Anda di halaman 1dari 20

KIMIA BAHAN MAKANAN

1. Sifat Sifat Asam Amino dan Sumbernya dalam Makanan


a. Essensial
Histidin
Histidin diperoleh dari hasil
hidrolisis protein yang terdapat pada
sperma suatu jenis ikan (kaviar) dan
juga dari protein jaringan (histion=
jaringan). Asam amino ini juga
mempunyai sifat basa. Histidina
merupakan satu dari 20 asam amino
dasar yang ada dalam protein.
Rantai samping imidazol dan
nilai pKa yang relatif netral (yaitu
6,0) berarti bahwa perubahan sedikit
saja pada pH sel akan mengubah
muatannya. Sifat ini menjadikan
histidina sering menjadi bagian
dari gugus
katalitik padaenzim maupun ligan koordinasi pada metaloprotein. Bagi manusia
histidina merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Fungsi Histidina
menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan
karnosin. Histidin banyak ditemukan dalam beras merah, kacang- kacangan,
pisang, anggur, daging sapi dan keju.

Isoleusin
Isoleusin adalah satu dari asam amino penyusun protein yang dikode oleh DNA.
Rumus kimianya sama dengan leusin tetapi susunan atom-atomnya berbeda. Ini
berakibat pada sifat yang berbeda. Isoleusin bersifat hidrofobik (tidak larut dalam
air) dan esensial bagi manusia. Walaupun berdasarkan strukturnya ada empat
kemungkinan stereoisomer seperti treonin, isoleusin di alam hanya tersedia dalam
satu bentuk saja.

Isoleusin banyak terdapat pada


ragi, beras, bayam, lobak,
kentang, tomat, apel, telur, keju.

Leusin
Leusin merupakan asam
amino yang paling umum
dijumpai pada protein. Ia
mutlak diperlukan dalam
perkembangan anak-anak dan
dalam
kesetimbangan nitrogen bagi
orang dewasa. Ada dugaan
bahwa leusin berperan dalam
menjaga perombakan dan
pembentukan protein otot.
Leusin tergolong asam amino
esensial bagi manusia. Leusin
banyak tersedia pada makanan
yang tinggi protein, seperti
daging, susu, beras merah dan
kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan
leusin.

Lisin
Lisin merupakan asam
amino penyusun protein yang dalam
pelarut air bersifat basa, seperti juga
histidin. Lisina tergolong asam amino
esensial bagi manusia, yakni asam
amino yang dibutuhkan untuk
kesehatan, tetapi tidak dapat
diproduksi sendiri oleh tubuh manusia.
Kebutuhan rata-rata per hari adalah 1 1,5 g. Lisina menjadi kerangka
bagi niasin (vitamin B1). Lisina
banyak terdapat pada makanan yang
banyak mengandung protein, seperti
daging, keju, susu, ikan dan telur untuk
protein hewani. Sementara untuk
protein nabati bisa didapat dari
kacang-kacangan, seperti kacang kedelai dan hasil proses kedelai lainnya seperti
tahu dan tempe. Biji-bijian serealia terkenal miskin akan lisina. Sebaliknya,
biji polong-polongan kaya akan asam amino ini.

Metionin

Metionin, bersama-sama dengan


sistein, adalah asam amino yang
memiliki atom S. Asam amino ini
penting dalam sintesis protein
(dalam proses transkripsi, yang
menerjemahkan urutan basa
nitrogen di DNA untuk
membentuk RNA) karena kode
untuk metionina sama dengan
kode awal (start) untuk suatu
rangkaian RNA. Biasanya,
metionina awal ini tidak akan
terikut dalam protein yang kelak
terbentuk karena dibuang dalam proses pasca transkripsi. Asam amino ini bagi
manusia bersifat esensial, sehingga harus dipasok dari bahan pangan. Sumber
utama metionina adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan), susu (susu murni,
beberapa jenis keju), sayuran (spinach, bayam, bawang putih, jagung), serta
kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu, tempe).

Fenilalanin

Fenilalanin adalah suatu asam amino


penting dan banyak terdapat pada
makanan, yang bersama-sama dengan
asam amino tirosin dan triptofan
merupakan kelompok asam amino
aromatik yang memiliki cincin
benzena. Fenilalanin bersama-sama
dengan taurin dan triptofan merupakan
senyawa yang berfungsi sebagai
penghantar atau penyampai pesan
(neurotransmitter) pada sistem saraf
otak. Dalam keadaan normal,
fenilalanina diubah menjadi tirosin dan
dibuang dari tubuh. Fenilalamin
terdapat pada daging ayam, sapi, ikan,
telur, dan kedelai.

Treonin
Treonin merupakan salah satu dari 20 asam amino penyusun protein. Bagi
manusia, treonina bersifat esensial. Secara struktural, treonina memiliki dua
pusat perputaran sehingga ada empat kemungkinan stereoisomer untuk treonina,
atau dua diastereomer bagi L-treonin.Meskipun demikian, nama L-treonin hanya
dipakai untuk satu enantiomer: asam (2S,3R)-2-amino-3-hidroksibutanoat.
Diastereomer kedua, (2S,3S) yang jarang muncul di alam, dinamakan L-allo
treonin.
Rantai samping treonina dapat mengalami glikolisasi dengan atom oksigen. Tubuh
manusia tidak memiliki enzim pembentuk treonina namun manusia
memerlukannya, sehingga treonina esensial (secara gizi) bagi manusia. Kehadiran
enzim treonina-kinase dapat menyebabkan fosforilasi pada treonina, menghasilkan
fosfotreonina, senyawa antara penting pada biosintesis metabolit sekunder.
Treonin banyak terkandung pada produk-produk dari susu, daging, ikan, dan biji
wijen.

Tryptophan
Triptofan merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein yang bersifat
esensial bagi manusia. Bentuk yang umum pada mamalia adalah, seperti asam
amino lainnya, L-triptofan. Meskipun demikian D-triptofan ditemukan pula di
alam (contohnya adalah pada bisa ular laut kontrifan). Gugus fungsional yang
dimiliki triptofan, indol, tidak dimiliki asam-asam amino dasar lainnya.
Akibatnya, triptofan menjadi prekursor banyak senyawa biologis penting yang
tersusun dalam kerangka indol. Triptofan adalah prekursor melatonin (hormon
perangsang tidur), serotonin (suatu transmiter pada sistem saraf) dan niasin (suatu
vitamin). Triptofan terdapat pada telur, daging, susu skim, pisang, susu, dan keju.

Valin
Valin adalah salah satu
dari 20 asam
amino penyusun protein
yang dikode oleh DNA.
Dalam ilmu gizi, valina
termasuk kelompok asam
amino esensial. Namanya
berasal dari nama
tumbuhan valerian
(Valeriana officinalis).
Sifat valina dalam air
adalah hidrofobik ('takut
air') karena ia tidak
bermuatan. Pada
penyakit anemia "bulan

sabit" (sel-sel eritrosit tidak berbentuk seperti pil tetapi seperti bulan sabit, sicklecell anaemia), valina menggantikan posisi asam glutamat, asam amino lain
yang hidrofilik ('suka air'), pada hemoglobin. Akibatnya bentuk sel berubah dan
kehilangan kemampuan mengikat oksigen secara efektif. Valina diproduksi
dengan menggunakan treonin sebagai bahan baku. Sumber pangan yang kaya akan
valina mencakup produk-produk peternakan (daging, telur, susu, keju) dan bijibijian yang mengandung minyak (misalnya kacang tanah, wijen, dan lentil).

b. Non Esensial
Alanin
Semua asam amino, kecuali
glisisn dapat dianggap sebagai
derivat alanin. Alanin diperoleh
untuk pertama kalinya oleh Weyl
dari hasil hidrolisis fibroin, yaitu
protein yang terdapat pada
sutera.Alanin (Ala) atau asam 2aminopropanoat merupakan
salah satu asam amino bukan
esensial. Bentuk yang umum di
alam adalah L-alanin (S-alanin)
meskipun terdapat pula bentuk
D-alanin (R-alanin) pada dinding
sel bakteri dan sejumlah
antibiotika. L-alanin merupakan
asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam protein setelah
leusin. Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang terlibat
langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam pengenalan

substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom nonreaktif


seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina berperan
dalam daur alanina. Ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging,
ikan, susu, telur, dan kacang-kacangan.

Asparagin
Asparagin adalah analog dari asam
aspartat dengan penggantian gugus
karboksil oleh gugus karboksamid.
Asparagin bersifat netral (tidak
bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagin merupakan asam amino
pertama yang berhasil diisolasi.
Namanya diambil karena pertama kali
diperoleh dari jus asparagus. Asparagin
banyak terkandung dalam daging
(segala macam sumber), telur,
dan susu (serta produk turunannya)
kaya akan asparagina.

Asam aspartat
Asam aspartat merupakan satu
dari 20 asam amino penyusun
protein. Asparagin merupakan
asam amino analognya karena
terbentuk melalui aminasi
aspartat pada satu gugus
hidroksilnya. Asam aspartat
bersifat asam, dan dapat
digolongkan sebagan asam
karboksilat. Bagi mamalia
aspartat tidaklah esensial.
Fungsinya diketahui sebagai
pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat berperan dalam

daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur
urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.

Asam glutamat
Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama
dengan asam aspartat. Ini
terlihat dari titik
isoelektriknya yang
rendah, yang
menandakan ia sangat
mudah menangkap
elektron (bersifat asam
menurut Lewis). Asam
glutamat dapat diproduksi
sendiri oleh tubuh
manusia sehingga tidak
tergolong esensial. Ion
glutamat merangsang
beberapa tipe saraf yang
ada di lidah manusia. Sifat
ini dimanfaatkan dalam
industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai
mononatrium glutamat (dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin
atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur
lainnya sebagai penyedap masakan.

c. Semi Esensial
Arginin
Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat
eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah
esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat
perkembangan atau kondisi kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial.
Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan
(dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk
tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.

Sistein
Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom
S, bersama-sama dengan
metionin. Atom S ini terdapat
pada gugus tiol (dikenal juga
sebagai sulfhidril atau
merkaptan). Karena memiliki
atom S, sisteina menjadi
sumber utama dalam sintesis
senyawa-senyawa biologis
lain yang mengandung
belerang. Sistein dan metionin
pada protein juga berperan
dalam menentukan konformasi
protein karena adanya ikatan
hidrogen pada gugus tiol.
Sumber utama sisteina pada
makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay, brokoli, haver, dan inti
bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri melalui hidrolisis
rambut manusia dan babi serta bulu unggas.

Glutamin
Glutamin adalah satu dari 20 asam amino
yang memiliki kode pada kode genetik
standar. Rantai sampingnya adalah suatu
amida. Glutamina dibuat dengan
mengganti rantai samping hidroksil asam
glutamat dengan gugus fungsional amina.
Glutamina merupakan bagian penting dari
asimilasi nitrogen yang berlangsung pada
tumbuhan. Amonia yang diserap
tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat
oleh asam glutamat menjadi glutamina
dengan bantuan enzim glutamin sintetase
atau GS. Glutamina dijadikan suplemen
atlet binaraga untuk mengganti kerusakan
otot dengan segera akibat latihan beban yang berat. Secara alami, glutamin di
temukan dalam gandum dan kedelai.

Tirosin
Tirosina (dari bahasa Yunani tyros,
berarti keju, karena ditemukan pertama
kali dari keju) merupakan satu dari 20
asam amino penyusun protein. Ia
memiliki satu gugus fenol (fenil
dengan satu tambahan gugus
hidroksil). Bentuk yang umum adalah
L-tirosin (S-tirosin), yang juga
ditemukan dalam tiga isomer struktur:
para, meta, dan orto. Pembentukan
tirosina menggunakan bahan baku
fenilalanin oleh enzim Phehidroksilase. Enzim ini hanya
membuat para-tirosina. Dua isomer
yang lain terbentuk apabila terjadi
serangan dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).
Mamalia memproduksi tirosina dari asam amino fenilalanina yang terdapat pada
asupan nutrisi. Reaksi kimiawi yang terjadi dengan katalis
berupa enzim fenilalanina hidroksilase. Oleh tumbuhan dan sebagian
besar mikroba, tirosina dihasilkan dengan bantuan asam prefenat,
sebuah intermediat pada siklus asam shikimat.

Glisin
Glisin adalah asam amino yang paling sederhana dan terdapat pada skleroprotein.
Pada tahun 1820 Braconnot menemukan glisin dari hasil hidrolisis gelatin.
Glisina (Gly, G) atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling
sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan
merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi
kebutuhannya.

Glisin merupakan satu-satunya asam


amino yang tidak memiliki isomer
optik karena gugus residu yang terikat
pada atom karbon alpha adalah
atom hidrogen sehingga terjadi simetri.
Jadi, tidak ada L-glisin atau D-glisin.
Glisina merupakan asam amino yang
mudah menyesuaikan diri dengan
berbagai situasi karena strukturnya
sederhana. Sebagai misal, glisina adalah
satu-satunya asam amino internal pada
heliks kolagen, suatu protein struktural.
Pada sejumlah protein penting tertentu,
misalnya sitokrom c, mioglobin,
dan hemoglobin, glisina selalu berada
pada posisi yang sama sepanjang evolusi (terkonservasi). Penggantian glisina
dengan asam amino lain akan merusak struktur dan membuat protein tidak
berfungsi dengan normal. Secara umum protein tidak banyak pengandung glisina.
Perkecualian ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam
aminonya adalah glisina. Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi
manusia. Tubuh manusia memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina
berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf
pusat (CNS).

Prolin
Prolin adalah asam amino heterosiklik yang dapat diperoleh dari hasil hidrolisis
kasein. Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua
gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu
atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya
memiliki gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina
bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun
pendapat ini tidak tepat. Adanya rantai siklik yang terbentuk antara gugus amina
dan residu menyebabkan prolina memiliki karakter yang khas (relatif sangat kaku)

dan menentukan konformasi protein secara kuat. Prolina dapat berperan sebagai
pengubah struktur -heliks dan juga sebagai titik belok bagi -sheets.

Serin
Serin merupakan asam aminoyang mempunyai gugus alkohol, diperoleh dari hasil
hidrolisis gelatin yang terdapat pada sutera alam. Serina merupakan asam amino
penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia
hanya memiliki L-serin. Serina bukan merupakan asam amino esensial bagi
manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena
pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya
diketahui pada tahun 1902. Serina penting bagi metabolisme karena terlibat
dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada
bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain. Sebagai penyusun enzim, serina
sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui
berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai
gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja
melalui residu serina pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan
enzim itu sepenuhnya. Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang
seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera setelah bekerja malah
menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan dan kematian. Sebagai penyusun
protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat

menjelaskan gangguan akibat diabetes.


Serina juga merupakan satu dari tiga
asam amino yang biasanya terfosforilasi
oleh enzim kinase pada saat transduksi
signal pada eukariota
2. Reaksi Umum dalam Bahan Makanan yang
Menyebabkan Perubahan Karakteristik Pangan.
Protein merupakan senyawa reaktif yang
tersusun dari beberapa asam amino yang
mempunyai gugus reaktif yang dapat berikatan
dengan komponen lain, misalnya gula pereduksi,
polifenol, lemak dan produk oksidasinya serta
bahan tambahan kimia lainnya seperti alkali,
belerang dioksida atau hidrogen peroksida.
Perlakuan dengan alkali dapat menyebabkan
terjadinya rasemisasi asam amino, perubahan
bentuk L menjadi bentuk D. Selain itu juga dapat terjadi reaksi antara asam amino yang
satu dengan yang lain, misalnya terbentuknya lisiolalanin dari lisin dan alanin. Hal
tersebut dapat menyebabkan menurunnya nilai gizi protein akibat terjadinya penurunan
daya cerna protein dan ketersediaan atau availabilitas asam-asam amino esensial. Selain
itu reaksi antara protein dengan gula pereduksi yang dikenal dengan reaksi Maillard, juga
merupakan penyebab utama terjadinya kerusakan protein selama pengolahan dan
penyimpanan.
a. Reaksi Maillard
Reaksi Maillard terjadi antara gugus aldehid dari gula pereduksi dengan gugus amina
dari asam amino terutama epsilon-amino-lisin dan alfa-amino asam amino N-terminal.
Raksi ini banyak terjadi pada pembakaran roti, pembuatan breakfast cereal,
pemanasan daging terutama apabila kontak dengan bahan nabati, serta pengolahan
susu bubuk. Yang terakhir merupakan hal yang paling penting karena susu bubuk
banyak digunakan untuk bayi dan anak-anak, dimana ketersediaan asam-asam
aminonya sangat penting artinya untuk pertumbuhan. Selain itu di dalam susu bubuk
juga mengandung gula pereduksi, sehingga mudah bereaksi dengan asam-asam amino
yangterkandung di dalam susu tersebut. Pada umumnya reaksi Maillard terjadi dalam
dua tahapan, yairu tahap reaksi awal dan reaksi lanjutan. Pada tahap awal terjadi

kondensasi antara gugus karbonil dari gula pereduksi dengan gugus amino bebas dari
asam amino dalam rangkaian protein. Produk hasil kondensasi selanjutnya akan
berubah menjadi basa Schiff karena kehilangan molekul air (H2O) dan akhirnya
tersiklisasi oleh Amadori rearangement membentuksenyawa 1-amino-1-deoksi-2ketosa. Senyawa deoksi-ketosil atau senyawa Amadori yang terbentuk merupakan
bentuk utama lisin yang terikat pada bahan pangan setelah terjadinya reaksi Maillard
awal. Pada tahap ini secara visual bahan pangan masih berwarna seperti aslinya,
belum berubah menjadi berwarna coklat, namun demikian lisin dalam protein bahan
pangan tersebut sudah tidak tersedia lagi secara biologis (bioavailabilitasnya
menurun). Reaksi Maillard lanjutan dapat terjadi melalui tiga jalur (pathways), dua
diantaranya dimulai dari produk Amadori (senyawa deoksi-ketosil) dan yang ketiga
berasal dari degradasi Strecker. Reaksi tersebut berakhir dengan pembentukan pigmen
berwarna coklet yang disebut malanoidin. Penurunan nilai gizi protein akibat reaksi
Maillard terjadi sebagai berikut:
Lisin dan sistein mengalami kerusakan sebagai akibat bereaksi dengan senyawa
karbonil atau dikarbonil dan aldehid, padahal lisin merupakan salah satu asam

amino esensial
Penurunan ketersediaan semua asam-asam amino, termasuk leusin yang biasanya
paling stabil, sebagai akibat terbentuknya ikatan silang (cross linkage) antar asam-

asam amino melalui produk reaksi Maillar


Penurunan daya cerna karena terhambatnya penetrasi enzim ke dalam substrat
protein atau karena tertutupnya sisi protein yang dapat diserang enzim karena
terjadinya ikatan silang tersebut.

b. Reaksi dengan senyawa polifenol


Selain reaksi Maillard kerusakan protein (asam amino) lain yang dapat terjadi adalah
karena terjadinya reaksi dengan senyawa polifenol yang berasal dari tanaman seperti
fenolat, flavonoiddan tanin. Senyawa polifenol tersebut akan mudah teroksidasi
dengan adanya oksigen dalam suasana alkali atau terdapatnya enzim polifenolase,
membentuk senyawa radikal orto-kuinon. Senyawa orto-kuinon tersebut sangat reaktif
dan apabila bereaksi dengan protein dapat membentuk senyawa kompleks yang
melibatkan asam amino lisin sehingga ketersediaannya akan menurun. Selain itu
senyawa kompleks proteinpolifenol tersebut sulit ditembus oleh enzim protease
sehingga daya cerna proteinnya juga rendah, sehingga secara keseluruhan dapat
dikatakan bahwa nilai gizi protein tersebut juga akan turun.

c. Pembentukan lisinoalanin
Pada umumnya pengolahan protein dengan alkali dillakukan untuk
memperbaiki sifat fungsional protein. Ada dua hal yang perlu mendapat perhatian
yaitu pembentukan lisinolalanin dan rasemisasi asam amino, yang keduanya dapat
berakibat pada penurunan nilai gizi protein tersebut. Lisinolalanin adalah senyawa Nepsilon-(DL-2-amino-karboksi-etil)-L-lisin yang disingkat dengan LAL. Senyawa
tersebut terdiri dari residu lisin yang gugus epsilon-aminonya terikat pada gugus metil
dari residu alanin. Terdapat dua mekanisme pembentukan lisinolalanin yang
diketahui, yaitu melalui reaksi betaeliminasi dan reaksi substitusi. Pembentukan
lisinoalananin akan menurunkan daya cerna protein karena terbentuknya ikatan silang
(cross linkage). Selain itu lisinolalanin juga bersifat toksik apabila termakan, yang
dapat menyebabkan terjadinya kerusakan ginjal (nephrocytomegaly), namun
mekanismenya belum diketahui dengan jelas. Banyak penelitian telah dilakukan untuk
mempelajari parameter fisik dan kimia yang mempengaruhi pembentukan
lisinolalanin. Tujuan utamanya adalah untuk mengurangi atau menghilangkan LAL
dari protein yang diberi perlakuan menggunakan alkali. Dilaporkan bahwa LAL dapat
terbentuk pada pH 9, pembentukannya akan dipercepat pada pH antara 11-12 dan
pada kondisi suhu tinggi. Struktur protein merupakan kriteria penting yang dapat
mempengaruhi pembentukan LAL. Jumlah LAL yang terbentuk tergantung pada
konsentrasi lisin dan residu sistein serta serin dalam protein, serta jarak antara lisin ke
residu sistein atau serin dalam rantai protein. Protein yang residu lisin dan sistin atau
serinnya berdekatan atau hanya dibatasi oleh satu atau dua residu lainnya akan dapat
segera membentuk LAL.
d. Rasemisasi asam amino
Selain terbentuknya lisinoalanin, terjadinya rasemisasi asam amino merupakan
fenomena lain yang terjadi pada saat protein diperlakukan dalam larutan alkali dan
dapat mempengaruhi nilai gizi protein. Rasemisasi juga dapat terjadi dalam suasana
asam atau proses penyangraian (roasting), terutama apabila terdapat lipid atau gula
pereduksi. Pada kejadian ini, asam amino bentuk L akan berubah menjadi bentuk D
yang tidak dapat digunakan oleh tubuh. Demikian pila ikatan peptida L-D, D-L atau
D-D dari protein juga tidak dapatdiserang oleh enzim proteolitik, sehingga daya cerna
protein menurun. Asam-asam amino D-lisin, D-teronin, D-triptofan, D-leusin, Disoleusin dan D-valin sama sekali tidak dapat digunakanoleh tubuh. Sedangkan Dfenilalanin dapat menggantikan L-fenilalanin dan D-metionin dapat digunakan sama
baiknya dengan L-metionin oleh tubuh. Seperti telah disebutkan sebelumnya, akan

terjadi rasemisasi asam amino dalam larutan alkali yang berakibat terjadinya
penurunan nilai biologis beberapa asam mino tersebut. Arginin, sistin, treonin dan
sistein sebagian akan rusak, sementara itu glutamin dan asparagin akan dideaminasi
dalam larutan alkali. Dalam larutan asam, triptofan sedikit lebih mudah rusak, sistein
sebagian dikonversi menjadi sitin, serin dan treonin sebagian akan rusak. Fenilalanin
dan treonin sebagain akan rusak oleh sinar ultra violet. Semua asam amino dalam
bahan pangan, terutama lisin, treonin dan metionin bersifatsensitif terhadap
pemanasan kering dan radiasi. Oleh karena itu, dalam proses pembakaran dan
pemanggang serealia, kacang-kacangan dan campuran bahan pangan lain, akan terjadi
penurunan nilai biologis protein secara signifikan.

e. Interaksi antara protein dan lipid teroksidasi


Penurunan nilai gizi protein juga dapat disebabkan karena terjadinya interaksi antara
protein dengan lipid teroksidasi, yang seringkali tidak diperhatikan dalam proses
pengolahan pangan. Oksidasi lipid yang mengandung asam lemak tidak jenuh
berlangsung melalui tiga tahap: (1) pembentukan produk primer seperti lipid
hidroperoksida; (2) degradasi hidroperoksida melalui radikal bebas dan membentuk
produk-produk sekunder seperti aldehid, hidrokarbon dan lain-lain; serta (3)
polimerisasi produk primerdan sekunder membentuk produk akhir yang stabil.
Produk-produk yang terbentuk tersebut dapat bereaksi dengan protein, terutama
dengan asam amino lisin, membentuk protein modifikasi yang sulit dicerna oleh
enzim proteolitik. Disamping itu, asam amino triptofan dan asam amino lain yang
mengandung sulfur juga dapat rusak teroksidasi oleh adanya radikal bebas dan
hidroperoksida.

TUGAS
KIMIA BAHAN MAKANAN

DISUSUN OLEH

NI NENGAH DIAN ISWARI


E1M012044

PROGRAM STUDI PENDIDIKAN KIMIA


FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN
UNIVERSITAS MATARAM
2015