Anda di halaman 1dari 28

ENZIM

BLOK VIII, FK UNRI


2008-2009
dr. Enikarmila Asni, MMedEd, MBiomed

Kepentingan Biomedis
Enzim

Enzim merupakan polimer biologis yang


penting untuk mengkatalisasi reaksi
kimia yang dibutuhkan oleh sel makhluk
hidup
Keberadaan, ketersediaan enzim mutlak
perlu dalam kuantitas yang seimbang
dan kerja yang optimal

Kerja enzim dalam sel

Penting pada proses pemecahan nutriens sebagai


bahan sumber energi dan pembangun sel tubuh.
Penting sebagai peyusun bahan tersebut menjadi
bahan-bahan pembangun sel tubuh seperti
protein, DNA, sel membren, jaringan
Penting sebagai pengatur pergerakan energi
pada motilitas sel dan kontraksi otot
Enzim dapat berkurang, baik kuantitasnya
maupun kinerjanya. Contohnya pada anak-anak
dengan malnutrition; enzim-enzim untuk
penyerapan nutrien di usus halus mereka jauh
berkurang dibanding kondisi normal

Enzim sebagai katalisis


Enzim mengkatalisis satu atau lebih
substrat menjadi satu atau lebih produk
Jadi bisa:
A
B
A+C
B
A
B+C (dst)

Enzim tidak ikut bereaksi


Pada umumnya bersifat spesifik substrat
dan spesifik reaksinya

Spesifik substrat

Klasifikasi Enzim

Secara sederhana .penambahan akfiran _ase,


misalnya bekerja pada protein salah satunya
protease
Kemudian dilanjutkan mekanisme kerjanya,
misalnya dehidrogenase , mengeluarkan atom
hidrogen
Namun semakin banyak enzim ditemukan,
semakin banyak penamaan..sehingga disusun
oleh IUB (Internal Union of Biochemist) sehingga
setiap enzim memiliki nama sendiri dan
penomoran sendiri berdasarkan reaksi yang
dikatalisasi dan substrat yang bereaksi
Ada dikenal 6 kelompok enzim berdasarkan
reaksinya

Klasifikasi Enzim
1.
2.

3.

Oksidoreduktase : proses oksidasi dan


reduksi
Transferase : memidahkan gugus molekul
dari molekul donor ke akseptor, contoh
gugus metil dan glikosil
Hidrolase : mengkatalisasi pemisahan
hidrolisis dari ikatan C-C, C-O, C-N, P-O
dan ikatan lain, termasuk ikatan asam
anhidrida

Klasifikasi enzim
4.

5.

6.

Liase : Mengkatalisasi pemecahan ikatan


C-C, C-O, C-N dan ikatan lain dengan
mengurangi, menhasilkan ikatan
rangkap maupun menambah adanya
ikatan rangkap
Isomerase : mengkatalisasi perubahan
geometrik ataupun struktural pada suatu
molekul
Ligase : mengkatalisasi penggabungan
dua molekul, penggabungan hidrolisis
gugus pirophosporil ATP tau nukleosida
triphosfat yang sejenis.

Banyak enzim mengandung molekul nonprotein


ataupun logam yang ikut berpartisipasi dalam
proses pengikatan substrat ataupun katalisis
Group prostetik : ditandai dengan ikatan yang
stabil dan tergabung dalam enzim membentuk
konformasi dengan ikatan kovalen maunpun non
kovalen
Contohnya, piridoksal fosfat, flavin
mononukleotida (FMN), falvin dinukleotida
(FAD), tiamin pirofosfat, biotin, dan ion logam
Co, Cu, Mg, Mn, Se, Fe, Zn

Ko-faktor : berbeda dengan group prostetik,


ikatannya tidak stabil dan terikat secara
sementara ke substrat ataupun produk. Sehingga
untuk dapat bereaksi, enzim harus memiliki cukup
ko-faktor dilingkungan sekelilingnya.
paling banyak berupa ion logam .
Ko-enzim : berperanan dalam proses Shuttle
substrat dari tempat asal ke tempat reaksi ataupu
produk dari tempat dihasilkan ke tempat
penggunaan. Ikatan dengan ko-enzim juga dapat
menstabilkan substrat
Sebagian besar group prostetik, ko-faktor dan koenzim adalah derivat vitamin B, seperti
nikotinamida dan riboflavin yang merupakan
komponen ko-enzim FMN dan FAD.

MEKANISME KATALISASI ENZIM

Katalisis dengan proksimitas : semakin


banyak molekul dan semakin dekat jarakmaka
kemungkinan untuk bereaksi lebih tinggi
Katalisis dengan reaksi asam ataupun basa :
gugus prostetik dapat bersifat asam
(menyumbang ion H+) ataupun basa
(menyumbang ion OH-)
Katalisasi dengan tekanan/regangan:Enzim
dapat mengikat substrat dalam posisi yang
menghasilkan regangan sehingga akan
memutuskan atau melemahkan ikatan substrat
tersebut

MEKANISME KATALISASI ENZIM

Katalisasi kovalen : pada reaksi ini


enzim berikatan lebih dahulu dengan
substrat menjadi molekul yang lebih aktif,
ikatan ini bersifat sementara dan setelah
reaksi selesai enzim akan kembali ke
bentuk semula

Masih banyak mekanisme selain 4


mekanisme umum di atas, satu enzim bisa
melaksanakan lebih dari satu mekanisme

Contoh : enzim kemotripsin

PROSES KERJA ENZIM

Emil Fischer : teori Lock and Key


kelemahan teori ini : enzim tidak rigid..
tapi dynamis
Daniel Koshland: induced fit model
substrat mengakibatkan perubahan
konformasi enzim

Residu katalitik sangat dijaga


kelestariannya oleh makhluk hidup. Enzim
yang memiliki banyak residu katalitik yang
sama dinamakan enzim homolog
Isoenzim : enzim yang mengkatalisasi
reaksi yang sama

http://highered.mcgrawhill.com/sites/0072495855/student_view0/c
hapter2/animation__how_enzymes_work.ht
ml

Enzim Kinetik

Enzim menurunkan energi aktivasi


reaksi, tapi tidak mempengaruhi Keq
reaksi (Konstanta kesetimbangan)
A+B
C+D
Keq = [C][D]
[A][B]

Faktor yang mempengaruhi


kecepatan reaksi enzim

Temperatur
Peningkatan temperatur akan meningkatkan
terjadinya reaksi dengan peningkatan energi
kinetik molekul dan frekuensi reaksi molekul
Q10(Koefisien temperatur) yaitu percepatan rekasi
yang terjadi setiap kenaikan suhu 10C. (pada
umumnya bernilai 2)
Temperatur yang tinggi juga dapat membuat
hilangnya ikatan nonkovalen, sehingga situs
katalitik enzim rusak, atau lipatan protein akan
terurai (denaturasi)

Faktor yang mempengaruhi


kecepatan reaksi enzim

pH : ion H+ atau OH- akan


mempengaruhi ikatan situs katalitik
enzim. Jika pH tidak sesuai maka akan
terjadi reaksi antar ion tersebut dengan
situs katalitik sehingga mengakibatkan
perubahan bentuk dimensi situs katalitik
enzim maupun substrat sendiri

Faktor yang mempengaruhi


kecepatan reaksi enzim

Konsentrasi
substrat

Konstanta Michaelis Menten


Yaitu konsentrasi substrat pada saat
kecepatan reaksi mencapau seterngah
reaksi maksimumpada konsentrasi enzim
tertentu.

Konsentrasi substrat terhadap


kecepatan reaksi

Inhibitor

Kompetitif inhibitor biasanya


menyerupai substrat : menurunkan
jumlah enzim bebas yang tersedia untk
berikatan dengan substrat.
Non Kompetitif Inhibitor merubah
bentuk situs katalitik enzim : bisa secara
permanen merusak enzim

Regulasi Aktivitas Enzim

Substrat

Regulasi Aktivitas Enzim

Enzim : Fungsi katalitik site


Sintesis enzim
Degradasi enzim
Feedback regulation/feedback inhibition
Feedback regulation : seluruh mekanisme.
Feedback inhibition : menghambat.

Regulasi Aktivitas Enzim

Fungsi second messenger : seperti hormon


Kovalen regulator : enzim bisa disintesis
dalam keadaan inaktif, setelah
berpasangan dengan kovalen regulator
dapat menjadi aktif (proses dapat berjalan
sebaliknya)
Mekanisme regulator : seperti partial
proteolisis ataupun fosforilisasi. Dapat
berlangsung reversibel maupun
irreversibel.