Anda di halaman 1dari 19

ENZIM

A. TUJUAN
1. Untuk menunjukkan keberadaan enzim katalase pada kecambah
2. Untuk mengetahui pengaruh PH terhadap enzim katalase
3. Untuk mengetahui pengaruh temperatur terhadap enzim katalase
B. DASAR TEORI
1. Enzim.
Suatu reaksi kimia dapat berlangsung, meskipun tanpa enzim. Akan
tetapi, reaksi tersebut berjalan sangat lambat. Di dalam tubuh, berbagai
reaksi kimia dapat berlangsung dengan cepat karena sel-sel penyusun
tubuh memiliki enzim. Enzim adalah katalis (biokatalisator) yang terbuat
dari protein dan dihasilkan oleh sel. Enzim berperan sebagai pemercepat
reaksi metabolisme di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim tidak
ikut bereaksi.
2. Sifat Enzim.
Enzim memiliki beberapa sifat (ciri-ciri), antara lain sebagai berikut.
a. Enzim bersifat sebagai biokatalisator.
b. Enzim bersifat spesifik / bekerja khusus.
c. Enzim bersifat termolabil.
d. Enzim tidak berubah karena reaksi dan tidak ikut bereaksi.
e. Enzim bersifat menurunkan energi aktivasi.
f. Enzim digunakan dalam jumlah sedikit dalam reaksi.
g. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik (irreversible).
h. Setiap enzim memiliki nama tertentu yang bersifat khusus.
i. Enzim merupakan suatu protein.
j. Enzim dapat digunakan berulang kali.
k. Enzim dapat rusak oleh panas.
l. Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan

3. Susunan Kimia Enzim.


Susunan kimia enzim (struktur kimia enzim) umumnya tersusun oleh dua
bagian, antara lain:
a. Bagian protein (Apoenzim), tersusun atas asam-asam amino. Bagian
protein bersifat labil (mudah berubah), misalnya terpengaruh oleh
suhu dan keasaman. Selain itu bagian ini juga bersifat termolabil
(tidak tahan panas).
b. Bagian yang bukan protein (Gugus Prostetik), yaitu gugusan yang
aktif. Gugus prostetik yang berasal dari molekul anorganik yang
disebut kofaktor, misalnya besi, tembaga, zink. Sedangkan gugus
prostetik yang berasal dari senyawa organik kompleks disebut
koenzim, misalnya NADH, FADH, koenzim A, tiamin (vitamin B1 ),
riboflavin (vitaminB2 ), asam pantotenat (vitamin B5 ), niasin (asam
nikotinat), piridoksin (vitamin B6 ), biotin, asam folat, dan kobalamin
(vitaminB12 ).
4. Mekanisme Kerja Enzim.
Enzim memiliki bentuk tiga dimensi yang khas dan spesifik
terhadap jenis reaktan yang dapat berlangsung dengannya. Molekul yang
terikat pada enzim disebut substrat. Ketika enzim terikat pada molekul
substrat kadang terbentuk molekul baru (molekul transisi) yang
disebut kompleks enzim-substrat. Molekul substrat yang khas dan gugus
prostetik (jika ada) diikat pada sisi aktif enzim.
Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu sama lain. Jka suatu
molekul substrat menumbuk molekul enzim yang tepat, substrat akan
menempel pada enzim. Tempat menempelnya molekul substrat pada
enzim disebut sisi aktif. Kemudian terjadi reaksi dan terbentuk molekul
produk. Pembentukan kompleks enzim-substrat diketahui sejak tahun
1894 dari hasil postulat Emil Fischer (Jerman), yaitu suatu enzim hanya
membolehkan

satu

atau

beberapa

senyawa

untuk

berada

di

permukaannya (spesifik). Substrat yang tidak sesuai bentuk dan

ukurannya tidak dapat diikat oleh sisi aktif. Postulat tersebut selanjutnya
disebut hipotesis gembok dan kunci (Lock and Key Theory) yang
menyatakan bahwa enzim dan substratnya memiliki bentuk yang
komplementer.
Enzim dan substrat bukan merupakan molekul yang kaku seperti
gembok dan kunci. Keduanya merupakan molekul yang bersifat lentur /
fleksibel. Selain itu, enzim dapat membengkok atau menekuk pada
substrat yang sesuai. Hal ini disebut hipotesis kecocokan yang diinduksi
(Induced Fit Theory). Hipotesia kecocokan yang diinduksi diusulkan
oleh Daniel Koshland(1960-an). Pada awalnya, bentuk sisi aktif enzim
tidak sesuai dengan substrat, tetapi kemudian diinduksi agar sesuai ketika
substrat diikat. Sisi aktif kembali dalam bentuk semula setelah terjadi
katalis atau pelepasan produk.
Beberapa molekul enzim berbeda yang diisolasi dari satu jaringan
tampak melakukan katalis reaksi kimia yang sama. Kelompok enzim
seperti itu disebutisoenzim atau isozim. Contohnya, laktat dehidrogenase
yang memiliki lima bentuk berlainan. Sejumlah enzim memiliki bentuk
inaktif, disebut zimogen atau proenzim. Contohnya, pepsin, tripsin, dan
kimotripsin yang termasuk kelompok enzim pencernaan.
Pengaturan jumlah produk yang dihasilkan dapat dilakukan melalui
penghambatan kerja enzim. Penghambatan tersebut dilakukan oleh
produk akhir dengan mengikat enzim sehingga menjadi enzim inaktif.
Fenomena ini dinamakan inhibisi umpan balik.
5. Faktor-faktor yang Memengaruhi Kerja Enzim.
Faktor-faktor yang berpengaruh terhadap kerja enzim, antara lain sebagai
berikut.
a. Suhu.
b. Enzim bekerja secara optimal pada suhu 30-40 dan akan rusak
pada suhu tinggi serta tidak dapat berfungsi kembali karena
menggumpal (denaturasi).
c. pH.

d. Enzim bekerja optimal pada pH netral. Pada kondisi asam atau basa,
kerja enzim terhambat.
e. Konsentrasi enzim dan substrat.
Pada umumnya konsentrasi enzim dan substrat berbanding lurus
dengan kecepatan reaksi. Jadi, semakin tinggi konsentrasi enzim dan
substrat, maka semakin cepat reaksi kimia berlangsung.
f. Aktivator (zat penggiat) dan inhibitor (zat penghambat).
Contoh aktivator: ion kobalt, mangan, magnesium, klor, nikel, dan
garam-garam dari logam alkali dan alkali tanah dalam konsentrasi
encer.
Contoh inhibitor: yodium, asetat, fluorida, sianida, asida, dan karbon
monoksida.
g. Faktor internal (Vitamin dan Hormon).
Vitamin,

contohnya

adalah

tiamin

(vitamin B1 ),

riboflavin

(vitaminB2 ), asam pantotenat (vitamin B5 ), piridoksin (vitamin B6),


dan kobalamin (vitamin B12 ).
Hormon, contohnya
6. Inhibitor.
a. Inhibitor reversible
Merupakan penghambat yang tidak berikatan secara kuat dengan
enzim sehingga dapat dibalikkan.
1. Inhibitor kompetitif.
Menghambat kerja enzim dengan menempati sisi aktif enzim
sehingga substrat tidak dapat masuk. Inhibitor ini bersaing dengan
substrat untuk berikatan dengan sisi aktif enzim. Contoh: malonat
dan oksalosuksinat yang bersaing dengan substrat suksinat untuk
berikatan dengan enzim suksinat dehidrogenase.
2. Inhibitor nonkompetitif.
Berupa senyawa kimia yang tidak mirip dengan substrat dan
berikatan pada sisi selain sisi aktif enzim. Ikatan ini menyebabkan
perubahan bentuk enzim sehingga sisi aktif enzim tidak sesuai lagi

dengan

dengan

substratnya.

Contoh:

antibiotik

penisilin

menghambat kerja enzim penyusun dinding sel bakteri.


b. Inhibitor irreversibel.
Merupakan penghambat yang berikatan dengan sisi aktif enzim secara
kuat sehingga tidak dapat terlepas. Enzim menjadi tidak aktif dan
tidak dapat kembali seperti semula (irreversibel). Contohnya adalah
diisopropilfluorofosfat

(DFP)

yang

menghambat

kerja

enzim

asetilkolinesterase.
7. Nomenklatur (Penamaan) dan Klasifikasi Enzim.
Penamaan enzim didasarkan pada substrat yang dipengaruhi dan
reaksi kimia yang terjadi ditambah dengan akhiran ase. Misalnya, enzim
yang dapat menguraikan selulosa dinamakan selulose atau enzim yang
berperan dalam reduksi oksidasi dinamakan oksidase. Penamaan enzim
juga berdasarkan penggabungan dari nama substrat dan jenis reaksi
ditambah akhiran ase, misalnya enzim laktat dehidrogenase.
Berdasarkan peristiwa yang terjadi di dalam suatu reaksi, enzim
digolongkan menjadi dua, yaitu:
a. Enzim desmolase.
Merupakan enzim yang dapat memecah ikatan CContoh:

enzim

katalase,

dehidrogenase,

C atau C-

peroksidase,

N.
dan

transaminase.
b. Enzim hidrolase.
Merupakan enzim yang dengan adanya air atau dengan penambahan
air dapat mengubah substrat menjadi hasil akhir. Contoh: protease,
lipase, dan karboksilase.
8. Peranan Enzim.
Peranan enzim, antara lain:
a. Oksidasi adalah reaksi pelepasan molekul hidrogen, elektron, atau
penambahan oksigen.
b. Reduksi adalah reaksi penambahan hidrogen, elektron, atau
pelepasan oksigen.

c. Hidrolisis adalah reaksi penambahan H2O pada suatu molekul dan


diikuti pemecahan molekul pada ikatan yang ditambah H2O

d. Dekarboksilasi adalah reaksi pelepasan CO2 dan gugusan karboksil (COOH ).


e. Fosforilasi adalah reaksi pelepasan fosfat.
f. Dehidrasi adalah reaksi pelepasan uap air (H2O ).
g. Deaminase adalah reaksi pelepasan gugus amino (NH2 ).
h. Transferase adalah reaksi pemindahan suatu radikal.
Enzim katalase
Enzim dapat diisolasi dari sel hewan, sel manusia maupun sel
tumbuhan. Salah satu enzim yang terdapat baik di sel hewan, sel
tumbuhan maupun sel manusia adalah enzim katalase. Enzim katalase
merupakan jenis enzim yang mampu memecah ikatan karbon dan ikatan
karbon-nitrogen, sehingga dinamai dengan enzim desmolase. Di dalam
tanaman, enzim katalase dihasilkan oleh organel peroksisom. Sehingga
isolasi enzim katalase di tanaman, banyak dilakukan dengan mengambil
bagian batang dan daun, khususnya pada sel-sel batang atau daun yang
telah dewasa dan memiliki peroksisom.
Enzim katalase adalah salah satu jenis enzim yang umum ditemui
di dalam sel-sel makhluk hidup, salah satunya sel tumbuhan. Enzim ini
diproduksi oleh sel di bagian badan mikro, yaitu Perioksisom Bagi sel,
enzim ini adalah bodyguard yang melindungi bagian dalam sel dari
kondisi oksidatif yang bagi kebanyakan orgnisme ekuivalen dengan
kerusakan. Enzim katalase adalah enzim perombak hidrogen peroksida
yang

bersifat racun dan merupakan sisa/hasil sampingan dari

metabolisme. Apabila H2O2 tidak diuraikan oleh enzim ini, maka akan
menyebabkan kematian pada sel-sel tumbuhan. Oleh sebab itu, enzim ini
bekerja

dengan

merombak

H2O2 menjadi

substansi

yang

tidak

berbahaya,yaitu berupa air dan oksigen. Selain bekerja secara spesifik

pada substrat tertentu, enzim juga bersifat termolabil (rentan terhadap


perubahan suhu) serta merupakan suatu senyawa golongan protein.
Hidrogen peroksida dengan rumus kimia bila H2O2 ditemukan
oleh Louis Jacquea Thenard pada tahuna 1818. Senyawa ini merupakan
bahan kimia organik yang memiliki sifat oksidator kuat dan bersifat
racun dalam tubuh. Senyawa peroksida harus segera di uraikan menjadi
air (H2O) dan oksigen (O2) yang tidak berbahaya. Enzim katalase
mempercepat reaksi penguraian peroksida (H2O2) menjadi air (H2O)
dan oksigen (O2). Penguraian peroksida (H2O) ditandai dengan
timbulnya gelembung. Bentuk reaksi kimianya adalah:
H2O2 ------> H2O + O2
Enzim tertentu dapat bekerja secara optimal pada kondisi tertentu
pula. Beberapa faktor yang mempengaruhi kerja enzim adalah sebagai
berikut :
a. Suhu
Enzim menjadi rusak bila suhunya terlalu tinggi atau rendah. Protein
akan mengental atau mengalami koagulasi bila suhunya terlalu tinggi
(panas).
b. Derajat keasaman (pH)
Enzim menjadi nonaktif jika diperlakukan pada asam dan basa yang
sangat kuat. Sebagian besar enzim bekerja paling efektif pada
kisaran pH lingkungan yang sedikit sempit (pH = 7). Di luar pH
optimal, kenaikan atau penurunan pH menyebabkan penurunan
aktivitas enzim dengan cepat.
c. Konsentrasi enzim, substrat, dan kofaktor
Jika pH dan suhu suatu sistem enzim dalam keadaan konstan serta
jumlah substrat berlebihan, maka laju reaksi sebanding dengan
jumlah enzim yang ada. Jika pH, suhu dan konsentrasi enzim dalam
keadaan konstan, maka reaksi awal hinga batas tertentu sebanding
dengan substrat yang ada. Jika enzim memerlukan suatu koenzim

atau ion kofaktor, maka konsentrasi substrat dapat menetukan laju


reaksi.
d. Inhibitor enzim
Kerja enzim dapat dihambat, baik bersifat sementara maupun tetap
oleh inhibitor berupa zat kimia tertentu. Pada konsentrasi substrat
yang rendah akan terlihat dampak inhibitor terhadap laju reaksi.
C. ALAT DAN BAHAN
1. Alat yang digunakan
a. Tabung Tabung reaksi

h. Neraca

b. Pipet tetes

i. Lidi dan korek api

c. Tabung berskala

j. Selang plastik

d. Pisau

k. Cawan petri

e. Counter(alat hitung)

l. Beaker glass 100cc

f. Stopwatch

m. Batang pengaduk

g. Sumbat gabus/karet
2. Bahan yang digunakan
- HCl

- H2O2 10 %

- NaOH

- MnO2

- Kecambah

(muda,

tua,

- Air

biji)
D. LANGKAH KERJA
1. Melihat pengaruh pH terhadap katalase

No. Percobaan/ Cara Kerja


1.
Muda

Rangkaian Alat

Tua
Biji
7 Tetes HCl

2.

3.

Muda
Tua
Biji
7 Tetes NaOH

Muda
Tua
Biji
7 Tetes Air

2. Melihat pengaruh suhu terhadap katalase

10

Suhu 29o C

No. Percobaan/ Cara Kerja


1.
Suhu 15o C

Muda
Tua

Rangkaian Alat

Tua+ MnO2
Muda
Biji
Tua
Tua+ MnO2
Biji

2.

Muda
Tua

Suhu 55o C

3.

Tua+ MnO2
Biji
Biji

E. HASIL PENGAMATAN
No.

PH

Bahan
Kecambah

Banyak
Gelembung

Lama
Menit

Tes Nyala

1.

Asam
+ 7 tetes
Hcl
Basa +
7 tetes
NaoH
Netral

Muda
Tua
Biji
Muda
Tua
Biji
Muda

6
11
35
51

5 menit
5 menit
5 menit
5 menit
5 menit
5 menit
5 menit

Nyala
Nyala
nyala
Nyala

2.
3.

11

+ 7 tetes
Air

F.

No.
1.

Perlakuan
Suhu dingin
15C

2.

Suhu Normal
29C

3.

Suhu Panas
55C

Tua
Biji

Sampel
Muda + H2O2
Tua + H2O2
Tua + H2O2 +
MnO2
Biji + H2O2
Muda + H2O2
Tua + H2O2
Tua + H2O2 +
MnO2
Biji + H2O2
Muda + H2O2
Tua + H2O2
Tua + H2O2 +
MnO2
Biji + H2O2

78
-

5 menit
5 menit

Nyala
-

Gelembung
110
17
133
-

Nyala Api
Nyala
Nyala
Nyala
-

130
145
-

Nyala
Nyala
-

43
45
52
-

Nyala
Nyala
Nyala
-

PEMBAHASAN
1. Mengetahui pengaruh pH terhadap kerja enzim katalase
Percobaan ini bertujuan untuk mengetahui pengaruh pH terhadap
enzim katalase. Enzin yang digunakan adalah enzim katalase dari
kecambah. Sedangkan untuk mengatur pH nya, kami tetesi H 2O2 dengan
HCl untuk membuat suasana asam dan menggunakan NaOH untuk
membuat suasana basa. Untuk membuat suasana netral dapat ditambahkan
dengan air. Namun, dalam percobaan ini, kami tidak menambah H 2O2
dengan HCl maupun NaOH karena jika ditambahkan salah satunya sedikit
saja, maka H2O2 akan terlalu asam atau terlalu basa. Sedangkan H2O2 itu
sendiri tidak netral, hanya mendekati netral yaitu dengan pH 5 (hampir
asam). Kami menggunakan tiga jenis kecambah yaitu kecambah tua,
muda, dan biji.
a. Suasana Asam

12

Untuk kecambah muda dengan pH asam, hasil percobaan kami


menunjukkan bahwa selama 5 menit muncul gelembung sebanyak 6
buah. Nyala lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen
menunjukkan hasil yang positif yaitu lidi menyala. Untuk kecambah
tua, hasil percobaan kami menunjukkan bahwa selama 5 menit muncul
gelembung sebanyak 11buah. Nyala lidi yang diarahkan ke gelas ukur
yang berisi gas oksigen menunjukkan hasil yang positif yaitu lidi
menyala. Untuk kecambah biji hasil percobaan kami menunjukkan
bahwa selama 5 menit tidak muncul gelembung. Nyala lidi yang
diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen menunjukkan hasil
yang negatif yaitu lidi tidak menyala.
b.

Suasana Basa
Untuk kecambah muda dengan pH basa, hasil percobaan kami
menunjukkan bahwa selama 5 menit tidak muncul gelembung. Nyala
lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen
menunjukkan hasil yang negatif yaitu lidi tidak menyala. Untuk
kecambah tua, hasil percobaan kami menunjukkan bahwa selama 5
menit muncul gelembung sebanyak 35 buah.

Nyala lidi yang

diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen menunjukkan hasil


yang positif yaitu lidi menyala. Untuk kecambah biji hasil percobaan
kami menunjukkan bahwa selama 5 menit tidak muncul gelembung.
Nyala lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen
menunjukkan hasil yang negatif yaitu lidi tidak menyala.
c. Suasana netral
Untuk kecambah muda dengan pH netral, hasil percobaan kami
menunjukkan bahwa selama 5 menit muncul gelembung sebanyak 51
buah. Nyala lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen
menunjukkan hasil yang positif yaitu lidi menyala. Untuk kecambah
tua, hasil percobaan kami menunjukkan bahwa selama 5 menit muncul
gelembung sebanyak 78 buah. Nyala lidi yang diarahkan ke gelas
ukur yang berisi gas oksigen menunjukkan hasil yang positif yaitu lidi

13

menyala. Untuk kecambah biji hasil percobaan kami menunjukkan


bahwa selama 5 menit tidak muncul gelembung. Nyala lidi yang
diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen menunjukkan hasil
yang negatif yaitu lidi tidak menyala.
Timbulnya gelembung udara dan air yang menempel pada selang
adalah O2 dan H2O hasil penguraian dari peroksida. Senyawa peroksida
diuraikan menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) yang tidak berbahaya. Enzim
katalase mempercepat reaksi penguraian peroksida (H2O2) menjadi air
(H2O) dan oksigen (O2). Penguraian peroksida (H2O2) ditandai dengan
timbulnya gelembung. Bentuk reaksi kimianya adalah:
2H2O2 > 2H2O + O2
Bereaksi atau tidaknya enzim pada percobaan ini dapat diketahui
dari jumlah O2 yang dihasilkan. Apabila terjadi perombakan hidrogen
peroksida maka terjadi reaksi yaang menghasikan O2. Tetapi apabila tidak
ada perombakan hidrogen peroksida maka reaksi yang terjadi tidak
menghasilkan O2.
Jumlah oksigen yang dihasilkan tersebut menginformasikan bahwa
terjadi reaksi perombakan yang cepat pada hidrogen peroksida oleh enzim
katalase. Reaksi perombakan yang cepat ini dipengaruhi oleh pH yang
mendekati netral ( =7), sebab semakin netral pH yang digunakan maka
semakin cepat enzim tersebut melakukan perombakan hidrogen peroksida
dan outputnya berupa air dan oksigen.
pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium
menjadi sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Akan
tetapi beberapa enzim hanya beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis.
Dilihat dari hasil percobaan, gelembung udara terbanya dihasilkan
oleh H2O2 yang mendekati netral, serta waktu yang diperlukan untuk
menghasilkan gelembung juga relatif cepat dibanding yang bersuasana
asam atau basa. Hal ini menenjukkan keseuaian antara teori dan hasil
percobaan yaitu pH dapat mempengaruhi kerja enzim, apabila pH terlalu
asam atau terlalu basa menjadi tidak optimal. Enzim baru dapat bereaksi

14

apabila berada pH yang mendekati netral. Uji nyala juga menunjukkan jika
bara api yang didekatkan pada gas yang dihasilkan, yang paling terang
nyalanya adalah pada percobaan pada pH mendekati netral karena banyak
oksigen yang dihasilkan. Dimungkinkan jika pH dapat mendekati netral
(7) maka gelembung udara akan bertambah banyak dan nyala bara juga
semakin besar.

2. Mengetahui pengaruh suhu terhadap katalase


Enzim katalase tidak dapat bereaksi di suhu yang terlalu tinggi
ataupun rendah. Karena jika suhu terlalu tinggi atau rendah, enzim
tersebut akan rusak secara keseluruhan. Aktivitas enzim sangat
dipengaruhi oleh suhu. Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 18 0230C atau maksimal 400C karena pada suhu 450C enzim akan
terdenaturasi karena merupakan salah satu bentuk protein. Pada suhu di
atas dan di bawah optimalnya, aktivitas enzim berkurang. Di atas suhu
50C enzim secara bertahap menjadi inaktif karena protein terdenaturasi.
Pada suhu 100C semua enzim rusak. Pada suhu yang sangat rendah,
enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivitasnya sangat banyak
berkurang.
Pada praktikum kali ini, kami melakukan 3 variasi suhu, yaitu suhu
15 , 29

, dan suhu 55

dengan mengunakan kecambah muda, tua,

dan biji.
Menurut literatur yang ada penguraian Hidrogen Peroksida yang
dipercepat oleh enzim katalase, akan menghasilkan uap air dan oksigen.
Gelembung udara yang muncul ketika reaksi merupakan uap air,
sedangkan oksigen dapat kita ketahui dengan menyala atau tidaknya bara
api ketika dimasukkan ke mulut tabung reaksi.
Hasil yang diperoleh dari percobaan ini yaitu:

Kecambah pada suhu 15

15

Untuk kecambah muda ditambah H2O2, hasil percobaan kami


menunjukkan bahwa selama 5 menit muncul gelembung sebanyak
110 buah. Nyala lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas
oksigen menunjukkan hasil yang positif yaitu lidi menyala. Untuk
kecambah tua ditambah H2O2, hasil percobaan kami menunjukkan
bahwa selama 5 menit muncul gelembung sebanyak 17 buah. Nyala
lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen
menunjukkan hasil yang positif yaitu lidi menyala. Untuk kecambah
tua ditambah H2O2 dan MnO2 Penambahan MnO2 berfungsi
mengkatalisis penguraian H2O2., hasil percobaan kami menunjukkan
bahwa selama 5 menit muncul gelembung sebanyak 133 buah.
Nyala lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen
menunjukkan hasil yang positif yaitu lidi menyala.Untuk kecambah
biji ditambah H2O2, hasil percobaan kami menunjukkan bahwa
selama 5 menit tidak muncul gelembung. Nyala lidi yang diarahkan
ke gelas ukur yang berisi gas oksigen menunjukkan hasil yang
negatif yaitu lidi tidak menyala.

Kecambah pada suhu 29


Untuk kecambah muda ditambah H2O2, hasil percobaan kami
menunjukkan bahwa selama 5 menit muncul gelembung sebanyak
130 buah. Nyala lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas
oksigen menunjukkan hasil yang positif yaitu lidi menyala. Untuk
kecambah tua ditambah H2O2, hasil percobaan kami menunjukkan
bahwa selama 5 menit tidak muncul gelembung. Nyala lidi yang
diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen menunjukkan hasil
yang negatif yaitu lidi tidak menyala. Untuk kecambah tua ditambah
H2O2 dan MnO2 Penambahan MnO2 berfungsi mengkatalisis
penguraian H2O2, hasil percobaan kami menunjukkan bahwa selama
5 menit muncul gelembung sebanyak 145 buah. Nyala lidi yang
diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen menunjukkan hasil
yang positif yaitu lidi menyala.Untuk kecambah biji ditambah H 2O2,

16

hasil percobaan kami menunjukkan bahwa selama 5 menit tidak


muncul gelembung. Nyala lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang
berisi gas oksigen menunjukkan hasil yang negatif yaitu lidi tidak
menyala.

Kecambah pada suhu 55


Untuk kecambah muda ditambah H2O2, hasil percobaan kami
menunjukkan bahwa selama 5 menit muncul gelembung sebanyak
43 buah. Nyala lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas
oksigen menunjukkan hasil yang positif yaitu lidi menyala. Untuk
kecambah tua ditambah H2O2, hasil percobaan kami menunjukkan
bahwa selama 5 menit muncul gelembung sebanyak 45 buah. Nyala
lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen
menunjukkan hasil yang positif yaitu lidi menyala. Untuk kecambah
tua ditambah H2O2 dan MnO2 Penambahan MnO2 berfungsi
mengkatalisis penguraian H2O2, hasil percobaan kami menunjukkan
bahwa selama 5 menit muncul gelembung sebanyak 52 buah. Nyala
lidi yang diarahkan ke gelas ukur yang berisi gas oksigen
menunjukkan hasil yang positif yaitu lidi menyala.Untuk kecambah
biji ditambah H2O2, hasil percobaan kami menunjukkan bahwa
selama 5 menit tidak muncul gelembung. Nyala lidi yang diarahkan
ke gelas ukur yang berisi gas oksigen menunjukkan hasil yang
negatif yaitu lidi tidak menyala.
Timbulnya gelembung udara dan air yang menempel pada selang

adalah O2 dan H2O hasil penguraian dari peroksida. Senyawa peroksida


diuraikan menjadi air (H2O) dan oksigen (O2) yang tidak berbahaya. Enzim
katalase mempercepat reaksi penguraian peroksida (H2O2) menjadi air
(H2O) dan oksigen (O2). Penguraian peroksida (H2O2) ditandai dengan
timbulnya gelembung. Bentuk reaksi kimianya adalah:
2H2O2 > 2H2O + O2
Bereaksi atau tidaknya enzim pada percobaan ini dapat diketahui
dari jumlah O2 yang dihasilkan. Apabila terjadi perombakan hidrogen

17

peroksida maka terjadi reaksi yaang menghasikan O2. Tetapi apabila tidak
ada perombakan hidrogen peroksida maka reaksi yang terjadi tidak
menghasilkan O2. Penambahan H2O2
Jumlah oksigen yang dihasilkan tersebut menginformasikan bahwa
terjadi reaksi perombakan yang cepat pada hidrogen peroksida oleh enzim
katalase. Enzim katalase tidak dapat bereaksi di suhu yang terlalu tinggi
ataupun rendah. Karena jika suhu terlalu tinggi atau rendah, enzim tersebut
akan rusak secara keseluruhan. Aktivitas enzim sangat dipengaruhi oleh
suhu. Enzim memiliki suhu optimum yaitu sekitar 18 0-230C atau maksimal
400C karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan
salah satu bentuk protein. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya,
aktivitas enzim berkurang. Di atas suhu 50C enzim secara bertahap
menjadi inaktif karena protein terdenaturasi. Pada suhu 100C semua
enzim rusak. Pada suhu yang sangat rendah, enzim tidak benar-benar rusak
tetapi aktivitasnya sangat banyak berkurang. Penambahan MnO2 berfungsi
mengkatalisis penguraian H2O2.
G. KESIMPULAN
1. Terdapat enzim katalase pada jarinagan hewan dan tumbuhan yang
dibuktikan dengan terbentuknya gelembung dan nyala bara api.
2. pH optimal enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi
sangat asam atau sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi, dibuktikan
dengan percobaan yang menghasilkan gelembung paling banyak adalah
yang memiliki pH netral dibanding dengan pH asam dan basa.
3. Enzim katalase pada kecambah dapat bekerja secara optimal pada kisaran
suhu normal 29

sedangkan kecambah pada suhu agak rendah (15 )

masih dapat bekerja dengan baik, sedangkan suhu tinggi (55 ) tidak
dapat bekerja dengan baik karena sudah mulai mengalami denaturasi.
H. DISKUSI
1. Apa pengaruh suhu terhadap hasil yang diperoleh?

18

Dalam percobaan ini, suhu dapat berpengaruh terhadap kerja enzim


karena setiap enzim dapat bekerja dengan efektif pada suhu tertentu dan
aktivitasnya akan berkurang jika berada pada kondisi di bawah atau di
atas titik tersebut. Kondisi yang menyebabkan kerja enzim menjadi
efektif ini disebut kondisi optimal. Pada suhu tinggi (>500C), enzim dapat
rusak dan pada suhu rendah (00C), enzim menjadi tidak aktif.

DAFTAR PUSTAKA
Harminto, Sundowo. 2001. Biologi Umum. Jakarta: Universitas terbuka.
Lehninger. 1982. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Erlangga.
Pack, Pilip. 2008. Cliffsap Biologi Edisi ke-2. Cet I. Jakarta: Pakar karya: Jakarta.
Poedjiadi,Anna dan Titin Supriyati. 1994. Dasar-Dasar Biokimia. Jakarta. UI
Press.
Pramiadi, Drajat dkk. 2013. Petunjuk Praktikum Biokimia. Yogyakarta: FMIPA
UNY
Wirahadikusumah, M. (1989). Biokimia : protein, enzim, dan asam nukleat.
Bandung : Institut Teknologi Bandung.

19