Enzimas

Las enzimas son molculas de naturaleza proteica y estructural que

catalizan reacciones qumicas, siempre que sean termodinmicamente
posibles: una enzima hace que una reaccin qumica que transcurre a una
velocidad muy baja, transcurra a mayor velocidad. Por ejemplo, pueden
ayudar a descomponer los alimentos que consumimos para que el cuerpo
los pueda usar

Factores que influyen en la actividad enzimtica

Cambio en la temperatura
La velocidad de una reaccin bioqumica aumenta con la elevacin de
la temperatura. Esto es debido a que el calor incrementa la energa
cintica de las molculas participantes que se traduce en un mayor
nmero de colisiones entre ellas.
En condiciones de baja temperatura, la reaccin se vuelve lenta ya
que hay menos contacto entre el sustrato y la enzima.
Bajo la influencia de la temperatura muy alta, la molcula de la
enzima tiende a ser distorsionada, debido a que disminuye la
velocidad de reaccin. En otras palabras, una enzima desnaturalizada
no lleva a cabo sus funciones normales.
En el cuerpo humano, la temperatura ptima a la cual la mayora de
las enzimas se encuentra altamente activo es el intervalo de 35 C a
40 C.
Cambio en el valor pH
Cada enzima realiza su accin dentro de un determinado intervalo de
pH,
Dentro de este intervalo habr un pH ptimo donde la actividad
enzimtica ser mxima.
Por debajo del pH mnimo o por encima del pH mximo el enzima se
inactiva ya que se desnaturaliza.
En la mayora de las enzimas el pH ptimo est prximo a la
neutralidad, aunque hay excepciones.
Concentracin de sustrato
Una mayor concentracin de sustrato significa un mayor nmero de
molculas de sustrato estn involucradas con la actividad de la
enzima.
Una baja concentracin de sustrato significa que un menor nmero de
molculas estar asociado a las enzimas. Esto a su vez reduce la
actividad de la enzima.
Cuando la velocidad de una reaccin enzimtica es mxima y la
enzima se encuentra en su estado ms activo, un aumento en la
concentracin de sustrato no har ninguna diferencia en la actividad
de la enzima. En esta condicin, el sustrato es continuamente

sustituido por unos nuevos en el sitio activo de la enzima y no hay

alcance para aadir esas molculas adicionales all.

Concentracin de enzima
En cualquier reaccin enzimtica, la cantidad de molculas de
sustrato que se trata es ms, en comparacin con el nmero de
enzimas.
Un aumento de la concentracin de la enzima aumenta la actividad
enzimtica por la sencilla razn de que ms enzimas participan en la
reaccin. La velocidad de la reaccin es directamente proporcional a
la cantidad de enzimas disponibles para ello.
Sin embargo, eso no quiere decir que un aumento constante en la
concentracin de enzimas dar lugar a un aumento constante de la
velocidad de reaccin. Ms bien, una muy alta concentracin de
enzimas en donde todas las molculas de sustrato ya se utiliza, no
tiene ningn impacto sobre la velocidad de reaccin.
Una vez que la velocidad de reaccin ha alcanzado la estabilidad, un
aumento en la cantidad de enzimas no afecta a la velocidad de
reaccin.

Inhibidores
Son las sustancias que tienen una tendencia a evitar actividades de
las enzimas.
Inhibidores de la enzima interfieren con las funciones de la enzima de
dos maneras diferentes. Basado en esto, se dividen en dos
categoras: los inhibidores competitivos y los inhibidores no
competitivos.
Un inhibidor competitivo tiene una estructura que es la misma que la
de una molcula de sustrato, y por lo que se une al centro activado
de la enzima fcilmente restringe la formacin de enlace de complejo
enzima-sustrato.
Un inhibidor no competitivo es el que produce el cambio (s) en la
forma de las enzimas por reaccin con su sitio activo. En esta
condicin, la molcula del substrato no puede unirse a la enzima y,
por tanto, las actividades posteriores se bloquean.
Todos los inhibidores provocan una disminucin de la velocidad de la
reaccin enzimtica.

Factores alostricos

 Hay algunas enzimas que tienen un sitio activo y uno o ms sitios de

regulacin y son conocidas como enzimas alostricos.
Una molcula que se une con los sitios de regulacin se conoce como
factor de alostrico. Cuando esta molcula en el entorno celular
forma un enlace no covalente dbil en el sitio de regulacin, la forma
de la enzima y su centro de activacin se modifican.
Este cambio generalmente disminuye la actividad de la enzima, ya
que inhibe la formacin de un nuevo complejo enzima-sustrato. Sin
embargo, hay algunos activadores alostricos que promueven la
afinidad entre la enzima y el sustrato e influyen en el comportamiento
enzimtico positivamente.

Cofactor
Es una molcula pequea necesaria para la actividad de muchas enzimas.
Los cofactores son iones metlicos o molculas orgnicas que participan con
las enzimas en la realizacin de una actividad enzimtica. Una de las
principales funciones de los cofactores es sufrir las transformaciones
qumicas necesarias (oxidacin y reduccin entre otras) para llevar a cabo la
catlisis enzimtica.

Coenzima
Es un cofactor orgnico de tipo no proteico que se requiere junto con la
enzima para catalizar una reaccin bioqumica.
Caractersticas de las enzimas
Las enzimas presentan una serie de caractersticas notables como las
siguientes:
1. Son protenas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera
energtica de ciertas reacciones qumicas.
2. Influyen slo en la velocidad de reaccin sin alterar el estado de
equilibrio.
3. Actan en pequeas cantidades.
4. Forman un complejo reversible con el sustrato.
5. No se consumen en la reaccin, pudiendo actuar una y otra vez.
6. Muestran especificidad por el sustrato.
7. Su produccin est directamente controlada por genes.

La pectina

Es un polisacrido de reserva en vegetales, es decir, tiene la funcin de unir

las clulas vegetales y determinar la porosidad de sus paredes celulares.
Tratado qumicamente, se utiliza en la industria alimentaria para dar
consistencia a mermeladas y gelatinas. La pectina acta eliminando toxinas
y sustancias nocivas del organismo, pero su papel ms importante es la
eliminacin del colesterol nocivo que se encuentra en nuestro organismo.
La enzima pectinasa degrada la pectina.

LA REACCION DE MAILLARD
Con el nombre de reaccin de Maillard (tcnicamente: glucosilacin o
glicacin no enzimtica de protenas) se designa a un conjunto muy
complejo de reacciones qumicas que traen consigo la produccin de
melanoidinas coloreadas que van desde el amarillo claro hasta el caf muy
oscuro e incluso el negro, adems de diferentes compuestos aromticos.
Para que las transformaciones tengan lugar, son necesarios un azcar
reductor (cetosa o aldosa) y un grupo amino libre, proveniente de un
aminocido o una protena.1 La reaccin de Maillard puede ocurrir durante
el calentamiento de los alimentos o durante el almacenamiento
prolongado.2 A esta reaccin se debe el color marrn de la costra de la
carne cocinada o del pan cocido al horno. Los productos mayoritarios de
estas reacciones son molculas cclicas y policclicas, que aportan sabor y
aroma a los alimentos, aunque tambin pueden ser cancergenas.
En la reaccin de Maillard hay cuatro fases sucesivas, que se enumeran a
continuacin:
1. No hay produccin de color. En esta fase se produce la unin entre
los azcares y los aminocidos. Posteriormente sucede una fase
intermedia entre azcares y protenas, llamada transposicin de
Amadori,5 punto de partida de las posteriores reacciones de dorado o
tostado.
2. Hay formacin inicial de colores amarillos muy ligeros, as como la
produccin de olores algo desagradables. En esta fase se produce la
deshidratacin de azcares formndose las reductonas o
dehidrorreductonas y tras esto se sobreviene la fragmentacin. En el
paso posterior, conocido como degradacin de Strecker, se generan
compuestos reductores que facilitan la formacin de los pigmentos.
3. Aqu se produce la formacin de los conocidos pigmentos oscuros que
se denominan melanoidinas; el mecanismo no es completamente

conocido, pero es seguro que implica la polimerizacin de muchos de

los compuestos formados en la segunda fase.
4. Esta ltima fase es la degradacin de Strecker. En ella se forman los
denominados aldehdos de Strecker que son compuestos con bajo
peso molecular fcilmente detectables por el olfato.
La reaccin de Maillard, uno de los mecanismos de 'pardeamiento no
enzimtico' de los alimentos, genera muchos de los colores, sabores y
aromas existentes en los alimentos:

Galletas: el color tostado del exterior de las galletas genera un sabor

caracterstico.

El caramelo elaborado con nata, mantequilla y azcar, tambin

llamado toffee.

Es la causante del color marrn en el pan al ser tostado.

El color de alimentos como la cerveza, el caf, y el sirope de arce.

Productos para las cremas bronceadoras.

El sabor de la carne asada y de las cebollas cocinadas en

la sartn cuando se empiezan a oscurecer.

El color del dulce de leche, obtenido al calentar la leche con el azcar.