Anda di halaman 1dari 17

Latar Belakang

Suatu reaksi kimia, khususnya antara senyawa organik yang dilakukan dalam
laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor
seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai
dengan apa yang seharusnya dibutuhkan maka reaksi tidak dapat berlangsung
dengan baik. Reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik
dimungkinkan karena adanya katalis yang disebut dengan enzim.[1]
Enzim merupakan unit fungsional dari metabolisme sel, bekerja dengan urutanurutan yang teratur, enzim mengkatalisis ratusan reaksi bertahap yang
menguraikan molekul nutrien, reaksi yang menyimpan dan mengubah energi
kimiawi dan yang membuat makromolekul sel dari prekursor sederhana. Enzim
memilki tenaga katalitik yang luar biasa, yang biasanya jauh lebih besar dari
katalisator sintetik. Spesifisitas enzim amat tinggi terhadap substratnya,
mempercepat reaksi kimia tanpa pembentukan rantai samping dan bekerja pada
suhu dan pH yang normal. Hanya sedikit katalisator non biologi yang dilengkapi
dengan sifat-sifat ini.[2]
Enzim adalah sekelompok protein yang berperan sebagai pengkatalis dalam reaksireaksi biologis. Enzim dapat juga didefenisikan sebagai biokatalisator yang
dihasilkan oleh jaringan yang berfungsi meningkatkan laju reaksi dalam jaringan itu
sendiri. Semua enzim yang diketahui hingga kini hampir seluruhnya adalah
protein.Berat molekul enzim pun sangat beraneka ragam, meliputi rentang yang
sangat luas (Suhtanry & Rubianty, 1985). Enzim berperan untuk mempercepat
reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri
tidak ikut bereaksi. Enzim berperan secara lebih spesifik dalam hal menentukan
reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan dengan katalisator anorganik sehingga
ribuan reaksi dapat berlangsung dengan tidak menghasilkan produk sampingan
yang beracun (Juryatin, 1997).

Enzim memiliki tenaga katalitik yang luar biasa dan biasanya lebih besar dari
katalisator sintetik. Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap substratnya. Tanpa
pembentukan produk samping enzim merupakan unit fungsional untuk metabolisme
dalam sel, bekerja menurut urutan yang teratur. Sistem enzim terkoordinasi dengan
baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis diantara sejumlah aktivitas
metabolic yang berbeda (Cartono,2004). Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok
protein yang berperan sangat penting dalam aktivitas biologis. Dalam jumlah yang
sangat kecil, enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal
tidak terjadi penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksinya. Enzim ini akan
kehilangan aktivitasnya akibat :

Panas

Asam atau basa kuat

Pelarut organik

Pengaruh lain yang bisa menyebabkan denaturasi protein


(Campbell, 2000)

Untuk aktivitasnya kadang-kadang enzim membutuhkan kofaktor yang bisa berupa


senyawa organik atau logam. Senyawa organik itu terikat pada bagian protein
enzim. Bila ikatan itu lemah maka kofaktor tadi disebut co-enzim dan dan jika
terikat erat melalui ikatan kovalen maka dinamakan gugus prostetis. Pada
umumnya dua kofaktor itu tidak dibedakan dan disebut co-enzim saja. Apabila
enzim itu terdiri dari bagian seperti yang diterangkan diatas maka keseluruhan
enzim itu dinamakan holo enzim. Bagian protein dinamakan apo-enzim dan bagian
non proteinnya disebut co-enzim.fungsi logam pada umumnya adalah untuk
memantapkan ikatan substrat pada enzim atau mentransfer electron yang timbul
selama proses katalisis (Anna Poedjiadi, 1994).
Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masingmasing enzim
diberi nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di
samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama misalnya
pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union
of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini
didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang peranan. Enam golongan
tersebut ialah (Poedjiadi, 2006):
a)

Golongan I Oksidoreduktase

Enzim yang ternasuk dalam golongan ini dapat dibagi dalam dua bagian yaitu
dehidrogenase dan oksidase.
b)

Golongan II Transferase

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja sebagai katalis pada reaksi pemindahan
suatu gugus dari suatu senyawa kepada senyawa lain. Beberapa contoh enzim yang
termasuk golongan ini adalah meeetiltransferase, hidroksimetiltransferase,
karboksiltransferase, asiltransferase dan aminotrandferase atau disebut juga
transminase (Anna Poedjiadi, 1994).
c)

Golongan III Hidrolase

Enzim ini bekerja sebagai katalis pada reaksi hidrolisis. Beberapa enzim dalam
kelompok ini ialah esterase, lipase, pofatase, amylase, aminopepetidase,
karboksipeptidase, pepsin, tripsin, kimotripsin (Anna Poedjiadi, 1994).

d)

Golongan IV Liase

Enzim yang termasuk golongan ini mempunyai peranan penting dalam reaksi
pemindahan suatu gugus dari satu substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya.
Contoh enzim golongan ini natara lain dekarboksilase, aldolase, hidratase.
e)

Golongan V Isomerase

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler,
misalnya rekasi perubahan glukosa menjadi fruktosa, perubahan senyawa L menjadi
senyawa D, senyawa sis menjadi senyawa trans dan lain-lain. Contoh enzim yang
termasuk golongan ini antara lain ribolosafosfat ipomerase dan glukosafosfat
isomerase.
f)

Golongan VI Ligase

Enzim yang termasuk golongan ini bekerja pada reaksi-reaksi penggabungan dua
molekul. Oleh karenanya enzim tersebut juga dinamakan sintesa. Ikatan yang
terbentuk anatara penggabungan tersebut adalah ikatan C-O, C-S, C-N atau C-C.
contoh enzim golongan ini antara lain glutamine sintetase dan piruvat karboksilase.

Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya


holoenzim, apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim
adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim
adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus non protein. Gugus yang
bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat
kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan
adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut
koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya merupakan bagian yang
memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat yang
diubah atau direaksikan oleh enzim (Poedjadi, 2006).
Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk
dan pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah
pasti dan bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal,
suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya
dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak
menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya
(Salisbury, 1995). Sebagai mana protein pada umumnya, molekul enzim juga
mempunyai struktur tiga dimensi. Diantaranya jenis-jenis struktur tersebut, hanya
satu saja yang mendukung fungsi enzim sebagai biokatalisator, diantaranya jenis-

jenis struktur tersebut, diperlukan suhu dan pH yang sesuai. Apabila kedua faktor
tersebut tidak terpenuhi, enzim akan kehilangan sifat dan kemampuannya (Sadikin,
2002). Secara dingkat, sifat-sifat enzim tersebut antara lain (Dwidjoseputro, 1992) :
1. berfungsi sebagi biokatalisator
2. merupakan suatu protein
3. bersifat khusus atau spesifik
4. merupakan suatu koloid
5. jumlah yang dibutuhkan tidak terlalu banyak
6. tidak tahan panas
Fungsi enzim sebagai katalis untuk reaksi kimia dapat terjadi baik didalam maupun
diluar sel. Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Suatu
enzim dapat bekerja 108 sampai 1011 kali lebih cepat dibandingkan laju reaksi
tanpa katalis. Enzim bekerja sebagai katalis dengan cara menurunkan energi
aktifasi, sehingga laju reaksi meningkat (Poedjadi, 2006). Enzim-enzim hingga kini
diketahui berupoa molekul-molekul besar yang berat molekulnya ribuan. Karena
enzim tersebut dilarutkandalam air, maka akan menjadi suatu koloid Beberapa
enzim, diketahui memiliki kemampuan untuk mengubah substrat menjadi hasil
akhir dan sebaliknya, yaitu mengubah kembali hasil akhir menjadi substrat jika
kondisi lingkungan berubah. dari golongan protease dan urase serta beberapa jenis
enzim lainnya (Dwidjoseputro, 1992).
Kerja Enzim Pada Substrat Enzim meningkatkan kemungkinan molekul-molekul yang
bereaksi saling bertemu dengan permukaan yang saling berorientasi. Hal ini terjadi
karena enzim mempunyai suatu afinitas yang tinggi terhadap substrat dan
mempunyai kemampuan untuk mengikat substrat tersebut walaupun bersifat
sementara. Penyatuan antara substrat dengan enzim sangat spesifik substrat
terikat dengan enzim sedemikian rupa, sehingga setiap substrat terorientasi secara
tepat untuk terjadi reaksi.
Pembentukan ikatan yang sementara (biasanya ikatan nonkovalen) antara substrat
dengan enzim menimbulkan penyebaran elektron dalam molekul substrat dan
penyebaran ini menyebabkan suatu regangan pada ikatan kovalen spesifik dalam
molekul substrat, sehingga ikatan kovalen tersebut menjadi mudah terpecah. Para
ahli biokimia menamakan keadaan dimana terjadi regangan ikatan molekul substrat
setelah berinteraksi dengan enzim disebut pengaktifan substrat.
Pada Substrat yang spesifik, enzim akan mengkatalisis reaksi sehingga
menghasilkan produk yang spesifik, juga pada penambahan pereaksi kimia tertentu
dapat mengakibatkan enzim menunjukkan bentuk stereokimianya dimana interaksi

enzim dengan substrat terjadi dalam ikatan, dimana kelebihan substrat tidak d apat
diikat seluruhnya oleh enzim.
Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu
perubahan tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi
melibiosa dan fruktosa, sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai
menjadi sukrosa dan galaktosa (Salisbury, 1995). Seperti halnya katalisator, enzim
juga dipengaruhi oleh temperatur. Hanya saja enzim ini tidak tahan panas seperti
katalisator lainnya. Kebanyakan enzim akan menjadi non aktif pada suhu 50o C
(Poedjiadi, 2006).

.TINJAUAN PUSTAKA

Enzim adalah protein yang berperan sebagai katalis dalam metabolisme makhluk
hidup. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh
makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Enzim berperan secara
lebih spesifik dalam hal menentukan reaksi mana yang akan dipacu dibandingkan
dengan katalisator anorganik sehingga ribuan reaksi dapat berlangsung dengan
tidak menghasilkan produk sampingan yang beracun. Enzim terdiri dari apoenzim
dan gugus prostetik. Apoenzim adalah bagian enzim yang tersusun atas protein.
Gugus prostetik adalah bagian enzim yang tidak tersusun atas protein. Gugus
prostetik dapat dikelompokkan menjadi dua yaitu koenzim (tersusun dari bahan
organik) dan kofaktor (tersusun dari bahan anorganik) (Juryatin, 1997).

Enzim mempunyai sifat-siFat sebagai berikut:


Biokatalisator, mempercepat jalannya reaksi tanpa ikut bereaksi.
Thermolabil; mudah rusak, bila dipanasi lebih dari suhu 60 C, karena enzim
tersusun dari protein yang mempunyai sifat thermolabil.
Merupakan senyawa protein sehingga sifat protein tetap melekat pada enzim.
Dibutuhkan dalam jumlah sedikit, sebagai biokatalisator, reaksinya sangat cepat
dan dapat digunakan berulang-ulang.
Bekerjanya ada yang di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim), contoh
ektoenzim: amilase,maltase.
Umumnya enzim bekerja mengkatalisis reaksi satu arah, meskipun ada juga yang
mengkatalisis reaksi dua arah, contoh : lipase, meng-katalisis pembentukan dan
penguraian lemak.

lipase
Lemak + H2O Asam lemak + Gliserol
Bekerjanya spesifik ; enzim bersifat spesifik, karena bagian yang aktif (permukaan
tempat melekatnya substrat) hanya setangkup dengan permukaan substrat
tertentu.
Umumnya enzim tak dapat bekerja tanpa adanya suatu zat non protein tambahan
yang disebut kofaktor (Isharmanto, 2009).

Menurut International comunition of enzymes ada enam kelompok enzim, yaitu:


1. Oksidoreduktase adaah enzim ang mengkatalis raksi oksidasi yang menggunakan
koenzim (memindahkan electron dari suatu senyawa tertentu ke suatu aseptor).
2. Transferase adalah mengkatalis pemindahan gugus tertentu atau mengkatalis
transfer gup-gup antar molekul.
3. Isomerase adalah mengkatalis resimensi aktif atau isomer geometric dan reaksi
oksidasi rediksi intramolekul tartentu atau enzim-enzim yang mengkatalis grup
penyusunan kembali pada intramolekul.
4. Liase adalah enzim yang mengkatalis reaksi pemindahan grup atau penambahan
dan atau ke ikatan ganda atau pemutusan lainnya yang melibatkan penyusunan
kembai konfigurasi electron-elektron pada molekul-molekul yang terbentuk.
5. Ligase adalah enzim-enzim yang mengkatalis reaksi-reaksi yang menggabungkan
dua molekul.
6.Hidrolase adalah meningkatkan pemecahan ikatan antar karbon sulfur dan karbon
hydrogen (Isharmanto, 2009).

Adapun empat factor utama yang berperan dalam proses percepatan laju reaksi
enzim adalah sebagai berikut:
1. Beberapa enzim akan menambah reaktan-reaktan, dengan orientasi tertentu
pada enzim tersebut kemudian setiap sisi reaktif dari masing-masing reaktan di
sekatkan satu sama; lain shingga meningkatkan prbabilitas untuk saling bereaksi.
2. Enzim dapat bereaksi dengan molekul substrat untuk mrmbrntuk molekul
intermrdiet tidak stabil kemudian siap untuk melakukan reaksi berikutnya untuk
membentuk produk.

3. Sisi-sisi aktif dari reaktan-reaktan tersebut dapat berfungsi sebagai donor atau
aseptor electron untuk mewujudkan reaksi-reaksi asam basa.
4. Ikatan yang terjadi antara enzim dengan substrat dapat menyebabkan terjadinya
peningkatan probabilitas sbstrat untuk membentuk ikatan-ikatan baru dan terlepas
satu sama lain (Nurhalim, 2005).

Banyak factor yang dapat mempengaruhi kera enzim diantaranya:


1. Temperature
2. PH
3. Konsentrasi enzim
4. Pengaruh hasil akhir
5. Pengaruh zat pengikat
6. Pengaruh zat penghambat
7. Konsentrasi substrat (Nurhalim, 2005).

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi kerja enzim diantaranya adalah sebagai


berikut.
1. Suhu
Enzim tidak dapat bekerja secara optimal apabila suhu lingkungan terlalu rendah
atau terlalu tinggi. Jika suhu lingkungan mencapai 0 C atau lebih rendah lagi,
enzim tidak aktif. Jika suhu lingkungan mencapai 40 C atau lebih, enzim akan
mengalami denaturasi (rusak). Suhu optimal enzim bagi masing-masing organisme
berbeda-beda. Untuk hewan berdarah dingin, suhu optimal enzim adalah 25 C,
sementara suhu optimal hewan berdarah panas, termasuk manusia, adalah 37 C.
2. pH (Tingkat Keasaman)
Setiap enzim mempunyai pH optimal masing-masing, sesuai dengan "tempat kerja"nya. Misalnya enzim pepsin, karena bekerja di lambung yang bersuasana asam,
memiliki pH optimal 2. Contoh lain, enzim ptialin, karena bekerja di mulut yang
bersuasana basa, memiliki pH optimal 7,5-8.
3. Aktivator dan Inhibitor

Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan menggiatkan kerja enzim.
Contohnya ion klorida, yang dapat mengaktifkan enzim amilase.
Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja enzim. Berdasarkan cara
kerjanya, inhibitor terbagi dua, inhibitor kompetitif dan inhibitor nonkompetitif.
Inhibitor kompetitif adalah inhibitor yang bersaing aktif dengan substrat untuk
mendapatkan situs aktif enzim, contohnya sianida bersaing dengan oksigen dalam
pengikatan Hb. Sementara itu, inhibitor nonkompetitif adalah inhibitor yang melekat
pada sisi lain selain situs aktif pada enzim, yang lama kelamaan dapat mengubah
sisi aktif enzim.
4. Konsentrasi enzim dan substrat
- Semakin tinggi konsentrasi enzim akan semakin mempercepat terjadinya reaksi.
Dan konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan reaksi.
- Jika sudah mencapai titik jenuhnya, maka konsentrasi substrat berbanding terbalik
dengan kecepatan reaksi (Mulia, 2007).
Enzim adalah proses metabolisme berperan sebagai biokatalis dalam setiap reaksi
metabolism yang terjadi pada makhluk hidup. Dalam aktifitas enzim ini dipengaruhi
oleh berbagai factor seterti konsentrasi, suhu maupun pH. Pada kondisi yang sesuai
enzim ini dapat bekerja secara optimal dalam reaksi katabolisme maupun
anabolisme (Tim Dosen Biokimia, 2011).
Enzim dalam aktifitasnya bekerja secara spesifik terhadap substrat yang akan
dikatalisisnya dengan begitu kita akan dapat mengetahui berapa besar aktivitas
yang dilakukan. Seperti contoh adalah enzim yang bekerja untuk mendegrasi
amilum adalah amilase. Enzim ini banyak terdapat pada saliva, sehingga makanan
yang dikunyah lama akan terasa manis karena senyawa polisakarid akan terurai
menjadi monosakarida (Tim Dosen Biokimia, 2011)
Suatu enzim bekerja secara khas terhadap suatu substrat tertentu. Kekhasan
inilah cirri suatu enzim. Ini sangat berbeda dengan katalis lain (bukan enzim) yang
dapat bekerja terhadap berbagai macam reaksi. Fungsi suatu enzim adalah sebagai
katalis untuk proses biokimia yang terjadi didalam sel maupun diluar sel. Suatu
enzim dapat mempercepat reaksi 108 sampai 1011 kali lebih cepat dari pada
apabila reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai
katlis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajar kekhasan yang tinggi.
Seperti juga katalis lainnya, maka enzim dapat menurunkan energy aktivitas suatu
reaksi kimia. Reaksi kimia ada yang membutuhkan energy (energi endorgani) dan
ada pula yang menghasilkan energy atau mengeluarkan energy (eksorgonik) (Ana,
Poedjadi, 2005)
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, terutama adalah substrat,
suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH

(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein yang
dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah, diluar suhu
atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau struktur akan
mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama
sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul
yang menurunkan ativasi enzim, sedangkan activator adalah yang meningkatkan
aktifitas enzim. Banya obat dan racun adalah inhibitor enzim (Anonim, 2009)
Anonim.2009.Enzim.(http: //id.Wikipedia.org/Wiki/enzim) Diakses 26 Oktober 2011
Poedjadi,Ana dkk.2005.Dasar-dasar Biokimia. Jakarta : Universitas Indonesia (UIPress)
Tim Dosen Biokimia. 2011. Penuntun Praktikkum Biokimia. Universitas Tadulako :
Palu
ir liur atau saliva sebagian besar diproduksi oleh tiga kelenjar utama yakni kelenjar
parotis, kelenjar sublingual dan kelenjar submandibula. Volume air liur yang
diproduksi bervariasi yaitu 0,5 1,5 liter setiap hari tergantung pada tingkat
perangsangannya. Mengutip Guyton & Hall dalam Textbook of Medical Physiology,
air liur atau saliva mengandung dua tipe pengeluaran atau sekresi cairan yang
utama yakni sekresi serus yang mengandung ptyalin (suatu alfa amylase) yang
merupakan enzim untuk mencernakan karbohidrat dan sekresi mucus yang
mengandung musin untuk tujuan pelumasan atau perlindungan permukaan yang
sebagian besar dihasilkan oleh kelenjar parotis. Cairan tipe mucus itu disekresikan
atau dikeluarkan setiap detik sepanjang waktu kecuali saat tidur yang produksinya
lebih sedikit (Poedjiati, 1994).
Menurut Poedjiati (1994), dalam hal pencernaan, air liur berperan dalam membantu
pencernaan karbohidrat. Karbohidrat atau tepung sudah mulai dipecah sebaagian
kecil dalam mulut oleh enzim ptyalin. Enzim dalam air liur itu memecah tepung
(amylum) menjadi disakarida maltosa dan polimer glukosa kecil lainnya. Misalnya,
saat Anda mengunyah nasi yang terasa tawar lama-kelamaan akan terasa manis
akibat pecahnya zat tepung menjadi maltosa yang rasanya manis.
Selain dalam pencernaan air liur juga berperan dalam kebersihan mulut. Sekresi
saliva terutama tipe mucus penting dalam mempertahankan kesehatan jaringan
rongga mulut. Rongga mulut berisi bakteri atau kuman patogen (merugikan) yang
dengan mudah merusak jaringan dan menimbulkan karies gigi (gigi berlubang). Air
liur juga mencegah kerusakan dengan beberapa cara. Pertama, aliran air liur itu
sendiri membantu membuang bakteri atau kuman patogen juga pertikel makanan
yang memberi dukungan nutrisi metabolik bagi bakteri itu sendiri. Kedua, air liur
mengandung beberapa faktor yang menghancurkan bakteri salah satunya adalah
ion tiosianat dan beberapa cairan proteolitik terutama lisosim yang menghancurkan
bakteri,membantu ion tiosianat membunuh bakteri,mencerna partikel makanan dan

air liur mengandung antibody protein yang menghancurkan bakteri (Poedjiati,


1994).
Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya
holoenzim, apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim
adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim
adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus non protein. Gugus yang
bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat
kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan
adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut
koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya merupakan bagian yang
memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat yang
diubah atau direaksikan oleh enzim (Dwidjoseputro, 1992).
Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk
dan pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah
pasti dan bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal,
suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya
dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak
menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya
(Salisbury dan Ross, 1995).
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim diantaranya adalah
(Dwidjoseputro, 1992) :
a.

Suhu

Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi suhu maka reaksi menggunakan
katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah
suatu protein maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktig
enzim akan terganggu sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.
b.

pH

Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya berkisar


antara pH 4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim
menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein.
c.

konsentrasi enzim

Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim
tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat
tertentu, kecepatan reaksibertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.
d.

Konsentrasi substrat

Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan


menaikkan kecepat reaksi. Akan tetapi, jika pada batas tertentu tidak terjadi
kecepatan reaksi, walaupn konsenrasi substrat diperbesar.
e.

Zat-zat penghambat

Hambatan atau inhibisi suatu reaksi akan berpengaruh terhadap penggabungan


substrat pada bagian aktif yang mengalami hambatan.
Suatu enzim hanya dapat bekerja spesifik pada suatu substrat untuk suatu
perubahan tertentu. Misalnya, sukrase akan menguraikan rafinosa menjadi
melibiosa dan fruktosa, sedangkan oleh emulsin, rafinosa tersebut akan terurai
menjadi sukrosa dan galaktosa.
hal15.jpg

Gambar 1: Cara kerja enzim amylase


Sumber: http://mrwandi.blogspot.com

Menurut Salisbury dan Ross (1992) amilase merupakan enzim yang paling penting
dan keberadaanya paling besar, pada bidang bioteknologi, enzim ini diperjual
belikan sebanyak 25% dari total enzim yang lainya. Amilase didapatkan dari
berbagai macam sumber, seperti tanaman, hewan dan mikroorganisme. Amilase
yang berasal dari mikroorganisme banyak digunakan dalam industri, hal ini
dikarenakan mikroorganisme periode pertumbuhanya pendek. Amilase pertama kali
yang diproduksi adalah amilase yang berasal dari fungi pada tahun 1894.

Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber karbon. Contohcontoh sumber karbon yang murah adalah sekam, molase, tepung jagung, jagung,
limbah tapioka dan sebagainya. Jika digunakan limbah sebagai substrat, maka
limbah tadi dapat diperkaya nutrisinya untuk mengoptimalkan produksi enzim.
Sumber karbon yang dapat digunakan sebagai suplemen antara laian: pati, sukrosa,
laktosa, maltosa, dekstyrosa, fruktosa, dan glukosa. Sumber nitrogen sebagai
suplemen antara lain: pepton, tripton, ekstrak daging, ekstrak khamir, amonium
sulfat, tepung kedelai, urea dan natrium nitrat (Salisbury dan Ross, 1992).
Menurut Hedy (1990) protein sebagai salah satu kelompok makromolekul
adalah katalis yang sangat efektif untuk banyak reaksi kimia yang beragam karena
kemampuan mereka untuk terikat secara spesifik pada banyak molekul. Dengan
memanfaatkan gaya intermolekular, enzim membawa substrat pada orientasi
optimal yang mana hal ini merupakan tahap stabilisasi keadaan transisi, yang
merupakan bagian dengan tingkat energi yang paling tinggi dalam suatu reaksi
kimia.
Melalui stabilisasi keadaan transisi secara selektif, enzim menentukan satu
dari beberapa reaksi kimia yang mungkin berlangsung. Spesifisitas enzim berkaitan
dengan interaksi yang tepat dari substrat dengan enzim, ini merupakan hasil dari
struktur tiga dimensi dari protein enzim yang berbelit-belit. Aktivitas katalitik enzim
bergantung juga pada kehadiran molekul-molekul kecil yang disebut sebagai
kofaktor. Bila kofaktornya berupa molekul organik, maka secara khusus disebut
sebagai koenzim (Hedy, 1990).
Dalam setiap reaksi kimia, terdapat tahapan-tahapan tertentu yang harus
dilewati oleh suatu molekul hingga ia berubah menjadi produk. Mulai dari tahap
awal, di mana ia belum berubah, kemudian ada satu tahap di mana seluruh bagian
atau fraksi molekul tersebut berada dalam keadaan energi paling tinggi dan tahap
di mana zat awal telah berubah menjadi produk. (Hedy, 1990).
images.jpg

Gambar 2: Tempat terbentuknya enzim amylase


Sumber: http://amihola.blogspot.com

Suatu reaksi kimia, dimungkinkan untuk terjadi bila reaktannya mengandung


energy dalam yang mampu membawa semua fraksi molekul reaktan untuk
melewati batasan energi sehingga semua bagian molekulnya bisa berada pada
keadaan transisi. Pada tahap ini, molekul mempunyai peluang yang sama apakah
ia akan berubah menjadi produk atau kembali lagi membentuk reaktan. Kecepatan
reaksi tergantung pada banyaknya fraksi molekul yang berada pada keadaan
transisi ini. Semakin banyak, semakin cepat reaksi terjadi. Untuk mencapai hal ini,
dapat dilakukan antara lain dengan menaikkan temperatur reaksi sehingga energi
kinetik molekul-molekul pereaksi meningkat dan semakin banyak yang dapat
melewati batasan energi keadaan transisi. Cara lain yaitu dengan menggunakan
katalis yang akan menurunkan energi aktivasi sehingga semakin banyak molekul
yang dapat mencapai keadaan transisi (Poedjiati, 1994).
Enzim mempercepat reaksi dengan memfasilitasi pembentukan keadaan transisi,
tanpa mengubah energi bebas reaksi, dan karenanya keadaan energi bebas produk
dan substrat adalah sama. Energi bebas untuk pencapaian keadaan transisi tidak
ikut dihitung dalam penentuan energi bebas reaksi, karena energi bebas saat
keadaan transisi atau energi aktivasi yang diperlukan, akan diperoleh kembali saat
keadaan transisi berubah menjadi produk. Alhasil, energi bebas produk dan substrat
atau reaktan adalah tetap, sedangkan laju reaksi dapat meningkat. Enzim
mempercepat reaksi dengan mengurangi energi aktivasi. Kombinasi enzim-substrat
menghasilkan suatu jalur reaksi yang energi transisinya lebih rendah daripada yang
dimiliki oleh reaksi yang tanpa dikatalisis. Esensi dari katalisis adalah pengikatan
yang khusus pada keadaan transisi. (Poedjati, 1994).
Menurut Mahbub (2011) konsentrasi substrat mempengaruhi dengan nyata
kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Pada konsentrasi substrat yang amat
rendah, kecepatan maksimum amat rendah, tetapi, kecepatan ini akan meningkat
dengan meningkatnya konsentrasi substrat. Peningkatan laju reaksi akan semakin
kecil seiring dengan terus bertambahnya konsentrasi substrat, hingga akhirnya
akan dicapai suatu suatu titik batas, dan setelah titik ini dilampaui, kecepatan
reaksi hanya akan meningkat sedemikian kecil dengan bertambahnya konsentrasi
substrat. Bagaimanapun tingginya konsentrasi substrat setelah titik ini dicapai,
kecepatan reaksi akan mendekati tetapi tidak pernah mencapai garis maksimum.
Pada batas ini, yang disebut kecepatan maksimum (Vmaks), enzim menjadi jenuh
oleh substratnya, dan tidak dapat berfungsi lebih cepat.
Pengaruh kejenuhan ini diperlihatkan oleh hampir semua enzim.
Selanjutnya, dari pengamatan akan hal ini, diperolehlah suatu teori umum
mengenai kerja enzim, bahwa : enzim E pertama-tama bergabung dengan
substratnya S dalam reaksi dapat balik, membentuk kompleks enzim-substrat ES.
Reaksi ini berlangsung relative cepat. Kompleks ES lalu terurai dalam reaksi dapat
balik kedua, yang lebih lambat, menghasilkan produk P, dan enzim bebas E. Reaksi

kedua merupakan tahap yang membatasi kecepatan. Kecepatan reaksi katalitik


menjadi maksimum jika semua enzim terdapat sebagai ES dan konsentrasi enzim
bebas menjadi sangat kecil. Keadaan ini tercapai pada konsentrasi substrat tinggi.
Jika konsentrasi S ditingkatkan maka, dapat dikatakan bahwa semua enzim bebas E
berubah ke bentuk ES. Pada reaksi yang kedua dalam siklus katalitik, kompleks ES
terus-menerus, dan dengan cepat terurai menjadi P dan enzim bebas E. Tetapi, bila
konsentrasi substrat S cukup tinggi, enzim bebas E akan segera berikatan dengan
molekul S yang lain. Pada keadaan ini tercapai suatu keadaan kesetimbangan
dengan enzim yang senantiasa jenuh oleh substratnya dan tercapai kecepatan
maksimum. Michaelis-Menten menurunkan suatu persamaan yang
menghubungkan laju awal dengan konsentrasi substrat (Mahbub, 2011).
Dalam persamaan ini, vo adalah kecepatan awal pada konsentrasi substrat
[S], Vmaks adalah kecepatan maksimum dan KM adalah tetapan Michaelis-Menten
enzim bagi substrat tertentu. KM bersifat khas bagi enzim tertentu, dengan
substrat spesifik pada kondisi pH dan suhu tertentu (Mahbub, 2011).
E
nzim amilase merupakan enzim yang menguraikan pati. Enzim ini terdistribusi
secara luas pada mikroba, tumbuhan dan hewan. Mereka bertindak dengan
menghidrolisis ikatan di antara unit-unit glukosa yang berikatan menghasilkan
produk yang khas dengan enzim tertentu yang terlibat (Kimball, 1991).
Dalam bukunya, Kimball (1991) menuliskan bahwa amilase merupakan enzim yang
banyak dipelajari dan diaplikasikan pada berbagai keperluan industri bioteknologi.
Enzim ini diperjualbelikan sebanyak 25% dari total enzim yang lainnya. Sumber
enzim amylase didapatkan dari berbagai organisme termasuk tanaman, hewan dan
mikroorganisme.
Amilase mencerna karbohidrat (polisakarida) menjadi disakarida yang lebih
sederhana, bahkan mengkonversi mereka menjadi monosakarida seperti glukosa.
Orang orang yang tidak dapat mencerna lemak, seringkali mengkonsumsi gula
dan karbohidrat untuk mengatasi kekurangan lemak dalam makanan mereka.
Amilase tidak hanya mencerna karbohidrat, tetapi juga mencerna sel darah putih
yang mati (pus). Amilase juga terlibat dalam reaksi antiinflamasi seperti yang
disebabkan oleh pelepasan histamine dan zat-zat lain yang serupa. Respon
inflamasi biasanya terjadi pada organ yang berhubungan dengan lingkungan luar
(Kimball, 1991).
Terdapat beberapa macam enzim amylase, enzim -amilase bertindak pada lokasi
yang acak di sepanjang rantai polisakarida, memecah rantai panjang karbohidrat,
terutama menghasilkan maltotriosa dan maltosa dari amilosa atau maltose. Karena
dia dapat bertindak di mana pun pada substrat, -amilase cenderung bertindak
lebih cepat dibanding -amilase. Pada manusia, baik saliva maupun amylase dari
kelenjar pankreas adalah -amilase. Enzim ini bekerja optimal pada pH 6,7-7.
Selain -amilase, ada juga -amilase. Enzim ini bekerja pada ujung non pereduksi.

Selama proses pematangan buah, enzim ini memecah pati menjadi maltose,
manghasilkan rasa manis pada buah yang matang. Enzi mini bekerja pada pH
optimum 4-5. Jenis lainnya dari enzim amylase adalah -amilase. Enzim amylase
jenis ini, tidak seperti enzim amylase yang lain, memiliki pH optimum 3 (Mahbub,
2011).
imgprod07.jpg

Gambar 3: Struktur enzim amylase


Sumber: http://amihola.blogspot.com

Adanya beberapa enzim yang dapat diujikan secara langsung karena diperlukan
konsentrasi yang sangat rendah untuk mengkatalisis suatu bagian dari reaksi. Oleh
karena itu, adanya enzim dapat digambarkan dengan hilangnya substrat atau
terbentuknya produk-produk reaksi. Enzim diinkubasi dengan substrat pada kondisi
yang sesuai, sehingga sampel akan terurai pada interval waktu tertentu dan
kemudian dianalisis (Naters, dkk., 2004)
Penggunaan biomakers saliva telah mendapatkan popularitas meningkat selama
dekade terakhir dalam penelitian psikologis dan biomedis. sedangkan pengukuran
kortisol bebas dalam air liur telah terbukti berguna untuk menilai fungsi dan
reaktivitas dari hipofisis adrenal hipotalamus (HPA), sebuah penanda yang cocok
dari kegiatan meduler sympathoadrenal dalam air liur belum belum ditemukan
(Naters, dkk., 2004).

5.2 Saran
Dalam praktikum - praktikum yang telah dilakukan, kurangnya
pemahaman praktikan dan waktu mempengaruhi keakuratan data, semoga dalam
praktikum yang selanjutnya dapat lebih baik lagi.

Daftar Pustaka
Poedjiadi, Anna, 2006. Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia PRESS,Jakarta.
Suhtanry, Rubianty, 1985. Kimia Pangan. Badan Kerja Sama Perguruan Negeri
Indonesia Bagian Timur, Makassar.
Juryatin. 1997. Peran Enzim Amilase pada Tubuh Manusia. http://www.docstoc.com.
Diakses 10.6.2012.
Cartono, M.Pd. 2004. Biologi Umum, Bandung : PRISMA PRESS.
Campbell, N. A. 2000. Biologi Edisi Kelima. Penerbit Erlangga. Jakarta.
Poedjiadi, Anna dan Supriyatin, Titin. 1994. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta :
Universitas Indonesia.
Sadikin M. 2002. Seri biokimia: biokimia enzim.Widya Medika. Jakarta.
Dwidjoseputro, D., 1992, Pengantar Fisiologi Tumbuhan, Gramedia Pustaka Utama,
Jakarta
Salisbury, F.B. dan Ross, C.W., 1995, Fisiologi Tumbuhan Jilid 2, ITB Press, Bandung.
Diposkan oleh Erik angga saputra di 06.14
Kirimkan Ini lewat EmailBlogThis!Berbagi ke TwitterBerbagi ke Facebook
Tidak ada komentar: