Anda di halaman 1dari 2

Michaelis Menten merupakan pendekatan sederhana untuk kinetika enzim.

Michaelis Menten memiliki persamaan sebagai berikut :

Persamaan diatas berlaku untuk sistem substrat yang mengikat enzim secara
reversible membentuk kompleks enzim-substrat yang kemudian bereaksi
ireversible menghasilkan produk dan melepaskan enzim. Sistem tersebut dapat
ditulis seperti berikut :

Vmax merupakan kecepatan maksimum yang dicapai oleh sistem pada


konsentrasi maksimum substrat. Konstanta Michaelis (Km atau Ks) adalah
konsentrasi substrat di mana kecepatan reaksi bernilai setengah dari Vmax.
Kurva dibawah ini memperlihatkan plot kecepatan reaksi sebagai fungsi
konsentrasi substrat [S]. Berdasarkan kurva dibawah dapat dilihat nilai Km
merupakan konsentrasi substrat saat kecepatan reaksi bernilai setengah Vmax.

Berikut merupakan penurunan dari persamaan Michaelis Menten :

Untuk persamaan reaksi diatas, k on adalah konstanta laju bimolekular saat enzimsubstrat berikatan, kof adalah konstanta laju unimolekular saat kompleks enzimsubstrat terpisahkan untuk regenerasi enzim dan substrat, dan k cat adalah
konstanta laju unimolekular saat kompleks enzim-substrat terpisah dan
menghasilkan produk dan membebaskan enzim kembali.
kon memiliki satuan unit konsentrasi -1waktu-1, sedangkan kof dan kcat miliki satuan
unit waktu1. KD merupakan konstanta disosiasi kompleks enzim-substrat dapat
dihitung dengan kof / kon yang memiliki unit konsentrasi.

Setelah konstanta laju ditetapkan, dapat diturunkan persamaan untuk laju


perubahan dari semua model kimia dalam sistem reaksi tersebut:

Perhatikan bahwa [S] di sini merupakan konsentrasi substrat bebas, tetapi


biasanya dianggap dekat dengan konsentrasi total substrat yang ada di dalam
sistem. Asumsi kedua ini adalah pendekatan ligan bebas, dan berlaku selama
konsentrasi enzim total jauh di bawah Km dari sistem. Jika kondisi ini tidak
terpenuhi (misalnya, dengan substrat memiliki afinitas yang sangat tinggi), maka
persamaan kuadrat (atau 'Morrison') harus digunakan.
Membandingkan Km [= (kof + kcat) / kon] dan KD [= kof / kon], jelas bahwa Km harus
selalu lebih besar dari KD. Asumsi Michaelis dan Menten menjelaskan bahwa
pengikatan dan disosiasi substrat terjadi jauh lebih cepat daripada pembentukan
produk (kcat << kof, pendekatan kesetimbangan yang cepat), dan karena itu nilai
Km akan sangat mendekati nilai KD. Semakin besar kcat dibandingkan dengan kof,
maka semakin besar perbedaan antara KD dan Km. Briggs dan Haldane tidak
membuat asumsi tentang nilai-nilai relatif kof dan kcat, dan Kinetika MichaelisMenten adalah kasus khusus dari kinetika Briggs-Haldane. Ekstrem yang
berlawanan, di mana kcat >> Kof, disebut perilaku Van Slyke-Cullen.