkan waktu yang lebih cepat pula.
4.3 Pembahasan
Dari analisis hasil data di atas pada konsentrasi enzim 0% yang
didapatkan dari 5 mL konsentrasi enzim 100% yang telah dipanaskan sampai
mendidih.
Pada

saat

dipanaskan

suhu

larutan

enzim

semakin

meningkat

mengakibatkan enzim di dalam mengalami denaturasi.

Apabila suhu terlalu tinggi, struktur tiga dimensi enzim akan rusak,
sehingga substrat tidak lagi dapat terikat dengannya. Dengan demikian
enzim tersebut tidak akan dapat menjalankan fungsinya lagi sebagai
biokatalisator. Pada umumnya denaturasi ini bersifat tidak terbalikan atau

12

permanen (Salisbury, 1995). Sehingga pada konsentrasi enzim 0% enzim

sudah mengalami denaturasi sehingga tidak dapat berikatan dengan substrat
menyebabkan tidak adanya enzim yang dapat mengubah amilum menjadi
glukosa. Dengan demikian pada konsentrasi enzim 0% baru terjadi
perubahan warna pada waktu 46 menit. Menurut beberapa teori enzim akan

konsentrasi enzim 25% terjadi perubahan warna yang pertama pada waktu
36 menit dari biru tua-kehitaman menjadi biru kecoklatan. Munculnya warna
biru gelap pada saat ditetesi satu tetes KI-I2 atau lugol menunjukkan adanya
amilum. Uji iodine adalah uji yang dilakukan untuk mengecek adanya
amilum. Larutan iodine, yang terurai dalam larutan kalium iodida (KI),
bereaksi dengan amilum menghasilkan produk berwarna biru kehitaman.
Reaksi ini adalah hasil pembentukan rantai polipeptida dari iodine dan
amilum. Amilopektin, yaitu bagian amilum yang bercabang, membentuk
heliks yang lebih pendek sehingga molekul iodine tidak dapat mengikatnya.
Akibatnya, apabila dilakukan uji iodine, warna yang terbentuk adalah oranye
atau kuning. Pada konsentrasi enzim 25% perubahan warna menjadi kuning
terjadi pada saat 36 menit. Begitupula pada konsentrasi enzim 50% terjadi
perubahan warna yang pertama lebih cepat yaitu dalam waktu 30 menit. Hal
ini menunjukkan adanya reaksi enzim amilase yang membentuk glukosa.
Pada konsentrasi enzim 100% menunjukkan perubahan warna dalam waktu
22 menit.
Dalam hal ini, dapat disimpulkan bahwa semakin tinggi kadar enzim
yang ditambahkan pada larutan amilum maka semakin cepat reaksi enzim
amilase dalam mengubah amilum menjadi glukosa. Hal ini sesuai dengan
fungsi enzim sebagai katalisator biologi yaitu dapat mempercepat suatu
reaksi kimia dengan cara menurunkan energi aktivasi. Energi aktivasi adalah
energi yang diperlukan supaya molekul-molekul substrat berada pada
puncak transisi/ puncak ketidakstabilan (Isnawati, 2009).
Penambahan larutan buffer yaitu larutan yang tahan terhadap perubahan
pH dengan penambahan asam atau basa. Larutan seperti itu digunakan
dalam berbagai percobaan biokimia dimana dibutuhkan pH yang terkontrol
dan tepat ( Fardiaz, 1992 ). Kemudian penambahan KI-I2 satu tetes sebagai
13

uji iodine untuk menunjukkan ada/tidaknya amilum pada suatu larutan dan
untuk menunjukkan perubahan warna menjadi kuning sebagai indikator
adanya reaksi kimia antara enzim amilase dengan amilum dalam
membentuk glukosa.
4.4 Diskusi
1. Dari tes KI-I2 pada larutan amilum + enzim 100%, warna larutan
yang diperoleh ialah putih keruh. Warna ini merupakan indikator
bahwa dalam larutan tersebut telah terbentuk glukosa. Glukosa
ini merupakan hasil penguraian amilum (polisakarida) menjadi
maltosa (disakarida) oleh bantuan enzim amilase, dan penguraian
maltosa menjadi glukosa dibantu oleh enzim maltase.
2. Fosfat sitrat buffer berfungsi mempertahankan harga pH dari
larutan enzim. Sehingga ketika ada penambahan zat KI-I2
ataupun saat terjadi pengenceran, nilai pH larutan enzim tidak
berubah (tetap). Hal ini penting karena enzim dapat mengalami
perubahan konformasi bila nilai ph berubah-ubah.
3. Hal-hal yang dapat mempengaruhi kerja enzim di antaranya
adalah:

Suhu

derajat keasaman (pH)

konsentrasi enzim

jenis substrat

penimbunan hasil akhir

pengaruh aktivator/penggiat

konsentrasi inhibitor

14

BAB V
PENUTUP
5.1 Simpulan
Ada pengaruh kadar enzim terhadap kecepatan reaksi pengubahan
amilum menjadi glukosa pada kecambah kacang hijau (Vigna radiata),semakin
besar kadar enzim maka semakin cepat reaksi pengubahan amilum menjadi
glukosa,sedangkan semakin rendah kadar enzim maka semakin rendah pula
kecepatan pengubahan amilum menjadi glukosa pada kecambah kacang hijau
(Vigna radiata)
5.2 Saran
Saran untuk melakukan praktikum ini adalah saat kita akan
mengecambahkan

biji

kacang

hijau

(Vigna

radiata)

jangan

melakukan

perendaman terlalu lama,gunakan kecambah kacang hijau (Vigna radiata) yang

perkecambahannya kurang lebih 3 mm.

15

DAFTAR PUSTAKA
Anam, Khairul.2010.Sekolah Pascasarjana Institute Pertanian Bogor:Produksi
Enzim Amilase(online),(http://khairulana.files.wordpress.com/2010/08/
enzim-amilase.pdf diakses pada 23 Maret 2015)
Bahri, Syaiful., Moh, Mirzan., dan Moh, Hasan. 2012. Karakterisasi Enzim
Amilase Dari Kecambah Biji Jagung Ketan (Zea mays ceratina L.). Journal
Natural Sciencies, 1:132-143.
BMC. 2012. Enzim. (http://biologimediacentre.com/enzim/, diakses pada
tanggal 22 Maret 2014).
Isnawati. 2009. Biokimia. Surabaya: UNESA University Press.
Rahayu, Sri Rahayu., dan Yuliani, dkk. 2014. Petunjuk Praktikum Mata kuliah
Fisiologi Tumbuhan. Surabaya : Laboratorium Fisiologi TumbuhanBiologi-UNESA
Salisbury, Frank B., dan Ross, C.W. 1995. Fisiologi Tumbuhan Jilid 2 Edisi
Keempat alih bahasa Lukman dan Sumaryono. Bandung: ITB.
Miladi,

Sahri.

2010.

Fungsi

Larutan

Penyangga.

(http://sahri.ohlog.com/fungsi-larutan-penyangga.oh81641.html,
diakses pada tanggal 23 Maret 2015).
Widarmayanti, Ratih. 2012. Pengaruh Kadar Enzim Terhadap Kecepatan Reaksi.
(http://id.scribd.com/doc/109719857/Pengaruh-Kadar-EnzimTerhadap-Kecepatan-Reaksi, diakses pada tanggal 23 Maret 2015).

16

LAMPIRAN

Gambar 1. Kecambah kacang hijau Gambar 2. Menimbang Kecambah

kacang hijau (Vigna radiata)

(Vigna radiata)

Gambar 3. Menghaluskan Kecambah Gambar

kacang hijau (Vigna radiata)

4.

Memasukkan

ekstrak

Kecambah kacang hijau (Vigna radiata)

dalam tabung reaksi

17

Gambar

5.

Memasukkan

ekstrak Gambar

6.

Supernatan

Kecambah

Kecambah kacang hijau (Vigna radiata) kacang hijau (Vigna radiata)

kedalam vortex

Gambar 8. Perubahan warna mulai

Gambar 7. Pembuatan enzim 0%

terjadi

18