Anda di halaman 1dari 4

TUGAS BIOKIMIA ENZIM

Unsania Haresmawati
125090207111012
ENZIM ALOSTERIK
Enzim alosterik adalah enzim yang mempunyai dua bagian aktif, yaitu bagian aktif yang
menangkap substrat dan bagian yang menangkap penghambat. Apabila ada senyawa yang
dapat memasuki bagian yang menangkap penghambat, maka enzim menjadi tidak aktif,
senyawa penghambat tersebut merupakan penghambat alosterik. Struktur senyawa
penghambat alosterik tidak mirip dengan struktur substrat. Pengikatan penghambat alosterik
pada enzim menyebabkan enzim tidak aktif sehingga subztrat tidak dapat dikatalisi dan tidak
menghasilkan produk. Apabila enzim menangkap subztrat makan penghambat tidak dapat
terikat pada enzim sehingga enzim dapat aktif mereaksikan substrat menjadi produk.
Enzim alosterik mengikat aktivator dan inhibitor di tempat yang terpisah dari tempat aktif
(tempat alosterik). Efektor alosterik (aktivator dan inhibitor alosterik) mengubah atau
menstabilkan konformasi enzim melalui suatu cara yang mempengaruhi tempat aktif
(katalitik). Perubahan konformasi pada posisi rantai sisi asam amino di tempat aktif (katalitik)
ini dapat mempengaruhi pengikatan substrat dan/atau kecepatan maksimal reaksi.

Enzim alosterik memiliki beberapa tempat aktif dan memperlihatkan ikatan kooperatif. Hal
ini berbeda dengan enzim yang hanya memiliki satu tempat aktif dan bekerja berdasarkan
prinsip Michaelis-menten. Enzim alosterik memiliki subunit multiple dan memperlihatkan
kerjasama positif dengan pengikatan substrat ke tempat aktif di salah satu subunit
mempermudah pengikatan substrat ke satu atau lebih subinit sisanya. Aktivator alosterik
mengubah enzim menjadi aktif atau menstabilkan keadaan aktif enzim sehingga
mempermudah pengikatan substrat ke subunit mereka sendiri atau di subunit lain. Inhibitor
alosterik mengikat enzim alosterik di tempat alosteriknya sendiri yang terpisah, atau di tempat
aktivator atau substrat, dan menstabilkan bentuk inaktif enzim. Inhibitor alosterik
meningkatkan jumlah aktivator atau substrat yang diperlukan untuk menjenuhkan atau
menstabilkan bentuk aktif enzim.
Molekul yang secara alamiah mengatur aktivitas enzim dalam sebuah sel berperilaku mirip
seperti inhibitor nonkompetitif reversibel yang berikatan dengan enzim pada lokasi yang jauh
dari tempat aktif akan tetapi akan mengubah konformasi enzim itu sedemikian rupa sehingga

tempat aktif itu tidaklagi sepenuhnya berfungsi. Molekul pengatur ini akan mengubah bentuk
dan fungsi enzim dengan cara berikatan dengan suatu tempat alosterik, suatu tempat reseptor
spesifik pada beberapa bagian molekul enzim yang berada jauh dari tempat aktif enzim itu.
Pengaruh yang ditimbulkan bisa bersifat menghambat (inhibisi) atau merangsang (stimulasi)
ativitas enzim.
Pengikatan aktivator ke suatu tempat alosterik akan menstabilkan konformasi yang
mempunyai tempat aktif yang fungsional, sementara pengikatan inhibitor alosterik akan
menstabilkan bentuk inaktif enzim tersebut. Daerah kontak antara subunit-subunit suatu
enzim alosterik berhubungan sedemikian rupa sehingga perubahan konformasi dalam satu
subunit akan diteruskan atau ditransmisikan ke semua subunit lainnya. Melalui interaksi
subunit-subunit ini, suatu molekul aktivator atau inhibitor tungga yang berikatan dengan salah
satu tempat alosterik itu akan mempengaruhi tempat aktif semua subunit.
Pengaturan alosterik merupakan perubahan pada enzim atau protein lainnya dalam rangka
berikatan dengan molekul efektor pada tempat alosterik protein. Efektor yang bekerja
meningkatkan aktivitas protein disebut aktivator alosterik, sedangkan efektor yang
menghambat aktivitas protein disebut inhibitor alosterik. Enzim alosterik adalah enzim yang
mengubah konfromasinya saat berikatan dengan efektor.

(a) Sebagian besar enzim alosterik tersusun dari dua atau lebih subunit polipeptida. Yang
masing-masing memiliki tempat aktif. Enzim tersebut akan berosilasi (berganti-ganti) di
antara dua keadaan konformasi, aktif dan inaktif. Jauh dari tempat aktif terdapat tempat
alosterik, reseptor spesifik untuk pengaturan enzim itu, yang biasa berfungsi sebagai aktivator
atau sebagai inhibitor.
(b) efek berlawanan dari inhibitor alosterik dan aktivator alosterik pada konformasi keempat
subunit suatu enzim.
Inhibis Umpan Balik
Inhibisi jalur katabolik penghasil penghasil ATP melalui pengikatan secara alosterik ATP
dengan suatu enzim dalam jalur ini merupakan contoh inhibisi (penghambatan) umpan-balik,
salah satu metode kontrol metabolisme yang paing umum. Inhibisi umpan-balik adalah pengoff-an suatu jalur metabolisme oleh produk akhirnya yang bertindak sebagai inhibitor suatu
enzim di dalam jalur tersebut.
Peraturan umpan balik mengacu kepada keadaan dimana produk akhir suatu jalur
metabolisme mengontrol kecepatan sintesisnya. Jenis pengaturan ini biasanya berlangsung

pada tahap pertama yang dilakukan jalur bersangkutan, atau di langkah awal jalur. Pengaturan
ini juga terjadi di titik-titik percabangan metabolik. Pengaturan umpan balik sering
memanfaatkan sifat enzim alosterik karena inhibitor atau aktivator alosterik tidak harus mirip
dengan substrat atau berikatan di tempat aktif. Perubahan kecil pada konsentrasi aktivator atau
inhibitor dapat menimbulkan efek yang sangat kuat pada kecepatan enzim. Aktivator terlibat
dalam inhibisi umpan balik apabila konsentrasinya di dalam sel berhubungan terbalik dengan
konsentrasi produk akhir, yaitu konsentrasi aktivator meningkat sewaktu konsentrasi produk
akhir jalur bersangkutan rendah.

Pola umum untuk inhibisi umpan balik pada jalur metabolisme. Huruf-huruf mewakili
senyawa yang terbentuk dari berbagai enzim dalam jalur reaksi. Senyawa B terletak di titik
percabangan metabolik. Senyawa ini dapat melewati satu jalur menjadi E, atau jalur lain
menjadi G. Produk akhir jalur E dapat mengontrol sintesis dirinya dengan menghambat enzim
2, tahap pertama yan dilakukan pada jalur tersebut secara alosterik. Akibat inhibisi umpan
balik, B menumpuk sehingga makin banyak B yang masuk ke jalur untuk perubahan menjadi
G, yang dapat merupakan jalur penyimpanan atau pembuangan. Dalam jalur hipotesis ini, B
adalah inhibitor produk enzim 1, kompetitif dalam kaitannya dengan A.
Sifat-sifat enzim alosterik berbeda dari enzim biasa (bukan pengatur). Perbedaannya antara
lain:
1. Enzim alosterik memiliki sisi katalik yang berikatan dengan substrat dan
mengubahnya, tetapi enzim ini juga memliki satu atau lebih sisi pengatur atau
alosterik untuk mengikat matebolit pengatur yang disebut modulator (pengatur) atau
efektor. Sama seperti sisi katalik enzim yang bersifat spesifik, sisi alosterik juga
bersifat spesifik bagi efektornya.
2. Molekul enzim alosterik umumnya lebih besar dan lebih kompleks dibandingkan
dengan molekul enzim biasa. Kebanyakan enzim alosterik memiliki dua atau lebih
rantai (subunit polipeptida).
3. Enzim alosterik biasanya memperlihatkan penyimpangan yang nyata dari prinsip
klasik Michaelis-Menten. Hal ini salah satu ciri yang membedakan dari enzim biasa.

Sumber :
Campbell, et. al., 2002, Biologi, Edisi Kelima Jilid 1, diterjemahkan oleh Dra. Rahayu
Lestari, dkk., Penerbit Erlangga, Jakarta.
Marks, D.B., et. al., 1996, Biokimia Kedokteran Dasar: Sebuah Pendekatan Klinis,
diterjemahkan oleh dr. Joko Suyono, dkk., Penerbit EGC, Jakarta.

Mauidzotussyarifah, Inhibitor Enzim, Agroteknologi Fakultas Pertanian, Universitas


Brawijaya, Malang.