Anda di halaman 1dari 24

MAKALAH ENZIM

BAB I
PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang


Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi.
Pada setiap reaksi kimia organik dibutuhkan katalisator untuk mempercepat reaksi
kimia. Enzim memiliki fungsi sebagai biokatalisator yaitu mempercepat proses
suatu reaksi kimia tanpa ikut terlibat dalam reaksi tersebut. Maksudnya, enzim tidak
ikut berubah menjadi produk melainkan akan kembali ke bentuk asalnya setelah
reaksi kimia selesai. Enzim mengubah molekul awal zat, substrat, menjadi hasil
reaksi yang molekulnya berbeda dari molekul awal (produk).
Enzim merupakan zat yang paling menarik dan penting di alam. Pertama,
sangat penting untuk menyadari bahwa enzim bukanlah benda hidup. Mereka
benda mati, sama seperti mineral. Tapi juga tidak seperti mineral, mereka dibuat
oleh sel hidup. Enzim adalah benda tak hidup yang diproduksi oleh sel hidup.
Oleh karena itu, enzim sudah tidak diragukan memiliki peran yang
sangat penting dalam kehidupan. Tidak hanya dalam kehidupan manusia, tetapi
bagi hewan dan tumbuhan. Bahkan bisa dikatakan bahwa enzim berperan penting
dalam kelangsungan alam ini.

1.2 Rumusan Masalah


1. Bagaimana sejarah perkembangan enzim?
2. Apa pengertian enzim?
3. Bagaimana tata nama, klasifikasi dan spesifikasi enzim?
4. Jelaskan ciri ciri enzim
5. Jelaskan sumber sumber enzim?
6. Jelaskan jenis jenis enzim?
7. Bagaimanakah struktur dari enzim?
8. Jelaskan sifat sifat enzim?
9. Apa sajakah faktor faktor yang mempengaruhi enzim?
10. Apa sajakah Peranan dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan?

1.3 Tujuan
1. Agar dapat mengetahui sejarah perkembangan enzim.
2. Agar dapat mengetahui pengertian, tata nama, klasifikasi, dan spesifikasi
enzim.
3. Agar dapat memahami ciri ciri dari enzim
4. Agar dapat mengetahui sumber sumber
5. Agar dapat mengetahui jenis jenis enzim
6. Agar dapat memahami struktur dari enzim
7. Agar dapat mengetahui Sifat sifat enzim
8. Agar dapat mengetahui faktor faktor yang mempengaruhi enzim
9. Agar dapat mengetahui Peranan dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan

BAB II
PEMBAHASAN
2.1 Sejarah Enzim
Hal-hal yang berkaitan dengan enzim dipelajari dalam enzimologi. Dalam
dunia pendidikan tinggi, enzimologi tidak dipelajari sebagai satu jurusan tersendiri,
tetapi sejumlah program studi memberikan mata kuliah ini. Enzimologi terutama
dipelajari dalam kedokteran, ilmu pangan, teknologi pengolahan pangan, dan
cabang-cabang ilmu pertanian.
Pada akhir tahun 1700-an dan awal tahun 1800-an, pencernaan daging
oleh sekresi perut dan konversi pati menjadi gula oleh ekstrak tumbuhan dan ludah
telah diketahui. Namun, mekanisme bagaimana hal ini terjadi belum diidentifikasi.
Pada abad ke-19, ketika mengkaji fermentasi gula menjadi alkohol oleh
ragi, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi ini dikatalisasi oleh gaya
dorong vital yang terdapat dalam sel ragi, disebut sebagai "ferment", dan
diperkirakan hanya berfungsi dalam tubuh organisme hidup. Ia menulis bahwa
"fermentasi alkoholik adalah peristiwa yang berhubungan dengan kehidupan dan
organisasi sel ragi, dan bukannya kematian ataupun putrefaksi sel tersebut."
Pada tahun 1878, ahli fisiologi Jerman Wilhelm Khne (18371900)
pertama kali menggunakan istilah "enzyme", yang berasal dari bahasa Yunani yang

berarti "dalam bahan pengembang" (ragi), untuk menjelaskan proses ini. Kata
"enzyme" kemudian digunakan untuk merujuk pada zat mati seperti pepsin, dan
kata ferment digunakan untuk merujuk pada aktivitas kimiawi yang dihasilkan oleh
organisme hidup.
Pada tahun 1897, Eduard Buchner memulai kajiannya mengenai
kemampuan ekstrak ragi untuk memfermentasi gula walaupun ia tidak terdapat
pada sel ragi yang hidup. Pada sederet eksperimen di Universitas Berlin, ia
menemukan bahwa gula difermentasi bahkan apabila sel ragi tidak terdapat pada
campuran. Ia menamai enzim yang memfermentasi sukrosa sebagai "zymase"
(zimase). Pada tahun 1907, ia menerima penghargaan nobel dalam bidang kimia
atas riset biokimia dan penemuan fermentasi tanpa sel yang dilakukannya.
Mengikuti praktek Buchner, enzim biasanya dinamai sesuai dengan reaksi yang
dikatalisasi oleh enzim tersebut. Umumnya, untuk mendapatkan nama sebuah
enzim, akhiran -ase ditambahkan pada nama substrat enzim tersebut (contohnya:
laktase, merupakan enzim yang mengurai laktosa) ataupun pada jenis reaksi yang
dikatalisasi (contoh: DNA polimerase yang menghasilkan polimer DNA).
Penemuan bahwa enzim dapat bekerja diluar sel hidup mendorong
penelitian pada sifat-sifat biokimia enzim tersebut. Banyak peneliti awal
menemukan bahwa aktivitas enzim diasosiasikan dengan protein, namun beberapa
ilmuwan seperti Richard Willsttter berargumen bahwa proten hanyalah bertindak
sebagai pembawa enzim dan protein sendiri tidak dapat melakukan katalisis.
Namun, pada tahun 1926, James B. Sumner berhasil mengkristalisasienzim urease
dan menunjukkan bahwa ia merupakan protein murni. Kesimpulannya adalah bahwa
protein murni dapat berupa enzim dan hal ini secara tuntas dibuktikan oleh
Northrop dan Stanley yang meneliti enzim pencernaan pepsin (1930), tripsin, dan
kimotripsin. Ketiga ilmuwan ini meraih penghargaan Nobel tahun 1946 pada bidang
kimia.
Penemuan bahwa enzim dapat dikristalisasi pada akhirnya mengijinkan
struktur enzim ditentukan melalui kristalografi sinar-X. Metode ini pertama kali
diterapkan pada lisozim, enzim yang ditemukan pada air mata, air ludah, dan telur
putih, yang mencerna lapisan pelindung beberapa bakteri. Struktur enzim ini
dipecahkan oleh sekelompok ilmuwan yang diketuai oleh David Chilton Phillips dan
dipublikasikan pada tahun 1965. Struktur lisozim dalam resolusi tinggi ini menandai
dimulainya bidang biologi struktural dan usaha untuk memahami bagaimana enzim
bekerja pada tingkat atom.

2.2 Pengertian Enzim


Enzim adalah biokatalisator organik yang dihasilkan organisme hidup di
dalam protoplasma, yang terdiri atas protein atau suatu senyawa yang berikatan
dengan protein, berfungsi sebagai senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa
habis bereaksi dalam suatu reaksi kimia. Hampir semua enzim merupakan protein.
Pada reaksi yang dikatalisasi oleh enzim, molekul awal reaksi disebut sebagai
substrat, dan enzim mengubah molekul tersebut menjadi molekul-molekul yang
berbeda, disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada suatu

kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim
agar dapat berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan
metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.

2.3 Ciri-Ciri Enzim


Ciri ciri dari enzim ialah sebagai berikut :
o Merupakan sebuah protein, Jadi sifatnya sama dengan protein yaitu dapat
menggumpal dalam suhu
tinggi dan terpengaruh oleh temperatur.
o Bekerja secara khusus, Artinya hanya untuk bekerja dalam satu reaksi saja tidak
dapat digunakan dalam beberapa reaksi.
o Dapat digunakan berulang kali, Enzim dapat digunakan berulang kali karena
enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi.
o Rusak oleh panas Enzim tidak tahan pada suhu tinggi, kebanyakan enzim hanya
bertahan pada suhu 500C, rusaknya enzim oleh panas disebut dengan denaturasi.
o Dapat bekerja bolak balik, Artinya satu enzim dapat menguraikan satu
senyawa menjadi senyawa yang lain. ISOZIM Isozim atau Iso-enzim adalah dalam
suatu campuran terdapat lebih dari satu enzim yang dapat berperan dalam suatu
substrat untuk memberikan suatu hasil yang sama. Keuntungan bagi tumbuhan
yang mengandung isoenzim adalah karena isozim isozim tersebut akan memiliki
tanggapan yang berbeda terhadap faltor faktor lingkungan. Setiap isozim
dihadapkan pada lingkungan kimia yang berbeda dab masing masing berperan
pada posisi yang berbeda dalam lintasan metabolic.
2.4 Tata Nama Enzim
Nama enzim sering kali diturunkan dari nama substrat ataupun reaksi
kimia yang ia kataliskan dengan akhiran -ase.
Misalnya :
o Enzim yang mengkatalisis pati (amilum ) diberi nama amilase.
o Enzim yang mengkatalisis lemak (lipos) diberi nama lipase.
o Enzim yang mengkatalisis protein diberi nama proteinase
o Atau diberikan nama sesuai dengan tipe reaksi kimia, misalnya :
dehidrogenase, oksidase,dekarboksilase asilase esterase dll.
2.5 Sumber enzim
Berbagai enzim yang digunakan secara komersial berasal dari jaringan
tumbuhan, hewan, dan dari mikroorganisme yang terseleksi. Enzim yang secara
tradisional diperoleh dari tumbuhan termasuk protease (papain, fisin, dan
bromelain), amilase, lipoksigenase, dan enzim khusus tertentu. Dari jaringan

hewan, enzim yang terutama adalah tripsin pankreas, lipase dan enzim untuk
pembuatan mentega. Dari jaringan hewan, enzim yang terutama adalah tripsin
pankreas, lipase, dan enzim untuk pembuatan mentega. Dari kedua sumber
tumbuhandan hewan tersebut mungkin timbul banyak persoalan, yakni: untuk
enzim yang berasal dari tumbuhan, persoalan yang timbul antara lain variasi
musim, konsentrasi rendah dan biaya proses yang tinggi. Sedangkan yang diperoleh
dari hasil samping industri daging, mungkin persediaan enzimnya terbatas dan ada
persaingan dengan pemanfaatan lain. Sekarang jelas bahwa banyak dari sumber
enzim yang tradisional ini tidak memenuhi syarat untuk mencukupi kebutuhan
enzim masa kini. Oleh karena itu, peningkatan sumber enzim sedang dilakukan
yaitu dari mikroba penghasil enzim yang sudah dikenal atau penghasil enzim-enzim
baru lainnya.
Program pemilihan produksi enzim sangat rumit, dan dalam hal tertentu
jenis kultivasi yang digunakan akan menentukan metode seleksi galur. Telah
ditunjukkan bahwa galur tertentu hanya akan menghasilkan konsentrasi enzim yang
tinggi pada permukaan atau media padat, sedangkan galur yang lain memberi
respon pada teknik kultivasi terbenam (submerged), jadi teknik seleksi harus sesuai
dengan proses akhir produksi komersial.
Beberapa sumber enzim disajikan dalam tabel berikut:
Enzim
Sumber
-amilase
Aspergillus oryzae
Bacillus amyloliquefaciens
Bacillus licheniformis
-glukonase
Aspergillus niger
Bacillus amyloliquefaciens
Glucoamylase
Aspergillus niger
Rhizopus sp
Glukosa isomerase
Arthobacter sp
Bacillus sp
Lactase
Kluyveromyces sp

Lipase
Candida lipolytica
Pectinase
Aspergillus sp
Penicilin acylase
Eschericia coli
Protease, asam
Aspergillus sp
Protease, alkali
Aspergillus oryzae
Bacillus sp
Protease, netral
Bacillus amyloliquefaciens
Bacillus thermoproteolyticus
Pullulanase
Klebsiela aerogenes

2.6 Jenis-Jenis Enzim


a. Rennet
Rennet adalah enzim yang digunakan dalam proses pembuatan keju
(cheese) yang terbuat dari bahan dasar susu. Susu adalah cairan yeng tersusun
atas protein yang terutama kasein yang dapat mempertahankan bentuk cairnya.
Rennet merupakan kelompok enzim protease yang ditambahkan pada susu pada
saat proses pembuatan keju. Rennet berperan untuk menghidrolisis kasein
terutama kappa kasein yan berfungsi mempertahankan susu dari pembekuan.
Enzim yang paling umum yang diisolasi dari rennet adalah chymosin. Chymosin
dapat diisolasi dari beberapa jenis binatang, mikroba atau sayuran, akan chymosin
yang berasal dari mikroorganisme lokal atau asli yang belum mendapat rekayasa
gebetik kadang aplikasinya dalam pembuatan keju atau cheddar menjadi kurang
efektif.
b. Laktase
Lactase adalah enzim likosida hidrolase yang berfungsi untuk memecah
laktosa menjadi gula penyusunnya yaitu glukosa dan galaktosa. Tanpa suplai atau
produksi enzim laktase yang cukup dalam usus halus, akan menyebabkan
terjadinya lactose intolerant yang mengakibatkan rasa tidak nyaman diperut seperti

kram, banyak buang gas, atau diare) dalam saluraqn cerna selama proses
pencernaan produk-produk susu. Secara komersial laktase digunakan untuk
menyiapkan produk-produk bebas laktosa seperti susu. Ini juga dapat digunakan
untuk membuat es krim untuk membuat cream dan rasa produk yang lebih manis.
Laktase biasanya diisolasi dari yeast (Kluyveromyces sp.) dan fungi (Aspergillus
sp.).
c. Katalase
Katalase adalah enzim yang dapat diperoleh dari hati sapi (bovine livers)
atau sumber microbial. Dan digunakan untuk mengubah hydrogen peroksida
menjadi air dan molekul oksigen. Enzim ini digunakan secara terbatas pada proses
produksi keju.
d. Lipases
Lipase digunakan untuk memecah atau menghidrolisis lemak susu dan
memberikan flavour keju yang khas. Flavour dihasilkan oleh karena adanya asam
lemak bebas yang diproduksi ketika lemak susu dihidrolisis. Selain pada industri
engolahan susu juga pada industri lainnya.
e. Protease
Protease adalah enzim yang berfungsi untuk menghidrolisis ikatan
peptida dari senyawa-senyawa protein dan diurai menjadi senyawa lain yang lebih
sederhana (asam amino). Contoh protease yang dapat dimanfaatkan adalah
bromelin danpapain sebagai bahan pengempuk daging.
f. Amilase
Amilase merupakan enzim yang berfungsi untuk menghidrolis amilum (pati)
menjadi gula-gula sederhana seperti dekstrin dan glukosa. Enzim amilase dapat
digunakan dalam proses pembuatan biskuit, minuman beralkohol, dan pembuatan
sirup glukosa.
g. Oksidoreduktase
golongan enzim yang mengkatalisis pengambilan atom hidrogen dari suatu
senyawa baik dehidrogenase maupun oksidase.
h. Transferase
Enzim yang mengkatalisis reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu
senyawa kapada senyawa lain.

i. Hidrolase
Enzim yang berperan sebagai katalis pada reaksi hidrolisis, baik
pemecahan ester, glikosida dan peptide.

j. Liase
Enzim yang mekatalisis dalam reaksi pemisahan gugus dari suatu
substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya.
k. Isomerase
Enzim yang bekerja pada reaksi perubahan intramolekuler.
l. Ligase
Enzim yang mengkatalisis reaksi penggabungan dua molekul.
2.7 Struktur Enzim
Beberapa reaksi kimia didalam tubuh mahluk hidup terjadi sangat cepat.
Hal ini terjadi karena adanya suatu zat yang membantu proses tersebut. Bila zat ini
tidak ada maka proses-proses tersebut akan terjadi lambat atau tidak berlangsung
sama sekali. Zat tersebut di kenal dengan nama fermen/enzim.
Menurut Kuhne (1878), enzim berasal dari kata in + zyme yang berarti
sesuatu dalam ragi. Menurut Mayrback (1952), enzim adalah senyawa protein yang
dapat mengatalisi reaksi-reaksi kimia dalam sel da jaringan mahluk hidup. Dari hasil
penelitian dapat di simpulkan bahwa ENZIM adalah biokatalisator, yang artinya
senyawa organik berupa protein bermolekul besar yang dapat mempercepat
jalannya reaksi-reaksi metabolisme tanpa mengalami perubahan struktur kimia.
Kebanyakan enzim yang terdapat didalam alat-alat atau organ-organ
organisme hidup berupa larutan koloidal dalam cairan tubuh, seperti air ludah,
darah, cairan lambung dan cairan pangkreas.
Pembentukan enzim memerlukan bahan baku asam amino sehingga
pembentukannya akan mengalami hambatan jika sumber bahan baku ini berkurang.
Beberapa enzim, seperti pepsin, tripsin dan kimotripsin yang hanya
terdiri atas satu rantai polipeptida disebut enzim monomerik. Enzim lain, seperti
heksokinase, laktat dehidrogenase, endase dan piruvat kinase yang terdiri atas dua
atau lebih rantai polipeptida disebut enzim oligomerik.
Seperti protein, enzim dapat mengalami denaturasi, misalnya akibat
pengaruh pemanasan, gelombang ultrasonik dan radiasi ultraviolet atau pengaruh
penambahan asam, basa dan pelarut organik tertentu. Denaturasi ini menyebabkan
enzim menjadi tidak aktif atau tidak dapat bekerja.
Pada enzim terdapat bagian protein yang tidak tahan panas yaitu disebut
dengan apoenzim, sedangkan bagian yang bukan protein adalah bagian yang aktif
dan diberi nama gugus prostetik, biasanya berupa logam seperti besi, tembaga,
seng atau suatu bahan senyawa organik yang mengandung logam.
Apoenzim dan gugus prostetik merupakan suatu kesatuan yang disebut
haloenzim, tapi ada juga bagian enzim yang apoenzim dan gugus prostetiknya tidak
menyatu. Bagian gugus prostetik yang lepas kita sebut koenzim, yang aktif seperti

halnya gugus prostetik. Contoh koenzim adalah vitamin atau bagian vitamin (misal :
vitamin B1,B2,B6, oniasindan biotin).
Karena enzim itu suatu protein, konsekuensinya karakteristik biokimia
enzim sama seperti karakteristik protein, yang disintesis oleh sel memerlukan DNA,
bila rusak oleh lingkungan yang tidak mendukung seperti akibat suhu dan pH enzim
dapat menurunkan barier energi aktivasi, sehingga reaksi dapat berlangsung dalam
kondisi normal yang ada pada sel hidup. Enzim dapat mempercepat tingkat reaksi
yang sebenarnya terjadi, tapi jauh lebih lambat.
2.8 Sifat sifat enzim
1. Enzim adalah Protein
Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat
dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika
lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja
dengan baik.
2. Bekerja secara khusus/spesifik
Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya dengan satu jenis
substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat yang cocok
dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis
Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk yang
diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang
dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit
Reaksi enzimatis dalam metabolisme hanya membutuhkan sedikit sekali
enzim untuk setiap kali reaksi.
5. Bekerja bolak-balik
Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja dua arah
(bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa
sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi
senyawa tertentu.

2.9 Klasifikasi Enzim


Enzim dapat digolongkan berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang
dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara terbentuknya.

1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya


A. Endoenzim
Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang bekerjanya
di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk proses sintesis di
dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna untuk proses
kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
B. Eksoenzim
Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk mencernakan substrat secara
hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih rendah
sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan pada reaksi
pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses kehidupan sel.
2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
A. Oksidoreduktase
Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang merupakan
pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah enzim elektron
transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada beberapa macam enzim
electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase, oksigenase, hidroksilase dan
dehidrogenase.

B. Transferase
Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul dari suatu
molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim sebagai
berikut:
1. Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
2. Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat.
3. Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.
C. Hidrolase
Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh enzim
adalah:
1. Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester
karboksil.
2. Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida).
3. Peptidase adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.

D. Liase
Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau penambahan
gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai contoh adalah:
1. L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi pengambilan
air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.
2. Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi
pengambilan gugus karboksil.

E. Isomerase
Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi isomerisasi,
yaitu:
1. Rasemase, merubah l-alanin D-alanin
2. Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat
3. Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal
4. Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi
aseton fosfat
5. Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-

CoA

F. Ligase
Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah
enzim asetat=CoASH ligase yang mengkatalisis rekasi sebagai berikut:
Asetat + CoA-SH + ATP Asetil CoA + AMP + P-P
3. Enzim lain dengan tatanama berbeda
Ada beberapa enzim yang penamaannya tidak menurut cara di atas,
misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta enzim yang termasuk enzim
permease. Permease adalah enzim yang berperan dalam menentukan sifat selektif
permiabel dari membran sel.

4. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya


A. Enzim konstitutif

Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari susunan sel
normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap pada sel
hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan
dalam proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.
B. Enzim adaptif
Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya enzim
tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang
sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya
dirangsang oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase
yang dihasilkan oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang
mengandung laktosa. Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga
awalnya tidak nampak adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang)
setelah beberapa waktu baru menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag
tersebut E. colimembentuk enzim beta galaktosidase yang digunakan untuk
merombak laktosa.
Enzim diklasifikasikan berdasarkan tipe reaksi dan mekanisme reaksi
yang dikatalisis. Pada awalnya hanya ada beberapa enzim yang dikenal, dan
kebanyakan mengkatalisis reaksi hidrolisis ikatan kovalen. Semua enzim ini
diidentifikasi dengan menambahkan akhiran ase pada nama substansi atau
substrat yang dihidrolisis. Contoh: lipase menghidrolisis lipid, amilase menghidrolisis
amilum, protease menghidrolisis protein. Pemakaian penamaan tersebut terbukti
tidak memadai karena banyak enzim mengkatalisis substrat yang sama tetapi
dengan reaksi yang berbeda. Contohnya ada enzim yang megkatalisis reaksi
reduksi terhadap fungsi alkohol gula dan ada pula yang mengkatalisis reaksi
oksidasi pada substrat yang sama.
Sistem penamaan enzim sekarang tetap menggunakan ase, namun
ditambahkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya. Contoh: enzim dehidrogenase
mengkatalisis reaksi pengeluaran hidrogen, enzim transferase mengkatalisis
pemindahan gugus tertentu. Untuk menghindari kesulitan penamaan karena
semakin banyak ditemukan enzim yang baru, maka International Union of
Biochemistry (IUB) telah mengadopsi sistem penamaan yang kompleks tetapi tidak
meragukan berdasarkan mekanisme reaksi. Namun sampai sekarang masih banyak
buku-buku yang masih menggunakan sistem penamaan lama yang lebih pendek.
2.10 Faktor Yang Mempengaruhi Enzim
a. Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih
tetap mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat
bekerja optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 400 C. Pada suhu
00 C, enzim tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya
dinaikkan lebih tinggi lagi sampai batas sekitar 40 500 C, enzim akan bekerja lebih
aktif lagi. Namun, pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan terurai atau

terdenaturasi seperti halnya protein lainnya. Pada keadaan ini enzim tidak dapat
bekerja.
o Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0oC.
o Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu
10oC.
o Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37oC. Enzim ternyahasli
pada suhu tinggi iaitu lebih dari 50oC.

b. Derajat Keasaman (pH)


Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali
beberapa jenis enjim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika
enzim yang bekerja optimum pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa
ataupun asam, enzim tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga
sebaliknya, jila suatu enzim bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi
ditempatkan pada keadaan asam atau bas, enzimtersebut akan rusak.
Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di dalam lambung, efektif
bekerja pada pH rendah.
o Setiap enzim bertindak paling cekap pada nilai pH tertentu yang disebut sebagai
pH optimum.
o pH optimum bagi kebanyakan enzim ialah pH 7.
o Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut
bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus
kecil bertindak paling cekap pada pH 8.
c. Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed
back inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang
terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang
bersangkutan.
1. Inhibitor Kompetisi
Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi
daya hambatnya, karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian
aktif enzim. Misalnya enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis
reaksi oksidasi asam uksinat menjadi fumarat, jika dalam proses ini dutambahkan
asam malonat, maka enzim suksinat dehidrogenase akan menurun aktivitasnya.
Tetapi jika diberikan lagi asam suksinat sebagai substrat reaksi akan
normal kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini sangat bergantung pada konsentrasi
inhibitor, konsentrasi substrat, dan aktivitas relatif inhibitor dan substrat.

2. Inhibitor Nonkompetisi
Inhibitor nonkompetisi pengauhnya tdak dapat dihilangkan dengan
adanya penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan
permukaan enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat.
Sehingga daya kerja inhibitor sangat tergantung dari konsentrasi inhibitor dan
aktivitas inhibitor terhadap enzim.
d. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi
substrat yang tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga
rendah. Sebaliknya, jika jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga
cepat. Pada keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi
konstan.
o Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan
molekul substrat. Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas
dengan molekul substrat.
o Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak
balas dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
o Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar
tindak balas kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehad.

2.11 Spesifikasi Enzim


Ada 2 teori mengenai cara kerja enzim, yaitu:
o Teori gembok anak kunci (key-lock)
Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai untuk
satu jenis substrat saja Gambar 3.4 A) Substrat sesuai dengan sisi aktif seperti
gembok kunci dengan anak kuncinya. Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara
spesifik. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif
berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai
pengaruh yang sama.
o Teori cocok terinduksi (induced fit).
Sisi aktif enzim lebih fleksibel dalam menyesuaikan struktur substrat.
Ikatan antara enzim dan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat.
Inhibitor Merupakan zat yang dapat menghambat kerja enzim. Bersifat reversible
dan irreversible.
2.12 Peranan dan Fungsi Enzim Dalam Kehidupan

Terdapat berbagai macam peranan atau Fungsi dari enzim yakni :


o Reduksi, yaitu reaksi penambahan hydrogen, electron atau pelepasan oksigen.
o Dehidrasi yaitu pelepasan molekul uap air (H20).
o Oksidasi yaitu reaksi pelepasan molekul hydrogen, electron atau penambahan
oksigen
o Hidrolisis yaitu reaksi penambahan H20 pada suatu molekul dan diikuti
pemecahan molekul pada ikatan yang ditambah H20.
o Deminase yaitu reaksi pelepasan gugus amin (NH2)
o Dekarbolisasi yaitu reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karbosil.
o Fosforilasi yaitu reaksi pelepasan fosfat.
o Enzim merupakan biomolekul yang mengkatalis reaksi kimia, di mana hampir
semua enzim adalah protein. Pada reaksi-reaksi enzimatik, molekul yang mengawali
reaksi disebut substrat, sedangkan hasilnya disebut produk. Cara kerja enzim dalam
mengkatalisis reaksi kimia substansi lain tidak merubah atau merusak reaksi ini.
o Fungsi Enzim Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel
maupun di luar sel makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan
efisien dan mempunyai derajat yang tinggi.

BAB III
PENUTUP

3.1 Kesimpulan
Enzim adalah senyawa organik yang berperan sebagai katalis yaitu untuk
mempercepat proses dan reaksi kimia yang sedang berlangsung. Enzim bekerja
secara spesifik pada satu jenis substrat. Namun, ada satu enzim yang dapat bekerja
pada beberapa jenis substrat. Enzim sangat berguna untuk bagi manusia, hewan,
dan tumbuhan. Oleh karena itu, keberadaan enzim sangat dibutuhkan untuk
kelangsungan kehidupan di alam ini.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat,
suhu, keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH
(tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang
dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan keasaman berubah. Di luar suhu
atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja secara optimal atau strukturnya
akan mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya
sama sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah
molekul yang menurunkan aktivitas enzim, sedangkan aktivator adalah yang
meningkatkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
3.2 Saran
Kesempurnaan makalah ini tergantung pada motivasi dan saran yang
membangun dari para pembaca. Maka dari itu, penulis mengharapkan masukan
ataupun saran yang membangun demi kesempurnaan makalah ini.

DAFTAR PUSTAKA

Pack, Pilip. 2008. Cliffsap Biologi Edisi ke-2. Cet I. Pakar karya: Jakarta.
Prawirohartono, Slamet. 2004. Kimia Unutk SMA kelas XI. Bumi Aksara:
Jakarta.
Harminto, Sundowo. 2001. Biologi umum. Universitas terbuka. Jakarta.
Patta, Muis. 2011. Kimia Organik. Sekolah Menengah Analis Kimia.
Makassar.
Girindra, A. 1986. Biokimia 1. Gramedia. Jakarta.

Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press.


Jakarta.

BAB 1
PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG ERITROSIT DAN LEUKOSIT


1.1. ERITROSIT
Eritrosit merupakan tipe sel darah yang jumlahnya paling banyak dalam darah.
Sebagian besar vertebrata mempunyai eritrosit berbentuk lonjong dan berinti kecuali
mamalia (Guyton, 1976). Eritrosit berbentuk elips, pipih dan bernukleus yang berisi
pigmen-pigmen pernafasan yang berwarna kuning hingga merah, yang disebut
haemoglobin yang berfungsi mengangkut oksigen (Frandson, 1992). Eritrosit normal 5
juta-6 juta sel/cc. Jumlah eritrosit sangat bervariasi antara individu yang satu dengan
yang lainnya. Jumlah eritrosit diperbanyak apabila terjadi perubahan dan atau pada
waktu berada di daerah tinggi dengan tujuan menormalkan pengangkutan O2 ke
jaringan (Sugiri, 1988). Jumlah eritrosit dipengaruhi oleh jenis kelamin, umur, kondisi
tubuh, variasi harian, dan keadaan stress (Schmidt dan Nelson, 1990). Banyaknya
jumlah eritrosit juga disebabkan oleh ukuran sel darah itu sendiri (Schmidt dan Nelson,
1990).

1.2 LEUKOSIT
Leukosit dalam darah jumlahnya lebih sedikit daripada eritrosit dengan rasio 1 :
700 (Frandson, 1992). Leukosit adalah bagian dari sel darah yang berinti, disebut juga
sel darah putih. Di dalam darah normal didapati jumlah leukosit rata-rata 4000- 11.000
sel/cc. Jika jumlahnya lebih dari 11000 sel/mm3 maka keadaan ini disebut leukositosis
dan bila jumlah kurang dari 4000 sel/mm3 maka disebut leucopenia. Fluktuasi jumlah
leukosit pada tiap individu cukup besar pada kondisi tertentu seperti stres, umur,
aktifitas fisiologis dan lainnya. Leukosit berperan penting dalam pertahanan seluler dan
humoral organisme terhadap benda-benda asing. Jumlah leukosit lebih banyak
diproduksi jika kondisi tubuh sedang sakit apabila dalam sirkulasi darah jumlah
leukositnya lebih sedikit dibanding dengan eritrositnya (Pearce, 1989). Kimball (1988)
menyatakan bahwa, sel darah putih berperan dalam melawan infeksi. Penurunan

jumlah leukosit dapat terjadi karena infeksi usus, keracunan bakteri, septicoemia,
kehamilan, dan partus. Menurut Soetrisno (1987), jumlah leukosit dipengaruhi oleh
kondisi tubuh, stress, kurang makan atau disebabkan oleh faktor lain.

BAB II
ISI
2.1.KELAINAN LEUKOSIT
Netrofilia adalah kelainan jumlah netrofil atau diatas normal

Dijumpai pada :
a.

Infeksi akut(pneumonia,meningitis,dll)

b.

Infeksi local dengan penimbunan nanah

c.

Intoksikasi(zat kimia,urine dan sebagainya)

Netropenia adalah jumlah netrofil di bawah normal, netropenia yang berat dimana
tidak

di

jumpai

granulosit

dalam

darah

tepi,disebut

agranulositosis.penyebabnya,seperti
pada
lekopeni,terutama
leukemia
akut,obat(iargactil,pyranidon),anemia aplastik,netropenia hipersplenik,dan idiopatik
Eosinofilia ialah jumlah eosinofil diatas normal.dijumpai pada :

a.

Alergi(asthma bronchiale,uricaria,dan lain-lain)

b.

Infeksi parasit(schistosoiasis,thicinosis,dan lain-lain)

c.

sesudah penyinaran

d.

penyakit Hodgkin,periarteritis,dan lain-lain


Eosinopenia ialah jumlah eosinofil di bawah dari normal.dijumpai pada :

a.

Pemberian hormone/obat (kortikosteroid,adrenalin,ephedrine,insulin)

b.

stress,emosi,operasi,trauma dingin

c.

gangguan endokrin misalnya penyakit cushing

d.

a.
b.

lain-lain :anemia aplastik


Basofilia ialah jumlah basofil diatas normal.di jumpai pada :

infeksi virus (smallpox,chickenpox, dan lain-lain)

sesudah splenektoai pada anemia hemalitik kronik(kadang)


Basofilopenia adalah keadaan tidak ada basofil.dapat

alergi,hipertiroidisea,infark miokard,pemberian kortikosteroid yang lama,dan penyakit


cushing
Limfositosis adalah jumlah limfosit diatas normal dapat dijumpai pada :

a.

infeksi akut(pertussins,hepatitis,monoakleosis infeksiosa)

b.

infeksi kronik (Tbc,sifilis congenital/sekunder)

c.

Bayi dan anak-anak

d.

disebabkan

oleh

dan lain-lain
Limfopenia adalah jumlah limfosit dibawah dari normal :pansitopenia,pemberian

adrenokrotikosteroid,penyakit jantung.
Monositosis ialah jumlah monosit diatas normal .dapat dijumpai pada :

a.

infeksi basil(TBC,endokarditis,subakut,dan lain-lain)

b.

infeksi protozoa(malaria,disentri amoeba kronik)

c.

penyakit Hodgkin dan lain-lain


2.2.KELAINAN ERITROSIT

Poikilositosis
ialah keadaan dimana populasi eritrosit tampil dengan bentuk yang bervariasi.biasanya
polkilositosis biasanya bersamaan dengan anisositosis.meningkatnya poikilositosis
sering menunjukkan adanya kelainan eritropoiesis yang disebabkan oleh defek sumsum
tulang atau kelainan destruksi eritrosit.
dalam situasi normal,suatu poikilosit merupakan penuaan eritrosit yang sejalan dengan
kekuatannya.sebagian kecil dari membrannya terkelupas.dalam situasi yang
abnormal,poikilositosis menjadi sedemikian nyata sehingga eritrosit berbentuk tetesan
airmata ("teardrops").gambaran ini menjadi ciri dari eritropoiesis ekstrameduler.

1. sferofit
sel ini adalah eritrosit yang tidak lagi berbentuk bikonkaf tetapi bentuknya bulat (sferik)
dengan diameter kurang dari 6 um.dengan kata lain,volume sel berkurang sedang
dindingnya menjadi lebihtebal.oleh sebab itu pada sediaan apus sel ini tampak tidak

2.

3.

4.

5.

6.

7.

8.

memiliki akromia sentral dan warna lebih atau sangat gelap dari warna
normalnya,disebut mikrosperofit hiper kromik.
kelainan bentuk sel ini terjadi karena terganggunya fungsi membran sel.walaupun
gangguan ini dapat disebabkan oleh banyak hal tetapi sperositosis sering dijumpai pada
kelainan bawaan sperositosis herediter dimana terjadi kemacetan dalam mekanisme
"sodium pump"nya gangguan lain adalah "immuneinduced hemolysis"
sistosit
sistosit adalah eritrosit yang telah mengalami fragmentasi.sel ini dapat dijumpai pada
banyak keadaan antara lain talasemia ,anemia hemolitik mikroangiopatik, dan
sebagainya.pada sediaan apus dapat dilihat banyak macam "fragment",misalnya
"hellment cell","sputnik cell","tringular cell".
sel target
sel target adalah sel yang pipih dengan diameter besar dan kelihatan,sel ini dapat
terlihat pada talasemia,penyakit obstruktif,penyakit sel sabit,dll
sel bulan sabit ("sikle")
"Sickle cell" adalah eritrosit yang bentuknya seperti bulan sabit atau clurit.sel ini dapat
dijumpai pada "sickle cell disease",atau hemoglobinopati lainnya .
creanated cell
crenate cell adalah eritrosit yang kelihatan dengan dinding "bergerigi" karena adanya
tonjolan-tonjolan sitoplasma yang tumpul dan tersebar merata dipermukaan sel
,umumnya terjadi karena kesalahan teknik dalam pembuatan sediaan apus.
akantosit
akantosit adalah eritrosit yang pada dindingnya terlihat tonjolan-tonjolan sitoplasma
yanng runcing dan tersebar tidak merata di permukaan sel.sel ini bisa dilihat pada
abetalipoproteinemia,sirosis hati,anemi hemolitik, dll
"teardrop cell"
teardrop cell adalah eritrosit yang bentuknya seperti tetesan air mata atau kelihatan
seperti buah "pear", dapat dijumpai pada thalasemia,mielofibrosis,dll
ovalosit/eliptosit
ovalosit atau elliptosit adalah eritrosit berbentuk lonjong,misalnya dilihat pada
ovalositosis herediter
FAKTOR YANG MEMPENGARUHI KELAINAN SEL ERITROSIT DAN
LEUKOSIT
Faktor-faktor yang mempengaruhi eritrosit dan leukosit yaitu :

Umur,
kondisi lingkungan dan
musim.
2.3. PENYAKIT AKIBAT KELAINAN:

Anemia, yaitu penyakit karena kurangnya sel darah merah.


Leukimia, yaitu penyakit yang disebabkan oleh kelebihan produksi sel darah putih,
penyakit ini biasanya disebut kanker darah.
leucopenia,yaitu penurunan jumlah sel darah putih dalam darah.Secara umum, anemia
adalah salah satu akibat dari:
kekurangan darah dalam jumlah banyak kerusakan sel-sel darah merah
kekurangan bahan dasar untuk membuat sel darah merah seperti hemoglobin yang
disebabkan oleh defisiensi zat besi
kegagalan sumsum tulang untuk membuat sel darah merah dalam jumlah yang cukup
besar.
Faktor-faktor penyebab terjadinya anemia defisiensi zat besi adalah:
Kurangnya zat besi dalam makanan yang dikonsumsi
Malabsorbsi zat besi ( penyerapan zat besi yang tidak optimal) akibat diare kronis,
pembedahan tertentu pada saluran pencernaan seperti lambung. Zat besi diabsorpsi
dari saluran pencernaan. Sebagian besar, zat besi diabsorpsi dari usus halus bagian atas
terutama duodenum. Bila terjadi gangguan saluran pencernaan, maka absorpsi zat besi
dari saluran pencernaan menjadi tidak optimal. Hal itu menyebabkan kurangnya kadar
zat besi dalam tubuh sehingga pembentukan sel darah merah terhambat.
Kehilangan darah yang disebabkan oleh perdarahan menstruasi yang berat, luka, kanker
dan perdarahan gastrointestinal akibat induksi obat. Kehilangan banyak darah tersebut
menyebabkan terkurasnya cadangan zat besi dalam tubuh sehingga pembentukan sel
darah merah terganggu.
Kehamilan Suplai zat besi ibu dialihkan ke janin untuk pembentukan sel darah merah
janin. Hal itu menyebabkan ibu tersebut kekurangan zat besi.

BAB III
PENUTUP

3.1.KESIMPULAN

Kelainan Jumlah eritrosit dipengaruhi oleh jenis kelamin, umur, kondisi tubuh, variasi
harian, dan keadaan stress (Schmidt dan Nelson, 1990). Banyaknya jumlah eritrosit
juga disebabkan oleh ukuran sel darah itu sendiri (Schmidt dan Nelson, 1990).
jumlah leukosit dipengaruhi oleh kondisi tubuh, stress, kurang makan atau disebabkan
oleh faktor lain.

3.2. DAFTAR PUSTAKA

http://jumranadilla.blogspot.com/2012/06/faktor-faktor-yang-mempengaruhi.html

http://www.katsanakes.com/search/label/Hematologi

Anda mungkin juga menyukai